ASAM AMINO, PEPTIDA, DAN PROTEIN

1. Pendahuluan
Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama")
adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer
dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan
ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen
dan beberapa sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi
semua sel makhluk hidup dan virus.
Protein memiliki berbagai fungsi seperti:
1. Protein merupakan enzim atau subunit enzim, misal ribonuklease, tripsin
2. Protein berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, misal protein yang
membentuk batang dan sendi sitoskeleton
3. Protein juga terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi,
misal Trombin
4. Protein sebagai sistem pengendali dalam bentuk hormon, misal insulin,
hormon tumbuh (auksin),
5. Protein sebagai komponen penyimpanan/ nutrient, misal kasein
(susu),ovalgumin (telur),gliadin (gandum) dan transportasi hara di
tumbuhan
6. Protein sebagai salah satu sumber gizi dan berperan sebagai sumber asam
amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino
tersebut (heterotrof).
7. Pada organism lain, protein memiliki fungsi lain seperti Monelin, pada
suatu tanaman di Afrika yang mempunyai rasa yang amat manis ataupun
protein anti beku pada ikan.
Sebagian besar kimia kehidupan adalah senyawa organik polifungsional. Gugus
fungsional tersebut biasanya mempunyai interaksi agak kuat, seperti gugus yang ada
pada karbohidat dan antara gugus amino dengan karboksil pada asam amino.
Protein yang merupakan komponen tak berair di dalam sel dan begitu banyak
dijumpai di dalam makhluk hidup mempunyai fungsi yang sangat mengagumkan.
Protein berdasarkan bentuk, dibedakan menjadi 2 macam yaitu protein serabut dan
globular. Protein apabila dihidrolisis dengan asam atau basa akan menjadi asam
amino. Hal ini membuktikan bahwa molekul penyusun protein adalah asam amino.

1
 Ciri-ciri utama molekul protein yaitu ;
1. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino yang berikatan secara kovalen
dalam variasi urutan yang bermacam-macam, membentuk suatu rantai
polipeptida.
2. Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkungan-
lengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein.
3. strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH, dll.
4. umumnya reaktis sangat speifik hal ini disebabkan karena adanya gugus
samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya.

2. Komposisi Protein
Protein terdiri dari karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen, dan, dalam beberapa kasus,
belerang. Protein adalah satu-satunya senyawa organic yang mengandung nitrogen,
sebuah fakta yang menjadikannya kedua penting dan berpotensi beracun.
Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. Beberapa dari asam amino ini
dapat synthesized lain dari asam amino (disebut sebagai nonessential asam amino),
sementara beberapa harus diperoleh dari makanan (disebut sebagai asam amino
essensial).
1. Asam Amino
a. Struktur asam amino dan nama asam amino penyusun protein
Asam amino yang terjadi secara alami sebagai penyusun protein mempunyai
gugus amino (NH2) dan gugus karboksilat (COOH) yang terikat pada atom
yang sama yaitu pada atom karbon alfa. Oleh karena itu asam amino ini
disebut asam α-amino dan secara umum rumus strukturnya dapat digambarkan
seperti dibawah ini.

Struktur asam amino α

2
 Suatu asam amino-α terdiri atas:
a. Atom C α. Disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam).
b. Atom H yang terikat pada atom C α.
c. Gugus karboksil yang terikat pada atom C α.
d. Gugus amino yang terikat pada atom C α.
e. Gugus R yang juga terikat pada atom C α.

Contoh struktur dari beberapa asam amino

Perbedaan antara asam amino yang satu dengan asam amino yang lain disebabkan
oleh perbedaan gugus R yang disebut rantai samping. Ada 20 asam amino yang
bertindak sebagai pembangun molekul protein, rumus strukturnya, nama umum
dan singkatannya diberikan dapat dilihat dibawah ini :
No. Nama Singkatan Sturktur Sifat gugus
rantai
samping
1 Alanin Ala hidropibik

Valin* Val
2

3
3 Leusin* Leu

4 Triptofan Trp
*

5 Metionin Met
*

4
6 Isoleusin Ile
*

7 Prolin Pro

8 Fenilalan Phe
in*

9 Serin Ser Polar tak

bermuatan

5
10 Glisin Gly

11 Threonin Thr
*

12 Sistein Cys

13 Asparagi Asn
n

6
14 Glutamin Gln

15 Tirosin Tyr

16 Asam Asp Bermuatan

aspartat negative pada
PH 7 (asam)

7
17 Asam Glu
glutamat
e

18 Arginin Arg Bermuatan

positif pada
PH 7 (basa)

8
 19 Lisin* Lys

20 Histidin His

Catatan : tanda *) Asam Amino esensial

Terdapat 20 asam amino yang terbagi menjadi dua kelompok, asam amino non-
enensial dan asam amino esensial. 12 jenis asam amino non-enensial di produksi oleh
tubuh. Sedangkan 8 sisanya, berupa asam amino esensial yang harus didapatkan
melalui makanan.
Fungsi Asam Amino antra lain :
1. Penyusun protein, termasuk enzim.
2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama
vitamin, hormon, dan asam nukleat)
3. Pengikat logam penting yang di perlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor).

