LAPORAN PRAKTIKUM

BIOKIMIA

ACARA III
UJI BIOKIMIA ASAM AMINO DAN PROTEIN

Disusun Oleh:
Nama : Ika Wulan Nuri Anggreani
NIM : 1911050067
Prodi : TLM B

TEKNOLOGI LABORATORIUM MEDIK

FAKULTAS ILMU KESEHATAN
UNIVERSITAS MUHAMMADIYAH PURWOKERTO
2019
 ACARA IV
UJI BIOKIMIA ASAM AMINO DAN PROTEIN

28 November 2019

I. TUJUAN PRAKTIKUM
1. Praktikan mampu mengetahui prinsip pengujian asam amino dengan
beberapa metode uji
2. Praktikan dapat mengetahui kandungan asam amino berdasarkan uji
kualitatif
3. Praktikan mampu mengetahui prinsip pengujian protein dengan
metode pengendapan atau denaturasi dan koagulasi
4. Praktikan mampu mengetahui kandungan protein berdasarkan uji
kualitatif

II. DASAR TEORI

Protein merupakan komponen utama dalam sel hidup yang
memegang peranan penting dalam proses kehidupan. Protein berperan
dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Protein
dalam bentuk enzim beperan sebagai katalis dalam bermacam-macam
proses biokimia. Sebagai alat transport, yaitu protein hemoglobin
mengikat dan mengangkut oksigen dalam bentuk (Hb-O) ke seluruh
bagian tubuh. Protein juga berfungsi sebagai pelindung, seperti antibodi
yang terbentuk jika tubuh kemasukan zat asing, serta sebagai sistem
kendali dalam bentuk hormon, Protein pembangun misalnya glikoprotein
yang terdapat dalam dinding sel, keratin yang terdapat pada kulit, kuku
dan rambut. Sebagai komponen penyimpanan dalam biji-bijian. Protein
juga merupakan sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino
bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino. Dalam
tinjauan kimia protein adalah senyawa organik yang kompleks berbobot
molekul tinggi berupa polimer dengan monomer asam amino yang
dihubungkan oleh ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon,
hidrogen, oksigen, nitrogen dan sulfur serta posfor (Poedjiadi, 2009).
Istilah protein diperkenalkan pada tahun 1830-an oleh pakar kimia
Belanda bernama Gerardus Mulder, yang merupakan salah satu dari orang-
orang pertama yang mempelajari kimia dalam protein secara sistematik. Ia
secara tepat menyimpulkan peranan inti dari protein dalam sistem hidup
dengan menurunkan nama dari bahasa Yunani proteios, yang berarti
“pertama”. Protein merupakan makromolekul yang menyusun lebih dari
separuh bagian dari sel. Protein menentukan ukuran dan struktur sel,
komponen utama dari sistem komunikasi antar sel serta sebagai katalis
berbagai reaksi biokimia di dalam sel. Karena itulah sebagian besar
aktivitas penelitian biokimia tertuju pada protein khususnya hormon,
antibodi dan (Poedjiadi, 2009).
Protein adalah suatu polipeptida yang mempunyai bobot molekul
yang sangat bervariasi, dari 5000 hingga lebih dari satu juta. Di samping
berat molekul yang berbeda-beda, protein mempunyai sifat yang berbeda
pula. Ada protein yang mudah larut dalam air , tetapi ada juga yang sukar
larut dalam air. Rambut dan kuku adalah suatu protein yang tidak larut
dalam air dan tidak mudah bereaksi, sedangkan protein yang terdapat
dalam bagian putih telur mudah larut dalam air dan mudah bereaksi.
Ditinjau dari strukturnya protein dapat dibagi dalam dua golongan besar,
yaitu golongan protein sederhana dan protein gabungan. Yang dimaksud
dengan protein sederhana adalah protein yang hanya terdiri atas molekul-
molekul asam amino, sedangkan protein gabungan ialah protein yang
terdiri atas protein dan gugus bukan protein. Gugus ini disebut gugus
prostetik dan terdiri atas karbohidrat, lipid atau asam nukleat. Protein
sederhana dapat dibagi dalam dua bagian menurut bentuk molekulnya,
yaitu protein fiber dan protein globular. Protein fiber mempunyai bentuk
molekul panjang seperti serat atau serabut, sedangkan protein globular
berbentuk bulat (Poedjiadi, 2009).
 Protein adalah sumber asam amino yang mengandung unsur C,H,O
dan Nyang tidak dimiliki oleh lemak dan karbohidrat. Molekul protein
mengandung gulaterpor belerang, dan ada jenis protein yang mengandung
