Imunoglobulin

Imunoglobulin (Ig) adalah protein yang ditemukan dalam cairan dan darah yang diproduksi
oleh sel-sel dari sistem kekebalan tubuh untuk mengumpulkan zat dalam tubuh yang dikenali
sebagai antigen asing (misalnya virus atau bakteri) untuk dihancurkan. Juga dikenal sebagai
antibodi.

LATAR BELAKANG

Immunoglobulin adalah senyawa protein yang digunakan untuk melawan kuman

penyakit (virus, bakteri, racun bakteri dll.), ada di dalam darah, orang sering
menyebutnya antibodi. Setiap immunoglobulin (disingkat Ig) akan mengenali satu
antigen (kuman penyakit) secara spesifik, artinya satu antigen dikenali satu
antibodi spesifik. Ig diproduksi oleh sel darah putih yang disebut sel B atau lebih
spesifik lagi sel plasma. Immunoglobulin termasuk kedalam kelompok glikoprotein
yang mempunyai struktur dasar yang sama,terdiri dari 83-96% polipeptida dan
4-18% karbohidrat. Adapun klasifikasi immunoglobulin dibagi menjadi dua sub
kelas yakni : Immunoglobulin sebagai rantai panjang dan immunoglobulin sebagai
rantai pendek. Imunoglobulin sebagai rantai panjang dibagi menjadi:
Immunoglobulin A, Immunoglobulin E, Immunoglobulin M, Immunogloblulin D,
Immunoglobulin G.

Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida

yang tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai

 H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000

 rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul 22.000.

Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L.
Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga
membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan imunoglobulin ini
adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang dikenal sebagai
daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang terdiri dari hampir
110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain, sedangkan ikatan
antara 2 rantai dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain.

PENGERTIAN

Immunoglobulin atau Antibodi merupakan suatu fraksi plasma (serum) yang bereaksi secara
khusus dengan antigen yang merangsang produksinya. Berat molekulnya dari terendah
sekitar 150.000 (angka sedimentasi 7S) untuk komponen IgG hingga fraksi dengan berat
molekul 900.000 (19S) untuk IgM.
Antibodi ; Elemen Penting Pertahanan Tubuh Manusia

STRUKTUR DASAR

Imunoglobulin merupakan rangkaian 4 rantai polipeptida yang terdiri dari

2 rantai “berat” (Heavy Chain =H) dan 2 rantai “ringan” (Light Chain = L) yang tersusun
secara simetris dan saling berhubungan satu sama lainnya melalui ikatan disulfida (Interchain
Disulfide Bonds). Struktur dasar ini ditemukan oleh Porter.

Molekul Imunoglobulin dapat dipecah oleh enzim Papain menjadi 3 fragmen. Dua fragmen
adalah identik dan dapat mengikat antigen untuk membentuk kompleks yang larut dan
bervalensi satu (Univalen), disebut Fab (Fragment Antigen Binding). Sedangkan untuk
fragmen ketiga tidak dapat mengikat antigen dan membentuk kristal Fc (Fragment
Crytallizable).

Disamping itu, enzim proteolitik Pepsin juga dapat memecah antibodi pada tempat Fc
sehingga tertinggal satu fragmen besar yang masih dapat mengendapkan antigen, sehingga
masih bervalensi dua (divalen), disebut F(ab’)2.

Analisa asam amino menunjukkan bahwa terminal-N dari rantai L maupun rantai-H sehingga
urutan asam amino yang ditemukan tidak konstan yang disebut Variabel. Sisa dari rantai
ternyata menunjukkan struktur yang relatif konstan yang disebut Konstan. Bagian variabel
dari rantai-L dan rantai-H, yang membentuk ujung dari Fab menentukan sifat khas antibodi.
Oleh karena itu, setiap molekul Imunoglobulin dapat mengikat 2 determinan antigen.

