DAFTAR ISI

Daftar Isi…………………………………………………………………………………… 1
Bab 1Tujuan Praktikum ………...………………………………………………………… 2
1.1 Tujuan Praktikum……………………………………………………………… 2
1.2 Tujuan Percobaan……………………………………………………………… 2
Bab 2. Hasil Percobaan…………………………………………………………………….. 3
2.1 Hasil Pengamatan Uji Biuret, Millon, dan Koagulasi Panas…………..........…. 3
2.2 Hasil Pengamatan Pengendapan Protein dengan Logam Berat ..........................4
2.3 Hasil Pengamatan Uji Pengendapan Protein dengan Garam Anorganik ............4
Bab 3. Pembahasan…………………………………………………………………………5
3.1 Protein.......................................................................……………………….......5
3.2 Struktur Protein...........................………..…………….......................................6
3.3 Sifat dan Fungsi Protein............................……………………………………...8
3.4 Asam Amino........................................................................................................9
3.5 Teori Percobaan..................................................................................................11
3.6 Gangguan Metabolisme pada Protein.................................................................14
Bab 4. Kesimpulan……………………………………………………………….………...16
Daftar Pustaka……………………………………………………………………………..17
Lampiran……………………………………………………………………………….…..18

Protein dan Degradasi Asam Amino Page 1

 BAB I
TUJUAN PERCOBAAN

1.1 Tujuan Pratikum

1. Mengetahui sifat fisikokimia protein
2. Mengidentifikasi protein dan asama amino dalam protein
3. Mengetahui beberapa kondisi klinis akibat gangguan metabolisme protein
4. Menginterpretasikan hasil pemeriksaan biokimia terhadap kondisi kesehatan seseorang

1.2 Tujuan Percobaan :

1.2.1 Uji Biuret

Tujuan : Mendeteksi ikatan peptida pada suatu bahan

1.2.2 Uji Milon

Tujuan : Identifikasi asam amino yang mengandung monohidroksi benzen
1.2.3 Uji Koagulasi Panas
Tujuan : Menentukan adanya protein secara kualitatif
1.2.4 Uji Pengendapan Protein Dengan Logam Berat
Tujuan : Mengetahui pengaruh logam berat terhadap kelarutan protein
1.2.5 Pengendapan Protein oleh Garam Garam Anorganik
Tujuan : Mengetahui pengaruh garam konsentrasi tinggi terhadap kelarutan protein

Protein dan Degradasi Asam Amino Page 2

 BAB II
HASIL PERCOBAAN

Tabel 2.1. Hasil Pengamatan Uji Biuret, Millon dan Koagulasi Panas

Sampel Uji Hasil Pengamatan Kesimpulan

Reaksi Uji Biuret
Putih Telur Setelah penambahan NaOH warna bening, (+) Ikatan Peptida
setelah penambahan CuSO4 warna menjadi ungu
bening
Susu Setelah penambahan NaOH warna putih, setelah (+) Ikatan Peptida
penambahan CuSO4 warna menjadi ungu
terbentuk 2 lapisan (buram dan jernih)
Gelatin Setelah penambahan NaOH warna bening, (+) Ikatan Peptida
setelah penambahan CuSO4 warna menjadi ungu
bening muda
Air Liur Setelah penambahan NaOH warna bening, (+) Ikatan Peptida
setelah penambahan CuSO4 warna menjadi ungu
bening muda
Reaksi Uji Millon
Putih telur Ada endapan putih , setelah dipanaskan menjadi (+)Asam amino yang
warna pink mengandung
monohidroksi benzen
Susu Ada endapan putih , setelah dipanaskan menjadi (+) Asam amino yang
warna pink mengandung
monohidroksi benzen
Gelatin Ada endapan putih, setelah dipanaskan tidak ada (-)Asam amino yang
warna pink/merah tidak menandung
monohidroksi benzen
Air Liur Ada endapan putih, setelah dipanaskan tidak ada (-) Asam amino yang
warna pink/merah tidak menandung
monohidroksi benzen
Reaksi Uji Koagulasi Panas
Gelatin Setelah dipanaskan: bening tidak ada endapan (-) tidak ada protein
Susu Setelah dipanaskan putih ada endapan, setelah (+) ada protein
penambahan asam asetat berwarna putih ada
endapan
Putih Telur Setelah dipanaskan : bening ada endapan putih, (+) ada protein
setelah penambahan asam asetat berwarna putih
keruh ada endapan