unsur logam seperti besi dantembaga. (Winarno, 1994).
Protein yang ditemukan kadang-kadang berkonjugasi dengan
makromolekulatau mikromolekul seperti lipid, polisakarida dan mungkin
fosfat. Proteinterkonjugasi yang dikenal antara lain nukleoprotein,
fosfoprotein, metaloprotein,lipoprotein, flavoprotein dan glikoprotein.
Protein yang diperlukan organisme dapatdiklasifikasikan menjadi dua
golongan utama, ialah pertama; protein sederhana, yaitu protein yang
apabila terhidrolisis hanya menghasilkan asam amino, dan kedua
proteinterkonjugasi, yaitu protein yang dalam hidrolisis tidak hanya
menghasilkan asamamino, tetapi menghasilkan juga komponen organik
ataupun komponen anorganik yang disebut “gugus prosthetic” (Sumarno,
dkk ., 2002).
Pada umumnya asam amino diperoleh sebagai hasil hidrolisis
protein, baikmenggunakan enzim maupun asam. Dengan cara ini diperoleh
campuran bermacam-macam asam amino dan untuk menentukan jenis
asam amino maupun kuantitasmasing-masing asam amino perlu diadakan
pemisahan antara asam-asam aminotersebut (Poedjiadi, 1994).
Asam amino terdiri dari sebuah gugus amino, sebuah gugus
karboksil, sebuahatom hydrogen, dan gugus R yang terikat pada sebuah
atom C yang dikenal sebagaikarbon α, serta gugus R merupakan rantai
cabang. (Winarno, 1994).
Ada beberapa metode analisis asam amino, misalnya metode
gravimetric,kalorimetri, mikrobiologi, kromatografi dan elektroforesis.
Salah satu metode
yang banyak memperoleh pengembangan ialah metode kromatografi. Mac
am-macam kromatografi ialah kromatografi kertas, krometografi lapis tipis
dan kromatografi penukar ion (Poedjiadi, 1994).Asam amino dan protein
secara umum mempunyai sifat-sifat fisik yang sama.Dari keseluruhan
asam amino yang terdapat di alam hanya 20 asam amino yangyangbiasa
dijumpai pada protein. Dari struktur umumnya, asam amino
mempunyaidua gugus pada tiapmolekulnya, yaitu gugus amino dan gugus
karboksil, yangdigambarkan sebagai strukturion dipolar. Gugus amino dan
gugus karboksil padaasam amino menunjukkan sifat-sifatspesifiknya.
Karena asam amino mengandungkedua gugus tersebut, senyawa ini
akanmemberikan reaksi kimia yang yangmencirikan gugus-gugusnya.
Sebagai contoh adalah reaksi asetilasi dan esterifikasi(Girindra, 1993).
Sifat-Sifat fisikokimia protein ini adalah sebagai berikut:
 Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan
jenis asam aminonnya.
 Berat molekul protein sangat besar.
 Ada protein yang larut dalam air, ada pula yang tidak larut dalam air,
tetapisemua protein tidak larut dalam pelarut lemak.
 Bila dalam suatu larutan protein ditambahkan garam, daya larut protein
akan berkurang, akibatnya protein akan terpisah sebagai endapan. Peris
tiwa pemisahan protein ini disebut salting out.
 Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol maka protein
akanmenggumpal
Protein dapat bereaksi dengan asam dan basa.Bila susunan ruang
atau rantai polipeptida suatu molekul protein berubah,maka dikatakan
protein ini terdenaturasi. Sebagian besar protein
globulermudahmengalami denaturasi. Jika ikatan-ikatan yang
membentuk konfigurasi molekultersebut rusak, molekul akan
mengembang. Kadang-kadang perubahan ini memangdikehendaki
dalam pengolahan makanan, tetapi sering pula dianggap
merugikansehingga perlu dicegah. (Winarno, 1994).
Asam Amino merupakan turunan asam karboksilat yang
mengandung gugus amina. Setiap molekul asam amino
sedikitnyamengandung dua buah gugus fungsional, yaitu gugus
karboksil (-COOH) dan gugus amina (-NH2). Asam amino ada yang
bersifat hidrofobik, diantaranya: Alanin,Isoleusin, Leusin, Metionin,
Fenilalanin, Prolin, Triptofan, Tirosin,Valin. Asam amino yang bersifat
hidrofilik : Arginin, Asparagin, AsamAspartat, Sistein, Asam
Glutamat, Glutamin, Glisin, Histidin, Lisin,Serin,Treonin (Winarno,
1994).
Sifat – Sifat Asam Aminoa: Pada umumnya, asam amino larut
dalam air dan tidak larutdalam pelarut organik non polar seperti eter,
aseton dankloroform. Sifat asam amino ini berbeda dengan
