ENZIM

BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang

Enzim adalah molekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa
yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia
organic. Molekul awal yang disebut subtract akan dipercepat perubahannya menjadi
molekul lain yang disebut produk. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar
dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa factor, terutama adalah subtract, suhu,
keasaman, kofaktor, dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat
keasaman) optimim yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat
mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama
sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang
menurunkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inbitor enzim.
Inhibitor irreversibel atau tidak dapat balik, dimana setelah inhibitor mengikat
enzim, inhibitor tidak dapat dipisahkan dari sisi aktif enzim. Keadaan ini menyebabkan
enzim tidak dapat mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa komponen (gugus
fungsi) pada sisi katalitik molekul enzim.
Sehingga dilakukan percobaan pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim
dengan tujuan untuk mengetahui pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim. Dimana
dalam percobaan pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim ini, digunakan inhibitor
kompetitif yaitu malonat. Dalam hal ini malonat yang menginhibisi reaksi yang dikatalisis
oleh enzim suksinat dehidrogenase. Berdasarkan kaitan dengan metabolisme dan
berbagai peranan enzim dalam metabolisme tersebut, maka yang perlu dipelajari adalah
mengenai pemahaman.
B. Rumusan Masalah
Berdasarkan Latar belakang di atas, didapat beberapa rumusan masalah yang
menjadi pembahasan dalam makalah ini, yaitu sebagai berikut:
1. Apa yang dimaksud dengan enzim?
2. Bagaimana penyebaran enzim dalam sel?
3. Bagaimana sifat-sifat enzim?
4. Bagaimana klasifikasi enzim?
5. Bagaimana kofaktor enzim?
6. Bagaimana mekanisme kerja enzim?
7. Bagaimana faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim?
8. Bagaimana nomenklatur enzim?
9. Apa fungsi spesifik enzim dan tata nama enzim?
10.Apa struktur dan fungsi dari enzim?

C. Tujuan Penulisan
Untuk memenuhi tugas Biomedik Dasar
 BAB 2

PEMBAHASAN

a. Pengertian Enzim
Enzim adalah molekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa
yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia
organic. Molekul awal yang disebut subtract akan dipercepat perubahannya menjadi
molekul lain yang disebut produk. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar
dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme.
Menurut Kuhne (1878) enzim berasal dari kata in + zyme yang berarti sesuatu
yang di dalam ragi. Berdasarkan penelitian maka dapat disimpulkan bahwa enzim
adalah suatu protein yang berupa molekul-molekul besar. Pada enzim terdapat bagian
protein yang tidak tahan panas yaitu disebut dengan apoenzim, sedangkan bagian yang
bukan protein adalah bagian yang aktif dan diberi nama gugus prostetik, biasanya
berupa logam seperti besi, tembaga, seng atau suatu bahan senyawa organic yang
mengandung logam.
Enzim adalah biomolekul berupa protein berbentuk bulat (globular), yang terdiri
atas satu rantai polipeptida atau lebih dari satu rantai polipeptida. Dengan adanya
enzim, molekul awal yang disebut subtract akan dipercepat perubahannya menjadi
molekul lain yang disebut produk.
Dalam tumbuhan pun terdapat proses metabolisme tumbuhan yang terdiri dari
anabolisme (pembentkan senyawa yang lebih besar dari molekul – 8 molekul yang lebih
kecil, molekul ini terdiri dari pati, selulose, protein, lemak dan asam lemak; Proses ini
membutuhkan energi). Sedang katabolisme merupakan senyawa dengan molekul yang
besar membentuk senyawa – senyawa dengan molekul yang lebih kecil dan
menghasilkan energi.
Sel dalam tubuh tumbuhan mampu mengatur lintasan – lintasan metabolik yang
dikendalikannnya agar terjadi dan dapat mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan
cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan tepat pada saat
dibutuhkan. Katalisator inilah yang disebut dengan enzim yang mampu mempercepat
laju reaksi.
Enzim yang disebut ATP sintase menggunakan energi potensial untuk
mensintesis molekul yang disebut ATP, yang merupakan mata yang energi yang paling
umum untuk sel, dan yang digunakan dalam reaksi gelap fotosintesis.

