Protein

A.              Latar Belakang

Protein (protos yang berarti ”paling utama”) adalah senyawa organik kompleks
yang mempunyai bobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer
asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Peptida dan protein
merupakan polimer kondensasi asam amino dengan penghilangan unsur air dari gugus
amino dan gugus karboksil.
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam
amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom
karbon α dari posisi gugus –COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino
tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan
struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein sederhana.
Protein diserap usus dalam bentuk asam amino yang digunakan untuk mengganti
jaringan yang telah rusak atau membentuk jaringan baru. Sebagian asam amino akan
dipecah menjadi energi atau diolah menjadi zat yang mengandung unsur nitrogen juga zat
yang tidak mengandung unsur nitrogen. Hasil akhir dari metabolisme protein adalah air
dan karbondioksida.

B.               Kajian Tentang Protein

1.      Pengertian Protein :
  Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid, dan
polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup
  Protein adalah makromolekul yang unik sekaligus memiliki struktur yang kompleks.
Meskipun protein hanya tersusun atas asam amino yang ada 20 jenis saja, namun untuk
dapat berfungsi, ia akan melipat-lipat dan membentuk suatu struktur tertentu yang sangat
presisi sekaligus sulit diprediksi hingga saat ini. Karena strukturnya yang unik dan presisi
itulah maka protein memiliki fungsi yang spesifik yang berbeda satu dengan lainnya.
  Protein adalah suatu senyawa organik yang berbobot molekul tinggi dan tersusun dari
unsur C, H, O dan N serta unsur lain seperti P dan S yang akan membentuk struktur unit
asam amino. Asam amino cukup banyak ditemukan di alam, cuma sekitar 20 jenis asam
amino yang menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia berupa rantai aromatik,
alifatik, dan heterosiklik atau menurut gugus R yang ada.
2.      Sejarah Penemuan Protein
Protein ditemukan oleh Jons Jacob Barzelius pada tahun 1838.Sedangkan istilah
Protein diperkenalkan oleh Murder, seorang pakar kimia dari Belanda. Ia merupakan satu
dari orang-orang pertama yang mempelajari kimia dalam protein secara sistematik. IA
secara tepat menyimpulkan peranan inti dari protein dalam sistem mahluk hidup dengan
menurunkan nama dari bahasa Yunani proteios, yang berarti “ bertingkat satu”.
3.      Ciri-ciri Protein
Protein diperkenalkan sebagai molekul makro pemberi keterangan, karena urutan
asam amino dari protein tertentu mencerminkan keterangan genetik yang terkandung
dalam urutan basa dari bagian yang bersangkutan dalam DNA yang mengarahkan
biosintesis protein. Tiap jenis protein ditandai dengan ciri-cirinya oleh :

1.Susunan kimia yang khas

Protein
Setiap protein individual merupakan senyawa murni
2.Bobot molekular yang khas
Semua molekul dalam suatu contoh tertentu dari protein murni mempunyai bobot
molekular yang sama. Karena molekulnya yang besar maka protein mudah sekali
mengalami perubahan fisik ataupun aktivitas biologisnya.
3.Urutan asam amino yang khas
Urutan asam amino dari protein tertentu adalah terinci secara genetik. Akan tetapi,
perubahan-perubahan kecil dalam urutan asam amino dari protein tertentu (Page, D.S.
1997)
4.      Sifat Protein
1.       Ionisasi yaitu apabila protein larut di dalam air akan membentuk ion positif dab ion
negative.
2.       Denaturasi yaitu perubahan konformasi serta posisi protein sehingga aktivitasnya
berkurang atau kemampuannya menunjang aktivitas organ tertentu dalam tubuh hilang
sehingga tubuh mengalami keracunan.
3.       Viskositas yaitu tahanan yang timbul oleh adanya gesekan antara molekul di dalam
zat cair yang mengalir.
4.       Kristalisasi yaitu proses yang sering dilakukan dengan jalan penambahan garam
ammonium sulfat atau NaCl pada larutan dengan pengaturan PH pada titik isoelektriknya.
5.       Sistem koloid yaitu sistem yang heterogen terdiri atas dua fase yaitu partikel kecil
yang terdispersi dari medium pendispersi atau pelarutnya.
5.      Fungsi Protein
Fungsi protein di dalam tubuh kita sangat banyak, bahkan banyak dari proses
pertumbuhan tubuh manusia dipengaruhi oleh protein yang terkandung di dalam tubuh
kita
a.                   Sebagai Enzim
Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh suatu senyawa
makromolekul spesifik yang disebut enzim, dari reaksi yang sangat sederhana seperti
reaksi transportasi karbon dioksida sampai yang sangat rumit seperti replikasi kromosom.
Protein besar peranannya terhadap perubahan-perubahan kimia dalam sistem biologis.
b.                   Alat Pengangkut dan Penyimpan
Banyak molekul dengan MB kecil serta beberapa ion dapat diangkut atau
dipindahkan oleh protein-protein tertentu. Misalnya hemoglobin mengangkut oksigen
dalam eritrosit, sedangkan mioglobin mengangkut oksigen dalam otot. Pengatur
pergerakan Protein merupakan komponen utama daging, gerakan otot terjadi karena
adanya dua molekul protein yang saling bergeseran.
c.                   Penunjang Mekanis
Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan adanya kolagen, suatu
protein berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk serabut. Pertahanan tubuh atau
imunisasi Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi, yaitu suatu protein khusus
yang dapat mengenal dan menempel atau mengikat benda-benda asing yang masuk ke
dalam tubuh seperti virus, bakteri, dan sel- sel asing lain.
d.                  Media Perambatan Impuls Syaraf
Protein
Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor, misalnya
rodopsin, suatu protein yang bertindak sebagai reseptor penerima warna atau cahaya pada
sel-sel mata.
e.                   Pengendalian Pertumbuhan
Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang dapat mempengaruhi
fungsi bagian-bagian DNA yang mengatur sifat dan karakter bahan.
6.      Jenis-jenis Protein
         Kolagen, protein struktur yang diperlukan untuk membentuk kulit, tulang dan ikatan tisu.

