Anda di halaman 1dari 13

ARTIKEL ILMIAH

PRAKTIKUM BIOKIMIA

“IDENTIFIKASI ASAM AMINO”

OLEH

NI LUH PUTU AGUSTINA PUTRI

1713081015

PROGRAM STUDI KIMIA

JURUSAN KIMIA

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

UNIVERSITAS PENDIDIKAN GANESHA

2019
IDENTIFIKASI ASAM AMINO

Ni Luh Putu Agustina Putri


1713081015
Prodi Kimia, Jurusan Kimia, FMIPA, UNDIKSHA
Jalan Udayana Singaraja Bali
agustinaputrik22@gmail.com

ABSTRAK
Asam amino adalah molekul organik dengan massa molekul rendah yang mengandung minimal satu gugus
karboksil (-COOH) dan satu gugus amino (-NH2). Gugus karboksil dalam asam amino memberi sifat asam dan
gugus amina memberi sifat basa. Perbedaan antara asam-asam amino satu dengan lainnya disebabkan oleh
perbedaan rantai sampingnya. Adanya perbedaan pada gugus R ini menyebabkan asam amino memiliki sifat-
sifat yang khas. Sebaliknya dari sifat-sifat ini pula dapat diketahui gugus R yang terkandung dalam asam amino
tersebut. Tujuan dari percobaan ini adalah, pertama untuk mengidentifikasi asam-asam amino yang terdapat
pada larutan protein melalui uji millon, uji hopkins-cole, dan uji ninhidrin. Kedua adalah untuk mengidentifikasi
asam amino sistein dengan uji PbS dan uji nitroprusida. Serta ketiga adalah untuk mengidentifikasi jenis asam
amino yang terdapat dalam sampel unknown melalui uji reaksi asam amino. Masing–masing uji memiliki
karakteristik tertentu sehingga dapat mengidentifikasi asam α-amino yang terdapat dalam sampel. Pada
percobaan kali ini dimana hanya melakukan tiga uji saja yaitu uji millon, uji ninhidrin, dan uji PbS. Untuk uji
hopkins-cole dan uji nitroprusida tidak dilakukan dikarenakan ketidaktersediaan bahan di laboratorium. Hasil
yang diperoleh dari percobaan ini adalah pada albumin telur dimana pada uji millon reaksi negatif, sedangkan
untuk di uji ninhidrin dan uji PbS reaksi positif. Larutan tirosin pada struktur senyawanya mengandung gugus
fenol dan asam α-amino bebas, larutan triptofan pada struktur senyawanya mengandung asam α-amino bebas,
larutan glisin mengandung asam α-amino bebas,larutan fenilalanin mengandung asam α-amino bebas, dan
larutan sistein dalam senyawanya mengandung unsur S (Belerang). Untuk sampel A mengandung gugus α-amino
bebas, untuk sampel B pada struktur senyawanya mengandung gugus fenol dan asam α-amino bebas, dan sampel
C struktur senyawanya mengandung asam α-amino bebas.

Kata kunci: uji asam amino, uji kualitatif, uji protein.

ABSTRACT
Amino acids are organic molecules with low molecular mass containing at least one carboxyl group (-
COOH) and an amino group (-NH2). Carboxyl group of the amino acid to give the nature of the acid and amine
groups provide alkalinity. The difference between the amino acids from each other due to the differences in side
chains. Differences in the causes of the R groups of amino acids have distinctive traits. Instead of these properties
also can be seen the R groups contained in the amino acids. The purpose of this lab is the first to identify the
amino acids contained in the protein solution through millon test, test-cole hopkins, and ninhydrin test. The second
is to identify amino acid cysteine with PbS test and test nitroprusside. As well as the third is to identify the types
of amino acids contained in the unknown sample through the test amino acid reaction. Each test has certain
characteristics that can identify α-amino acids contained in the sample. In this experiment, there were only three
tests, millon test, ninhydrin test, and PbS test. The hopkins-cole test and nitropruside test were not carried out
due to the unavailability of material in the laboratory. The results obtained from this experiment are in egg
albumin where the millon test was a negative reaction, while for the ninhydrin test and the PbS test were positive
reactions. The tyrosine solution in its compound structure contains phenol groups and free α-amino acids,
tryptophan solution in its compound structure contains free α-amino acids, glycine solution containing free α-
amino acids, phenylalanine solution containing free α-amino acids, and cysteine solution in its compounds
contains element S (Sulfur). For sample A it contains free α-amino groups, for sample B the compound structure
contains phenol groups and free α-amino acids, and sample C the compound structure contains free α-amino
acids.

