Instituto Politécnico

Nacional
Escuela Nacional de Ciencias Biológicas.

Departamento de ingeniería bioquímica.

Laboratorio de bioquímica y análisis de

alimentos de origen vegetal.

“Cambios bioquímicos durante la maduración del queso.”

Queso camembert de 15 dias.
Aldana Lozano Leslie Alexandra. 5IM1
Ochoa Poblano Apolinar Rafael.

Equipo 10. Sección II

Profesores:
MVZ. Rogelio Almazán Rodríguez.
IBQ. Alejandro Jaime Carreto Sosa.
IBQ. Lorena Rodríguez Sánchez.

Aspecto Calificación min-máx. Calificación

Introducción 0.0-0.5 puntos

Objetivos 0.0-0.5 puntos
Fundamentos 0.0-1.5 puntos
Memoria de calculo 0.0-2.0 puntos
Discusión 0.0-3.0 puntos
Conclusiones 0.0-2.0 puntos
Bibliografía 0.0-0.5 puntos
Total 0.0-10.0 puntos

Fecha de entrega: 28-09-16 Firma del profesor__________________________

Introducción.
El Camembert es originario de Pays d'Auge, Normandía, se elabora a gran escala en la mayoría de países
productores de queso y se consume en todo el mundo. Los mejores quesos siguen siendo los de elaboración
artesana, producidos con leche no pasteurizada en las granjas de Normandía, cuyo Camembert está protegido
por la Appellation d'Origine Controlée "Veritable Camembert de Normandie" eso garantiza su autenticidad y
"au lait cru" que se ha utilizado leche no pasteurizada. Estos quesos presentan una característica corteza
enmohecida salpicada de algunas manchas de color marrón claro. La pasta, de color paja claro, debe madurar
uniformemente y no presentar aspecto yesoso en el centro. El buen Camembert, posee un aroma puro y un
pronunciado toque a setas, cremoso y complejo, con notas a hierba fresca.

Según la preparación del queso camembert, pueden variar sus propiedades y características nutricionales. La
cantidad de los nutrientes que se muestran en las tablas corresponde a 100 gramos de este queso.

Calorías 285,10 kcal.

Nutriente Cantidad Nutriente Cantidad
Grasa 22,30 g.
Ácido aspártico 1427 mg. Leucina 1851 mg.
Colesterol 62 mg.
Ácido glutámico 4226 mg. Lisina 1566 mg.
Sodio 669 mg.
Carbohidratos 0,10 g. Alanina 764 mg. Metionina 571 mg.
Fibra 0 g. Arginina 737 mg. Prolina 2026 mg.
Azúcares 0,10 g. Cistina 92 mg. Serina 1096 mg.
Proteínas 20,99 g. Fenilalanina 1077 mg. Tirosina 1077 mg.
Vitamina 361,67 Vitamina 0,00 Glicina 396 mg. Treonina 699 mg.
A ug. C mg. Hidroxiprolina 0 mg. Triptofano 304 mg.
Vitamina 2,80 570 Histidina 645 mg. Valina 1335 mg.
Calcio
B12 ug. mg. Isoleucina 1105 mg.
0,15 Vitamina 6,17 .
Hierro
mg. B3 mg.

Estos aminoácidos se combinan para formar proteínas. Las proteínas del queso camembert son usadas por
nuestro organismo para formar nuestros músculos y también son necesarias para mantener nuestra masa
muscular.

La maduración va de la superficie hacia el centro del queso. Por lo general carece de agujeros ocasionados por
el gas, pero se aceptan algunas aberturas y grietas. Se debe desarrollar una corteza, la cual es suave, cubierta
totalmente por un moho blanco, aunque ocasionalmente puede presentar manchas de tonos rojizos,
marrones o anaranjados.

