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INTRODUÇÃO: Amiloidose provém de uma proteína denominada amilóide, a qual é depositada


entre as células de tecidos e órgãos do corpo, inserida em variados contextos clínicos, que pode
manifestar alterações fisiopatológicas graves ou não ter nenhuma conseqüência clínica aparente.

PROTEÍNA AMILÓIDE: O amilóide compreende um grupo de proteínas fibrilares patogenéticas que


se acumulam nos tecidos dos órgãos devido a uma síntese excessiva ou à resistência ao
catabolismo.

Essas proteínas se depositam no espaço extracelular numa grande variedade de órgão e


tecidos. Tem aspecto hialino, eosinofílico, amorfo, homogêneo, birrefringente, metacromático.
Com acúmulo desse material ocorre atrofia do parênquima adjacente por compressão.

HISTÓRICO: A primeira menção provável da amiloidose data do século XVII, descrita por Bonet, de
acordo com Cohen, um paciente com abscesso hepático, associado a um baço enorme que
continha numerosas ͞pedras brancas͟.

Rokitansky, 1846, encontrando um fígado com aspecto de ͞toucinho͟ e tumores do baço,


em pacientes portadores de doenças caquetizantes crônicas, tais como sífilis, tuberculose crônica,
foi o primeiro a salientar a entidade patológica destas alterações anatomopatológicas.

, em 1854, verificou que estes infiltrados homogêneos do fígado e do baço


quando tratados com iodo e com ácido sulfúrico demonstravam uma coloração violeta-azul. O
termo ͞amilóide͟ (semelhante ao amido) foi aceito para distinguir esta substância do próprio
amido que só pelo tratamento com iodo demonstra coloração azul.

NATUREZA FÍSICA DO AMILÓIDE: Aparência homogênia à microscopia óptica. Na microscopia


eletrônica aparecem compostos por fibrilas não ramificadas de comprimentos indefinidos.

A estrutura de uma fibrila de amilóide é composta por folhetos com dobras beta-cruzadas,
demonstradas pela espectroscopia infravermelha e cristalografia. Essa conformação é encontrada
independente da condição clínica ou da composição química, e é responsável pela coloração e
birrefringência caracterizada do amilóide, corado por vermelho congo.

NATUREZA QUÍMICA DO AMILÓIDE: 95% proteína fibrilar ʹ proteína amilóide. Apresentam grande
diversidade estrutural; 5% componente P ʹ componente glicoprotéico em forma de estruturas
poligonais com orifício central.
TRÊS PRINCIPAIS CLASSES DE PROTEÍNAS AMILÓIDES: 1) AL (proteína amilóide de cadeia leve): é
derivada de plasmócitos e contém cadeias leves de imunoglobulinas; 2) AA (associada ao amilóide)
é uma proteína singular, sintetizada pelo fígado, que não é imunoglobulina; 3) Amilóide Ab (Beta)
é encontrado na lesão cerebral da doença de Alzheimer, que forma o cerne de placas e depósitos
cerebrais no interior das paredes e dos vasos cerebrais. Origina-se de um precursor glicoprotéico
transmembrana.

TIPOS DE AMILOIDOSE:

æV    !": Discrasias do imunócitos com amiloidose, Amiloidose


sistêmica reativa (amiloidose secundária), Amiloidose associada a hemodiálise, Amiloidose
hereditária.
æV  !": Cardíaca senil, Cerebral senil, Endócrina e Amiloidose atrial isolada.
æV  "#$: associada a uma discrasia de imunocíticas.
æV  ""$ complicação de processo inflamatório crônico ou de processo que
destrói o tecido.
æV  ""$% : inúmeros padrões de comprometimento orgânico.

AMILOIDOSE PRIMÁRIA: É a forma mais comum de amiloidose. Nesta categoria são geralmente
sistêmicos (forma mais comum) e quanto à sua distribuição pertence ao tipo AL. Amiloidose
Primária decorre de um descontrole da resposta imunológica - :" &'.

Resulta da formação de fibrilas por fragmentos de cadeias leves de anticorpos


monoclonais, e em alguns tipos de mieloma múltiplos, que é uma forma de neoplasia de
plasmócitos caracterizada por lesões osteolíticas múltiplas em todo sistema esquelético.

A proteína amilóide é um fragmento da cadeia leve de imunoglobulinas, que é produzida


em excesso por células imunológicas, quando plasmócitos anormais aumentam a produção de
precursores de globulinas e de amilóide tipo B. Geralmente está associada a uma doença da
medula óssea, o mieloma múltiplo ou plasmocitoma e doença linfoproliferativa.

Os sítios de deposição mais freqüente são o coração, os pulmões, os músculos, a língua, os


pequenos vasos, a pele, o trato gastrointestinal e os nervos.

AMILOIDOSE SECUNDÁRIA OU REATIVA: Os depósitos de amilóide nesse padrão exibe uma


distribuição sistêmica e compõe-se de proteína AA e está relacionado com distúrbios
inflamatórios. Sua característica está associada à maioria dos distúrbios de degradação prolongada
das células que resulta em ampla variedade de distúrbios infecciosos e não infecciosos.

EXEMPLOS DE DOENÇAS SECUNDÁRIAS: Tuberculose; bronquiectasia; osteomielite crônica.


Atualmente a amiloidose sistêmica reativa complica mais comumente a artrite reumatóide.

AMILOIDOSE ASSOCIADA À HEMODIÁLISE: Pacientes em hemodiálise para insuficiência renal


desenvolvem amiloidose devido ao depósito de Beta 2 microglobulina.
AMILOIDOSE HEREDITÁRIA: São raras, a mais comum é a febre familiar do mediterrâneo, distúrbio
autossômico recessivo. Trata-se de episódios de febre acompanhado de inflamação nas superfícies
serosas como peritônio, pleura e membrana sinovial.

AMILOIDOSE LOCALIZADA: É o tipo que se limita a um único órgão ou tecido.

Os depósitos podem produzir massas nodulares detectáveis a olho nu, ou serem


evidenciados somente ao exame microscópico. Os nódulos encontrados mais freqüentemente são
nos pulmões, laringe, pele e em torno dos olhos.

AMILOIDOSE ENDÓCRINA: São depósitos microscópicos de amilóide localizados. Podem ser


encontrados em certos tumores endócrinos como carcinoma medulares, glândula tireóide e nas
ilhotas de Langherans em pacientes com diabetes melito do tipo II.

AMILOIDOSE DE ENVELHECIMENTO: Depósito de amilóide pode ocorrer com o envelhecimento.

Exemplo de amiloidose sistêmica senil, que é o depósito sistêmico de amilóide em pacientes


idosos, podendo gerar:

a) A. Cardíaca Senil

b) A. Cerebral Senil

FISIOPATOGENIA: Mesmo tendo sido identificados os precursores de praticamente todas as


proteínas amilóides, vários aspectos das suas origens ainda são obscuros.

O aparecimento da amiloidose envolve mecanismos relacionados à síntese protéica e às


atividades dos macrófagos. Uma provável degeneração macrofágica, com redução metabólica
nessa célula e uma conseqüente diminuição de sua atividade lisossômica, constitui umas das
hipóteses para explicar a patogenia da amiloidose.

Como resultado desse comprometimento da função lisossômica macrofágica, ocorre um


acúmulo de substâncias protéicas não digeridas em seu citoplasma. A secreção das mesmas no
interstício origina o que é denominado, microscopicamente, de substância amilóide. Esta é,
portanto, conforme o conceito enfatiza, de natureza protéica, encontrada localmente ou de forma
generalizada.

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