Nama/nim : Gita Faroka/4401419016

Rombel : PBIO3A
Makul : Biokimia
Pengampu : Prof. Dr. drh. R. Susanti, M. P.
Prof. Dr. Dyah Rini Indriyanti, M. P.
Hari : Jumat, pk. 07:00 WIB - 2 SKS Teori, Ruang: D1-205
Jumat, pk. 09:00 WIB - 1 SKS Praktik, Ruang: D11 182

LATIHAN SOAL

1. Jelaskan pengertian enzim dan fungsinya secara umum !

2. Jelaskan sifat-sifat enzim !
3. Jelaskan pengelompokan enzim berdasarkan sifat katalitiknya! Beri contohnya masing-masing
kelompok enzim tersebut!
4. Sebut dan jelaskan faktor-faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim !
5. Jelaskan apa yang dimaksud dengan isozim! Jelaskan pemanfaatan isozim pada metode
diagnostik!
6. Dalam hubungannya dengan fungsi enzim, jelaskan perbedaan kofaktor, koenzim dan gugus
prostetik !
7. Jelaskan struktur enzim untuk mendukung fungsi katalitiknya!
8. Jelaskan mekanisme aksi enzim menurut teori lock and key!
9. Jelaskan mekanisme aksi enzim menurut teori induced fit!
10. Jelaskan kinetika reaksi enzim menurut persamaan Michaelis Menten!
11. Jelaskan kinetika reaksi enzim menurut Lineweaver-Burk!

Jawab :
1. A. Pengertian Enzim

Kata enzim berasal bahasa Yunani “enzyme” yang berarti “di dalam sel”. Tahun
1978, Wilhem Kuhne yang merupakan psikolog asal Jerman mendeskripsikan enzim sebagai
“proses”. Kemudian, istilah enzim digunakan menjadi biokatalisator yang berfungsi
untuk mempercepat reaksi biologis tanpa ikut bereaksi. Sederhananya, enzim adalah
katalis yang membantu percepatan reaksi biologis.

Enzim merupakan senyawa protein yang berfungsi mempercepat reaksi kimia

dengan menurunkan energi aktivasi tetapi tidak mengubah reaksi atau tidak
mempengaruhi hasil akhir reaksi. Oleh karena itu enzim disebut biokatalisator.

Enzim merupakan molekul protein kompleks yang dihasilkan dari sel hidup yang
berfungsi sebagai katalisator dalam proses kimia dalam tubuh makhluk hidup. Enzim
tidak bisa bereaksi tetapi hanya dapat mempercepat proses reaksi, tetapi struktur enzim tidak
berubah baik itu sebelum dan sesudah reaksi dengan demikian, enzim tidak mempengaruhi
kesetimbangan reaksi dalam peranannya. Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai
katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi
1
kimia. Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim,
molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut
menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel
memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat.

Enzim adalah sebuah senyawa protein yang tersusun dari komponen protein dan juga
katalitik yang mempunyai fungsi untuk mempercepat suatu proses metabolisme pada tubuh
organisme. Kenapa Komponen itu begitu penting dalam sebuah proses metabolisme, sebab
akan mampu mempercepat dengan menurunkan energi aktivasi yang dibutuhkan pada saat
reaksi metabolisme akan dimulai.

Enzim sangat erat kaitannya dengan segala macam proses metabolisme yang terjadi pada
tubuh organisme. Metabolisme takkan sempurna tanpa adanya enzim.

B. Fungsi enzim 

Pengertian enzim secara umum merupakan biokatalisator yang dapat membantu

mempercepat reaksi biologis, namun tidak ikut bereaksi. Fungsi enzim sangat penting
dalam metabolisme tubuh makhluk hidup, termasuk juga pada manusia. Enzim banyak
terdapat di beberapa bagian tubuh manusia, misalnya seperti di bagian mulut, lambung, usus
halus dan pankreas. Struktur enzim terbagi menjadi dua yakni apoenzim dan kofaktor.
Kofaktor juga terbagi menjadi dua yakni molekul organik dan molekul anorganik.

Peranan enzim penting dalam suatu reaksi kimia yang terjadi dalam tubuh. Fungsi enzim
secara umum adalah untuk mempercepat suatu reaksi kimia pada tubuh oprganisme.
Tanpa enzim, maka proses metabolisme baik anabolisme maupun katabolisme akan
terganggu.

Ada beberapa sifat enzim di antaranya adalah bersifat reversible atau bolak-balik,

bekerja secara spesifik, sifatnya menyerupai protein, bersifat termolabil yang tergantung
pada suhu serta bertindak sebagai katalisator. Enzim juga tidak ikut bereaksi dengan substrat
sehingga penting dalam sebuah percepatan reaksi kimia pada tubuh organisme.

2
 Selain fungsi enzim secara umum sebagai katalisator untuk mempercepat reaksi
kimia, ada juga fungsi-fungsi enzim lain. Manfaat enzim lainnya tergantung pada macam-
macam enzim yang ada sesuai fungsinya masing-masing, seperti dijelaskan berikut ini.

1. Enzim Karbohidrase

Enzim karbohidrase adalah enzim yang berfungsi untuk memecah rantai glukosa berupa
sakarida yang terdapat dalam proses pencernaan karbohidrat. Ada beberapa jenis enzim
karbohidrase di antaranya yaitu enzim pektinase, enzim maltosa, enzim amilase, enzim
sukrosa, enzim laktosa dan enzim selulosa.

Enzim Pektinase
Fungsi enzim pektinase adalah untuk mengurai petin menjadi senyawa asam pektin. Enzim
ini termasuk salah satu jenis jenis enzim karbohidrase.

Enzim Maltosa
Fungsi enzim maltosa adalah untuk mengurai maltosa menjadi senyawa glukosa. Enzim
maltosa atau maltase ini terdapat di bagian usus halus.

Enzim Amilase
Fungsi enzim amilase adalah mengurai amilum atau polisakarida menjadi senyawa maltosa,
yakni senyawa disakarida. Enzim ini erdapat didalam saliva (air ludah) serta dihasilkan oleh
kelenjar parotis (kelenjar ludah) dan pankreas.

3
Enzim Ptialin
Fungsi enzim ptialin adalah untuk mengubah amilum menjadi maltosa serta menyalurkan
karbohidrat untuk menjadi sumber energi. Enzim ptialin ini sendiri terdapat di bagian mulut.

Enzim Sukrosa
Fungsi enzim sukrosa adalah untuk mengurai sukrosa menjadi senyawa glukosa dan juga
fruktosa. Enzim sukrosa atau sukrase ini terdapat di bagian usus halus.

Enzim Laktosa
Fungsi enzim laktosa untuk mengurai senyawa laktosa menjadi senyawa glukosa dan juga
galaktosa. Enzim laktosa atau laktase ini terdapat di bagian usus halus.

Enzim Selulose
Fungsi enzim selulose adalah untuk menguraikan selulosa atau polisakarida agar dapat
menjadi senyawa selabiosa atau disakarida.

2. Enzim Protease

Enzim protease adalah enzim yang dapat berfungsi dalam proses kimiawi dalam pencernaan
protein. Ada beberapa jenis enzim protease di antaranya yaitu enzim peptidase, enzim
pepsin, enzim renin, enzim tripsin, enzim galaktase dan enzim entrokinase.

Enzim Peptidase
Fungsi enzim peptidase adalah untuk mengurai senyawa peptide menjadi senyawa asam
amino. Enzim peptidase ini terdapat di bagian usus halus.

