MAKALAH BIOKIMIA

FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI

AKTIVITAS ENZIM

Dosen Pembimbing : 1. CHAIRLAN, SSi M. Biomed

2. WARIDA,

KELOMPOK 6

Anissa Bella Aprillita NIM P3.73.34.2.17.006

Anisah Wulansari NIM. P3.73.34.2.17.007
Nurliya Damar Indah NIM. P3.73.34.2.17.040
Nabilla Rahmadini NIM. P3.73.34.2.17.0
Panji Setiawan NIM. P3.73.34.2.17.0

POLTEKKES KEMENKES JAKARTA III

D-IV ANALIS KESEHATAN
JAKARTA
2018
DAFTAR ISI

1
 Halaman

HALAMAN JUDUL ................................................................................................... 1

DAFTAR ISI ............................................................................................................... 2

KATA PENGANTAR................................................................................................... 3

BAB I PENDAHULUAN

1.1. Latar belakang.................................................................................. ................ 4

1.2. Rumusan masalah.......................................................................................... 4
1.3. Tujuan................................................................................................................. 5
BAB II PEMBAHASAN
2.1. Faktor faktor yang mempengaruhi kerja enzim .......................................................
5
2.1.1 Pengaruh suhu..........................................................................................
2.1.2 Pengaruh pH............................................................................................
2.1.3 Konsentrasi enzim....................................................................................
2.1.4 Konsentrasi substrat……………………………………………………..
2.1.5 Aktivator…………………………………………………………………
2.1.6 Inhibitor
2.2. Aplikasi inhibitor enzim ..........................................................................................
BAB III PENUTUP ......................................................................................................
3.1. Kesimpulan .......................................................................................................
3.2. Saran..................................................................................................................

DAFTAR PUSTAKA .......................................................................................................

2
 KATA PENGANTAR

Puji syukur kami ucapkan atas kehadirat Allah SWT, karena dengan rahmat dan
karunia-Nya kami masih diberi kesempatan untuk menyelesaikan makalah ini. Dimana
makalah ini merupakan salah satu dari tugas mata kuliah biokimia yaitu faktor-faktor yang
mempengaruhi kerja enzim.
Tidak lupa kami ucapkan terimakasih kepada dosen pembimbing dan teman-teman
yang telah memberikan dukungan dalam menyelesaikan makalah ini. Kami menyadari
bahwa dalam penulisan makalah ini masih banyak kekurangan. Oleh sebab itu, kami sangat
mengharapkan kritik dan saran yang membangun. Dan semoga dengan selesainya makalah
ini dapat bermanfaat bagi pembaca dan teman-teman. Aamiin.

Bekasi, 04 April 2018

Kelompok 6

3
 BAB I
PENDAHULUAN

1.1. Latar Belakang

Enzim memiliki peran sebagai biokatalisator dalam perubahan substansi kimia.Enzim

sebagai biokatalisator berperan mempercepat terjadinya suatu reaksi tetapi tidak ikut
bereaksi.Zat yang dikerjakan oleh enzim disebut substrat, sedangkan hasilnya disebut dengan
produk. Dalam mengkatalis suatu reaksi enzim bersifat sangat spesifik, sehingga meskipun
jumlah enzim ribuan didalam sel-sel dan substratnya pun sangat banyak, tidak akan terjadi
kekeliruan. Apoenzim merupakan bagian enzim yang merupakan protein, mempunyai struktur 3
dimensi. Bagian yang bukan protein disebut koenzim.Kompleks apoenzim dengan koenzim
disebut haloenzim.
Struktur 3 dimensi pada enzim tersebut sangat penting untuk aktivitas katalis oleh karena
itu perubahan konformasi yang sedikit saja pada struktur enzim akan mempengaruhi
aktivitasnya. Perubahan struktur enzim dapat disebabkan oleh beberapa faktor.Faktor-faktor
tersebut bisa berpengaruh pada peningkatan atau penurunan kerja enzim terhadap
substratnya.Faktor-faktor yang berpengaruh terhadap aktivitas enzim perlu dipelajari dan
diketahui supaya bisa memperkirakan kondisi yang sesuai untuk bekerjanya suatu enzim
tertentu terhadap substratnya. Pada makalah ini, akan diuraikan tentang faktor-faktor yang
berpengaruh terhadap aktivitas kerja enzim terhadap substratnya.

