ENZIM

MAKALAH
Untuk Memenuhi Tugas Mata Kuliah Biokimia
Yang Dibina oleh Novida Pratiwi, S.Si, M.Sc.

Oleh :
KIKI KHARISMALIYANSARI (170351616549)
MEYLINDA DWI N.R (170351616561)
RACHMAWATI RIZKY MELATI (170351616594)
Kelompok 3 / OFF C

UNIVERSITAS NEGERI MALANG

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
PROGRAM STUDI PENDIDIKAN IPA
Agustus 2019

1
 BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Enzim merupakan protein globular yang umumnya berfungsi sebagai
biokatalis pada semua proses kimia dalam makhluk hidup, sehingga disebut life is
enzyme. Sifat protein dari enzim dapat dibuktikan pada tahun 1926, ketika seorang
peneliti bernama Summer membuat Kristal dari enzim ureasa dan
membuktikannya sebagai suatu protein. Sejak saat itu, lebih dari 150 enzim telah
dikristalkan dan lebih dari 1000 telah diisolasikan dengan berbagai tingkat
kemurnian (Page, 1989).
Pada dasarnya, jumlah enzim berbeda-beda hingga kisaraan jutaan.Enzim
memiliki sejumlah sifat khas, salah satunya sebagai katalis yang sangat
menentukan kerja bagi suatu sel. Adanya enzim sangat berperan penting disetiap
aktivitas yang dilakukan oleh suatu organisme.Oleh karena itulah, penyusun
makalah mengangkat judul “Enzim” agar penyusun dan pembaca dapat
memahami segala sesuatu yang berkaitan dengan enzim.
1.2 Rumusan Masalah
Berdasarkan latar belakang diatas, dapat dirumuskan beberapa hal sebagai
berikut:
1.2.1 Bagaimana sifat dan fungsi biologis enzim?
1.2.2 Bagaimana fungsi enzim sebagai katalisator?
1.2.3 Bagaimana klasifikasi dan tatanama enzim?
1.2.4 Bagaimana gugus fungsi enzim?
1.2.5 Bagaimana mekanisme kerja enzim?
1.2.6 Bagaimana pembentukan kompleks enzim-substrat?
1.2.7 Apa saja faktor-faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi
enzimatik?
1.2.8 Apa yang dimaksud dengan kofaktor dan koenzim?
1.2.9 Bagaimana kinetika reaksi enzimatis?
1.2.10 Bagaimana mekanisme inhibisi enzim?
1.2.11 Bagaimana uji aktivitas enzim?
1.2.12 Apa saja contoh-contoh enzim yang terlibat dalam pencernaan?
1.2.13 Apa saja manfaat enzim dalam klinis?

1
 1.2.14 Apa saja jenis-jenis penyakit karena defisiensi enzim?
1.3 Tujuan
Berdasarkan rumusan masalah diatas, dapat diketahui beberapa tujuan sebagai
berikut:
1.3.1 Mengetahui sifat dan fungsi biologis enzim
1.3.2 Mengetahui fungsi enzim sebagai katalisator
1.3.3 Mengetahui klasifikasi dan tatanama enzim
1.3.4 Mengetahui gugus fungsi enzim
1.3.5 Mengetahui mekanisme kerja enzim
1.3.6 Mengetahui pembentukan kompleks enzim-substrat
1.3.7 Mengetahui faktor-faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi
enzimatik
1.3.8 Mengetahui kofaktor dan koenzim
1.3.9 Mengetahui kinetika reaksi enzimatis
1.3.10 Mengetahui mekanisme inhibisi enzim
1.3.11 Mengetahui uji aktivitas enzim
1.3.12 Mengetahui contoh-contoh enzim yang terlibat dalam pencernaan
1.3.13 Mengetahui manfaat enzim dalam klinis
1.3.14 Mengetahui jenis-jenis penyakit karena defisiensi enzim

