MAKALAH

Asam Amino

Disusun Oleh :

KELOMPOK 2
Aji Trisula (12017004)
Asri Ainun (12017010)
Rahma Putri .K (12017043)

PROGRAM STUDI SARJANA FARMASI

SEKOLAH TINGGI ILMU KESEHATAN
PRIMA INDONESIA
2020

i
 Kata Pengantar

Puji syukur kami panjatkan kehadirat Tuhan Yang Maha Esa yang telah
memberikan rahmat serta nikmat-Nya sehingga penulis dapat menyelesaikan
makalah yang berjudul “Asam Amino dan Peptida”. Makalah ini dibuat sebagai tugas
Ilmu Gizi dan Suplemen Makanan.

Penulis mengucapkan banyak terimakasih kepada pihak – pihak yang telah

membantu dalam penyusunan makalah ini. Tak lupa penulis mengucapkan banyak
terimakasih kepada dosen yang telah membantu dalam penulisan makalah ini.

Penulis menyadari dalam penyusunan makalah ini masih jauh dari kata
sempurna, karena itu penulis mengharapkan kritik dan saran pembaca yang
sekiranya dapat membangun dan memotivasi penulis untuk berkarya lebih baik lagi
di masa mendatang.

Penulis juga mengucapkan terima kasih kepada dosen mata kuliah Ilmu Gizi
dan Suplemen Makanan yaitu Nuzul Gyanata, M.Farm., Apt yang telah memberikan
kesempatan kepada kami untuk menyusun makalah ini dengan baik. Dan pada
akhirnya kepada Allah jualah penyusun mohon taufik dan hidayah, semoga usaha
kami mendapat manfaat yang baik. Serta mendapat ridho Allah SWT. Amin ya
rabbal alamin.

Bekasi, 10 April 2020

Penyusun

ii
 Daftar Isi

Kata Pengantar........................................................................................................................ii
Daftar Isi...................................................................................................................................iii
BAB I PENDAHULUAN.........................................................................................................1
A. Latar Belakang.............................................................................................................1
B. Rumusan Masalah......................................................................................................2
C. Tujuan..........................................................................................................................2
BAB II PEMBAHASAN...........................................................................................................3
A. ASAM AMINO..............................................................................................................3
1. Pengertian dan Struktur Asam Amino...................................................................3
2. Sifat Fisika Asam Amino..........................................................................................4
3. Macam-macam Asam Amino..................................................................................5
Terdapat 20 asam amino yang lazim terdapat dalam protein..................................5
4. Reaksi Kimia Asam Amino......................................................................................6
5. Sintesis Asam Amino...............................................................................................9
B. Peptida........................................................................................................................12
1. Ikatan dalam Peptida.............................................................................................13
2. Penetapan Struktur Peptida..................................................................................14
3. Sintesis Peptida......................................................................................................15
BAB III PENUTUP................................................................................................................17
DAFTAR PUSTAKA..............................................................................................................18

iii
 BAB I
PENDAHULUAN

A. Latar Belakang
Sekitar 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam
amino dapat diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil degradasi
protein di dalam tubuh kita. Protein yang terdapat dalam makanan di cerna
dalam lambung dan usus menjadi asam-asam amino yang diabsorpsi dan di
bawa oleh darah ke hati. Protein dalam tubuh dibentuk dari asam amino. Bila
ada kelebihan asam amino akan di ubah menjadi asam ketoglutarat yang dapat
masuk kedalam siklus asam sitrat. Hati adalah organ tubuh dimana terjadi reaksi
anabolisme dan katabolisme. Proses metabolik dan katabolik juga terjadi dalam
jaringan di luar hati. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga
sumber yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel
dan hasil sintesis asam amino dalam sel. Hati berfungsi sebagai pengatur
konsentrasi asam amino dalam darah.

Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino.

Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –
NH2 pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Jenis-jenis asam amino,
urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam
amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis
protein sederhana.

Sedangkan Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti
“yang paling utama”) adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi
yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang
dihubunggkan satu sama lain dengan ikatan peptida.

Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen,nitrogen dan

kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan
fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.

