Anda di halaman 1dari 22

STRUKTUR PROTEIN

RESUME

Disusun Untuk Memenuhi Tugas Mata Kuliah Biokimia

Dosen Pengampu:

Silvia Rahmi Ekasari, S.T., M.T.

Oleh Kelompok 4

1. Ilmi Indah Ayu Nur 12208183029


2. Nia Arun Aggraini 12208183036
3. Mamila Putri Hapsari 12208183165
4. Miatasari 12208183166
5. Galih Restu Wibisono 12208183173

PROGRAM STUDI TADRIS BIOLOGI


FAKULTAS TARBIYAH DAN ILMU KEGURUAN
INSTITUT AGAMA ISLAM NEGERI TULUNGAGUNG
OKTOBER 2019
A. Pengertian Protein.

Protein (asal kata protos dari bahasa Yunani yang berarti “yang paling utama”) adalah
senyawa organic kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer
asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein
mengandung karbon, hydrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein
merupakan salah satu biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid, dan polinukleotida, yang
merupakan penyusun utama makhluk hidup. Protein ditemukan oleh Jons Jakob Berzelius
pada tahun 1838.
Protein merupakan molekul yang sangat besar atau makrobiopolimer yang tersusun
dari monomer yang disebut asam amino. Ada 20 asam amino standard, yang masing-masing
terdiri dari sebuah gugus karboksil, sebuah gugus amino, dan rantai samping (disebut sebagai
grup “R”). Grup “R” ini yang menjadikan setiap asam amino berbeda, dan ciri-ciri dari rantai
samping ini akan berpengaruh keseluruhan terhadap suatu protein. Ketika asam amino
bergabung, mereka membentuk ikatan khusus yang disebut ikatan peptida melalui sintesis
dehidrasi, dan menjadi polipeptida atau protein.

B. Karakteristik Protein.
Karakteristik protein ada beberapa yaitu :
1. Sukar larut dalam air karena ukuran molekulnya sangat besar
2. Dapat kogulasi oleh pemanasan dan penambahan asam dan basa
3. Bersifat Amfoter , Karena membentuk ion zwitter. Pada titik isoelektriknya, protein
mengalami koagulasi sehingga dapat dipisahkan dari pelarutnya.
4. Dapat mengalami kerusakan akibat pemanasan, Pengurangan kandungan air, baik selama
pengeringan dan pembekuan. Pada denaturasi (kerusakan) pada struktur primernya.
5. Protein ikan bersifat tidak stabil dan mempunyai sifat dapat berubah (denaturasi) denga
berubahnya kondisi lingkungannya.
6. Apabila larutan diasamkan hingga mencapai pH 4,5 - 5 maka akan terjadi pengendapan
atau salting out
7. Apabila dipanaskan dalam pemasakan atau penggorengan, protein ikan akan menggumpal
atau terkoagulasi.
8. Protein otot dalam sebagaian besar berbentuk koloid, baik berupa sol maupun gel.

C. Klasifikasi protein dan penggolongannya

Ditinjau dari strukturnya protein dapat dibagi dalam dua golongan besar, yaitu golongan
protein sederhana dan protein gabungan. Yang dimaksud dengan protein sederhana ialah protein
yang hanya terdiri atas molekul-molekul asam amino, sedangkan protein gabungan ialah protein

1
yang terdiri atas protein dan gugus bukan protein. Gugus ini disebut gugus protestik dan terdiri atas
karbohidrat, lipid, atau asam nukleat.

Protein sederhana dapat dibagi dalam dua bagian menurut bentuk molekulnya, yaitu protein
fiber dan protein globular. Protein fiber mempunyai bentuk molekul panjang seperti serat atau
serabut, sedangkan protein globular berbentuk bulat.1

Pada dasarnya, protein dapat diklasifikaikan berdasarkan atas bentuk molekul, komponen
penyusun, tingkat degradasi, dan fungsi biologisnya.

1) Berdasarkan bentuk molekulnya


Berdasarkan bentuk molekulnya, protein dibedakan atas protein globular (globular protein) dan
protein fibrosa (fibrous protein).
a. Protein globular
Protein globular mempunyai bentuk bulat atau hampir bulat, dengan perbandingan
memoros kurang dari sepuluh (umunya mempunyai perbandingan memoros 4:1 atau 3:1).
Rantai polipeptidanya melipat dengan sangat kompak sehingga sedikit sekali atau tidak ada
rongga interior yang tersedia untuk molekul air. Hampir semua radikal R ionic berada
diluar dan bersinggungan dengan medium air. Umunya, protein globular mudah
membentuk Kristal dan bobot molekulnya relative mudah ditentukan dibandingkan dengan
protein fibrosa.
Protein globular pada umunya mempunyai sifat dapat larut dalam air, dalam larutan
asam atau basa dan dalam etanol. Beberapa jenis protein globular yaitu albumin, globulin,
histon, dan protamin.

Albumin adalah protein yang dapat larut dalam air serta dapat terkoagulasi oleh
panas. Larutan albumin dalam air dapat diendapkan dengan penambahan amoniumsulfat
hingga jenuh. Albumin antara lain terdapat pada serum darah dan bagian putih telur.
Globulin mempunyai sifat sukar larut dalam air murni, tetapi dapat larut dalam
larutan garm netral, misalnya larutan NaCL encer. Larutan globulin dapat diendapkan oleh
penambahan garam ammoniumsulfat hingga setengah jenuh. Globulin dapat diperoleh
dengan jalan mengekstraksinya dengan larutan garam (5-10%) NaCl, kemudian ekstrak

1
Anna Poedjiadi dan Titin Supriyanti, Dasar-Dasar Biokimia, (Jakarta: Universitas Indonesia (UI-Press), 1994
), hal.114
2
yang diperoleh diencerkan dengan penambahan air. Globulin akan mengendap dan dapat
dipisahkan.
Histon adalah protein yang mempunyai sifat basa dan dapat larut dalam air. Pada
proses hidrolisis histon menghasilkan banyak arginin dan lisin. Histon terdapat dalam inti
sel dalam bentuk ikatan dengan asam nukleat. Histon juga dapat diperoleh dari jaringan
kelenjar pankreas.
Protamin adalah suatu protein yang bersifat basa seperti histon, tidak mengandung
tirosin dan triptofan, tetapi mengandung banyak arginin sehingga mempunyai kadar
nitrogen antara 25-30%. Protamin berikatan dengan asam nukleat dan terdapat dalam sel
sperma ikan.