asamkarboksilat maupun dengan sifat amina. Asam karboksilatalifatik
maupun aromatik yang terdiri dari beberapa atomkarbon, umumnya
kurang larut dalam air tetapi larut
dalam pelarut organik. Demikian pula amina, pada umumnya tidaklarut
dalam air, tetapi larut dalam pelarut organik. Asam amino mempunyai
titik lebur yang lebih tinggidibandingkan dengan asam karboksilat atau
amina (lebih besardari 200ºC). Bersifat sebagai elektrolit. Dalam
larutan kondisi netral (pHisoelektrik), asam amino dapat membentuk
ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negatif (zwitterion)
atau ion amfoter.Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH larutan.
Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderungmenja
di asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam.
Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadizwitter-ion.
Asam amino termasuk golongan
senyawayang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya san
gat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein. Biladita
mbahkan dengan basa, maka asam amino akan terdapatdalam bentuk :
H2N– CH–COO- R. Dan bila ditambahkanasam ke dalam larutan asam
amino, maka asam amino yangterbentuk : +H3N – CH – COOH-R.
Asam amino
mempunyai paling sedikit 1 C asimetris (kecuali glisin), sehingga bersi
fatoptis aktif (Routh, 1969).
Klasifikasi Asam Amino. Terdapat 2 jenis asam amino berdasarkan
kemampuan tubuh dalam sintesisnya, yaitu asam amino esensial dan
asamamino non esensial. Asam amino esensial adalah asam aminoyang
tidak dapat disintesis didalam tubuh, tetapi diperoleh dariluar misalnya
melalui makanan (Lisin, Leusin, Isoleusin,Treonin, Tritophan,
Methionin, Valin, Fenilalanin, Histidin, danArginin). Asam amino non
esensial adalah asam amino yangdapat disintesis didalam tubuh
melalui perombakan senyawalain. Histidin dan Arginin sering disebut
asam amino semiessensial karena tubuh dapat mensintesis namun
tidakmencukupi kebutuhan. Berdasarkan kelarutan didalam air dibagi
atas asam aminohidrofobik dan hidrofilik. Berdasarkan rantai
sampingnya dapatdiklasifikasikan sebagai berikut:
a. Dengan rantai samping alifatik (asam amino non polar) :Glisin,
Alanin, Valin, Leusin, Isoleusin
b. Dengan rantai samping yang mengandung gugus hidroksil(OH),
(asam amino polar) : Serin, Treonin, Tirosin.
c. Dengan rantai samping yang mengandung atom sulfur (asamamino
polar) : Sistein dan metionin.
d. Dengan rantai samping yang mengandung gugus asam
atauamidanya (gugus R bermuatan negatif) : Asam
aspartat,Asparagin, Asam glutamat, Glutamin.
e. Dengan rantai samping yang mengandung gugus basa (gugusR
bermuatan positif): Arginin, lisin, Histidin, Hydrolisin.
f. Yang mengandung cincin aromatik : Histidin, Fenilalanin,Tirosin,
Triptofan.
g. Asam imino : prolin, hidroksiprolin (Routh, 1969).
Pada uji biuret, ketika beberapa tetes larutan CuSO4 yang
sangat encerditambahkan pada alkali kuat dari peptida atau protein
dihasilkan warna ungu, adalahtest yang umum untuk protein dan
diberikan oleh peptida yang berisi dua atau lebihrantai peptida.
Biuret dibentuk dengan pemanasan urea dan mempunyai
strukturmirip dengan struktur peptida dari protein (Routh, 1969).
Uji xantoprotein dapat digunakan untuk menguji atau
mengidentifikasi adanyasenyawa protein, karena uji xantoprotein
dapat menunjukan adanya senyawa asamamino yang memiliki
cincin benzene seperti fenilalanin, tirosin, dan tripofan.Langkah
pengujianya adalah larutan yang diduga mengandung senyawa
proteinditambahkan larutan asam nitrat pekat sehingga terbentuk
endapan berwarna putih.Apabila larutan tersebut mengandung
protein maka endapat putih tersebut apabiladi[anaskan akan
berubah menjadi warna kuning (Routh, 1969).
III. ALAT DAN BAHAN
 Alat
1. Tabung reaksi
2. Rak tabung reaksi
3. Penjepit tabung
4. Penangas air
5. Spektrofotometer
6. Gelas ukur 10mL
7. Pipet tetes
8. Jam atau timer
9. Pengaduk
10. Spatula
11. Beaker gelas