Protein dan Degradasi Asam Amino Page 3

 Tabel 2.2 Hasil Pengamatan Pengendapan Protein dengan Logam Berat
Sampel Uji Hasil Pengamatan Kesimpulan
Reaksi Uji Pengendapan Protein dengan Logam Berat
+Pb Asetat 10% + CuSO4
Gelatin Filtrat Logam berat (Pb asetat +
Bening Kekuningan Bening Kebiruan CuSO4) tidak
Endapan mempengaruhi kelarutan
Tidak ada endapan Tidak ada protein pada gelatin
endapan
Susu Filtrat Logam berat Pb asetat
Putih Putih kebiruan mempengaruhi kelarutan
protein pada susu, sedang
Endapan logam berat CuSO4 tidak
Putih Tidak ada mempengaruhi protain pada
endapan susu
Putih Telur Filtrat Logam berat (Pb asetat dan
Putih Putih keruh CuSO4) mempengaruhi
kelarutan protein dalam
Endapan putih telur . endapan lebih
Putih susu Putih banyak pada penambahan
*endapan lebih Pb asetat
banyak

Tabel 2.3 Hasil Pengamatan Uji Pengendapan Protein dengan Garam Anorganik
Tabung 1 2 3
Sampel + (NH4)2SO4 Susu Putih telur Gelatin
Endapan : ada/tidak Ada Ada tidak
Pisahkan endapan dengan menyaring
Uji Biuret :
 Filtrat (+) ungu bening (+) ungu bening -
 Endapan (+) berwarna ungu (+) berwarna ungu -
Uji Millon :
 Filtrat (-) putih kekuningan (+) pink bening -
 Endapan (-) putih kekuningan (+) warna pink -

Protein dan Degradasi Asam Amino Page 4

 BAB III
PEMBAHASAN
3.1 Protein

Protein merupakan komponen utama dalam semua sel hidup, baik tumbuhan
maupun hewan. Pada sebagian besar jaringan tubuh, protein merupakan komponen
terbesar setelah air. Lebih dari 50% kering sel terdiri dari protein. Protein adalah senyawa
organik kompleks yang terdiri dari unsur unsur karbon (50-55%), hidrogen (70%),
oksigen (13%), dan nitrogen (16%).banyak protein yang juga mengandung belerang (S)
dan fosfor (P) dalam jumlah yang lebih sedikit (1-2%). Beberapa protein lainnya
mengandung unsur logam, seperti tembaga (Cu) dan besi (Fe).

Protein dalm tubuh manusia diperoleh dari bahan makanan, baik yang berasal dari
hewan maupun tumbuhan. Potein yang berasal dari hewan disebut protein hewani ,
sedangkan yang berasal dari tumbuhan disebut protein nabati. Beberapa makanan yang
merupakan sumber protein adalah daging , telur, susu ,, ikan , kacang, dll. Protein dalam
makanan yang dikonsumsi manusia akan dipecak menjadi asama asam amino dalam
proses pencernaan.dengan bantuan enzim seperti pepsin dan tripsin. Asam asam amino
yang dihasilkan kemudian diserap oleh usus dan dibawa dalam peredaran darah ke hati
atau didistribusikan kemudian diserap oleh usus dan dibawa dalam peredaran darah ke
hati atau didistribusikan ke jaringan jaringan yang membutuhkan.

Protein adalah suatu polipeptida yang memiliki ekitar 100-1800 atau lebih residu
asam amino . Dalam protein alamiah terdapat 20 jenis asam amino. Untuk setiap protein
tertentu, urutan dan jenis jenis asam amino penyusunnya sangan spesifik. Satu protein
yang hanya tersusun dari sam amino dan tidak mengandung gugus kimia lain disebut
protein sederhana, contohnya enzim ribonuklease dan kimotripsinogen. Namun, banyak
protein yang mengandung bahan lain selain asam amino, seperti derivat vitamin, lipid
atau karbohidrat. Protein ini disebut protein konjugasi. Bagian protein yang bukan asam
amino disebut gugus prostetik, contohnya lipoprotein yang mengandung lipid dan
glikoprotein yang mengandung gula.

Protein dan Degradasi Asam Amino Page 5

 3.2 Struktur Protein

Gambar 3.2.1 Struktur Protein

3.2.1 Struktur primer

Struktur primer adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai
polipeptida. Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein
yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Frederick Sanger merupakan ilmuwan
yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret asam amino pada protein, dengan
penggunaan beberapa enzim protease yang mengiris ikatan antara asam amino tertentu,
menjadi fragmen peptida yang lebih pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan
bantuan kertas kromatografik. Urutan asam amino menentukan fungsi protein, pada tahun
1957,Vernon Ingram menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi
protein, dan lebih lanjut memicu mutasi genetik.
3.2.2 Struktur sekunder
Struktur sekunder protein bersifat reguler, pola lipatan berulang dari
rangka protein. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet. Struktur sekunder
protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada
protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder
misalnya ialah sebagai berikut:

Protein dan Degradasi Asam Amino Page 6

  alpha helix (α-helix, “puntiran-alfa”), berupa pilinan rantai asam-asam amino
berbentuk seperti spiral
 beta-sheet (β-sheet, “lempeng-beta”), berupa lembaran-lembaran lebar yang
tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan
hidrogen atau ikatan tiol (S-H)
 beta-turn, (β-turn, “lekukan-beta”)
 gamma-turn, (γ-turn, “lekukan-gamma”).