b. Protein Fibrosa
Bentuk molekul protein fibrosa seperti serat atau serabut dengan perbandingan
memoros lebih dari sepuluh. Rantai polipeptidanya tidak membentuk bulatan atau elips,
tetapi memanjang dan banyak rantai yang saling berikatan dalam berkas paralel
bersilangan. Protein fibrosa mempunyai bentuk amorf, sukar dimurnikan, dan bobot
molekulnya yang tinggi sukar untuk ditentukan. Umunya, protein ini tidak larut dalam air
dan larutan garam. Protein fibrosa banyak berperan sebagai protein pembangun. Beberapa
protein yang dalam golongan ini adalah miosin otot, keratin rambut, fibroin sutera dan
kolagen tulang.

Keratin
Protein fibrosa ini merupakan batu-batu bangunan pada rambut, wol, bulu, tanduk, dan
kuku. Residu sisterinya sangat tinggi sehingga menimbulkan bau yang tidak enak jika
keratin dibakar. Keratin tahan terhadap pengaruh enzim. Zat ini dibentuk oleh sel hidup
dalam lapisan kulit terluar.
Kolagen
Protein bentuk serat ini merupakan penyusun jaringan ikat, tetapi terdapat pula didalam
tulang, tulang rawan dan kulit. Kolagen larut bila dihangatkan dalam air untuk jangka

3
waktu yang lama. Rantai polipeptidanya kaya akan asam amino hidroksi prolin, dan glisin,
tetapi tidak mengandung residu sistein, triptofan dan sistin.
Fibroin
Dua pertiga bagian sutera alam dibangun oleh protein ini. Asam amino penyusunnya
adalah glisin, alanin, serin dan tirosin dan beberapa asam amino lain. Kadar tirosin dalam
fibroin sutera ala mini sangat tinggi, sehingga fibroin dipakai sebagai sumber untuk
memperoleh asam amino ini. Menurut Drucker, struktur kimia fibroin tersusun oleh 3
rantai peptide yang ketiganya terikat satu sama lain dengan 2 buah cabang. Ketiga rantai
utama dibentuk oleh alanin, serin, dan glisin, sedangkan rantai-rantai cabangnya terdapat
tirosin dan asam amino lain.
2) Berdasarkan komponen penyusun
Berdasarkan komposisi atau komponen penyusunya, protein dibedakan atas protein sederhana
(simple protein) dan protein majemuk (conjugated protein)
a. Protein sederhana
Protein sederhana hanya tersusun atas asam α-amino sehingga pada hidrolisisnya secara
sempurna hanya akan menghasilkan asam α-amino penyusunnya saja.

Protein sederhana yang larut dalam air:


Albumin, bobot molekulnya 17.000-70.000. albunin mengandung belerang, tetapi miskin
akan residu asam amino glisin. Larutannya dalam air menggumpal apabila dipanaskan, dan
dapat mengendap apabila ditambah dengan larutan ammonium sulfat jenuh. Albumin susu
disebut laktalbumil, sedangkan albumin gandum disebut leukosin. Albumin plasma
berperan dalam memberikan tekanan osmotic koloid, yang selanjutnya mencegah plasma
keluar dari sel.
Pseudoglobulin, fraksi globulin yang larut dalam air ini menggumpal apabila dipanaskan.
Larutanya dapat diendapkan dengan penambahan ammonium sulfat, seperempat sampai
tiga perempat jenuh. Protein ini tidak banyak terdapat di alam.
Protamin, bobot molekulnya rendah. Protein ini larut dalam air, ammonia encer, asam
encer dan basa encer. Larutannya menggumpal apabila dipanaskan. Protamin bersifat basa
pada hidrolisisnya dihasilkan banyak asam diaminomonokarboksilat, khususnya arginin.
Histon, molekulnya lebih sederhana dibandingkan dengan albumin, globulin, glutelin,
prolamin, tetapi masih lebih kompleks dibandingkan dengan molekul protamin. Larutannya
dalam air serta lambat mengalami penggumpalan pada pemanasan. Protein basa ini kaya
akan residu asam amino arginin, lisin dan histidin. Globin dalam hemoglobin adalah suatu
histon. Nukleohiston adalah protein majemuk yang mempunyai residu protein ini.

Protein sederhana yang tidak larut dalam air:

4
Euglobin, protein ini tidak larut dalam air, tetapi cepat larut dalam larutan garam encer,
misalnya larutan 5% natrium klorida. Larutannya menggumpal apabila dipanaskan dan
mengendap apabila ditambahkan dengan larutan ammonium sulfat setengah jenuh, protein
ini terdapat pada hewan dan tanaman. Beberapa contohnya adalah miosinogen dalam otot,
globulin dalam serum darah, legumin dalam kacang-kacangan, edistin dalam biji henep dan
arakin dalam biji kacang tanah.
Glutelin, protein nabati ini selain tidak larut didalam air, juga tidak larut didalam pelarut
netral. Glutelin larut dalam asam dan basa yang sangat encer. Larutannya menggumpal
apabila dipanaskan. Dua contoh protein ini adalah orizenin dalam beras dan glutenin dalam
biji gandum.
Prolamin, protein ini terdapat terutama pada biji-biji tanaman, yang tidak larut di dalam
alcohol absolute, pelarut netral dan air, serta larut dalam alcohol 70-80%. Larutannya tidak
menggumpal apabila dipanaskan. Protein ini kaya akan residu prolin dan asam glutamate,
tetapi miskin residu lisin. Protein yang termasuk dalam golongan ini adalah gliadin dalam
gandum.
b. Protein majemuk
Protein ini tersusun atas protein sederhana dan zat nonprotein lainnya. Zat nonprotein ini
disebut radikal prostetik (protestic group). Berdasarkan radikal protestiknya, protein
majemuk dibedakan atas glikoprotein,kromoprotein, lipoprotein, nucleoprotein dan
fosfoprotein.

