Anda di halaman 1dari 17

BAB I PENDAHULUAN

A. Latar Belakang

Unsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi.

Pada setiap reaksi kimia organik dibutuhkan katalisator untuk mempercepat reaksi

kimia. Enzim memiliki fungsi sebagai biokatalisator yaitu mempercepat proses

suatu reaksi kimia tanpa ikut terlibat dalam reaksi tersebut. Maksudnya, enzim

tidak ikut berubah menjadi produk melainkan akan kembali ke bentuk asalnya

setelah reaksi kimia selesai. Enzim mengubah molekul awal zat, substrat, menjadi

hasil reaksi yang molekulnya berbeda dari molekul awal (produk).

Sejak tahun 1926 pengetahuan tentang enzim atau enzimologi berkembang

dengan cepat. Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata enzim mempunyai

gugus bukan protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam

ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan protein

Enzim merupakan zat yang paling menarik dan penting di alam. Pertama,

sangat penting untuk menyadari bahwa enzim bukanlah benda hidup. Mereka

benda mati, sama seperti mineral. Tapi juga tidak seperti mineral, mereka dibuat

oleh sel hidup. Enzim adalah benda tak hidup yang diproduksi oleh sel hidup.

Oleh karena itu, enzim sudah tidak diragukan memiliki peran yang sangat

penting dalam kehidupan. Tidak hanya dalam kehidupan manusia, tetapi bagi

hewan dan tumbuhan. Bahkan bisa dikatakan bahwa enzim berperan penting

dalam kelangsungan alam ini.

1
B. Rumusan Masalah

1. Apa pengertian enzim?

2. Bagaimana kespesifikan enzim?

3. Bagaimana tata nama dan klasifikasi enzim?

4. Bagaimana struktur dari enzim?

5. Faktor-faktor Yang Mempengaruhi Enzim

C. Tujuan

2
BAB II PEMBAHASAN

A. Pengertian Enzim

Enzim merupakan protein yang dihasilkan oleh organisme dan

berfungsi sebagai katalisator hayati yang sangat efisien. Enzim biasanya

terdapat dalam sel dengan konsentrasi yang sangat rendah, dimana

mereka dapat meningkatkan laju reaksi tanpa mengubah posisi

kesetimbangan, artinya baik laju reaksi maju maupun laju reaksi

kebalikannya ditingkatkan dengan kelipatan yang sama

Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme

hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa

yang berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang

mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi

kimia. Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang

dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan

enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang

berbeda, disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung

pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel

memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam

suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai

promoter.

Katalis adalah zat yang menyebabkan reaksi kimiawi dapat

berlangsung, dan dalam sel mungkin berlangsung ratusan reaksi yang

3
masing-masing memerlukan enzim tertentu. Enzim mengkatalisis suatu

sintesis yaitu pembentukan senyawa kompleks dari molekul sederhana,

atau mengkatalisis degradasi yaitu molekul kompleks dirombak menjadi

unit yang sederhana dengan cara hidrolisis

B. Kespesifikan Enzim

Enzim sangat spesifik baik terhadap jenis reaksi yang dikatalisnya

maupun terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. Satu enzim biasanya

mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja, atau seperangkat reaksi yang sejenis.

Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang

menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna. Berikut gambaran

spesifitas enzim :

Model spesifitas enzim terhadap substrat dan reaksi tertentu

Ada segolongan enzim yang dapat mengatalisa jenis reaksi yang

sama, misalnya memindahkan fosfat, oxidasi-reduksi, dan sebagainya.

Oleh karena itu ada suatu kespesifikan (specificity). Secara umum

kespesifikan enzim dikategorikan dalam dua kategori yaitu

4
1. Kespesifikan Optik

Enzim umumnya menunjukan kespesifikan optik absolut untuk

paling sedikit sebagian dari molekul substrat. Misalnya maltase dapat

mengkatalisa hidrolisa α-glukosida, akan tetapi tidak dapat bekerja

terhadap β-glukosida. Kespesifikan optik dapat meluas ke suatu bagian

molekul substrat atau ke substrat secara keseluruhan. Contohnya adalah

Glikosidase yang mengkatalisis hidrolisis ikatan gliosida antara gula dan

alkohol, sangat spesifik untuk bagian gula dan untuk ikatan (alfa atau

beta), tetapi relatif nonspesifik untuk bagian alkohol atau glikogen.

2. KespesifikanEnzim

Enzim hanya dapat bekerja terhadap gugus yang khas, misalnya

glikosidase terhadap gugus alcohol dan esterase terhadap ikatan ester.

Enzim-enzim tertentu menunjukan kespesifikan gugus yang lebih tinggi.

Kamotripsin, terutama menghidrolisa ikatan peptida dimana gugus

karboksilnya berasal dari asam-asam amino fenilalanin, tirosin atau

triptofan. Karboksipeptidase dan amino peptidase memecahkan asam

amino masing-masing dari ujung karboksil atau amino rantai polipeptida.