 Antibodi, protein sistem pertahanan yang melindungi badan daripada serangan penyakit.
 Dismutase superoxide, protein yang membersihkan darah kita.
 Ovulbumin, protein simpanan yang memelihara badan.
 Hemoglobin, protein yang berfungsi sebagai pembawa oksigen
 Toksin, protein racun yang digunakan untuk membunuh kuman.
 Insulin, protein hormon yang mengawal aras glukosa dalam darah.

         Tripsin, protein yang mencernakan makanan protein.

7.      Sumber Protein
Sumber protein dibagi menjadi 2 yaitu protein nabati dan protein hewani. Protein
Nabati tidak mengandung jenis asam amino yang lengkap, contoh dari protein nabati
adalah sayuran dan padi-padian. Sedangkan protein hewani mengandung semua jenis
asam amino esenssial, contohnya adalah daging,telur,susu.
8.      Terbentuknya Protein
 

Diawali dari asam amino, nama resminya adalah asam 2-amino karboksilat atau
asam α-amino karboksilat. Secara umum memiliki struktur sebagai berikut:
Dimana R adalah gugus samping mulai dari yang paling sederhana –H (glycine |
gly) hingga yang memiliki gugus samping siklik seperti tryptophan (trp). Gambar di
bawah ini adalah struktur dari 20 jenis asam amino penyusun protein. Gugus R ada yang
bersifat netral, bermuatan positif, negatif, ada yang hidrofilik dan hidrofobik.

Asam amino (selanjutnya disebut AA saja) dapat membentuk rantai karena gugus
amino (–NH2) suatu AA dapat bereaksi dengan gugus karboksilat (–COOH) pada AA
lainnya. Molekul rantai yang terbentuk dinamakan peptida, jika rantainya relatif pendek
(<10 AA) biasa disebut oligopeptida, jika rantainya panjang disebut polipeptida atau
protein (sekitar 50 – 2000 residu AA). Ikatan yang terbentuk antar AA dinamakan ikatan
peptida.

Karena reaksi pembentukan peptida membebaskan 1 molekul air, maka jumlah

AA penyusun polipeptida disebut residu.Berdasarkan konvensi, penyebutan urutan AA
Protein
dimulai dari AA yang memiliki gugus –NH2 (disebut N terminal) hingga yang memiliki
gugus –COOH bebas (C terminal).
Rantai peptida biasa disebut “backbone” alias tulang punggung sedangkan gugus
R biasa disebut gugus samping
9.      Struktur Molekul Protein
Molekul ini adalah makro molekul yang polimer (dibangun oleh asam amino
sebagai monomernya) dan tidak bercabang. Tersusun dari unsur-unsur karbon (C),
hidrogen (H) oksigen (O) dan nitrogen (N), dan kadang-kadang disertai unsur sulfur (S),
dan posfor (P). Kira-kira 50% dari berat kering organisme hidup adalah protein.
10.  Klasifikasi Protein
a. berdasarkan strukturnya
Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa struktur primer (tingkat
satu), sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat) :
            Struktur Primer ( Tingkat Satu )
Struktur Primer Protein (Image from w3.hwdsb.on.ca)

Secara sederhana, struktur primer protein adalah urutan asam amino penyusun
protein yang disebutkan dari kiri (N-terminal) ke kanan (C-terminal). AA bisa ditulis
dalam singkatan 3 huruf atau 1 huruf. Jadi untuk gambar di atas bisa ditulis seperti ini:
Gly-Pro-Thr-Gly-Thr-Gly-Glu-Ser-Lys-Cys-Pro-Leu-Met-Val-Lys-Val-Leu-Asp-
Ala-Val-Arg-Gly-Ser-Pro-Ala
Atau
GPTGTGESKCPLMVKVLNAVRGSPA
Cara penulisan yang terakhir (kode 1 huruf) lebih banyak digunakan karena lebih
praktis.
Struktur primer terbentuk karena ikatan peptida antar AA selama proses biosintesis
protein atau translasi. Urutan asam amino dapat ditentukan dengan metode Degradasi
Edman atau Tandem Mass Spectrophotometry. Atau bisa juga dari hasil translasi in
silico gen pengkode protein tersebut.
Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode:
(1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian komposisi asam
amino ditentukan dengan instrumenamino acid analyzer,
(2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman,
(3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan
(4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa.
            Struktur Sekunder ( Tingkat Dua )
Struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai
rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai
bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:
Protein
o   alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk
seperti spiral;
o   beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari
sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol
(S-H);
o   beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta"); dan
o   gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma").
 

Struktur Sekunder Protein (Image from uic.edu)

Pada gambar sebelah kiri, terlihat bahwa struktur alfa-helix terbentuk oleh
‘backbone‘ ikatan peptida yang membentuk spiral dimana jika dilihat tegak lurus dari
atas, arah putarannya adalah searah jarum jam menjauhi pengamat (dinamakan alfa). Satu
putaran terdiri atas 3.6 residu asam amino dan struktur ini terbentuk karena adanya ikatan
hidrogen antara atom O pada gugus CO dengan atom H pada gugus NH (ditandai dengan
garis warna oranye).
Seperti halnya alfa-helix, struktur beta-sheet juga terbentuk karena adanya ikatan
hidrogen, namun seperti terlihat pada gambar sebelah kanan, ikatan hidrogen terjadi
antara dua bagian rantai yang pararel sehingga membentuk lembaran yang berlipat-lipat.
Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular
dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR). Spektrum CD dari puntiran-
alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta
menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Estimasi dari komposisi struktur
sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita
amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta.
Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum
inframerah.

            Struktur Tersier ( Tingkat Tiga )

Struktur tersier adalah menjelaskan bagaimana seluruh rantai polipeptida melipat sendiri
sehingga membentuk struktur 3 dimensi. Pelipatan ini dipengaruhi oleh interaksi antar
gugus samping (R) satu sama lain. Ada beberapa interaksi yang terlibat yaitu:

Struktur Tersier Protein Dihydrofolatreductase (Image from uic.edu)

Interiaksi ionik
Terjadi antara gugus samping yang bermuatan positif (memiliki gugus –NH2
tambahan) dan gugus negatif (–COOH tambahan).