2
 BAB II
PEMBAHASAN

2.1 Sifat dan Fungsi Biologis Enzim

Menurut Ismadi (1993), sifat-sifat katalisis dari enzim ialah sebagai berikut:
a. Sifat ganda
Dalam enzim sisa, asam amino tertentu dapat bertindak sebagai asam atau
basa umum yakni, sebagai donor atau akseptor proton.
b. Sifat selektif
Substrat-enzim “fit”yang dihasilkan dapat menaikkan konsentrasi efektif
substrat seribu kali atau lebih pada sisi reaktif enzim.
c. Sifat kooperatif
Sifat kooperatif dapat positif yakni menaikkan laju, atau juga negatif yakni
menurunkan laju.
d. Sifat spesifik
Satu enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat.
Sedangkan fungsi khusus enzim adalah sebagai berikut:
a. Ditinjau dari sudut termodinamika, enzim dapat mempercepat reaksi
dengan memperkecil energi aktivasinya. Hal ini berlangsung dengan
meningkatkan jumlah molekul yang aktif(Girindra, 1990).

Gambar 1 sebuah diagram yang menunjukkan energi aktivasi reaksi AB. Dalam hal
ini A adalah substrat, B adalah produk. ANE* menunjukkan kompleks aktivasi dalam
reaksi tanpa enzim; AE* adalah kompleks aktivasi dalam reaksi dengan katalitor
enzim.ENE adalah energi aktivasi untuk reaksi tanpa enzim.EE adalah energi untuk
reaksi yang menggunakan enzim.G adalah perbedaan energi bebas antara AB
(Girindra, 1990).

3
 b. Beberapa sistem multi enzim mempunyai sifat mengatur sendiri kecepatan
reaksi menyeluruh. Dalam hal ini produk akhir biasanya menjadi inhibitor
enzim reaksi pertama, karena itu kecepatan seluruh reaksi bergantung pada
konsentrasi produk akhir(Girindra, 1990).
2.2 Fungsi Enzim sebagai Katalisator
Enzim sebagai katalis bersifat efektif, tepat dan spesifik karena adanya sisi
aktif pada enzim, yaitu bagian dari enzim yang melakukan fungsi pengarahan,
pengikatan, dan katalisa pada pH dan suhu tertentu (Arbianto, 1996).
2.3 Klasifikasi dan Tatanama Enzim
Penamaan enzim terdapat dua tata cara yaitu: secara sistematik (nama enzim
yang didasarkan atas reaksi yang terjadi) dan trivial (nama perdagangan atau nama
yang singkat dan mudah diingat)(Arbianto, 1996).
Contoh: ATP + D-glukosa  ADP + D-glukosa-6-fosfat.
Nama sistematik : ATP: D-glukosa fosfotransferase
Nama trivial : heksokinase (Arbianto, 1996)
Klasifikasi enzim secara internasional meliputi nama golongan, nomor kode,
dan macam reaksi yang dikatalisisnya dan tiap golongan utama terbagi lagi
menjadi kelompok-kelompok enzim berdasarkan gugus substratnya :
1. Oksido-reduktase: berperan dalam reaksi oksidasi-reduksi. Kebanyakan
dari enzim ini dihubungkan dengan dehidrogenase.
Contoh:

2. Transferase: berperan dalam reaksi pemindahan gugus tertentu. Beberapa

enzim membutuhkan adanya koenzim.
Contoh:

3. Hidrolase: berperan dalam reaksi hidrolisis.

Contoh:

4
4. Liase: mengkatalisis reaksi adisi atau pemecahan ikatan rangkap dua.
Contoh:

5. Isomerase: mengkatalisis reaksi isomerisasi, yaitu pengubahan struktur

dalam molekul menjadi bentuk isomer.
Contoh:

6. Ligase: mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan dengan bantuan

pemecahan ikatan dalam ATP atau reaksi penggabungan 2 substrat.
Contoh:

(Wirahadikusumah, 1989)
Berdasarkan tempat bekerjanya enzim dibedakan menjadi dua, yaitu:
1. Endoenzim, disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerja di
dalam sel.
2. Eksoenzim, disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerja di
luar sel.
Sedangkan berdasarkan cara terbentuknya dibedakan menjadi dua, yaitu:
1. Enzim konstitutif, yaitu enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar
substratnya, misalnya enzim amilase.