Keywords: amino acid test, qualitative test ,test protein


PENDAHULUAN Semua protein, baik yang berasal dari
bakteri yang paling tua atau yang berasal dari
Protein adalah polimer yang terdiri atas
kehidupan yang tertinggi dibangun dari rangkain
monomer-monomer asam α-amino yang
dasar yang sama dari 20 asam amino yang
dihubungkan dengan ikatan peptida. Sebuah
berikatan kovalen dalam urutan yang khas (Tika,
molekul protein mengandung ratusan atau bahkan
2010).
ribuan unit asam amino. Unit-unit itu akan
Asam amino adalah monomer dari
membentuk berbagai macam kombinasi yang
protein. Asam-asam amino yang secara alami
jumlahnya hampir tidak terbatas, sehingga jumlah
menyusun protein mempunyai gugus fungsi
jenis protein yang ada juga tidak terbatas (Frieda,
karboksil (-COOH) dan amina (-NH2) yang
2002). Protein merupakan salah satu kelompok
terikat pada atom karbon yang sama, yaitu atom
bahan makronutrien. Tidak seperti bahan
karbon alfa. Gugus karboksil dalam asam amino
makronutrien lainnya (karbohidrat, lemak),
memberikan sifat asam dan gugus amina
protein ini berperan lebih penting dalam
memberikan sifat basa. Gugus lain yang terikat
pembentukan biomolekul daripada sumber
pada C α adalah atom hydrogen dan rantai
energi. Namun demikian apabila organisme
samping yang bervariasi (gugus R). Berikut
sedang kekurangan energi, maka protein ini dapat
adalah struktur umum dari asam amino.
juga di pakai sebagai sumber energi.