Ikatan hidrogen
Protein
Jika pada struktur sekunder ikatan hidrogen terjadi pada ‘backbone‘, maka ikatan
hidrogen yang terjadi antar gugus samping akan membentuk struktur tersier. Karena pada
gugus samping bisa banyak terdapat gugus seperti –OH, –COOH, –CONH2 atau –NH2
yang bisa membentuk ikatan hidrogen.

Ikatan hidrogen (Image from uic.edu)

Gaya Dispersi Van Der Waals

Beberapa asam amino memiliki gugus samping (R) dengan rantai karbon yang cukup
panjang. Nilai dipol yang berfluktuatif dari satu gugus samping dapat membentuk ikatan
dengan dipol berlawanan pada gugus samping lain.

Ikatan Van Der Waals (Image from uic.edu)

Jembatan Sulfida
Cysteine memiliki gugus samping –SH dimana dapat membentuk ikatan sulfida
dengan –SH pada cystein lainnya, ikatan ini berupa ikatan kovalen sehingga lebih kuat
dibanding ikatan-ikatan lain yang sudah disebutkan di atas.

Jembatan Disulfida (Image from altabioscience.bham.ac.uk)

         Struktur Kuarter ( Tingkat Empat )

Protein atau polipeptida yang sudah memiliki struktur tersier dapat saling berinteraksi
dan bergabung menjadi suatu multimer. Protein pembentuk multimer dinamakan subunit.
Jika suatu multimer dinamakan dimer jika terdiri atas 2 subunit, trimer jika 3 subunit dan
tetramer untuk 4 subunit. Multimer yang terbentuk dari subunit-subunit identik disebut
dengan awalan homo–, sedangkan jika subunitnya berbeda-beda dinamakan hetero–.
Misalnya hemoglobin yang terdiri atas 2 subunit alfa dan 2 subunit beta dinamakan
heterotetramer.contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin.
b.     Berdasarkan bentuknya, protein dikelompokkan sebagai berikut :
  Protein bentuk serabut (fibrous)
Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptida berbentu spiral yang terjalin. Satu
sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku. Karakteristik protein bentuk serabut
adalah rendahnya daya larut, mempunyai kekuatan mekanis yang tinggi untuk tahan
terhadap enzim pencernaan. Kolagen merupakan protein utama jaringan ikat. Elasti
terdapat dalam urat, otot, arteri (pembuluh darah) dan jaringan elastis lain. Keratini
adalah protein rambut dan kuku. Miosin merupakan protein utama serat otot.
  Protein Globuler
Berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini larut dalam
larutan garam dan encer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam dan
mudah denaturasi. Albumin terdapat dalam telur, susu, plasma, dan hemoglobin. Globulin
Protein
terdapat dalam otot, serum, kuning telur, dan gizi tumbuh-tumbuhan. Histon terdapat
dalam jaringan-jaringan seperti timus dan pancreas. Protamin dihubungkan dengan asam
nukleat.
      Protein Konjugasi
Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-bahan non-asam amino.
Nukleoprotein terdaoat dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA dan RNA.
Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan karbohidrat dalam jumlah besar.
Lipoprotein terdapat dalam plasma-plasma yang terikat melalui ikatan ester dengan asam
fosfat sepertu kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang terikat dengan
mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein dimana mineralnya adalah zat besi,
tembaga dan seng.
c.    Menurut kelarutannya, protein globuler dibagi menjadi :
Albumin     : laut dalam air terkoagulasi oleh panas. Contoh : albumin telur, albumin serum.
Globulin     :    tidak larut air, terkoagulasi oleh panas, larut dalam larutan garam,
mengendap dalam larutan garam, konsentrasi meningkat. Contoh : Ixiosinogen dalam
otot.
Glutelin     :     tidak larut dalam pelarut netral tapi tapi larut dalam asam atau basa encer.
Contoh : Histo dalam Hb.
Plolamin/Gliadin:    larut dalam alcohol 70-80% dan tidak larut dalam air maupun alkohol
absolut. Contoh : prolaamin dalam gandum.
Histon     :     Larut dalam air dasn tak larut dalam ammonia encer. Contoh : Hisron            
dalam Hb.
Protamin     :     protein paling sederhana dibanding protein-protein lain, larut dalam air
dan         tak terkoagulasi oleh panas. Contoh : salmin dalam ikatan salmon.
d.     Berdasarkan senyawa pembentuk, terbagi sebagai berikut:
Protein sederhana (protein saja ) Contoh : Hb
Protein Kojugasi dan Senyawa Non Protein
Protein yang mengandung senyawa lain yang non protein disebut protein
konjugasi, sedang protein yang mengandung senyawa non protein disebut protein
sederhana. Contoh : 9 Glikoprotein terdapat pada hati.
Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-bahan non-asam amino.
Nukleoprotein terdaoat dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA dan RNA.
Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan karbohidrat dalam jumlah besar.
Lipoprotein terdapat dalam plasma-plasma yang terikat melalui ikatan ester dengan asam
fosfat sepertu kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang terikat dengan
mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein dimana mineralnya adalah zat besi,
tembaga dan seng.
e.      Berdasarkan atas fungsi biologinya.
1.                 Enzim
Merupakan golongan protein yang terbesar dan paling penting. Kira-kira seribu
macam enzim telah diketahui, yang masing-masing berfungsi sebagai katalisator reaksi
kimia dalam jasad hidup. pada jasad hidup yang berbeda terdapat macam jenis enzim
yang berbeda pula. Molekul enzim biasanya berbentuk bulat (globular), sebagian terdiri
atas satu rantai polipeptida dan sebagian lain terdiri lebih dari satu polipeptida.
Protein
ontoh enzim: ribonuklease, suatu enzim yang mengkatalisa hidrolisa RNA (asam
poliribonukleat); sitokrom, berperan dalam proses pemindahan electron; tripsin;
katalisator pemutus ikatan peptida tertentu dalam polipeptida.
2.                 Protein Pembangun
Protein pembangun berfungsi sebagai unsur pembentuk struktur.
Beberapa contoh misalnya: protein pembukus virus, merupakan selubung pada
kromosom; glikoprotein, merupakan penunjang struktur dinding sel; struktur membrane,
merupakan protein komponen membrane sel; α-Keratin, terdapat dalam kulit, bulu ayam,
dan kuku; sklerotin, terdapat dalam rangka luar insekta; fibroin, terdapat dalam kokon
ulat sutra; kolagen, merupakan serabut dalam jaringan penyambung; elastin, terdapat
pada jaringan penyambung yang elastis (ikat sendi); mukroprotein, terdapat dalam sekresi
mukosa (lendir).
3.                 Protein Kontraktil
Protein kontraktil merupakan golongan protein yang berperan dalam proses gerak.
Sebagai contoh misalnya; miosin, merupakan unsure filamen tak bergerak dalam
myofibril; dinei, terdapat dalam rambut getar dan flagel (bulu cambuk).
4.                 Protein Pengankut
Protein pengangkut mempunyai kemampuan mengikat molekul tertentu dan
melakukan pengangkutan berbagai macam zat melalui aliran darah. Sebagai contoh
misalnya: hemoglobin, terdiri atas gugus senyawa heme yang mengandung besi terikat
pada protein globin, berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah vertebrata;
hemosianin, befungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah beberapa macam
invertebrate; mioglobin, sebagai alat pengangkut oksigen dalam jaringan otot; serum
albumin, sebagai alat pengangkut asam lemak dalam darah; β-lipoprotein, sebagai alat
pengangkut lipid dalam darah; seruloplasmin, sebagai alat pengangkut ion tembaga dalam
darah.
5.                 Protein Hormon
Seperti enzim, hormone juga termasuk protein yang aktif. Sebagai contoh
misalnya: insulin, berfungsi mengatur metabolisme glukosa, hormone adrenokortikotrop,
berperan pengatur sintesis kortikosteroid; hormone pertumbuhan, berperan menstimulasi
pertumbuhan tulang.
6.                 Protein Bersifat Racun
Beberapa protein yang bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi yaitu misalnya:
racun dari Clostridium botulimum, menyebabkan keracunan bahan makanan; racun ular,
suatu protein enzim yang dapat menyebabkan terhidrolisisnya fosfogliserida yang
terdapat dalam membrane sel; risin, protein racun dari beras.
7.                 Protein Pelindung
Golongan protein pelindung umumnya terdapat dalam darah vertebrata. Sebagai
contoh misalnya: antibody merupakan protein yang hanya dibentuk jika ada antigen dan
Protein
dengan antigen yang merupakan protein asing, dapat membentuk senyawa kompleks;
fibrinogen, merupakan sumber pembentuk fibrin dalam proses pembekuan darah;
trombin, merupakan komponen dalam mekanisme pembekuan darah.
8.                 Protein Cadangan
Protein cadangan disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh.
Sebagai contoh, misalnya: ovalbumin, merupakan protein yangterdapat dalam putih telur;
kasein, merupakan protein dalam biji jagung.