3) Berdasarkan tingkat degradasi


Berdasarkan tingkat degradasi atau tingkat pemecahannya, protein dibedakan atas protein alam
(native protein) dan protein derivate (derived protein), yang juga dikenal sebagai protein
turunan.
a. Protein Alam
Protein alam merupakan protein asli seperti yang terdapat dalam sel hewan atau sel
tanaman. Rantai polipeptida dan gaya-gaya sekunder yang mempertahankan stabilitas
protein tersebut belum mengalami perubahan. Protein globular, protein fibrosa, protein
sederhana, dan protein majemuk yang telah dibicarakan, merupakan contoh-contoh protein
alam.
b. Protein derivat
Protein derivat merupakan hasil pemecahan protein alam sebelum menjadi asam alfa-
amino. Pemecahan protein pada umunya terjadi melalui proses hidrolisis. Pada hidrolisis
ringan diperoleh protein derivate primer (protean, metaprotein), sedangkan pada hidrolisis
berat diperoleh protein derivate sekunder (proteosa, pepton, dan peptida).

4) Berdasarkan fungsi biologi


5
Berdasarkan peranan atau fungsi biologinya, protein dapat dibedakan atas protein stuktur,
protein pelindung, protein hormon, protein kontraktil, protein pengangkut, protein simpanan.
a. Protein struktural
Peranan protein structural atau protein pembangun adalah sebagai pembentuk struktur
bahan atau jaringan dan memberi kekuatan kepada jaringan. Sebagian besar protein ini
adalah protein fibrosa dan tidak larut dalam air. Protein termasuk dalam golongan ini
adalah (a) kolagen, pembentuk jaringan penghubung pada tulang rawan, urat daging dan
pembuluh darah; (b) keratin, protein pembangun pada rambut, bulu, cakar, dan kuku; (c)
elastin, terdapat dalam jaringan penyambung yang elastis, yaitu jaringan ikat sendi; (d)
myosin dan aktin, yaitu protein otot yang memberi kemampuan pada sel untuk
berkontraksi; (e) fibroin, yakni komponen utama kepompong ulat sutera dan jarring laba-
laba.
b. Protein enzim
Hasil penelitian menunjukkan bahwa enzim adalah suatu protein. Protein ini berfungsi
sebagai biokatalisator dan mempunyai bentuk globular. Enzim adalah suatu biokatalisator
yang aktif sebab hanya dengan jumlah yang sedikit pada kondisi yang tepat, telah dapat
mengatur jalanya reaksi kimia tertentu. Protein enzim mempunyai sifat yang khas karena
hanya bekerja pada substrat dan bentuk reaksi tertentu. Peran enzim sebagai biokatalisator
dibedakan atas; (a) hidrolase, berperan dalam reaksi hidrolisis; (b) oksido-reduktase,
berperan dalam reaksi oksidsi-reduksi; (c) transferase, berperan dalam reaksi pemindahan
gugus tertentu; (d) liase, berperan dalam mengatalisis pemecahan ikatan- ikatan kovalen
tertentu; (e) ligase, berperan dalam mengatalisis penggabungan dua molekul dengan
bantuan ATP; (f) isomerase, berperan dalam mengatalisi reaksi isomerisasi.
c. Protein pengangkut
Beberapa protein mempunyai kemampuan untuk membawa ion atau molekul tertentu dari
suatu organ ke organ lain melalui aliran darah. Protein pengangkut atau protein transpor
yang telah banyak diketahui adalah; (a) hemoglobin, yaitu pengangkut oksigen dari paru-
paru ke jaringan; (b) seruloplasmin, yaitu alat pengangkut ion tembaga dalam darah; (c)
seru albumin, yang menstranspor asam lemak bebas dalam darah; (d) lipoprotein, yaitu alat
pengangkut lipida dalam darah; (e) mioglobin, yaitu alat pengankut oksigen dalam jaringan
otot.
d. Protein kontraktil
Protein kontraktil berperan dalam proses gerak. Protein ini memberikan kemampuan pada
sel untuk berkontraksi, bergerak atau mengubah bentuk. Aktin, yang merupakan serabut
yang bergerak dalam myofibril, dan myosin, yang merupakan serabut yang stasioner
(tetap/tidak berubah) dalam miofibril, adalah protein-protein utama penyusun otot yang
sangat berperan dalam proses ini. Energi yang diperlukan untuk berkontraksi diperoleh dari
peruraian ATP, aktin adalah protein globular dengan bobot molekul sekitar 43.000 dan
6
menyusun sekitar 25% berat protein otot. Myosin mempunyai bagian yang berbentuk
globular dan bagian yang berbentuk fibrosa serta menyusun sejitar 55% berat protein otot.
e. Protein pelindung
Protein pelindung merupakan protein spesifik yang umumnya terdapat dalam darah dan
berperan melindungi serangan zat asing yang masuk ke dalam tubuh. Salah satu protein
pertahanan yang dikenal dengan antibody atau immunoglobulin, dibentuk oleh suatu
jaringan tubuh tertentu sebagai akibat masuknya antigen (kuman, toksin, atau zat asing) ke
dalam tubuh yang bersangkutan. Antigen memicu antibody ini disebut imunogen.
f. Protein simpanan
Protein simpanan atau protein nutrien adalah jenis protein yang disimpan atau dibuat
sebagai cadangan untuk berbagai proses metabolisme. Tiga contoh protein ini lebih banyak
diketahui adalah (a) gliadin, merupakan protein dalam biji gandum yang rantai
polipeptidanya mengandung banyak residu protein dan asam glutamate; (b) ovalbumin,
merupakan protein yang terdapat dalam putih telur, larut dalam air dan menggumpal bila
dipanaskan atau bila dijenuhkan dengan larutan ammonium sulfat; dan (c) kasein adalah
fosfoprotein, yang terdapat dalam susu, dan bila dihidrolisis akan menghasilkan protein
sederhana dan asam fosfat penyusunnya.