b. Penyebaran Enzim Dalam Sel

Enzim untuk fotosintesis terdapat dalam kroloplas, untuk respirasi terutama
terdapat dalam mitokondria sedang sebagian lagi terdapat dalam sitosol. Enzim untuk
sintesis DNA, RNA, dan mitosis terdapat dalam inti (Vandalita, 2018:58).
Pengelompokkan enzim dalam kompartemen meningkatkan efisiensi proses-
proses seluler karena dua hal yaitu membantu memastikan bahwa konsentrasi rekaktan
 cukup di tempat enzim tersebut terdapat dan membantu memastikan bahwa satu
senyawa diarahkan menjadi hasil yang diperlukan dan tidak dialihkan ke jalur lain oleh
kerja enzim lain yang berkompetisi yang juga dapat bekerja pada senyawa itu di tempat
lain dalam sel. Namun pengelompokkan enzim dalam kompartemen-kompartemen tidak
absolut, misalnya membrane yang mengelilingi kloroplas memungkinkan beberapa gula
fosfat yang dihasilkan fotosintesis ke luar. Senyawa-senyawa itu kemudian oleh
sejumlah enzim di luar kloroplas dilibatkan dalam sintesis dinding sel dan respirasi yang
penting untuk tumbuh dan pemeliharaan tumbuhan (Vandalita, 2018).

c. Sifat-sifat Enzim

Menurut Pack (2008: 161) sifat-sifat dari enzim adalah sebagai berikut ini:
1. Enzim adalah Protein Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu
sangat dipengaruhi oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika
lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan
baik. 2. Bekerja secara khusus/spesifik Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai
hanya dengan satu jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu
substrat yang cocok dengan sisi aktifnya.
3. Berfungsi sebagai katalis Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah
produk yang diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian
energi yang dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit.
4. Diperlukan dalam jumlah sedikit Dalam reaksi biokimia hanya sejumlah kecil enzim
yang dibutuhkan untuk mengubah sejumlah besar substrat menjadi produk hasil.
5. Bekerja bolak-balik Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja
dua arah (bolak-balik). Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa 10
sederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi
senyawa tertentu.

d. Klasifikasi Enzim
Menurut Poedjiadi (2006: 75-76) enzim dapat digolongkan
berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang dikatalisis, daya katalisisnya, dan cara
terbentuknya.
1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya
a. Endoenzim Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim
yang bekerjanya di dalam sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan
untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang
berguna untuk proses kehidupan sel,misal dalam proses respirasi.
b. Eksoenzim Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim
yang bekerjanya di luar sel. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat
secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih
rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. Energi yang dibebaskan
pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses
kehidupan sel.
2. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis
a. Oksidoreduktase Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang
merupakan pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah
enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada
beberapa macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase,
oksigenase, hidroksilase dan dehidrogenase.
b. Transferase Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul
dari suatu molekul ke molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim
sebagai berikut:
1) Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.
2) Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat. 12
3) Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.

c. Hidrolase Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan

contoh enzim adalah:

1) Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester

karboksil.

2) Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida). 3) Peptidase

adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.

d. Liase Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau

penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis,
sebagai contoh adalah:

1) L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi

pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.

2) Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi

pengambilan gugus karboksil.

e. Isomerase Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi

isomerisasi, yaitu:

1) Rasemase, merubah l-alanin D-alanin

2) Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat

3) Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal

4) Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi

aseton fosfat

5) Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA suksinil-CoA

 f. Ligase Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan
dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh
adalah enzim asetat=CoASH 13

3. Enzim lain dengan tatanama berbeda Ada beberapa enzim yang

penamaannya tidak menurut cara di atas, misalnya enzim pepsin, triosin, dan
sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. Permease adalah
enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran
sel.

4. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya

a. Enzim konstitutif Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari
susunan sel normal, sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap
pada sel hidup. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar
substratnya, misalnya enzim amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam
proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.

b. Enzim adaptif Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi

terbentuknya enzim tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim
dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. Enzim adaptif adalah enzim yang
pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai contoh adalah enzim beta
galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam medium
yang mengandung laktosa. Mulamula E. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga
awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah
beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. Selama fase lag tersebut E.
colimembentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa.

e. Kofaktor (Aktivitas, Gugus Prostetik, dan Koenzim)

Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim
yang ternyata hanya tersusun dari protein saja. Misalnya pepsin dan tripsin. Tetapi ada
juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein.
Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Koenzim dapat merupakan
ion logam atau metal, atau molekul organic yang dinamakan koenzim. Gabungan antara
bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan holoenzim. Enzim yang
memerlukan ion logam sebagaoi kofaktornya dinamakan metaloenzim. Ion logam ini
berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer, menjadi tempat untuk mengikat subtract,
dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.
 Kofaktor adalah komponen enzim yang bersifat non-protein yang berfungsi untuk
mengaktifkan enzim. Sifatnya stabil terhadap perubahan suhu atau suatu reaksi.
Kofaktor dibedakan menjadi tiga tipe yaitu activator, gugus protestik dan koenzim.