5
 2. Enzim adaptif, yaitu enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya
substrat, contohnya enzim β-galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri
E.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa
(Lehninger, 1982).
2.4 Gugus Fungsi Enzim
Enzim berbeda dengan protein karena enzim mempunyai apa yang sering
diistilahkan dengan sisi katalisis aktif. Sifat katalitik dan spesifik dari suatu enzim
ditentukan oleh gugus kimia dalam daerah sisi aktif (Arbianto, 1996).Sisi aktif
dapat dianggap tersusun dari sisa asam amino dalam jumlah relatif sedikit(Ismadi,
1993).
Umumnya asam amino ini mempunyai rantai samping polar, contohnya: Cys,
His, Ser, Asp, Glu dan Lys. Kadang-kadang ujung amino dan karboksil juga
terlibat (Arbianto, 1996).
2.5 Mekanisme Kerja Enzim

Cara kerja enzim akan berhubungan dengan sifat enzim sebagai protein
sehingga cara kerja enzim akan sangat dipengaruhi oleh suhu, derajat keasaman,
hasil akhir produk, konsentrasi enzim itu sendiri, konsentrasi substrat, zat
penghambat, dan kadar air. Enzim bertindak sebagai katalis di dalam tubuh
mahluk hidup sehingga terkadang enzim disebut sebagai biokatalisator. Karena
bertindak sebagai katalis, maka enzim bisa meningkatkan kecepatan reaksi kimia
tetapi tidak ikut berubah dalam reaksi kimia tersebut (Saryono, 2011).
Berikut ini adalah teori yang menjelaskan tentang cara kerja enzim (Reno,
2011):
1. Lock and Key Theory

6
 Enzim diibaratkan sebagai kunci gembok yang bersifat aktif, sedangkan
substrat diibaratkan sebagai anak kuncinya. Substrat akan memasuki enzim
seperti layaknya anak kunci yang memasuki kunci gembok. Pada proses
selanjutnya, substrat akan diubah menjadi produk. Pada tahap selanjutnya,
sisi aktif enzim akan melepaskan produk dan siap menerima substrat baru
yang lain.
2. Induced Fit Theory

Cara kerja enzim ini adalah dengan cara melakukan penyesuaian bentuk
supaya bisa berikatan dengan substrat. Tujuan dari penyesuaian bentuk ini
adalah untuk meningkatkan kecocokan dengan substrat sehingga membuat
ikatan enzim dan substrat menjadi lebih reaktif.
2.6 Pembentukan Kompleks Enzim-Substrat
Proses terbentuknya kompleks enzim substrat sebagai berikut:
1. Mula-mula substrat melakukan kontak dengan enzim yang aktif.
2. Bila bentuk subtract sesuai dengan bentuk yang aktif dari enzim maka
enzim dan substrat melakukan penyatuan.
3. Penyatuan substrat dengan enzim membentuk kompleks enzim substrat
(Poedjiadi, 2005).
2.7 Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kecepatan Reaksi Enzimatik
Menurut (Redhana, 2004), enzim tertentu dapat bekerja secara optimal pada
kondisi tertentu pula. Beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah
sebagai berikut:
1. Suhu
Kenaikan suhu di atas suhu optimum dapat mengakibatkan peningkatan
atau penurunan aktivitas enzim. Panas yang ditimbulkan akibat kenaikan

7
 suhu dapat mempercepat reaksi sehingga kecepatan molekul meningkat.
Akibat kenaikan suhu dalam batas tidak wajar, terjadi perubahan struktur
enzim (denaturasi).
2. pH atau Keasaman
Seluruh enzim peka terhadap perubahan derajat keasaman (pH). Enzim
menjadi nonaktif bila diperlakukan pada asam basa yang sangat kuat.
3. Konsentrasi Enzim, Substrat dan Kofaktor.
Jika pH dan suhu suatu sistem enzim dalam keadaan konstan serta jumlah
substrat berlebihan, laju reaksi adalah sebanding dengan enzim yang ada.
4. Inhibitor Enzim
Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat kimia
tertentu. Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat yang biasa
terikat pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara substrat dan
inhibitor terjadi persaingan untuk mendapatkan sisi aktif.
2.8 Kofaktor dan Koenzim
1. Kofaktor
Kofaktor merupakan bahan kimia yang membantu (molekul atau ion) yang
terikat enzim untuk meningkatkan aktivitas biologis enzim. Sebagian besar
enzim membutuhkan kofaktor untuk mengerahkan aktivitas mereka,
sedangkan beberapa enzim mungkin tidak membutuhkan mereka (Saryono,
2011).
2. Koenzim
Koenzim merupan senyawa organik non-protein dengan berat molekul
yang kecil dan dapat membantu enzim dalam kerja. Koenzim kadang-kadang
disebut sebagai kosubstrat.
Koenzim dan gugus prostetik merupakan jenis kofaktor secara luas yang
merupakan molekul non-protein (biasanya molekul organik atau ion logam)
yang diperlukan oleh enzim untuk aktifitasnya ( Saryono, 2011).
Perbedaan Antara Koenzim Dan Kofaktor
1. Koenzim ialah jenis kofaktor.
2. Koenzim ialah molekul organik, sedangkan kofaktor dapat anorganik juga.

