Anda di halaman 1dari 14

BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar belakang


Enzim adalah suatu protein dan dihasilkan oleh sel hidup. Enzim adalah
protein yang mempunyai fungsi khusus. Enzim bekerja dalam mengkatalisis
reaksi kimia (biokimia) yang berlangsung didalam sel itu sendiri. Sebagai contoh
adalah enzin α-amylase (dikenal juga enzim ptyalin) yang berperan dalam
mengkatalisis reaksi pemecahan pati menjadi unsur penyusunya yang lebih
sederhana. Enzim ini di hasilkan secara alami di mulut bersam-sama dengan
ludah (saliva) (Pradana,2008).
Dalam tubuh manusia sendiri terdapat berjuta-juta enzim yang mana peran
masing-masing enzim tersebut sangat spesifik. Untuk itulah kemudian ada suatu
system  penamaan enzim. Dalam tata cara penamaan enzim, biasanya diawali
dengan nama substrat dan di akhiri dengan akhiran –ase. Sebagai contoh enzim
sucrose, enzim ini berperan secara spesifik dalam menghidrolisis sukrosa. Lalu
ada lagi enzim lipase, yang berperan dalam hidrolisis lemak (lipid).
Pada praktikum kali ini akan dibahas bagaimana pengaruh-pengaruh aktivitas
enzim terhadap suhu,kelembapan (pH),konsentrasi enzim maupun konsentrasi
substrat.
1.2 Tujuan Praktikum
1. Mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim
2. Membuktikan bahwa derajat keasaman (pH) mempengaruhi aktivitas enzim
3. Mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap perombakan substrat
(amilum)
4. Mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim
1.2 Prinsip praktikum
1. Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim
2. Pengaruh Ph terhadap aktivitas enzim
3. Pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim
4. Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim
1.3 Manfaat praktikum
Adapun manfaat dari percobaan ini adalah
1. Praktikan dapat mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim
2. Praktikan dapat membuktikan bahwa derajat keasaman (pH) mempengaruhi
aktivitas enzim
3. Praktikan dapat mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap
perombakan suatu substrat(amilum)
4. Praktikan dapat mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas
enzim.
BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Pengertian enzim

Enzim adalah suatu protein dan dihasilkan oleh sel hidup. Enzim adalah
protein yang mempunyai fungsi khusus. Enzim bekerja dalam mengkatalisis
reaksi kimia (biokimia) yang berlangsung didalam sel itu sendiri. Sebagai contoh
adalah enzin α-amylase (dikenal juga enzim ptyalin) yang berperan dalam
mengkatalisis reaksi pemecahan pati menjadi unsur penyusunya yang lebih
sederhana. Enzim ini di hasilkan secara alami di mulut bersam-sama dengan
ludah (saliva) (Pradana,2008)

Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang


mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia.
Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh
enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah
molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda yang disebut produk.
Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung
dengan lebih cepat. Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan
molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi.
Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan
sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja
secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam
senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap
enzim yang bersifat tetap. (Wikipedia, 2010).

Dalam tubuh manusia sendiri terdapat berjuta-juta enzim yang mana peran
masing-masing enzim tersebut sangat spesifik. Untuk itulah kemudian ada suatu
system  penamaan enzim. Dalam tata cara penamaan enzim, biasanya diawali
dengan nama substrat dan di akhiri dengan akhiran –ase. Sebagai contoh enzim
sucrose, enzim ini berperan secara spesifik dalam menghidrolisis sukrosa. Lalu
ada lagi enzim lipase, yang berperan dalam hidrolisis lemak (lipid).

Enzim dikelompokkan menjadi 6 kelas yaitu :

a. Oksidoreduktase yaitu enzim yang berperan dalam pemindahan electron


(redoks).
b. Transterase yaitu enzim yang berperan dalam pemindahan gugus fungsionil.
c. Hidrolase yaitu enzim yang membantu dalam proses hidrolisis (pemindahan
gugus fungsional ke air).
d. Liase yaitu enzim yang berperan dalam penambahan gugus pada ikatan ganda
atau sebaliknya.
e. Isomerase yaitu enzim yang berperan dalam reaksi pemindahan dalam
molekul menghasilkan bentuk isomer.
f. Ligase yaitu enzim yang membantu dalam reaksi pembentukan ikatan C-C,
C-S, C-O, dan C-Noleh reaksi kondensasi yang berkaitan dengan Penguraian
ATP. (Thenawijaya: 1988)

Tubuh kita merupakan laboratorium yang sangat rumit, sebab di dalamnya


terjadi reaksi kimia yang beraneka ragam. Penguraian zat-zat yang terdapat dalam
makanan kita, peggunaan hasil uraian untuk memperoleh energy, penggabungan
kembali hasil uraian untuk membentuk persediaan makanan dalam tubuh serta
banyak macam reaksi lain yang apabila dilakukan di dalam laboratorium atau in
vitro membutuhkan keahlian khusus serta waktu yang lama. Reaksi atau proses
kimia yang berlangsung dengan baik dalam tubuh kita ini dimungkinkan karena
adanya katalis dalam tubuh yakni enzim.