Untuk bagian yang konstan, sama sekali tidak berpengaruh langsung terhadap antigen, tetapi
kemungkinan besar bagian Fc dari Imunoglobulin menentukan aktivitas biologis dari antibodi
tersebut. Selain itu, bagian Fc juga meningkatkan aktivitas tertentu setelah antibodi
bergabung dengan antigen, misalnya kemampuan mengikat zat Komplemen, perlekatan
dengan sel Makrofag atau menyebabkan degranulasi Mast Cell. Fungsi biologis dari bagian
Fc pada berbagai jenis Imunoglobulin berbeda satu sama lain, tergantung dari struktur primer
molekul dan mungkin memerlukan ikatan dengan antigen sebelum fungsi menjadi aktif.

Rantai-L (Light Chain)

Dengan pemeriksaan Bence-Jones menggunakan air kemih penderita Myeloma,

ditemukan 2 macam rantai-L, yaitu rantai-κ (Kappa) dan rantai-λ (Labda). Pengklasifikasian
tersebut dibuat berdasarkan perbedaan asam amino di daerah tetapnya. Kedua jenis ini
terdapat pada semua kelas Imunoglobulin, tetapi tiap molekul Imunoglobulin hanya
mengandung satu jenis rantai-L saja. Bagian ujung amino pada tiap rantai-L berisi bagian
tempat pengikatan antigen.

Rantai-H (Heavy Chain)

Rantai Berat merupakan dasar pengklasifikasian kelas Imunoglobulin. Bagian ujung amino
tiap rantai-H ikut serta dalam tempat pengikatan antigen, ujung lainnya (karboksi)
membentuk fragmen Fc, yang mempunyai berbagai aktivitas biologik.

KELAS IMUNOGLOBULIN

Berdasarkan jenis rantai-H yang dimiliki, maka pengklasifikasian kelas Imunoglobulin adalah
sebagai berikut :
ImunoglobulinG (IgG)

Adalah reaksi imun yang diproduksi terbanyak sebagai antibodi utama dalam proses sekunder
dan merupakan pertahanan inang yang penting terhadap bakteri yang terbungkus dan virus.
Mampu menyebar dengan mudah ke dalam celah ekstravaskuler dan mempunyai peranan
penting menetralisir toksin kuman, serta melekat pada kuman sebagai persiapan fagositosis.

Merupakan proteksi utama pada bayi terhadap infeksi selama beberapa minggu pertama
setelah lahir, dikarenakan mampu menembus jaringan plasenta. IgG yang dikeluarkan melalui
cairan kolostrum dapat menembus mukosa usus bayi dan menambah daya kekebalan.

IgG mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang sama (divalen) dan dikenal 4 subkelas,
yaitu IgG1 IgG1, IgG2, IgG3 dan IgG4. Perbedaannya terletak pada rantai-H dengan
beberapa fungsi biologis serta jumlah dan lokasi ikatan disulfida. IgG1 merupakan 65% dari
keseluruhan IgG. IgG2 berguna untuk melawan antigen polisakarida dan menjadi pertahanan
yang penting bagi inang untuk melawan bakteri yang terbungkus.

Imunoglobulin A (IgA)

Adalah Imunoglobulin utama dalam sekresi selektif, misalnya pada susu, air liur, air mata dan
dalam sekresi pernapasan, saluran genital serta saluran pencernaan atau usus (Corpo
Antibodies). Imunoglobulin ini melindungi selaput mukosa dari serangan bakteri dan virus.
Ditemukan pula sinergisme antara IgA dengan lisozim dan komplemen untuk mematikan
kuman koliform. Juga kemampuan IgA melekat pada sel polimorf dan kemudian
melancarkan reaksi komplemen melalui jalan metabolisme alternatif.