g. Protein hormon
Tidak semua hormon merupakan protein. Proteohormon yang telah disekresi oleh kelenjar
endoktrin umumnya lansung diangkut oleh darah untuk membantu mengatur proses
metabolism tertentu dalam tubuh.2

D. Sifat- sifat Protein


a. Ionisasi
Seperti asam amino, protein yang larut dalam air akan membentuk ion yang mempunyai
muatan positif dan negatif. Dalam suasana asam molekul protein akan membentuk ion positif,
sedangkan dalam suasana basa akan membetuk ion negative. Pada titik isolistrik protein
mempunyai muatan positif dan negtif yang sama, sehingga tidak bergerak ke arah elektroda
positif maupun negatif apabila ditempatkan diantara kedua elektroda tersebut. Ionisasi protein
dapat digambarkan sebagai berikut:

2
Damin Sumardjo, Pengantar Kimia, (Jakarta: Penerbit buku kedokteran, 2006 ), hal. 172-181
7
b. Denaturasi
Denaturasi protein adalah hilangnya sifat-sifat struktur lebih tinggi oleh terkacaunya ikatan
hidrogen dan gaya-gaya sekunder lain yang memutuskan molekul protein. Akibat dari suatu
denaturasi adalah hilangnya banyak sifat-sifat biologis suatu protein (Fessenden, 1989). Salah
satu penyebab denaturasi protein adalah perubahan temperatur, dan juga perubahan pH.
Faktor-faktor lain yang dapat menyebabkan denaturasi adalah detergent, radiasi zat
pengoksidasi atau pereduksi, dan perubahan jenis pelarut.
Perubahan konformasi alamiah menjadi suatu konformasi yang tidak menentu merupakan
suatu proses yang disibet denaturasi. Proses denaturasi ini kdang-kadang berlangsung secara
reversibel. Penggumpalan protein biasanya didahului oleh proses denaturasi yang berlangsung
dengan baik pada titik isolistrik protein tersebut.
c. Viskositas
Viskositas adalah tahanan yang timbul oleh adanya tahanan yang timbul oleh adanya gesekan
antara molekul-molekul di dalam zat air yang mengalir. Suatu larutan protein dalam air
mempunyai vikositas air atau kekentalan yang relative lebih besar dari pada viskositas air
sebagai pelarutnya. Viskositas larutan protein tergantung pada jenis protein, bentuk molekul,
konsentrasi serta suhu larutan.
d. Kristalisasi
Proses kristalisasi untuk berbagai jenis protein tidak selalu sama, artinya ada yang mudah
dapat terkristalisasi, tetapi ada pula yang sukar. Beberapa enzim antara lain pepsin, tripsin,
katalase, dan urease telah dapat diperoleh dalam bentuk Kristal. Albumin pada serum dan telur
sukar dikristalkan.
e. Sistem koloid
System koloid adalah system yang heterogen, terdiri atas dua fase yaitu partikel kecil yang
terdispersi dan medium atau pelarutnya. Molekul yang besar apabila dilarutkan dalam air
mempunyai sifat koloid, yaitu tidak dapat menembus membran atau kertas perkamen, tetapi
tidak cukup besar sehingga tidak dapat mengendap secara alami. Protein mempunyai molekul
besar dan karenanya larutan protein bersifat koloid.3

E. Fungsi Protein
1. Pertumbuhan dan pemeliharaan
Karena sebagian protein tubuh berbentuk hormon pertumbuhan, maka fungsi protein termasuk
dalam pertumbuhan dan pemeliharaan. Dengan proses sinteisi dan degradasi protein,
pertumbuhan dan pemeliharaan sel maupun jaringan tubuh yang rusak tetap akan tertangani
dengan baik oleh protein tubuh.
2. Pembentukan ikatan-ikatan esensi tubuh

3
Anna Poedjiadi dan Titin Supriyanti, Dasar-Dasar Biokimia…..hal.117-120
8
Hormon tubuh dan enzim merupakan bentukan ikatan tubuh yang bertindak sebagai katalisator
atau membantu perubahan-perubahan biokimia yang terjadi di dalam tubuh dengan
mengonsumsi protein yang cukup maka ikatan-ikatana ini aan berfungsi dengan baik.
3. Mengatur keseimbangan air
Cairan dalam tubuh manusia dipisahkan oleh membran sel. membran sel ini dengan bantuan
protein memiliki fungsi untuk menjaga homeostasis dari cairan itu sendiri, salah satu masalah
yang timbul jika terjadi kekurangan protein, adalah dengan terjadinya edema pada bagian
tubuh tertentu. 4
4. Sebagai alat transportasi atom, senyawa, atau molekul, yang dibutuhkan atau perlu
dikeluarkan oleh sel.
5. Terlibat dalam sistem kekebalan tubuh. Protein mengenali senyawa atau bahan asing yang
masuk ke dalam tubuh (disebut sebagai antigen, disingkat dari anti generator) sebagai langkah
awal untuk proses eliminasi atau penjinakannya.
6. Mengubah energi kimia menjadi energi mekanik dan terlibat dalam pergerakan. Protein ini
memiliki aktivitas ATPase yang mangatalisis penguraian ATP sebagai sumber energi bagi
pergerakan.
7. Menerima rangsangan dari luar (baik rangsangan kimia, maupun rangsangan fisik seperti
cahaya), sebelum diteruskan ke dalam sel untuk mengubah atau mengaktifkan reaksi biokiia
yang menjadi targetnya.
8. Terlibat dalam proses penyampaian pesan atau isyarat untuk diterjemahkan menjadi berbagai
aktivitas dan reaksi biokmia di dalam sel. 5

F. Protein majemuk
Protein majemuk adalah protein yang mengandung senyawa bukan hanya protein, antara lain:
1. Fosfoprotein
Fosfoprotein yang mengandung fosfor, misalnya kasein pada susu, vitelin pada kuning telur.
Terikat dalam bentuk ester pada hidroksil residu asam amino serin atau treonin. Protein ini
tidak larut dalam air, tetapi larut dalam larutan basa. Larutannya dapat diendapkan dengan
penambahan larutan asam encer.
2. Kromoprotein
Kromoprotein merupakan senyawa yang berpigmen, misalnya asam askorbat oksidase
mengandung Cu. Beberapa ada yang mengandung logam. Beberapa contoh proptein yang
termasuk golongan ini mempunyai peranan biologis yang penting, misalnya (a) Hemoglobin,
berperan dalam pengangkutan oksigen; (b) enzim katalase dan peroksidase yang berperan
dalam penguraian hidrogen peroksida serta sitokrom yang berperan dalam proses oksidasi-