1. Aktivator
Aktivator biasanya berikatan lemah dengan suatu enzim. Banyak enzim yang
berasosiasi dengan glikolisis memerlukan logam sebagai activator. Beberapa logam yang
diketahui merupakan activator dari system enzim adalah Cu, Fe, Mn, Zn, Ca, K, dan Co
(Harahap, 2012)
2. Gugus protestik
Gugus Prostetik yaitu bagian enzim yang tidak tersusun dari protein, tetapi dari ion-ion
logam atau molekul-molekul organik yang disebut 15 koenzim. Molekul gugus prostetik lebih
kecil dan tahan panas (termostabil), ion-ion logam yang menjadi kofaktor berperan sebagai
stabilisator agarenzim tetap aktif (Harahap, 2012). Koenzim yang terkenal pada rantai
pengangkutan elektron (respirasi sel), yaitu NAD (Nikotinamid Adenin Dinukleotida), FAD
(Flavin Adenin Dinukleotida), Sitokrom. Enzim mengatur kecepatan dan kekhususan ribuan
reaksi kimia yang berlangsung di dalam sel. Walaupun enzim dibuat di dalam sel, tetapi untuk
bertindak sebagai katalis tidak harus berada di dalam sel. Reaksi yang di-kendalikan oleh enzim
antara lain ialah respirasi, pertumbuhan dan perkembangan, kontraksi otot, fotosintesis, fiksasi,
nitrogen, dan pencemaan (Harahap, 2012).
 3. Koenzim
Dalam peranannya enzim sering memerlukan senyawa organik tertentu selain protein.
Ditinjau dari fungsinya, dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai pemindahhidrogen,
pemindah elektron, pemindah gugusan kimia tertentu (group transferring) dan koenzim dari
isomerase dan liase (Harahap, 2012).

f. Mekanisme Kerja Enzim

Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim
meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang
diperlukan untuk reaksi) dari EA1 menjadi EA. Penurunan energi aktivasi dilakukan
dengan membentuk kompleks dengan substrat. Setelah produk dihasilkan, kemudian
enzim dilepaskan. Enzim bebas untuk membentuk kompleks baru dengan substrat yang
lain (Mustofa, 2016).
Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis.
Pada sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik
sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik
sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu
yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat harus
saling komplementer (Mustofa, 2016).
 Menurut Pack (2008: 163); Mustofa (2016) ada 2 teori mengenai cara kerja
enzim, yaitu:
1. Model Fischer (model kaku)/ (Lock and key theory) Teori ini menyatakan bahwa
enzim akan mengikat substrat jika ukuran dan bentuknya sama dengan active site
enzyme. Enzim bersifat kaku. Enzim dan substrat bergabung bersama membentuk
kompleks, seperti kunci yang masuk dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat
bereaksi dengan energi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan
melepaskan produk serta membebaskan enzim. Jika enzim mengalami denaturasi
(rusak) karena panas, bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi.
Perubahan pH juga mempunyai pengaruh yang sama.

2. Model Koschland/ ketepatan induksi (Induced fit theory) Menurut teori kecocokan
yang terinduksi, sisi aktif enzim merupakan bentuk yang fleksibel. Ketika substrat
memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif termodifikasi melingkupi substrat membentuk
kompleks. Ketika produk sudah terlepas dari kompleks, enzim tidak aktif menjadi bentuk
yang lepas. Sehingga, substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut.

Menurut Mustofa (2016) Cara Kerja Enzim adalah sebagai berikut:

1. Menurunkan energy aktivasi dengan mengubah bentuk substrat menjadi keadaan
transisi sebelum membentuk produk
2. Menurunkan energy keadaan transisi
3. Menyediakan lintasan reaksi alternative
 4. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan desabilisasi keadaan dasar.
g. Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim
Menurut Poedjiadi (2006: 79) faktor-faktor yang mempengaruhi enzim
diantaranya adalah sebagai berikut:

1. Suhu
Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih tetap
mempuyai sifat protein yang kerjanyas dipengaruhi oleh suhu. Enzim dapat bekerja
optimum pada kisaran suhu tertentu, yaitu sekitar suhu 40 °C. Pada suhu 0 °C, enzim
tidak aktif. Jika suhunya dinaikkan, enzim akan mulai aktif. Jika suhunya dinaikkan lebih
tinggi lagi sampai batas sekitar 40 – 50°C, enzim akan bekerja lebih aktif lagi. Namun,
pemanasan lebih lanjut membuat enzim akan terurai atau terdenaturasi seperti halnya
protein lainnya. Pada keadaan ini enzim tidak dapat bekerja.
a. Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada 0 °C.
b. Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu 10 °C.
c. Kadar tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37 °C. Enzim ternyahasli pada
suhu tinggi iaitu lebih dari 50 °C.