Semua protein terdapat dalam semua makhluk hidup, tanpa memandang

fungsinya dan aktivitas biologisnya, dibangun oleh susunan dasar yang sama,

1
 yaitu 20 asam amino baku, yang molekulnya sendiri tidak me mpunyai aktivitas
biologis. Lalu apakah yang memberikan suatu protein untuk aktivitas enzimnya,
protein lain untuk aktivitas hormon, dan yang lain lagi untuk aktivitas antibodi?
Bagaimana kimiawi protein-protein ini berbeda?. Secara cukup sederhana,
protein berbeda satu sama lain karena masing-masing mempunyai deret unit
asam amino sendiri-sendiri. Asam amino merupakan abjad struktur protein
karena molekul-molekul ini dapat disusun dalam sejumlah deret yang hampir
tidak terbatas, untuk membuat berbagai protein dalam jumlah yang hampir tidak
terbatas pula.

B. Rumusan Masalah
1. Apakah definisi dari Asam Amino dan Peptida?
2. Bagaimana sifat fisika dan reaksi kimia Asam Amino?
3. Bagaimana sintesis Asam Amino dan Peptida?
4. Apa perbedaan struktur Asam amino dengan Protein?
5. Bagaimana klasifikasi dari Asam amino dan Protein?

C. Tujuan
1. Memahami definisi dari Asam Amino dan Peptida.
2. Mengetahui perbedaan struktur Asam amino dengan Protein.
3. Mengetahui klasifikasi dari Asam amino dan Protein.
4. Mengetahui sintesis Asam Amino dan Peptida.
5. Mengetahui sifat fisika dan reaksi kimia Asam Amino.

2
 BAB II
PEMBAHASAN

A. ASAM AMINO
Protein termasuk dalam kelompok senyawa yang terpenting dalam
organisme hewan.Sesuai dengan peranan ini, kata protein berasal dari bahasa
Yunani proteios, yang artinya “pertama”. Protein adalah poliamida, dan hidrolisis
protein menghasilkan “asam-asam amino”.

Hanya dua puluh asam amino yang lazim dijumpai dalam protein tumbuhan
dan hewan, namun keduapuluh asam amino ini dapat digabungkan menurut
berbagai cara, membentuk otot, urat, kulit, kuku, bulu, sutera, hemoglobin,
enzim, antibodi, dan banyak hormon.

1. Pengertian dan Struktur Asam Amino

Nama asam amino menunjukkan bahwa senyawa ini mempunyai dua
gugus fungsi yaitu gugus karboksil yang bersifat asam dan gugus amino yang
bersifat basa.Asam- asam amino yang terdapat dalam protein adalah asam α-
aminokarboksilat.

Asam amino tersederhana adalah asam aminoasetat (H 2NCH2CO2H)

yang disebut glisina (glycine). Glycine tidak memiliki rantai samping
3
 sehingga tidak mengandung satu karbon kiral.Asam amino lain memiliki rantai
samping, sehingga karbon α-nya bersifat kiral. Asam amino yang berasal dari
protein termasuk dalam deret-L, artinya gugus-gugus disekeliling karbon α
mempunyai konfigurasi yang sama seperti dalam L-gliseraldehida.

2. Sifat Fisika Asam Amino

 Titik leleh asam amino diatas 200 0C, sedangkan kebanyakan senyawa
organik dengan bobot molekul sekitar itu berupa cairan pada temperatur
kamar.
 Larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam pelarut
nonpolar seperti dietil eter atau benzena.
 Momen dipol yang besar
 Kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat
 Kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.

4
3. Macam-macam Asam Amino

Terdapat 20 asam amino yang lazim terdapat dalam protein.

5
 *Asam amino esensial

a. Asam amino esensial adalah asam amino yang diperoleh hanya dari
makanan sehari- hari karena tidak dapat disintesis di dalam tubuh.
Jenis-jenis asam amino esensial adalah: arginina, histidina, isoleusina,
luesin, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, valin.
b. Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat disintesis
di dalam tubuh melalui perombakan senyawa lain. Jenis asam amino
non esensial yaitu: alanina, asparagina, asam aspartat, sisteina, asam
glutamat, glisina, prolina, serina, tirosina.