Sebagian besar daya katalitik enzim berasal dari kemampuan

enzim menempatkan substrat ke dalam kedudukan yang menguntungkan

pada kompleks enzim-substrat. Enzim memiliki situs aktif, yaitu tempat

tertentu pada molekul enzim untuk mengikat substrat. Emil Fischer

mengumpamakan substrat dan situs aktif sebagai anak kunci dan kunci.

5
C. Tata Nama dan Klasifikasi Enzim

1. Tata Nama pada Enzim

Sebagian besar enzim diberi nama dengan menambahkan akhiran –

ase pada nama substrat enzim tersebut. Sebagai contoh, maltase

bekerja pada maltose, urease pada urea dan sebagainya

IUB(international union of biochemistry)

Digit:

1 = kode kelas enzim

2 = kode sub kelas enzim

3 = kode sub sub kelas enzim

4 = nama enzim tertentu

2. Klasifikasi Enzim

Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat

yang dikatalisis, daya katalisisnya, dan cara terbentuknya.

a. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya

1) Endoenzim

Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim

yang bekerjanya di dalam sel. Umumnya merupakan enzim

6
yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk

pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses

kehidupan sel,misal dalam proses respirasi.

2) Eksoenzim

Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim

yang bekerjanya di luar sel. Umumnya berfungsi untuk

“mencernakan” substrat secara hidrolisis, untuk dijadikan

molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah

sehingga dapat masuk melewati membran sel. Energi yang

dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak

digunakan dalam proses kehidupan sel.

b. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis

1) Oksidoreduktase

Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang

merupakan pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen.

Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan

hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa macam enzim

electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase,

hidroksilase dan dehidrogenase.

2) Transferase

Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari

suatu molekul ke molekul yang lain. Sebagai contoh adalah

beberapa enzim sebagai berikut:

7
a. Transaminase adalah transferase yang memindahkan

gugusan amina.

b. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan

gugusan fosfat.

c. Transasilase adalah transferase yang memindahkan

gugusan asil.

3) Hidrolase

Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan

contoh enzim adalah:

a. Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis

gugusan ester karboksil.

b. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester

lipida).

c. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein

dan polipeptida.

4) Liase

Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau

penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui

proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:

a. L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang

mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga

dihasilkan fumarat.

8
b. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang

mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil.

5) Isomerase

Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi

isomerisasi, yaitu:

a. Rasemase, merubah l-alanin D-alanin

b. Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-

fosfat

c. Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal

d. Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-

3-fosfat dihidroksi aseton fosfat

e. Intramolekul transferase atau mutase, merubah

metilmalonil-CoA suksinil-CoA

6) Ligase

Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul

dengan dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida

trifosfat, sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase

yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut:

Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P

c. Enzim lain dengan tatanama berbeda

Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara

di atas, misalnya enzim pepsin, triosin, dan sebagainya serta

enzim yang termasuk enzim permease. Permease adalah enzim

9
yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari

membran sel.

d. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya

1. Enzim konstitutif

Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian

dari susunan sel normal, sehingga enzim tersebut selalu ada

umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. Walaupun

demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar

substratnya, misalnya enzim amilase. Sedangkan enzim-

enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak

dipengaruhi oleh kadar substratnya.

2. Enzim adaptif

Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi

terbentuknya enzim tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan

sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu

kali. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya

dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai contoh adalah

enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh

bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang

mengandung laktosa. Mulamula E. coli tidak dapat

menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak

adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah

beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. Selama

10
fase lag tersebut E. coli membentuk enzim beta galaktosidase

yang digunakan untuk merombak laktosa.

Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme

reaksi yang dikatalisis. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal,

dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim

ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau

substrat yang dihidrolisis. Contoh: lipase menghidrolisis lipid, amilase

menghidrolisis amilum, protease menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan

tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat

yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. Contohnya ada enzim yang

megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang

mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama.

Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase, namun

ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. Contoh: enzim

dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen, enzim transferase

mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. Untuk menghindari kesulitan

penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru,

maka International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem

penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme

reaksi. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku yang masih

menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek.

11
D. Struktur Enzim

Secara kimia enzim terdiri atas dua bagian yaitu bagian protein

(apoenzim) dan bagian bukan protein (gugus prostetik) yang dihasilkan

dalam sel makhluk hidup. Jika kedua bagian tersebut dipisahkan satu

dengan yang lain akan menyebabkan enzim tidak aktif. Enzim lengkap,

artinya yang tersusun dari bagian protein dan bagian bukan protein disebut

holonzim. Berikut adalah pembahasan mengenai kedua bagian dari enzim

tersebut, apoenzim dan gugus prostetik.

1. Apoenzim

Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan

panas (termolabil) atau mudah berubah serta bersifat nonaktif dan

berfungsi menentukan kekhususan dari enzim.

2. Gugus Prostetik

Gugus prostetik dapat berupa koenzim dan kofaktor tergantung

pada asal senyawanya. Jika gugus prostetiknya berasal dari senyawa

organik kompleks (misalnya, NADH, FADH, koenzim A dan vitamin B)

disebut koenzim, apabila berasal dari senyawa anorganik (misalnya, besi,

seng, tembaga) disebut kofaktor.