H O
H
N C C

H OH
R

Gambar 1. Struktur Umum Asam Amino

Dari ke-20 asam amino, 19 merupakan amino esensial dan asama amino non esensial.
asam α-amino, sedangkan satu asam amino yang Asam amino esensial adalah asam amino yang
menyimpang dari struktur umum adalah asam tidak dapat disintesis oleh tubuh. Contoh asam
amino prolin karena asam amino ini mempunyai amino esensial : asam amino Triptofan, Treonin,
gugus amino sekunder. Dalam bentuk larutan, Metionin, Lisin, Leusin, Isoleusin, Fenilalanin
asam amino bersifat amfoterik yaitu cenderung dan Valin. Sedangkan asam amino non-esensial
menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa adalah asam amino yang dapat disintesis oleh
pada larutan asam. Prilaku ini terjadi karena asam tubuh. Contoh asam amino non-esensial adalah
amino mampu membentuk zwitter-ion. Zwitter- asam amino Tirosin, Sistein, Serin, Prolin, Glisin,
ion merupakan molekul yang mempunyai gugus Asam Glutamat, Asam aspartat, Arginin, Alanin,
polar dengan muatan yang berlawanan. Karena Histidin, Glutamin dan Asparagin.
adalah Zwitter-ion, maka asam amino
Variasi yang terjadi antara asam-asam
mempunyai sifat senyawa ion (Redhana,2004).
amino terletak pada gugus R atau rantai
Dalam tubuh manusia asam amino sampingnya. Berdasarkan gugus R-nya akan
dikelompokkan menjadi dua bagian, yaitu asam dapat diramalkan sifat-sifat suatu asam amino.
Asam-asam amino ini dapat dibagi menjadi tiga yang mengandung sulfur terdiri dari Sistein dan
kelompok. Kelompok asam amino dengan gugus Metionin. Kelompok imino terdiri dari Prolin dan
R polar bermuatan positif atau negatif terdiri dari Histidin. Kelompok amino terdiri dari Lisin dan
Lisin, Arginin, dan Histidin yang bermuatan Arginin. Aspargin dan Glutamin termasuk ke
positif, sedangkan asam amino yang bermuatan dalam kelompok amida (Tika, 2010).
negatif adalah Asam Aspartat dan Asam
Asam amino memiliki peranan penting
Glutamat. Kelompok asam amino dengan gugus
bagi kehidupan terutama dalam metabolisme.
R polar tak bermuatan teridiri dari Serin, Treonin,
Salah satu fungsi penting terutama adalah sebagai
Asparagin, Glutamin, Tirosin, dan Sistein.
bangunan blok protein yang linear dari rantai
Kelompok asam amino dengan gugus R non polar
asam amino. Asam amino juga penting dalam
terdiri dari Glisin, Alanine, Valin, Leusin,
banyak molekul biologi lainnya, seperti
Isoleusin, Prolin, Metionin, Fenilalanin, dan
pembentukan bagian koenzim atau sebagai
Triptofan.
prekursor untuk biosintesis dari molekul seperti
Selain klasifikasi berdasarkan kemiripan hemoglobin. Banyaknya manfaat dari asam
sifat rantai sampingnya, asam amino juga dapat amino tersebut, maka perlu diadakan suatu
diklasifikasikan menjadi delapan kelompok analisis untuk mengidentifikasi keberadaan asam
berdasarkan strukturnya. Klasifikasi ini amino tersebut dalam suatu larutan protein.
didasarkan pada sifat kimia dari gugus R-nya Analisis asam amino dapat dilakukan dengan dua
sehingga akan memudahkan dalam mengingat metode yaitu metode kualitatif dan metode
sifat-sifat umum dari setiap asam amino. kuantitatif. Metode kualitatif dilakukan untuk
Kelompok alifatik terdiri dari Glisin, Alanin, mengetahui keberadaan asam amino dalam
Valin, Leusin, dan Isoleusin. Kelompok protein, sedangkan lebih lanjut dilakukan anlisis
Aromatik terdiri dari Fenilalanin, Tirosin, kuantitatif untuk mengetahui jumlah asam amino
Triptofan. Kelompok hidrosiklik terdiri dari Serin dalam protein. Analisis asam amino dengan
dan Treonin. Kelompok karbosiklik terdiri dari metode kualitatif dapat dilakukan dengan cara
Asam Aspartat, dan Asam Glutamat. Kelompok melakukan uji-uji seperti berikut.

Tabel 1. Reaksi untuk mendeteksi asam amino


sumber: Tika, 2010 : 24 Buku Penuntun Praktikum Biokimia

Reaksi Uji Reaksi/Reagen Asam amino yang Warna


dideteksi
Uji Millon HgNO3 dalam asam nitrat dengan Tirosin Merah
sedikit asam nitrit
Uji Hopkins-Cole Asam Glioksilat dalam H2SO4 Triptofan Cincin ungu
pekat
Ninhidrin Triketohidrin Hidrat Asam α-amino dan Biru
peptide yang memiliki
gugus α-amino yang
bebas.
PbS PbS (Timbal Sulfat) Asam amino yang Hitam
dapat melepaskan unsr
S.
Nitroprusida Natrium nitroprusida dalam NH3 Sistein Merah
encer
Uji Millon Keseluruhan reaksi asam amino dengan
ninhidrin adalah sebagai berikut. (a)
Uji Millon dilakukan untuk
dekarboksilasi oksidatif dari asam amino dan
mengidentifikasi adanya asam amino tirosin
produksi ninhidrin tereduksi, amoniak dan
pada suatu zat. Pereaksi Millon berupa
karbondioksida (b) reaksi ninhidrin tereduksi
larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam
dengan molekul ninhidrin yang lain dan
asam nitrat. Jika kedalam larutan yang
dengan molekul amoniak yang dibebaskan
mengandung asam amino dengan rantai
(c) pembentukan kompleks berwarna biru.
samping gugus fenolik (tirosin) ditambahkan
Untuk prolin dan hidroksi prolin yang gugus
reagen Millon, maka akan segera terbentuk
aminonya tersubstitusi memberikan hasil
endapan putih yang jika dipanaskan akan
berwarna kuning. (Frieda, 2002).
berubah menjadi warna merah. Endapan
Uji PbS
yang terbentuk merupakan garam kompleks
Uji PbS dilakukan untuk
dari tirosin yang ternitrasi (Frieda,2002).
mengidentifikasi adanya asam amino sistein