9
 Semua asam amino kecuali prolin mempunyai formula struktur umum L-α asam
amino sebagai berikut. Satu dengan yang lainnya dibedakan dengan gugus samping
R.Terdapat 4 golongan asam amino berdasarkan sifat – sifat kandungan gugus R:
1. Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik.
2. Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan
3. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif
4. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan negative

Asam amino dengan gugus samping R

non polar atau polar tak

bermuatan positif bermuatan negatif
hidrofobik bermuatan
Alanin Asparagin Arginin Asam Aspartat
Isoleusin Sistein Histidin Asam glutamat
Leusin Glutamin Lisin
Metionin Glisin
Fenilalanin Serin
Prolin Treonin
Triptofan Tirosin
Valin

b. Asam amino esensial

Dari 20 asam amino pembangun molekul protein, ada delapan diantaranya
yang tidak dapat disintesis oleh manusia dewasa sehingga diperoleh melalui
makanan. Asam amino semacam ini dikenal dengan asam amino esensial.
Ciri – cirri Asam amino essensial :
1. rantai samping bersifat hidrofobik atau sukar larut dalam air.
2. mempunyai nama umum (trivial).
3. Biasanya diambil (dipakai) dari sumber (dimana) pertama kali protein
tersebut ditemukan. Sebagai contoh, asparagin diisolasi pertama kali dari
asparagus, asam glumatat diisolasi dari gandum, glisin berasal dari bahasa
yunani yang artinya manis.

10
 Asam Amino esensial yang tidak di produksi oleh tubuh, antara lain sebagai
berikut:
a. Triptofan: beberapa sumber di dapatkan dari karbohidrat. Triptofan terdapat
pada telur, daging, susu skim, pisang, susu, dan keju.
b. Treonin: terdapat pada bahan pangan berupa susu, daging, ikan ,dan biji
wijen.
c. Metionin: Sumber utama metionin adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi,
ikan,susu (susu murni, beberapa jenis keju), sayuran (bayam, bawang putih,
jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang
merah, tahu tempe).
d. Lisin: terdapat dalam protein kedelai, biji polong-polongan, dan ikan. Rata-
rata kebutuhan lisin per hari adalah 1-1,5 g.
e. Leusin; banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein, seperti daging,
susu, beras merah dan kacang kedelai. Pada produk-produk susu kedelai
juga banyak di temui kandungan leusin.
f. Isoleusin;
g. Fenilalanin: merupakan bahan baku bagi pembentukan katekolamin.
Katekolamin ini di kenal sebagai peningkat kewaspadaan penting bagi
tranmisi impuls saraf. Fenilalamin terdapat pada daging ayam, sapai, ikan,
telur, dan kedelai.
h. Valin; terdapat pada produk-produk peternakan seperti daging, telar, susu
dan keju. Selain itu, asam amino esensial ini terdapat pada biji-bijian yang
mengandung minyak seperti kacang tanah, wijen, dan gentil.

c. Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara lain:

a. Tirosin; pertama kali di temukan dalam keju. Pembentukannya
menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim phehidroksilase. Menurut
penelitian yang dilakukan oleh institut penelitian kesehatan Lingkungan
Amerika Serikat tahun 1988, tirosin berfungsi pula sebagia obat stimulan
dan penenang yang eektif untuk meningkatkan kinerja mental dan fisik di
bawah tekanan, tanpa efek samping. Tirosin terkandung dalam hati ayam,
keju, alpukat, pisang, ragi, ikan dan daging.

11
b. Sistein: kandungan atom sistein hampir sama dengan metionin. Sistein juga
di temukan pada bahan pangan seperti cabai, bawang putih, bawang
bombai, brokoli, haver, dan inti bulis gandum.
c. Serin
d. Prolin
e. Glisin: glisin banyak terdapat pada kolagen, hamper 2 per tiga.
f. Asam glutamat: glutamat di manfaatkan dalam industri penyedap rasa.
Dalam keseharian di dapati dalam bentuk garam turunan yang di sebut
sebagai monosodium glutamat atau MSG.
g. Asam aspartat: Fungsinya di ketahui sebagai pembangkit neurotransmiter di
otak dan saraf otot. Aspartat juga dimungkinkan berperan dalam daya tahan
terhadap kepenatan.
h. Arginin: sekalipun bersifat non-esensial bagi manusia dan mamalia lain,
tetapi ariginin dapat di katakan sebagai asam amino setengah esensial
karena produksinya sangat bergantung pada tingkat perkembangan dan
kondisi kesehatan. Pada anak-anak, arginin sangatlah penting. Pangan
sumber utama arginin ditemukan pada produk-produk peternakan seperti
daging, susu, telur, dan berbagai olahannya. Sedangkan dari produk
tumbuhan, ariginin banyak ditemukan pada cokelat dan biji kacang tanah.
i. Alanin: ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti daging, ikan,
susu, telur, dan kacang-kacangan.
j. Histidin: bagi manusia, histidin merupakan asam amino yang esensial bagi
anak-anak.
k. Glutamin: merupakan asam amino yang dikenal pula dengan sebutan asam
glumatik. Asam amino ini berfungsi sebagai bahan bakar otak yang
mengontrol kelebihan amonia yang terbentuk dalam tubuh akibat proses
biokimia. Secara alami, glutamin di temukan dalam gandum dan kedelai.
l. Asparagin: diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan
diperlukan pula dalam transformasi asam amino. Asparagin di temukan pula
pada daging (segala macam sumber), telur dan susu (serta produk
turunannya).