4
Eddy Suprayitno dan Titik Dwi Sulistiyati, (Metablosime Protein, 2017, UB Press) Hlm. 59
5
Maggy Thenawidjaja Suhartono, dkk, (Protein, 2017, Grasindo), hlm. 5-10
9
reduksi dalam sel; (c) Flavoprotein, berperan sebagai sitokrom dan mempunyai prostetik
riboflavin; (d) Kloroplas daun, mempunyai prostetik klorofil dan struktur kimianya
mengandung logam magnesium.
3. Protein Koenzim
Protein Koenzim misalnya NAD+, FMN, FAD, dan NADP+
4. Lipoprotein
Lipoprotein mengandung asam lemak, lesitin. Gugus prostetiknya adalah lipida, seperti
fosfolipida (lesitin, sefalin), asam lemak, kolesterol, dll.
5. Metaloprotein
Metaloprotein mengandung unsur-unsur anorganik (Fe, Co, Mn, Zn, Cu, Mg)6
6. Glikoprotein
Terdapat dalam jarigan dan membran sel. Gugus prostetiknya adalah karbohidrat, yaitu
sakarida rantai pendek atau rantai panjang. Monomer monosakarida oligosakarida ini dapat
berupa manosa, galaktosa, xilosa, arabinosa, N-asetilglukosamin. Hubungan antara
oligosakarida dan protein sederhana penyusunnya adalah secara kovalen. Hal ini terjadi antara
salah satu monosakarida dan salah satu residu asam amino asparagin, treonin, serin, hidroksi
prolin, hidroksi lisin dari rantai polipeptida protein sederhana, penyusun glikoprotein tersebut.
Glikoprotein mempunyai peranan di dalam tubuh, antara lain sebagia (a) prpotein trasnpor
vitamin dan lipida; (b) protein pelumas, misalnya lendir dan musin; (c) protein antibodi,
misalnya imunoglobin; (d) protein enzim, misalnya nuklease, protease, dan hidrolase; (e)
protein antibeku, untuk mencegah pembekuan plasma darah pada ikan-ikan di daeraha kutub
yang sangat dingin.
7. Nukleoprotein
Protein sederhana penyusunnya adalah histon atau protamin, sedangkan gugus prostetiknya
adalah asam nukleat, yaitu suatu polinukleotida. Nukleotida itu sendiri dalah tersusun atas
basa nitrogen (turunan purin atau pirimidin), pentosa (ribosa atau 2-deoksiribosa), dan asam
fosfat. Interaksi ionik menghubungkan antara protein sederhana yang bermuatan positif dan
asam nukleat penyusunnya yang bermuatan negaftif. Nukleoprotein yang mempunyai residu
ribosa berperan untuk biosintesis protein, sedangkan nukleopotein yang mempnuyai residu 2-
deosiribosa merupakan unsur utama gen. 7

G. STRUKTUR PROTEIN

Protein yang tersusun dari rantai asam amino akan memiliki berbagai macam struktur yang
khas pada masing-masing protein. Karena protein disusun oleh asam amino yang berbeda secara
kimiawinya, maka suatu protein akan terangkai melalui ikatan peptida dan bahkan terkadang

6
Titik Dwi S, (Metabolisme Protein, 2017) penerbit UB Press
7
Damin Sumardjo, (Pengantar kimia: Buku Panduan Kuliah Mahasiswa Kedokteran dan Program Strata I
Fakultas Bioeksakta, 2009), hlm. 175-176 Penerbit Buku Kedokteran EGC
10
dihubungkan oleh ikatan sulfida. Selanjutnya protein bisa mengalami pelipatan-pelipatan membentuk
struktur yang bermacam-macam. Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer, struktur
sekunder, struktur tersier dan struktur kuartener.

Secara umum, bangun molekul pokok protein adalah :

Susunan protein ada yang α-heliks dan β-sheet. α-heliks adalah protein yang tidak
mengandung sistein atau sistin akan tetapi kaya akan asam amino bergugus R kecil (glisin, alanin, dan
serin). Sedangkan β-sheet kadar sistinnya tinggi antara 10 – 22 %.

Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa struktur primer (tingkat satu),
sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat). Protein merupakan urutan
linear dari residu asam-asam amino yang terhubung melalui ikatan peptida. ikatan peptida adalah
ikatan kovalen antara gugus amino dari satu asam amino dan gugus karboksil dari asam amino serta
gugus karboksil dari asam amino lainnya. ikatan peptida memiliki karakter ikatan rangkap parsial dan
hampir selalu dalam konfigurasi trans. letika dua asam amino digabungkan oleh ikatan peptida,
mereka membentuk suatu di peptida. Jika ikatan peptida saling mengikat, akan menghasilkan rantai
panjang yang disebut polipeptida .

Hirarki struktur protein yaitu:

1. Struktur Primer
Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang dihubungkan
melalui ikatan peptida. Struktur primer juga merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-
urutan asam amino yang tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam sebuah
kata dan tidak terjadi percabangan rantai.
Urutan ini ditentukan oleh urutan basa nukleotida dalam gen yang mengkode protein
Pembentukan ikatan peptide antara satu asam amino dengan asam amino yang lain
mengakibatkan tiap asam amino kehilangan gugus amino dan karboksil akan berbeda diujung-
ujung rantai polipeptida. Struktur primer terbentuk melalui ikatan antara gugus α–amino dengan
gugus α–karboksil. Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau ikatan amida. Struktur ini
dapat menentukan urutan suatu asam amino dari suatu polipeptida.