Uji Hopkins-Cole pada suatu zat. Pada uji ini, belerang yang

Larutan protein yang mengandung terdapat dalam asam amino sistein akan

triptofan dapat direaksikan dengan pereaksi dibebaskan sebagai ion sulfida dengan

Hopins-Cole yang mengandung asam kehadiran NaOH. Ion sulfida selanjutnya


glioksilat (HOOC-CHO). Pereaksi ini dibuat akan bereaksi dengan ion Pb2+ membentuk

dari asam oksalat dengan serbuk magnesium endapan berwarna hitam. Reaksi yang terjadi

dalam air. Setelah dicampur dengan pereaksi adalah sebagai berikut.

Hopkins-Cole, asam sulfat dituangkan S2-(aq) + Pb2+(aq) → PbS(s)

perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan Uji Nitroprusida


di bawah larutan protein kemudian akan Protein yang mengandung gugus –

terbentuk cincin ungu pada batas antara SH bebas seperti sistein memberikan warna

kedua lapisan tersebut. Cincin ungu yang kemerah-merahan jika direaksikan dengan

tampak pada bidang batas antara kedua natrium nitroprusida, Na2Fe(CN)5NO.2H2O

cairan adalah hasil kondensasi triptofan dalam larutan amoniak. Hal ini disebabkan

dengan gugus aldehida dari asam glioksilat selain mengandung gugus –COOH dan

dalam suasana asam sulfat. gugus –NH2, pada gugus R pada asam amino

Uji Ninhidrin mengandung gugus tiol (gugus sulfidril) atau

Apabila ninhidrin (triketohidrin peptida (glutat ion). Reaksi antara gugus

hidrat) dipanaskan bersama asam amino, sulfidril dari asam amino (sistein), peptida

maka akan terbentuk kompleks berwarna. (glutation) dapat direaksikan dengan natrium

Reagen yang digunakan pada uji ninhidrin nitroprusida dalam amonia berlebih

yaitu triktohidrin hidrat. Asam amino yang menghasilkan kompleks berwarna merah,

dideteksi dengan uji ninhidrin yaitu asam α- dengan reaksi sebagai berikut.

amino dan peptida yang memiliki gugus α- [Fe3+(CN)5NO]2- + NH3 + R-SH →

amino bebas. Untuk mengetahui bahwa uji (NH4)2+[Fe2+(CN)5NOSR]2-

ini positif akan dihasilkan warna biru.


METODE larutan asam-asam amino dan sampel A,B,
dan C.
Adapun praktikum ini dilakukan di
Laboratorium Kimia Organik yang Uji Hopkins – Cole
bertempat di Kampus Tengah Universitas
Ke dalam 2 mL larutan protein
Pendidikan Ganesha pada tanggal 6
ditambahkan 2 mL reagen hopkins-cole,
September 2019. Metode yang digunakan
tambahkan sedikit demi sedikit H2SO4 pekat
adalah metode kualitatif untuk mengetahui
sampai kira0kira 5 mL melalui sisi tabung.
asam amino yang terdapat dalam sampel.
Amati warna yang terjadi bila perlu putar
Adapun reagen yang digunakan dibuat
perlahan-lahan tabung tersebut sampai
sendiri oleh praktikan dan segala alat dan
terbentuk cincin berwarna. Ulangi untuk
bahan yang diperlukan diperoleh dari
larutan-larutan asam amino dan sampel A,B,
Laboratorium Kimia Organik Universitas
dan C.
Pendidikan Ganesha.