10.Metode Pembuktian Protein

            Tes UV-Absorbsi
            Reaksi Xanthoprotein
            Reaksi Millon
            Reaksi Ninhydrin
            Reaksi Biuret
            Reaksi Bradford
            Tes Protein berdasar Lowry
            Tes BCA-
C.          Kajian Tentang Asam Amino
Asam amino  mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus amino, umumnya
gugus R tidak sama dengan H, maka atom karbon adalah asimetris, ini memungkinkan
didapatkan dua senyawa yang berbeda tetapi  mempunyai rumus yang sama, dimana
salah satunya  adalah isomer bayangan cermin / enansiomer.
Reaksi hidrolisis lebih lanjut mendapatkan 20 jenis asam amino dengan sifat pada gugus
R yang khas.
a.         Klasifikasi asam amino
Asam amino esensial dan non esensial
Protein

Berdasarkan sifat polar gugus R, maka asam amino terdiri dari 4 golongan yakni :
1.      Asam amino dengan  gugus R yang tidak mengutub
Asam amino dibagi menjadi beberapa golongan yakni  lima asam amino yang
mengandung gugus R alifatik (alanina, lesina, isolesina, valina, dan prolina), dua dengan
R aromatik (fenilalanina dan triptofana) dan satu mempunyai atom sulfur (metionina).
2.      Asam amino dengan gugus R  mengutub tidak bermuatan
Asam amino golongan ini lebih mudah larut dalam air, karena gugus R mengutub
dapat membentuk ikatan  hidrogen dengan molekul air. Kepolaran serina, treonina, dan
tirosina disebabkan oleh gugus  hidroksil, pada asparagina dan glutamine oleh gugus
amida, dan pada sisteina oleh gugus  sulfidril (-SH).
3.      Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/asam amino asam
Asam amino asam mempunyai pH 6 s/d 7 dan terdiri dari asam aspartat dan asal
glutamate dimana masing-masing asam amino ini mempunyai dua gugus karboksil
4.      Asam amino dengan gugus R bermuatan positif/asam amino basa
Asam amino basa bermuatan positif pada pH 7 terdiri dari lisina yang
mengandung gugus amino, arginina mengandung gugus basa lemah (imidazolium),
histidina pada pH 6 umumnya bermuatan posistif.
b.                    Reaksi Kimia Asam Amino
1.                Reaksi Ninhidrin
Reaksi Ninhidrin digunakan  untuk penentuan kuantitatif asam amino, dengan
memanaskan asam amino dan ninhidrin akan terjadi larutan warna biru dan intensitasnya
dapat diukur dengan spektrofotometer. Asam amino dengan gugus α-amino bebas
memberikan reaksi ninhidrin yang positif, pada prolina dan hidroksi prolina
menghasilkan warna kuning.
2.    Reaksi Sanger