1.2. Rumusan Masalah

1. Faktor-faktor apa sajakah yang berpengaruh terhadap aktivitas enzim?
2. Bagaimana pengaruh faktor-faktor tersebut terhadap aktifitas enzim?
3. Bagaiman contoh aplikasi inhibitor enzim ?

1.3. Tujuan
1. Mengetahui faktor-faktor yang berpengaruh terhadap aktivitas enzim.
2. Mengetahui pengaruh faktor-faktor tersebut terhadap aktifitas enzim.
3. Mengetahui contoh – contoh aplikasi inhibitor enzim

4
 BAB 11
PEMBAHASAN

Enzim adalah protein yang berperan sebagai katalis dalam metabolisme makhluk hidup.
Enzim berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh makhluk hidup,
tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal
menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga
ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun.
Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun
atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. Gugus
prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan
kofaktor (tersusun dari bahan anorganik). Enzim tak hanya ditemukan dalam sel-sel manusia
dan hewan, namun sel-sel tumbuhan juga memiliki enzim sebagai salah satu komponen
metabolismenya
Enzim memiliki beberapa sifat diantaranya:
1. Enzim adalah Protein
Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi oleh kondisi
lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat. Jika lingkungannya tidak sesuai, maka
enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik.

2. Bekerja secara khusus/spesifik

Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis substrat, artinya setiap
enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi aktifnya.

3. Berfungsi sebagai katalis

Enzim meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang diharapkan tanpa
ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang dibutuhkan untuk
menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit.

4. Diperlukan dalam jumlah sedikit

5
 Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali enzim untuk setiap
kali reaksi.

5. Bekerja bolak – balik / reversible

Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah (bolak-balik).
Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan sebaliknya
enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu (Riki, 2012).

Seperti halnya reaksi-reaksi katalis pada umumnya, maka sebelum terjadi suatu hasil reaksi
terlebih dahulu akan terbentuk suatu kompleks antara katalisator dengan substrat, yaitu kompleks
enzim substrat ini terjadi karena enzim pada permukaannya mempunyai suatu bagian yang
reaktif (sisi aktif) sehingga dapat mengikat substrat. Setelah terbentuk kompleks enzim substrat,
maka ikatan-ikatan di dalam substrat cenderung untuk pecah menjadi beberapa bentuk hasil
reaksi dimana enzim dilepaskan kembali untuk selanjutnya menangkap substrat yang baru.

Energi yang harus diberikan terhadap bahan yang stabil untuk memulai suatu reaksi disebut
energi aktifasi (activation energy). Enzim dapat menaikkan kecepatan reaksi dengan cara
menurunkan energi aktifasi tersebut. Menurut teori, sebelum molekul-molekul dapat bereaksi
terlebih dahulu harus melalui suatu konfigurasi aktif (activated state). Pada keadaan konfigurasi
aktif ini molekul-molekul mempunyai energi yang lebih besar daripada molekul-molekul pada
keadaan normal. Energi yang dibutuhkan untuk mencapai konfigurasi aktif inilah yang disebut
energi aktifasi.

6
 Gambar 1.1 Energi aktifasi dari suatu reaksi enzim (Winarno dan Fardianz,1984)

Pada gambar 1.1 dapat digambarkan energi aktifasi dari suatu reaksi enzim, dapat dilihat
molekul pada keadaan normal (A), dan pada keadaankonfigurasi aktif (B). Pada keadaan
konfigurasi aktif tersebut akan terbentuk kompleks enzim-substart (ES). Apabila konfigurasi
aktif ini tercapai, ikatan-ikatan di dalam substrat cenderung untuk pecah menjadi beberapa
bentuk hasil reaksi (C). Energi aktifasi yang dibutuhkan oleh enzim bermacam-macam
tergantung dari macam enzimnya.
Enzim pada umumnya bekerja mempercepat reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi
suatu reaksi, yaitu jumlah energi (kalori) yang dibutuhkan oleh satu mol senyawa pada suhu
tertentu menuju keadaan aktifnya (Styer, 1984 dalam Mahartantri, 2005). Enzim dikatakan
mempunyai sifat sangat khas karena hanya bekerja pada substrat tertentu dan bentuk reaksi
tertentu (Girindra, 1986 dalam mahartantri, 2005). Menurut teori, suatu reaksi yang diberi katalis
enzim adalah bolak-balik (reversible), ini berarti bahwa reaksi dalam keadaan seimbang. Di
dalam suatu reaksi keseimbangan, apabila salah satu hasil reaksinya yang berupa senyawa
organik atau energi menjadi berkurang, maka arah reaksi keseimbangan tersebut akan menuju ke
hasil yang berkurang. Di dalam prakteknya, reaksi-reaksi enzim hanya berjalan satu arah
(irreversible), karena didalam reaksi oksidasi-reduksi energi yang dibentuk pada permulaan
reaksi sudah cukup untuk menyelesaikan seluruh reaksi sehingga mencapai hasil akhir (Winarno
dan Fardianz, 1984).