Uji Ninhidrin
Alat dan Bahan
Sebanyak 0,5 mL larutan ninhidrin
Alat-alat yang digunakan dalam
0,1% ditambahkan ke dalam 3 mL larutan
percobaan ini terdiri atas 1 rak tabung reaksi,
protein, larutan-larutan asam amino (larutan
3 buah pipet tetes, 1 buah corong, 2 buah
tirosin, fenilalanin, triptofan dan glisin), dan
gelas kimia 25 mL, 3 buah 100 mL, pipet
sampel A,B, dan C. kemudian dipanaskan
volume 1 buah, gelas ukur 10 mL, lau
hingga mendidih.
erlenmeyer 100 mL 1 buah, spatula 2 buah,
batang pengaduk 1 buah, penangas air 1 Uji PbS
buah, gelas kimia 250 mL 1 buah, penjepit
kayu 3 buah, erlenmeyer 250 mL 1 buah, Sebanyak 2 mL larutan NaOH dan 2

kaca arloji 2 buah, albumin telur, larutan tetes Pb-asetat ditambahkan ke dalam 5 mL

Pb(CH3COO)2, sistein, sistina, reagen larutan protein dan larutan sampel A,B, dan

millon, reagen hopkins-cole, reagen C. kemudian dipanaskan dalam penangas air.

ninhidrin, larutan natrium nitroprusida, Perubahan warna yang terjadi diamati. Jika

larutan amoniak, asam sulfat pekat, aquades, positif, maka larutan mula-mula berwarna

larutan phenilalanin, larutan tryptofan, kuning kemudian coklat dan akhirnya hitam.

larutan glisin, larutan tyrosin.


Uji Nitroprusida

Prosedur Kerja
Sebanyak 0,5 mL larutan natrium

Uji Millon nitroprusida 1% dan 0,5 mL larutan amonium


hidroksida ditambahkan ke dalam 5 mL mL
Tambahkan 5 tetes reagen millon ke larutan protein dan larutan sampel A,B, dan
dalam 3 mL larutan protein, panaskan C.
campuran baik-baik. Jika reagen yang
digunakan terlalu banyak, warna akan hilang.
Hal yang sama juga dilakukan terhadap
HASIL DAN PEMBAHASAN uji millon, uji ninhidrin, dan uji PbS. Untuk
uji hopkins-cole dan nitroprusida tidak
Hasil
dilakukan dikarenakan ketidaktersediaan
Berdasarkan pada percobaan ini dimana bahan di laboratorium. Adapun hasil uji yang
hanya beberapa uji saja yang dilakukan yaitu didapatkan yaitu sebagai berikut :

Tabel 2. Hasil Pengamatan Identifikasi Asam Amino

Sampel Uji Millon Uji Ninhidrin Uji PbS


Albumin telur (-) (+) (+)
Glisin (-) (+) (-)
Triptofan (-) (-) (-)
Tirosin (+) (+) (-)
Fenilalanin (-) (+) (-)
Sistein (-) (-) (-)
Sampel A (-) (+) (-)
Sampel B (+) (+) (-)
Sampel C (-) (+) (-)

Uji Millon warna setelah dilakukan pemanasan ialah


karena konsentrasi dari albumin telur yang
Uji Millon digunakan untuk
kecil yaitu sekitar 1-2%, hal ini yang dapat
mengidentifikasi protein yang mengandung
disimpulkan bahwa albumin telur
tirosin dalam suatu sampel yang ditandai
memberikan uji negatif karena larutan
dengan terbentuknya kompleks berwarna
tersebut tidak mau menunjukan perubahan
merah. Pada uji ini, larutan albumin telur
warna menjadi merah.
menghasilkan cairan berwarna bening dan
ada endapan putih. Dimana hal ini Pada larutan phenialanin, triptopan,
menunjukan pada percobaan kelompok dan glisin, dan sampel A dan C tidak
penulis tidak menunjukkan bahwa albumin menunjukkan perubahan warna setelah
telur mengandung gugus tirosin. Hal ini penambahan reagen Millon dan dipanaskan.
mungkin dikarenakan alat-alat yang penulis Hal ini karena larutan-larutan tersebut tidak
gunakan kurang bersih sehingga mengandung gugus fenol seperti yang
mempengaruhi reaksi. Selain itu juga terdapat pada struktur tirosin.
kemungkinan tidak terjadinya perubahan

(a) (b)
Gambar 2. a) Hasil negatif terhadap uji Millon pada larutan albumin telur dan b) Hasil positif terhadap
uji Millon pada larutan tirosin

