Anda di halaman 1dari 12

LAPORAN PRAKTIKUM KIMIA PERTANIAN (BA2103)

ANALISIS KUANTITATIF SENYAWA BIOMOLEKUL PADA


PROTEIN TAHU KUNING
Tanggal Praktikum : 4 September 2018
Tanggal Pengumpulan : 11 Oktober 2018

Disusun oleh:
Mukaromah
11417057
Kelompok 09

Asisten:
Silvester Devanda Putra
11416045

PROGRAM STUDI REKAYASA PERTANIAN


SEKOLAH ILMU DAN TEKNOLOGI HAYATI
INSTITUT TEKNOLOGI BANDUNG
JATINANGOR
2018
Analisis Kuantitatif Senyawa Biomolekul pada Protein Tahu Kuning

Mukaromah| 11417057

ABSTRAK
Protein merupakan makromolekul yang bahan dasarnya yaitu asam amino
yang berfungsi sebagai katalisator, pengangkut, dan penyimpan molekul lain yang
mendukung sistem kekebalan tubuh. Dalam kehidupan, terdapat dua puluh asam
amino yang merupakan penyusun protein pada makhluk hidup. Protein dibagi
menjadi dua, yaitu protein nabati dan protein hewani. Contoh dari protein nabati
yaitu tahu kuning. Tahu kuning merupakan makanan yang mengandung gizi yang
terbuat dari kadang kedelai. Produk olahan hasil non fermentasi ini berasal dari
dataran Cina. Tahu mengandung protein dan air yang relatif tinggi. Dalam
menentukan kadar protein pada tahu kuning dilakukan uji kuantitatif yaitu dengan
menggunakan metode Lowry dan metode Biuret. Metode Lowry merupakan
pengembangan dari metode Biuret, metode Lowry lebih sensitif 100 kali daripada
metode Biuret. Penerapan analisis kuantitatif untuk menentukan kadar protein
yaitu untuk menentukan kadar protein dan juga kandungan dari protein pada
tumbuhan budidaya yang diamati.