3.2.3 Struktur tersier

Struktur tersier protein adalah lipatan secara keseluruhan dari rantai polipeptida
sehingga membentuk struktur 3 dimensi tertentu. Sebagai contoh, struktur tersier enzim
sering padat, berbentuk globuler. Struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka
ragam dari struktur sekunder. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa
molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer
yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener.
3.2.4. Struktur kuartener
Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida. Struktur
kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama
membentuk struktur protein. Ditinjau dari strukturnya, protein dapat dibagi dalam 2
golongan yaitu:
 Protein sederhana yang merupakan protein yang hanya terdiri atas molekul-
molekul asam amino
 Protein gabungan yang merupakan protein yang terdiri atas protein dan gugus
bukan protein. Gugus ini disebut gugus prostetik dan terdiri atas karbohidrat,
lipid atau asam nukleat.

Protein dan Degradasi Asam Amino Page 7

 3.3 Sifat dan Fungsi Protein
3.3.1 Sifat Protein :

Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan jenis
asam aminonya. Berat molekul protein sangat besar sehingga bila protein dilarutkan
dalam air akan membentuk suatu dispersi koloidal. Molekul protein tidak dapat melalui
membran semipermiabel, tetapi masing-masing dapat menimbulkan tegangan pada
membran tersebut. Ada protein yang larut dalam air, dan ada pula yang tidak larut dalam
air, tetapi semua protein tidak larut dalam pelarut lemak seperti etil eter. Bila dalam suatu
larutan protein ditambahkan garam, maka daya larut protein akan berkurang, akibatnya
protein mengendap. Prinsip ini digunakan untuk memisahkan protein dari larutannya.
Proses pemisahan protein seperti ini disebut salting out. Garam-garam logam berat dan
asam-asam mineral kuat ternyata baik digunakan untuk mengendapkan protein. Prinsip
ini dipakai untuk mengobati orang yang keracunan logam berat dengan memberi minum
susu atau makan telur mentah kepada pasien. Apabila protein dipanaskan atau
ditambahkan alkohol, maka protein akan menggumpal. Hal ini disebabkan alkohol
menarik mantel air yang melingkupi molekul-molekul protein. Selain itu penggumpalan
juga dapat terjadi karena aktivitas enzim-enzim proteolitik.

Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai molekul
protein, menyebabkan protein mempunyai banyak muatan (polielektrolit) dan bersifat
amfoter (dapat bereaksi dengan asam maupun dengan basa). Daya reaksi berbagai jenis
protein terhadap asam dan basa tidak sama, tergantung dari jumlah dan letak gugus amino
dan karboksil dalam molekul. Dalam larutan asam (pH rendah), gugus amino bereaksi
sebagai basa, sehingga protein bermuatan positif. Bila pada kondisi ini dilakukan
elektrolisis, maka molekul protein akan bergerak ke arah katode. Sebaliknya, dalam
larutan basa (pH tinggi) molekul protein akan bereaksi sebagai asam atau bermuatan
negatif, sehingga molekul protein akan bergerak menuju anode. Pada pH tertentu yang
disebut titik isolistrik (pI), muatan gugus amino, dan karboksil bebas akan saling
menetralkan sehingga molekul bermuatan nol. Tiap jenis protein mempunyai titik
isolistrik yang berlainan. Perbedaan inilah yang dijadikan pedoman dalam proses-proses
pemisahan serta pemurnian protein.

Protein dan Degradasi Asam Amino Page 8

 3.3.2 Fungsi Protein

Protein sangat besar peranannya dalam proses metabolisme tubuh, terutama

dalam pembentukan sel-sel baru untuk menggantikan sel yang rusak. Selain itu, fungsi
protein lainnya adalah:

1. Sebagai enzim. Enzim merupakan biokatalis. Bagian utama molekul enzim yang
disebut apoenzim merupakan molekul protein.
2. Alat angkut (protein transport). Hemoglobin merupakan protein yang berperan
mengangkut oksigen dalam eritrosit, sedangkan mioglobin berperan dalam
pengangkutan ion besi di dalam plasma darah yang selanjutnya dibawa ke dalam hati.
3. Pengatur gerakan (protein kontraktil). Gerakan otot disebabkan oleh dua molekul
protein yang saling bergeseran.
4. Penyusun jaringan (protein struktural). Berfungsi sebagai pelindung jaringan
dibawahnya, misalnya keratin pada kulit dan lipoprotein yang menyusun membran
sel.
5. Protein cadangan. Merupakan protein yang berfungsi sebagai cadangan makanan,
misalnya kecambah dan ovalbumin.
6. Antibodi (protein antibodi). Berperan dalam melindungi tubuh dari mikroorganisme
patogen.
7. Pengatur reaksi (protein pengatur). Berfungsi sebagai pengatur reaksi di dalam
tubuh, misalnya insulin yang berperan dalam mengubah glukosa menjadi glikogen.
8. Pengendali pertumbuhan. Bekerja sebagai penerima (reseptor) yang dapat
memengaruhi fungsi bagian-bagian DNA.