Uji Hopkins-Cole

bidang batas. Reaksi tersebut hanya akan


Uji Hopkins-Cole digunakan
berhasil jika ada oksidator kuat, seperti
untuk menunjukan inti indol asam amino
senyawa H2SO4 yang digunakan pada
triptofan yang ditandai dengan terbentuknya
percobaan ini.
cincin berwarna ungu pada sampel
Pada percobaan kali ini dimana
percobaan. Pereaksi Hopkins-Cole
untuk uji Hopkins-Cole tidak dilakukan
mengandung asam glioksilat. Prinsip uji
dikarenakan ketidaktersediaanya bahan di
Hopkins-Cole adalah kondensasi inti indol
laboratorium akibat habis. Sehingga
dengan aldehid jika terdapat asam kuat yang
kelompok penulis tidak melakukan
menyebabkan terbentuknya cincin ungu pada
percobaan ini.

Uji Ninhidrin larutan asam-asam amino, dan sampel A, B,


Uji ninhidrin digunakan untuk dan C. Dari percobaan ini menunjukan hasil
identifikasi asam amino bebas yang terdapat yang positif yaitu membentuk kompleks
dalam sampel. Asam amino bebas adalah warna ungu. Dimana untuk albumin telur,
asam amino yang gugus aminonya tidak larutan asam amino kecuali tryptofan dan
terikat. Ninhidrin adalah reagen yang sampel A,B, dan C membentuk komplek
berguna untuk mendeteksi asam amino dan biru, untuk tryptofan tidak membentuk warna
menetapkan konsentrasinya dalam larutan. biru hal ini kemungkinan dikarenakan alat-
Senyawa ini merupakan hidrat dari triketon alat yang kurang bersih digunakan pada saat
siklik dan bila bereaksi dengan asam amino percobaan sehingga mempengaruhi reaksi.
akan menghasilkan komples berwarna Warna ungu yang dihasilkan oleh
terutama kompleks warna ungu. Hanya atom larutan sampel disebabkan oleh adanya
nitrogen dan kompleks warna ungu yang gugus karboksilat dan gugus amino yang
bersal dari asam amino selebihnya merupakan gugus pokok penyusun dari suatu
terkonvensi menjadi aldehid dan karbon asam α-amino. Amoniak yang terbebaskan
dioksida. Zat warna ungu yang sama dari reaksi reduksi ninhidrin oleh asam α-
dihasilkan dari semua asam α-amino dengan amino berperan dalam pembentukan
gugus amino primer dan intensitas warnanya kompleks berwarna antara ninhidrin yang
berbanding lurus dengan konsentrasi asam tereduksi dengan ninhidrin yang utuh. Reaksi
amino yang ada. yang terjadi adalah sebagai berikut.
Pada uji ini, semua sampel
diidentifikasi baik sampel albumin telur,
O O
R
OH HO
OH
+ H2N C COOH NH3 + CO2 + RCHO +
H
H
O O
Ninhidrin asam -amino ninhidrin tereduksi

j
O O O O

OH H H HO
+ N + N + H2O
OH H
H
O O O O
kompleks berwarna ungu

Gambar 3. Reaksi Uji Ninhidrin

Uji positif yang didapatkan Pemanasan yang dilakukan pada


menandakan bahwa terdapat asam α-amino tiap uji percobaan bertujuan untuk koagulasi
bebas pada semua sampel. Semakin banyak protein sehingga tidak dapat larut dalam air
ninhidrin pada zat uji yang dapat bereaksi, dan terbentuknya endapan.
semakin pekat warnanya.