Kata kunci : Biuret, Lowry, Metode, Protein

PENDAHULUAN
Protein adalah biomolekul yang terdiri atas beberapa polipeptida, yang
setiap polipeptida tersusun atas asam amino yang diikat oleh ikatan peptida.
Protein dikelompokkan menjadi dua, yaitu protein sederhana dan protein
terkonjugasi.Protein sederhana hanya berupa polipeptida tanpa ada adisi dengan
zat apapun, sedangkan protein konjugasi adalah protein yang berikatan dengan zat
lain, contohnya fosfoprotein yaitu protein yang berikatan dengan gugus fosfor,
glikoprotein yaitu protein yang berikatan dengan karbohidrat, metaloprotein yaitu
protein yang berikatan dengan logam, dan flavoprotein yaitu protein yang
berikatan dengan vitamin derivat. (Walsh, 2014)
Protein sebagai sumber energi dan juga sebagai zat pembangun, protein
juga berperan mengganti jaringan tubuh yang rusak dan mengatur proses di dalam
tubuh agar seimbang. Asam amino dalam protein mengandung unsur N yang tidak
dimiliki oleh lemak maupun karbohidrat, selain itu protein juga mengandung
unsur-unsur seperti C , H, dan O dan juga unsur-unsur logam yakni besi, dan
tembaga. Protein terusun atas asam amino esensial dan asam amino non esensial.
Asam amino esensial merupakan asam amino yang tidak dapat diproduksi sendiri
oleh tubuh, sedangkan asam amino non esensial adalah asama amino yang di
produksi sendiri oleh tubuh yang memiliki prioritas yang lebih rendah
dibandingkan dengan asam amino esensial. Dari struktur umumnya, asam amino
mempunyai dua gugus pada setiap molekulnya, yaitu gugus amino dan gugus
karboksil, gugus amino dan gugus karboksil digambarkan sebagai struktur ion
dipolar. Gugus amino dan gugus karboksil pada asam amino menunjukkan
sifat-sifat spesifiknya. Oleh karena asam amino mengandung kedua gugus
tersebut, maka senyawa ini akan memberikan reaksi kimia yang mencirikan
gugus-gugusnya. Contohnya reaksi asetilasi dan esterifikasi. Asam amino juga
bersifat amfoter, yaitu dapat bersifat sebagai asam dan memberikan proton kepada
basa kuat, atau dapat bersifat sebagai basa dan menerima proton dari basa kuat.
Protein ada dua, yaitu protein yang berasal dari hewan(hewani) dan tumbuh-
tumbuhan (nabati). Protein hewani terdapat dalam daging, susu, telur, ikan, udang,
dan kerang. Sedangkan protein nabati terdapat dalam biji-bijian, sereal, daun dan
kacang-kacangan. (Naga et al., 2010)
Sentrifugasi adalah sebuah peralatan yang pada umumnya digerakkan oleh
motor listrik yang menempatkan objek di rotasi sekitar sumbu tetap, menerapkan
kekuatan untuk tegak lurus sumbu. Sentrifugasi bekerja menggunakan prinsip
sedimentasi, dimana percepatan sentripetal menyebabkan zat padat untuk
memisahkan sepanjang arah radial (bagian bawah tabung). Oleh objek yang sama
ringan tanda akan cenderung bergerak ke atas. Prinsip kerja sentrifugasi adalah
pada pemisahan molekular dari sel atau organel subselular. Pemisahan tersebut
berdasarkan konsep bahwa partikel yang tersuspensi di sebuah wadah akan
mengendap ke dasar wadah karena adanya gaya gravitasi. Sehingga laju
pengendapan suatu partikel yang tersuspensi tersebut dapat diatur dengan
meningkatkan atau menurunkan pengaruh gravitasi terhadap partikel. Pengaturan