3.4 Asam Amino

Asam amino merupakan unit pembangun protein yang dihubungkan melalui

ikatan peptida pada setiap ujungnya. Protein tersusun dari atom C, H, O, dan N, serta
kadang-kadang P dan S. Dari keseluruhan asam amino yang terdapat di alam hanya 20
asam amino yang yang biasa dijumpai pada protein. Semua asam amino yang ditemukan
pada protein mempunyai ciri yang sama, gugus karboksil dan amino diikat pada atom
karbon yang sama. Masing-masing berbeda satu dengan yang lain pada gugus R-nya,

Protein dan Degradasi Asam Amino Page 9

 yang bervariasi dalam struktur, ukuran, muatan listrik, dan kelarutan dalam air. Beberapa
asam amino mempunyai reaksi yang spesifik yang melibatkan gugus R-nya.

Melalui reaksi hidrolisis protein telah didapatkan 20 macam asam amino yang
dibagi berdasarkan gugus R-nya, berikut dijabarkan penggolongan tersebut : asam amino
non-polar dengan gugus R yang hidrofobik, antara lain Alanin, Valin, Leusin, Isoleusin,
Prolin, Fenilalanin, Triptofan dan Metionin. Golongan kedua yaitu asam amino polar
tanpa muatan pada gugus R yang beranggotakan Lisin, Serin, Treonin, Sistein, Tirosin,
Asparagin dan Glutamin. Golongan ketiga yaitu asam amino yang bermuatan positif pada
gugus R dan golongan keempat yaitu asam amino yang bermuatan negatif pada gugus R.
Dari ke-20 asam amino yang ada, dijumpai delapan macam asam amino esensial yaitu
valin, leusin, Isoleusin, metionin, Fenilalanin, Triptofan, Treonin, dan Lisin. Asam amino
essensial ini tidak bisa disintesis sendiri oleh tubuh manusia sehingga harus didapatkan
dari luar seperti makanan dan zat nutrisi lainnya.

3.4.1 Sintesis Asam Amino

Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino non
esensial, melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon non asam
amino menjadi asam amino dan turunan lain yang mengandung nitrogen. Jalur metabolik
utama dari asam-asam amino terdiri atas pertama, produksi asam amino dari
pembongkaran protein tubuh, digesti protein diet serta sintesis asam amino di hati.
Kedua, pengambilan nitrogen dari asam amino. Sedangkan ketiga adalah katabolisme
asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus urea sebagai proses
pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino. Keempat adalah sintesis protein
dari asam-asam amino.

Asam amino juga mengalami katabolisme, ada 2 tahap pelepasan gugus amin dari asam
amino, yaitu: Transaminasi dan Pelepasan amin dari glutamat menghasilkan ion
ammonium.
Tetapi, hati merupakan tempat utama metabolisme nitrogen. Dalam kondisi
surplus diet, nitrogen toksik potensial dari asam amino dikeluarkan melalui transaminasi,
deaminasi dan pembentukan urea. Rangka karbon umumnya diubah menjadi karbohidrat

Protein dan Degradasi Asam Amino Page 10

 melalui jalur glukoneogenesis, atau menjadi asam lemak melalui jalur sintesis asam
lemak. Berkaitan dengan hal ini, Asam amino dikelompokkan menjadi 3 kategori yaitu:
1) Asam amino glukogenik
2) ketogenik serta glukogenik, dan
3) ketogenik.
Asam amino glukogenik adalah asam-asam amino yang dapat masuk ke jalur
produksi piruvat atau intermediat siklus asam sitrat seperti α-ketoglutarat atau
oksaloasetat. Semua asam amino ini merupakan prekursor untuk glukosa melalui jalur
glukoneogenesis. Semua asam amino kecuali lisin dan leusin mengandung sifat
glukogenik. Lisin dan leusin adalah asam amino yang semata-mata ketogenik, yang
hanya dapat masuk ke intermediat asetil KoA atau asetoasetil KoA.

