Makalah Biokimia Enzim
Makalah Biokimia Enzim
“ENZIM”
Disusun Oleh:
1
2017
2
KATA PENGANTAR
Dengan mengucap syukur Alhamdulillah kepada Allah SWT, yang telah
memberikan nikmat, rahmat dan hidayah-Nya kepada kita sehingga saya dapat
menyelesaikan makalah ini. Shalawat dan salam semoga tercurahkan kapada nabi
Muhammad SAW, keluarga, sahabat dan kita sebagai generasi penerusnya hingga
akhir zaman.
Tidak lupa kami ucapkan terima kasih kepada Ibu Ir. Kindriari Nurma W .MT
selaku dosen Biokimia yang telah membimbing kami, serta pihak lain yang ikut
membantu baik secara langsung maupun tidak langsung.
Kami menyadari bahwa, manusia tidak luput dari kesalahan, begitu juga
dalam pembuatan makalah ini yang masih banyak memiliki kekurangan dan
kesalahan. Oleh karena itu, kritik dan saran dari pembaca kami butuhkan untuk
memperbaiki kesalahan dikemudian hari.
Akhir kata kami ucapkan terimakasih, dan semoga makalah ini bermanfaat
bagi setiap orang yang membacanya.
Penulis
3
DAFTAR ISI
4
BAB I
PENDAHULUAN
5
8. Bagaimana cara kerja enzim ?
9. Apa sajakah faktor – faktor yang mempengaruhi enzim?
10. Apa sajakah Peranan dan Fungsi Enzim Dalam Kehidupan?
1.3 Tujuan
1. Agar dapat mengetahui pengertian enzim.
2. Agar dapat mengetahui sejarah perkembangan enzim
3. Agar dapat mengetahui tata nama dan klasifikasi enzim
4. Agar dapat memahami ciri – ciri dari enzim
5. Agar dapat mengetahui sumber – sumber
6. Agar dapat mengetahui jenis – jenis enzim
7. Agar dapat memahami struktur dari enzim
8. Agar dapat mengetahui cara kerja enzim
9. Agar dapat mengetahui faktor – faktor yang mempengaruhi enzim
10. Agar dapat mengetahui Peranan dan Fungsi Enzim Dalam Kehidupan
6
BAB II
PEMBAHASAN
II.1 Pengertian Enzim
7
Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging
oleh sekresi perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan
ludah telah diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum
diidentifikasi.
Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh
ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya
dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan
diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa
"fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan
organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut."
Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900)
pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani
yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini.
Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin,
dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang
dihasilkan oleh organisme hidup.
Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai
kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat
pada sel ragi yang hidup. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia
menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada
campuran. Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase"
(zimase). Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan nobel dalam bidang kimia
atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya.
Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang
dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah
enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya:
laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang
dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA).
Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong
penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal
menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa
8
ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak
sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis.
Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasienzim urease
dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah
bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh
Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan
kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada
bidang kimia.
Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan
struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali
diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur
putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini
dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips
dan dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini
menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami
bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom.
II.3 Tatanama dan Klasifikasi enzim
A. Tata Nama pada Enzim
Sebagian besar enzim diberi nama dengan menambahkan akhiran –ase
pada nama substrat enzim tersebut. Sebagai contoh, maltase bekerja pada
maltose, urease pada urea dan sebagainya
IUB(international union of biochemistry)
Digit:
1 = kode kelas enzim
2 = kode sub kelas enzim
3 = kode sub sub kelas enzim
4 = nama enzim tertentu
B. Klasifikasi Enzim
Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang
dikatalisis, daya katalisisnya, dan cara terbentuknya.
9
1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya
A. Endoenzim
Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang
bekerjanya di dalam sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk
proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang
berguna untuk proses kehidupan sel,misal dalam proses respirasi.
B. Eksoenzim
Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang
bekerjanya di luar sel. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat
secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM
lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. Energi yang
dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam
proses kehidupan sel.
2. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis
A. Oksidoreduktase
Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan
pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim
elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa
macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase,
hidroksilase dan dehidrogenase.
B. Transferase
Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu
molekul ke molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai
berikut:
1. Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.
2. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.
3. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.
C. Hidrolase
Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh
enzim adalah:
10
1. Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester
karboksil.
2. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).
3. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.
D. Liase
Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau
penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai
contoh adalah:
1. L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi
pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.
2. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi
pengambilan gugus karboksil.
E. Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi,
yaitu:
1. Rasemase, merubah l-alanin D-alanin
2. Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
3. Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal
4. Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi
aseton fosfat
5. Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA suksinil-
CoA
F. Ligase
Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan
dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh
adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut:
Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P
11
permease. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif
permiabel dari membran sel.
4. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya
A. Enzim konstitutif
Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel
normal, sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada
sel hidup. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar
substratnya, misalnya enzim amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan
dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.
B. Enzim adaptif
Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya
enzim tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat
dirangsang sampai beberapa ribu kali. Enzim adaptif adalah enzim yang
pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai contoh adalah
enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan
di dalam medium yang mengandung laktosa. Mulamula E. coli tidak dapat
menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan
(fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan
pertumbuhan. Selama fase lag tersebut E. colimembentuk enzim beta
galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa.
Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme
reaksi yang dikatalisis. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal,
dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim
ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau
substrat yang dihidrolisis. Contoh: lipase menghidrolisis lipid, amilase
menghidrolisis amilum, protease menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan
tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat
yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. Contohnya ada enzim yang
megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang
mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama.
12
Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase, namun
ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. Contoh: enzim
dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen, enzim transferase
mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. Untuk menghindari kesulitan
penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru,
maka International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem
penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme
reaksi. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku yang masih
menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek.
13
Berbagai enzim yang digunakan secara komersial berasal dari jaringan
tumbuhan, hewan, dan dari mikroorganisme yang terseleksi. Enzim yang secara
tradisional diperoleh dari tumbuhan termasuk protease (papain, fisin, dan
bromelain), amilase, lipoksigenase, dan enzim khusus tertentu. Dari jaringan
hewan, enzim yang terutama adalah tripsin pankreas, lipase dan enzim untuk
pembuatan mentega. Dari jaringan hewan, enzim yang terutama adalah tripsin
pankreas, lipase, dan enzim untuk pembuatan mentega. Dari kedua sumber
tumbuhandan hewan tersebut mungkin timbul banyak persoalan, yakni: untuk
enzim yang berasal dari tumbuhan, persoalan yang timbul antara lain variasi
musim, konsentrasi rendah dan biaya proses yang tinggi. Sedangkan yang
diperoleh dari hasil samping industri daging, mungkin persediaan enzimnya
terbatas dan ada persaingan dengan pemanfaatan lain. Sekarang jelas bahwa
banyak dari sumber enzim yang tradisional ini tidak memenuhi syarat untuk
mencukupi kebutuhan enzim masa kini. Oleh karena itu, peningkatan sumber
enzim sedang dilakukan yaitu dari mikroba penghasil enzim yang sudah dikenal
atau penghasil enzim-enzim baru lainnya.
Program pemilihan produksi enzim sangat rumit, dan dalam hal tertentu
jenis kultivasi yang digunakan akan menentukan metode seleksi galur. Telah
ditunjukkan bahwa galur tertentu hanya akan menghasilkan konsentrasi enzim
yang tinggi pada permukaan atau media padat, sedangkan galur yang lain
memberi respon pada teknik kultivasi terbenam (submerged), jadi teknik seleksi
harus sesuai dengan proses akhir produksi komersial.