Enzim Pepsin
Fungsi enzim pepsin adalah untuk mengubah protein menjadi pepton, proteosa dan
polipeptida. Enzim ini terdapat di dalam lambung, dimana kerja enzim pepsin dibantu oleh
HCl (asam) lambung.

Enzim Renin
Fungsi enzim renin adalah untuk mengurai senyawa kasein dan susu. Enzim ini terdapat di
dalam lambung, dimana kerja enzim renin juga dibantu oleh HCl (asam) lambung.

Enzim Tripsin
Fungsi enzim tripsin adalah untuk mengurai pepton menjadi senyawa asam amino. Enzim
tripsin ini terdapat di bagian pankreas.

Enzim Galaktase
Fungsi enzim galaktase adalah untuk mengurai senyawa gelatin. Berdasarkan fungsinya,
enzim galaktase termasuk jenis enzim protease.

4
 Enzim Entrokinase
Fungsi enzim entrokinase adalah untuk mengurai senyawa pepton menjadi sentawa asam
amino. Enzim entrokinase ini terdapat di bagian usus halus.

3. Enzim Esterase

Enzim esterase adalah jenis enzim yang dapat berfungsi dalam proses penguraian senyawa
ester. Ada dua jenis enzim esterase yakni enzim lipase dan enzim fostatase.

Enzim Lipase
Fungsi enzim lipase adalah mengubah trigliserida menjadi asam lemak dan senyawa
gliserol. Enzim lipase ini terletak di bagian lambung.

Enzim Fostatase
Fungsi enzim fostatase adalah untuk mengurai suatu ester. Fungsi lainnya yaitu untuk
mendorong terjadinya pelepasan asam fosfor.

Nah demikian referensi fungsi-fungsi enzim beserta penjelasannya. Tiap jenis enzim
memiliki fungsi masing-masing untuk metabolisme tubuh manusia. Sekian penjelasan
macam-macam enzim dan fungsinya kali ini.

Fungsi Enzim adalah sebagai katalisator yang mempercepat terjadinya laju sebuah

reaksi. Didalam tubuh manusia, enzim berfungsi untuk  memperlancar proses
pencernaan. Dimulai dari :
1. Mulut
 Enzim Amilase,  terdapat didalam saliva (air ludah), dihasilkan oleh kelenjar parotis
(kelenjar ludah) dan pankreas. Fungsi untuk mengubah amilum menjadi maltosa (molekul
yang lebih sederhana). Contohnya jika kita makan nasi dan mengunyahnya selama 3 menit
atau lebih, maka kita akan merasakan rasa manis. Hal tersebut terjadi karena ada efek dari
enzim amilase

2. Lambung
 Enzim Renin, terdapat didalam lambung, kerjanya dibantu oleh HCl (asam) lambung.
Fungsi untuk mengubah kaseinogen menjadi kasein.
 Enzim Pepsin, terdapat didalam lambung, kerjanya dibantu oleh HCl (asam) lambung.
Fungsi untuk mengubah protein menjadi pepton, proteosa dan polipeptida.
 Enzim Lipase, berfungsi dalam mengubah trigliserida menjadi asam lemak

3. Usus Halus

5
 Enzim Laktase, fungsi mengubah laktosa menjadi galaktosa dan glukosa
 Enzim Maltase, fungsi mengubah maltosa (hasil dari kerja Amilase disaliva) menjadi
glukosa
 Enzim Lipase, fungsi mengubah lemak menjadi gliserol dan asam lemak
 Enzim Enterokinase, fungsi mengubah tripsinogen menjadi tripsin
 Enzim Peptidase, fungsi mengubah polipeptida (hasil dari kerja Tripsin dipankreas)
menjadi asam amino (protein yang diserap kedalam darah)
 Enzim Sukrase, fungsi mengubah sukrosa (diperoleh dari konsumsi buah-buahan seperti
tebu dll) menjadi fruktosa dan glukosa

4. Pankreas
 Enzim Tripsin, fungsi mengubah protein menjadi polipeptida
 Enzim Lipase, fungsi mengubah lemak menjadi asam lemak dan gliserol (agar dapat
dicerna)
 Enzim Amilase, fungsi mengubah amilum menjadi maltosa atau disakarida
 Enzim Karbohidrase, fungsi mencerna amilum menjadi maltosa

6
 Sumber :

https://blog.ruangguru.com/pengertian-dan-sifat-sifat-enzim

https://www.dosenpendidikan.co.id/enzim-adalah/

https://dunia.pendidikan.co.id/enzim-adalah/

https://pendidikan.co.id/enzim/

https://www.zonareferensi.com/fungsi-enzim/

https://brainly.co.id/tugas/3914578

https://www.softilmu.com/2015/12/Pengertian-Fungsi-Struktur-Sifat-Macam-Macam-Jenis-
ENZIM-Adalah.html

2. Sifat-sifat enzim

Enzim merupakan molekul protein kompleks yang dihasilkan sel hidup dan berfungsi
sebagai biokatalisator. Enzim bekerja dalam mempercepat reaksi dengan menurunkan anergi
aktivasi (EA) sehingga membuat reaksi dapat berlangsung dalam suhu atau kondisi normal.
7
Molekul yang wujud pertamanya dikenal dengan nama substrat akan dioptimalkan
perubahannya menjadi molekul yang lebih sederhana berupa produk yang siap diserap
tubuh. Dalam proses proses reaksi biokimia tersebut, enzim mampu mempercepat lintasan
metabolisme. Ia bekerja dengan melakukan reaksi bersama dengan molekul pada substrat.
Nah, jika sebelumnya kita telah membahas secara mendetail mengenai pengertian enzim dan
cara kerjanya, kali ini kita akan membahas lebih mendalam mengenai sifat-sifat enzim.

Selain sebagai biokatalisator, berikut ini merupakan sifat-sifat enzim yang lain:

1. Bekerja bolak-balik

Enzim dapat memecah substrat menjadi produk dan dapat pula sebaliknya.

2. Termolabil

Enzim dapat rusak di suhu tinggi dan non aktif di suhu rendah.

3. Bekerja spesifik

Enzim hanya bekerja pada substrat tertentu. Misalnya lipase hanya bekerja pada substrat
lemak saja.

3. Enzim hanya diperlukan salam jumlah sedikit.

Sifat Sifat Enzim

Spesifitas enzim sangat tinggi terhadap substratnya. Substrat adalah reaktan yang diolah
pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim (enzimatik). Enzim memiliki sifat khas terhadap
suatu substrat tertentu, kekhasan inilah yang menjadi ciri suatu enzim. Adapun sifat-

8
sifat khas yang dimiliki suatu enzim tersebut antara lain:

1. Sebagai katalisator

Sifat-sifat enzim yang pertama ialah ia berperan sebagai katalisator. Enzim adalah katalis
yang dapat mengubah laju reaksi tanpa ikut bereaksi. Tanpa kehadiran enzim, suatu reaksi
itu sangat sukar terjadi, sementara dengan kehadiran enzim kecepatan reaksinya dapat
meningkat 107 - 1013 kali.

Sebagai contoh enzim katalase yang mengandung ion besi (Fe) mampu menguraikan
5.000.000 molekul hidrogen peroksida (H2O2) permenit pada 00C. H2O2 hanya dapat
diuraikan oleh atom besi, tetapi satu atom besi akan memerlukan waktu 300 tahun untuk
menguraikan sejumlah molekul H2O2 yang oleh satu molekul katalase yang mengandung
satu atom besi diuraikan dalam satu detik.