3.5 Teori Percoban

3.5.1 Uji Biuret

Uji biuret dilakukan untuk mengetahui adanya ikatan peptida dari protein. Reaksi
biuret positif terhadap dua buah ikatan peptida atau lebih tetapi negatif untuk asam amino
bebas. Reaksi biuret juga positif terhadap senyawa yang mengandung gugus -CH2NH2, -
CSNH2, -C(NH)NH2 dan -CONH2. Pada percobaan uji buret, semua protein yang diuji
menghasilkan warna violet, hal ini disebakan penambahan CuSO4sehingga terbentuk
kompleks antar Cu2+ dengan gugus amino dari protein. Makin kuat intensitas warna violet
yang dihasilkan dari protein ini menunjukan makin panjang ikatan peptidanya. Dengan
perubahan warna violet yang diperoleh ini menunjukan bahwa uji ini positif terhadap
biuret. Warna violet ini kemungkinan terbentuk dari kompleks yang dihasilkan antara ion
Cu2+ dengan gugus – CO dan – NH dari rantai peptida dalam suasana basa. Kemudian
keenam larutan protein ini ditambahkan dengan larutan biuret ternyata semuanya
menghasilkan larutan berwarna violet.

3.5.2 Uji Millon

Uji millon umumnya digunakan untuk menunjukkan adanya asam amino tirosin
pada suatu zat. Uji millon bekerja terhadap derivat-derivat monofenol seperti tirosin.

Protein dan Degradasi Asam Amino Page 11

 Pereaksi yang digunakan merupakan larutan merkuri (Hg) dalam asam nitrat (HNO3).
Tirosin akan ter-nitrasi oleh asam nitrat sehingga memperoleh penambahan gugus N=O,
gugus tersebut secara reversibel (bolak-balik) dapat berubah menjadi N-OH
(hidroksifenil). Merkuri dalam pereaksi millon akan bereaksi dengan gugus hidroksifenil
dari tirosin membentuk warna merah. Uji millon tidak spesifik untuk asam amino tirosin.
Semua senyawa yang mengandung gugus fenol akan positif dengan uji ini. Bahan-bahan
yang mengandung senyawa fenol seperti minyak cengkeh dan cairan pembasmi rumput
dapat menunjukkan hasil positif dengan uji millon, padahal bahan-bahan tersebut tidak
mengandung tirosin.

3.5.3 Uji Koagulasi Panas

Secara teori protein akan mengalami koagulasi apabila dipanaskan pada suhu
50oC atau lebih. Koagulasi ini hanya terjadi bila larutan protein berada titik isolistriknya.
Pada pH iso-elektrik (pH larutan tertentu biasanya berkisar 4–4,5 di mana protein
mempunyai muatan positif dan negatif sama, sehingga saling menetralkan) kelarutan
protein sangat menurun atau mengendap, dalam hal ini pH isolistrik albumin adalah 4,55-
4,90. Pada temperatur diatas 60oC kelarutan protein akan berkurang (koagulasi) karena
pada temperatur yang tinggi energi kinetik molekul protein meningkat sehingga terjadi
getaran yang cukup kuat untuk merusak ikatan atau struktur sekunder, tertier dan
kuartener yang menyebabkan koagulasi. Pada uji koagulasi, penambahan asam asetat
bertujuan agar larutan protein mencapai pH isolistriknya sehingga bisa terkoagulasi.
Setelah dilakukan pemanasan diperoleh filtrate dan endapan.

3.5.4 Uji Pengendapan Protein dengan Logam Berat

Endapan pada protein pada uji ini terjadi karena logam yang ditambahkan ke
dalam larutan protein terikat pada molekul protein sehingga terbentuk endapan. Dengan
demikian, protein tersebut positif bereaksi dengan logam.

Senyawa-senyawa logam tersebut akan memutuskan jembatan garam dan

berikatan dengan protein membentuk endapan logam proteinat. Endapan yang terbentuk
merupakan endapan yang berasal dari protein yang diuji, endapan ini terjadi disebabkan
adanya reaksi logam Pb atau Hg dengan protein. Kedua logam ini merupakan logam yang

Protein dan Degradasi Asam Amino Page 12

 mengandung ion positif. Dimana salah satu sifat dari logam yang mengandung ion positif
dapat menghasilkan endapan jika direaksikan dengan protein. Pengendapan akan terjadi
bila protein berada dalam bentuk isoelektrik yang bermuatan negatif, dengan adanya
muatan positif dari logam berat akan terjadi reaksi netralisasi dari protein dan dihasilkan
garam protein yang mengendap. Endapan ini akan melarut kembali dengan penambahan
alkali yang sifat pengendapan ini adalah reversibel. Dalam prosesnya, penambahan
larutan logam untuk terbentuknya endapan bervariasi, mulai dari sesuai prosedur hingga
hampir sebanding dengan kuantitas sampelnya.