12
d. Asam amino non protein
Ada beberapa asam amino yang terjadi secara alami di dalam makhluk hidup yang
bukan merupakan protein dan strukturnya bukan asam α-amino. Beberapa di
antaranya sering dijumpai dan memainkan peranan penting di dalam metabolism
sel. Sebagai contoh, asam 3-amino propinoat adalah suatu zat pemula di dalam
biosintesis vitamin. Asam pantotenat dan asam 4-amino butanoat terlibat di dalam
jaringan (transmisi) simpul nervus (saraf).

O O

H2NCH2CH C OH H2NCH2CH2 CH2 OH

Asam 3-amino propionate Asam 4-amino butanoat

(β-alanin) (γ-amino butirat)

CH2 OH O O

HOCH2 C C C NHCH2CH2 C OH

CH3 H
Asam pentotenat
Homo sisteina dan homo sirena adalah diantara asam-asam α-amino yang bukan
penyusun protein. Senyawa ini merupakan senyawa di dalam biosintesis metionina.

O O

H3CCH2CH2 CH C OH HOCH2CH2 CH C OH

NH2 NH2

Homosisteina Homosirena
e. Pengaruh gugus samping
Berdasarkan atas struktur rantai samping, asam amino dibedakan menjadi asam
amino asam, asam amino basa dan asam amino netral.

13
 Beberapa contoh sebagai berikut:

Asam glutamat Lisina Valin Serina

Suatu asam Suatu asam amino Suatu asam Suatu asam
amino asam basa amino netral amino netral

Jadi kelebihan gugus –COOH pada suatu asam amino menjadikan asam
amino tersebut termasuk asam amino asam, sedangkan kelebihan gugus –NH2
menjadikan asam amino tersebut masuk kelompok asam amino basa. Asam amino
yang tidak mengandung kelebihan keduanya menjadi asam amino netral. Reaksi-
reaksi terhadap protein juga dapat terjadi pada rantai samping. Misalnya
hemoglobin adalah suatu protein yang mempunyai unit ulang (repeating unit)
terdiri atas 146 unit asam amino. Salah satu dari unit asam amino itu adalah asam
glutamate.

f. Asam amino sebagai ion dipol

Pengukuran pKa dan pKb dari asam amino netral memberikan data pKb = 12 dan
pKa=10. Harga-harga ini adalah sesuai dengan pKa dari –NH3 dan pKb dari gugus
–COO-. Atas dasar itu asam amino netral digambarkan sebagai dwi kutub berikut:

COO-

H3N C H

Gambar 1.3 asam amino netral

Pada struktur di atas terlibat adanya satu muatan positif dan satu muatan
negative pada satu molekul ion. Struktur semacam ini dinamakan ion dipole atau
―zwitterions‖. Sebagaimana telah diketahui pada reaksi asam dengan basa, maka

14
asam kuat akan menghasilkan basa konjugat lemah dan basa kuat akan
menghasilkan asam konjugat lemah.

CH3OH H+ + CH3O-
H2 O H+ + OH-
CH3COOH H+ + CH3COO-
H2O + RNH2 OH- + RNH3+
BASA ASAM
ASAM BASA

H2O +
RNH3 + CI- RNH3 + CI-
RNH3+ + H2O RNH2 + H3O+
BASA ASAM ASAM BASA

RNH3+ + H2O RNH3OH + H+

Dua hal yang dapat disimpulkan berdasarkan informasi diatas yaitu:

a. Gugus –COO- adalah kurang bersifat basa bila dibandingkan dengan gugus –
NH2.
b. Gugus –NH3+ bersifat kurang asam apabila dibandingkan dengan gugus –
COOH.
Adanya ion dipole ini menyebabkan asam amino mempunyai titik leleh yang tinggi
dan kelarutan yang rendah di dalam pelarut organik. Kedua pernyataan di atas
dapat dilihat pada persamaan umum perubahan struktur asam amino akibat
perubahan pH.
Dalam pelarut air, asam amino berupa ―Zwiter ion‖ sehingga dapat bersifat sebagai
asam (proton donor) dan sebagai basa (proton aseptor)
Sebagai asam : H3N+CH(CH3)COO- ↔ H2NCH(CH3)COO- + H+
Sebagai basa : H+ H3N+CH(CH3)COOH
Senyawa yang terdapat asam dan basa seperti asam amino disebut senyawa amfplit
( amfoter ekektrolid )

15
 Zwitter-ion

Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion. Karena
asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat
dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya
dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik
isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –
NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, –
COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam
keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion
dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik
lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam
bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.

g. Sifat-sifat asam dan basa amino

Karena asam amino mengikat gugus amino (NH2) dan gugus karboksil (COOH) di
dalam satu molekul, maka asam amino mempunyai sifat ion ammonium (+NH3) dan
sifat ion karboksilat (COO-), dengan perkataan lain dapat bersifat amfoter yaitu dapat
bersifat asam atau memberikan proton pada basa kuat dan bersifat basa atau
menerima proton pada asam kuat. Persamaan keseimbangan secara umum dari asam
amino dapat dilukiskan sebagai berikut;

+ OH- OH-
R CH CO2H R CHCOO- R CH
- + +
COO H H

+NH3 +NH3 NH2

Asam amino pada Bentuk ion dipole Asam amino pada
pH rendah (netral) pH tinggi 9bersifat
(bersifat asam) basa)
(1)
(2) (3)
pH makin tinggi