laju pengendapan tersebut dapat dilakukan dengan cara menempatkan wadah yang
berisi suspensi partikel kemesin sentrifugasi tepatnya pada bagian rotor yang
kemudian akan berputar dengan kecepatan tertentu. Hal tersebut tergantung pada
ukuran dan bobot jenis dari suspensi. Dengan demikian Prinsip Kerja alat tersebut
adalah dengan memanfaatkan gaya sentrifugasi sehingga bahan tesebut dapat
terpisah. Ini dilakukan dengan cara memutar campuran dengan sangat cepat dan
bertumpu pada titik pusat. Dan pada akhirnya alat ini akan berhenti beroperasi
ketika katup/pintu Centrifuge terbuka saat bekerja (Khopkar, 2003).
Spektrofotometri Sinar Tampak (UV-Vis) adalah pengukuran energi
cahaya oleh suatu sistem kimia pada panjang gelombang tertentu (Day, 2002).
Sinar ultraviolet (UV) mempunyai panjang gelombang antara 200-400 nm, dan
sinar tampak (visible) mempunyai panjang gelombang 400-750 nm.
Spektrofotometri digunakan untuk mengukur besarnya energi yang diabsorbsi
atau diteruskan. Sinar radiasi monokromatik akan melewati larutan yang
mengandung zat yang dapat menyerap sinar radiasi tersebut (Harmita, 2006).
Pengukuran spektrofotometri menggunakan alat spektrofotometer yang
melibatkan energi elektronik yang cukup besar pada molekul yang dianalisis,
sehingga spektrofotometer UV-Vis lebih banyak dipakai untuk analisis kuantitatif
dibandingkan kualitatif. Spektrum UV-Vis sangat berguna untuk pengukuran
secara kuantitatif. Konsentrasi dari analit di dalam larutan bisa ditentukan dengan
mengukur absorban pada panjang gelombang tertentu dengan menggunakan
hukum Lambert-Beer. (Rohman, 2007)
Tahu termasuk bahan makanan yang berkadar air tinggi. Besarnya kadar
air dipengaruhi oleh bahan penggumpal yang dipakai pada saat pembuatan tahu.
Bahan penggumpal asam menghasilkan tahu dengan kadar air lebih tinggi
dibanding garam kalsium. Bila dibandingkan dengan kandungan airnya, jumlah
protein tahu tidak terlalu tinggi, hal ini disebabkan oleh kadar airnya yang sangat
tinggi. Makanan-makanan yang berkadar air tinggi umumnya kandungan protein
agak rendah. Selain air, protein juga merupakan media yang baik untuk
pertumbuhan mikroorganisme pembusuk yang menyebabkan bahan mempunyai
daya awet rendah (Hamid, 2012) Kandungan terbesar pada tahu kuning yaitu
kalsium dan air, selain itu tahu juga mengandung enenrgi, protein, lemak,
karbohidrat, dan serat. Dalam hal vitamin, tahu kuning mengandung vitamin B1
dan vitamin B2. (Depkes RI, 2013)
Perbedaan metode Lowry dan Metode Biuret yaitu metode Lowry
mempunyai prinsip dasar menggabungkan yaitu dengan mereaksikan ion Cu
dengan ikatan peptida dengan menggunakan reagen Folin Ciocalteu yang
kemudian akan bereaksi dengan residu tirosin dan triptofan yang terkandung
dalam protein membentuk warna biru. Panjang gelombang dari metode Lowry
yaitu 650 nm. Sedangkan pada metode Biuret mempunyai prinsip dasar yaitu
mengukur banyaknya ikatan peptida yang berkaitan dengan Cu yang didasarkan
pada pembentukan warna ungu. (Nielsen, 2010) Panjang gelombang yang
digunakan pada metode Biuret yaitu 520 nm. Perbedaan lainnya yaitu metode
Lowry lebih sensitif 100 kali daripada metode Biuret sehingga memerlukan
sampel protein yang lebih sedikit. (Sudarmanto, 2008)