2. Enzim bekerja secara spesifik dan selektif

Enzim bekerja secara spesifik, artinya enzim tertentu hanya dapat mengadakan pengubahan
pada zat tertentu pula. Dengan kata lain, enzim hanya dapat mempengaruhi satu reaksi dan
tidak dapat mempengaruhi reaksi lain yang bukan bidangnya. Satu enzim khusus untuk satu
substrat, misalnya enzim katalase hanya mampu menghidrolisis H2O2 menjadi H2O dan
O2.

3. Enzim bersifat bolak-balik

Sifat-sifat enzim selanjutnya adalah bekerja bolak-balik karena dapat ikut bereaksi tanpa
mempengaruhi hasil akhir dan akan terbentuk kembali pada hasil reaksi sebagai enzim.
Ketika ikut bereaksi, struktur kimia enzim berubah, tetapi pada akhir reaksi struktur kimia
enzim akan terbentuk kembali seperti semula.

Misalnya enzim lipase dapat mengubah lemak menjadi asam lemak dan gliserol. Sebaliknya,
lipase juga mampu menyatukan gliserol dan asam lemak menjadi lemak. Enzim tidak hanya
menguraikan molekul kompleks, tetapi juga dapat membentuk molekul kompleks dari
molekul-molekul sederhana penyusunnya (reaksi bolak-balik).

9
4. Seperti protein

Enzim memiliki sebagian besar sifat protein yaitu dipengaruhi oleh suhu dan pH. Pada suhu
rendah protein enzim akan mengalami koagulasi dan pada suhu tinggi akan mengalami
denaturasi.

5. Enzim bersifat termolabil

Aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu. Jika suhu rendah, kerja enzim akan lambat. Semakin
tinggi suhu reaksi kimia yang dipengaruhi enzim semakin cepat, tetapi jika suhu terlalu
tinggi, enzim akan mengalami denaturasi.

6. Hanya diperlukan dalam jumlah sedikit

Oleh karena enzim berfungsi sebagai katalisator, tetapi tidak ikut bereaksi, maka jumlah
yang dipakai sebagai katalis tidak perlu banyak. Satu molekul enzim dapat bekerja berkali-
kali, selama molekul tersebut tidak rusak.

7. Merupakan koloid

Karena enzim tersusun atas komponen protein, maka sifat-sifat enzim tergolong koloid.
Enzim memiliki permukaan antar partikel yang sangat besar sehingga bidang aktivitasnya
juga besar.

8. Enzim mampu menurunkan energi aktivasi

Suatu reaksi kimia dapat terjadi jika molekul yang terlibat memiliki cukup energi internal
untuk membawanya ke puncak bukit energi menuju bentuk reaktif yang disebut tahap
transisi. Energi aktivasi suatu reaksi adalah jumlah energi dalam kalori yang diperlukan
untuk membawa semua molekul pada 1 mol senyawa pada suhu tertentu menuju tingkat
transisi pada puncak batas energi. Apabila suatu reaksi kimia ditambahkan katalis
-yaitu enzim, maka energi aktivasi dapat diturunkan dan reaksi akan berjalan dengan lebih
cepat.

Secara umum, enzim mempunyai empat sifat khas, yang mana sesuatu dapat disebut
dengan enzim jika mempunyai empat sifat berikut ini, yang terdiri dari :
1. Protein

10
Segala sifat protein adalah sama dengan enzim, akan tetapi sifat enzim tidak berlaku untuk
protein. Oleh karena itu hampir lebih dari separuh jumlah protein didalam sel merupakan
enzim.
2. Katalis
Enzim merupakan katalis yang dapat mengubah laju reaksi, dengan tanpa ikut bereaksi.
Aktivitas enzim dapat di atur. Enzim mampu meningkatkan laju reaksi pada kondisi yang
biasa, yaitu dari tekanan, suhu, dan pH. Tingkat katalisasi yang diberikan oleh enzim juga
lebih tinggi dibanding katalis biasa dalam segi peningkatan laju reaksinya.
3. Aktif
Molekul yang awalnya hanyalah substrat diaktifkan menjadi produk oleh enzim. Molekul
yang teraktivasi ini akan mengalami kenaikan dalam segi energi kinetiknya.
4. Spesifik
Enzim tertentu hanya bisa mengikat substrat tertentu (spesifik) pula, sehingga barulah terjadi
pengaktifan substrat dan perubahan kimiawi pun terjadi pada molekul atau senyawa yang
diikat.

Sumber :
http://www.ebiologi.net/2015/12/8-sifat-sifat-enzim-dan-penjelasannya.html
https://brainly.co.id/tugas/3914578
https://www.softilmu.com/2015/12/Pengertian-Fungsi-Struktur-Sifat-Macam-Macam-Jenis-ENZIM-
Adalah.html

3. Pengelompokan enzim berdasarkan sifat katalitiknya dan contohnya

Enzim adalah molekul protein yang berfungsi mempercepat jalannya reaksi kimia pada
makhluk hidup. Enzim dihasilkan dalam jumlah sedikit oleh tubuh namun memiliki peran
yang sangat penting bagi kelangsungan hidup organisme. Terdapat banyak sekali jenis
enzim dalam tubuh yang menjadi perantara bagi ratusan bahkan ribuan reaksi kimia penting.
Berdasarkan International Union of Biochemistry (IUB), enzim-enzim dibagi menjadi
6 kelompok berdasarkan sifat katalitiknya.

11
Enam kelompok enzim yang telah disepakati adalah sebagai berikut.

a. Oksidoreduktase
Adalah enzim-enzim yang mengkatalisis (mengolah) reaksi oksidasi dan reduksi dan
biasanya menggunakan koenzim NAD, NADP, FAD, atau Koenzim Q. Contohnya adalah
enzim dehidrogenase, oksidase, dan oksigenase.

b. Transferase
Adalah enzim-enzim yang mengkatalisis pemindahan gusus tertentu seperti aldehid, keton,
fosfat, atau glikosil. Contohnya adalah enzim aminotransferase, transketolase, dan
transaldolase.

c. Hidrolase
Adalah enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan ikatan antara karbon dengan atom
lainnya melalui penambahan molekul air. Contohnya adalah enzim amidase, peptidase,
dan fosfatase.

d. Liase
Adalah enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan ikatan karbon-karbon, karbon-sulfur,
dan karbon-nitrogen. Contohnya adalah enzim dekarboksilase, aldolase, dan deaminase.

e. Isomerase
Adalah enzim-enzim yang mengkatalisis reseminasi optik atau isomer geometrik dan reaksi
oksidasi reduksi intra molekuler. Contohnya adalah enzim epimerase, mutase, dan
isomerase.

f. Ligase
Adalah enzim-enzim yang mengkatalisis pembentukan ikatan antara karbon dengan karbon,
karbon dengan sulfur, karbon dengan nitrogen, serta karbon dengan oksigen. Contohnya
adalah enzim sintetase dan karboksilase.

Berdasarkan proses reaksi yang dikatalisis, yaitu :

a. Karbohidrase
Enzim karbohidrase adalah enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan karbohidrat. Enzim
ini terutama terdapat disaliva (air ludah) dan usus halus.