4. Reaksi Kimia Asam Amino

a. Keamfoteran asam amino
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil (berupa
asam karboksilat) sekaligus zat ini dapat dianggap sebagai asam dan
basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus –R yang
dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada
asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, -NH3 +), sedangkan
gugus karboksilnya menjadi bermuatan negative (terdeprotonasi, -COO).
Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya.Dalam
keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter ion.
Zwitter ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur
Kristal putih yang bertitik lebur tinggi arena sifat dipolarnya. Kebanyakan
asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral
maupun pH fisiologis yang dekat netral.

6
 Titik isolisktrik adalah pH dimana ion dipolar secara listrik netral dan
tidak bermigrasi ke anoda maupun katoda.Titik isolistrik bergantung pada
keasaman atau kebasaan suatu rantai samping.
Titik isolistrik dapat ditentukan dengan elektroforesis yaitu suatu proses
untuk mengukur migrasi ion dalam suatu medan listrik. Proses ini
dilakukan dengan menaruh larutan asam amino berair pada suatu
absorben antara sepasang elektroda. Dalam sel ini anion bermigrasi ke
arah elektroda positif dan kation ke arah elektroda negatif. Jika asam
amino netral dilarutkan dalam air biasa akan terjadi migrasi netto ion asam
amino ke arah elektroda positif.

7
 Asam amino asam mempunyai gugus karboksil kedua yang bereaksi
dengan air membentuk suatu ion negatif.Diperlukan konsentrasi H + yang
tinggi untuk memungkinkan asam amino asam sampai ke titik isolistrik.
Titik isolistrik asam amino asam adalah berkisar pH=3.

Asam amino basa mempunyai gugus amino kedua yang bereaksi

dengan air membentuk suatu ion positif.Diperlukan ion-ion hidroksida
untuk menetralkan asam amino basa dan samapai titik isolistrik.Untuk
asam amino basa isolistriknya terletak di atas pH 7.

b. Asilasi asam amino

Gugus amino dari suatu asam amino dapat dengan mudah diasilasi
dengan suatu halida asam ataupun dengan anhidrida asam untuk
menghasilkan amida.Karena nitrogen amida tidak bersifat basa, suatu
asam amino terasilasi tidak membentuk ion dipolar.Karena alasan ini,
asam amino terasilasi menunjukkan sifat-sifat fisis yang khas dari
senyawa organi bukannya sifat fisis dari garam-garam.Dalam sintesis
peptide (protein kecil) gugus N-asil digunakan sebagai suatu gugus
blockade.

8
 c. Reaksi dengan Ninhidrin
Asam-asam amino bereaksi dengan ninhidrin untuk membentuk
produk yang disebut Ungu Ruheman. Reaksi itu biasa digunakan sebagai
uji bercak untuk mendeteksi hadirnya asam-asam amino pada kertas
kromatografi. Karena reaksi itu kuantitatif, reaksi itu digunakan sebagai
penganalisis asam amino yang diotomasi, instrument-instrumen yang
menetapkan presentasi asam-asam amino yang ada dalam suatu contoh.

5. Sintesis Asam Amino

a. Aminasi Asam α-halo
Dipertimbangkan dalamberbagai modifikasi, metode ini mungkin yang
palingumum yang bermanfaat, meskipunsalah satu metodetidak
dapatditerapkan padasintesissemua asamamino.Terkadangasama-kloro
ataubromo-dikenakan ammonolysis langsung dengan kelebihan besar
amonia berair pekat. Sebagai contoh:

9
 Diperlukan asama-halo atau ester dapat dibuat oleh Hell-Volhard-
Halogenasi Zelinsky dari asam yang tidak tersubstitusi atau dengan
modifikasi sintesis ester malonat, reaksi biasa untuk asam tersubstitusi.
Contoh:

b. Sintesis Ftalimida Gabriel

Sintesis ini merupakan jalur yang lebih baik untuk menghasilkan asam
amino.Keuntungan sintesis ini terhadap aminasi langsung ialah bahwa
tidak terjadi alkilasi berlebih.Estera-halo yang digunakan sebagai
penggantian sama-halo modifikasi lebih lanjut, metode ester
phthalimidomalonic, adalah gabungan malonat ester-Gabriel sintesis.