2. Derajat Keasaman (pH)

Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali beberapa jenis
enzim yang bekerja pada suasana asam atau suasana basa. Jika enzim yang bekerja
optimum pada suasana netral ditempatkan pada suasana basa ataupun asam, enzim
tersebut tidak akan bekerja atau bahkan rusak. Begitu juga sebaliknya, jila suatu enzim
bekerja optimal pada suasana basa atau asam tetapi ditempatkan pada keadaan asam
atau bas, enzimtersebut akan rusak.Sebagai contohnya, enzim pepsin yang terdpat di
dalam lambung, efektif bekerja pada pH rendah.Setiap enzim bertindak paling cekap
pada nilai pH tertentu yang disebut sebagai pH optimum.pH optimum bagi kebanyakan
enzim ialah pH 7.Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam
perut bertindak balas paling cekap pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam usus
kecil bertindak paling cekap pada pH 8.

3. Inhibitor
Hal lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah feed back inhibitor. Feed back
inhibitor adalah keadaan pada saat substansi hasil (produk) kerja enzim yang
terakumulasi dalam jumlah yang berlebihan akan menghambat kerja enzim yang
bersangkutan.
a. Inhibitor Kompetisi
Pada inhibitor kompetisi terjadi penambahan substrat dapat mengurangi daya
hambatnya, karena inhibitor bersaing dengan substrat untuk mengikta bagian aktif
enzim. Misalnya enzim suksinat dehidrogenase yang berfungsi mengkatalisis reaksi
oksidasi asam uksinat 19 menjadi fumarat, jika dalam proses ini ditambahkan asam
malonat, maka enzim suksinat dehidrogenase akan menurun aktivitasnya. Tetapi jika
diberikan lagi asam suksinat sebagai substrat reaksi akan normal kembali. Sehingga
aktivitas inhibitor ini sangat bergantung pada konsentrasi inhibitor, konsentrasi substrat,
dan aktivitas relatif inhibitor dan substrat.
 b. Inhibitor
Nonkompetisi Inhibitor nonkompetisi pengaruhnya tidak dapat dihilangkan dengan
adanya penambahan substrat lain, dimana inhibitor ini akan berikatan dengan
permukaan enzim tanpa lepas dan lokasinya tidak dapat diganti oleh substrat. Sehingga
daya kerja inhibitor sangat tergantung dari konsentrasi inhibitor dan aktivitas inhibitor
terhadap enzim.