8
 3. Koenzim terikat longgar dengan enzim dan ada beberapa kofaktor lainnya
yang terikat erat pada enzim.
2.9 Kinetika Reaksi Enzimatis
Kinetika enzim berkaitan dengan pengukuran laju reaksi enzimatik, serta
dengan factor-faktor yang mempengaruhi laju reaksi tersebut. Faktor-faktor
penting yang mempengaruhi laju reaksi enzimatik adalah konsentrasi substrat dan
enzim, ph, suhu dan adanya kofaktor serta ion logam.
Reaksi-reaksi kimia dalam tubuh secara tidak langsung dipengaruhi oleh
enzim. Katalis-katalis ini, adalah spesifik untuk reaksi-reaksi tertentu. Akan tetapi,
katalis-katalis ini sering berubah-ubah (tidak tetap).
2.10 Mekanisme Inhibisi Enzim
Inhibisi dapat diartikan sebagai penghambat sehingga inhibisi enzim
merupakan zat yang bekerja untuk menghambat atau mengurangi laju reaksi-
reaksi enzim. Menurut Page (1889) menyatakan bahwa inhibisi enzim dapat
dibedakan menjadi dua jenis utama yaitu sebagai berikut :
a. Inhibisi yang Bersaing (Kompetitif)
Ini merupakan inhibitor yang saling bersaing, yang “bertanding” dengan
substrat memperebutkan pusat aktif dari bagian enzim (Page,1889).
b. Inhibisi Nonkompetitif
Pada inhibisi nonkompetitif ini inhibitor tidak bersaing pada pusat aktif
tetapi tidak bereaksi untuk membentuk hasil (Page, 1889).
2.11 Uji Aktivitas Enzim
a. Enzim Ptialin (Amilase)
Aktivitas enzim amilase diuji pengaruhnya terhadap suhu dan pH yang
dapat lihat melalui uji iod dan Benedict. Reaksi positif pada uji iod
menandakan bahwa pati belum dipecah oleh enzim amilase air liur. Pereaksi
benedict terdiri dari kuprisulfat, natrium karbonat dan natrium sitrat. Warna
biru menunjukkan reaksi uji negatif (Poedjiadi 2009).
b. Enzim Pepsin
Aktivitas enzim pepsin dapat diuji dengan sifat proteolitiknya dimana
enzim proteolitik memiliki pH optimum 1,4 serta pada pH 5 menjadi tidak
aktif dan pada medium bersifat alkalis enzim menjadi rusak. Ketika pepsin

