BAB II

METABILISME PROTEIN DAN METABOLISME KERJA ENZIM

A. Asam Amino
Asam amino adalah senyawa organik yang mengandung gugus
amino dan gugus asam (biasanya asam karboksilat). Terdapat sekitar 500
jenis asam amino yang sebagian besar adalah non-fisiologis. Selain itu,
banyak asam amino fisiologis penting tidak digunakan dalam protein. Namun,
dalam biokimia, istilah “asam amino” umumnya mengacu pada salah satu
dari 20 jenis unit monomer yang paling umum digunakan untuk membangun
protein.
Semua asam amino memiliki struktur kimia yang mirip, berisi sebuah
atom karbon pusat dan karbon ini terpasang sebuah gugus karboksil, yang
terdiri dari karbon dan oksigen, dan gugus amino yang terbuat dari nitrogen
dan hidrogen. Asam amino yang dihubungkan oleh ikatan kimia yang disebut
peptida membentuk protein. Ikatan ini sangat sulit dipecahkan, namun asam,
enzim, dan agen lainnya mampu memecahkan ikatan tersebut misalnya saat
proses pencernaan. Rantai samping pada asam amino memberikan sifat kimia
yang berbeda pada masing-masing yang mempengaruhi bbagaimana
berinteraksi ketika dimasukkan ke dalam molekul protein dan bagaimana sel-
sel mencernanya. Asam amino dibagi menjadi 3 jenis, yaitu:

1. Asam amino esensial yaitu asam amino yang tidak dibuat oleh tubuh
sehingga kebutuhannya dipasok dari makanan. terdapat 9 jenis asam
amino esensial yaitu: histidin, isoleusin, leusin, lisin, methionin,
phenilalanin, treonin, triptophan, and valin.
2. Asam amino non esensial yaitu asam amino yang diproduksi tubuh dan
mencukupi kebutuhan walaupun tidak diperoleh dari makanan. jenis
asam amino non esensial adalah alanin, asparagin, asam aspartat, and
asam glutamat
 3. Asam amino kondisional adalah asama amino yang biasanya tidak
esensial kecuali saat sakit dan stress. Jenis asam amino ini adalah:
arginin, sistein, glutamin, tyrosine, glisin, ornithin, prolin, and serin.

B. Pengertian Metabolisme Protein.

Metabolisme protein adalah deskripsi dari proses fisik dan kimia yang
menyebabkan baik pembentukan atau sintesis, asam amino menjadi protein
dan pemecahan, atau katabolisme, protein menjadi asam amino. Asam amino
yang beredar melalui darah dan masuk ke jaringan tubuh, di mana mereka
disintesis kembali menjadi protein. Keseimbangan antara sintesis protein dan
katabolisme adalah penting untuk mempertahankan fungsi sel yang normal.

Jaringan lunak membutuhkan asam amino untuk memproduksi jenis

protein yang dibutuhkan untuk pemeliharaan proses kehidupan. Sintesis asam
amino diperlukan untuk membentuk senyawa penting lainnya dalam tubuh,
seperti histamin, neurotransmitter, dan komponen nukleotida. Setiap asam
amino yang tersisa setelah sintesis baik disimpan sebagai lemak atau
dikonversi menjadi energi.
Hati adalah pusat untuk memecah protein yang dibutuhkan dan
mengirimkan asam amino yang dibutuhkan ke dalam darah. Ini terus
memantau dan merespon kebutuhan protein tubuh. Hati juga bertanggung
jawab untuk memproses dan mengeluarkan kotoran produk limbah yang
dihasilkan sebagai produk sampingan dari metabolisme protein.
Tahap awal reaksi metabolisme seluler asam amino (metabolisme
protein) melibatkan pelepasan gugus asam amino dan kemudian perubahan
kerangka karbon pada molekul asam amino. Terdapat 2 proses utama dalam
pelepasan gugus amino, yaitu transaminasi dan deaminasi.

