Nama : Adela Khasna Fatkhurohmat

NPM : 1810631210054
Kelas : 4B-Farmasi
Tugas Bio Molekuler

STRUKTUR PROTEIN

Protein adalah molekul besar yang terdiri dari rantai asam amino. Protein merupakan
komponen sel hewan dan manusia dimana protein berfungsi sebagai zat utama dalam
pembentukan dan pertumbuhan tubuh. Struktur protein yang merupakan sebuah struktur
biomolekuler dari suatu molekul protein. Pada setiap protein, terbentuk dari dua atau lebih
polipeptida dimana polipeptida merupakan suatu polimer yang merupakan urutan yang
terbentuk dari berbagai asam L-α-amino (urutan ini juga disebut sebagai residu).

Struktur protein bervariasi dalam hal ukuran, dari puluhan hingga ribuan residu.
Struktur protein terdiri dari 4 tingkatan, yaitu berupa struktur primer (tingkat satu), sekunder
(tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat). Protein merupakan urutan
linear dari residu asam-asam amino yang terhubung melalui ikatan peptida.

Struktur protein primer ialah urutan asam amino penyusun protein yang
dihubungkan melalui ikatan peptida dimana gugus karboksil- α asam amino terikat pada
gugus amino α asam amino lain dengan ikatan peptida (disebut juga ikatan amida). Banyak
asam amino yang berikatan melalui ikatan peptida membentuk rantai polipeptida yang tidak
bercabang. Ikatan yang memelihara struktur primer adalah ikatan peptida yang merupakan
ikatan kovalen. Setiap protein mempunyai struktur primer yang dibedakan oleh jumlah,
urutan dan macam residu asam amino yang terletak sepanjang rantai protein. Struktur primer
protein juga menggambarkan sekuens linear residu asam amino dalam suatu protein.

Contohnya : Struktur primer heksapeptida dimuat pada Gambar. Prefiks ‘heksa’ pada kata
‘peptida’ bukan menunjukkan jumlah ikatan peptida tetapi menunjukkan jumlah residu asam
aminonya. Jumlah ikatan peptida heksapeptida (terbentuk dari 6 asam amino) adalah lima.

Reaksi ini adalah reaksi dehidrasi karena molekul air hilang dan ikatan peptida
dibentuk. Residu asam amino dengan gugus α-NH3 + bebas dikenal sebagai amino terminal
atau residu N-terminal. Residu asam amino dengan gugus –COO- dikenal sebagai karboksil
atau residu C-terminal. Urutan residu asam amino suatu protein ditulis dengan residu asam
amino N-terminal di sebelah kiri dan residu asam amino C-terminal di sebelah kanan (Gambar
84). Penulisan residu asam amino pada struktur primer protein dapat menggunakan simbol tiga
huruf asam amino atau satu huruf. Penggunaan simbol satu huruf lebih praktis dibandingkan
tiga huruf apalagi untuk protein dengan jumlah residu asam amino yang banyak.

Struktur primer adalah struktur satu dimensi yang merupakan langkah pertama untuk
menentukan struktur tiga dimensi suatu protein. Beberapa ahli biokimia mendefinisikan
struktur primer dengan memasukkan semua interaksi kovalen, termasuk ikatan disulfida yang
dibentuk oleh oksidasi residu sistein. Protein intra sel umumnya tidak memiliki ikatan
disulfida, sedangkan pada beberapa protein ekstrasel memiliki ikatan disulfida. Frederick
Sanger menentukan urutan asam amino insulin, suatu hormon protein dimana protein
 mempunyai urutan asam amino tertentu yang tepat. Urutan asam amino ini di sebut sebagai
struktur primer. Selain itu juga diperlihatkan bahwa insulin terdiri dari hanya asam amino L
yang saling berhubungan melalui ikatan peptida antara gugus amino- α dan gugus karboksil-
α.