11
Frederick Sanger merupakan ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret
asam amino pada protein, dengan penggunaan beberapa enzim protease yang mengiris ikatan
antara asam amino tertentu, menjadi fragmen peptida yang lebih pendek untuk dipisahkan lebih
lanjut dengan bantuan kertas kromatografik. Urutan asam amino menentukan fungsi protein,
pada tahun 1957, Vernorn Ingram menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah
fungsi protein, dan lebih lanjut memicu mutasi genetik. Struktur primer protein mengacu pada
urutan asam amino linier dari rantai polipeptida. Struktur primer disebabkan oleh ikatan kovalen
atau peptida, yang dibuat selama proses biosintesis protein atau disebut dengan proses translasi.
Kedua ujung rantai polipeptida yang disebut sebagai ujung karboksil (C-terminal) dan ujung
amino (N-terminal) berdasarkan sifat dari gugus bebas. Perhitungan residu selalu dimulai pada
akhir N-terminal (gugus amino, -NH2), yang merupakan akhir dimana gugus amino tidak
terlibat dalam ikatan peptida. Struktur primer protein ditentukan oleh gen yang berhubungan
dengan protein. Sebuah urutan tertentu dari nukleotida dalam DNA ditranskripsi menjadi
mRNA, yang dibaca oleh ribosom dalam proses yang disebut translasi. Urutan protein dapat
ditentukan dengan metode seperti degradasi Edman.

2. Struktur Sekunder
Struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam
amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Pada struktur sekunder, asam-asam
amino yang menyusun protein dihubungkan oleh ikatan peptida dan ikatan hydrogen. Oleh
karena itu rantai polipeptida yang terbentuk tidak berupa rantai lurus, melainkan berbentuk 3
rantai terpilin (α- helikx). Struktur sekunder protein bersifat reguler, pola lipatan berulang dari
rangka protein. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet.
Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:

1) alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk
seperti spiral;

12
Gambar Orientasi atom-atom rantai utama suatu peptida mengelilingi sumbu heliks a.

Gambar: Pandangan ke bawah melalui sumbu suatu heliks u. Rantai samping (R) terletak di
bagian luar heliks.

13
Gambar Ikatan hidrogen (garis titik-titik) yang terbentuk antara atom H dan O menstabilkan
suatu polipeptida dalam konformasi a-heliks.

2) beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari


sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H);
3) beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta"); dan gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma").

Struktur sekunder merupakan kombinasi antara struktur primer yang linear


distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus = CO dan = NH di sepanjang tulang belakang
polipeptida. Salah satu contoh struktur sekunder adalah α-heliks dan β-pleated. Struktur ini

14
memiliki segmen-segmen dalam polipeptida yang terlilit atau terlipat secara berulang.
Struktur α-heliks terbentuk antara masing-masing atom oksigen karbonil pada suatu ikatan
peptida dengan hidrogen yang melekat ke gugus amida pada suatu ikatan peptida empat residu
asam amino di sepanjang rantai polipeptida. Pada struktur sekunder β-pleated terbentuk
melalui ikatan hidrogen antara daerah linear rantai polipeptida. β-pleated ditemukan dua
macam bentuk, yakni antipararel dan pararel.

Gambar (Jarak dan sudut ikatan pada ikatan hidrogen lembar |i terlipat antiparalel dan
paralel. Tanda panah menunjukkan arah masing-masing untai. Atom a-nitrogen pendonasi
hidrogen diperlihatkan sebagai lingkaran berwarna. Ikatan hidrogen ditunjukkan dengan garis
putus-putus. Agar penyajian jelas, gugus R dan hidrogen dihilangkan. Atas: antiparalel.
Pasangan ikatan hidrogen berselang-seling antara saling berdekatan dan berjauhan serta
berorientasi agak tegak lurus terhadap rantai utama polipeptida. Bawah: paralel. Ikatan
hidrogen berjarak teratur tetapi miring dengan arah berlainan).

Keduanya berbeda dalam hal pola ikatan hidrogennya. Pada bentuk konformasi
antipararel memiliki konformasi ikatan sebesar 7 Å, sementara konformasi pada bentuk
pararel lebih pendek yaitu 6,5 Å. Jika ikatan hidrogen ini dapat terbentuk antara dua rantai
polipeptida yang terpisah atau antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat
sendiri yang melibatkan empat struktur asam amino, maka dikenal dengan istilah β turn.

15
Gambar : Suatu belokan turn yang menghubungkan dua segmen pada lembar antiparalel.

3. Struktur Tersier
Struktur tersier protein adalah lipatan secara keseluruhan dari rantai polipeptida sehingga
membentuk struktur 3 dimensi tertentu. Sebagai contoh, struktur tersier enzim sering padat,
berbentuk globuler. Struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur
sekunder. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul protein dapat
berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer,
trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener. Lipatan tersebut dikendalikan oleh
interaksi hidrofobik, tapi struktur tersebut dapat stabil hanya bila bagian-bagian protein terkunci
pada tempatnya oleh interaksi tersier yang spesifik, seperti jembatan garam, ikatan hidrogen dan
kemasan ketat rantai samping dan ikatan disulfida. Struktur tersier dari suatu protein adalah
lapisan yang tumpang tindih di atas pola struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak
beraturan dari ikatan antara rantai samping (gugus R) berbagai asam amino. Adapun Pada
protein kecil mengandung ribuan atom, penggambaran struktur protein yang menunjukkan
posisi setiap atom umumnya terlalu rumit untuk diinterpretasi. Oleh karena itu, diagram
skematis sederhana digunakan untuk melukiskan fitur-fitur kunci pada struktur tersier dan
kuaterner protein. Diagram pita pada gambar dibawah menelusuri konformasi rantai utama
polipeptida, dengan silinder dan tanda panah masing-masing menunjukkan regio heliks o. Pada
penggambaran yang lebih sederhana lagi, segmen-segmen garis yang menghubungkan karbon a
menunjukkan jalur rantai utama polipeptida.