16
 Dari persamaan diatas terlihat jelas keamfoteran asam amino. Dalam suasana asam
(pH rendah) struktur (1) mengikat H+ menghasilkan suatu kation (2) sehingga (1)
bersifat basa dan dalam suasana basa (pH tinggi) struktur (1) mengikat OH-
menghasilkan anion (3), sehingga (1) bersifat asam. Keasaman gugus +NH3 lebih
kuat dari pada kebasaan gugus COO-, maka jumlah anion lebih banyak dari pada
kation, sehingga larutan akan bersifat agak asam dan muatan netto adalah negative.

h. Stereokimia asam amino

Asam amino protein merupakan senyawa optic aktif dengan pusat kiral pada atom
karbon alfa dan mempunyai konfigurasi L. secara stereo struktur asam amino
tesebut dapat dilukiskan sebagai berikut:

COOH
COOH
COOH
H
N2H H
C atau N2H C H atau

R NH R

R
Proyeksi ficscher

L-asam amino (S-asam)

Pengertian konfigurasi L didasarkan pada konfigurasi gliseraldehid, yang
dilukiskan mengikuti proyeksi fischer. Apabila struktur umum asam amino juga
dilukiskan menurut proyeksi fischer, maka konfigurasi L adalah apabila gugus
amina (NH2) terletak disebelah kiri.

CHO COOH

HO H N2H H

CH2OH R
L (-) – gliseraldehid L-asam amino

Setiap asam α- amino mempunyai satu atau lebih atom karbon tak simetris, kecuali
glisin, tetapi semuanya mempunyai konfigurasi L, karena itu disebut asam amino
L-alfa. Jumlah stereo isomer dari asam amino ditentukan oleh jumlah atom karbon
17
 tak simetris yang dimilikinya. Misalnya treonina atau isoleusina, masing-masing
mempunyai dua atom karbon tak simetris.

i. Reaksi asam amino

Karena asam amino mengandung gugus amino dan gugus karbosilat, semua asam
amino akan memberikan reaksi positif dari gugus-gugus fungsi ini. Sebagai contoh,
gugus amino dapat diasetilisasi dan gugus karbosilat dapat diesterkan. Dalam diktat
ini tidak akan dibahas semua reaksi-reaksi kimia dari asam amino, hanya akan
dijelaskan dua reaksi yang cukup penting saja, yang bisa dipakai secara luas untuk
identifikasi dan kuantitasi asam amino.
Reaksi asam amino
Reaksi khas asam amino disebabkan oleh adanya gugus α- karboksil, α- amino,
dan gugus yang terdapat pada rantai samping (R). Enyawa amida, aster dan
asilhalida dapat terbentuk dari asam amino ini.
Reaksi ninhidrin
Reaksi nihidrin dapat dipakai untuk penentuan kuantitatif asam amino. Dengan
memanaskan campuran asam amino dan nihidrin, terjadilah larutan berwarna
biru yang intensitasnya dapat ditentukan dengan cara spektrofotometri. Semua
asam amino dan peptide yang mengandung, gugus α- amino bebas memberikan
reaksi nihidrin yang positif. Prolina dan hidroksi prolina yang gugus asam
aminonya tersubsitusi, memberikan hasil reaksi lain yang berwarna kuning.
Reaksi sanger
Reaksi sanger merupakan reaksi antara gugus α- amino dengan l-fluoro-2, 4-
dinitrobenzena (FDNB). Dalam suasan basa lemah, FDNB bereaksi dengan α-
asam amino membentuk derivate 2, 4-dinitrofetil, disebut DNP- asam amino.
Reaksi ini dipakai untuk penentuan asam amino N-ujung suatu rantai
polipedtida.
FDNB juga bereaksi dengan gugus α- amino dan derivate gugus α- amino yang
terjadi, diidentifikasi dengan cara kromatografi.
Reaksi dansil klorida
Reaksi dansil klorida adalah reaksi antara gugus asam amino denagn l-dimetil-
amino naftalena-5-sulfonil klorida (dansil klorida).

18
Karena gugus dansil mempunyai sifat flouresensi yang tinggi, maka derivate
dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara flourometri.
reaksi edman
reaksi edman merupakan reaksi antar α- asam amino dengan fenilisotio-sianat,
yang menghasilkan derivate asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam
dalam pelarut nitrometana, yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk
senyawa lingkar feniltiohidantoin.
Hasil reaksi yang terjadi dapat dipisahkan dan diidentifikasi dengan cara
kromatografi. Reaksi edman ini juga dipakai untuk penentuan asam amino N-
ujung suatu reaksi rantai polipeptida.
reaksi basa Schiff
reaksi basa Schiff adalah reaksi reversible antar gugus α- amino dengan gugus
aldehida. Basa Schiff biasanya terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi
enzima antara α- asam amino dan substrat.
reaksi gugus R
gugus SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada
arginina menunjukkan reaksi khas yang biasa terjadi pada gugus fungsi tersebut.
Gugus sulfihidril pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat, dan
menghasilkan merkaptida. Reaksi oksidasi sisteina dengan adanya ion besi,
memberikan hasil senyawa disuffida, dan sistina.
analisia asam amino
prinsip kromatografi partisi dan kromatografi ion dapat dipakai untuk
menganalisa tidak hanya asam amino, tetapi juga peptide, protein, asam nukleat,
nukleotida, lipida dan campuran karbohidrat. Berbagai cara kromatografi dan
elektroforesa asam amino didasarkan pada daya larut dan sifat-sifatnya.