3.5.5 Uji Pengendapan Protein Oleh Garam Anorganik

Untuk percobaan uji pengendapan dengan garam ini juga menggunakan

sampel protein yang sama. Hasil pencampuran antara serbuk ammonium sulfat dengan
protein menghasilkan endapan dan filtrat, untuk endapan dilakukan uji millon dan air
serta filtratnya direaksikan dengan reagen biuret. Secara teori jika protein yang
mengandung asam amino tyrosin di reaksikan dengan reagen millon akan menghasilkan
larutan dengan endapan merah bata, hal ini dikarenakan pereaksi millon adalah larutan
merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrit, karena adanya garam merkuri dari pada
tyrosin yang tenitrasi. Endapan ini menunjukkan hasil dari garam-garam organik dalam
persentase tinggi yang dapat mempengaruhi sifat kelarutan protein. Pengendapan yang
dikarenakan penambahan ammonium sulfat menyebabkan terjadi dehidrasi protein atau
sering dikenal dengan kehilangan air, sehingga proses dehidrasi ini molekul protein yang
mempunyai kelarutan paling kecil akan mudah mengendap. Pada dasarnya reaksi ini
positif untuk fenol-fenol dikarenakan terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus
hidroksifenil yang bewarna, protein yang mengandung tyrosin akan memberikan uji
positif.

Protein dan Degradasi Asam Amino Page 13

 3.6 Gangguan Metabolisme pada Protein

1. Kreatinuria
Kreatin disintesis di hati dari asam amino methionin, glisin, dan arginin. Di otot
skelet, keratin mengalami fosforilasi menjadi fosfokreatin yang merupakan sumber
energy penting di otot skelet. ATP yang berasal dari proses glikolisis dan fosforilasi
oksidatif. ATP bereaksi dengan keratin membentuk ADP dan sejumlah besar
fosfokreatin. Kreatinin dalam urin berasal dari pemecahan fosfokreatin.
Kreatinuria secara normal dapat terjadi pada anak-anak, wanita selama mengandung dan
setelah melahirkan. Pada laki-laki sangat jarang terjadi kecuali pada kondisi kerja yang
berlebihan. Kreatinuria pada laki-laki biasanya terjadi akibat kelaparan, tirotoksikosis,
DM yang tidak terkontrol, dan kerusakan otot (myopati).

2. Asam Urat
Asam urat berasal dari basa nitrogen penyusun asam nukleat (RNA dan DNA)
yaitu purin dan pirimidin. Asam nukleat dalam makanan setelah di pencernaan, kemudian
diabsorpsi dan sebagian besar purin dan pirimidin di metabolisme oleh hati. Purin
sebagian lewat urin terutama setelah diubah menjadi asam urat. Asam urat ini merupakan
hasil akhir dari pada metabolisme purin. Sebagian asam urat ini dioksidasi menjadi
ureum dan diekskresi. Kadar asam urat normal dalam darah adalah 4mg/dL (0,24
mmol/L). Di ginjal asam urat difiltrasi, kemudian 98% direabsorpsi dan sisanya 2%
diekskresikan. Penimbunan asam urat di persendian, ginjal, dan atau jaringan lainnya
akan menimbulkan nyeri sendi atau disebut gout. Persendian yang biasanya terkena
adalah metatarsophalangeal (ibu jari kaki).
 Ada 2 jenis gout yaitu :
1. Gout Primer
Terjadi karena abnormalitas enzim yang menyebabkan produksi asam urat meningkat.
2. Gout Sekunder
Karena penurunan ekskresi asam urat atau kenaikan produksi asam urat karena
meningkatnya penghancuran sel darah putih yang banyak mengandung asam urat seperti
penyakit ginjal, leukemia, dan pneumonia.

Protein dan Degradasi Asam Amino Page 14

 3. Defisiensi Protein
Hipoalbuminemia
Hipoalbuminemia adalah kadar albumin yang rendah/dibawah nilai normal atau
keadaan dimana kadar albumin serum < 3,5 g/dL . Hipoalbuminemia mencerminkan
pasokan asam amino yang tidak memadai dari protein, sehingga mengganggu sintesis
albumin serta protein lain oleh hati
Defisiensi albumin atau hipoalbuminemia dibedakan berdasarkan selisih atau
jarak dari nilai normal kadar albumin serum, yaitu 3,5–5 g/dl atau total kandungan
albumin dalam tubuh adalah 300-500 gram (Albumin.htm, 2007 dan Peralta, 2006).
Klasifikasi hipoalbuminemia menurut Agung M dan Hendro W (2005) adalah sebagai
berikut:
1. Hipoalbuminemia ringan : 3,5–3,9 g/dl
2. Hipoalbuminemia sedang : 2,5–3,5 g/dl
3. Hipoalbuminemia berat : < 2,5 g/dl

