Anda di halaman 1dari 24

BAB II

PEMBAHASAN

2.1 Definisi Enzim

Enzim adalah molekul protein yang mengatalisis reaksi kimia tanpa

mengalami perubahan secara kimiawi. Ensim mengatur metabolisme dengan ikut

serta pada hampir pada semua fungsi sel. Setip enzim bersifat spesifik bagi

substrat yang diubahnya menjadi suatu produk tertentu. Pada dasarnya, terdapat

ribuan enzim yang berlainan, tetapi hanya beberapa yang secara rutin diperiksa

untuk diagnosis klinis (Poedjiadi, 2005).

Karena enzim terdapat di dalam sel, adanya peningkatan jumlah suatu enzim

dalam serum atau plasma umumnya merupakan konsikuensi dari cedera sel

sehingga molekul - molekul intrasel dapat lolos keluar. Dengan demikian, jumlah

enzim yang sangat berlimpah dalam serum digunakan secara klinis sebagai bukti

adanya kerusakan organ. Enzim-enzim yang dibebaskan ke dalam sirkulasi tidak

memiliki fisiologik di sana dan secara bertahap dibersihkan melalui rute ekskresi

normal (Poedjiadi, 2005).

Pada keadaan abnormal atau aktivitas berlebihan suatu enzim dapat

menimbulkan penyakit. Analisis enzim dalam serum dapat digunakan untuk

mendiagnosis penyakit, seperti: infarktus otot jantung, prostat, hepatitis, dan lain-

lain. Ditemukannya suatu enzim dalam darah dengan tingkat berlebihan seringkali

menunjukkan adanya kerusakan sel di dalam organ yang sakit. Penyakit tertentu

seperti hepatitis terinfeksi menyebabkan jaringan hati mengalami kerusakan


akibat infeksi, sehingga terjadi pelepasan enzim hati ke dalam darah (Poedjiadi,

2005).

2.2 Fungsi Enzim

Fungsi suatu enzim yaitu sebagai katalisis untuk proses reaksi biokimia yang

terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat berfungsi sebagai katalis

yang sangat efisien, disamping itu mempunyai derajat kekhasan yang tinggi,

seperti katalis lainnya maka enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi

kimia. Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut (Murray, dkk, 2003).

1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.

2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.

Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup.

Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel, seringkali melalui enzim

kinase dan fosfatase. Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh,

dengan miosin menghidrolisis ATP untuk menghasilkan kontraksi otot ATPase

lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam

transpor aktif. Enzim juga terlibat dalam fungsi – fungsi yang khas, seperti

lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang. Virus juga

mengandung enzim yang dapat menyerang sel, misalnya HIV integrase dan

transkriptase balik (Murray, dkk, 2003).

2.3 Mekanisme Kerja Enzim

Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya

menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi


satu, yang disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan

koenzim (Murray, dkk, 2003).

2.3.1 Apoenzim

Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas,

dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat

yang sama dapat menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari

enzimnya.

2.3.2 Koenzim

Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada

apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan

dari apoenzim. Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandung

ribose dan fosfat. Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya,

Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka

reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai

akseptor hidrogen.

2.4 Cara Kerja Enzim

Menurut Sherwood (2001) ada dua cara kerja enzim , yaitu model kunci

gembok dan induksi pas.

2.4.1 Model Kunci Gembok (Block And Key)

Enzim dimisalkan sebagai gembok karena memiliki sebuah bagian kecil

yang dapat berikatan dengan substrat . bagian tersebut disebut sisi aktif.

Substrat dimisalkan sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas dengan

sisi aktif enzim (gembok). Setiap enzim memiliki sisi aktif yang tersusun
dari sejumlah asam amino. Bentuk sisi aktif ini sangat spesifik, sehingga

hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi

enzim.

Gambar 2.4.1 Cara Kerja Enzim Model Kunci Gembok

2.4.2 Induksi Pas (Model Induced Fit)

Pada model ini sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan

bentuk substratnya. Sisi aktif enzim merupakan bentuk yang tidak kaku

(fleksibel). Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif

berubah bentuk sesuai dengan bentuk substrat kemudian terbentuk

kompleks enzim-substrat. Pada saat produk sudah terlepas dari kompleks,

maka enzim lepas dan kembali bereaksi dengan substrat yang lain.

Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim

meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi

yang diperlukan untuk reaksi). Suatu enzim dapat mempercepat reaksi

sampa kali lebih cepat dari pada jika reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis.

Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks dengan


substrat. Setelah produk dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim

bebas untuk membentuk kompleks baru dengan substrat yang lain.

Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai

katalis. Pada sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai

zat elektrofilik sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk

sisi aktif sangat spesifik sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula.

Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi

enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer.

2.5 Tatanama Enzim

Lebih dari 5000 macam enzim telah ditemukan pada organisme hidup, dan

masih bertambah terus sejalan dengan berlangsungnya penelitian. Tiap enzim

dinamai menurut sistem baku dan juga diberi nama umum yang sederhana. Pada

kedua sistem tersebut nama enzim pada umumnya diakhiri dengan ase dan

mencirikan substrat yang terlibat dan jenis reaksi yang dikatalisis. Sebagai

contoh, sitokrom oksidase, suatu enzim utama dalam respirasi, mengoksidasi

molekul sitokrom . Asam malat dehidrogenase melepaskan dua atom hidrogen

dari asam malat. Namun contoh di atas tidak menjelaskan siapkah penerima

elektron atau atom hidrogen yang dilepaskan (Sacher, 2006).

Persatuan Internasional Biokimia memberi nama yang lebih panjang tapi lebih

deskriptif dan baku bagi semua enzim yang telah dicirikan dengan jelas. Sebagai

contoh, sitokrom oksidase dinamakan sitokrom c: O2 oksidoreduktase,

menunjukkan bahwa elektron dilepaskan dari sitokrom tertentu, yakni jenis c dan

molekul oksigen adalah penerima elektron. Dehidrogenase asam malat disebut L-


malat : NAD oksidoreduktase, menunjukkan enzim tersebut khas untuk bentuk L-

asam malat terionisasi, dan molekul yang disingkat NAD adalah penerima atom

hidrogen. Tabel berikut mencantumkan enam kelas utama enzim berdasarkan tipe

reaksi yang dikatalisis, disertai beberapa contoh (Sacher, 2006).

Tabel 2.5 Klasifikasi Enzim Menurut Jenis Reaksi yang Dipacu

No Kelas dan Sub Kelas Jenis Reaksi

1. Melepas dan menambah elektron atau elektron


Oksidoreduktase
dan hydrogen
2. Mentrasfer elektron atau hidrogen hanya kepada
Oksidase
oksigen
3.
Reduktase Menambahkan elektron atau hidrogen
4.
Dehidrogenase Melepaskan hydrogen
5.
Transferase Memindahkan gugus senyawa kimia
6.
Kinase Memindahkan gugus fosfat, terutama dari ATP
7. Memutuskan ikatan kimia dengan penambahan
Hidrolase
air
8.
Proteinase Menghidrolisis protein (ikatan peptida)
9.
Ribonuklease Menghidrolisis RNA
10.
Deoksiribonuklease Menghidrolisis DNA
11.
Lipase Menghidrolisis lemak

12. Membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan


Liase
satu gugus kimia
13. Menata kembali atom-atom pada suatu molekul
Isomerase
untuk membentuk isomer
14. Menggabungkan 2 molekul yang disertai dengan
Ligase atau sintetase
hidrolisis ATP atau nukleosida fosfat + lainnya
15. Polimerase Menggabungkan subunit (monomer) sehingga
terbentuk polimer
2.6 Enzim – Enzim yang Digunakan untuk Diagnosis

Tidak semua enzim, baik yang bekerja ekstrasel maupun intrasel, dapat

digunakan untuk tujuan memastikan diagnosis suatu penyakit atau menilai suatu

keadaan fisiologis berjalan sebagaimana mestinya. Selain kekhasan enzim atau

isozim bagi suatu jaringan seperti yang telah dibicarakan, kemudahan cara

pengukuran menjadi pertimbangan yang tidak dapat ditepiskan demikian saja.

Selain itu, keserasian atau keterbiasaan dengan suatu enzim yang telah dikenal

baik kinerjanya sebagai petanda proses juga merupakan suatu hal yang selalu

dipertimbangkan dalam pemilihan (Wirawan, 2012).

Beberapa enzim umum sekali digunakan untuk tujuan diagnosis. Enzim-

enzim itu adalah :

1. Alanin aminotransferase (ALT) atau glutamat piruvat transaminase (GPT).

2. Aldolase.

3. Amylase-α.

4. Aspartat aminotransferase (AST) atau glutamate oksaloasetat transaminase

(GOT).

5. Fosfatase alkali.

6. Fosfatase asam

7. Glutamil transferase.

8. Glutamate dehidrogenase.

9. Isositrat dehidrogenase.

10. Kimotripsin.
11. Kolinesterase.

12. Kreatinkinase.

13. Laktat dehidrogenase (LDH).

14. Lipase.

15. 5-nukleotidase.