19
 j. Isomerisme pada asam amino Dua model molekul isomer optis asam amino alanin
Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino—
kecuali glisin—memiliki isomer optik: L dan D. Cara sederhana untuk
mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan
"mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah
putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka
ini adalah tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam,
maka itu adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama
CORN, dari singkatan COOH - R - NH2).
Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe L

meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe D. Dinding sel bakteri banyak
mengandung asam amino tipe D.

3. Peptida
Senyawa peptida merupakan hasil polimerisasi dari asam amino. Molekul-molekul
asam amino terikat satu sama lain dihubungkan oleh gugus amida yang disebut ikatan
peptida yang dibentuk antara gugus NH2 dari asam amino yang satu dengan gugus
COOH dari asam amino yang lain.

20
 Dalam disiplin kimia polimer dikenal istilah monomer, oligomer, polimer,
segmer atau satuan antar unit ulang (inter unit linkage). Adapun penetrapan konsep
polimer pada disiplin peptida didapatkan korelasi sebagai berikut:
Asam Amino --- Monomer
Peptida --- Oligomer
Polipeptida --- Polimer
O

Gugus (-CH-C-NH-) ------ satuan antar unit ulang

Berdasarkan dari keterangan di atas dapat disimpulkan bahwa dalam hal

disiplin ilmu peptida atau protein lebih ditekankan pada satuan antar unit ulang
yang disebut gugus peptida.
Pengertian segmer dalam kimia polimer agak sukar diterapkan dalam
polipeptida, karena segmer yang dimilikinya kurang teratur (memiliki rantai
samping yang beragam). Cukup banyak senyawa peptida yang menarik serta
memegang peranan penting dalam kehidupan. Salah satu diantaranya adalah
piroglutamilhistiridilprolinamida. Senyawa tersebut terdapat dalam kelenjar
hipotalamus sapi dan babi. Jika peptida ini dimasukan dalam tubuh manusia maka
akan merangsang pengeluaran tirotropin yang selanjutnya merangsang pengeluaran
hormon tiroid sebagai pengatur metabolisme dalam tubuh.

1. Ikatan Peptida
Setiap mahluk hidup memiliki beragam protein yang terbentuk dari 20 asam
amino sama jenis yang yang membentuk dunia protein yang beragam. Asam
Amino adalah zat pembangun tubuh, membentuk antibodi,memperbaiki jaringan,
membangun RNA & DNA; menyebarkan oksigen ke seluruh tubuh dan ikut dalam
aktifitas otot. Terdapat sejenis zat medium yang terbentuk dari asam amino yang
mempunyai ciri khas protein, tapi tidak sama dengan protein, yang disebut peptida.
Peptida: asam amino dapat terangkai satu sama lain dalam suatu rantai yang
disebut ―Ikatan Peptida‖. Ikatan peptida ini dapat disebut juga sebagai ikatan
amida. Kedua puluh macam asam amino saling berikatan, dengan urutan yang
beraneka ragam untuk membentuk protein. Proses pembentukan protein dari asam-

21
 asam amino ini dinamakan sintesis protein. Ikatan antara asam amino yang satu
dengan lainnya disebut ikatan peptida.
Ikatan peptida merupakan ikatan yang terbentuk ketika atom karbon pada
gugus karboksil suatu molekul berbagi elektron dengan atom nitrogen pada gugus
amina molekul lainnya. Reaksi yang terjadi merupakan reaksi kondensasi, hal ini
ditandai dengan lepasnya molekul air ketika reaksi berlangsung. Hasil dari ikatan
ini merupakan ikatan CO-NH, dan menghasilkan molekul yang disebut amida.
Ikatan peptida ini dapat menyerap panjang gelombang 190-230 nm.

Pembentukan Ikatan Peptida

Ikatan peptida dapat dirusak atau diputus dengan melakukan hidrolisis. Ikatan
peptida terbentuk dari protein yang mempunyai kecenderungan untuk putus secara
spontan ketika terdapat air. Dari hasil pemutusan tersebut, dilepaskan energi
sebesar 10 kJ/mol. Namun, proses pemutusan terjadi sangat lambat. Pada
umumnya, organisme menggunakan enzim untuk membantu proses pemutusan atau
pembentukan ikatan peptida untuk mempercepat reaksi.

2. Struktur Peptida dan Tatanama

Peptida adalah merupakan hasil polimerisasi dari asam amino, sehingga
struktur peptida terdiri dari dua atau lebih asam amino. Peptida yang terdiri dari
dua molekul asam amino disebut dipeptida, bila terdiri dari 3, 4,5 dan 6 asam

22
 amino disebut tripeptida, tentra peptida, penta peptida, dan heksa peptida. Untuk
peptida yang terdiri dari banyak asam amino disebut polipeptida. Dalam penulisan
struktur peptida, gugus NH2 bebas (sisa NH2) selalu terletak di sebelah kiri yang
disebut dengan ujung N dan gugus COOH bebas (sisa COOH) selalu terletak di
sebelah kanan yang disebut ujung C.
Asam amino yang mengendung ujung –N disebut asam amino terminal –N dan
asam amino yang mengandung ujung –C disebut asam amino terminal –C.
O Ujung C
H2N – CH – C – – NH – CH – COOH
Ujung N R1 R2

Gambar Struktur terminal –N dipeptida

Struktur peptida semuanya sering disingkat dengan menggabung simbol tiga
huruf dari singkatan nama asam amino tertentu yang urutannya sesuai dengan
urutan asam amino penyusun peptida tersebut. misalnya, dipeptida yang terbentuk
dari glisin dan alanin strukturnya mempunyai dua kemungkinan dari glisin dan
alanin strukturnya mempunyai dua kemungkinan yaitu:
O CH3 CH3 O
H2NCH2 – C – NH – CH – COOH H2NCH – C – NHCH2 – COOH
Glisil Alanin (Gly-Ala) Alanil Glisin (Ala-Gly)
Bentuk yang pertama dinamakan Glisil Alanin disingkat (Gly-Ala), sedangkan
bentuk yang kedua dinamakan Alanil Glisin atau disingkat Ala-Gly. Garis yang
menghubungkan singkatan asam amino yang lain adalah menunjukkan ikatan
peptida.