9
 dipanaskan sampai mendidih enzim ini mengalami denaturasi oleh panas,
sehingga menyebabkan enzim tidak bekerja.
c. Enzim Tripsin
Aktivitas enzim pepsin dapat diuji dengan sifat proteolitiknya, dimana
akan menunjukkan reaksi positif ketika enzim tripsin bekerja optimum pada
suhu 38°C dan pada pH basa (buffer 7,6). Namun akan menghasilkan reaksi
negatif ketika larutan tidak mengandung basa. Serta akan menghasilkan
reaksi negatif lain bila enzim tripsin dipanaskan hingga mengalami
denaturasi sehingga membuat enzimnya hancur dan tidak dapat bereaksi.
d. Enzim Protease
Uji aktivitas protease dapat dilakukan menurut Baehaki (2011), yaitu
dengan cara bakteri yang memiliki nilai positif dari uji kualitatif
ditumbuhkan pada media pertumbuhan yaitu Nutrient Broth (NB).
Kemudian dilihat kemampuan bakteri proteolitik dalam membentuk zona
bening di sekitar isolat yang ditumbuhkan dalam media agar skim susu.
2.12 Contoh-Contoh Enzim yang Terlibat dalam Pencernaan
Enzim juga berperan dalam beberapa sistem pencernaan yakni meliputi :
a. Pencernaan dalam mulut
Pada mulut terdapat saliva yang mengandung enzim ptialin yaitu suatu
enzim amilase, yang berfungsi untuk memecah molekul amilum menjadi
maltosa denga proses hidrolisis. Enzim ptialin bekerja secara optimal pada pH
6,6. Enzim ptialin mulai tidak aktif pada pH 4,0, karena setelah makanan
ditelan dan masuk kedalam lambung, proses hidrolisisi oleh enzim ptialin
tidak berjalan lebih lama lagi (Poedjiadi & Titin, 2012).
b. Pencernaan dalam lambung
Pada lambung terapat cairan yang mengandung zat organik meliputi
enzim peptin, renin dan lipase (Poedjiadi & Titin, 2012).
Pepsin adalah suatu enzim yang berguna untuk memecah molekul protein
menjadi molekul yang lebih kecil yaitu pepton dan proteosa (Poedjiadi &
Titin, 2012).
Enzim lipase merupakan katalis pada reaksi pemecahan molekul lipid
dengan cara hidrolisis. Enzim lipase bekerja secara optimal pada pH antara

10
 5,5 – 7,5 dan sehingga dalam lambung tidak bekerja secara efektif dan
optimal (Poedjiadi & Titin, 2012).
Enzim renin berasal dari prorenin yaitu suatu zimogen yang dengan
suasana asam berubah menjadi renin. Enzim ini tidak ada dalam lambung
orang dewasa (Poedjiadi & Titin, 2012).
c. Pencernaan dalam usus
Pada cairan pankreas terdapat beberapa enzim yaitu meliputi tripsin,
kimotripsin, peptidase, lipase, amilase, nukleodepolimerase.
Tripsin yakni suatu enzim pemecah protein atau proteosa yang dihasilkan
oleh sel-sel pankreas dalam bentuk molekul tripsinogen yang tidak aktif.
Kimotripsin yakni enzim yang berfungsi sebagai katalis dalam proses
hidrolisis protein, enzim ini dihasilkan oleh pankreas dalam bentuk
kimotripsinogen dan diubah menjadi kimotripsin oleh tripsin. Peptidase
dapat berupa karboksi peptidase dan amino peptidase yang berperan untuk
menghidrolisis polipeptida yang berupa hasil hidrolisis protein, pepton,
protease yang dilakukan oleh enzim tripsin dan kimotrispsin. Lipase
berfungsi sebagai katalis dalam proses hidrolisis lemak menjadi asam
lemak, gliserol, monoasilgliserol dan diasilgliserol. Amilase berfungsi
sebagai katalis dalam proses hidrolisis amilum, dekstrin dan glikogen
menjadi maltosa. Nukleodepolimerase berfungsi untuk memecah nukleat
menjadi mononukleotida (Poedjiadi & Titin, 2012).
2.13 Manfaat Enzim dalam Klinis
Menurut Page (1889) menyatakan bahwa enzim dapat digunakan dalam
diagnosa klinik dengan salah satu dari dua cara yaitu :
a. Sebagai indikator penyakit
Apabila adanya sesuatu enzim dalam darah yang dengan tingkat yang
luar biasa tinggi, seringkali menunjukkan adanya kerusakan dari sel di
dalam organ yang sakit. Misalnya hepatitis menyebabkan kerusakan
jaringan hati dan kerusakan pelepasan enzim hati ke dalam darah.
b. Sebagai pereaksi uji untuk mengetahui konsentrasi metabolit
Enzim juga dipergunakan sebagai pereaksi uji untuk mengukur
banyaknya metabolit spesifik dalam suatu campuran. Spesifitas enzim yakni