Asa K Asam K
m Amino ode Amino ode
Esensial Nonesensial
Vali V Glisin G
n al l
Leus L Alanin A
in eu la
Isole I Serin S
usin le er
Treo T Asam G
nin hr glutamat lu
Lisin L Glutamin G
ys ln
Meti M Tirosin T
onin et yr
Fenil P Sistein C
alanin he ys
Tript T Prolin P
ofan rp ro
Histi H Aspargin A
din is sn
Argi A Asam A
nin rg aspartat sp
Protein
Reaksi Sanger adalah reaksi antara gugus α-amino dengan 1-fluoro-2-,4-
dinitrobenzena (FDNB). Dalam keadaan basa lemah, FDNB bereaksi dengan α-asam
amino menghasilkan derivat  2,4-dinitrofenil atau DNP-asam amino
Reaksi di atas digunakan untuk penentuan asam amino N-ujung dari suatu rantai
polipeptida.
3.    Reaksi Dansil Klorida
Reaksi Dansil klorida adalah reaksi antara gugus amino dengan 1-dimetil amino
naftalena 5-sulfonil klorida. Karena gugus dansil mempunyai sifat fluoresensi yang
tinggi, maka derivat dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara fluorometri
4.    Reaksi Edman
Reaksi Edman merupakan reaksi antara α-asam amino dengan fenilisotiosianat
yang menghasilkan derivat asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam pelarut
nitrometana yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar
feniltuihidantoin.
Reaksi Edman  sering dipakai untuk penentuan asam amno N-ujung suatu rantai
polipeptida.
5.    Reaksi Basa Schiff
Reaksi basa Schiff merupakan reaksi reversible anta gugus α-amino dengan
gugus aldehida, basa Schiff b ini biasa terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzim
antara α-asam amino dan substrat.
6.    Reaksi Gugus R
Gugus –SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada
arginina menunjukkan reaksi khas yang sering terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus
sulfidril pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat (ion Ag dan ion Hg) menghasilkan
merkaptida
Reaksi oksidasi sistein dengan ion besi menghasilkan senyawa disulfida, sistina
Peptida
c.         Peptida
Peptida tersusun dari beberapa asam amino yang merupakan rantai yang
terhubungkan dari gugus karboksil asam amino  dengan gugus amino dari asam amino
lainnya melalui ikatan peptide.
Dua asam amino yang dihubungan oleh ikatan peptida disebut dipeptida dan lebih
dari dua asam amino adalah tripeptida dan seterusnya akan menjadi polipeptida.
Penamaan peptida lebih lanjut didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan
dimulai dari rantai N-ujung.
Penamaan pentapeptida di atas didasarkan pada komponen asam aminonya.
Urutan dimulai dari rantai N-ujung, sehingga gambar di atas mempunyai susunan nama
adalah Serilglisiltirosilalanillesina (Ser-Gli-Tir-Ala-Les).
Ikatan peptida yang terjadi dari dua residu asam amino menunjukkan kemantapan
resonansi yang tinggi; ikatan C – N akan mempunyai sifat ikatan rangkap sebesar 40 %,
dan ikatan rangkap C = O mempunyai sifat ikatan tunggal sebesar 40 %. Akibatnya,
gugus amino
(- NH -) dalam ikatan peptida tersebut tidak mengalami ionisasi, juga ikatan C –
N dalam peptida tidak mengalami rotasi dengan bebas. Hal ini merupakan faktor penting 
dalam menentukan struktur tiga dimensi dan sifat rantai polipeptida dari protein.
Protein
Sifat asam basa peptida ditentukan oleh gugus ujungnya, NH2 dan – COOH serta
gugus R yang berionisasi. Pada peptida dengan rantai panjang, sifat asam basa dari gugus
ujung berkurang artinya karena jumlah gugus R yang banyak dan berionisasi.
Beberapa peptida mempunyai aktivitas biologis yang penting seperti glutation
yang terdiri dari 3 asam amino, hormon vasopresin (meningkatkan tekanan darah dengan
kontraksi pembuluh darah perifer) dan oksitosin (penyebab kontraksi urat daging) dari
glandula (kelenjar) pituitari membentuk rantai nonapeptida.
d.             Sintesis Rantai Polipeptida
Pembentukan peptida dari dua asam amino menemui beberapa masalah yaitu
bahwa pereaksi yang digunakan untuk pembentukan ikatan peptida juga dapat bereaksi
dengan gugus fungsi yang seharusnya tidak terlibat seperti gugus amino ujung, gugus
karboksil ujung dan gugus tios dari sisteina.