3. Sintesis Peptida Fase Padat

Perbedaan antara sintesis peptida fase padat dengan sintesis peptida klasik
adalah sintesis ini dilakukan dari belakang, di mulai dari atom C terminal ke atom
N terminal , dari kanan ke kiri seperti kita menulis peptida. Sintesis peptida fase
padat digunakan untuk menggabungkan banyak asam amino. Prinsip utama:
membentuk ikatan peptida, sementara salah satu ujungnya terikat secara kimia pada
padatan yang tak larut.
Proses sintesis peptida fase padat:

23
 1. Pengikatan gugus karboksil pada asam amino pertama dengan padatan khusus.
2. Penggabungan asam amino pertama dengan asam amino kedua dan seterusnya
dengan terlebih dahulu melepaskan gugus pelindung amino.
3. Penghilangan padatan khusus pada peptida yang terbentuk dengan HBr dalam
CF3COOH.
4. Pelindung gugus amino adalah Boc.
5. Penghilangan pelindung dengan direaksikan dengan HCl di asam asetat.
6. Pengikatan asam amino setelah asam amino pertama dibantu dengan DCC.

4. Struktur protein
Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer, struktur sekunder, struktur
tersier dan struktur kuartener.
1. Struktur primer
Struktur primer adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai
polipeptida.

Struktur primer protein

Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The
Biology Project-Biochemistry
2. Struktur sekunder
Struktur sekunder protein bersifat reguler, pola lipatan berulang dari rangka
protein. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet. Lihat Gambar
2.6.

Gambar 2.6

24
 Alpha helix dan beta sheet sebagai struktur sekunder protein
Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The
Biology Project-Biochemistry

Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:

alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino

berbentuk seperti spiral;
beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang
tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan
hidrogen atau ikatan tiol (S-H);
beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta"); dan
gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma").

3. Struktur tersier
Struktur tersier protein adalah lipatan secara keseluruhan dari rantai polipeptida
sehingga membentuk struktur 3 dimensi tertentu. Sebagai contoh, struktur
tersier enzim sering padat, berbentuk globuler. Lihat contoh Gambar 2.7.

Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI)

25
 4. Struktur kuartener
Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida. Struktur
kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama
membentuk struktur protein. Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin
manusia yang tersusun atas 4 subunit, yang dipaparkan pada Gambar 2.8.

Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein

Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The
Biology Project-Biochemistry
5. Kasifikasi protein
1. Berdasarkan komposisi protein dibagi menjadi dua kelompok utama yaitu ;
a. Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya menghasilkan
asam amino.
b. Protein konjugasi adalah protein yang pada hidrolisis tidak hanya
menghasilkan asam amino.
2. Berdasarkan struktur molekulnya, protein dapat dibagi menjadi 3 golongan
utama, yaitu :
1. Protein Bentuk Serabut (fibrous)
Protein bentuk serabut terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk
spiral yang terjalin satu sama lain sehingga menyerupai batang yang
kaku. Karakteristik protein serabut adalah rendahnya daya larut,
mempunyaikekuatan mekanis yang tinggi dan tahan terhadap enzim

26
 pencernaan. Protein ini terdapat dalam unsur-unsur struktur tubuh
(kolagen, elastin, keratin, dan myosin).
2. Protein Globular
Protein globular berbentuk bola, terdapat dalam cairan jaringan tubuh.
Protein ini larut dalam larutan garam dan asam encer, mudah berubah
dibawah pengaruh suhu. Yang termasuk dalam protein globular adalah
(Albumin, Globulin, Histon, dan Protamin).
3. Protein Konjugasi
Protein konjugasi adalah protein sederhana yang terikat dengan bahan-
bahan non asam asam amino. Yang termasuk dalam protein globular
adalah (Nukleoprotein, Lipoprotein, Fosfoprotein dan Metaloprotein)
6. Koenzim
Banyak enzim yang memerlukan koenzim untuk dapat berfungsi aktif sebagai
katalisator. Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik suatu enzim
sehingga jauh melebihi kemampuan yang ditawarkan. Koenzim yang berikatan
secara erat dengan enzim melalui ikatan kovalen atau non kovalen sering disebut
sebagai gugus prostetik. Reaksi-reaksi yang memerlukan koenzim antara lain:
reaksi oksidoreduksi, pemindahan gugus serta isomerisasi, dan reaksi yang
membentuk ikatan kovalen.
Koenzim dan hubungannya dengan beberapa vitamin
1. Koenzim: molekul organic kecil, tahan terhadap panas yang mudah
terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialysis.
Contoh: NAD, NADP, ATP.
2. Vitamin: golongan senyawa kimia yang terdapat dalam jumlah kecil
makanan tetapi mempunyai arti penting, sebab jika kekurangan vitamin
maka akan menimbulkan penyakit seperti beri-beri, skorbut, rabun senja,
dan lain-lain.
3. Hubungan keduanya adalah beberapa koenzim mempunyai struktur yang
mirip dengan vitamin tertentu. Pada koenzim tertentu molekul vitamin
menjadi bagian dari molekul tersebut. contohnya ada 9, salah satumya
Niasin. Niasin adalah nama vitamin yang beberapa molekul
nikotinamida/asam nikotinat. Niasin terdapat dalam jaringan hewan
maupun tumbuhan. Daging adalah bahan makanan yang mengandung