7
 Hubungan antara substrat dengan enzim hanya terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja.
Tempat atau bagian enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat dinamai
bagian aktif (actif site). Sisi aktif ini disebut juga sisi katalitik atau sisi pengikatan substrat.
Sisi aktif memiliki gugus fungsional spesifik untuk pengikatan molekul substrat spesifik.
Ada dua model sisi aktif dalam hubungannya dengan pengikatan substrat yakni:
1. Model Kunci dan anak kunci (Lock and Key), model ini dikemukakan oleh Fisher,
artinya pengikatan substrat dan enzim ditentukan oleh persisnya struktur sisi aktif dan substrat.
Sering disebut model kaku karena hanya berguna untuk menerangkan mekanisme kerja enzim-
enzim tertentu.
2. Model Induced-fit, diajukan oleh Daniel Koshland. Merupakan model yang luwes karena
sisi pengikat substrat bukan merupakan struktur yang kaku. Sisi aktifnya dapat mengalami
perubahan konformasi sampai membentuk kedudukan yang tepat agar enzim dan substrat
membentuk ikatan.
Hubungan hanya mungkin terjadi apabila bagian aktif mempunyai ruang yang tepat dapat
menampung substrat. Apabila substrat mempunyai bentuk atau konformasi lain, maka tidak
dapat ditampung pada bagian aktif suatu enzim. Dalam hal ini enzim itu tidak dapat berfungsi
terhadap substrat. Hal ini menjelaskan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap
substrat tertentu (Hamid,2012).
Terdapat beberapa faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim. Menurut Rodwell (1988),
faktor utama yang mempengaruhi aktivitas enzim adalah suhu, pH, konsentrasi enzim,
konsentrasi substrat, adanya aktivator dan inhibitor.
1. Pengaruh suhu
Enzim mempercepat terjadinya reaksi kimia pada suatu sel hidup. Dalam batas-batas suhu
tertentu, kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim akan naik bila suhunya naik. Reaksi yang
paling cepat terjadi pada suhu optimum (Rodwell,1988). Oleh karena itu, penentuan suhu
optimum aktivitas enzim sangat perlu karena apabila suhu terlalu rendah maka kestabilan
enzim tinggitetapi aktivitasnya rendah, sedangkan pada suhu tinggi aktivitas enzim tinggi
tetapi kestabilannya rendah (Muchtadi, 1992). Namun, kecepatannya akan menurun drastis
pada suhu yang lebih tinggi. Hilangnya aktivitas pada suhu tinggi karena terjadinya
perubahan konformasi panas (denaturasi) enzim. Kebanyakan enzim tidak aktif pada suhu
sekitar 55-60oC (Rabyt, 1987). Dalam beberapa keadaan, jika pemanaasan dihentikan dan

8
enzim didinginkan kembali aktivitasnya akanpulih. Hal ini disebabkan oleh karena proses
denaturasi masih reversible.