11
 kemungkinan seorang kimiawan klinik untuk mengukur satu zat yang ada
bersama-sama dengan banyak yang lain yang mungkin dapat menganggu
dengan uji non-enzimatik biasa.
2.14 Jenis-Jenis Penyakit karena Defisiensi Enzim
Enzim berperan penting untuk metabolisme yang meliputi reaksi-reaksi
kimia dan terjadi dalam tubuh untuk menghasilkan energi, termasuk
diantaranya pemecahan lemak, karbohidrat atau protein. Apabila terjadi
defisiensi enzim maka dapat menyebabkan gangguan metabolisme, yang
dapat disebutkan sebagai berikut :
a. Kelainan metabolisme lipid
Kelainan ini dapat diakibatkan oleh kelainan enzim yang dihasilkan di
tubuh menjadi tidak dapat mengkonversi lemak menjadi energi yang baik
atau bisa disebut gangguan oksidasi asam lemak. Adapun penyakit yang
bisa muncul sebagai berikut :
b. Penyakit Fabry
Merupakan kelainan atau kurangnya enzim ceramide trihexosidase atau
alpha-galactosidase-A yang digunakan untuk metabolisme lipid. Kelainan
ini adalah gangguan lisosom multisistemik-X linked yang disebabkan oleh
mutasi dari α-galaktosidase (GLA) gen (Germain, 2010).
c. Penyakit Tay Sachs
Merupakan kelainan genetik dimana terjadi pembentukan lemak di dalam
sel, terutama di dalam otak dan sel saraf (neuron). Penderita ini memiliki
kadar enzim heksosamidase A (Hex A) yang rendah dibandingkan dengan
orang normal. Enzim ini berperan untuk memecah gangliosida (suatu lemak)
di dalam sel-sel tubuh.
d. Kelainan metabolisme karbohidrat
Kelainan ini dapat diakibatkan bila enzim yang diperlukan tidak ada
maka gula atau glukosa, sukrosa dan fruktosa akan tertimbun dan
menimbulkan masalah kesehatan. Adapun penyakit yang bisa muncul antara
lain Galaktosemia, Fruktosuria, Glikogenesis, dan lain sebagainya.

12
 BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
1. sifat-sifat katalisis dari enzim terdapatSifat ganda, Sifat selektif , Sifat
kooperatif , Sifat spesifik, Sedangkan fungsi khusus enzim adalah ditinjau
dari sudut termodinamika yaitu enzim dapat mempercepat reaksi dengan
memperkecil energi aktivasinya, dan beberapa sistem multi enzim
mempunyai sifat mengatur sendiri kecepatan reaksi menyeluruh.
2. Enzim sebagai katalis bersifat efektif, tepat dan spesifik karena adanya sisi
aktif pada enzim.
3. Penamaan enzim terdapat dua tata cara yaitu secara sistematik dan trivial.
Sedangkan klasifikasi enzim secara internasional meliputi nama golongan,
nomor kode, dan macam reaksi yang dikatalisisnya dan tiap golongan
utama terbagi lagi menjadi kelompok-kelompok enzim berdasarkan gugus
substratnya
4. Kebanyakan enzim mempunyai aktivitas yang bergantung pada pH, hal ini
disebabkan karena titrasi satu atau lebih gugus bermuatan yang
berpartisipasi dalam katalisis. Aktivitas katalitik suatu enzim pada
prinsipnya adalah proses katalisis pemindahan elektron, atom, atau gugus
fungsional.
5. Mekanisme kerja dapat digambarkan dengan beberapa metode atau model
yaitu lock and kay theory dan induced fit theory.
6. Pembentukan kompleks enzim-substrat dilakukan dengan cara
mengkontakenzim yang aktif, bila bentuk subtract sesuai dengan bentuk
yang aktif dari enzim maka enzim dan substrat melakukan penyatuan
sehingga akan membentuk kompleks enzim substrat
7. Beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah Suhu, pH,
Konsentrasi Enzim, Substrat dan Kofaktor, dan Inhibitor Enzim.
8. Kofaktor merupakan bahan kimia yang membantu (molekul atau ion) yang
terikat enzim untuk meningkatkan aktivitas biologis enzimsedangkan
Koenzim merupan senyawa organik non-protein dengan berat molekul
yang kecil dan dapat membantu enzim dalam kerja.