TUJUAN
Tujuan dari percobaan ini adalah untuk menentukan kandungan protein
dalam tahu kuning dengan menggunakan metode Lowry dan juga untuk
menentukan kadar protein pada tahu kuning dengan menggunakan metode Biuret.

ALAT DAN BAHAN


Alat yang digunakan pada percobaan ini adalah batang pengaduk,
erlenmeyer 250 ml, labu ukur 100 ml, mortar dan alu, pipet 1 ml dan 10 ml,
spektrofotometer, tabung reaksi, tabung sentrifuse, botol aquades, dan vortex.
Sedangkan bahan yang digunakan adalah aquades, kertas saring, tahu kuning,
larutan protein standar 5 mg/ml, larutan standar, pereaksi biuret, pereaksi Folin
Ciocalteu, reagen pembentuk kompleks, label, dan tissue.
METODE
1. Penentuan Kadar Protein dengan Metode Lowry
a. Persiapan contoh tahu kuning
Hal pertama yang dilakukan dalam melakukan langkah ini adalah
mempersiapkan contoh padatan protein yaitu tahu kuning. Kemudian timbanglah
tahu kuning tersebut 5 gram yang dilanjutkan dengan menghancurkan tahu
tersebut dan ditambahkan dengan air 10 ml. Lalu disaring, kemudian cuci endapan
tersebut dalam saringan dengan menggunakan kertas saring dengan air 10 ml.
Kemudian filtrat yang diperoleh disentrifuse selama 10 menit dengan kecepatan
1500 rpm sehingga diperoleh supernatant. Kemudian supernatant tersebut
dimasukkan kedalam labu ukur 100 ml, dan tambahkan dengan airsampai tanda
tera dan kocok.
b. Pembuatan larutan standar
Hal pertama yang dilakukan adalah siapkan 7 buah tabung reaksi, dan
kemudian masukkan larutan standar protein 0,0 ;0,1 ;0,2 ;0,4 ;0,6 ;0,8 ;1,0 ml.
Kemudian tambahkan dengan akuades sampai volume total masing-masing
tabung menjadi 4 ml. Lalu tambahkan dengan 5 ml reagen pembentuk kompleks,
biarkan larutan tersebut pada suhu kamar selama 10 menit. Kemudian tambahkan
dengan 0,5 ml reagen Folin Ciocalteu, dan homogenkan dengan menggunakan
vortex. Dan biarkan selama 30-60 menit atau sampai warna biru terbentuk.
c. Penetapan contoh
Hal pertama yang dilakukan adalah siapkan sebanyak 1 ml larutan tahu
kuning, kemudian tambahkan dengan aquades sampai volume menjadi 4 ml. Lalu
tambahkan 5 ml reagen pembentuk kompleks dan biarkan larutan selama 10 menit
pada suhu kamar. Tambahkan dengan 0,5 ml reagen Folin Ciocalteu. Setelah itu,
homogenkan dengan menggunakan vortex. Lalu biarkan selama 30-60 menit atau
sampai warna biru terbentuk. Yang terakhir bacalah absorbansi pada 650 nm
dengan menggunakan spektrofotometer.
2. Penentuan Kadar Protein dengan Metode Biuret
a. Persiapan contoh tahu kuning
Hal pertama yang dilakukan dalam melakukan langkah ini adalah
mempersiapkan contoh padatan protein yaitu tahu kuning. Kemudian timbanglah
tahu kuning tersebut 5 gram yang dilanjutkan dengan menghancurkan tahu
tersebut dan ditambahkan dengan air 10 ml. Lalu disaring, kemudian cuci endapan
tersebut dalam saringan dengan menggunakan kertas saring dengan air 10 ml.
Kemudian filtrat yang diperoleh disentrifuse selama 10 menit dengan kecepatan
1500 rpm sehingga diperoleh supernatant. Kemudian supernatant tersebut
dimasukkan kedalam labu ukur 100 ml, dan tambahkan dengan air sampai tanda
tera dan kocok.
b. Pembuatan kurva standar
Hal yang dilakukan pertama kali yaitu siapkan 7 buah tabung reaksi yang
masing-masing tabung diisi dengan 0,0; 0,1; 0,2; 0,4; 0,6; 0,8; 1,0 ml larutan
protein standar. Kemudian tambahkan dengan aquades sampai volume total 4 ml.
Lalu tambahkan 6 ml pereaksi Biuret kedalam masing-masing tabung reaksi dan
campurkan sampai merata. Kemudian simpan tabung reaksi pada suhu 37˚C
selama 10 menit atau pada suhu kamar selama 30 menit sampai terbentuk warna
ungu sempurna.
c. Penetapan contoh
Hal yang dilakukan pertama kali adalah siapkan sebanyak 1,0 ml contoh
protein, yang kemudian ditambahkan dengan aquades sampai volume 4 ml. Dan
tambahkan 6 ml pereaksi Biuret sampai campuran tersebut merata. Biarkan
larutan tersebut selama 30 menit pada suhu kamar. Setelah itu, baca absorbansi
pada 520 nm dengan menggunakan spektrofotometer. Dan catat hasil
absorbansinya.