D.         Kajian Tentang Metabolisme Protein

1.Penguraian Protein Dalam Tubuh
Asam amino yang dibuat dalam hati, maupun yang dihasilkan dari proses
katabolisme protein dalam hati, dibawa oleh darah kedalam jaringan untuk
digunakan.proses anabolik maupun katabolik juga terjadi dalam jaringan diluar hati.asam
amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber, yaitu absorbsi melalui dinding
usus, hasil penguraian protein dalam sel dan hasil sintesis asam amino dalam sel.
Banyaknya asam amino dalam darah tergantung keseimbangan antara pembentukan asam
amino dan penggunaannya. Hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asam amino
dalam darah.
Dalam tubuh kita, protein mengalami perubahan – perubahan tertentu dengan
kecepatan yang berbeda untuk tiap protein. Protein dalam dara, hati dan organ tubuh lain
mempunyai waktu paruh antara 2,5 sampai 10 hari. Protein yang terdapat pada jaringan
otot mempunyai waktu paruh 120 hari. Rata-rata tiap hari 1,2 gram protein per  kilogram
berat badan diubah menjadi senyawa lain. Ada tiga kemungkinan mekanisme perubahan
protein, yaitu :
1)   Sel-sel mati, lalu komponennya mengalami proses penguraian atau katabolisme dan
dibentuk sel – sel baru.
2)   Masing-masing protein mengalami proses penguraian dan terjadi sintesis protein baru,
tanpa ada sel yang mati.
3)   Protein dikeluarkan dari dalam sel diganti dengan sintesis protein baru.
Protein dalam makanan diperlukan untuk menyediakan asam amino yang akan
digunakan untuk memproduksi senyawa nitrogen yang lain, untuk mengganti protein
dalam jaringan yang mengalami proses penguraian dan untuk mengganti nitrogen yang
telah dikeluarkan dari tubuh dalam bentuk urea. Ada beberapa asam amino yang
dibutuhkan oleh tubuh, tetapi tidak dapat diproduksi oleh tubuh dalam jumlah yang
memadai. Oleh karena itu asam amino tersebut,yang dinamakan asam essensial yang
dibutuhkan oleh manusia.
Protein
Kebutuhan akan asam amino esensial tersebut bagi anak-anak relatiflebih besar
daripada orang dewasa. Kebutuhan protein yang disarankan ialah 1 sampai 1,5 gram per
kilogram berat badan per hari.
2. Asam Amino Dalam Darah
Jumlah asam amino dalam darah tergantung dari jumlah yang diterima dan jumlah
yang digunakan. Pada proses pencernaan makanan, protein diubah menjadi asam amino
oleh beberapa reaksi hidrolisis serta enzim – enzim yang bersangkutan. Enzim-enzim
yang bekerja pada proses hidrolisis protein antara lain ialah pepsin, tripsin, kimotripsin,
karboksi peptidase, amino peptidase, tripeptidase dan dipeptidase.
Setelah protein diubah menjadi asam-asam amino, maka dengan proses absorpsi
melalui dinding usus, asam amino tersebut sampai kedalam pembuluh darah. Proses
absorpsi ini ialah proses transpor aktif yang memerlukan energi. Asam-asam amino
dikarboksilat atau asam diamino diabsorbsi lebih lambat daripada asam amino netral.
Dalam keadaan berpuasa, konsentrasi asam amino dalam darah biasanya sekitar
3,5 sampai 5 mg per 100 ml darah. Segera setelah makan makanan sumber protein,
konsentrasi asam amino dalam darah akan meningkat sekitar 5 mg sampai 10 mg per 100
mg darah. Perpindahan asam amino dari dalam darah  kedalam sel-sel jaringan juga
proses tranpor aktif yang membutuhkan energi.
3.Reaksi Metabolisme Asam Amino
Tahap awal pembentukan metabolisme asam amino, melibatkan pelepasan gugus
amino, kemudian baru perubahan kerangka karbon pada molekul asam amino. Dua proses
utama pelepasan gugus amino yaitu, transaminasi dan deaminasi.
Transaminasi
Transaminasi ialah proses katabolisme asam amino yang melibatkan pemindahan
gugus amino dari satu asam amino kepada asam amino lain. Dalam reaksi transaminasi
ini gugus amino dari suatu asam amino dipindahkan kepada salah satu dari tiga senyawa
keto, yaitu asam piruvat, a ketoglutarat atau oksaloasetat, sehingga senyawa keto ini
diubah menjadi asam amino, sedangkan asam amino semula diubah menjadi asam keto.
Ada dua enzim penting dalam reaksi transaminasi yaitu alanin transaminase dan glutamat
transaminase yang bekerja sebagai katalis dalamreaksi berikut :
Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena gugus amino yang
dilepaskan oleh asam amino diterima oleh asam keto. Alanin transaminase merupakan
enzim yang mempunyai kekhasan terhadap asam piruvat-alanin. Glutamat transaminase
merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap glutamat-ketoglutarat sebagai satu
pasang substrak .
Reaksi transaminasi terjadi didalam mitokondria maupun dalam cairan
sitoplasma. Semua enzim transaminase tersebut dibantu oleh piridoksalfosfat sebagai
koenzim. Telah diterangkan bahwa piridoksalfosfat tidak hanya merupakan koenzim pada
reaksi transaminasi, tetapi juga pada reaksi-reaksi metabolisme yang lain.
Deaminasi Oksidatif
Protein
Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat diubah menjadi asam glutamat.
Dalam beberapa sel misalnya dalam bakteri, asam glutamat dapat mengalami proses
deaminasi oksidatif yang menggunakan glutamat dehidrogenase sebagai katalis.
       Asam glutamat + NAD+                a ketoglutarat + NH4+ + NADH + H+
Dalam proses ini asam glutamat melepaskan gugus amino dalam bentuk NH4+.
Selain NAD+ glutamat dehidrogenase dapat pula menggunakan NADP+ sebagai aseptor
elektron. Oleh karena asam glutamat merupakan hasil akhir proses transaminasi, maka
glutamat dehidrogenase merupakan enzim yang penting dalam metabolisme asam amino
oksidase dan D-asam oksidase.