12
Contoh dari enzim ini adalah enzim selulose, amilase, pektinase, maltose, sukrose, laktose.
(fungsi nya sudah dibahas diatas)

b. Protease
Enzim protease disebut juga dengan proteinase, proteolitik atau peptidase. Merupakan
enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan rantai protein didalam tubuh, sehingga protein
yang masuk melalui makanan dapat menjadi molekul yang lebih sederhana diserap kedalam
pembuluh darah dan dibawa ke sirkulasi menuju seluruh tubuh. Enzim protease ini terutama
terdapat di lambung dan di usus halus.
Contoh dari enzim ini adalah enzim pepsin, renin, tripsin, enterokinase, peptidase, dan
gelatinase.

c. Esterase
Enzim esterase merupakan sebuah enzim yang fungsinya mengkatalisis pemecahan rantai
ester, terutama yang ditemukan di dalam asam nukleat dan juga lipid (lemak)
Contoh dari enzim esterase adalah enzim lipase, dan fosfatase.

Sumber :

https://www.edubio.info/2015/05/klasifikasi-enzim.html

https://www.softilmu.com/2015/12/Pengertian-Fungsi-Struktur-Sifat-Macam-Macam-Jenis-ENZIM-
Adalah.html

4. Faktor-faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim

Di bawah ini dibahas lebih lanjut mengenai masing-masing faktor yang mempengaruhi
aktivitas enzim:

 Suhu
Semua enzim membutuhkan suhu yang cocok agar dapat bekerja dengan biak. Laju reaksi
biokimia meningkat seiring kenaikan suhu. Hal ini karena panas meningkatkan energi
kinetik dari molekul sehingga menyebabkan jumlah tabrakan diantara molekul-molekul
meningkat.

13
Sedangkan dalam kondisi suhu rendah, reaksi menjadi lambat karena hanya terdapat sedikit
kontak antara substrat dan enzim.

Namun, suhu yang ekstrim juga tidak baik untuk enzim. Di bawah pengaruh suhu yang
sangat tinggi, molekul enzim cenderung terdistorsi, sehingga laju reaksi pun jadi menurun.
Enzim yang terdenaturasi gagal melaksanakan fungsi normalnya. Dalam tubuh manusia,
suhu optimum di mana kebanyakan enzim menjadi sangat aktif berada pada kisaran 35°C
sampai 40°C. Ada juga beberapa enzim yang dapat bekerja lebih baik pada suhu yang lebih
rendah daripada ini.

 Nilai pH
Efisiensi suatu enzim sangat dipengaruhi oleh nilai pH atau derajat keasaman sekitarnya. Ini
karena muatan komponen asam amino enzim berubah bersama dengan perubahan nilai pH.
Secara umum, kebanyakan enzim tetap stabil dan bekerja baik pada kisaran pH 6 dan 8.
Tapi, ada beberapa enzim tertentu yang bekerja dengan baik hanya di lingkungan asam atau
basa.

Nilai pH yang menguntungkan bagi enzim tertentu sebenarnya tergantung pada sistem
biologis tempat enzim tersebut bekerja. Ketika nilai pH menjadi terlalu tinggi atau terlalu
rendah, maka struktur dasar enzim dapat mengalami perubahan. Sehingga sisi aktif enzim
tidak dapat mengikat substrat dengan benar, sehingga aktivitas enzim menjadi sangat
terpengaruhi. Bahkan enzim dapat sampai benar-benar berhenti berfungsi.

 Konsentrasi Substrat
Jelas saja konsentrasi substrat yang lebih tinggi berarti lebih banyak jumlah molekul substrat
yang terlibat dengan aktivitas enzim. Sedangkan konsentrasi substrat yang rendah berarti
lebih sedikit jumlah molekul substrat yang dapat melekat pada enzim, menyebabkan
berkurangnya aktivitas enzim.

Tapi ketika laju enzimatik sudah mencapai maksimum dan enzim sudah dalam kondisi
paling aktif, peningkatan konsentrasi substrat tidak akan memberikan perbedaan dalam
aktivitas enzim. Dalam kondisi seperti ini, di sisi aktif semua enzim terus terdapat substrat,
sehingga tidak ada tempat untuk substrat ekstra.

 Konsentrasi Enzim
Semakin besar konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi akan semakin cepat pula.
Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi, tentunya selama masih ada
substrat yang perlu diubah menjadi produk.

 Aktivator & Inhibitor

Aktivator merupakan molekul yang membantu enzim agar mudah berikatan dengan substrat.

14
Inhibitor adalah substansi yang memiliki kecenderungan untuk menghambat aktivitas enzim.
Inhibitor enzim memiliki dua cara berbeda mengganggu fungsi enzim. Berdasarkan caranya,
inhibitor dibagi menjadi 2 kategori: inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif.

Inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sama dengan molekul substrat, inhibitor ini
melekat pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi pembentukan ikatan kompleks enzim-
substrat.

Inhibitor non-kompetitif dapat melekat pada sisi enzim yang bukan merupakan sisi aktif, dan
membentuk kompleks enzim-inhibitor. Inhibitor ini mengubah bentuk/struktur enzim,
sehingga sisi aktif enzim menjadi tidak berfungsi dan substrat tidak dapat berikatan dengan
enzim tersebut.

Berikut ini adalah beberapa faktor yang memengaruhi kerja enzim:

1. Temperatur atau suhu

Enzim bekerja optimal pada suhu kamar ± 27°C - 32°C. Jika suhu rendah maka enzim akan
non aktif tetapi dapat aktif kembali jika suhu kembali normal.

2. pH

Enzim bekerja pada kondisi pH yang sangat spesifik. Hal tersebut berkaitan erat dengan
lokasi enzim yang bekerja terhadap suatu substrat.

3. Inhibitor atau penghambat

Inhibitor dapat menghambat substrat berikatan dengan enzim sehingga tidak dapat
dihasilkan produk. Kerja inhibitor dibagi menjadi dua macam yaitu:

a. Inhibitor kompetitif
Bentuk inhibitor menyerupai bentuk sisi aktif enzim sehingga mampu menghambat
masuknya substrat karena sisi aktif enzim telah ditempati oleh inhibitor.

b. Inhibitor non kompetitif

Inhibotor menempel pada sisi luar aktif enzim (alosterik) yang dapat mengubah bentuk sisi
aktif enzim sehingga substrat tidak dapat masuk ke sisi aktif enzim yang dapat menyebabkan
tidak terbentuknya produk.
Sumber :

https://brainly.co.id/tugas/3914578

https://www.jendelasarjana.com/2013/09/faktor-yang-mempengaruhi-kerja-enzim.html

15
5. A. Pengertian Isozim

Bentuk molekul enzim tidak selalu sama pada suatu spesies. Variasi bentuk dapat muncul
pada suatu enzim dengan fungsi yang sama karena mutasi atau "kesalahan" dalam
proses transkripsi. Jika variasi terjadi pada bagian enzim yang aktif (gugus aktif),
kemungkinan besar enzim tidak berfungsi sama sekali. Sementara itu, jika variasi terjadi
pada bagian enzim yang tidak aktif yang terjadi biasanya perubahan pada daya kerja
enzim tetapi enzim masih tetap berfungsi. Variasi ini dikenal
sebagai isoenzim atau isozim.
Isoenzim merupakan produk dari gen-gen yang homolog sehingga belum tentu
berasal dari lokus yang sama. Isoenzim yang berasal dari lokus yang sama dikenal
sebagai allozim (dari allozyme, "allelic enzyme").