27
 banyak niasin. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul
NAD+ atau NADP+ yang merupakan koenzim
Unsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi. Pada
setiap reaksi kimia organik, dibutuhkan katalisator. Katalisator diperlukan untuk
mempercepat proses reaksi. Namun, katalisator tidak akan berubah dan tidak akan
habis oleh reaksi tersebut. Enzim merupakan suatu biokatalis. Artinya, suatu
katalisator yang disintesis oleh organisme hidup.
Katalisator ada dua macam, yaitu katalisator protein dan katalisator nonprotein.
Contoh katalisator protein adalah enzim, sedangkan yang merupakan katalisator
nonprotein, misalnya H, OH, dan ion logam. Dilihat dari sturkturnya, enzim adalah
protein. Oleh karena itu, enzim memiliki sifat-sifat protein, seperti termolabil, bisa
rusak oleh logam berat (Ag,Pb,Hg), dan dapat terganggu oleh perubahan pH.
1. Perbedaan Enzim dan Koenzim
Ketika mempelajari enzim, Anda pasti akan mengenal koenzim, holoenzim,
dan apoenzim. Koenzim diperlukan agar enzim dapat bekerja. Koenzim adalah
molekul organik nonprotein. Jika enzim dan koenzim disatukan, disebut
holoenzim. Sementara itu, bagian protein holoenzim disebut apoenzim.
Berikut ini adalah perbedaan enzim dan koenzim.
Enzim: biokatalisator, termolabil, memiliki fungsi yang spesifik, mudah
rusak oleh logam berat, pengukuran aktivitasnya dilakukan dengan
kecepatan reaksi enzimatik, memiliki letak tertentu di dalam sel, dan
hanya satu macam reaksi yang mampu dikatalis olehnya.
Koenzim: diperlukan untuk aktivitas enzim tertentu, termostabil,
memiliki berat molekul yang rendah, bisa dikatakan sebagai substrat
kedua, banyak koenzim yang merupakan derivat vitamin B.
2. Enzim Memerlukan Koenzim
Banyak enzim yang megatalisis proses pemindahan gugus dan reaksi lain
memerlukan, di samping substratnya, sebuah molekul organik sekunder yang
dikenal sebagai koenzim karena tanpa koenzim, enzim tersebut tidak aktif.
Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik sebuah enzim sehingga
menjadi jauh melebihi kemampuan yang ditawarkan hanya oleh gugus
fungsional asam aminonya, yang menyusun massa enzim tersebut. Koenzim
yang berikatan secara erat dengan enzim lewat ikatan kovalen atau gaya

28
 nonkovalen kerap kali disebut sebagai gugus prostetik.. Koenzim yang mampu
berdifusi secara bebas umumnya berfungsi sebagai unsur pembawa (yang
didaur ulang secara kontinu) hydrogen (FADH), hidrida (NADH dan NADPH),
atau unit-unit kimia seperti gugus asil (koenzim A) atau gugus metil (folat),
membawanya bolak-balik antara tempat pembentukannya dan pemakaiannya.
Oleh karena itu, koenzim yang disebut belakangan ini dapat dianggap sebagai
substrat sekunder.
Jenis-jenis enzim yang membutuhkan koenzim adalah enzim yang mengatalisis
reaksi oksidoreduksi, pemindahan gugus serta isomerisasi, dan reaksi yang
membentuk ikatan kovalen (kelas IUB 1,2,5, dan 6). Reaksi lisis, termasuk
reaksi hidrolisis yang dikatalisis oleh enzim-enzim pencernaan, tidak
memerlukan koenzim.
3. Koenzim Dapat dianggap Sebagai Subtrat Sekunder
Untuk dua laasan penting, akan sering kali membantu untuk menganggap
koenzim sebagai substrat sekunder. Alasan pertama, perubahan kimia di dalam
koenzim terjadi tepat mengimbangi perubahan kimia yang berlangsung di
dalam substrat. Sebagai contoh, dalam reaksi oksideruduksi, jika satu molekul
substrat dioksidasi, satu molekul koenzim akan direduksi.
Alasan kedua untuk memberi koenzim penghargaan yang sama adalah bahwa
aspek reaksi ini mungkin mempunyai makna fisiologik mendasar yang lebih
besar. Sebagai contoh, peran penting kmampuan otot yang bekerja secara
anaerob untuk mengubah piruvat menjadi laktat tidak terletak pada piruvat
ataupun laktat. Reaksi tersebut semata-mata bertujuan mengoksidasi koenzin
NADH yang tereduksi menjadi NAD+. Tanpa NAD+ glikolisis tidak dapat
berlanjut dan sintesis ATP Anaerob (dan dengan demikian, aktivitas kerjannya)
akan terhenti. Di bawah keadaan anaerob, reduksi piruvat menjadi laktat
menghasilkan oksidasi ulang NADH dan memunkinkan sintesis ATP. Reaksi
lain dapat melakukan funsi ini sama baiknya. Sebagai contoh pada bakteri atau
ragi yang tumbuh secara anaerob, metabolit yang berasal dari piruvat bertindak
secara oksidan bagi NADH dan mereka sendiri berada dalam keadaan
tereduksi.
Tabel . Mekanisme bagi regenerasi Anaerob NAD+

