Paper Hemoglobin

Hemoglobin (Hb) secara luas dikenal sebagai protein yang mengandung zat besi dalam darah
yang penting untuk transportasi O 2 pada mamalia. Kurang dikenal secara luas adalah bahwa
eritrosit Hb milik keluarga besar protein Hb dengan anggota didistribusikan di ketiga domain
bakteri hidup, arkea dan eukariota. Tinjauan ini, terutama ditujukan untuk para peneliti yang baru
di bidang ini, mencoba tinjauan luas tentang keanekaragaman, dan fitur-fitur umum, dalam
struktur dan fungsi Hb. Topik meliputi klasifikasi struktural dan fungsional Hbs; prinsip afinitas
pengikatan O 2 dan selektivitas antara O 2/ TIDAK / CO dan ligan kecil lainnya; hexacoordinate
(mengandung haem bis-imidazole terkoordinasi) Hbs; Hb terpotong
bakteri; flavohaemoglobins; reaksi enzimatik Hbs dengan gas bioaktif, khususnya NO, dan
perlindungan dari tekanan nitrosatif; dan, sensor Hbs. Bagian terakhir menggambarkan evolusi
kerja berdasarkan struktur untuk pengikatan allosterik O 2 oleh mamalia RBC Hb, termasuk
pengembangan model kinetik yang lebih baru. Jika memungkinkan, rujukan ke karya-karya
sejarah dimasukkan, untuk memberikan konteks bagi kemajuan terkini dalam penelitian Hb.
Hemoglobin merupakan suatu protein tetramerik eritrosit yang mengikat molekul bukan protein,
yaitu senyawa porfirin besi yang disebut heme. Hemoglobin mempunyai dua fungsi
pengangkutan penting dalam tubuh manusia, yakni pengangkutan oksigen ke jaringan dan
pengangkutan karbondioksida dan proton dari jaringan perifer ke organ respirasi. Nilai batas
normal kadar Hb menurut World Health Organization 2001 yaitu untuk umur 5-11 tahun < 11,5
g/dL, umur 12-14 tahun ≤ 12,0 g/dL sedangkan diatas 15 tahun untuk perempuan > 12,0 g/dL
dan laki-laki > 13,0 g/dL.4 Kadar Hb dalam darah dapat dipengaruhi oleh beberapa faktor, salah
satunya aktivitas fisik.
Struktur tiga dimensi hemoglobin kormoran hebat telah diselidiki untuk memahami fitur
struktural unik yang diadopsi selama kondisi hipoksia. Dengan membandingkan urutan dan
kesamaan struktural keseluruhan dengan spesies afinitas oksigen tinggi dan rendah, tampak
bahwa GCT memiliki lebih banyak kemungkinan untuk bertahan hidup dengan permintaan
oksigen rendah.
Empat konfigurasi yang berbeda dari molekul hemoglobin dianggap: deoxyhemoglobin
(deoxyHb), oksihemoglobin (HBO 2 ), carboxyhemoglobin (HbCO), dan hemoglobin terglikasi
(HbA 1C). Simulasi SMD dilakukan pada varian hemoglobin untuk memperkirakan kekakuan
searah dan kekakuan geser. Meskipun hemoglobin secara struktural dilambangkan sebagai
protein globular karena bentuknya yang bulat dan struktur sekunder, hasil simulasi kami
menunjukkan variasi yang signifikan dalam kekuatan mekanik dalam arah yang berbeda
(anisotropi) dan juga variasi kekuatan di antara empat konfigurasi hemoglobin yang
diteliti. Molekul hemoglobin terglikasi memiliki kekakuan mekanik kompresif yang lebih tinggi
dan kekakuan geser bila dibandingkan dengan molekul deoksihemoglobin, oksihemoglobin, dan
karboksihemoglobin. Hasil lebih lanjut dari model menunjukkan bahwa struktur hemoglobin
yang diteliti memiliki kulit luar yang lunak dan inti yang kaku berdasarkan kekakuan.