13
 9. Kinetika enzim berkaitan dengan pengukuran laju reaksi enzimatik, serta
dengan factor-faktor yang mempengaruhi laju reaksi tersebut.Factor-faktor
penting yang mempengaruhi laju reaksi enzimatik adalah konsentrasi
substrat dan enzim, ph, suhu dan adanya kofaktor serta ion logam..Ada
kalanya diperlukan optimalisasi laju reaksi tertentu.Laju yang tergantung
pada variable percobaan juga memungkinkan untuk memilih model-model
yang mungkin untuk memperkirakan bagaimana enzim berfungsi.
10. Mekanisme inhibisi enzim dibedakan menjadi dua cara yaitu
inhibisi kompetitif dan inhibisi nonkompetitif
11. Uji aktivitas enzim ptialin dapat dilakukan dengan uji iod dan
benedict, sedangkan enzim pepsin dan tripsin dapat dilihat dari sifat
proteolitiknya serta enzim protease dengan menumbuhkan bakteri.
12. Enzim yang terdapat dalam pencernaan meliputi di dalam mulut
terdapat enzim ptialin, di lambung terdapat enzim peptin, renin dan lipase
lalu di dalam pankreas terdapat enzim tripsin, kimotripsin, peptidase,
lipase, amilase, nukleodepolimerase dan di dalam usus terdapat enzim
karbohidrase, peptidase, nukelotidase, nukelosidase, enterokinase,
fosfatase, dan fosfolipase
13. Manfaat enzim dalam klinis yaitu sebagai indikator penyakit dan
sebagai pereaksi uji untuk mengetahui konsentrasi metabolit
14. Jenis-jenis penyakit karena enzim meliputi penyakit Fabry, Tay
Sachs, galaktosemia, glikogenesis, dan fruktusuria.

3.2 Saran
Dengan adanya makalah ini semoga semoga lebih menambah wawasan
penulis dan pembaca, kesempurnaan makalah ini tergantung pada pembaca,
makadari itu penulis mengharapkan masukan atau saran apapun yang
membangun.

14
 DAFTAR PUSTAKA

4.1 Daftar Pustaka Teks

Arbianto, P. 1996. Biokimia Konsep-Konsep Dasar. Bandung: Departemen
Pendidikan dan Kebudayaan Direktorat Jenderal Pendidikan Tinggi.
E, Chad H. 2011.Galactosemia. Medline Plus
Germain, Dominique P. 2010. Fabry Disease Review. Germain Orphanet Journal
of Rare Disease. 5 (30)

Girindra, A. 1990. Biokimia 1. Jakarta: PT Gramedia.

Ismadi, M. 1993. Biokimia: Suatu Pendekatan berorientasi-kasus. Yogyakarta:
Gadjah Mada University Press.
Lehninger. 1982. Dasar-Dasar Biokimia: Jilid 1. Jakarta: Erlangga.
Page, David S. 1989.Prinsip-prinsip Biokimia.Jakarta : Erlangga
Poedjiadi, Anna, dkk. 2005. Dasar-dasar Biokimia.Jakarta : Penerbit Universitas
Indonesia.
Poedjiadi, Anna & Titin Supriyani. 2009. Dasar-dasar Biokimia Edisi Revisi.
Jakarta : UI Press
Poedjiadi, Anna & Titin Supriyani. 2012. Dasar-dasar Biokimia Edisi Revisi.
Jakarta : UI Press
Sumarjo, D. 2009. Pengantar Kimia. Jakarta:EGC
Saryono. 2011. Biokimia Ezim. Yogyakarta: Nuha Medika

Redhana, I Wayan. 2004. Buku Ajar Biokimia.Singaraja: IKIP N Singaraja

Page, D. S. 1989. Prinsip-Prinsip Biokimia. Jakarta: Erlangga.

Wirahadikusumah, M. 1989. Biokimia: Protein, enzim dan asam nukleat.
Bandung: ITB.
4.2 Daftar Pustaka Gambar
Girindra, A. 1990. Biokimia 1. Jakarta: PT Gramedia
Wirahadikusumah, M. 1989. Biokimia: Protein, enzim dan asam nukleat.
Bandung: ITB.

15