29
 Oksidan Produk Tereduksi Bentuk Kehidupan
Piruvat Laktat Otot, bakteri laktat, ragi
Asetaldehid Etanol (yeast) Eschrichia coli
Dihidroksiasoton -Gliserofosfat bakteri heterolaktat
fosfat Matinol
Fruktosa

Fungsi Koenzim sebagai Reagensia Pemindah Gugus

Tipe reaksi biokimia pemindahan gugus
D–G+A A–G+D
Yang memindahkan gugus molekul fungsional (G) dari molekul donor (D-G)
kepada sebuah molekul aseptor akhir (misal, reaksi dahidrogenasi) atau sebagai
pembawa gugus intermediet (misal, reksi transaminasi). Diagram berikut
melukiskan konsep yang disebut terakhir ini.
D– H KoE A–H

D KoE - H A
Meskipun diagram ini mengesankan pembentukan hanya satu kompleks KoE-
G tunggal saat berlangsungnya seluruh reaksi, sebenarnya ada berbagai kompleks
intermediet KoE-G yang dapat terlibat dalam suatu reaksi tertentu (misal,
transaminasi).
Jika gugus yang dipindahkan merupakan hydrogen, adalah biasa untuk
menggambarkan hanya ―separuh reaksi‖ di sebelah kiri:
D– H KoE

D KoE - H

Bahwa hal ini sebenarnya merepresentasikan hanya suatu kasus khusus dari
pemindahan gugus yang biasa dapat paling mudah dipahami dalam pengertian reksi
yang berlangsung di dalam sel utuh.

30
 Untuk pemindahan gugus bukan hydrogen:
Vitamin B membentuk bagian dalam struktur banyak koenzim. Vitamin B
nikotinamida, tiamin, riboflafin dan asam pantotenat merupakan unsur esensial
yang membentuk koenzim bagi oksidasi serta reduksi biologik, dan koenzim
kobamida serta asam folat berfungsi dalam metabolisme satu karbon. Banyak
koenzim mengandung adenin, ribose, serta fosfat, dan merupakan darivat adenosin
monofosfat (AMP). Contoh-contohnya mencakup NAD+ dan NADP+.
Karakteristik koenzim:
1. Merupakan senyawa organik dengan berat molekul kecil; non protein
2. Stabil terhadap panas
3. Banyak diperlukan untuk aktivitas Enzim kecuali Enzim pencernaan (reaksi
hidrolitik)
4. Terikat pada Enzim ada yang secara kovalen (prostetik) kebanyakan non kovalen
5. Dianggap sebagai substrat ke-2

Klasifikasi koenzim
1. Pemindah gugus H
NAD+ , NADP+, FMN, FAD As. Lipoat, co-Enzim Q
kebanyakan derivat vit. B dan adenosin monopospat.
2. Pemindah gugus selain H
Gula phosphat
CoA.SH
KoEnzim folat
KoEnzim kobomida (vit. B12)
As. Lipoat
Thiamin piropospat
Piridoksal pospat
Biotin
Gula fosfat
Dalam peranannya ,enzim sering memerlukan senyawa organik tertentu selain
protein. Ditinjau dari fungsinya, dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai
pemindah hidrogen, pemindah elektron, pemindah gugusan kimia tertentu (―group
transferring‖) dan koenzim dari isomerasa dan liasa.
31
Tabel 2. Contoh-contoh koenzim dan peranannya
No Kode Singkatan dari Yang dipindahkan
1. NAD Nikotinamida-adenina dinukleotida Hidrogen
2. NADP Nikotinamida-adenina dinukleotida Hidrogen
fosfat
3. FMN Flavin mononukleotida Hidrogen
4. FAD Flavin-adenina dinukleotida Hidrogen
5. Ko-Q Koenzim Q atau Quinon Hidrogen
6. Sit Sitokrom Elektron
7. Fd Ferredoksin Elektron
8. ATP Adenosina trifosfat Gugus fosfat
9. PAPS Fosfoadenil sulfat Gugus sulfat
10. UDP Uridina difosfat Gula
11. Biotin Biotin Karboksil (CO2)
12. Ko-A Koenzim A Asetil
13. TPP Tiamin pirofosfat C2-aldehida

32
 DAFTAR PUSTAKA

Lehningger, Albert L. 1982. Dasar-dasar Biokimia (jilid 1). Jakarta: Erlangga

Muhamad Wirahadi Kusumah. 1977. Biokimia (protein, enzim, dan asam nukleat).
Bandung: ITB
Purwo Arbianto. 1994. Biokimia (konsep-konsep dasar). Jakarta : Departemen pendidikan
dan kebudayaan
Sabirin Matsjeh, dkk. 1994. Kimia Organik II. Yogyakarta :Departemen pendidikan dan
kebudayaan
Stryer L, 1996, Biokimia, Edisi IV, Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah Bagian
Biokimia FKUI), Jakarta: EGC
www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The Biology Project-
Biochemistry, Edisi: 28 Januari 2003

33