Gambar 2.3 Hubungan antara aktivitas enzim dan suhu (Syahrul, 2008).
2. Pengaruh pH
Enzim pada umumnya bersifat amfolitik, yang berarti enzim mempunyaikonstanta disosiasi
pada gugus asam maupun gugus basanya, terutama padagugus residu terminal karboksil dan
gugus terminal aminonya, diperkirakanperubahan kereaktifan enzim akibat perubahan PH
lingkungan (Winarno,1986).Menurut Tranggono dan Sutardi (1990), Enzim mempunyai
aktivitasmaksimum pada kisaran pH yang disebut pH optimum. Suasana yang terlaluasam
atau alkali akan mengakibatkan denaturasi protein dan hilangnya secaratotal aktivitas enzim.
pH optimum untuk beberapa enzim pada umumnyaterletak diantara netral atau asam lemah
yaitu 4,5-8. pH optimum sangatpenting untuk penentuan karakteristik enzim. Pada subtrat
yang berbeda,enzim memiliki pH optimum yang berbeda . Menurut Winarno (1986),
enzimyang sama seringkali mempunyai pH optimum yang berbeda, tergantung pada asal
enzim tersebut.Menurut Syahrul (2008)
Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim adalah
a. Pada pH rendah atau tingi, enzim akan mengalami denaturasi.
b. Pada pH rendah atau tinggi, enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan
listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim.
Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi bermuatan negatif (Enz-) dan
substratnya bermuatan positif (SH+) :
Enz- + SH+ -----------> EnzSH

9
Pada pH rendah Enz-akan bereaksi dengan H+ menjadi enzim yang tidak bermuatan.
Enz- + H+ ------------> Enz-H
Demikian pula pada pH tinggi, SH+ yang dapat bereaksi dengan Enz-, maka pada pH yang
extrem rendah atau tinggi konsentrasi efektif SH+ dan Enz- akan berkurang, karena itu
kecepatan reaksinya juga berkurang.

Gambar 2.4 Pengaruh pH terhadap kecepatan reaksi enzim (Syahrul, 2008).

3. Pengaruh konsentrasi enzim

Kecepatan reaksi dalam reaksi enzimatis sebanding dengan konsentrasienzim (Martin,
1983). Semakin tinggi konsentrasi enzim maka kecepatanreaksi akan semakin meningkat
hingga pada batas konsentrasi tertentu dimanahasil hidrolisis akan konstan dengan naiknya
konsentrasi enzim yangdisebabkan penambahan enzim sudah tidak efektif lagi (Reed, 1963).

4. Pengaruh konsentrasi substrat

Kecepatan reaksi enzimatis pada umumnya tergantung pada konsentrasi substrat. Kecepatan
reaksi akan meningkat apabila konsentrasi substrat meningkat. Peningkatan kecepatan reaksi
ini akan semakin kecil hingga tercapai suatu titik batas yang pada akhirnya penambahan
konsentrasi subtrat hanya akan sedikit meningkatkan kecepatan reaksi (Lehninger, 1997).
Hal ini disebabkan semua molekul enzim telah membentuk ikatan kompleks dengan substrat
yang selanjutnya dengan kenaikan konsentrasi substrat tidak berpengaruh terhadap
kecepatan reaksinya (Tranggono dan Sutardi, 1990).

10
Gambar 2.5 Kurva hubungan antara konsentrasi substrat dan kecepatan reaksi
(Syahrul, 2008).

5. Pengaruh aktivator
Beberapa enzim memerlukan aktivator dalam reaksi katalisnya. Aktivator adalah senyawa
atau ion yang dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis.Komponen kimia yang
membentuk enzim disebut juga kofaktor.Kofaktortersebut dapat berupa ion-ion anorganik
seperti Zn, Fe, Ca, Mn, Cu, atau Mg atau dapat pula sebagai molekul organik kompleks yang
disebut koenzim. Pada umumnya ikatan antara senyawa organik sengan protein enzim itu
lemah dan apabila ikatannya kuat disebut gugus prostetis (Martoharsono, 1984).

6. Pengaruh inhibitor
Inhibitor adalah senyawa atau ion yang dapat menghambat aktivitas enzim (Lehninger,
1997). Contoh inhibitor : CO, Arsen, Hg, Sianida (Prodi, 2009) .