Beberapa sumber enzim disajikan dalam tabel berikut:
Enzim Sumber
α-amilase Aspergillus oryzae
Bacillus amyloliquefaciens
Bacillus licheniformis
β-glukonase Aspergillus niger
Bacillus amyloliquefaciens
Glucoamylase Aspergillus niger
Rhizopus sp
14
Glukosa isomerase Arthobacter sp
Bacillus sp
Lactase Kluyveromyces sp
Lipase Candida lipolytica
Pectinase Aspergillus sp
Penicilin acylase Eschericia coli
Protease, asam Aspergillus sp
Protease, alkali Aspergillus oryzae
Bacillus sp
Protease, netral Bacillus amyloliquefaciens
Bacillus thermoproteolyticus
Pullulanase Klebsiela aerogenes
15
pencernaan produk-produk susu. Secara komersial laktase digunakan untuk
menyiapkan produk-produk bebas laktosa seperti susu. Ini juga dapat digunakan
untuk membuat es krim untuk membuat cream dan rasa produk yang lebih manis.
Laktase biasanya diisolasi dari yeast (Kluyveromyces sp.) dan fungi (Aspergillus
sp.).
c. Katalase
Katalase adalah enzim yang dapat diperoleh dari hati sapi (bovine livers)
atau sumber microbial. Dan digunakan untuk mengubah hydrogen peroksida
menjadi air dan molekul oksigen. Enzim ini digunakan secara terbatas pada proses
produksi keju.
d. Lipases
Lipase digunakan untuk memecah atau menghidrolisis lemak susu dan
memberikan flavour keju yang khas. Flavour dihasilkan oleh karena adanya asam
lemak bebas yang diproduksi ketika lemak susu dihidrolisis. Selain pada industri
engolahan susu juga pada industri lainnya.
e. Protease
Protease adalah enzim yang berfungsi untuk menghidrolisis ikatan peptida
dari senyawa-senyawa protein dan diurai menjadi senyawa lain yang lebih
sederhana (asam amino). Contoh protease yang dapat dimanfaatkan adalah
bromelin danpapain sebagai bahan pengempuk daging.
f. Amilase
Amilase merupakan enzim yang berfungsi untuk menghidrolis amilum
(pati) menjadi gula-gula sederhana seperti dekstrin dan glukosa. Enzim amilase
dapat digunakan dalam proses pembuatan biskuit, minuman beralkohol, dan
pembuatan sirup glukosa.
g. Oksidoreduktase
golongan enzim yang mengkatalisis pengambilan atom hidrogen dari suatu
senyawa baik dehidrogenase maupun oksidase.
h. Transferase
Enzim yang mengkatalisis reaksi pemindahan suatu gugus dari
suatu senyawa kapada senyawa lain.
16
i. Hidrolase
Enzim yang berperan sebagai katalis pada reaksi hidrolisis, baik
pemecahan ester, glikosida dan peptide.
j. Liase
Enzim yang mekatalisis dalam reaksi pemisahan gugus dari suatu substrat
(bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya.
k. Isomerase
Enzim yang bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler.
l. Ligase
Enzim yang mengkatalisis reaksi penggabungan dua molekul.
II.7 Struktur Enzim
Menurut Kuhne (1878), enzim berasal dari kata in + zyme yang berarti
sesuatu dalam ragi. Menurut Mayrback (1952), enzim adalah senyawa protein
yang dapat mengatalisi reaksi-reaksi kimia dalam sel da jaringan mahluk hidup.
Dari hasil penelitian dapat di simpulkan bahwa ENZIM adalah biokatalisator,
yang artinya senyawa organik berupa protein bermolekul besar yang dapat
mempercepat jalannya reaksi-reaksi metabolisme tanpa mengalami perubahan
struktur kimia.
Kebanyakan enzim yang terdapat didalam alat-alat atau organ-organ
organisme hidup berupa larutan koloidal dalam cairan tubuh, seperti air ludah,
darah, cairan lambung dan cairan pangkreas.
Pembentukan enzim memerlukan bahan baku asam amino sehingga
pembentukannya akan mengalami hambatan jika sumber bahan baku ini
berkurang.