 Bahan
1. Aquades
2. Putih telur
3. Larutan etanol 95%
4. Larutan NaOH 0.1 M
5. Larutan Na asetat
6. Larutan asam asetat 1 M
7. Reagent biuret
8. Larutan HCl 0.1 M
9. Larutan NH3
10. Larutan HNO3 pekat
11. Larutan asam glyoxylic
12. Larutan H2SO4 pekat
IV. CARA KERJA
a. Prosedur Kerja Uji Biuret
1. Mengisi tabung reaksi dengan 2 mL putih telur
2. Menambahkan 2 mL larutan NaOH 2 M lalu mengocoknya
3. Menambahkan 10 tetes CuSO4 0.1 M
4. Mengamati perubahan yang terjadi setelah penambahan NaOH dan
CuSO4

b. Prosedur Kerja Uji Pengendapan dan Uji Denaturasi

1. Menyiapkan 3 tabung reaksi dan isi masing masing dengan 5 mL
protein (putih telur)
2. Menambahkan ke dalam tabung pertama 1 mL HCl 0.1 M dan 6
mL etanol 95%; tabung kedua 1 mL NaOH 0.1 M dan 6 mL etanol
95%; serta tabung ketiga 1 mL natrium asetat (buffer asetat) dan 6
mL etanol 95%
3. Mengocok masing masing tabung pada tabung reaksi
4. Mengamati tabung tabung mana yang menunjukkan hasil tidak
larut
5. Meletakkan ketiga tabung dalam air mendidih selama 15 menit
6. Mencatat perubahan yang terjadi pada masing masing tabung
reaksi
7. Mengamati tabung reaksi mana yang mengalami denaturasi

c. Prosedur Kerja Uji Koagulasi

1. Memasukkan 5 mL larutan protein (putih telur) ke dalam tabung
reaksi
2. Menambahkan 2 tetes asam asetat 1 M lalu mengocoknya
3. Meletakkan tabung dalam air mendidih selama 5 menit
4. Mengambil sedikit endapan yang terbentuk, memasukannya dalam
tabung reaksi dan menambahkan air 1 mL lalu mengocoknya
5. Mengamati perubahan yang terjadi
d. Prosedur Kerja Uji Ninhydrin
1. Menambahkan 1 ml larutan uji, menambahkan 5 tetes larutan
ninhydrin dalam aseton
2. Memanaskan diatas air mendidih didalam waterbath
3. Mendiamkan sampai dingin, lakukan pengamatan ada tidaknya
pembentukan warna biru
4. Mencatat hasil dan mendokumentasikannya