HASIL PENGAMATAN DAN PEMBAHASAN


Pada metode Lowry digunakan reagen pembentuk kompleks yang terdiri
atas tiga macam reagen, yaitu reagen A, B, dan C. Reagen A mengandung
Na2CO3 dalam aquades yang digunakan sebagai buffer, kemudian reagen B yang
mengandung CuSO45H2O dalam aquades yang berfungsi sebagai penyedia ion
Cu2+ yang akan membentuk kompleks dengan protein. Dan yang ketiga yaitu
reagen C yang mengandung Kalium Natrium Tartrat dalam aquades sebagai
pelarut. Penambahan reagen Folin Ciocalteu digunakan untuk mendeteksi residu
tirosin dalam protein karena kandungan felonik dalam residu tersebut mampu
mereduksi fosfotungsat dan fosfomolibdat, yang merupakan kontituen utama
reagen Folin Ciocalteu menjadi tungsten dan molibdenum yang berwarna biru.
Hasil reduksi ini menunjukkan puncak absorbsi yang lebar pada daerah merah.
Sensitivitas dari metode Folin Ciocalteu adalah pada metode ini dapat mengalami
perubahan yang signifikan apabila digabung dengan ion-ion Cu (Hermansyah,
2012)
Pada uji Biuret digunakan reagen Biuret, fungsinya adalah sebagai suatu
uji yang digunakan untuk membuktikan keberadaan gugus kimia ikatan peptida
dalam protein. Uji ini memberikan warna ungu dengan adanya penambahan zat
kimia ini. Reagen ini adalah campuran senyawa anorganik yang disebut kalium
hidroksida, kalium natrium tartrat, dan tembaga sulfat.Reaksi Biuret di-gunakan
untuk menentukan konsentrasi protein karena ikatan peptida terjadi dengan
frekuensi yang sama per asan amino dalam peptida. Inten-sitas warna, dan karena
itu absorpsi pada panjang gelom-bang 540 nm, berbanding langsung dengan
konsentrasi, sesuai dengan hukum Beer-Lambert (Khopkar, 2003)
Prinsip uji metode Lowry, metode lowry merupakan pengembangan dari
metode Biuret. Reaksi yang terlibat adalah kompleks Cu(II) protein akan
terbentuk dalam suasana alkalis Cu(II) akan tereduksi menjadi Cu(I). Ion Cu+
akan mereduksi reagen folin Ciocalteu menghasilkan heteropolymolybdenum blue
akibat adanya reaksi oksidasi gugus aromatik atau rantai samping asam amino
yang kemudian akan terkatalis oleh Cu yang akan memberikan warna biru yang
terdeteksi secara kalorimetri, kompleks phosphomolibdat phosphotungstat
(phosphomolybdotungstate) yang akan menghasilkan heteropolymolybdenum
blue akibat reaksi oksidasi gugus aromatik (rantai samping asam amino) terkatalis
Cuyang akan memberikan warna biru intensif yang dapat dideteksi secara
kalorimetri. Kekuatan warna biru ini bergantung pada kandungan residu triptofan
dan tirosinnya, namun metode Lowry lebih banyak interferensinya yang
mengakibatkan metode ini menjadi lebih sensitif. (Sudarmanto, 2008)
Kelebihan dari metode Lowry adalah metode ini lebih sensitif 50-100 kali
daripada metode Biuret sehingga memerlukan sampel protein yang lebih sedikit.
(Sudarmanto, 2008), metode ini juga 10-20x lebih sensitif dari Uv absoption
method, selain itu metode ini kurang dipengaruhi oleh turbiditas sampel, lebih
spesifik dan sederhana karena dapat dilakukan 1-1,5 jam. (Sudarmanto, 2008)
Kekurangan dari Lowry yaitu warna yang bervariasi yang dihasilkan pada protein
yang berbeda, warna tidak terbatas pada konsentrasi protein dan dengan senyawa
fenol dapat membentuk warna biru sehingga bisa mengganggu hasil penetapan,
reaksi pada metode ini dipengaruhi oleh sukrosa, lipid, buffer phosphate,
monosakarida, dan heksoamin, lalu interferensi agen-agen pada metode ini daapat
diminimalkan dengan menghilangkan interferensi tersebut. Dapat menggunakan
blanko untuk mengkoreksi absorbansi. Interferensi ini disebabkan oleh deterjen,
sukrosa, dan ETDA yang dapat dieliminasi dengan melakukan preparasi sampel
dengan pengendapan protein. (Sumbono, 2016)
Reaksi yang terjadi pada uji Biuret ini adalah :

(Sumber : Wirahardikkusumah, 2008)