Gambar (contoh struktur tersier protein Atas: Enzim triosa fosfat isomerase. Perhatikan susunan
yang elegan dan simetris dari lembar f3 dan heliks a yang berselang-seling. (Sumbangan J
Richardson.) Bawah: Dua struktur domain dari subunit suatu enzim homodimerik, HMG-KoA
reduktase kelas II bakteri. Seperti ditunjukkan oleh residu bernomor, polipeptida tunggal
berawal di domain besar, masuk domain kecil, dan berakhir di domain besar)

16
Gambar Struktur domain. Protein kinase mengandung dua domain. Domain terminal amino
atas mengikat donor fosforil ATP (warna terang). Domain terminal karboksil di sebelah bawah
diperlihatkan mengikat suatu substrat peptida sintetik (warna gelap).

Pada struktur tersier ini merupakan konformasi tiga dimensi yang mengacu pada
hubungan spasial antar struktur sekunder. Struktur ini distabilkan oleh empat macam ikatan,
yakni ikatan hidrogen, ikatan ionik, ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini,
ikatan hidrofobik sangat penting bagi protein. Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik akan
berikatan dibagian dalam protein globuler yang tidak berikatan dengan air, sementara asam
amino yang bersifat hodrofilik secara umum akan berada di sisi permukaan luar yang berikatan
dengan air di sekelilingnya. Yaitu melipatnya segmen struktur sekunder yang distabilkan oleh
interaksi antara urutan-urutan yang jauh. struktur ini merupakam penataan spasial asam amino
yang terpisah jauh dalam urutan linearnya serta residu yang berdekatan. Contohnya pada
golongan protein globular, pada Mioglobin. Contohnya pada Mioglobin, kerangka molekul
mioglobin tersusun atas delapan potongan yang relatif lurus, yang diselang dengan bentuk
lekukan. Tiap potongan lurus disusun oleh α-heliks yang mempunyai arah putaran ke kanan, dan
mempunyai 23 residu asam amino bagi potongan terpanjang, dan hanya 7 residu bagi struktur
terpendek.

4. Struktur kuartener
Adalah interaksi antara rantai-rantai polipetida yang berbeda membentuk suatu struktur
oligomer,yang di stabilkan hanya oleh ikatan-ikatan non kovalen. dengan kata lain struktur ini
terjadi pada protein yang mengandung lebih dari satu rantai polipeptida misalnya hemoglobin.
17
Pada susunan molekulnya, hemoglobin merupakan struktur tersier yang mengalami perubahan
konformasi dengan pengikatan terhadap oksigen. Sehingga tidak sesuai lagi dengan Kristal kisi
deoksihemoglobin yang sebenarnya. Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai
polipeptida. Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipakai bersama-
sama membentuk struktur protein.
Struktur kuarterner merupakan gambaran dari pengaturan sub-unit atau promoter protein
dalam ruang. Struktur ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier
yang akan membentuk protein kompleks yang fungsional. ikatan yang berperan dalam struktur
ini adalah ikatan nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis, hidrogen, dan hidrofobik. Protein
dengan struktur kuarterner sering disebut juga dengan protein multimerik. Jika protein yang
tersusun dari dua sub-unit disebut dengan protein dimerik dan jika tersusun dari empat sub-unit
disebut dengan protein tetramerik.

H. Sumber Protein
Bahan makanan hewani merupakan sumber protein yang baik, dalam jumlah maupun
mutu, seperti telur, susu, daging, unggas, ikan, dan kerang. Protein hewani memiliki
komposisi protein yang lebih lengkap dibandingkan protein nabati. Namun, di Indonesia
konsumsi protein hewani tergolong tinggi akan tetapi daya beli masyarakat masih rendah.
Menurut Badan Pusat Statistik (2013), diperoleh data bahwa konsumsi protein hewani di
Indonesia tahun 2013 yaitupada daging 2,38% dan ikan 7,56% lebih tinggi dibanding
konsumsi protein nabati yaitu 2,31%. Sumber protein nabati adalah kacang kedelai dan
hasilnya, seperti tempe dan tahu, serta kacang-kacangan lain. Kacang kedelai merupakan
sumber protein nabati yang mempunyai mutu atau nilai biologi tertinggi. Bahan makanan
nabati yang kaya akan protein adalah kacang-kacangan. Adapun salah satu cara yang dapat
dilakukan untuk meningkatkan pemenuhan kebutuhan protein serta sebagai alternatif
pengganti protein hewani yaitu dengan meningkatkan konsumsi terhadap protein nabati
misalnya jamur tiram putih (Pleurotus ostreatus). Jamur tiram putih merupakan sumber protein
nabati yang memiliki daya cerna tinggi dan harga yang relatif murah dibandingkan dengan
harga protein hewani. Menurut Hidayah (2013) jamur tiram putih (Pleorotus ostreatus) dapat
dikembangkan sebagai diversifikasi bahan pangan dan sumber kebutuhan protein nabati.
Jamur tiram putih merupakan salah satu jenis jamur kayu yang mempunyai prospek baik
karena kandungan gizi protein nabatinya cukup tinggi.
18
I. Analisis Keberadaan Protein
Keberadaan protein pada suatu zat ataupun larutan dapat diketahui dengan berbagai cara,
diantaranya:
(1). Uji milon
Uji dilakukan dengan cara ditambahkan 5 tetes pereaksi Millon ke dalam 3 mL larutan protein,
lalu dipanaskan selama 3 menit. Uji milon digunakan untuk mengidentifikasi protein yang
mengandung tirosin dalam suatu sampel yang ditandai dengan terbentuknya kompleks berwarna
pada sampel protein.
(2). Uji Hopkins-Cole.
Larutan bahan sebanyak 2 mL yang akan diperiksa dicampurkan dengan 2 mL pereaksi
Hopkins-Cole. Dengan hati-hati dan dikerjakan dalam ruang asam, asam pekat 2 mL
ditambahkan melalui dinding tabung yang dimiringkan sehingga terbentuk lapisan cairan. Uji
Hopkins-Cole digunakan untuk menunjukan inti indol asam amino triptofan yang ditandai
dengan terbentuknya cincin berwarna ungu pada sampel percobaan.
(3). Uji Ninhidrin.
Ditambahkan 0.5 mL larutan ninhidrin 0.1% ke dalam 3 mL larutan protein. Kemudian
dipanaskan di dalam penangas air mendidih selama 10 menit. Digunakan untuk identifikasi
asam amino bebas ditunjukan dengan perubahan warna sampel menjadi biru muda.
(4). Uji Belerang.
Larutan protein 2 mL ditambahkan dengan 5 mL NaOH 10%, dididihkan beberapa menit.
Kemudian ditambahkan 2 tetes larutan Pb-asetat 5%, lalu dilanjutkan pemanasan beberapa
menit dan diamati perubahan warna yang terjadi. Membentuk endapan berwarna gelap saat
bereaksi dengan protein.
(5). Uji Xantoproteat.
Larutan protein sebanyak 2 mL ditambahkan dengan 1 mL HNO3 pekat, lalu dicampurkan baik-
baik dan dipanaskan dengan hati-hati. Perhatikan timbulnya warna kuning tua. Tabung
kemudian didinginkan, ditambahkan tetes demi tetes larutan NaOH pekat sampai menjadi
larutan yang basa kemudian diamati perubahan yang terjadi.uji Xantoproteat untuk menunjukan
adanya ini benzene pada sampel protein akan membentuk warna kuning tua.
(6). Uji Biuret.
Ditambahkan 1 mL NaOh 10% ke dalam 3 mL larutan protein, kemudian dikocok. Lalu
ditambahkan satu tetes larutan CuSo4 0.1%, dikocok kembali. Apabila mengandung protein
sampel akan berwarna ungu.