e. Prosedur Kerja Uji Xanthoproteic

1. Menambahkan 2 ml larutan HNO3 jenuh ke dalam tabung reaksi
yang sebelumnya telah diisi dengan 2ml larutan sampel
2. Memanaskan tabung reaksi di atas api bunsen selama 2 menit
3. Mengamati pembentukan warna kuning
4. Mendingankan dengan cara mengairi bagian bawah tabung reaksi
dengan air kran dengan cara hati-hati
5. Mambahkan larutan NaOH 40% sehingga larutan menjadi bersifat
basa kuat

f. Prosedur Kerja Uji Hopkin-Cole

1. Menambahkan beberapa ml asam asetat glasial yang berisi
glyoxylic
2. Menambahkan beberapa 1-2 tetes larutan asam amino
3. Menuangkan 1-2 ml H2SO4 jenuh secara hati-hati dinding tabung
reaksi untuk membentuk lapisan asam asetat di bagian bawah

g. Prosedur Kerja Uji Millon’s

1. Menambahkan 2 ml larutan asam amino ke dalam tabung reaksi
2. Menambahkan 1-2 tetes reagent millon’s
3. Memanaskan tabung reaksi di atas air mendidih setlah 10 menit
4. Mengamati ada tidaknya proses pembentukan warna merah pada
larutan
h. Prosedur Kerja Uji Pauly
1. Menyiapkan tabung reaksi yang bersih, menambahkan 1 ml larutan
sulfanilic acid 1% dan 2 tetes larutan sodium nitrite 5%.
2. Mencampurkan selama 1 menit dan menambahkan 0,5 ml larutan
asam amino
V. HASIL PENGAMATAN

No Jenis Pengamatan Tab Hasil Keterangan Gambar

Pengamatan
1 Uji Biuret 1 Putih keruh dan + NaOH
terdapat
gelembung

1 Ungu + CuSO4

1 Ungu + putih telur

2 Uji Pengendapan 1 Terjadi endapan Endapan

dan Uji putih
Denaturasi

2 Tidak Endapan
mengendap
 3 Terjadi endapan Endapan

1 Tidak Denaturasi
mengalami
denaturasi
2 Mengalami Denaturasi
denaturasi
3 Tidak Denaturasi
mengalami
denaturasi
3 Uji Koagulasi 1 Warna berubah Asam asetat

1 Terdapat buih Air

mendidih

1 Tidak berubah + aquades

1 Menjadi ungu + reagen
biuret
4 Uji Ninhydrin 1 Terdapat Perubahan
perubahan warna warna
menadi biru dan
merah keorenan

5 Uji 1 Warna menjadi + NaOH

Xanthoproteic kuning keorenan
1 Larutan menjadi
padat
6 Uji Hopkin-Cole 1 Terdapat Lapisan
endapan atau asam asetat
terbentuk lapisan
asam asetat dan
terdapat
gelembung