B. Pemanfaatan isozim pada metode diagnostik

Pemanfaatan enzim sebagai alat diagnosis

Pemanfaatan enzim untuk alat diagnosis secara garis besar dibagi dalam tiga
kelompok:

1. Enzim sebagai petanda (marker) dari kerusakan suatu jaringan atau organ akibat
penyakit tertentu.
Penggunaan enzim sebagai petanda dari kerusakan suatu jaringan mengikuti prinsip
bahwasanya secara teoritis enzim intrasel seharusnya tidak terlacak di cairan
ekstrasel dalam jumlah yang signifikan. Pada kenyataannya selalu ada bagian kecil
enzim yang berada di cairan ekstrasel. Keberadaan ini diakibatkan adanya sel yang
mati dan pecah sehingga mengeluarkan isinya (enzim) ke lingkungan ekstrasel,
namun jumlahnya sangat sedikir dan tetap. Apabila enzim intrasel terlacak di dalam
cairan ekstrasel dalam jumlah lebih besar dari yang seharusnya, atau mengalami
peningkatan yang bermakna/signifikan, maka dapat diperkirakan terjadi kematian
(yang diikuti oleh kebocoran akibat pecahnya membran) sel secara besar-besaran.
Kematian sel ini dapat diakibatkan oleh beberapa hal, seperti keracunan bahan kimia
(yang merusak tatanan lipid bilayer), kerusakan akibat senyawa radikal bebas, infeksi
(virus), berkurangnya aliran darah sehingga lisosom mengalami lisis dan
mengeluarkan enzim-enzimnya, atau terjadi perubahan komponen membrane
sehingga sel imun tidak mampu lagi mengenali sel-sel tubuh dan sel-sel asing, dan
akhirnya menyerang sel tubuh (penyakit autoimun) dan mengakibatkan kebocoran
membrane.

16
 Contoh penggunaan enzim sebagai petanda adanya suatu kerusakan jaringan adalah
sebagai berikut:

 Peningkatan aktivitas enzim renin menunjukkan adanya gangguan perfusi darah ke

glomerulus ginjal, sehingga renin akan menghasilkan angiotensin II dari suatu
protein serum yang berfungsi untuk menaikkan tekanan darah
 Peningkatan jumlah Alanin aminotransferase (ALT serum) hingga mencapai seratus
kali lipat (normal 1-23 sampai 55U/L) menunjukkan adanya infeksi virus hepatitis,
peningkatan sampai dua puluh kali dapat terjadi pada penyakit mononucleosis
infeksiosa, sedangkan peningkatan pada kadar yang lebih rendah terjadi pada
keadaan alkoholisme.
 Peningkatan jumlah tripsinogen I (salah satu isozim dari tripsin) hingga empat ratus
kali menunjukkan adanya pankreasitis akut, dan lain-lain.
2. Enzim sebagai suatu reagensia diagnosis.

Sebagai reagensia diagnosis, enzim dimanfaatkan menjadi bahan untuk mencari

petanda (marker) suatu senyawa. Dengan memanfaatkan enzim, keberadaan suatu
senyawa petanda yang dicari dapat diketahui dan diukur berapa jumlahnya.
Kelebihan penggunaan enzim sebagai suatu reagensia adalah pengukuran yang
dihasilkan sangat khas dan lebih spesifik dibandingkan dengan pengukuran secara
kimia, mampu digunakan untuk mengukur kadar senyawa yang jumlahnya sangat
sedikit, serta praktis karena kemudahan dan ketepatannya dalam mengukur. Contoh
penggunaan enzim sebagai reagen adalah sebagai berikut:
 Uricase yang berasal dari jamur Candida utilis  dan bakteri Arthobacter
globiformis  dapat digunakan untuk mengukur asam urat.
 Pengukuran kolesterol dapat dilakukan dengan bantuan enzim kolesterol-oksidase
yang dihasilkan bakteri Pseudomonas fluorescens.
 Pengukuran alcohol, terutama etanol pada penderita alkoholisme dan keracunan
alcohol dapat dilakukan dengan menggunakan enzim alcohol dehidrogenase yang
dihasilkan oleh Saccharomyces cerevisciae, dan lain-lain.
3. Enzim sebagai petanda pembantu dari reagensia.

Sebagai petanda pembantu dari reagensia, enzim bekerja dengan memperlihatkan

reagensia lain dalam mengungkapkan senyawa yang dilacak. Senyawa yang dilacak
dan diukur sama sekali bukan substrat yang khas bagi enzim yang digunakan. Selain
itu, tidak semua senyawa memiliki enzimnya, terutama senyawa-senyawa sintetis.
Oleh karena itu, pengenalan terhadap substrat dilakukan oleh antibodi. Adapun
dalam hal ini enzim berfungsi dalam memperlihatkan keberadaan reaksi antara
antibodi dan antigen. Contoh penggunaannya adalah sebagai berikut:

 Pada teknik imunoenzimatik ELISA (Enzim Linked Immuno Sorbent Assay),

antibodi mengikat senyawa yang akan diukur, lalu antibodi kedua yang sudah
ditandai dengan enzim akan mengikat senyawa yang sama. Kompleks antibodi-
senyawa-antibodi ini lalu direaksikan dengan substrat enzim, hasilnya adalah zat
berwarna yang tidak dapat diperoleh dengan cara imunosupresi biasa. Zat berwarna
17
 ini dapat digunakan untuk menghitung jumlah senyawa yang direaksikan. Enzim
yang lazim digunakan dalam teknik ini adalah peroksidase, fosfatase alkali, glukosa
oksidase, amilase, galaktosidase, dan asetil kolin transferase.
 Pada teknik EMIT (Enzim Multiplied Immunochemistry Test), molekul kecil seperti
obat atau hormon ditandai oleh enzim tepat di situs katalitiknya, menyebabkan
antibodi tidak dapat berikatan dengan molekul (obat atau hormon) tersebut. Enzim
yang lazim digunakan dalam teknik ini adalah lisozim, malat dehidrogenase, dan
gluksa-6-fosfat dehidrogenase.

Sumber :

https://id.wikipedia.org/wiki/Isoenzim

http://arti-definisi-pengertian.info/pengertian-isoenzim/

https://smart-fresh.blogspot.com/2011/04/pemanfaatan-enzim-sebagai-alat.html

https://queenofsheeba.wordpress.com/2011/02/10/peran-enzim-dalam-metabolisme-dan-
pemanfaatannya-di-bidang-diagnosis-dan-pengobatan/

6. Perbedaan kofaktor, koenzim dan gugus prostetik !

18
 Perbedaan Koenzim, Kofaktor dan Gugus Prostetik
Koenzim
Berdasarkan strukturnya, enzim terdiri atas komponen yang disebut apoenzim yang berupa
protein dan gugus protetik berupa non protein.Gugus prostetik dibedakan menjadi koenzim
dan kofaktor.

Gugus koenzim tersusun dari senyawa organik nonprotein yang tidak melekat erat pada
bagian protein enzim. Fungsi koenzim adalah membantu proses katalisis oleh enzim maupun
penyusunan struktural yang penting. Koenzim digunakan untuk memantapkan ikatan antara
substrat pada enzim atau mentransfer elektron yang timbul selama proses katalisa. Contoh
koenzim adalah NADH, NADPH dan adenosina trifosfat.

Gugus kimiawi yang dibawa mencakup :

 Ionhidrida(H –) yang dibawa olehNAD atau NADP+

 Gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A
 Formil, metenil dibawa oleh asam folat
 Gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina.