10
c. Sintesis Strecker
Sintesis ini dari asam amino yang dikembangkan pada tahun 1850,
merupakan rentetan dua tahap.Tahap pertama adalah reaksi antara suatu
aldehida dan suatu campuran ammonia dan HCN untuk menghasilkan
suatu aminonitril.Hidrolisis aminonitril itu menghasilkan asam amino.

d. Aminasi Reduktif
Suatu asam α-keto merupakan suatu prosedur lain untuk memperoleh
asam amino rasetamat.

11
B. Peptida

Suatu peptida adalah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino atau
lebih.Ikatan amida diantara suatu gugus α-amino dari suatu asam amino dan
gugus karboksil dari asam amino lain disebut ikatan peptida. Contoh peptida
berikut yang dibentuk dari alanina dan glisina disebut alanil glisina.
Menggambarkan pembentukan suatu ikatan peptida.

Tiap asam amino dalam suatu molekul peptida disebut suatu satuan (unit)
atau suatu residu. Alanilglisina mempunyai dua residu: residu alanina dan
residu glisina. Bergantung pada banyaknya satuan asam amino dalam molekul,
maka suatu peptide dirujuk sebagai dipeptida (dua satuan), suatu tripeptida
(tiga satuan), dan seterusnya.Suatu polipeptida ialah suatu peptida dengan
banyak sekali residu asam amino.

Menurut perjanjian suatu poliamida dengan residu asam amino kurang dari
50 dikelompokkan sebagai suatu peptida, sedangkan poliamida yang lebih
besar dianggap sebagai protein. Alanina dan glisina dapat digabungkan dengan
cara lain untuk membentuk glisilalanina, dalam mana glisina mempunyai gugus
amino bebas dan alanina mempunyai gugus karboksil bebas.

Dua di peptida yang berlainan dari alanina dan glisina :

12
 Makin banyak residu asam amino dalam suatu peptida, maka makin banyak
kemungkinan strukturnya. Glisina dan alanina dapat digabung dalam dua cara.
Dalam suatu tripeptida, tiga asam amino dapat digabung menurut enam cara
yang berbeda. Sepuluh asam amino berlainan dapat menghasilkan lebih dari
empat trilyun (1012 ) dekaptida.

Asam amino dengan gugus amino bebas biasanya ditaruh pada ujung
kiri struktur itu. Asam amino ini disebut asam amino N-ujung. Asam amino
dengan gugus karboksil bebas ditaruh di ujung kanan disebut asam amino C-
ujung. Nama peptida terdiri dari nama asam amino seperti pemunculannya dari
kiri kekanan, dimulai dari asam-amino N-ujung.

1. Ikatan dalam Peptida

Suatu ikatan amida mempunyai karakter ikatan rangkap yang
disebabkan oleh tumpang tindih pasial orbital p dari gugus karbonil dengan
pasangan elektrn mennyendiri dari nitrogen.

Bukti mengenai karakter ikatan rangkap suatu ikatan peptida terdapat

dalam panjang ikatan. Panjang ikatan dari ikatan peptida lebih pendek

13
 daripada panjang ikatan dari ikatan tunggal C-N yang lazim: 1,32 Å dalam
ikatan peptida dibandingkan dengan 1,47 Å untuk ikatan tunggal C-N yang
khas dalam suatu amina.

Karena karakter ikatan rangkap daari ikatan peptida, rotasi gugus

mengelilingi ikatan ini agak terhambat, dan atom-atom yang terikat pada
gugus karbonil dan pada N semuanya terletak dalam satu bidang.Analisis
sinar-X menunjukkan bahwa rantai samping asam amino di sekitar bidang
ikatan peptida berada dalam hubungan tipe trans. Stereokimia ini
meminimalkan halangan sterik antar rantai samping.

2. Penetapan Struktur Peptida

Hidrolisis lengkap dalam suatu larutan asam menghasilkan asam
amino individu.Asam-asam ini dapat dipisahkan dan diidentifikasi oleh teknik
seperti kromatografi atau elektroforesis.Bobot molekul peptide sapat
ditentukan dengan metode kimia fisis.Dengan informasi ini, maka dapat
menentukan banyaknya residu asam amino, identitas residu asam amino,
dan banyaknya residu masing-masing asam amino dalam peptida.Ada
beberapa teknik untuk menegtahui rentetan asam amino dalam peptida.
a. Analisis Residu Ujung
Reagensia Edman. Analisis untuk N-terminal dapat diperoleh
dengan mengolah peptida dengan Fenil Isotiosianat (reagensia
Edman).Isotiosianat bereaksi dengan gugus amino bebas yang
membuat pemaksapisahan asam amino N-ujung dari peptida dan
membentuk suatu feniltiohidantion (PTH), suatu derivate asam amino
yang dapat diisolasi dan ditentukan cirinya. Reaksi pemaksapisahan
dilakukan dengan memanasi zat-antara adisi dengan asam dalam suatu
pelarut bebas air seperti nitrometana.