(a) (b)

Gambar 4. a) Hasil positif uji Uji Ninhidrin pada larutan albumin telur, dan b) Hasil positif uji Uji
Ninhidrin pada sampel A,B, dan C.
Uji PbS

Uji PbS dilakukan untuk Pada uji ini praktikan hanya


mengidentifikasi unsur belerang yang mengindifikasi belerang dari larutan sistein,
terdapat dalam senyawa asam amino. Protein larutan protein, dan sampel A, B, dan C. Uji
memiliki ikatan disulfida yang merupakan ini menunjukkan hasil positif pada albumin
jenis ikatan kovalen lain yang dimiliki oleh telur dengan dihasilkan endapan berwarna
peptida dan asam amino didalamnya.Sistein hitam setelah dipanaskan dalam penangas
merupakan asam amino yang mengandung air. Sedangkan untuk sistein dan sampel A,
atom S pada molekulnya. B, dan C tidak mengalami perubahan hal ini
dikarenakan alat-alat yang digunakan kurang
bersih sehingga mempengaruhi reaksi. Dan yang menghubungkan atom S dapat terputus
untuk sampel A, B, dan C kemungkinan juga oleh Pb-asetat membentuk PbS, sedangkan
tidak mengandung unsur belerang. Pb berfungsi sebagai donor Pb+. Hasil
Dalam proses pemanasan Pb-asetat percobaan tersebut menunjukkan bahwa
bereaksi dengan asam-asam amino tersebut larutan tersebut mengandung asam amino
dan membentuk endapan berwarna hitam yang rantainya samping mempunyai
yang merupakan garam PbS. Penambahan senyawa belerang. Reaksi belerang:
NaOH dalam percobaan ini adalah untuk S2+(aq) + Pb2+(aq)  PbS(s)
mendenaturasikan protein sehingga ikatan

(a)
Gambar 5. a) Uji PbS pada larutan albumin telur
Uji Nitroprusida kompleks yang nantinya menggantikan
Larutan yang diidentifikasi pada posisi Na+ sebagai kation. Warna merah ini
uji ini yaitu hanya larutan sistein dan dihasilkan dari reaksi antara gugus –SH dari
menghasilkan larutan berwarna merah. Hal sistein dengan natriumprusida dalam larutan
ini disebabkan karena pada larutan tersebut amoniak. Hal ini menunjukkan uji positif
mengandung gugus sulfidril (-SH) bebas terhadap reaksi nitroprusida.
(sisteina) memberikan warna kemerah- Percobaan ini sendiri tidak
merahan jika direaksikan dengan natrium dilakukan dikarenakan ketidaktersediaan
prusida, Na2Fe(CN)5NO. 2H2O dalam bahan di laboratorium akibat habis, sehingga
larutan amoniak. Penambahan amonia pada praktikum ini tidak dilakukan oleh kelompok
pengujian ini berfungsi sebagai kation penulis.

SIMPULAN b.Larutan glisin positif pada uji ninhidrin


Berdasarkan pembahasan diatas dapat yang berarti larutan ini mngendung asam
disimpulkan bahwa: alfa amino bebas. Larutan Tirosin positif
a. Larutan albumin telur positif terhadap uji pada uji millon dan ninhidrin yang berarti
ninhidrin dan PbS. Untuk uji millon hasilnya larutan ini pada struktur senyawanya
negatif karena adanya faktor X yang mengandung gugus fenol dan asam a amino
mempengaruhi seperti alat-alat yang kotor bebas. Fenilalanin hanya positif terhadap uji
sehingga mempengaruhi reaksi. Sedangkan ninhidrin yang berarti senyawanya
uji hopkins-cole dan nitroprusida tidak mengandung asam a amino bebas.
dilakukan karena bahan yang tidak tersedia
di laboratorium.
c. Sampel A, B, dan C positif terhadap uji
ninhidrin yang berarti dalam larutan ini
mengandung asam alfa amino bebas

UCAPAN TERIMA KASIH

Penulis mengucapkan terima


kasih kepada dosen pengampu mata kuliah
praktikum biokimia yakni Dr. I Nyoman
Tika, M.Si atas bimbingan yang sudah
diberikan pada saat penulis melakukan
praktikum serta staf laboran Jurusan Kimia
yang telah membantu dalam penyediaan alat
dan bahan yang diperlukan dalam praktikum.

DAFTAR PUSTAKA

I Wayan Muderawan, dkk. 2012. Buku Ajar Kimia


Organik II. Singaraja. Universitas
Pendidikan Ganesha
Redhana, I Wayan. 2004. Biokimia Jilid 2.
Jakarta: Erlangga.
Tika, I Nyoman. 2010. Penuntun praktikum
Biokimia. Singaraja: Universitas
Pendidikan Ganesha