Ko-enzim merupakan gugus prostetik yang terdiri atas molekul

organik nonprotein yang terikat renggang dengan enzim. Ko-enzim

berfungsi untuk memindahkan gugus kimia, atom, atau elektron dari satu

enzim ke enzim yang lain. Contohnya, tiamin pirofosfat, NAD, NADP+,

dan asam tetrahidrofolat.

12
Beberapa enzim memerlukan molekul yang membantu kerja enzim

menguatkan ikatan dengan substrat, yakni kofaktor. Banyak molekul

logam anorganik yang berfungsi sebagai kofaktor, seperti ion logam Fe2+,

Cu2+, dan Mg2+.

E. Faktor-faktor Yang Mempengaruhi Enzim

1. Suhu

Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim

masih tetap mempuyai sifat protein yang kerjanyas dipengaruhi oleh

suhu. Enzim dapat bekerja optimum pada kisaran suhu tertentu, yaitu

sekitar suhu 400 C. Pada suhu 00 C, enzim tidak aktif. Jika suhunya

dinaikkan, enzim akan mulai aktif. Jika suhunya dinaikkan lebih tinggi

lagi sampai batas sekitar 40 – 500 C, enzim akan bekerja lebih aktif

lagi. Namun, pemanasan lebih lanjut membuat enzim akan terurai atau

terdenaturasi seperti halnya protein lainnya. Pada keadaan ini enzim

tidak dapat bekerja.

2. Derajat Keasaman (pH)

Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali

beberapa jenis enjim yang bekerja pada suasana asam atau suasana

basa. Jika enzim yang bekerja optimum pada suasana netral

ditempatkan pada suasana basa ataupun asam, enzim tersebut tidak

akan bekerja atau bahkan rusak. Begitu juga sebaliknya, jila suatu

enzim bekerja optimal pada suasana basa atau asam tetapi ditempatkan

pada keadaan asam atau bas, enzimtersebut akan rusak.

13
Sebagai contohnya, enzim pepsin yang terdpat di dalam lambung,

efektif bekerja pada pH rendah.

a. Setiap enzim bertindak paling cekap pada nilai pH tertentu yang

disebut sebagai pH optimum.

b. pH optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7.

c. Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam

perut bertindak balas paling cekap pada pH 2, sementara enzim tripsin

di dalam usus kecil bertindak paling cekap pada pH 8.

3. Inhibitor

Hal lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah feed back inhibitor.

Feed back inhibitor adalah keadaan pada saat substansi hasil (produk)

kerja enzim yang terakumulasi dalam jumlah yang berlebihan akan

menghambat kerja enzim yang bersangkutan.

a. Inhibitor Kompetisi

Pada inhibitor kompetisi terjadi penambahan substrat dapat

mengurangi daya hambatnya, karena inhibitor bersaing dengan substrat

untuk mengikta bagian aktif enzim. Misalnya enzim suksinat

dehidrogenase yang berfungsi mengkatalisis reaksi oksidasi asam

uksinat menjadi fumarat, jika dalam proses ini dutambahkan asam

malonat, maka enzim suksinat dehidrogenase akan menurun

aktivitasnya.

Tetapi jika diberikan lagi asam suksinat sebagai substrat reaksi

akan normal kembali. Sehingga aktivitas inhibitor ini sangat bergantung

14
pada konsentrasi inhibitor, konsentrasi substrat, dan aktivitas relatif

inhibitor dan substrat.

b. Inhibitor Nonkompetisi

Inhibitor nonkompetisi pengaruhnya tdak dapat dihilangkan

dengan adanya penambahan substrat lain, dimana inhibitor ini akan

berikatan dengan permukaan enzim tanpa lepas dan lokasinya tidak

dapat diganti oleh substrat. Sehingga daya kerja inhibitor sangat

tergantung dari konsentrasi inhibitor dan aktivitas inhibitor terhadap

enzim.

4. Konsentrasi Substrat

Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau

konsentrasi substrat yang tersedia. Jika jumlah substratnya sedikit,

kecepatan kerja enzim juga rendah. Sebaliknya, jika jumlah substrat

yang tersedia banyak, kerja enzim juga cepat. Pada keadaan substrat

berlebih, kerja enzim tidak sampai menurun tetapi konstan..

15
BAB III PENUTUP

A. Kesimpulan

Enzim adalah senyawa organik yang berperan sebagai katalis yaitu

untuk mempercepat proses dan reaksi kimia yang sedang berlangsung. Enzim

bekerja secara spesifik pada satu jenis substrat. Namun, ada satu enzim yang

dapat bekerja pada beberapa jenis substrat. Enzim sangat berguna untuk bagi

manusia, hewan, dan tumbuhan. Oleh karena itu, keberadaan enzim sangat

dibutuhkan untuk kelangsungan kehidupan di alam ini.

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah

substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan

suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim

adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan

keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat

bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini

akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim

juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang

menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan

aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

B. Saran

Kesempurnaan makalah ini tergantung pada motivasi dan saran yang

membangun dari para pembaca. Maka dari itu, penulis mengharapkan masukan

ataupun saran yang membangun demi kesempurnaan makalah ini.

16
DAFTAR PUSTAKA

17

Anda mungkin juga menyukai