BAB II

PEMBAHASAN

2.1 Gambaran Struktur Umum Asam Amino

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat
empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen
(H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai
samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.
(Lehninger, 1982)
2.2 Pembentukan Ikatan Peptida
Asam amino untuk membentuk suatu protein dihubungkan dengan ikatan
peptida. Dua molekul asam amino dapat diikat secara kovalen melalui suatu
ikatan amida subtitusi yang disebut ikatan peptida menghasilkan suatu
dipeptida. 3 asam amino dapat disatukan oleh dua ikatan peptida dengan cara
yang sama untuk membentuk suatu tripeptida: tetrapeptida dan pentapeptida.
Jika terdapat banyak asam amino yang tergabung maka dinamakan
polipeptida. Unit asam amino didalam peptida biasanya disebut residu. Residu
asam amino pada ujung suatu peptida yang mempunyai gugus α-amino bebas
disebut residu terminal amino (juga residu terminal N) : residu pada ujung
yang satu lagi, yang mempunyai gugus karboksil bebas disebut terminal
karboksil atau residu terminal C. Peptida dinamakan dari deret kandungan
asam amino, dimulai dari residu termina N.
2.3 Jenis- jenis Protein Berdasarkan Ukuran, Bentuk, Komposisi, dan Fungsi
Biologisnya
2.3.1 Berdasarkan Bentuk dan Sifat Fisik
a. Protein globular
Terdiri dari polipeptida yang bergabung satu sama lain membentuk
bulat padat. Misalnya enzim, albumin, globulin, protamin.Protein ini
larut dalam air, asam, basa, dan etanol.
b. Protein fibriler (skleroprotein)
 Terdiri dari peptida berantai panjang dan berupa serat-serat yang
tersusun memanjang, dan memberikan peran structural (pelindung).
Misalnya fibroin pada sutera dan keratin pada rambut dan bulu domba.
Protein ini tidak larut dalam air, asam, basa, maupun etanol.
(Lehninger, 2008)
2.3.2 Berdasarkan Komposisinya
Protein dibedakan menjadi protein sederhana dan protein
terkonjugasi.Protein sederhana hanya tersusun dari asam-asam amino.
Contoh: enzim ribunoklease. Pada protein terkonjugasi asam amino
juga terikat gugus lain, contohnya lipoprotein, protein yang
terkonjugasi lipid (lemak), glikoprotein, protein yang terkonjugasi
karbohidrat. (Lehninger, 2008)
2.3.3 Berdasarkan Fungsi Biologisnya

Fungsi Jenis Protein Contoh

Katalitik Enzim Katalase pepsin

Struktural Protein struktural Kolagen, elastin, keratin

Motil
Protein kontraktil Aktin, Myosin
(mekanik)

Kasein (susu), ovalbumin

Penyimpanan Protein Penyimpanan (telur), feritin (penyimpan
besi)

Albumin serum (asam

Pengangkutan Protein angkutan lemak), hemoglobin
(oksigen)

Protein hormon Insulin

Pengatur
enzim pengatur Fosfofruktokinasa

2
 Antibodi Imun globulin
Perlindungan
Protein penggumpal Trombin, fibrinogen

Tanggap Toksin bisa ular, toksin

Protein toksin
toksik bakteri (bortulisme, difteri)

2.4 Hierarki Struktur Protein

Menurut Martoharsono (1986), hierarki struktur protein :

Sumber : www.ilmudasar.com
2.3.1 Struktur Primer
Struktur primer protein merupakan urutan asam amino
penyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida. Urutan ini
ditentukan oleh urutan basa nukleotida dalam gen yang mengkode
protein Pembentukan ikatan peptide antara satu asam amino dengan
asam amino yang lain mengakibatkan tiap asam amino kehilangan
gugus amino dan karboksil akan berbeda diujung-ujung rantai
polipeptida. Struktur primer dapat berupa α-heliks.
2.3.2 Struktur Sekunder
Struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi dari
berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh
ikatan hidrogen. Pada struktur sekunder, asam-asam amino yang
menyusun protein dihubungkan oleh ikatan peptida dan ikatan
hydrogen. Oleh karena itu rantai polipeptida yang terbentuk tidak

3
 berupa rantai lurus, melainkan berbentuk 3 rantai terpilin (α-
helikx).Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah alpha helix
(α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino
berbentuk seperti spiral; beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa
lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam
amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen (S-H); beta-turn, (β-
turn, "lekukan-beta"); dan gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma").
2.3.3 Struktur Tertier
Melipatnya segmen struktur sekunder yang distabilkan oleh
interaksi. asam amino yang terpisah jauh dalam urutan linear nya serta
residu yang berdekatan. Contohnya pada Mioglobin, kerangka
molekul mioglobin tersusun atas delapan potongan yang relatif lurus,
yang diselang dengan bentuk lekukan. Tiap potongan lurus disusun
oleh α-heliks yang mempunyai arah putaran ke kanan, dan
mempunyai 23 residu asam amino bagi potongan terpanjang, dan
hanya 7 residu bagi struktur terpendek.
2.3.4 Struktur kuartener
Adalah interaksi antara rantai-rantai polipetida yang berbeda
membentuk suatu struktur oligomer,yang di stabilkan hanya oleh
ikatan-ikatan non kovalen, contonya hemoglobin. Pada susunan
molekulnya, hemoglobin merupakan struktur tersier yang mengalami
perubahan konformasi dengan pengikatan terhadap oksigen. Sehingga
tidak sesuai lagi dengan Kristal kisi deoksihemoglobin yang
sebenarnya.