En el caso del Camembert listo para el consumo, el procedimiento de maduración para desarrollar las
características de sabor y cuerpo es normalmente de 10 días como mínimo a una temperatura de 10-16 °C,
según el grado de madurez requerido. Pueden utilizarse distintas condiciones de maduración (incluida la
adición de enzimas para potenciar el proceso de maduración) siempre que el queso muestre unos cambios
físicos, bioquímicos y sensoriales similares a las propiedades antes descritas. El Camembert destinado a un
procesamiento ulterior no necesita mostrar el mismo grado de maduración.

Objetivo general.
Identificar las propiedades químicas del queso Camembert en diferentes estadios de maduración por medio
de pruebas bioquímicas.

Objetivos particulares.

 Realizar pruebas sensoriales de queso Camembert en diferentes estadios de maduración para

diferenciar sus diferentes características físicas en cada uno de los estadios de maduración.
 Identificar los cambios en las proteínas del queso Camembert al momento durante su maduración.

Fundamentos.

Determinación de humedad.

La determinación de secado en estufa se basa en la pérdida de peso de la muestra por

evaporación del agua. Para esto se requiere que la muestra sea térmicamente estable y
que no contenga una cantidad significativa de compuestos volátiles. Se deben tener consideraciones como:
Los productos con un elevado contenido en azúcares y las carnes con un contenido alto de grasa deben
deshidratarse en estufa de vacío a temperaturas que no
excedan de 70°C. Los métodos de deshidratación en estufa son inadecuados para productos, como las
especias, ricas en sustancias volátiles distintas del agua. La eliminación del agua de una muestra requiere que
la presión parcial de agua en la fase de vapor sea inferior a la que alcanza en la muestra; de ahí que sea
necesario cierto movimiento del aire; en una estufa de aire se logra abriendo parcialmente la ventilación y en
las estufas de vacío dando entrada a una lenta corriente de aire seco.

Determinación de nitrógeno total

Las ventajas del método de Kjeldhal es que es apropiado para varios tipos de productos con alta fiabilidad y es
sado como método de referencia. Las desventajas es que interfieren compuestos nitrogenados no proteicos,
el uso de catalizadores tóxicos o caros.

En esta técnica se digieren las proteínas y otros componentes orgánicos de los alimentos en una mezcla con
ácido sulfúrico en presencia de catalizadores. El nitrógeno orgánico total se convierte mediante esta digestión
en sulfato de amonio. La mezcla digerida se neutraliza con una base y se destila posteriormente. El destilado
se recoge en una solución de ácido bórico. Los aniones del borato así formado se titulan con HCl (o H2SO4)
estandarizado para determinar el nitrógeno contenido en la muestra.

El resultado del análisis es una buena aproximación del contenido de proteína cruda del alimento ya que el
nitrógeno también proviene de componentes no proteicos.

Durante el análisis acurren las siguientes reacciones.

DIGESTIÓN

catalizadores→

(1) n - C -NH2 + mH2SO4 CO2 + (NH4)2 SO4 + SO2

Proteína calor→
NEUTRALIZACIÓN Y DESTILACIÓN

(2) (NH2) SO4 + 2 NaOH → 2NH3 + Na2SO4+ 2H2O

(3) NH3 + H3BO3 (ácido bórico) → NH4 + H2BO3- (ión borato)

TITULACIÓN

El anión borato (proporcional a la cantidad de nitrógeno) es titulado con HCl (o H2SO4) estandarizado:

(4) H2BO3- + H+ → H3BO3

Las principales fuentes de error son:

En el proceso de digestión:

1.- La inclusión de nitrógeno no protéico (aunque la cantidad de este nitrógeno suele ser despreciable
comparada con la del nitrógeno protéico).

2.- La pérdida de nitrógeno durante la digestión. El exceso de sulfato de sodio o potasio que se añade al ácido
para elevar el punto de ebullición, puede producir una descomposición por calor y por lo tanto pérdida de
nitrógeno. Por otro lado, el exceso de catalizador (de cobre generalmente) también puede producir pérdidas
de nitrógeno

3.- La digestión incompleta de la muestra. Generalmente debida a falta de tiempo de reacción o falta de ácido
sulfúrico.

