Anda di halaman 1dari 43

L/O/G/O

Asam Amino dan


Protein
Protein
• Molekul yg sangat vital untuk
organisme  terdapt di semua sel
• Polimer  disusun oleh 20 mcm
asam amino standar
• Rantai asam amino dihubungkan dg
iktn kovalen yg spesifik
• Struktur & fungsi ditentukan oleh
kombinasi, jumlah dan urutan asam
amino
• Sifat fisik dan kimiawi  dipengaruhi
oleh asam amino penyusunnya

www.themegallery.com
Fungsi Protein
• Reaksi kimia  enzymes
• Immune system  antibodies
• Mechanical structure  tendons
• Generation of force  muscles
• Nerve conduction  ion channels
• Vision  eye lens
• . . . and much more!

www.themegallery.com
STRUCTUR ASAM AMINO

Non-ionized form

H
O
Amino
group
H2N C C Carboxyl
group

OH
R
Side chain

www.themegallery.com
Ikatan Peptida
• Dua asam amino berikatan melalui suatu
ikatan peptida dengan melepas sebuah
molekul air. Reaksi keseimbangan ini
cenderung untuk berjalan ke arah
hidrolisis daripada sintesis.
• Beberapa asam amino, biasanya lebih dari
100 buah, dapat mengadakan ikatan
peptida dan membentuk rantai polipeptida
yang tidak bercabang.

www.themegallery.com
• Dalam teknologi pangan, asam amino
mempunyai beberapa sifat yang
menguntungkan maupun yang kurang
menguntungkan. Misalnya D-triptofan
mempunyai rasa manis 35 kali kemanisan
sukrosa, sebaliknya L-triptofan mempunyai rasa
yang sangat pahit. Asam glutamat sangat
penting peranannya dalam pengolahan
makanan, karena dapat menimbulkan rasa yang
lezat.

www.themegallery.com
• Asam amino endogen dapat dibentuk dalam
tubuh manusia, sedangkan 10 asam amino
eksogen tidak dapat dibentuk oleh tubuh
manusia, karena itu disebut asam amino
esensial, artinya harus didapatkan dari makanan
sehari-hari.

www.themegallery.com
Asam Amino

• merupakan unit penyusun


protein
• Struktur:
satu atom C sentral yang
mengikat secara kovalent:
– gugus amino,
– gugus karboksil,
– satu atom H dan
– rantai samping (gugus R)

www.themegallery.com
• Gugus R  rantai samping yang berbeda-beda pada
setiap jenis asam amino
• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:
-. Struktur
-. Ukuran
-. Muatan elektrik
-. Sifat kelarutan di dalam air
www.themegallery.com
PENGARUH GUGUS SAMPING (R)
• Asam amino bersifat : asam, basa dan netral

NHa – CH - COOH
CH2 – CH2 – COOH
(Glutamat) asam

NHa – CH - COOH
(CH2)4 – NH2
(Lisin) basa

NHa – CH - COOH
CH2OH
(Serin) netral

www.themegallery.com
Asam amino standar
• Asam amino yang menyusun
protein organisme ada 20
macam disebut sebagai asam
amino standar
• Diketahui asam amino ke 21
disebut selenosistein (jarang
ditemukan) Terdapat di
beberapa enzim seperti
gluthatione peroxidase
• Selenenosistein mempy kode
genetik: UGA  biasa utk stop
kodon  tjd pd mRNA dgn
struktur 2nd yg banyak.

www.themegallery.com
Klasifikasi Asam amino
• Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)
• Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non
polar, ada/tidaknya gugus terionisasi
Non
Polar
Polar
AROMATIK
NON
Basic POLAR
POLAR Acidic (-)
(+)
BASIC (+) ACIDIC (-)

Aromatik
www.themegallery.com
Asam amino non polar
• Memiliki gugus R alifatik
• Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin
• Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a spt
Ile (I)  biasa terdapat di bagian dlm protein.
• Prolin berbeda dgn a.a  siklis. Tapi mempunyai
byk kesamaan sifat dgn kelompok alifatis ini.
• Umum terdapat pada protein yang berinteraksi
dengan lipid

www.themegallery.com
www.themegallery.com
www.themegallery.com
Asam amino polar
• Memiliki gugus R yang tidak bermuatan
• Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin,
glutamin
• Bersifat hidrofilik  mudah larut dalam air
• Cenderung terdapat di bagian luar protein
• Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R
terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat
mengalami oksidasi dengan sistein membentuk
ikatan disulfide
• (-S-S-)  sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena
selalu tjd dari 2 buah molekul sistein dan tidak
dikode oleh DNA)