Hipoalbuminemia dapat disebabkan olehmasukan protein yang rendah,

pencernaan atau absorbsi protein yang tak adekuat dan peningkatan kehilangan protein
yang dapat ditemukan pada pasien dengan kondisi medis kronis dan akut: kurang energi
protein, kanker, peritonitis, luka bakar, sepsis, luka akibat pre dan post pembedahan
(penurunan albumin plasma yang terjadi setelah trauma), penyakit hati akut yang berat
atau penyakit hati kronis (sintesa albumin menurun), penyakit ginjal (hemodialisa)
Gejala adalah sesuatu yang dirasakan dan diceritakan oleh penderita. Beberapa
gejala dan tanda medis hypoalbuminemia adalah sebagai berikut: pembengkakan wajah,
pembengkakan kelenjar parotis, pembesaran lidah (makroglosia), bradikardia, hipotensi
(tekanan darah rendah), dan jantung membesar, pembengkakan bagian tepi tubuh seperti
kedua kaki membengkak.

Protein dan Degradasi Asam Amino Page 15

 Bab IV
KESIMPULAN
1. Protein merupakan komponen utama dalam semua sel hidup, baik tumbuhan maupun
hewan. Protein tersusun dari atom C, H, O, dan N, serta kadang-kadang P dan S.
2. Asam amino merupakan unit pembangun protein yang dihubungkan melalui ikatan
peptida pada setiap ujungnya.
3. Pada uji biuret hasil positif ditandai dengan hasil berwarna violet , pada uji millon
hasil posistif ditandai dengan hasil berwarna merah , pada uji koagulasi panas hasil
positif ditandai dengan adanya pengendapan , pada uji pengendapan protein dengan
logam berat adanya penambahan logam yang membentuk endapan berarti logam
mempengaruhi kelarutan protein , pada uji pengendapan protein oleh garam garam
anorganik hasil positif ditandai dengan warna violet (pada uji biuret) dan warna
merah-merah bata (pada uji millon)
4. Kondisi klinis akibat gangguan metabolisme protein dapat berupa kreatinuria, asam
urat, defesiensi protein (contoh : hipoalbuminemia).

Protein dan Degradasi Asam Amino Page 16

 DAFTAR PUSTAKA

Pujiati, Anna.1994.Dasar-Dasar Biokimia. Edisi I. Jakarta:Universitas Indonesia.

Robert.K,dkk.2014.Biokimia Harper Edisi 29.Jakarta:EGC
Soendoro. 1989.Prinsip-Prinsip Biokimia. Edisi 2. Jakarta:Erlangga
Thenawijaya, Maggy. 1982. Lehninger: Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: Erlangga.
Yazid, Estien.2014.Biokimia :Praktikum Analis Kesehatan.Jakarta:ECG

Protein dan Degradasi Asam Amino Page 17

 LAMPIRAN

Tugas Baca

1. Hipoalbuminemia akan menyebabkan edema, jelaskan mekanismenya!

Jawab :
Salah satu penyebab edema adalah penurunan tekanan osmotik intravaskuler yang terjadi
karena penurunan konsentrasi plasma protein terutama oleh albumin (Hipoalbuminemia).
Hipoalbuminemia dapat mengurangi tekanan osmotik koloid intravaskuler sehingga
terjadi peningkatan filtrasi cairan dan penurunan absorbsi sehingga terjadi edema.
2. Jelaskan 3 penyebab utama rendahnya konsentrasi albumin plasma
Jawab :
 Produksi albumin yang tidak adekuat (malnutrisi, luka bakar, infeksi, bedah
mayor). Malnutrisi protein : akibat defesiensi inteke protein sehingga terjadi
kerusakan pada retikulum endoplasma sel yang berpengaruh pada sintesis
albumin dalam sel hati
 Sintesisi yang tidak aktif karena kerusakan sel hati sehingga pada pasien dengan
sirosis hepatis terjadi penurunan sintesis albumin
 Kehilangan protein ekstravaskuler : pada penderita sindrom nefrotik terjadi
kebocoran protein 3,5 g dalam 24 jam. Kehilangan albumin juga dapat terjadi
pada pasien luka bakar yang luas.