Prinsip uji kadar protein menggunakan uji Biuret yaitu pembentukan
kompleks Cu2+ dengan gugus –CO dan –NH dari rantai peptida dalam suasana
basa. Uji ini untuk menunjukkan adanya senyawa-senyawa yang mengandung
gugus amida asam yang berada bersama gugus amida yang lain. Uji ini
memberikan reaksi positif yaitu ditandai dengan timbulnya warna merah violet
atau biru violet (Martini, 2011). Kekurangan dari uji Biuret adalah kurang
sensitiv dibandingkan Lowry, penyerapan warna dapat dipengaruhi oleh pigmen,
konsentrasi tinggi dari garam amonium dapat menimbulkan reaksi. Terjadi variasi
warna terhadap pada jenis protein yang berbeda. Kurang sensitif terhada jenis
protei karena absorpsi yang terjadi melibatkan ikatan peptida yang ada disemua
protein, penyimpangan warna dapat terjadi pada larutan bila kadar lemak dan
karbohidrat tinggi. Kelebihan Uji Biuret adalah murah, cepat (30 menit),
penyimpangan warna jarang ditemukan dibaningkan dengan metode lain, sangat
sedikit substansi yang terdeteksi, N dari non peptida tidak terdeteksi (Rosida et
al., 2011)
Reaksi yang terjadi pada uji Biuret ini adalah :

(Sumber : Sumbono, 2016)

Tabel 1. Nilai Absorbansi Larutan Standar Metode Lowry dan Metode Biuret
Absorbansi Absorbansi
Konsentrasi
Metode Lowry Metode Biuret
0 0 0
0,1 0,02 0,0035
0,2 0,028 0,0041
0,4 0,03 0,0125
0,6 0,037 0,0144
0,8 0,041 0,0216
1 0,061 0,0226

Keterangan :
X = kadar protein
Y = absorbansi

Kurva Standar Protein Metode Lowry


Absorbansi Metode Lowry
0,07
0,06 R² = 0,8758
0,05
0,04
0,03
0,02
0,01
0
0 0,2 0,4 0,6 0,8 1 1,2

Untuk perhitungan kadar protein tahu kuning pada metode Lowry yaitu :

X = -2,184214 mg/ml
Kadar protein = -2,184214 mg/ml x 250 ml/10 gram sampel x
Kadar protein = -148,5714284 mg/100 gram sampel

Kurva Standar Protein Metode Biuret


Absorbansi Metode Biuret
0,03
0,025 R² = 0,9689

0,02
0,015
0,01
0,005
0
0 0,2 0,4 0,6 0,8 1 1,2

Untuk perhitungan kadar protein tahu kuning pada metode Biuret yaitu :

X = 0,09289212156 mg/ml
Kadar protein = 0,09289212156 mg/ml x 250 ml/10 gram sampel x
Kadar protein = 232,2303039 mg/100 gram sampel
Hasil percobaan menunjukkan perbedaan antara metode Lowry dengan
metode Biuret, perbedaan ini dikarenakan berbedanya bahan yang digunakan pada
percobaan.

Tabel 2. Kadar Protein pada Metode Lowry dan Metode Biuret


Rata-Rata Kadar Rata-Rata Keterangan
Kelompok Sampel Protein Metode Kadar Protein
Lowry ( mg/100 Metode Biuret
gr) ( mg/100 gr)
1 Telur Ayam 7120,79566 1234,498776 Diluar
Kampung kurva
2 Telur Ayam 15060,40687 Diluar
Negeri 1229,223679 kurva
3 Telur Puyuh 11926,41953 1582,655193 Diluar
kurva
4 Telur Bebek 7685,072333 965,4688177 Diluar
kurva
5 Kacang 2820,732369 2052,138845 Didalam
Kedelai kurva
6 Kacang -79,69258573 527,6357483 Didalam
Polong kurva
7 Jamur Tiram 217,016275 738,6396372 Didalam
kurva
8 Tauge 656,7811937 221,6801095 Didalam
kurva
9 Tahu Kuning -148,5714284 232,2303039 Didalam
kurva
10 Tahu Putih 1181,320073 Didalam
126,7283595 kurva
11 Tofu Telur 579,9547922 369,3828317 Didalam
kurva
12 Tempe 1443,589512 232,2303039 Didalam
kurva
(Sumber : Data Angkatan, 2018)
Pada percobaan yang telah dilakukan didapatkan hasil yang berbeda-beda
dari masing-masing contoh protein. Kadar protein yang paling tinggi yaitu kadar
protein pada kacang kedelai dengan nilai rata-rata kadar protein dengan metode
Lowry 2820,732369 mg/100 gr dan nilai rata-rata kadar protein dengan metode
Biuret 2052,138845 mg/100 ml. Menurut Yuslianti kadar protein pada kacang
kedelai mencapai 40%, jadi bisa disimpulkan data percobaan sesuai dengan
literatur yang ada. (Yuslianti, 2018)