4. Konsentrasi Substrat
Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi substrat yang
tersedia. Jika jumlah substratnya sedikit, kecepatan kerja enzim juga rendah. Sebaliknya, jika
jumlah substrat yang tersedia banyak, kerja enzim juga cepat.
Pada keadaan substrat berlebih, kerja enzim tidak sampai menurun tetapi konstan.
Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi bilangan molekul
substrat. Oleh itu,cuma sebilangan kecil molekul enzim bertindak balas dengan molekul
substrat. 20
Apabila kepekatan substrat bertambah, lebih molekul enzim dapat bertindak balas
dengan molekul substrat sehingga ke satu kadar maksimum.
Penambahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan menambahkan kadar tindak
balas kerana kepekatan enzim menjadi faktor pengehambat.
h. Nomenklatur Enzim
Enzim biasanya mendapat akhiran ase menunjukkan substrat yang ditindaknya dan
tipe reaksi yang dikatalisisnya. Misalnya sitokrom oksidase (enzim respiratoris),
mengoksidasi (mengambil satu electron dari) satu molekul sitokrom. Asam malat
dehidrogenase, mengambil dua atom H (mendehidrogenasi) dari asam malat. Nama
umum ini walaupun pendek namun tidak memberikan cukup keterangan mengenai
reaksi yang dikatalisisnya, juga tidak menerapkan akseptor dari electron atau atom
hydrogen yang diambil itu.
International Union of Biochemistry memberi nama lebih Panjang tetapi lebih
deskriptif. Misalnya, sitokrom oksidase dinamakan sitokrom C, O2 oksidoreduktase,
yang menunjukkan bahwa sitokrom tertentu, yang elektronnya diambil itu adalah tipe C
dan molekul oksigen adalah akseptor electron. Asam malat dehydrogenase dinamakan
L-malat NAD oksidoreduktase, menunjukan bahwa enzim itu khas untuk ionisasi bentuk
L dari asam malat dan NAD adalah akseptor atom hydrogen (Vandalita, 2018: 59).
Biasanya enzim mempunyai akhiran –ase. Didepan –ase digunakan nama substrat
dimana enzim itu bekerja, atau nama reaksi yang dikatalis. Misalnya selulase,
dehidrogenase, urease, dan lain–lain. Tetapi, pedoman tersebut tidak selalu digunakan.
Hal ini disebabkan nama tersebut digunakan sebelum pedoman pemberian nama
diterima dan nama tersebut sudah umum digunakan. Misalnya pepsin, tripsin, dan lain–
lain. Dalam Daftar Istilah Kimia Organis (1978), akhiran –ase tersebut diganti dengan –
asa. Enzim diberi nama dengan menambahkan akhiran ase terhadap nama substrat
yang diubah oleh enzim tersebut, misalnya enzim amilase mengubah amilum menjadi
glukosa, lipase mengubah lemak (lipid), dan enzim yang mengadakan perubahan
karbohidrat merupakan kelompok karbohidrase.

i. Fungsi Enzim, Tata Nama, dan Kekhasan Enzim

a.      Fungsi Enzim
Yaitu sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel
makhluk hidup. Enzim ini berfungsi sebagai katalis yang sangan efisien dan mempunyai
derajat yang tinggi.
b.     Tata nama dan Kekhasan Enzim
Setiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya dengan menambahkan “ase”
dibelakangnya. Kekhasan enzim asam amino sebagai substrat dapat mengalami reaksi
berbagai enzim.

j. Struktur dan Fungsi dari Enzim

A.    Struktur Enzim
Enzim seperti yang telah kita tahu merupakan protein (dengan sedikit
pengecualian). Setiap enzim mempunyai konformasi yang sangat tepat dan berlainan
sebagai hasil dari beberapa tingkatan struktur struktur protein. Oleh karena itu, struktur
enzim memiliki kesamaan dengan macam struktur protein.
Terdapat 4 macam struktur enzim yaitu struktur primer, sekunder, tersier dan struktur
kuartener. 
1.     Struktur primer adalah rangkaian asam amino pada rantai polipeptida yang
menyusun enzim
2.     Struktur sekunder terbentuk dari ikatan kimia yang lemah seperti pada ikatan
hidrogen yang terbentuk di antara atom atom di sepanjang tulang punggung (backbone)
rantai polipeptida. Struktur sekunder enzim merupakan interaksi lokal yang
menghasilkan pola tiga dimensi berulang. Contoh struktur enzim sekunder adalah alfa
heliks dan lembaran berlipat-beta.
3.     Struktur tersier melibatkan interaksi jarah jauh di antara rantai sisi asam amino.
Struktur enzim tersier membentuk globular protein yang sangat akurat.
4.     Struktur kuartener enzim berhubungan dengan interaksi antara dua atau lebih
subunit polipeptida yang berbeda pada sebuah protein fungsional
Dalam mempelajari struktur enzim, dikenal adanya situs aktif (active site). Pengertian
situs aktif adalah daerah terbatas di enzim tempat substrat atau banyak substrat
berikatan dan tempat reaksi enzimatik berlangsung. Suatu situs aktif enzim dapat
berupa suatu kantung atau galur di dalam molekul enzim.