Reagensia Sanger. Suatu reagensia yang berguna untuk

menetapkan residu N-ujung., 1-fluoro-2,4-dinitrobenzena . gugus fluoro
dari reagensia sanger dapat mengalami substitusi nukleofilik aromatik
dengan amina. Substitusi mudah karena zat antara kabanion distabilkan

14
 oleh gugus nitro. Reagensia sanger bereaksi dengan asam amino N-
ujung dari suatu peptida dan mengubah amino menjadi gugus arilamino.
Kekurangan reaksi ini, suatu peptida tidak dapat didegradasi menjadi
satu asam amino tiap kali.

Residu asam amino C-ujung dapat ditentukan secara

enzimatik.Karboksipeptidase adalah suatu enzim dari pancreas yang
mengkatalis secara spesifik hidrolisis dari asam amino C-ujung, tetapi
tidak dari ikatan peptida lain.

b. Rentetan dalam asam-asam amino

Suatu polipeptida besar harus dihidrolisis menjadi pecahan-pecahan
yang lebih kecil untuk penetapan rentetan dalam asam amino.Campuran
hidrolisis dipisahkan dari urutan residu asam amino dalam tipe pecahan
ditentukan.Digunakan suatu enzim proteolitik (penghidrolisis peptida)
untuk memaksa pisah polipeptida pada ikatan peptide yang spesifik.

3. Sintesis Peptida
Peptida pertama kali disintesis oleh Emil Fisher pada tahun 1902.Juga
mengemukakan gagasan bahwa protein adalan poliamida.Sintesis amida
dari dari klorida asam dan amina.
RCOCl + R’NH2 RCONHR’
Namun sintesis peptida atau protein dengan jalur ini tidak langsung.
Untuk menghindari reaksi yang tidak diinginkan, setiap gugus reaktif lain
termasuk gugus reaktif pada rantai samping harus diblokade. Dengan
membiarkan hanya gugus amino dan gugus karboksil yang diiinginkan saja
yang bebas. Kriteria unutuk gugus blockade yang baik adalah reaksi
berjalan lambat (inert) terhadap kondisi reaksi yang diperlukan untuk
membentuk ikatan amida dan hanya mudah dibuang setelah sintesis
lengkap. Cotoh gugus blockade adalah asam karbamat.

15
16
 BAB III
PENUTUP

Kesimpulan
Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino.
Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –
NH2 pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Terdapat 20 asam amino
penyusun suatu protein.

Asam amino esensial adalah asam amino yang diperoleh hanya dari
makanan sehari- hari karena tidak dapat disintesis di dalam tubuh. Jenis-
jenis asam amino esensial adalah: arginina, histidina, isoleusina, luesin,
lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, valin. Sedangkan Asam
amino non esensial adalah asam amino yang dapat disintesis di dalam tubuh
melalui perombakan senyawa lain. Jenis asam amino non esensial yaitu:
alanina, asparagina, asam aspartat, sisteina, asam glutamat, glisina, prolina,
serina, tirosina.

Suatu peptida adalah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino
atau lebih. Ikatan amida diantara suatu gugus α-amino dari suatu asam amino
dan gugus karboksil dari asam amino lain disebut ikatan peptida. Sedangkan
protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusun dari sejumlah L-asam
amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida dan bobot molekul tinggi.

17
 DAFTAR PUSTAKA

Morisson and Boyd. Kimia Organik edisi ke-7.

Ralp J. Fessenden and Joan S. Fessenden, “ Organic Chemistry,” Third Edition,

University Of Montana, 1986, Wadsworth, Inc, Belmont, Califfornia 94002,
Massachuset, USA.

18