16. Tripsin.

Beberapa enzim lain juga sering diukur untuk menilai suatu keadaan. Enzim

glukosa-6 fosfat dehidrogenase (G6PDH) dalam sel darah merah sering dinilai

untuk memastikan penyebab hemolisis tertentu. Enzim superoksida dismutase

(SOD) dan glutation peroksidase dismutase (GSH-Px) sering pula diukur untuk

menilai status antioksidan suatu objek (Wirawan, 2012).

2.7 Pemeriksaan Enzim

2.7.1 Pemeriksaan Amilase dengan Isoenzim (Serum)

Amilase adalah enzim yang berasal dari pankreas, kelenjar ludah, dan

hepar. Fungsinya adalah mengubah zat tepung menjadi gula. Pada

pankreatitis akut, kadar amilase serum meningkat menjadi dua kali lipat

kadar normalnya. Peningkatan kadarnya dimulai 2 sampai 12 jam setelah

awitan, memuncak dalam 20 sampai 30 jam, dan kembali ke kadar

normalnya dalam 2 sampai 4 hari. Pankreatitis akut sering dikaitkan dengan

inflamasi, nyeri yang berat, dan nekrosis akibat enzim pencernaan (termasuk

amilase) yang keluar ke jaringan di sekitarnya (Wirawan, 2012).

Enzim ini dihasilkan oleh sejumlah organ, seperti kelenjar liur, kelenjar

pancreas, kelenjar air mata, kelenjar prostat, cairan semen, testis, ovarium,
tuba faloppi, uterus, paru – paru, susu, otot lurik dan jaringan lemak

(Wirawan, 2012).

Peningkatan kadar amilase serum dapat terjadi setelah pembedahan

abdomen yang mengenai kandung empedu (batu atau saluran empedu) dan

lambung (gastrektomi parsial). Setelah pembedahan abdomen, beberapa

dokter bedah mungkin akan menganjurkan pemeriksaan amilase serum

secara rutin selama 2 hari untuk memastikan apakah pankreas mengalami

cedera (Wirawan, 2012).

Kadar amilase urin sangat membantu untuk menetapkan signifikansi

kadar amilase serum apakah normal atau agak naik, terutama jika klien

menunjukkan gejala pankreatitis. Kadar amilase juga dapat diperoleh dari

cairan abdomen, cairan asites, efusi pleura, dan saliva (Wirawan, 2012).

Ada dua jenis isoenzim amilase, jenis P (berasal dari pankreas) dan jenis

S (berasal dari saliva). Peningkatan jenis P lebih sering terjadi pada

pankreatitis akut. Penigkatan jenis S dapat terjadi akibbat parotitis, dan

tumor ovarium dan bronkogenik. Isoenzim amilase biasanya diperlukan

untuk menentukan apakah peningkatan kadar amilase serum berasal bukan

dari pankreas. Alat pemeriksaan isoenzim pankreas tersedia di pasaran

(Wirawan, 2012).

1. Tujuan Pemeriksaan : Untuk membantu dalam mendiagnosis

pankreatitis akut dan masalah kesehatan lainnya (lihat masalah klinis).

2. Metode pemeriksaan enzim amilase : Kinetik Enzimatik.


3. Prinsip : Substrat (4,6-ethylidene-p-nitrophenyl-α-D-maltoheptaoside)

akan diuraikan oleh enzim α-amylase dimana hasilnya berupa

oligosakarida akan dihidrolisa oleh α-glukosidase menghasilkan glukosa

dan p-nitrophenol. Peningkatan p–nitrophenol sebanding dengan

aktivitas α- amylase dalam sampel.

4. Alat dan Bahan :

a. Spuit 3cc.

b. Rak Tabung reaksi.

c. Mikropipet 10-100 μl.

d. Mikropipet 100-1000 μl.

e. Blue tip.

f. Yellow tip.

g. Kuvet.

h. Spektrofotometer

i. Sentrifugator.

j. Working reagen 1 cc.

k. Serum Darah 20 μl.

l. Alkohol 70%

5. Prosedur Kerja :

a. Darah diambil menggunakan spuit kira-kira sebanyak 3cc.

b. Darah dimasukkan ke dalam tabung yang sudah dicampur dengan

EDTA dan disentrifuge dengan kecepatan 4000 rpm selama 10

menit, kemudian diambil serumnya untuk sampel.


c. 1 cc working reagen dimasukkan ke dalam kuvet.

d. Dimasukkan 20ul serum ke dalam kuvet hingga tercampur.

e. Kadar enzim amylase dibaca dengan spektrofotometer

6. Nilai normal : Nilai normal amilase darah adalah <100 U/L untuk pria

dan wanita.