B.    Fungsi Enzim                                                                      
Enzim memiliki fungsi mendasar yaitu menurunkan energi aktivasi sehingga
reaksi dapat berlangsung dalam suhu atau kondisi normal. Dengan kata lain enzim
berfungsi sebagai unsur katalitik atau sebagai katalisator dalam suatu reaksi. Dalam
melaksanakan katalisis ada empat langkah yang dibutuhkan enzim yaitu:
1.     Substrat berikatan dengan enzim. Substrat atau banyak substrat berikatan pada
situs aktif (active site) untuk membentuk kompleks substrat-ezim.
2.     Terinduksi hingga pas (induced fit). Enzim yang berikata ndengan substrat
menginduksi perubahan bentuk enzim sehingga substrat lebih pas pada tempat yang
lebih sempit di bagian situs aktif (induced fit). Induced fit dapat didefinisikan sebagai
perubahan enzim yang reversibel.
3.     Katalisis. Saat terjadinya katalisis dalam reaksi, substrat atau banyak substrat
berubah dengan cara yang spesifik, contoh dengan modifikasi kimiawi, pembelahan
(cleavage) atau penggabungan substrat yang berlipat ganda. Pada langkah katalisis ini,
terdapat dua macam jenis yaitu turnover number atau pergantian jumlah dan
bidirectional atau dua arah. Pergantian jumlah yaitu katalisis terjadi sangat cepat
sehingga satu molekul enzim dapat mengubah lebih dari 1000 molekul substrat per
detik. Sedangkan dua arah yaitu enzim yang sama mengatalisis reaksi tertentu dalam
dua arah ke depan atau sebaliknya.
4.     Langkah terakhir:Produk dilepaskan. Terjadinya pelepasan produk reaksi dari situs
aktif, dan enzim tetap dalam bentuk aslinya. Enzim selanjutnya dapat meninggalkan
situs aktif dan digunakan kembali dengan substrat yang baru.
 PERTANYAAN DAN JAWABAN

1. Apa yang dimaksud dengan enzim?

= Enzim adalah molekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organic.
Molekul awal yang disebut subtract akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain
yang disebut produk. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat
berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme.

2. Sebutkan sifat-sifat enzim!

1. Enzim adalah Protein Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu
sangat dipengaruhi oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika
lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan
baik. 2. Bekerja secara khusus/spesifik Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai
hanya dengan satu jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu
substrat yang cocok dengan sisi aktifnya.
3. Berfungsi sebagai katalis Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah
produk yang diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian
energi yang dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit.
4. Diperlukan dalam jumlah sedikit Dalam reaksi biokimia hanya sejumlah kecil enzim
yang dibutuhkan untuk mengubah sejumlah besar substrat menjadi produk hasil.
5. Bekerja bolak-balik Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja
dua arah (bolak-balik). Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa 10
sederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi
senyawa tertentu.

3. Bedakan antara 2 teori tentang kerja enzim menurut teori Gembok-kunci dengan
kecocokan yang terinduksi!
= Model Fischer (model kaku)/ (Lock and key theory) Teori ini menyatakan bahwa enzim
akan mengikat substrat jika ukuran dan bentuknya sama dengan active site enzyme.
Enzim bersifat kaku. Enzim dan substrat bergabung bersama membentuk kompleks,
seperti kunci yang masuk dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat bereaksi
dengan energi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan melepaskan
produk serta membebaskan enzim. Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena
panas, bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga
mempunyai pengaruh yang sama.

Model Koschland/ ketepatan induksi (Induced fit theory) Menurut teori kecocokan yang
terinduksi, sisi aktif enzim merupakan bentuk yang fleksibel. Ketika substrat memasuki
sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif termodifikasi melingkupi substrat membentuk kompleks.
 Ketika produk sudah terlepas dari kompleks, enzim tidak aktif menjadi bentuk yang
lepas. Sehingga, substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut.

4.  Faktor-faktor yang memengaruhi kerja enzim?

= - Suhu
- Derajat Keasaman (pH)
- Inhibitor
- Konsentrasi subtract

5. Bagaimana cara kerja enzim Menurut Mustofa (2016)?

=1. Menurunkan energy aktivasi dengan mengubah bentuk substrat menjadi keadaan
transisi sebelum membentuk produk
2. Menurunkan energy keadaan transisi
3. Menyediakan lintasan reaksi alternative
4. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan desabilisasi keadaan dasar

REFERENSI.

Pilip. 2008. Cliffsap Biologi Edisi ke-2. Cet I. Pakar karya: Jakarta.

Poedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakarta.

Vandalita, M.M.R. 2018. Bahan Ajar Fisiologi Tumbuhan. Samarinda: Universitas

Mulawarman
Dwijoseputro, D. 1983. Pengantar Fisiologi Tumbuhan. Gramedia. Jakarta.
Filter, A. H. dan R. K. M. Hay. 1991. Fisiologi Lingkungan Tanaman. UGM Press.
Yogyakarta.
Lakitan, B. 2007. Dasar-Dasar Fisiologi Tumbuhan. Raja Grafindo Persada. Jakarta.
Salisbury, dan Ross. 1992. Fisiologi Tumbuhan. ITB Press. Bandung.