Ada beberapa koenzim lain seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.
Koenzim merupakan senyawa organik yang diperlukan untuk aktifitas suatu enzim tertentu
yang bersifat termostabil dan memiliki berat molekul rendah.Koenzim akan memperbesar
kemampuan katalitik sebuah enzim sehingga menjadi jauh melebihi kemampuan yang
ditawarkan hanya oleh gugus fungsional asam aminonya, yang menyusun massa enzim
tersebut.

Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim lewat ikatan kovalen atau gaya
nonkovalen kerap kali disebut sebagai gugus prostetik. Koenzim yang mampu berdifusi
secara bebas umumnya berfungsi sebagai unsur pembawa (yang didaur ulang secara

19
 kontinu) hydrogen (FADH), hidrida (NADH dan NADPH), atau unit-unit kimia seperti
gugus asil (koenzim A) atau gugus metil (folat), membawanya bolak-balik antara tempat
pembentukannya dan pemakaiannya. Oleh karena itu, koenzim yang disebut sebagai substrat
sekunder.

Jenis-jenis enzim yang membutuhkan koenzim adalah enzim yang mengatalisis reaksi
oksidasireduksi, pemindahan gugus serta isomerisasi, dan reaksi yang membentuk ikatan
kovalen (kelas IUB 1,2,5, dan 6).

Kofaktor
Kofaktor berfungsi sama dengan gugus prostetik, tetapi berikatan secara reversible Dapat
berupa zat anorganik

 ion logam (Metal- activated enzymes)

Dapat berupa zat organik
 flavin dan heme

Contoh enzim yg mengandung kofaktor;

karbonat anhidrase dg kofaktor Zn terikatsbg bgn dari tapak aktifnya ->katalitik

Pembagian Kofaktor;

1. Aktivator
ion anorganik yang biasanya berikatan lemah dengan suatu enzim
Contoh; Cu,Fe,Mn,Zn.Ca,K dan Co
2. Ggs Prostetik -> ikatan kovalen
dapat berupa senyawa,organik ttt,vitamin / ionlogam
Contoh:
FAD -> Vit,B2/Riboflavin -> menerima atom hidrogen
Ion Logam: Sitokrom ->sebagai pembawa elektron pada Fe

Koenzim berupa gugus organik yang padaumumnya merupakan vitamin, seperti vitamin B1,
B2, NAD+ (Nicotinamide Adenine Dinucleotide ).
Kofaktor berupa gugus anorganik yang biasanya berupa ion-ion logam, seperti Cu2+, Mg2+,
dan Fe2+

Kofaktor adalah komponen enzim yangbersifat non-protein yang berfungsimengaktifkan

enzim.
Sifatnya stabil terhadap perubahan suhuatau suatu reaksi.
Kofaktor dibedakan menjadi tiga tipe yaitu, aktivator, gugus prostetik dan ko-enzim

1. Aktivator
Aktivator adalah ion – ion anorganik yangbiasanya berikatan lemah dengan suatuenzim.

20
 Contoh beberapa logam berperansebagai aktivator dalam sistem enzimadalah Cu, Fe, Mn,
Zn, Ca, K dan Co.
2. Gugus Prostetik
Gugus prostetik berikatan erat denganenzim (protein) oleh ikatan kovalen.Gugus prostetik
dapat berupa senyawaorganik tertentu, vitamin atau ion logam.Misal FAD yang
mengandung riboflavin (Vitamin
B2) yang merupakan bagian FADyang menerima atom Hidrogen.
3. Koenzim
Enzim yang tidak mempunyai gugusprostetik, memerlukan senyawa organiklain untuk
aktivitasnya juga disebutkoenzim. Koenzim tidak melekat erat padabagian protein enzim.

Sumber :

https://www.gurupendidikan.co.id/pengertian-koenzim/

21
 https://zonabawah.blogspot.com/2011/04/kofaktor-aktivator-gugus-prostetik-dan.html

7. Struktur enzim untuk mendukung fungsi katalitiknya

Dalam melaksanakan katalisis ada empat langkah yang dibutuhkan enzim yaitu:

22
1. Substrat berikatan dengan enzim. Substrat atau banyak substrat berikatan pada situs aktif
(active site) untuk membentuk kompleks substrat-ezim.
2. Terinduksi hingga pas (induced fit). Enzim yang berikata ndengan substrat menginduksi
perubahan bentuk enzim sehingga substrat lebih pas pada tempat yang lebih sempit di
bagian situs aktif (induced fit). Induced fit dapat didefinisikan sebagai perubahan enzim
yang reversibel.
3. Katalisis. Saat terjadinya katalisis dalam reaksi, substrat atau banyak substrat
berubah dengan cara yang spesifik, contoh dengan modifikasi kimiawi, pembelahan
(cleavage) atau penggabungan substrat yang berlipat ganda. Pada langkah katalisis
ini, terdapat dua macam jenis yaitu turnover number atau pergantian jumlah dan
bidirectional atau dua arah. Pergantian jumlah yaitu katalisis terjadi sangat cepat
sehingga satu molekul enzim dapat mengubah lebih dari 1000 molekul substrat per
detik. Sedangkan dua arah yaitu enzim yang sama mengatalisis reaksi tertentu
dalam dua arah ke depan atau sebaliknya.
4. Langkah terakhir:Produk dilepaskan. Terjadinya pelepasan produk reaksi dari situs aktif,
dan enzim tetap dalam bentuk aslinya. Enzim selanjutnya dapat meninggalkan situs aktif
dan digunakan kembali dengan substrat yang baru.

Substrat adalah molekul yang ditindaklanjuti oleh enzim. Substrat disimpan ke jaringan
aktif enzim, atau tempat yang memungkinkan ikatan lemah terbentuk antara dua
molekul.Pada Suatu Jaringan substrat enzim terbentuk akibat gaya yang diberikan pada
substrat dari enzim ini bereaksi  menjadi produk dari reaksi yang dihasilkan.

Ikatan yang terbentuk antara substrat dan enzim menyebabkan perubahan konformasi,
atau perubahan bentuk, dalam enzim. Perubahan bentuk yang dikeluarkan ialah apa yang
menyerap tekanan ke substrat, memaksa molekul bersama-sama atau memisahkannya.

Hampir setiap molekul dalam tubuh kita adalah molekul substrat di beberapa titik.
Dikarenakan besarnya jumlah energi dan waktu yang dibutuhkan untuk sebagian besar
reaksi berlangsung  setiap reaksi memerlukan enzim khusus untuk membantunya. Enzim
melakukan ini dengan menurunkan energi yang dibutuhkan untuk suatu reaksi yang
terjadi antara molekul substrat, atau dalam satu molekul. Sesudah reaksi terjadi  substrat
sekarang secara kimia berbeda  disebut produk. Tetapi, banyaknya bahan kimia yang
diproduksi oleh tubuh kita diserap oleh banyak langkah yang lebih kecil yang dikenal
sebagai perantara masing-masing memiliki enzim sendiri. Produk dari satu reaksi menjadi
substrat oleh reaksi selanjutnya sampai produk terakhir berhasil. Dengan cara ini semua
bahan di dalam tubuh kita terbentuk.

Nutrisi, yang dikumpulkan oleh organisme, dicerna dalam usus. Pada Bagian ini Enzim
mengenali berbagai macam bentuk makanan sebagai substrat dan bertindak serta bekerja
untuk memisahkan Nutrisi.Setelah Hancur, produk ini dibawa ke berbagai macam sel di
sekitar tubuh dan  disebut sebagai  substrat lagi. Kemudian enzim yang baru bekerja pada
zat-zat ini disatukan ke dalam molekul yang lebih besar ke dalam tubuh.