www.themegallery.com
Asam amino dengan
gugus R aromatik
• Fenilalanin, tirosin dan triptofan
• Bersifat relatif non polar  hidrofobik
• Fenilalanin bersama dgn V, L & I  a.a plg
hidrofobik
• Tirosin  gugus hidroksil , triptofan  cincin indol
• Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen 
penting untuk menentukan struktur ensim
• Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ
280 nm  sering digunakan utk menentukan kadar
protein

www.themegallery.com
Asam amino dengan gugus R
bermuatan positif
• Lisin, arginin, dan histidin
• Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai
sampingnya
• Bersifat polar  terletak di permukaan protein dapat
mengikat air.
• Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd
gugus imidazol) dibanding
– lisin  gugus amino
– arginin  gugus guanidino
• Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH
fisioligis  sering berperan dlm reaksi ensimatis yg
melibatkan pertukaran proton

www.themegallery.com
Asam amino dengan gugus R
bermuatan negatif

• Aspartat dan glutamat


• Mempunyai gugus karboksil pada rantai
sampingnya  bermuatan (-) / acid pada pH 7

www.themegallery.com
www.themegallery.com
Asam amino non standar
• Merupakan asam amino
diluar 20 mcm as. Amino
standar
• Terjadi karena modifikasi
yang terjadi setelah suatu
asam amino standar
menjadi protein.
• Kurang lebih 300 asam
amino non standar
dijumpai pada sel modifikasi serin yang
mengalami fosforilasi
oleh protein kinase

www.themegallery.com
• modifikasi prolin  dlm proses
modifikasi posttranslasi, oleh
prokolagen prolin hidroksilase.

• Ditemukan pada kolagen untuk


menstabilkan struktur

• Dari modifikasi Glu oleh vit K.


•  karboksi glutamat mampu
mengikat Ca  penting utk
penjendalan darah.
• Ditemukan pd protein protombin

www.themegallery.com
•Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein
kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya
polisakarida
•Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak
menyusun protein  merupakan senyawa antara
metabolisme (biosintesis arginin dan urea)

www.themegallery.com
Polipeptida

www.themegallery.com
STRUKTUR PROTEIN

Struktur primer
- sifat kovalen pada ikatan peptida stabil, tidak
dipengaruhi oleh : pH, pelarut.
- Atom-atom C, H, N terletak pada satu bidang datar
- R diproyeksikan pada arah tertentu pada bidang
Struktur sekunder
- Terbentuk karena ikatan hidrogen
- Bentuk spiral (α helix)
- Gugus karbonil dari setiap asam amino membentuk
ikatan hidrogen dengan gugus amino dari asam
amino ke tiga di sepanjang rantai polipeptida

www.themegallery.com
Struktur tertier
- Dibentuk oleh interaksi antara gugus samping (R) dari
asam – asam amino.
- Hasil interaksi : pelipatan α – helix struktur globular,
gugus R yang hidrofobik disembunyikan di dalam lipatan
protein menjadi sangat larut dlm air.
- Contoh : insulin, hemoglobin dan albumin telur
- Ditemukan : ikatan disulfida, jembatan garam, ikatan
hidrogen, atraksi hidrofobik.

Struktur Kuartener
– Struktur karena interaksi antara polipeptida satu
dengan yang lain

www.themegallery.com
www.themegallery.com
L/O/G/O
Bagaimana sel dapat mengendalikan sebagian
lintasan metaboliknya menjadi anabolik atau
katabolik, dan reaksi khusus mana yang akan
terjadi?

Pengaturan pertama berhubungan dengan


energi

Pengaturan kedua berhubungan dengan laju


reaksi

www.themegallery.com
Sel dapat mengatur lintasan metabolik yang mana yang
berjalan dan seberapa cepat dengan cara memproduksi
katalis yang tepat yaitu enzim dalam jumlah yang sesuai
pada saat diperlukan

Hampir semua reaksi kimia kehidupan berlangsung


sangat lambat tanpa katalis

Enzim meningkatkan kecepatan reaksi 108 – 1020 kali lebih


cepat dari katalis ion logam atau senyawa anorganik
lainnya

Enzim juga lebih spesifik


www.themegallery.com
PENYEBARAN ENZIM DI DALAM SEL

Enzim untuk fotosintesis di kloroplas


Enzim untuk respirasi aerobik hanya di mitokondria
Enzim untuk reaksi respirasi yang lain ada di sitosol
Enzim untuk sintesis DNA , RNA dan mitosis ada di
nukleus