1. Transaminasi
Transaminasi adalah proses katabolisme asam amino yang
melibatkan pemindahan gugus amino dari satu asam amino ke asam amino
lain. Dalam reaksi transaminasi ini, gugus amino dari suatu asam amino
dipindahkan pada salah satu dari tiga senyawa keto, yaitu asam
piruvat, beta ketoglutarat, atau oksaloasetat, sehingga senyawa keto ini
diubah menjadi asam amino, sedangkan asam amino semula diubah
menjadi asam keto. Reaksi transaminasi ini bersifat reversibel, pada reaksi
ini tidak ada gugus amino yang hilang karena gugus amino yang
dilepaskan oleh asam amino, diterima oleh asam keto. (Baca: Enzim
Katalase)
Ada dua enzim penting dalam reaksi transaminasi yang berperan
sebagai katalis, yaitu alanin transaminase dan glutamat transaminase.
 Alanin transaminase
Enzim ini merupakan enzim yang mempunyai keunikan
terhadap asam piruvat-alanin sebagai satu pasang substrat, tetapi tidak
terhadap asam-asam amino yang lain. Jadi, alanin transaminase bisa
mengubah berbagai jenis asam amino menjadi alanin selama asam
piruvat tersedia. Apabila alanin transaminase terdapat dalam jumlah
yang banyak, maka alanin yang dihasilkan dari reaksi transaminasi
akan diubah menjadi asam glutamat. (Baca: Fungsi Hati Manusia)
  Glutamat transaminase
Enzim ini adalah enzim yang mempunyai kekhasan terhadap
glutamat-ketoglutarat sebagai satu pasang substrat, karena itu, enzim
ini dapat mengubah asam-asam amino menjadi asam glutamat.
Reaksi transaminasi ini terjadi dalam mitokondria atau dalam
cairan sitoplasma. semua enzim transaminase yang telah dijelaskan di
atas dibantu oleh pirdoksalfosfat sebagai koenzim. Piridoksalfosfat
tidak hanya menjadi koenzim dalam reaksi transaminasi, tetapi juga
menjadi koenzim pada reaksi-reaksi metabolisme lainnya.

2. Deaminasi Oksidatif

Asam amino pada reaksi transaminasi dapat diubah menjadi asam

glutamat. Pada beberapa sel di bakteri misalnya, asam glutamat bisa
mengalami proses deaminasi oksidatif yang menggunakan enzim
glutamat dehidrogenase sebagai katalisnya.
Dalam proses deaminasi oksidatif ini, asam glutamat melepaskan
gugus amino dalam bentuk NH4+. Selain NAD+, glutamat
dehidrogenase juga dapat menggunakan NADP+ sebagai penerima
elektron. Jadi, asam glutamat adalah produk akhir dari proses
transaminasi. Selain glutamat dehidrogenase, dua jenis enzim
dehidrogenase lain yang penting adalah L-asam amino oksidase dan D-
asam amino oksidase.
 L-asam amino oksidase adalah enzim flavoprotein yang
mempunyai gugus prosetik flavin mononukleotida (FMN). Enzim ini
terdapat dalam sel hati pada retikulum endoplasmik. (Baca: Fungsi
Hati dalam Sistem Ekskresi)
 D-asam amino oksidase adalah enzim flavoprotein yang
mempunyai FAD sebagai gugus prostetik dan terdapat dalam sel
hati.
C. METABOLISME KERJA ENZIM
Enzim mengkatalis reaksi dengan meningkatkan kecepatan reaksi.
Meningkatkan kecepatan reaksi dilakukan dengan menurunkan energi aktivasi
(energi yang diperlukan untuk reaksi). Penurunan energi aktivasi dilakukan
dengan membentuk kompleks dan substrat. Secara sederhana, kerja enzim
digambarkan sebagai berikut.

Setelah produk dihasilkan dari suatu reaksi, enzim kemudian

dilepaskan. Enzim bebas untuk membentuk kompleks yang baru dengan
substrat yang lain.
Kerja enzim dapat diterangkan dengan dua teori, yaitu teori gembok
dan kunci serta teori kecocokan yang terinduksi.

a. Teori Gembok dan Anak Kunci (Lock and Key Theory)

Enzim dan substrat bergabung bersama membentuk kompleks, seperti
kunci yang masuk dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat
bereaksi dengan energi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks
lepas dan melepaskan produk serta membebaskan enzim.
b. Teori Kecocokan yang Terinduksi (Induced Fit Theory)
Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif enzim merupakan
bentuk yang fleksibel sehingga dapat berubah bentuk menyesuaikan
bentuk substrat. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi
aktif termodifikasi melingkupinya membentuk kompleks. Ketika produk
sudah terlepas dari kompleks, enzim kembali tidak aktif menjadi bentuk
yang lepas. Sehingga, substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim
tersebut.