J. Akibat Kelebihan dan Kekurangan Protein


1. Akibat Kekurangan Protein

19
a. Kerontokan rambut (Rambut terdiri dari 97-100% dari Protein -Keratin). Rentan terkena
infeksi, lebih sulit pulih saat sakit
b. Yang paling buruk ada yang disebut dengan Kwasiorkor, penyakit kekurangan protein.
Biasanya pada anak-anak kecil penderitanya, dapat dilihat dari yang namanya busung
lapar, yang disebabkan oleh filtrasi air di dalam pembuluh darah sehingga menimbulkan
odema terutama pada perut, kaki dan tangan. Gejalanya adalah pertumbuhan terhambat
otot-otot berkurang dan melemah, edema, muka bulat seperti bulan dan gangguan
psikomotor, anak apatis, tidak ada nafsu makan tidak gembira dan suka merengek. Kulit
mengalami depigmentasi, kering, bersisik, pecah-pecah, dan dermatosis. Luka sukar
sembuh, rambut mengalami depigmentasi menjadi lurus , kusam, halus, dan mudah rontok,
hati membesar dan berlemak dan sering disertai anemia.
c. Kekurangan yang terus menerus menyebabkan marasmus dan berakibat kematian.
Meramus pada umumnya merupakan penyakit pada bayi (dua belas bulan pertama).
Meramus adalah penyakit kelaparan, gejalanya adalah pertumbuhan terhambat, lemak
dibawah kulit berkurang, serta otot-otot berkurang dan melemah. Tidak ada edema tetapi,
kadang-kadang terjadi perubahan pada kulit, rambut dan pembesaran hati. Sering terjadi
gastroenteritis yang diikuti oleh dehidrasi, infeksi saluran pernapasan, tuberkolosis,
cacingan berat dan penyakit kronis lain. Meramus sering mengalami defisiensi vitamin D
dan vitamin A.
2. Akibat kelebihan protein
Protein secara berlebihan tidak menguntungkan tubuh. Makanan yang tinggi protein
biasanya tinggi lemak sehingga dapat menyebabkan obesitas. Kelebihan protein dapat
menimbulkan masalah lain terutama pada bayi. Kelebihan protein akan menimbulkan asidosis,
dehidrasi, diare, kenaikan amoniak darah, kenaikan ureum darah, dan demam. Mengonsumsi
protein berlebih, apalagi jika disertai dengan pembatasan karbohidrat, dapat menyebabkan
penumpukan keton hingga membahayakan ginjal. Tubuh bisa menghasilkan produk limbah
bernama amonia ketika memecah protein. Oleh hati, amonia diubah menjadi zat kimia yang
disebut urea. Sejatinya, urea akan dibuang dari dalam tubuh melalui urine. Namun pada
kondisi kesehatan tertentu, seperti gagal ginjal atau gagal hati, tubuh tidak dapat membuat atau
menyingkirkan urea. Hal tersebut dapat menyebabkan masalah seperti kelelahan ekstrim
hingga koma, atau bahkan kematian. Terlalu banyak mengonsumsi makanan berprotein yang
berasal dari daging merah dan produk olahan susu berlemak dapat meningkatkan risiko
penyakit jantung. Kelebihan protein juga diduga membuat tubuh membuang kalsium melalui
urine. Ketika badan kita kelebihan protein, tubuh memproduksi sulfat. Bahan kimia inilah
yang dapat menyebabkan kalsium terlepas dari tulang. Padahal kekurangan kalsium bisa
menyebabkan osteoporosis. Efek lepasnya kalsium dari tulang ini lebih rentan terjadi jika kita
mengonsumsi protein hewani daripada protein nabati. Namun di lain pihak, asupan protein
yang cukup justru membantu mencegah osteoporosis pada tulang.
20
DAFTAR PUSTAKA

Damin Sumardjo, (Pengantar kimia: Buku Panduan Kuliah Mahasiswa Kedokteran dan Program
Lehninger, Dasar-dasar Biokimia.Terjemahan Maggy Thenawujaya. Jakarta : Erlangga
Dwi, Titik S. 2017.Metabolisme Protein. Malang: UB Press Martoharsono, Soeharsono. 1986. Biokimia.
Yogyakarta : UGM Press

Sumardjo, Damin.2006. Pengantar Kimia. Jakarta: Penerbit buku kedokteran


Suprayitno, Eddy dan Titik Dwi Sulistiyati. 2017. Metablosime Protein. Malang: UB Press
Thenawidjaja, Maggy Suhartono, dkk. 2017.Protein., Grasindo
Poedjiadi, Anna dan Titin Supriyanti.1994. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: Universitas Indonesia
Yohanis, Ngili. 2009. Biokimia. Yogyakarta : Graha Ilmu.

21