11
Sifat penghambatan (inhibisi) pada enzim dibagi menjadi empat yaitu :
a. Penghambatan non-spesifik
Protein pada enzim rusak karena adanya denaturasi atau oleh aktivitas hidrolitik. Denaturasi
ini dapat disebabkan oleh kondisi asam atau alkali yang tinggi dan dapat pula disebabkan
karena timbulnya endapan oleh asam trikloroasetat (Naily, 2010).
b. Penghambatan kompetitif
Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing dengan substrat untuk
mendapatkan sisi aktif enzim., yang disebabkan karena adanya kemiripan struktur molekul
antara enzim dan substrat (Naily, 2010) Namun setelah inhibitor menempati sisi aktif, enzim
bebas dan produk tidak segera terbentuk, sehingga jumlah enzim atau kompleks enzim
substrat berkurang. Penghambatan aktivitas enzim oleh inhibitor dicirikan dengan mengikat
tetapan Michaelis Menten (konsentrasi substrat yang dibutuhkan untuk mencapai setengah
kecepatan maksimum). Peningkatan konsentrasi substrat dapat mengatasi inhibitor
kompetitif. Jika konsentrasi substrat tinggi, tempat pengikatan substrat ditempati oleh subtrat
sehingga tidak ada molekul inhibitor yang dapat terikat. Oleh karena itu, inhibitor ini dapat
meningkatkan Km enzim akan tetapi tidak pada Vmax.
Penghambatan kompetitif terjadi ketika inhibitor dan substrat bersaing memperebutkan sisi
aktif enzim, yang disebabkan karena adanya kemiripan struktur molekul antara enzim dan
substrat (Naily, 2010).

12
c. Penghambatan non-kompetitif
Inhibitor non-kompetitif adalah penghambat yang dapat berikatan dengan enzim maupun
dengan kompleks enzim-substrat. Penghambatan terjadi karena inhibitor menempel pada sisi
tertentu selain sisi aktif enzim, dimana sisi ini penting bagi aktivitas enzim, maka struktur
sisi aktif enzim akan berubah namun substrat masih bisa menempel pada sisi aktif, tetapi
kerja enzim tidak dapat terlaksana. Pada inhibitor non-kompetitif, harga Vmax akan
meningkat sementara harga Km tetap.
Sifat penghambatan ini dipengaruhi oleh konsentrasi inhibitor dan penghambatan tidak dapat
diatasi dengan adanya konsentrasi substrat yang tinggi (Naily, 2010). Inhibitor non-
kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Baik
kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan
konsentrasi substrat.

Gambar 2.7 Penghambatan kompetitif dan non-kompetitif (Prodi, 2009).

d. Penghambatan tak kompetitif

13
Inhibitor un-kompetitif adalah inhibitor yang hanya dapat berikatan dengan komplesk enzim
substrat tidak dengan enzim bebas, Hal ini membuat kompleks inhibitor-enzim substrat yang
terbentuk kemudian menjadi tidak aktif, Kompleks inhibitor- enzim substrat disebut juga
kompleks buntu yang hanya punya satu tujuan, yaitu untuk kembali ke kompleks enzim-
substrat. Pada inhibitor un-kompetitif, Vmax akan menurun dan Km akan menurun juga.
Pada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas, namun
hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak
aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik.
(Anonim, 2012).

Gambar 1.Reaksi yang terjadi pada beberapa penghambatan (Anonim, 2012).

6. Pengaruh faktor-faktor lain

Enzim dapat dirusak dengan pengocokan, penyinaran ultraviolet dan sinar-x, sinar-β dan
sinar-γ.vUntuk sebagian ini disebabkan karena oxidasi oleh peroxida yang dibentuk pada
penyinaran tersebut (Syahrul, 2008).

Contoh – contoh aplikasi inhibitor enzim

1. Enzim Kolinesterase adalah enzim yang sangat vital, karena enzim ini mengatur
penyaluran impuls di sinaps dan di lempeng saraf otot. Enzim ini memecah asetil kolin