4.Pembentukan Asetil Koenzim A

Asetil koenzim A merupakan senyawa penghubung antara metabolisme asam
amino dengan siklus asam sitrat. ada dua jalur metabolic yang menuju kepada
pembentukan asetil koenzim A, yaitu melalui asam piruvat dan melalui asam asetoasetat
Asam-asam amino yang menjalani jalur metabolic melalui asam piruvat ialah
alanin, sistein, serin dan treonin. alanin menghasilkan asam piruvat dengan langsung pada
reaksi transaminasi dengan asam a ketoglutarat. Treonin diubah menjadi gllisin dan
asetaldehida oleh enzim treonin aldolase. glisin kemudian diubah menjadi asetil koenzim
A melalui pembentukan serin dengan jalan penambahan satu atom karbon, seperti metal,
hidroksi metal dan formil. koenzim yang bekerja disini ialah tetrahidrofolat.
5.Siklus Urea
Hans Krebs dan Kurt Heneseleit pada tahun 1932 mengemukakan serangkaian
reaksi kimia tentang pembentukan urea. Mereka berpendapat bahwa urea terbentuk dari
ammonia dan karbondioksidamelalui serangkaian reaksi kimia yang berupa siklus, yang
mereka namakan siklus urea. Pembentukan urea ini terutama berlangsung didalam hati.
Urea adalah suatu senyawa yang mudah larut dalam air, bersifat netral, terdapat dalam
urine yang dikeluarkan dari dalam tubuh.
Dalam reaksi pembentukan karbamil fosfat ini, satu mol ammonia bereaksi 
dengan satu mol karbondioksida dengan bantuan enzim karbamilfosfat sintetase. Reaksi
ini membutuhkan energi, karenanya reaksi ini melibatkan dua mol ATP yang diubah
menjadi ADP. Disamping itu sebagai kofaktor dibutuhkan mg++ dan N-asetil-glutamat.
Karbamil fosfat yang terbentuk bereaksi dengan ornitin membentuk sitrulin.
Dalam reaksi ini bagian karbomil bergabung dengan ornitin dan memisahkan gugus
fosfat. Sebagai katalis pada pembentukan sitrulin adalah ornitin transkarbamilase yang
terdapat pada bagian mitokondria sel hati.
Selanjutnya sitrulin bereaksi dengan asam aspartat membentuk asam
argininosuksinat. Reaksi ini berlangsung dengan bantuan enzim argininosuksinat
sintetase. Dalam reaksi tersebut ATP merupakan sumber energi dengan jalan melepaskan
gugus fosfat dan berubah menjadi AMP.
Protein
Dalam reaksi ini asam argininosuksinat diuraikan menjadi arginin dan asam
fumarat. Reaksi ini berlangsung dengan bantuan enzim argininosuksinase, suatu enzim
yang terdapat dalam hati dan ginjal. Reaksi terakhir ini melengkapi tahap reaksi pada
siklus urea. Dalam reaksi ini arginin diuraikan menjadi urea dan ornitin. Enzim yang
bekerja sebagai katalis dalam reaksi penguraian ini ialah arginase yang terdapat dalam
hati. Ornitin yang terbentuk dalam reaksi hidrolisis ini bereaksi dengan karbamilfosfat
untuk membentuk sitrulin.
6.Biosintesis Protein
Biosintesis protein  yang terjadi dalam sel merupakan reaksi kimia yang kompleks
dan melibatkan beberapa senyawa penting, terutama DNA dan RNA.molekuk DNA
merupakan rantai polinukleutida yang mempunyai beberapa jenis basapurin dan
piramidin, dan berbentuk heliks ganda.
Dengan demikian akan terjadi heliks gandayang baru dan proses terbentunya
molekul DNA baru ini disebut replikasi, urutan basa purin dan piramidin pada molekul
DNA menentukan urutan asam amino dalam pembentukan  protein. Peran dari DNA itu
sendri sebagai pembawa informasi genetic atau sifat-sifat keturunan pada seseorang . dua
tahap pembentukan protein:
1)   Tahap pertama disebut transkripsi, yaitu pembentukan molekul RNA sesuai pesan
yang diberikan oleh DNA.
2)   Tahap kedua disebut translasi, yaitu molekul RNA menerjemahkan informasi
genetika kedalam proses pembentukan protein.
Biosintesis protein terjadi dalam ribososm, yaitu suatu partikel yang terdapat
dalam sitoplasma r RNA bersama dengan protein merupakan komponen yang membentuk
ribosom dalam sel, perananya dalam dalam sintesis protein yang berlangsung dalam
ribosom belum diketahui.
m RNA diproduksi dalam inti sel dan merupakan RNA yang paling sedikit
jumlahnya. kode genetika yang berupa urutan basa pada rantai nukleutida dalam molekul
DNA. tiap tiga buah basa yang berurutan disebut kodon, sebagai contoh AUG adalah
kodon yang terbentuk dalam dari kombinasi adenin-urasil-guanin, GUG adalah kodon
yang terbentuk dari kombinasi guanin-urasil-guanin. kodon yang menunjuk asam amino 
yang sama disebut sinonim, misalnya CAU dan CAC adalah sinonim untuk histidin.
perbedaan antara sinonim tersebut pada umumnya adalah basa pada kedudukanketiga
misalnya GUU,GUA,GUC,GUG..
Bagian molekut t RNA yang penting dalam biosintesis protein ialah lengan asam
amino yang mempunyai fungsi mengikat molekul asam amino tertentu dalam lipatan anti
kodon. lipatan anti kodon mempunyai fungsi menemukan kodon yang menjadi
pasangannya dalam m RNA yang tedapat dalam ribosom. pada prosese biosintesis
protein, tiap molekuln t RNA membawa satu molekul asam amino masuk kedalam
ribosom. pembentukkan ikatan asam amino dengan t Rna ini berlangsung dengan bantuan
enzim amino asli t RNA sintetase dan ATP melalui dua tahap reaksi:
1.    Asam aminon dengan enzim dan AMP membentuk kompleks aminosil-AMP-
enzim.
Protein
2.    reaksi antara kompleks aminoasil-AMP-enzim dengan t RNA
proses biosintesis akan berhenti apabila pada m RNA terdapat kodon UAA,UAG,UGA.
karena dalam sel normal tidak terdapat t RNA yang mempunyai antikodon
komplementer.
4.  Efek Metabolisme Asam Amino
Metabolisme adalah proses alami tubuh itu melakukan sepanjang hari dan cara
tubuh menggunakan energi tergantung pada tingkat metabolisme. Asam amino membantu
dalam sintesis makanan dan itulah mengapa mereka dapat memiliki efek besar pada
metabolisme. Ada beberapa asam amino mempengaruhi metabolisme dan
beberapa yang paling penting adalah triptofan, fenilalanin, dan treonin antara lain.
Semua asam amino yang dibuat dalam hati dan mereka dikeluarkan bersama dengan
insulin untuk mengatur metabolisme tubuh. Setiap orang membutuhkan tingkat
metabolisme yang tinggi untuk mencerna makanan dan kemudian mengubah
makanan yang dicerna menjadi energi. Seseorang yang memiliki tingkat metabolisme
yang rendah akan sering menjadi gemuk, yang mengarah ke berbagai masalah kesehatan
lainnya. Seseorang yang memiliki tingkat metabolisme yang berlebihan akan perlu makan
lebih banyak protein sebagai atau tubuhnya cenderung menggunakan lebih banyak energi.
Ada beberapa asam amino dalam hati seperti arginin dan fenilalanin yang dibutuhkan
oleh tubuh karena berbagai alasan lain dari sekadar sintesis.
E.          Kesimpulan
           Protein adalah suatu senyawa organik yang berbobot molekul tinggi dan tersusun dari
unsur C, H, O dan N serta unsur lain seperti P dan S yang akan membentuk struktur unit
asam amino. Asam amino cukup banyak ditemukan di alam, cuma sekitar 20 jenis asam
amino yang menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia berupa rantai aromatik
           Fungsi Protein yaitu :1) Sebagai Enzim, 2) Alat Pengangkut dan Penyimpan, 3)
Penunjang Mekanis, 4) Media Perambatan Impuls Syaraf, 5) Pengendalian Pertumbuhan
           Struktur Protein yaitu : 1)Struktur Primer, 2)Struktur Sekunder, 3)Struktur Tersier,
4)Struktur Kuarter
         Pada asam amino terjadi reaksi sintesis dan hidrolisis.Reaksi hidrolisis lebih lanjut
mendapatkan 20 jenis asam amino dengan sifat pada gugus R yang khas.
         Asam Amino Esensial: Triptofan ,Treonin ,Metionin ,Lisin ,Leusin ,Isoleusin
,Fenilalanin ,Valin.
         Asam Amino Non-Esensial : Tirosin,Sistein,Serin,Prolin,Glisin,Asam Glutamat,Asam
Aspartat,Arginin,Alanin,Histidin,Glutamin,Asparagin
         Klasifikasi asam amino
1.                   Asam amino dengan  gugus R yang tidak mengutub
2.                   Asam amino dengan gugus R  mengutub tidak bermuatan
3.                   Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/asam amino asam
4.                   Asam amino dengan gugus R bermuatan positif/asam amino basa
                     Protein diabsorpsi di usus halus dalam bentuk asam amino →masuk darah
                     Dalam darah asam amino disebar keseluruh sel untuk disimpan
                     Didalam sel asam amino disimpan dalam bentuk protein (dengan menggunakan enzim)
Protein
                     Hati merupakan jaringan utama untuk menyimpan dan mengolah protein
Penggunaan Protein Untuk Energi :
                     Jika jumlah protein terus meningkat → protein sel dipecah jadi asam amino untuk
dijadikan energi atau disimpan dalam bentuk lemak
Pemecahan protein jadi asam amino terjadi di hati dengan proses: deaminasi atau
                    