7. Masalah Klinis

Penurunan kadar : dekstrosa 5% intravena dalam air (lV D5W),

pankreatitis kronis tahap lanjut, nekrosis hati akut dan subakut,

alkoholisme kronis, hepatitis toksik, luka bakar yang parah,

tirotoksikosis yang parah. Pengaruh obat : glukosa (lV D5W), sitrat,

fluorida, oksalat. Peningkatan kadar : pankreatitis akut, pankreatitis

kronis (awitan akut), gastrektomi parsial, pembentukan ulkus peptik,

obstruksi saluran pankreas, kolesistitis akut, kanker pankreas, asidosis

diabetik, diabetes melitus, intoksikasi alkohol akut, gondong, gagal

ginjal, hipertrofi prostat jinak, luka bakar, kehamilan, pengaruh obat :

meperidin (demerol), kodein, morfin, betanekol klorida (urecholine),

pentazosin (talwin), etil alkohol (jumlah besar), ACTH, guanetidin,

tiazid, salisilat, tetrasiklin.

8. Faktor yang Mempengaruhi Pemeriksaan Laboratorium

a. Obat narkotik dapat menyebabkan hasil positif palsu.

b. Cairan lV yang mengandung glukosa dapat menyebabkan kadar

negatif palsu.
c. Kontaminasi saliva pada spesimen dapat terjadi akibat batuk, bersin,

atau berbicara, saat tabung terbuka. Hal ini dapat menyebabkan hasil

positif palsu.

2.7.2 Fosfatase Alkali

Fosfatase Alkali (alkaline phosphatase,ALP) merupakan enzim yang

diproduksi terutama oleh epitel ahti dan osteobsalat ( sel-sel pembentuk

tulang baru0, enzim ini juga berasal dari usus, tubulus proksimalis ginjal,

plasenta dan kelenjar susu yang sedang membuat air susu. Fosfatase Alkali

disekresi melalui saluran empedu.meningkat dalam serum apabila ada

hambatan pada saluran empedu (kolestatis). Tes ALP terutama digunakan

untuk mengetahui apakah terdapat penyakit hati (hepatobiliar) atau tulang.

Pada orang dewasa sebagian besar kadar ALP berasal dari hati,

sedangkan pada anak-anak sebagian besar berasal dari tulang. Juka terjadi

kerusakan ringan pada sel hati, mungkin kadar ALP agak naik, tetapi

peningkatan yang jelas terlihat pada penyakit hati akut. Begitu fase akut

terlampaui, akdar serum akan segera menurun. Sementara kadar bilirubin

meningkat. Peningkatan kadar ALP juga ditemukan pada beberapa kasus

keganasan (tulang, prostat, dan payudara). Dengan metastase dan kadang-

kadang keganasan pada hati atau tulang tanpa matastase (Baron, D.N,2014).

Kadar ALP dapat mencapai nilai sangat tinggi (hingga 20x lipat nilai

normal) pada sirosis biliar primer, pada kondisi yang disertai struktur hati

yang kacau dan pada penyakit-penyakit radang, regenerasi,dan obstruksi

saluran empedu intrahepatik. Peningkatan kadar sampai 10x lipat dapat


dijumpai pada obstruksi saluran empedu ekstrahepatik (misalnya oleh batu)

meskipun obstruksi hanya sebagian. Sedangkan peningkatan sampai 3x lipat

dapat dijumpai pada penyakit hati oleh alcohol, hepatitis kronik aktif, dan

hepatitis oleh virus (Baron, D.N,2014).

Pada kelainan tulang, kadar ALP meningkat karena peningkatan

aktifitas osteobiastik (pembentukan sel tulang) yang abnormal, misalnya

pada penyakit paget. Jika ditemukan kadar ALP yang tinggi pada anak, baik

sebelum maupun sesudah pubertas, hal ini adalah normal karena

pertumbuhan tulang (fisiologis). Elektroforesis bisa digunakan untuk

membedakan ALP hepar atau tulang. Isoenzim ALP digunakan untuk

membedakan penyakit hati dan tilang. ALP1 menadakan penyakit hati dan

ALP2 menandakan penyakit tulang (Kosasi, E.N, 2008).

jika gambaran klinis tidak cukup jelas untuk membedakan ALP hati

dari isoenzim –isoenzim lain, maka dipakai pengukuran enzim-enzim yang

tidak dipengaruhi oleh kehamilan dan pertumbuhan tulang . enzim-enzim itu

adalah: 5’nukleotida se (5’NT), laeusine aminopeptidase (LAP) dan gamma

–GT. Kadar GGT dipengaruhui oleh pemakaian alcohol, karena itu gamma-

GT saling digunakan untuk menilai perubahan dalam hati oleh alkoholdari

pada untuk pengamatan penyakit obstruksi saluran empedu

(Widmann,1989).