Enzim disebut juga dengan Holoenzim, yang terbagi menjadi dua, yaitu apoenzim dan
kofaktor.

23
 Apoenzim merupakan penyusun utama enzim, yaitu bagian enzim aktif yang terdiri atas
protein yang bersifat tidak stabil dan mudah berubah. Sehingga dibutuhkan kofaktor
untuk menjaga fungsi enzim tetap normal. Kofaktor merupakan sebuah komponen berupa
molekul yang bersifat nonprotein. Kofaktor bisa mempunyai ikatan yang kuat maupun
lemah terhadap protein enzim. Jika kofaktor mempunyai ikatan yang kuat dengan protein
enzim, maka disebut dengan prostetik. Jika kofaktor terdiri atas molekul organik
nonprotein yang terikat secara tidak kuat/renggang terhadap protein enzim, maka disebut
dengan koenzim.

Kofaktor terbagi menjadi dua lagi, yaitu molekul organik dan non-organik. Molekul
organik (koenzim) contohnya adalah Vitamin. Sedangkan molekul non-organik (ion
logam) contohnya adalah Fe+2, Mn+2. Akan tetapi, penting untuk diketahui, bahwa tidak
semua enzim memiliki struktur yang lengkap (memiliki apoenzim dan kofaktornya).
Contohnya saja seperti enzim ribonuklease pankreas yang hanya terdiri atas polipeptida
saja, dan tidak mengandung gugus kimiawi lain.

Sumber :

https://www.softilmu.com/2015/12/Pengertian-Fungsi-Struktur-Sifat-Macam-Macam-Jenis-
ENZIM-Adalah.html

https://dunia.pendidikan.co.id/pengertian-subtrat/

8. Mekanisme aksi enzim menurut teori lock and key

24
 1. Teori Lock and Key
Menurut teori lock and key, cara kerja enzim mirip dengan mekanisme kerja kunci dan
gembok. Enzim diibaratkan sebagai kunci yang memiliki sisi aktif, sedangkan substratnya
diibaratkan sebagai gembok. Substrat memasuki sisi aktif dari enzim seperti halnya kunci
memasuki gembok. Substrat tersebut kemudian diubah menjadi produk tertentu. Produk
inilah yang kemudian dilepaskan dari sisi aktif enzim untuk kemudian enzim siap
menerima substrat baru.

Sumber :
http://www.ebiologi.net/2016/01/cara-kerja-enzim-menurut-teori-lock-and.html

9. Mekanisme aksi enzim menurut teori induced fit

Berdasarkan teori induksi pas (induced fit), enzim diibaratkan dapat melakukan
penyesuaian bentuk untuk berikatan dengan suatu substrat. Hal ini ditujukan untuk
meningkatkan kecocokan dengan substrat dan membuat ikatan antara enzim dan substrat
menjadi lebih reaktif.

Molekul enzim mempunyai sisi aktif tempat menempelnya substrat sehingga terbentuklah
molekul kompleks enzim substrat. Pengikatan substrat menginduksi penyesuaian pada
enzim sehingga meningkatkan kecocokan antara keduanya dan mendorong molekul
kompleks enzim-enzim substrat ada dalam kondisi yang lebih reaktif. Saat substrat masuk

25
 ke dalam sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif akan termodifikasi melingkupinya dan
membentuk kompleks. Saat produk sudah lepas dari kompleks, enzim berubah menjadi
tidak aktif lagi dan menjadi bentuk yang lepas. Substrat lain pun kemudian kembali
bereaksi dengan enzim tersebut. Begitu seterusnya.

Sumber :

http://www.ebiologi.net/2016/01/cara-kerja-enzim-menurut-teori-lock-and.html

10. Kinetika reaksi enzim menurut persamaan Michaelis Menten

Michaelis –Menten laju awal reaksi enzimatis dapat ditentukan berdasarkan fungsi
terhadap konsentrasi substrat dan parameter yg berpengaruh dalam enzim

Kinetika enzim membahas laju reaksi-reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim.
Mempelajari laju reaksi ini dapat menunjukkan mekanisme katalisis enzim, peran enzim
dalam metabolisme, kontrol aktivitas enzim, dan bagaimana ilmuwan dapat merumuskan
struktur obat-obatan yang dapat mempercepat atau menghambat laju reaksi.

Kinetika Enzim Michaelis-Menten

Studi kinetika enzim yang paling sederhana menggunakan asumsi yang dirumuskan oleh
biokimiawan Jerman Leonor Michaelis dan Ilmuwan Kanada Maud Menten. Persamaan
yang mereka temukan adalah sebagai berikut:

 v=dPdt=vmax[S]KM+[S] v=dPdt=vmax[S]KM+[S]
Konsep kinetika ini didasarkan ke reaksi sederhana:

26
E+S↽−−⇀ES−→−kcatE+PE+S↽−−⇀ES→kXcatE+P
Kurang lebih apabila dijelaskan, persamaan reaksi itu sebagai berikut: Substrat akan
berikatan dengan enzim menghasilkan kompleks enzim-substrat. Reaksi ini berada dalam
kesetimbangan dengan konstanta reaksi ke kiri yaitu tetapan Michaelis-Menten, KMKM.
Kompleks enzim-substrat selanjutnya diubah menjadi enzim dan produk dengan
konstanta laju reaksi kcatkcat, yang disebut juga Turnover Number (TON).
Bagaimana hukum laju pembentukan produknya? Kita harus tahu konsentrasi dari
kompleks enzim-substrat ([ES]). Mari kita susun persamaan mass balance untuk enzim:

 [E]o=[E]+[ES] [E]o=[E]+[ES]
Kita tahu konstanta Michaelis-Menten, KMKM:
 KM=[E][S][ES] KM=[E][S][ES]
Oleh karena itu, kita bisa menyatakan [ES][ES] dalam [E]o[E]o dengan cara kita
nyatakan dulu [E][E] dalam [ES][ES]:
 [E]=KM[ES][S] [E]=KM[ES][S]
Sehingga:

 [E]o=[ES](1+KM[S]) [E]o=[ES](1+KM[S])
Oleh karena itu:

 [ES]=[E]o[S]KM+[S] [ES]=[E]o[S]KM+[S]
Sehingga hukum pembentukan lajunya:

 dPdt=kcat[ES]=kcat[E]o[S]KM+[S] dPdt=kcat[ES]=kcat[E]o[S]KM+[S]

Kinetika Enzim Briggs-Haldane

Apabila persamaan yang diajukan Michaelis-Menten menggunakan prinsip

kesetimbangan, lain halnya dengan yang diajukan oleh George Briggs dan J. B. S.
Haldane. Kinetika Briggs-Haldane memanfaatkan Quasi Steady-State Approximation
(QSSA). Apabila ditulis, berikut ini yaitu reaksinya:

E+S↽−−⇀k1k−1ES−→−kcatE+PE+S↽−−⇀kX1kX−1ES→kXcatE+P
Mari tulis persamaan kinetika untuk [ES][ES] yang dianggap berada dalam steady state:
 d[ES]dt=k1[E][S]–k−1[ES]–kcat[ES]=0 d[ES]dt=k1[E][S]–k−1[ES]–kcat[ES]=0
[E][E] bisa kita nyatakan dalam [ES][ES] menggunakaan persamaan mass balance:
 [E]=[E]o–[ES] [E]=[E]o–[ES]
Sehingga didapatkan:

d[ES]dt=k1[E]o[S]–k1[ES][S]–k−1[ES]–kcat[ES]=0d[ES]dt=k1[E]o[S]–k1[ES][S]–
k−1[ES]–kcat[ES]=0
Sehingga kita dapatkan konsentrasi kompleks enzim-substrat:

[ES]=k1[E]o[S]k1[S]+k−1+kcat[ES]=k1[E]o[S]k1[S]+k−1+kcat
Sehingga didapatkan aturan lajunya:

27
dPdt=kcat[ES]=kcatk1[E]o[S]k1[S]+k−1+kcatdPdt=kcat[ES]=kcatk1[E]o[S]k1[S]
+k−1+kcat
Apabila kita bagi kedua sisi dengan k1k1, didapatkan:
dPdt=kcat[ES]=kcat[E]o[S][S]+k−1+kcatk1dPdt=kcat[ES]=kcat[E]o[S][S]+k−1+kcatk1
Persamaan yang diajukan oleh Briggs-Haldane merupakan penurunan yang lebih akurat.
Apabila nilai k−1k−1 jauh lebih besar dari kcatkcat (artinya reaksi pertama adalah
kesetimbangan cepat), kita dapatkan persamaan yang sama dengan Michaelis-Menten.
Kurva Laju terhadap Konsentrasi Substrat

Figure 1: Kurva Laju terhadap Konsentrasi Substrat. Sumber: wikipedia

Grafik laju terhadap konsentrasi substrat pada kinetika enzim Michaelis-Menten
berbentuk hiperbola. Hal ini bisa dijelaskan sebagai berikut:
Apabila [S]>>>KM[S]>>>KM, maka nilai konstanta Michaelis-Menten sanggup
diabaikan, sehingga:
 dPdt=kcat[E]o[S][S]=kcat[E]o dPdt=kcat[E]o[S][S]=kcat[E]o
Sehingga kecepatan maksimum enzim ketika substrat sangat tinggi, dinyatakan
dalam kcatkcat dan konsentrasi awal:
 vmax=kcat[E]o vmax=kcat[E]o
Sehingga boleh juga kita tuliskan persamaan lajunya:

 dPdt=vmax[S]KM+[S] dPdt=vmax[S]KM+[S]
Dari definisi ini, kita bisa dapatkan bahwa nilai KMKM adalah sama dengan konsentrasi
substrat ketika lajunya setengah dari kecepatan maksimumnya. Saat nilai konsentrasi
substrat sama dengan KMKM, kita dapatkan:
 dPdt=vmaxKMKM+KM=vmax2 dPdt=vmaxKMKM+KM=vmax2
Apabila kita cermati lebih lanjut, kita akan menyadari bahwa [S] bergantung juga pada
konsentrasi kompleks enzim-substrat:

 [S]=[S]o–[ES] [S]=[S]o–[ES]
Pada hampir semua kasus, nilai konsentrasi substrat awal jauh lebih besar dari
konsentrasi enzim yang disediakan. Ingat, enzim di sini berperan sebagai katalis,
28
sehingga biasanya ada hanya dalam jumlah yang sangat kecil dibandingkan dengan
substratnya. Sehingga, bisa kita simpulkan:

 [S]≈[S]o

Teori Dasar
Kinetika Enzim --> Enzim adalah katalis yang dapat meningkatkan kecepatan reaksi
dengan cara menurunkan energi aktivasi. Energi aktivasi merupakan pembatas untuk
terjadinya pembentukan fase transisi sebelum menghasilkan produk dan substrat. Fase
transisi tersebut merupakan fase terbentuknya kompleks Enzim-Substrat (E-S). 
Mekanisme enzim merupakan urutan langkah untuk mengkonversi substrat menjadi
produk melalui reaksi enzimatis. Setelah substrat terikat dengan enzim, ikatan akan
terputus kembali yang diikuti dengan pelepasan produk oleh enzim.

Dalam reaksi enzimatis, peningkatan konsentrasi substrat akan mencapai suatu kecepatan
maksimum, dimana penambahan substrat selanjutnya tidak akan menambah kecepatan
reaksi.

Persamaan Michaelis-Menten
Persamaan Michaelis-Menten menunjukkan hubungan kuantitatif antara kecepatan awal,
kecepatan maksimum, konsentrasi awal substrat dan Km. Kecepatan reaksi pada awal
reaksi tergantung pada konsentrasi substrat. Semakin tinggi konsentrasi, kecepatan reaksi
semakin lambat dan akhirnya tidak dipengaruhi lagi oleh konsentrasi. Dengan pola
tersebut, maka kurva kecepatan reaksi vs konsentrasi substrat akan berbentuk hiperbolik.
Hal ini merupakan karakteristik reaksi enzim dalam model Michaelis-Menten. Grafik ini
khas untuk setiap proses yang mencapai kejenuhan. Persamaan Michaelis-Menten dapat
dinyatakan sebagai berikut :

29
 Sumber :

http://shintarosalia.lecture.ub.ac.id/files/2012/09/TRK-meeting-12_SRD.pdf

https://tepanaca.com/chemistry/topic/kinetika-enzim/

https://foodtechpedia.blogspot.com/2017/08/pengukuran-kinetika-enzim.html

11. Kinetika reaksi enzim menurut Lineweaver-Burk

Kurva Lineweaver-Burk

Figure 2. Kurva Lineweaver-Burk. Sumber: Wikipedia

Kurva Michaelis-Menten bisa kita linearisasi menjadi kurva Lineweaver-Burk.

Persamaan Michaelis-Menten berikut:

30
 v=vmax[S]KM+[S] v=vmax[S]KM+[S]
Apabila dibalik, akan menjadi:

 1v=KM+[S]vmax[S]=KMvmax1[S]+1vmax 1v=KM+[S]vmax[S]=KMvmax1[S]
+1vmax
Dengan persamaan ini, kita bisa mendapatkan kurva 1v1v terhadap 1[S]1[S] dengan nilai
perpotongan di sumbu y adalah 1vmax1vmax, perpotongan di sumbu x
adalah −1KM−1KM, dan gradiennya adalah KMvmaxKMvmax.

Persamaan Michaelis-Menten sulit untuk digunakan menentukan nilai konstanta

Michaelis-Menten (Km) dan kecepatan maksimum (Vmax). Hans Lineweaveer dan Dean
Burk membuat transformasi persamaan tersebut ke dalam bentuk persamaan linier. Pada
persamaan Lineweaver-Burk, persamaan Michaelis-Menten ditransformasi menjadi garis
lurus dengan cara mengatur kembali kedua sisi persamaan pada Michaelis-Menten. Plot
Lineweaver-Burk merupakan hubungan garis lurus antara 1/V sumbu y dengan 1/[S] pada
sumbu x. Dengan persamaan garis lurus akan lebih mudah diperoleh informasi untuk
mendapatkan Vmax atau Km. Nilai Vmax dapat diperoleh dari kebalikan nilai intersept
(1/Vmax), sedangkan nilai Km dapat diperoleh dari nilai slope (Km/Vmax)

Sumber :

https://tepanaca.com/chemistry/topic/kinetika-enzim/

https://foodtechpedia.blogspot.com/2017/08/pengukuran-kinetika-enzim.html

Sekian dan terimakasih 😊

31