transaminasi.
                     Deaminasi: proses pembuangan gugus amino dari asam amino
                     Transaminasi: proses perubahan asam amino menjadi asam keton.

F.           Saran
         Banyaknya aktifitas akan mempengaruhi jumlah protein yang dibutuhkan oleh tubuh
untuk melakukan metabolisme

Daftar Pustaka
1.      http://id.wikipedia.org/wiki/Protein (diakses tanggal 21 maret 2013)
2.      http://kamuskesehatan.com/arti/protein/ (diakses tanggal 22 maret 2013)
3.      http://sciencebiotech.net/struktur-molekul-protein/(diakses tanggal 21 maret 2013)
4.      http://lisadyprotein.blogspot.com/(diakses tanggal 21 maret 2013)
5.      http://idonkelor.blogspot.com/2009/08/molekul-protein.html (diakses tanggal 23 maret
2013)
6.      http://www.membuatblog.web.id/2010/03/fungsi-protein.html (diakses tanggal 22 maret
2013)
7.      http://ziamaystri.blog.friendster.com/klasifikasi-protein/ (diakses tanggal 23 maret 2013)
8.      http://kimia-master.blogspot.com/2011/11/klasifikasi-dan-fungsi-protein.html (diakses
tanggal 22 maret 2013)
9.      http://veronikafoju.wordpress.com/i-love-biology/biokimia/biokimia-protein/ (diakses
tanggal 21 maret 2013)
10.  http://rochem.wordpress.com/2012/01/20/metabolisme-protein-dan-asam-amino-2/
(diakses tanggal 23 maret 2013)
11.  http://nawa-shofa.blogspot.com/2012/03/sifat-sifat-protein.html (diakses tanggal 23
maret 2013)
12.  Campbell, P.N., A.D. Smith. 1982. Biochemistry Illustrated. Wilture Enterprises. Hong
Kong.
13.  De Man, J.M. 1997. Kimia Makanan. Terjemahan. ITB. Bandung.
14.  Girindra, A. 1986. Biokimia 1. Gramedia. Jakarta.
15.  Hawab, M. dkk. 1989. Biokimia Lanjutan. PAU-Ilmu Hayat IPB. Bogor.
16.  Houston, M.E. 1995. Biochemistry Primer For Exercise Science. Human Kinetics.
Champaign.USA.
17.  Kay, E.R.M. 1966. Biochemistry : An Introduction to Dynamic Biology. Collier-
Macmillan.Canada.
18.  Kuchel, P., G. B. Ralston. 2006. Biokimia. Schaum. Terjemahan. Erlangga. Jakarta.
Protein
19.  Lehninger, A..L., et al. 1997. Principles of Biochemistry. 2 nd .Worth Publisher.    New
York.
20.  Nur, M. A. 1990. Konsep Modern Biokimia I. PAU-Ilmu Hayat IPB. Bogor.
21.  Poedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakaerta.
22.  Sastrohamidjoyo, H. 2005. Kimia Organik : Stereokimia, Karbohidrat, Lemak dan
Protein. Gajah Mada University Press. Jogjakarta.
23.  Stryer, L. 2000. Biokimia. Vol 1,2,3. Edisi 4. Penerbit Buku Kedokteran EGC. Jakarta.
24.  Wirahadikusumah, M. 1981. Biokimia : Proteine, Enzima & Asam Nukleat. ITB.
Bandung.