14
 menjadi asetat dan kolin.. Sejumlah senyawa alamiah yang berasal dari jamur dan
tumbuhan mampu menghambat enzim ini secara kompettitif, ada persamaan yang jelas
antara senyawa alamiah tersebut dengan asetilkolin. Keduanya sama-sama mempunyai
atom N kuartener (N+) yang bersifat basa. Senyawa – senyawa tersebut antara lain eserin
atau fisostigmin yang berasal dari kacang Calabar, muskarin dari jamur Amanita
Muscarina, nikotin dari tembakau, kokain, morfin dan turunannya. Senyawa – senyawa
ini telah banyak dipergunakan sebagai obat untuk berbagai tujuan.
2. Metotreksat atau asam 4-amino N10-metilfolat akan menghambat kerja enzim dihidrofolat
reduktase , yang mereduksi dihidrofolat menjadi tetrahidtofolat, sebelum koenzim ini
mulai bekerja. Akibatnya sintesis DNA mikroorganisme akan terhenti. Senyawa analog
(memiliki struktur yang mirip) asam folat ini digunakan untuk mengendalikan dan
menahan pertumbuhan anarkis dari sel kanker (sitostatika).
3. Diabetes militus adalah penyakit gangguan metabolisme karbohidrat yang ditandai
dengan tingginya konsentrasi glukosa darah dalam keadaan puasa. Penyakit ini biasanya
diobati dengan menurunkan konsentrasi glukosa dengan membatasi karbohidrat yang
disantap / diet, menggunakan obat-obatan yang merangsang sekresi insulin, atau langsung
menggunakan insulin dari luar. Suatu strategi pengobatan lain telah dikembangkan
dengan menggunakan sifat inhibitor enzim, yaitu telah ditemukannya senyawa akarbosa,
suatu tetrasakarida hasil fermentasi glukosa dan maltosa oleh mikroorganisme
Actinomycetes. Senyawa ini bertindak sebagai inhibitor kompetitif bagi enzim-enzim
pemecah ikatan glikosida, yaitu amilase-α, sukrase, maltase dan isomaltase, Dengan
menghambat kerja enzim pencernaan maka penyerapan glukosa pun akan terhambat,
sehingga penderita DM dapat menyantap makanan secara lebih longgar.
4. Inhibitor enzim baik yang bersifat reversible atau irreversible dapat juga digunakan untuk
memperlambat laju kerusakan makanan terutama pada makanan mentah. Makanan
mentah dapat rusak karena reaksi enzim dari mikroorganisme atau dari jaringan makanan
itu sendiri. Inhibitor enzim dapat menghambat kerja enzim sehingga masa simpan
makanan bertambah lama.

Pengontrolan aktivitas enzim di dalam sel ada lima cara

15
1. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan
bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Bentuk regulase gen ini disebut
induksi dan inhibisi enzim. Sebagai contohnya, bakteri dapat menjadi resistan terhadap
antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut beta-laktamase menginduksi hidrolisis
cincin beta-laktam penisilin. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom
P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat
mengakibatkan interaksi obat.
2. Enzim dapat dikompartemenkan, dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang
terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Sebagai contoh, asam lemak disintesis oleh
sekelompok enzim dalam sitosol, retikulum endoplasma, dan aparat golgi, dan digunakan
oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-
oksidasi.
3. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Contohnya, produk akhir lintasan
metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan
metabolisme, sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme
tersebut. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk
akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Mekanisme umpan balik negatif dapat
secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Hal
ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan
produk akhir yang berlebihan. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis
organisme hidup.
4. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Ia dapat meliputi
fosforilasi, miristoilasi, dan glikosilasi. Contohnya, sebagai respon terhadap insulin,
fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun
degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar gula dalam
darah. Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan rantai polipeptida.
Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif
sebagai kimotripsinogen di pankreas. Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia
diaktivasi. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia
memasuki perut. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen.

16
5. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda.
Contohnya, hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam
lingkungan. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom
(Anonim, 2012).

17
 BAB III
KESIMPULAN

Faktor-faktor yang berpengaruh terhadap aktivitas kerja enzim adalah suhu, pH, konsentrasi
enzim, konsentrasi substrat, inhibitor (zat penghambat) dan aktivator (meningkatkan
aktivitas), serta faktor-faktor lain diantaranya pengocokan, penyinaran ultraviolet dan sinar-
x, sinar-β dan sinar-γ.

18
 DAFTAR PUSTAKA

Anonim, 2012, Enzim, http://wikipedia.enzim.com,

Hamid, 2012, Laporan Biokimia Kerja Enzim, http://Retzs’sBlog.com,
Kreative, 2011, Bio-Lyasa Enzim, http://laporan-enzim.com,
Lehninger, A.L. 1997. Dasar-dasar Biokimia. Jilid I. Alih Bahasa: MaggyThenawidjaja.
Jakarta: Erlangga.
Prodi, 2009, Info Enzim, http://infoENZIM:November2009.com,

19