1. Metode pengukuran kadar ALP umunya adalah kolimetri dengan

menggunakan alat ( misalmnya, fotometer/spektofometer) manual atau

dengan analyzer kimia otomatis.elktroforesis isoenzim ALP dilakukan


untuk membedakan ALP hati dan tulang. Bahan pemeriksaan yang

digunakan berupa serum atau plasma heparin (Baron, D.N,2014).

2. Prinsip :

Alkali Phosphatase akan menghidrolisis p-nitrophenyl phosphat

menjadi p-nitrophenol dan phosphat. Aktivitas ALP ditentukan

dengan mengukur p-nitrophenol secara kinetik pada λ 405 nm

(Kee,2007).

3. Cara Kerja Fosfatase Alkali

Siapkan 2 tabung, tabung pertrama beisis blangkoyang berisi

aquades. Tabung kedua sebagai test sebagai yang beeisi 1000 µl

reagen ALP, kemudian ditambahkan 20 µl sampel serum. Kemudian

homogenkan selama 1 menit agar reaksi berlangsung optimal.

Seletalah 1 menit dimasukan kedalam kuvet dan diukur absobansi

pada panjang gelombang 405 nm (Kosasi, E.N, 2008).

4. Nilai Rujuakan

Dewasa : 42-136 U/l; ALP1 : 20-130 U/l; ALP2 : 20-120 U/l.

Anak : bayi dan anak (usia 0-12 tahun) : 40-115 U/l. Anak berusia

lebih tua (13-18 tahun) : 50-230 U/l. (Kosasi, E.N, 2008).

5. Masalah Klinis

A. Penurunan kadar : hipotiroidisme, malnutrisi, sariawan/skorbut

(kekurangan vitamin C), hipofosfatasia, anemia pernisiosa,

insufisiensi plasenta. Pengaruh obat : fluorida, oksalat, propranolol

(inderal).
B. Peningkatan kadar : penyakit obstruksi empedu (ikterik), kanker

hati, sirosis sel hati, hepatitis, hiperparatiroidisme, leukimia,

kanker tulang (payudara dan prostat), penyakit paged, osteitis

deforman, penyembuhan fraktur mieloma multipel, osteomalasia,

kehamilan trimester akhir, artritis reumatoid (aktif), penyakit

ulkus. Pengaruh obat : albumin IV, antigeotik (aritromisin,

linkomisin, oksasilin, penisilin), kolkisin, metildopa (aldomet),

alopurinol, fenotiazin, obat penenang, indometasin (indocin),

prokainamid, kontrasepsi oral (beberapa), tolbutamid, isoniazid

(INH), asam paraaminosalisilat (PAS) (Kee,2007).

6. Faktor Yang Memegaruhi Temuan Laboratorium

A. Obat tertentu yang dapat meningkatkan atau menurunkan kadar

ALP serum dapat menyebabkan hasil yang keliru (lihat pengaruh

obat di atas).

B. Pemberian albumin IV dapat meningkatkan kadar ALP serum 5

sampai 10 kali dari nilai normalnya.

C. Usia pasien (mis., usia muda dan tua dapat menyebabkan

peningkatan serum). Kehamilan trimester akhir sampai 3 minggu

pascapartum, dapat menyebabkan peningkatan kadar ALP

(Kee,2007).

2.7.3 Gama GT (Gamma glutamil transferase)

GGT adalah salah satu enzim mikrosomal yang bertambah banyak

pada pemakai alkohol, barbiturat, fenitoin dan beberapa obat lain tertentu.
Alkohol bukan saja merangsang mikrosoma memproduksi lebih banyak

enzim, tetapi juga menyebabkan kerusakan hati, meskipun status gizi

peminum itu baik. Kadar GGT yang tinggi terjadi setelah 12-24 jam bagi

orang yang minum alkohol dalam jumlah yang banyak, dan mungkin akan

tetap meningkat selama 2-3 minggu setelah asupan alkohol dihentikan. Tes

gamma-GT dipandang lebih sensitif daripada tes fosfatase alkalis (alkaline

phosphatase,ALP).

Konsentrasi GGT dalam serum juga dapat meningkat pada respons

terhadap banyak obat dan racun. Mekanisme yang biasa untuk efek ini

adalah induksi enzim yang menyebabkan peningkatan produksi dan

pelepasan ke sirkulasi. Resep obat yang dapat menyebabkan peningkatan

yang beredar GGT termasuk Dilantin, phenobarbitone, steroid (termasuk

pil kontrasepsi oral), trimethoprim / sulphomethoxazole, eritromisin dan

Flukloksasilin. kadar Beredar dapat dikurangi dengan terapi simetidin.

kadar GGT akan menunjukkan penurunan yang signifikan satu hingga dua

minggu setelah penghentian agen penyebab.