7 Uji Milon’s 1 Terdapat + reagen

endapan warna milon’s
merah
kecoklatan

8 Uji Pauly 1 Warna menjadi Perubahan

kuning bening warna
dan terjadi
endapan
VI. PEMBAHASAN
Protein merupakan komponen utama dalam sel hidup yang
memegang peranan penting dalam proses kehidupan. Protein berperan
dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Protein
dalam bentuk enzim beperan sebagai katalis dalam bermacam-macam
proses biokimia. Sebagai alat transport, yaitu protein hemoglobin
mengikat dan mengangkut oksigen dalam bentuk (Hb-O) ke seluruh
bagian tubuh. Protein juga berfungsi sebagai pelindung, seperti antibodi
yang terbentuk jika tubuh kemasukan zat asing, serta sebagai sistem
kendali dalam bentuk hormon, Protein pembangun misalnya glikoprotein
yang terdapat dalam dinding sel, keratin yang terdapat pada kulit, kuku
dan rambut. Sebagai komponen penyimpanan dalam biji-bijian. Protein
juga merupakan sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino
bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino. Dalam
tinjauan kimia protein adalah senyawa organik yang kompleks berbobot
molekul tinggi berupa polimer dengan monomer asam amino yang
dihubungkan oleh ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon,
hidrogen, oksigen, nitrogen dan sulfur serta posfor.
Berdasarkan pengamatan diatas praktikan melakukan uji coba
protein dengan melakukan metode uji biuret, uji pengendapan dan uji
denaturasi, uji koagulasi, uji ninhydrin, uji xanthoproteic, uji hopkin-cole,
uji millon’s, dan uji pauly. Dalam praktikum kali ini menggunakan sampel
larutan protein berupa putih telur. Tujuannya yaitu untuk mengetahui jenis
asam amino apa yang terdapat dalam albumin tersebut melalui uji protein
dan asam amino melalui uji pereaksinya.
Pada percobaan pertama dilakukan uji biuret menggunakan sampel
putih telur sebanyak 2 mL. Pada tahap pertama di tambahkan larutan
NaOH dan tidak terjadi perubahan warna tetapi terdapat gelembung pada
larutan. Tahap kedua ditambahkan CuSO4 dan menghasilkan perubahan
warna menjadi ungu, menunjukkan bahwa larutan ini mengikat asam
protein.
 Uji pengendapan dan denaturasi, praktikan menyiapkan 3 tabung
reaksi dan mengisi masing-masing tabung dengan 5 ml protein (putih
telur) kemudian tabung pertama ditambahkan sebanyak 1 ml HCl 0,1 M
dan 6 ml etanol 95%; tabung kedua sebanyak 1 ml NaOH 0,1 M dan 6 ml
etanol 95% serta tabung ketiga 1 ml natrium asetat (buffer asetat) dan 6 ml
etanol 95%. Kemudian larutan sampel dihomogenkan. Setelah itu tabung
diletakkan ke dalam air mendidih (waterbath) selama lima belas menit dan
dan ada dua tabung tersebut memberikan hasil yang tidak larut atau adanya
endapan (denaturasi). Hal tersebut menunjukkan bahwa larutan bereaksi
dengan buffer asetat membentuk gumpalan.
Denaturasi protein dapat terjadi karena adanya pengaruh dari logam
logam berat. Jika terjadi denaturasi protein, akan terjadi pula penurunan ke
larutan protein dalam air, sehingga terbentuklah gumpalan-gumpalan
putih.
Uji ninhydrin merupakan reagen pengoksidasi kuat yang bereaksi
dengan seluruh asam amino, pada praktikum kali ini disiapkan 1 ml putih
telur pada tabung reaksi dan menambahkan 5 tetes 0,2 % ninhydrin.
Kemudian tabung reaksi tersebut dipanaskan diatas air mendidih dalam
waterbath selama 2 menit. Kemudian, terdapat perubahan menjadi biru dan
merah keorenan.
Dari hasil pengujian beberapa asam amino yang tersedia hasil uji
tersebut menunjukan bahwa saat di uji dengan kolrform hanya alfa alanin
saja yang mengandung asam alfa amino. Hal tersebut ditunjukan dengan
perubahan warna yang terjadi pada alfa alanin yakni berubah menjadi
warna biru. Pada gambar hasil uji ninhidrin, tampak tirosin tidak
mengalami perubahan warna asamglutamatpun tidak menunjukan perubah
an warna. Pada asam amino lisin terjadi perubaan warna warnanya tidak
menjadi ungu melainkan kecoklatan. Menunjukan bahwa asam amino lisin