3. Tuliskan enzim enzim yang menunjukkan nilai lomerulon , pada lome berikut ini !
No Enzim Indikator Kerusakan
1 Alanin amiotransferase Destruksi
2 Lipase, Amilase Pankreatis akut
3 Isoenzim Hepatitis
4 Kreatine Fosfokinase Infark miokard
5 Fosfatase Obstruksi saluran empedu

Protein dan Degradasi Asam Amino Page 18

ANALISIS KASUS

1. Ibu Tanti, 47 tahun memeriksakan kondisi edema tungkai bilateral yang dialaminya.
Kondisinya semakin memburuk. 6 bulan sebelumnya pernah mengalami
lomerulonephritis. Wajah Ibu Tanti terlihat pucat dan bengkak dan dia mengatakan sering
mengalami infeksi minor
a. Apakah dugaan penyakit yang dialami Ibu Tanti ? jelaskan alasannya !
Jawab :
Glumerulonefrtis gagal ginjal kronis , karena ibu tanti mengalami gejala
pembengkakan pada wajah dimana gejala tersebut terjadi akibat rusaknya
glomerulus. Kerusakan ini menyebabkan terbuangnya protein melalui urin.
Gejalanya : urin yang berlebih, hipertensi, kelelahan karena anemia/gagal ginjal
kronis.
b. Analisis biokimia apa yang sebaiknya disarankan ? jelaskan alasannya !
Jawab :
 Tes darah lengkap : untuk memeriksa kadar kreatinin dan ureum dalam
darah. Peningkatan substrat ini akan mengkondisikan kerusakan ginjal.
 Tes urin lengkap : untuk menentukan ada tidaknya bakteri (mengetahui
infeksi kemih) , ada tidaknya eritrosit (mengetahui batu ginjal)
 GFR : untuk menentukan kemampuan ginjal dalam menyaring /
membersihkan darah.

2. Tuan B udah lama menderita anemia sel sabit, namun pada suatu hari mengalami nyeri
hebat menetap di abdomen kanan atas yang menyebar ke bahu dan daerah skapula kanan
diserta mual dan memuntahkan bahan kehijauan. Gejala ini sama seperti yang dia alami
beberapa tahun yang lalu dimana hasil pemeriksaan sinar x menunjukkan kolelitiasi.
Ketika dilakukan pemeriksaan di suatu klinik kesehatan , dilakukan berbagai
pemeriksaan. Terdapat nyeri tekan di kuadran kanan atas abdomen, bising usus
menghilang dan sklera tamppak kuning. Warna urin seperti teh, tinja lebih muda daripada
biasanya. Hasil ultrasonografi pada abdomen terdapat beberapa batu empedu. Kadar
bilirubin serum 6,7 mg/dl , kadar bilirubin direk 5,0 mg/dl, kadar transaminase serum
hanya sedikit meningkat, sedangkan kadar fosfatase alkali serum sangat meningkat (465

Protein dan Degradasi Asam Amino Page 19

 unit/ L:). Kadar lipase dan lipase serum normal.ditegakkan diagnosis ikterus obstruktif
ekstrahepatik.
a. Bagaimana kah mekanisme anemia sel sabit menyebabkan terbentuknya batu
empedu ?
Jawab :
Anemia sel sabit adalah ketidakmampuan eritrosit mengedarkan oksigen dan
nutrisi yang diperlukn oleh tubuh karena sel darah merah yang mengalami
perubahan bentuk sabit yang tidak fleksibel. Pada kondisi ini tubuh merrespon
dengan cara mengubah sel sabit menjadi bilirubin. Bilirubin terbentuk dari sel
darah merah yang rusak , bila dalam tubuh terdapat banyak sel sabit maka terjadi
penumpukkan bilirubin. Penumpukkan bilirubin yang tidak diimangi eksresi
bilirubin melalui urin dan feses maka bilirubin akan memadat menjadi batu
empedu.
b. Jelaskan dasar biokimia terjadinya ikterus pada tuan B !
Jawab : jika bilirubin dibentuk terlalu cepat dari ekskresinya , maka akan
menyebabkan ikterus. Pada kasus ini termasuk ikterus pasca hepatik/obstruktif,
terjadi saluran empedu tersumbat misalnya batu empedu sehingga bilirubin tidak
dapat di eliminasi di tinja, inilah yang menyebabkan warna tinja lebih muda
daripada biasanya. Pada ikterus pascahepatik menglami kadar fosfatalase, alkali
serum yang sangat meningkat.
c. Apakah penyebab tingginya kadar fosfatase alkali serum dan interpretasi hasil
pemeriksaan tersebut ?
Jawab :
Fosfatase alkali adalah suatu kumpulan enzim yang dibuat dalam saluran cerna
empedu dihabat karena alasan apapun. Pada kasus ini kadar fosfatase alkali serum
sangat tinggi (465 unit/L) ini disebabkan adanya batu empedu . kadar normal
fosftase alkali yaitu : 56-155 unit/L

Protein dan Degradasi Asam Amino Page 20

Gambar 1. Reaksi Uji Biuret Gambar 2. Reaksi Uji Koagulasi Panas

Gambar 3. Pengendapan protein dg logam Gambar 4. Pengendapan Protein dg garam

Protein dan Degradasi Asam Amino Page 21