GGT juga dapat dilepaskan ke dalam sirkulasi dari ginjal dan prostat,

misalnya pada pasien dengan infark ginjal atau kanker prostat. Miokard

infark, gagal diabetes, jantung dan pankreatitis juga dapat meningkatkan

GGT serum, meskipun dalam kasus-kasus sumber GGT adalah hati. kadar

GGT lebih tinggi pada orang gemuk dan juga bereaksi lebih nyata untuk

mengkonsumsi alkohol.
Gamma glutamil transferase (GGT) dalam sebuah enzim berguna

untuk mentransfer kelompok gamma-glutamil dari peptida dan senyawa

lain untuk dijadikan suatu akseptor. Hal ini ditemukan dalam semua sel

tubuh kecuali miosit dengan konsentrasi sangat tinggi dan ditemukan juga

di dalam sel-sel sistem hepatobiliary dan ginjal. Tingkat yang tinggi juga

ditemukan di prostat, yang mungkin bertanggung jawab untuk kadar yang

lebih tinggi dalam serum laki-laki daripada perempuan. GGT dibersihkan

dari sirkulasi oleh serapan hati dan memiliki waktu paruh dalam plasma

sekitar 4 hari. Tingkat GGT serum biasanya meningkat pada pasien dengan

hepatitis akut.

Gamma-glutamil transferase (gamma-glutamyl transferase, GGT)

adalah enzim yang ditemukan terutama di hati dan ginjal, sementara dalam

jumlah yang rendah ditemukan dalam limpa, kelenjar prostat dan otot

jantung. Gamma-GT merupakan uji yang sensitif untuk mendeteksi

beragam jenis penyakit parenkim hati. Kebanyakan dari penyakit

hepatoseluler dan hepatobiliar kadar GGT dalam serumnya meningkat.

Kadar dalam serum ini akan meningkat lebih awal dan tetap akan

meningkat selama kerusakan sel tetap berlangsung. GGT mengkatalisis

transfer gugus gamma-glutamil glutathione ke akseptor yang mungkin ada

dalam gugus asam amino, peptida atau air (membentuk glutamat). GGT

memainkan peran kunci dalam siklus gamma-glutamil, untuk jalur sintesis

dan degradasi glutathione dan obat serta detoksifikasi xenobiotic. GGT

hadir dalam membran sel jaringan, termasuk ginjal, saluran empedu,


pankreas, hati, limpa, jantung, otak, dan vesikula seminalis. Hal ini terlibat

dalam transfer asam amino menyeberangi membran selular dan

metabolisme leukotriene. Selain itu, hal ini juga terlibat dalam metabolisme

glutathione dengan mentransfer bagian glutamil ke berbagai molekul

akseptor termasuk air, asam L-amino tertentu, dan peptida, meninggalkan

produk sistein untuk mempertahankan homeostasis intraseluler stres

oksidatif. Reaksi umum adalah: (5-L-glutamil)-peptida + suatu peptida

asam \ rightleftharpoons amino + asam amino 5-L-glutamil.

GGT memiliki beberapa kegunaan sebagai penanda diagnostik dalam

kedokteran. Peningkatan aktivitas GGT serum dapat ditemukan dalam

penyakit hati, sistem empedu, dan pankreas. Dalam hal ini, mirip dengan

alkali fosfatase (ALP) dalam mendeteksi penyakit saluran empedu. GGT

ini juga dapat digunakan untuk mengindikasikan penyalahgunaan alkohol

atau penyakit hati alkoholik. Yaitu, pengkonsumsian alkohol berlebihan

sampai 3 atau 4 minggu sebelum tes. Banyak obat dapat meningkatkan

kadar GGT, termasuk barbiturat dan fenitoin lain termasuk NSAID, St

John's Wort, dan aspirin. Peningkatan tingkat GGT mungkin juga karena

gagal jantung kongestif.

1. Masalah Klinis

Peningkat Kada : sirosis hati, nekrosis hati akut dan subakut,

alkoholisme, hepatitis akut dan kronis, kanker (hati, pankreas, prostat,

payudara, ginjal, paru-paru, otak), kolestasis akut, mononukleosis

infeksiosa, hemokromatosis (deposit zat besi dalam hati), DM, steatosis


hati / hiperlipoproteinemia tipe IV, infark miokard akut (hari keempat),

CHF, pankreatitis akut, epilepsi, sindrom nefrotik. Pengaruh obat :

Fenitoin (Dilantin), fenobarbital, aminoglikosida, warfarin (Coumadin).