Sekuens residu asam amino suatu protien merupakan struktur primer. Struktur primer
menentukan struktur tiga dimensi yang selanjutnya menentukan sifat dan bentuk aktifnya
secara biologi. Struktur tiga dimensi suatu protein yang benar diperlukan untuk fungsi yang
benar. Struktur primer suatu protein adalah translasi dari informasi yang terdapat pada gen.
Sekuens basa nukleotida pada gen dapat berubah karena proses mutasi. Mutasi suatu gen
dapat mengakibatkan perubahan sekuens residu asam amino dari sebuah protein yang
dikodenya. Dengan demikian, mutasi dapat merubah struktur primer protein.

Struktur protein sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai
rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Pada struktur
sekunder, asam-asam amino yang menyusun protein dihubungkan oleh ikatan peptida dan
ikatan hidrogen. Struktur ini berhubungan dengan pengaturan tempat dari ruang residu asam
amino dalam urutan linier. Oleh karena itu rantai polipeptida yang terbentuk tidak berupa
rantai lurus, melainkan berbentuk 3 rantai terpilin. Pada tahun 1951, di temukan dua struktur
polipeptida yang disebut heliks α dan lembar berlipat β .

 α-helix merupakan struktur berbentuk batang dimana rantai polipeptida utama yang melingkar
membentuk bagian dalam batang dan rantai samping mengarah ke luar dari heliks. Bentuk
heliks α distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus hidrogen amida (NH) dan gugus oksigen
karbonil (CO) pada rantai utama.
 β-sheet berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang
saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H). Rantai polipeptida lembar berlipat
β disebut untai β , berbentuk lurus terentang tidak berpilin tegang seperti heliks α. Beda hal
nya dengan α helix, lembar berlipat β distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus NH dan
CO pada rantai polipeptida berlainan.

Kekuatan menarik di antara asam amino dalam rangkaian protein menyebabkan

struktur utama membelit, melingkar, dan melipat diri sendiri. Bentuk-bentuk yang dihasilkan
dapat spriral, heliks, dan lembaran. Bentuk ini dinamakan struktur sekunder. Dalam
kenyataannya struktur protein biasanya merupakan polipeptida yang terlipat-lipat dalam
bentuk tiga dimensi dengan cabang-cabang rantai polipeptidanya tersusun saling berdekatan.

Contoh bahan yang memiliki struktur sekunder ialah bentuk α-heliks pada wol, bentuk lipatan-
lipatan (wiru) pada molekul-molekul sutra, serta bentuk heliks pada kolagen. Perhatikan bentuk
α-heliks protein di bawah ini.

Gambar 1. Skema Alfa - Heliks. (Sumber: Kimia Pangan dan Gizi)

Pada struktur ini ikatan peptida, dan ikatan hidrogen antara gugus N - H dan C = O berperan
sebagai tulang punggung struktur.

Struktur protein tersier menggambarkan pengaturan ruang residu asam amino yang
berjauhan dalam urutan linier dan pola ikatan-ikatan disulfida. Struktur Tersier merupakan
struktur 3-D dimensi yang keseluruhanya berasal dari rantai polipeptida protein. Beberapa
polipeptida folded atau terlipat yang terdiri dari beberapa spheroprotein ( protein globular)
yang berbeda dan di hubungkan oleh residu asam amino dimana unit tersebut di sebut
domain. Kebanyakan protein mempunyai beberapa macam struktur sekunder yang berbeda.
Jika digabungkan, secara keseluruhan membentuk struktur tersier protein. Bagian bentuk-
bentuk sekunder ini dihubungkan dengan ikatan hidrogen, ikatan garam, interaksi hidrofobik,
dan ikatan disulfida. Ikatan disulfida merupakan ikatan yang terkuat dalam mempertahankan
struktur tersier protein. Ikatan hidrofobik terjadi antara ikatan-ikatan nonpolar dari molekul-
molekul, sedang ikatan-ikatan garam tidak begitu penting peranannya terhadap struktur
tersier molekul. Ikatan garam mempunyai kecenderungan bereaksi dengan ion-ion di sekitar
molekul.
Gambar 1. Ikatan pada Struktur Tersier Protein a. Interaksi Elektrostatik; b. Ikatan Hidrogen;
c. Interaksi Hidrofobik; d. Interaksi Hidrofilik; e. Interaksi Disulfida.