Contoh enzim dari masing-masing reaksi metabolik di


atas (?)

www.themegallery.com
SIFAT DAN STRUKTUR ENZIM

Kekhasan dan Tatanama

Salah satu sifat penting enzim adalah kekhasannya (spesifitas)


Kekhasan ini disebabkan oleh perpaduan enzim-substrat dan
suatu pengaturan gembok dan kunci

Nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya dengan


penambahan ase di belakangnya
Contoh : sukrase
urease

Kelompok enzim yang mempunyai fungsi yang sama diberi nama


menurut fungsinya

Contoh : hidrolase

www.themegallery.com
Commision on Enzyme of International Union of
Biochemistry telah menetapkan tatanama yang
sistematik berdasarkan pada fungsinya

Enzim digolongkan menjadi enam golongan :


Kelas I. Oksidoreduktase
II. Transferase
III. Hidrolase
IV. Liase
V. Isomerase
VI. Ligase

www.themegallery.com
Susunan Kimia Enzim

Bagian utama protein

Tidak semua protein adalah enzim


Contoh : tubulin (protein mikrotubul)
aktin (protein mikofilamen
beberapa protein ribosom
sitokrom (pengangkut elektron dalam fotosintesis)

Protein terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida yang masing-
masing terdiri dari ratusan asam amino

Komposisi dan ukuran protein bergantung pada jenis dan jumlah


subunit asam aminonya

Sebagian besar protein tumbuhan berukuran 40.000 g/mol (Dalton/Da)

www.themegallery.com
GUGUS PROSTETIK, KOENZIM DAN VITAMIN

Disamping bagian protein, enzim juga mengandung


bagian bukan protein yang disebut gugus prostetik
Gugus prostetik menempel pada protein dengan ikatan
kovalen
Contoh :
flavin pada dehidrogenase
ion logam (besi dan tembaga) pada sitokrom
oksidase
gugus gula pada glikoprotein

www.themegallery.com
Beberapa enzim tidak memiliki gugus prostetik tetapi
untuk aktivitasnya diperlukan keikutsertaan senyawa
organik atau ion logam atau keduanya.
Kedua bahan tersebut disebut koenzim

Beberapa vitamin yang disintesis oleh tumbuhan


membentuk bagian koenzim dan gugus prostetik yang
diperlukan oleh enzim pada tumbuhan dan hewan

Hal ini menjelaskan pentingnya vitamin bagi kehidupan

Beberapa mineral juga berfungsi sebagai pengaktif


enzim
Contoh : ion Mg
www.themegallery.com
Kompleks enzim substrat pertama kali dihipotesiskan
oleh EMIL FISCHER (1884), merupakan kesatuan
gembok-dan-kunci yang kaku.

DANIEL E. KOSHLAND, Jr (1973) membuktikan bahwa


sisi aktif enzim dapat diinduksi oleh substrat
Gagasan ini dikenal sebagai hipotesis induksi-cocok

Jenis ikatan antara enzim dan substrat bisa kovalen,


ionik, hidrogen dan van der Waals

Ikatan hidrogen dan van der Waals berperan dalam


orientasi struktural kompleks enzim-substrat

www.themegallery.com
www.themegallery.com
DENATURASI

Jika struktur enzim berubah sehingga substrat tidak


dapat terikat, maka aktivitas katalisis enzim hilang dan
dikatakan terjadi denaturasi enzim.

Pada umumnya denaturasi menyebabkan enzim tidak


dapat kembali

Beberapa faktor yang menyebabkan denaturasi enzim:


1. suhu tinggi
2. Oksigen atau bahan pengoksidasi lainnya
3. Bahan pereduksi
4. Kation logam berat (Ag+, Hg2+, Pb2+)

www.themegallery.com
FAKTOR YANG MEMPENGARUHI LAJU REAKSI
ENZIMATIK

1. Konsentrasi enzim dan substrat


2. pH
3. Suhu
4. Produk reaksi
5. Senyawa penghambat

www.themegallery.com
ENZIM ALOSTERIK DAN PENGENDALIAN BALIK

Merupakan mekanisme penting untuk pengendalian


homeostatik pada tingkat metabolik yaitu membantu
organisme menghasilkan senyawa hanya sejumlah
yang dibutuhkan.

www.themegallery.com
www.themegallery.com
www.themegallery.com