Tiap molekul IgA sekretorik berbobot molekul 400.000 terdiri atas dua unit polipeptida dan
satu molekul rantai-J serta komponen sekretorik. Sekurang-kurangnya dalam serum terdapat
dua subkelas IgA1 dan IgA2. Terdapat dalam serum terutama sebagai monomer 7S tetapi
cenderung membentuk polimer dengan perantaraan polipeptida yang disintesis oleh sel epitel
untuk memungkinkan IgA melewati permukaan epitel, disebut rantai-J. Pada sekresi ini IgA
ditemukan dalam bentuk dimer yang tahan terhadap proteolisis berkat kombinasi dengan
suatu protein khusus, disebut Secretory Component yang disintesa oleh sel epitel lokal dan
juga diproduksi secara lokal oleh sel plasma.

Imunoglobulin M (IgM)

Imunoglobulin utama yang pertama dihasilkan dalam respon imun primer. IgM terdapat pada
semua permukaan sel B yang tidak terikat. Struktur polimer IgM menurut Hilschman adalah
lima subunit molekul 4-peptida yang dihubungkan oleh rantai-J. Pentamer berbobot molekul
900.000 ini secara keseluruhan memiliki sepuluh tempat pengikatan antigen Fab sehingga
bervalensi 10, yang dapat dibuktikan dengan reaksi Hapten. Polimernya berbentuk bintang,
tetapi apabila terikat pada permukaan sel akan berbentuk kepiting.
Disebabkan bervalensi tinggi, maka antibodi ini paling sering bereaksi di antara semua
Imunoglobulin, sangat efisien untuk reaksi aglutinasi dan reaksi sitolitik, pengikatan
komplemen, reaksi antibodi-antigen yang lain dan karena timbulnya cepat setelah terjadi
infeksi dan tetap tinggal dalam darah, maka IgM merupakan daya tahan tubuh yang penting
untuk bakteremia dan virus. Antibodi ini dapat diproduksi oleh janin yang terinfeksi.

ImunoglobulinE (IgE)

Didalam serum ditemukan dalam konsentrasi sangat rendah. IgE apabila disuntikkan ke
dalam kulit akan terikat pada Mast Cells dan Basofil. Kontak dengan antigen akan
menyebabkan degranulasi dari Mast Cells dengan pengeluaran zat amin yang vasoaktif. IgE
yang terikat ini berlaku sebagai reseptor yang merangsang produksinya dan kompleks
antigen-antibodi yang dihasilkan memicu respon alergi Anafilaktik melalui pelepasan zat
perantara.

Pada orang dengan hipersensitivitas alergi berperantara antibodi, konsentrasi IgE akan
meningkat dan dapat muncul pada sekresi luar. IgE serum secara khas juga meningkat selama
infeksi parasit cacing.

ImunoglobulinD (IgD)

Antibodi ini fungsi keseluruhannya belum diketahui secara jelas. Dalam serum IgD
ditemukan dalam jumlah yang sangat sedikit dan IgD merupakan antibodi inti sel. Zat ini
juga terdapat pada sel penderita leukemia getah bening.

Telah dibuktikan pula bahwa IgD dapat bertindak sebagai reseptor antigen apabila berada
pada permukaan limfosit B tertentu dalam darah tali pusar janin dan mungkin merupakan
reseptor pertama dalam permulaan kehidupan sebelum diambil alih fungsinya IgM dan
Imunoglobulin lainnya, setelah sel tubuh berdiferensiasi lebih jauh.

********

DAFTAR PUSTAKA

1. Ernets, Jawetz. 1996. “Mikrobiologi Kedokteran Edisi 20”. Penerbit Buku Kedokteran
EGC. Jakarta
2. Staf Pengajar Fakultas Kedokteran Universitas Indonesia. 1994. “Buku Ajar
Mikrobiologi Kedokteran Edisi Revisi”. Penerbit Binarupa Aksara. Jakarta
3. Handout Kuliah Mikrobiologi Fakultas Kedokteran Universitas Udayana. 2004
4. Anonim. http://en.wikipedia.org/wiki/Antibody