tidak mengandung senyawa asam alfa alanin karena yang menjadi
indikator warna kandungan asam alfa alain yakni warna ungu. 
Uji millons, fungsi larutan millons adalah sebagai pereaksi yang
bereaksi dengan sampel yang mengandung guus aromatik membentuk
endapan putih yang mana ketika dipanaskan akan membentuk senyawa
kompleks berwarna merah. Pada praktikum kali. Selama pengamatan,
larutan memberikan hasil positif yakni dengan adanya pembentukan warna
merah pada larutan. Menunjukkan bahwa asam amino yang mengandung
gugus hidroksil benzen yaitu asam amino triftofan dan tirosin. Hal tersebut
ditandai dengan adanya perubahan warna dari asal menjadi merah bata
setelah diberi perlakuan.
Uji Pauly atau tes Pauly adalah uji kimia untuk mendeteksi asam
amino histidin dan tirosin. Prinsip dasar dalam uji pauly adalah diazotisasi.
Asam sulfanilat akan terdiazotisasi dengan penambahan sodium nitrit dan
sodium karbonat. Asam sulfanilat yang telah terdiazotisasi akan
mmembentuk komponen diazonium. Komponen diazonium akan bereaksi
dengan cincin imidazole dari histidin dan gugus fenol dari tirosin
membentuk senyawa berwarna merah gelap. Setelah ditambahkan
beberapa larutan, uji ini menghasilkan perubahan warna menjadi kuning
bening dan terjadi endapan. Protein menggumpal akibat terjadinya
koagulasi pada protein yangmerupakan proses penggumpalan atau
pembekuan sehingga membentuk endapan.
Dari tiap percobaan dengan asam amino untuk uji kelarutan asam
amino dan protein tingkat kelarutan asam amino dengan berbagai pelarut
dapat dilihat saat bereaksi dan juga dapat dilihat dari rantai gugus –R
nya.Untuk glisin atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling
sederhana,rumus kimianya C2H5NO2.Asam amino ini bagi manusia
bukan merupakjan asam amino esensial karena tubuh manusia dapat
mencukupi kebutuhannya.
VII. KESIMPULAN
1. Protein merupakan komponen utama dalam sel hidup yang memegang
peranan penting dalam proses kehidupan. Protein berperan dalam
struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Protein dalam
bentuk enzim beperan sebagai katalis dalam bermacam-macam proses
biokimia. Sebagai alat transport, yaitu protein hemoglobin mengikat
dan mengangkut oksigen dalam bentuk (Hb-O) ke seluruh bagian
tubuh. Protein juga merupakan sumber gizi, protein berperan sebagai
sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk
asam amino.
2. Pengujian yang dilakukan adalah metode uji biuret, uji pengendapan
dan uji denaturasi, uji koagulasi, uji ninhydrin, uji xanthoproteic, uji
hopkin-cole, uji millon’s, dan uji pauly.
3. Protein menggumpal akibat terjadinya koagulasi pada protein
yangmerupakan proses penggumpalan atau pembekuan sehingga
membentukendapan
4. Denaturasi protein dapat terjadi karena adanya pengaruh dari logam-
logam berat. Jika terjadi denaturasi protein, akan terjadi pula penuruna
n kelarutan protein dalam air, sehingga terbentuklah gumpalan-
gumpalan putih
5. Protein bersifat amfoter, yaitu dapat bereaksi dengan larutan asam dan
basa. Daya larut protein berbeda di dalam air, asam, dan basa; ada
yang mudah larut dan ada yang sukar larut. Namun, semua protein
tidak larut dalam pelarut lemak seperti eter dan kloroform. Apabila
protein dipanaskan atau ditambah etanol absolut, maka protein akan
menggumpal (terkoagulasi). Hal ini disebabkan etanol menarik mantel
air yang melingkupi molekul-molkeul protein.
VIII. DAFTAR PUSTAKA

Girindra. 1993. Analisis Asam Amino dalam Tepung Ikan dan Bungkil
Kedelai. Buletin Teknik Pertanian. Vol. 9. Nomor 1.

Poedjiadi. 1994. Biokimia I. Jakarta: Gramedia Pustaka Utama.

Poedjiadi. 2009. Dasar Dasar Biokimia. Jakarta: UI-Press.

Routh. 1969. Esensial of General Organic and Biochemistri. Philadelphia:

Sounders Company.

Sumarno, dkk. 2002. Dasar Dasar Biokimia Jilid I. Jakarta: Erlangga.

Winamo, F. G, Rahman, A. 1994. Protein Sumber dan Peranannya

Departemen Teknologi Hasil Pertanian. Jakarta: Grametdia
Pustaka Utama.
Lampiran