2. Faktor yang dapat mempengaruhi temuan laboratorium :

A. Obat fenitoin dan barbiturat dapat menyebabkan tes gamma-GT

positif palsu.

B. Asupan alkohol berlebih dan dalam jangka waktu lama dapat

menyebabkan peningkatan kadar gamma-GT.

3. Prosedur Kerja Pemeriksaan G-GT :

A. Saiapkan alat dan Bahan

B. Bawa sampel, reagen dan instrumen ke suhu reaksi

C. Masukkan ke dalam kuvet atau tabung reaksi :

Reagen G-GT 1ml diperkecil menjadi 500 ul (hemat reagen)

Sampel (serum) 100 ul diperkecil menjadi 50 ul (hemat reagen)

D. Campur, masukkan ke alat dengan menekan tombol insert maka alat

akan menyedot sampel melalui selang penyedot secara otomatis

E. Seka selang penghisap setelah alat selesai menyedok sampel

F. Tunggu alat menginkubasi dan membaca hasil. Hasil di baca pada

panjang gelombang 410 nm pada suhu 37 0 C.

G. Catat hasil.
4. Nilai normal Gamma-GT berdasarkan suhu reaksi :

SUHU MEN WOMAN


REAKSI
(0C) U/L ukat/L u/L ukat
25 < 22 < 0,37 < 15 <
0,25
30 < 35 < 0,59 < 24 <
0,40
37 < 55 < 0,92 < 38 <
0,64

2.7.4 Enzim Lipase


Enzim lipase adalah enzim dalam saluran pencernaan yang berfungsi

untuk memecah lemak menjadi penyusunnya, yaitu asam lemak dan

gliserol sehingga dapat diserap didalam usus dan dimanfaatkan oleh tubuh.

Enzim lipase memecah molekul lemak yang besar berasal dari makanan

menjadi molekul-molekul yang lebih kecil. Pada dasarnya, reaksi

pemecahan lemak (makanan) pasti akan terjadi didalam sel, namun reaksi

tersebut terjadi dalam kecepatan yang lambat. Untuk itu disitulah

kehadiran enzim lipase sangat diperlukan yaitu untuk mempercepat reaksi

pemecahan lemak didalam tubuh. Enzim lipase sendiri dihasilkan di

pancreas, mulut dan perut. Dari ketiga sumber tersebut, enzim lipase yang

paling berperan adalah yang diproduksi di pancreas atau disebut juga

dengan pankreatik lipase (Supriyanti. 2006).

Proses pencernaan atau pemecahan lemak terjadi disepanjang jalur

pencernaan, mulai dari mulut hingga ke usus halus lipase sudah

menjalankan perannya dalam memecah lemak. Proses pemecahan terus


berlanjut hingga makanan ditelan dan mencapai perut atau lambung. Disini

lemak juga dipecah oleh lipase atau lebih tepat disebut dengan gastric

lipase. Selepas dilambung, pencernaan tetap terjadi yaitu saat makanan

mencapai usus halus. Di usus halus inilah proses pencernaan lemak yang

utama terjadi. Pankreatik lipase menjalankan perannya untuk memecah

lemak menjadi molekul-molekul penyusunnya. Lemak yang dicerna oleh

pankreatik lipase ini bukanlah lemak yang murni berasal dari makanan,

tetapi terlebih dahulu lemak tersebut di ubah menjadi fat globules oleh

asam empedu yang dihasilkan oleh hati dan dilepaskan oleh empedu.

Barulah setelah itu pankreatik lipase memecah globul-globul lemak

tersebut menjadi asam lemak dan gliserol yang selanjutnya diserap

kedalam peredaran darah dan diedarkan ke seluruh tubuh bersama aliran

darah untuk dimanfaat sel-sel tubuh menghasilkan energy (Supriyanti.

2006).

Lipase merupakan enzim yang disekresikan oleh pankreas, dan

membantu pencernaan lemak. Lipase, seperti halnya amilase muncul pada

aliran darah setelah terjadi kerusakan pada pankreas. Pankreas akut

merupakan penyebab terumum peningkatan kadar lipase serum. Kadar

lipase dan amilase meningkat pada awal penyakit, tetapi lipase serum dapat

meningkat sampai 14 hari setelah episode akut, sedangkan kadar amilase

serum kembali normal setelah kira-kira 3 hari. Lipase serum berguna untuk

diagnosis akhir pankreatitis akut (Supriyanti. 2006).