Beberapa enzim, seperti pepsin, tripsin dan kimotripsin yang hanya terdiri
atas satu rantai polipeptida disebut enzim monomerik. Enzim lain, seperti
heksokinase, laktat dehidrogenase, endase dan piruvat kinase yang terdiri atas dua
atau lebih rantai polipeptida disebut enzim oligomerik.
17
Seperti protein, enzim dapat mengalami denaturasi, misalnya akibat
pengaruh pemanasan, gelombang ultrasonik dan radiasi ultraviolet atau pengaruh
penambahan asam, basa dan pelarut organik tertentu. Denaturasi ini menyebabkan
enzim menjadi tidak aktif atau tidak dapat bekerja.
Pada enzim terdapat bagian protein yang tidak tahan panas yaitu disebut
dengan apoenzim, sedangkan bagian yang bukan protein adalah bagian yang aktif
dan diberi nama gugus prostetik, biasanya berupa logam seperti besi, tembaga,
seng atau suatu bahan senyawa organik yang mengandung logam.
Apoenzim dan gugus prostetik merupakan suatu kesatuan yang disebut
haloenzim, tapi ada juga bagian enzim yang apoenzim dan gugus prostetiknya
tidak menyatu. Bagian gugus prostetik yang lepas kita sebut koenzim, yang aktif
seperti halnya gugus prostetik. Contoh koenzim adalah vitamin atau bagian
vitamin (misal : vitamin B1,B2,B6, oniasindan biotin).
Karena enzim itu suatu protein, konsekuensinya karakteristik biokimia
enzim sama seperti karakteristik protein, yang disintesis oleh sel memerlukan
DNA, bila rusak oleh lingkungan yang tidak mendukung seperti akibat suhu dan
pH enzim dapat menurunkan barier energi aktivasi, sehingga reaksi dapat
berlangsung dalam kondisi normal yang ada pada sel hidup. Enzim dapat
mempercepat tingkat reaksi yang sebenarnya terjadi, tapi jauh lebih lambat.
II.8 Cara kerja enzim
Pada tahun 1890-an, Fischer mengajukan model kunci dan lubang kunci,
yang menyebabkan pengikatan substrat melalui pencocokan dari substrat
komplementer dan struktur tempat aktif.Selama bertahun-tahun teori ini terbukti
berharga dalam penelitian mengenai spesifisitas stereo dari reaksi enzimatik.
Sisi aktif enzim mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai untuk satu
jenis substrat saja Gambar 3.4 A) Substrat sesuai dengan sisi aktif seperti gembok
18
kunci dengan anak kuncinya. Hal itu menyebabkan enzim bekerja secara spesifik.
Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena panas, bentuk sisi aktif berubah
sehingga substrat tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga mempunyai pengaruh yang
sama.
Suatu modifikasi dari model kunci dan lubang kunci yang diajukan oleh
Daniel Koshland menggambarkan suatu jenis hubungan tangan dalam sarung
tangan antara enzim dan substratnya, sebagai akibat suatu kecocokan yang timbul.
Model cocok yang ditimbulkan ( Induced Fit) (Gambar 8-13) merupakan
interpretasi yang mempertimbangkan bahwa tempat pengikatan dari suatu enzim
bukan sebagai suatu struktur kaku, tetapi malah sebagai sesuatu yang berubah
dalam konfirmasi dengan terjadinya pengikatan substrat untuk menghasilkan
suatu kecocokan enzim-substrat yang tepat. Jadi, model Koshland
menggabungkan sifat dinamis ke dalam pengikatan substrat
19
1. Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada 0oC.
2. Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu
10oC.
3. Kadar tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37oC. Enzim ternyahasli
pada suhu tinggi iaitu lebih dari 50oC.
20
dutambahkan asam malonat, maka enzim suksinat dehidrogenase akan menurun
aktivitasnya.
Tetapi jika diberikan lagi asam suksinat sebagai substrat reaksi akan
normal kembali. Sehingga aktivitas inhibitor ini sangat bergantung pada
konsentrasi inhibitor, konsentrasi substrat, dan aktivitas relatif inhibitor dan
substrat.