Durante la destilación:

1.- Neutralización incompleta de la mezcla digerida. Es necesario añadir suficiente NaOH para neutralizar el
exceso de ácido sulfúrico resultante de la digestión así como transformar todo el amonio formado en la
digestión en amoníaco.

2.- Perdida de amoníaco por fugas en el circuito de destilación.

3.- Perdida de amoniaco por refrigeración insuficiente en el condensador

Nitrógeno amoniacal es el nitrógeno combinado en forma de amoniaco (NH3) o amonio (NH4 + ). El amoniaco
y el amonio son gases que se producen de forma natural por fermentaciones microbianas de productos
nitrogenados, por ejemplo en la descomposición de proteínas o urea. Uno de los métodos para la
determinación de nitrógeno amoniacal y de aminoácidos es el de Sörensen o titulación con metanol. Este
método consiste en bloquear la función amina por adición de un exceso de metanol. Sirve para determinar N
amínico en muestras líquidas o extractos. La finalidad es poder determinar la concentración de amoníaco o
grupos amino libre de aminoácidos, péptidos y proteínas.

El derivado metilénico formado contiene el carboxilo de los aminoácidos, pero no posee más al grupo básico
(-NH2), por lo tanto se produce un descenso en el pH el cual se puede titular con hidróxido de sodio. Esta
reacción no ocurre con el grupo imina de la prolina que es uno de los aminoácido principales del mosto, pero
el cual solo es asimilado por las levaduras en medio aerobio. El metanal bloquea además al NH4+, dejando las
sales de amonio titular su ácido y por lo tanto la medida obtenida será la suma de nitrógeno aminado y
amoniacal.

Resultados.

% de Nitrógeno respecto al % de nitrógeno

Edad %
% de total % coeficiente
No de del coeficiente
nitrógeno pH de % de humedad
equipo queso %N %N %N %N de
total maduración
( días) caseína soluble aminoácidos amoniacal degradación

1 0 2.82 6 93.07 6.93 5.97 0.92 6.93 6.89 33.52

2 45 2.74 6 96.01 9.98 5.16 0.91 6.98 6.07 20.37
3 45 2.9 6 6.18 1.52 7.7 49.49
4 60 2.8 7.8 91.51 8.49 13.39 8.32 8.24 21.68 53.02
5 0 3.12 5 97.28 2.71 4.12 0.72 2.71 4.85 64.48
6 0 3.14 6 93.59 6.4 2.34 0.8 6.4 3.15 39.03
7 15 3.01 5.8 92.88 7.11 6.1 0.69 7.11 6.8 46.16
8 45 2.71 4.4 4.56 0.22 8.25
9 60 3.07 7.4 17.26 7.26 24.43 60.13
10 15 3.03 6 81.26 19.32 6.21 0.65 19.32 6.87 37.53

Bibliografía.

Gabriela Caballero. Determinación de nitrógenos asimilable. Acadmia.edu. consultado el dia 22 de septiembre del 2016
en http://www.academia.edu/6736655/Determinacion_de_nitrogeno_asimilable

Nalda Romero. METODOS DE ANALISIS PARA LA DETERMINACION DE NITRÓGENO Y CONSTITUYENTES NITROGENADOS EN ALIMENTOS. fao.
Consultado el día 23 de septiembre de 2016 en ftp://ftp.fao.org/docrep/fao/010/ah833s/AH833S08.pdf

Francisco Santiago. Determinación de proteínas por el método de Kjeldahl. JP selecta S.A. consulado el dia 23 de septiembre de 2016 en
http://www.grupo-selecta.com/notasdeaplicaciones/analisis-alimentarios-y-de-aguas-nutritional-and-water-analysis/determinacion-de-proteinas-
por-el-metodo-de-kjeldahl-kjeldahl-method-for-protein-determination/

H.Greenfield. (2003). Datos de composicion de alimentos. Roma: FAO.PP 110-114