Identifikasi dan karakterisasi hemoglobin yang terperangkap liposom, berdasarkan aliran
sitofluorimetri. Deteksi sitofluorimetri aliran dilakukan mengikuti pelabelan oleh dua pereaksi
fluoresen yang berbeda, antibodi anti-hemoglobin, konjugasi fluorescein isotiosianat, dan
antibodi anti-poli (etilen glikol), streptavidin-phycoerythrin yang terkonjugasi. Strategi
eksperimental ini memungkinkan deteksi hemoglobin yang terperangkap liposom dalam media
air, termasuk plasma; kemanjuran pendekatan yang diusulkan telah diverifikasi pada sampel
darah lengkap yang ditambahkan dengan formulasi liposomal ( ex-vivo). Selain itu, teknik yang
diusulkan memungkinkan karakterisasi beberapa parameter kunci dalam studi haemoglobin
liposom, termasuk, misalnya (1) penentuan tingkat jebakan hemoglobin oleh liposom; (2)
efisiensi penyisipan poli (etilen glikol); dan (3) evaluasi stabilitas hemoglobin liposom yang
terperangkap berikut penyimpanan pada 4 ° C, memungkinkan untuk mengikuti proses
kehilangan hemoglobin dari liposom dan degradasi liposom. Prosedur ini diusulkan untuk
deteksi dan karakterisasi formulasi hemoglobin yang terperangkap liposom untuk mengendalikan
penyalahgunaannya dalam olahraga, tetapi juga disarankan untuk aplikasi lebih lanjut dalam
penyelidikan laboratorium biologi dan klinis
Hubungan antara mekanisme adsorpsi protein pada nanopartikel dan sifat struktural dan
fungsional dari protein yang diserap sering tetap tidak jelas. Kami menyelidiki adsorpsi
hemoglobin babi pada nanopartikel silika, dan kami menganalisis modifikasi struktural dan
fungsional hemoglobin teradsorpsi dengan spektrofotometri UV-vis, dichroism melingkar, dan
pengukuran pengikatan oksigen. Analisis struktural hemoglobin teradsorpsi pada nanopartikel
silika mengungkapkan hilangnya struktur sekunder dan pelestarian struktur elektronik
heme. Namun, hemoglobin yang teradsorpsi mempertahankan struktur kuartenernya dan
menunjukkan afinitas oksigen yang ditingkatkan dengan pengikatan kooperatif. Selain itu,
modifikasi struktural dan fungsional sepenuhnya reversibel setelah desorpsi lengkap dari
nanopartikel silika pada pH 8,7. Adsorpsi merdu dan desorpsi hemoglobin pada SNP dengan
perubahan pH, dan kontrol penuh aktivitas hemoglobin oleh pH, suhu, dan penambahan efektor
fosfat anorganik membuka jalan ke sistem yang menarik di mana adsorpsi protein pada
nanopartikel dapat memungkinkan kontrol penuh atas aktivitas mengikat oksigen
hemoglobin. Hasil kami menunjukkan bahwa adsorpsi hemoglobin pada nanopartikel silika
mengarah pada keadaan struktural, fungsional, dan dinamis baru dengan reversibilitas penuh
dengan cara yang berbeda secara signifikan dari denaturasi protein. dan penambahan efektor
anorganik fosfat membuka jalan ke sistem yang menarik dimana adsorpsi protein pada partikel
nano dapat memungkinkan kontrol penuh atas aktivitas pengikatan oksigen hemoglobin. Hasil
kami menunjukkan bahwa adsorpsi hemoglobin pada nanopartikel silika mengarah pada keadaan
struktural, fungsional, dan dinamis baru dengan reversibilitas penuh dengan cara yang berbeda
secara signifikan dari denaturasi protein. dan penambahan efektor anorganik fosfat membuka
jalan ke sistem yang menarik dimana adsorpsi protein pada partikel nano dapat memungkinkan
kontrol penuh atas aktivitas pengikatan oksigen hemoglobin. Hasil kami menunjukkan bahwa
adsorpsi hemoglobin pada nanopartikel silika mengarah pada keadaan struktural, fungsional, dan
dinamis baru dengan reversibilitas penuh dengan cara yang berbeda secara signifikan dari
denaturasi protein.
Hemoglobin manusia memiliki afinitas tinggi untuk partikel nano silika, yang mengarah ke
adsorpsi tetramer hemoglobin pada permukaan. Proses adsorpsi menghasilkan penahan yang luar
biasa dari sifat-sifat oksigenasi hemoglobin manusia dewasa dan hemoglobin sel sabit, yang
terkait dengan peningkatan afinitas oksigen. Ikatan oksigen kooperatif ditunjukkan oleh
hemoglobin yang teradsorpsi dan perbandingan dengan sifat-sifat oksigenasi dari hemoglobin
cross-linked diaspirin mengkonfirmasi pelestarian struktur tetramerik hemoglobin yang dimuat
pada silika nanopartikel, menunjukkan bahwa nanopartikel silika dapat bertindak sebagai efektor
untuk hemoglobin asli dan mutan manusia. Memanipulasi oksigenasi hemoglobin menggunakan
nanopartikel membuka jalan ke desain HBOC baru.

Daftar Pustaka
David A Gell. May 2018. “Structure and Function of Haemoglobins”.
Simone Esposito 2017. “Liposomes as Potential Masking Agents in sport Doping. Part 2:
Detection of Loposome – Entrapped Haemoglobin by Flow Cytofluorimetry”.
Stephanie Devineau et al. Langmuir. 2017. “Structure and Function of Adsorbed Hemoglobin
onSilica Nanoparticles: Relationship Between the Adsorption Process and the Oxygen Binding
Properties”.
Sumith Yesudasan et al J Bimol Struct Dyn. 2018. “Molecular Dinamics simulations indicate that
deoxyhemoglobin, oxyhemoglobin, Carboxyhemoglobin, and glycated Hemoglobin Under
Compression and Shear Exhibit an Anisotropic Mecanical Behavior”.
Valerie I. R. Gunadi et al, 2016, Jurnal e-Biomedik “Gambaran kadar hemoglobin pada pekerja
bagunan “ FKSamratulagi