2. Inhibitor Nonkompetisi
Inhibitor nonkompetisi pengauhnya tdak dapat dihilangkan dengan
adanya penambahan substrat lain, dimana inhibitor ini akan berikatan dengan
permukaan enzim tanpa lepas dan lokasinya tidak dapat diganti oleh substrat.
Sehingga daya kerja inhibitor sangat tergantung dari konsentrasi inhibitor dan
aktivitas inhibitor terhadap enzim.
d. Konsentrasi Substrat
Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi
substrat yang tersedia. Jika jumlah substratnya sedikit, kecepatan kerja enzim juga
rendah. Sebaliknya, jika jumlah substrat yang tersedia banyak, kerja enzim juga
cepat. Pada keadaan substrat berlebih, kerja enzim tidak sampai menurun tetapi
konstan.
1. Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi bilangan
molekul substrat. Oleh itu,cuma sebilangan kecil molekul enzim bertindak
balas dengan molekul substrat.
2. Apabila kepekatan substrat bertambah, lebih molekul enzim dapat bertindak
balas dengan molekul substrat sehingga ke satu kadar maksimum.
3. Penambahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan menambahkan kadar
tindak balas kerana kepekatan enzim menjadi faktor pengehad.
II.10 Peranan dan Fungsi Enzim Dalam Kehidupan
Terdapat berbagai macam peranan atau Fungsi dari enzim yakni :
1. Reduksi, yaitu reaksi penambahan hydrogen, electron atau pelepasan oksigen.
2. Dehidrasi yaitu pelepasan molekul uap air (H20).
3. Oksidasi yaitu reaksi pelepasan molekul hydrogen, electron atau penambahan
oksigen
21
4. Hidrolisis yaitu reaksi penambahan H20 pada suatu molekul dan diikuti
pemecahan molekul pada ikatan yang ditambah H20.
5. Deminase yaitu reaksi pelepasan gugus amin (NH2)
6. Dekarbolisasi yaitu reaksi pelepasan CO2 dan gugusan karbosil.
7. Fosforilasi yaitu reaksi pelepasan fosfat.
8. Enzim merupakan biomolekul yang mengkatalis reaksi kimia, di mana
hampir semua enzim adalah protein. Pada reaksi-reaksi enzimatik, molekul
yang mengawali reaksi disebut substrat, sedangkan hasilnya disebut produk.
Cara kerja enzim dalam mengkatalisis reaksi kimia substansi lain tidak
merubah atau merusak reaksi ini.
9. Fungsi Enzim Yaitu sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam
sel maupun di luar sel makhluk hidup. Enzim ini berfungsi sebagai katalis
yang sangan efisien dan mempunyai derajat yang tinggi.
22
BAB III
PENUTUP
III.1 Kesimpulan
Enzim adalah senyawa organik yang berperan sebagai katalis yaitu untuk
mempercepat proses dan reaksi kimia yang sedang berlangsung. Enzim bekerja
secara spesifik pada satu jenis substrat. Namun, ada satu enzim yang dapat bekerja
pada beberapa jenis substrat. Enzim sangat berguna untuk bagi manusia, hewan,
dan tumbuhan. Oleh karena itu, keberadaan enzim sangat dibutuhkan untuk
kelangsungan kehidupan di alam ini.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat,
suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH
(tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein,
yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar
suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau
strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim
kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul
lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan
aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun
adalah inihibitor enzim.
III.2 Saran
Kesempurnaan makalah ini tergantung pada motivasi dan saran yang
membangun dari para pembaca. Maka dari itu, penulis mengharapkan masukan
ataupun saran yang membangun demi kesempurnaan makalah ini.
23
DAFTAR PUSTAKA
Fauzanna,nada.2014.”makalah
biokimia”(https://nadafauzannablog.wordpress.com/2014/05/27/makalah-
biokimia-enzim/). Diakses pada 4 September 2017 pada pukul 19.47 WIB
24