KESIMPULAN
Kadar protein pada tahu kuning dengan menggunakan metode Lowry yaitu
-148,5714284 mg/100 gram sampel sedangkan dengan menggunakan metode
Biuret yaitu 232,2303039 mg/100 gram sampel.

DAFTAR PUSTAKA
Day, R. A. and A. L. Underwood. (2002). Analisis Kimia Kuantitatif. Edisi
Keenam. Jakarta. Penerbit Erlangga. Hal 394, 396-404.
Depkes RI. 2013. Riset Kesehatan Dasar. Jakarta: Badan Penelitian dan
Pengembangan Kesehatan Kementrian Kesehatan RI.
Harmita. 2006. Buku Ajar Fisikokimia. Jakarta. Universitas Indonesia.
Khopkar. 2003. Konsep Dasar Kimia Analitik. Jakarta: UI Press
Naga, Welly Surya., Adiguna, Berlian., Retnoningtyas, Ery Susianty., Ayucitra,
Aning. 2010. Koagulasi Protein dari Ekstrak Biji Kecipir dengan Metode
Pemanasan. Jurnal Widya Teknik 1(9):3-7.
Nielsen, S. S., 2010. Introduction to Food Analysis. Food Analysis 4th ed.
Springer, USA.
Rohman, Abdul. (2007). Kimia Farmasi Analisis. Yogyakarta: Pustaka Pelajar.
S. Suzanne Nielsen. 2010. Food Analysis, 4th edition. Part II, Compositional
Analysis of Food
Sumbono, A. 2016. Biokimia Pangan Dasar. Yogyakarta: Deepublish.
Walsh, Gary. 2014. Proteins Biochemistry and Biotechnology. New Jersey : John
Wiley & Sons, Ltd. Halaman 1, 2, 25, 27, 37, dan 41.
Yuslianti, R, Eiuis. 2018. Pengantar Radikal Bebas dan Antioksidan. Jakarta:
Deepublish.
Wirahardikkusumah, M. 2008. Biokimia. Bandung: ITB.
LAMPIRAN
Tabel 3. Hasil Pengamatan Analisis Protein pada Metode Lowry dan Metode
Biuret
Gambar Sebelum Gambar Setelah Keterangan
Terjadi perubahan warna,
karena adanya
penambahan reagen Folin-
Ciocalteu. Namun setelah
dibiarkan selama 30-60
menit, tidak terjadi
perubahan warna menjadi
biru

Gambar 1. Larutan ekstraksi tahu Gambar 2. Larutan ekstraksi


kuning sebelum direaksikan dengan tahu kuning setelah direaksikan
reagen Folin-Ciocalteu dengan reagen Folin Ciocalteu
(Dokumentasi Pribadi Kelompok 9, (Dokumentasi Pribadi Kelompok
2018) 9, 2018)
Terjadi perubahan warna,
karena adanya
penambahan reagen
pereaksi Biuret. Namun
setelah dibiarkan selama
30-60 menit, tidak terjadi
perubahan warna menjadi
ungu.

Gambar 3. Larutan ekstraksi tahu Gambar 4. Larutan ekstraksi


kuning sebelum direaksikan dengan tahu kuning setelah direaksikan
reagen peeaksi Biuret dengan reagen pereaksi Biuret
(Dokumentasi Pribadi Kelompok 9, (Dokumentasi Pribadi Kelompok
2018) 9, 2018)