1. Pemeriksaan enzim lipase (serum)

Tujuan:

Untuk mengetahui keberadaan pankreatitis akut atau gangguan

pankreatik lainnya (lihat masalah klinis).

Metode : Enzymatik Photometrik

Prinsip:

1-2-o-dilauryl-rac-glycero-3-glutamic acid (6-methylresorufin) ester

ditambahkan pada suatu micro-emulsion yang akan dipecah oleh lipase

menjadi co-lipase dan bile acid. Kombinasi co-lipase, bile acid dan

substrat akan mengalami penguraian oleh enzim lipolitik dan esterase

sehingga menghasilkan methylresorufin ester yang dengan cepat

terdegradasi menjadi methylresorufin yang berwarna. Intensitas warna

ini sebanding dengan aktivitas lipase dalam sampel (Qomariyah.

2017).

Cara kerja:

1. Kumpulkan 3 sampai 5 ml darah vena dalam tabung bertutup

merah. Cegah terjadinya hemolisis.

2. Terapkan puasa pada klien, kecuali tetap diperbolehkan minum air

selama 8 sampai 12 jam.

3. Pemberian obat narkotik dihentikan selama 24 jam sebelum uji

dilakukan jika obat narkotik diberikan dalam 24 jam sebelum uji

dilakukan, nama obat dan waktu pemberian harus tertulis pada

formulir laboratorium (Qomariyah. 2017).


Nilai rujukan:

1. Dewasa : 20-180 IU/l, 114-286 U/l, 14-280 U/l (Satuan SI). (Nilainya

bervariasi disetiap laboratorium).

2. Anak: 20-136 IU/l pada suhu 37°C.

3. Bayi : 9-105 IU/l pada suhu 37°C. 20-136 IU/l pada suhu 37°C

(Qomariyah. 2017).

Masalah klinis:

1. Penurunan kadar: kanker pankreas stadium akhir, hepatitis.

2. Peningkatan kadar: pankreatitis akut dan kronis, kanker pankreas

(stadium awal), ulkus terperforasi, obstruksi duktus pankreatikus,

kolesistitis akut (sebagian kasus), gagal ginjal akut (tahap awal).

Pangaruh obat: kodein, morfin, meperidin (demerol), steroid

betanekol (urecholine), guanetidin (Qomariyah. 2017).

Faktor Yang Mempengaruhi Temuan Laboratorium:

1. Sebagian besar obat narkotik meningkatkan kadar lipase serum.

2. Makanan yang dikonsumsi dalam 8 jam sebelum uji dapat

memengaruhi kadar lipase serum.

3. Terdapatnya hemoglobin dan ion kalsium dapat menyebabkan

penurunan kadar lipase serum (Qomariyah. 2017).


DAFTAR PUSTAKA

D.N.Baron,alih bahasa : P,Andrianto, J. Gunawan, Kapita Selekta Patologi Klinik,

Edisi 4, EGC .2014

E.N. Kosasi & A.S Kosasih, Tafsiran Hasil Pemeriksaan Laboratorium Klinik, Edisi

2, Karisma Publishing Group, Tanggerang, 2008

Frances K. Widmann, alih bahasa : Siti B. kresno, R. Gandasoebrata, J. Latu,

Tinjauan Klinis Atas Hasil Pemeriksaan Laboratorium, Edisi 9, EGC, 1989

Joyce Lefever Kee, pedoman pemeriksaan laboratorium & diagnostic, Edisi 9, EGC,

Jakarta, 2007

Murray, Robert K, dkk. 2003. Biokimia Harper. Jakarta: Penerbit Buku Kedokteran
EGC.

Poedjiadi, Anna. 2005. Dasar – Dasar Biokimia. Bandung: universitas indonesia.

Qomariyah, Hj. Nurul. 2017. Analisa Enzim Lipase. Program Studi DIII Analis
Kesehatan Politeknik Kesehatan Kemenkes Semarang.

Sacher, Ronald A. Richard, McPherson A. 2006. Enzim Lain yang Bermanfaat dalam
Diagnosis Klinis Dalam Tinjauan Klinis Hasil Pemeriksaan Laboratorium.
Edisi 11. Jakarta : EGC.

Sherwood, Lauralee. 2001. Dalam : Fisiologi Manusia dari Sel ke Sistem Edisi
2.Sistem Pencernaan. Jakarta : EGC.

Supriyanti, A, F.M. T. Poedjiadi. 2006. Dasar-Dasat Biokimia. UI-Press: Jakarta.

Wirawan, Riadi. 2012. Faal Pankreas. Bio Medika Laboratorium Klinik Utama. Vol.
22. Hal : 39-45.

Anda mungkin juga menyukai