Ada beberapa jenis ikatan dan kekuatan yang menahan protein dalam struktur tersiernya.

 Interaksi hidrofobik berperan pada pelipatan (folding) dan pembentukan

protein. Kelompok "R" dari asam amino adalah hidrofobik atau hidrofilik. Asam
amino dengan gugus "R" hidrofilik akan mencari tempat / lingkungan berair, sedangkan
asam amino dengan gugus "R" hidrofobik akan berusaha menghindari air dan
memposisikan diri menuju pusat protein.
 Ikatan hidrogen pada rantai polipeptida dan antara kelompok asam amino "R"dapat
membantu untuk menstabilkan struktur protein dengan mempertahankan protein dalam
bentuk yang sesuai dengan protein yang dibentuk oleh interaksi hidrofobik. Ikatan ion
dapat terjadi pada lipatan protein dimana antara kelompok "R" bermuatan positif dan
negatif yang bersentuhan erat satu sama lain.
 Jembatan disulfida diakibatkan karena adanya polipeptida folded sehingga
mengakibatkan ikatan kovalen antara "R" kelompok asam amino sistein yang
merupakan bagian penting dari stabilisasi struktur tersier protein. Gaya van der Waals
juga membantu dalam stabilisasi struktur protein. Interaksi ini berkaitan dengan gaya
yang tarik dan tolak yang terjadi antara molekul-molekul yang terpolarisasi. Gaya van
der waals ini berkontribusi pada ikatan yang terjadi antar molekul.

Struktur Quarterner merupakan struktur makromolekul protein yang dibentuk oleh

interaksi antara beberapa rantai polipeptida. Interaksi antara rantai-rantai polipetida yang
berbeda membentuk suatu struktur oligomer,yang di stabilkan hanya oleh ikatan-ikatan non
kovalen. Setiap rantai polipeptida disebut sebagai subunit. Pada struktur protein
quaterner, dapat terdiri dari satu atau lebih jenis subunit protein yang sama atau subunit yang
berbeda. Hemoglobin adalah contoh protein dengan struktur quarterner. Hemoglobin, yang
ditemukan dalam darah, adalah protein yang mengandung zat besi yang mengikat molekul
oksigen.
Struktur primer, sekunder, dan tersier umumnya hanya melibatkan satu rantai
polipeptida. Akan tetapi bila struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam membentuk
suatu protein, maka disebut struktur kuartener. Pada umumnya ikatan-ikatan yang terjadi
sampai terbentuknya protein sama dengan ikatan-ikatan yang terjadi pada struktur tersier.

Secara singkat, struktur primer merupakan ikatan-ikatan peptida dari asam amino-
asam amino pembentuk protein tersebut. Struktur sekunder terbentuk dari ikatan hidrogen
yang terjadi antara gugus-gugus amina dengan atom hidrogen pada rantai samping asam amino,
sehingga membentuk lipatan-lipatan, misalnya membentuk α-heliks. Struktur tersier
merupakan Interaksi struktur sekunder yang satu dengan struktur sekunder yang lain melalui
ikatan hidrogen, ikatan ion, atau ikatan disulfida (-S-S-),misalnya terbentuk rantai dobell-
heliks, dan Struktur kuartener merupakan Struktur yang melibatkan beberapa peptida
sehingga membentuk suatu protein.Pada peristiwa ini, kadang-kadang terselip molekul atau
ion lain yang bukan merupakan asam amino, misalnya pada hemoglobin, yang pada proteinnya
terselip ion Fe3+.

Referensi :
1. Azhar, M. 2016. BIOMOLEKUL SEL : Karbohidrat, Protein, dan Enzim. UNP Press, Padang. (e-
book)
2. Sukmanawati,W. 2009. Kimia 3 : Untuk SMA/ MA Kelas XII. Pusat Perbukuan,
Departemen Pendidikan Nasional, Jakarta, p. 266.