Enzim memiliki tenaga katalitik yang luar biasa, yang biasanya jauh lebih
besar dari katalisator sintetik. Spesifisistas enzim amat tinggi terhadap
substratnya, enzim mempercepat reaksi kimiawi spesifik tanpa pembentukan
produk samping, dan molekul ini berfungsi di dalam larutan encer pada keadaan
suhu dan pH normal. Hanya sedikit katalisator non-biologi yang dilengkapi
dengan sifat-sifat ini.Enzim memberikan dampak kepada banyak bidang
pengetahuan biomedis. Pada saat sel mengalami cedera (misalnya akibat suplai
darah yang terganggu atau akibat inflamasi), enzim-enzim tertentu akan
merambas ke dalam plasma. Pengukuran aktivitas enzim tersebut dalam plasma
darah telah menjadi bagian integral tindakan diagnosis untuk penyakit-penyakit
yang penting .Berbagai faktor penting misalnya konsentrasi enzim serta substrat,
suhu, pH, dan inhibitor yang mempengaruhi pengukuran kadar aktivitas enzim.
Karena aktivitas enzim meningkat bersamaan dengan peningkatan suhu, laju
berbagai proses metabolisme, akan mengalami peningkatan yang bermakna.

2.2 Aktivitas enzim

Aktivitas enzim ternyata dipengaruhi banyak factor. Faktor-faktor tersebut


terbentuk afektivitas kerja suatu enzim. Apabila factor tersebut berada dalam
kondisi yang optimum, maka kerja enzim juga akan maksimal.

Beberapa faktor  yang mempengaruhi kerja enzim :

1. Suhu  (temperature)
Oleh karena reaksi kimia dapat dipengaruhi oleh suhu, maka reaksi
yang menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Pada suhu
rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih
tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Disamping itu, karena enzim itu
adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya
proses denaturasi. Apabila terjadi proses denaturasi, maka bagian aktif
enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim
menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun. Kenaikan
suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan
reaksi.
Peningkatan suhu meningkatkan reaksi enzim yang terkatalisis dan
yang tidak terkatalisis dengan cara meningkatkan energi kinetic dan
frekuensi tubrukan dari besarnya molekul. Bagaimanapun energy panas
dapat meningkatkan energy kinetic dari enzim ke titik yang mana kelebihan
energy pelindung untuk dapat mengganggu interaksi non-kovalen yang
berfungsi mengatur struktur tiga dimensi dari enzim. Cincin polipeptida
kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi, yang disertai dengan
pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis. Pada temperatur tertentu
sebuah enzim berada dalam keadaan stabil, konformasi,
kompetensor katalisis tergantung suhu normal sel, yang mana enzim
itu berada. Enzim pada umumnya stabil pada temperatur 45-55°C.
Sebaliknya, enzim pada mikroorganisme termofilik yang berada pada
sumber mata air panas gunung berapi, atau pada lubang hidrotermal bawah
laut dapat stabil pada suhu kurang lebih 100°C. (aurel.2010)
Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu.
Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan
enzim meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat. Namun suhu
yang terlalu tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim yang disebut
denaturasi, sedangkan suhu yang terlalu rendah dapat menghambat kerja
enzim. Pada umumnya enzim akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu
antara 30° – 40°C.(e-dukasi.2010).

Suhu merupakan salah satu faktor lingkungan penting dalam


aktifitas suatu enzim. Sampai pada suatu titik, kecepatan suatu reaksi
enzimatik meningkat sejalan dengan meningkatnya suhu, sebagian
disebabkan karena substrat akan bertubrukan dengan sisi aktif lebih sering
ketika molekul tersebut bergerak lebih cepat. Namun demikian, di luar
suhu itu, kecepatan reaksi enzimatik akan menurun drastis. Sebagian besar
enzim manusia memiliki suhu optimal sekitar 35 oC sampai 40oC
(mendekati suhu tubuh manusia). Selain setiap enzim memiliki suhu
optimal, enzim juga memiliki nilai pH optimal untuk bekerja paling aktif.
pH optimal sebagian besar enzim adalah sekitar 6-8, akan tetapi terdapat
perkecualian (misalnya pepsin, enzim pencernaan dalam lambung yang
bekerja pada pH 2) (Campble, dkk,2002).

2. Derajat keasaman (pH)


Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada
sisi aktif enzim, sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan
substratnya. Setiap enzim dapat bekerja baik pada pH optimum, masing-
masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai contoh :
enzim amilase bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin
bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat asam). (e-dukasi.2010)
Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH
lingkungannya. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif, atau ion
bermuatan ganda. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan
berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk
kompleks enzim substrat. Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada
enzim, pH rendah, atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya
proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktifitas enzim.
Terdapat suatu nilai pH tertentu atau daerah pH yang dapat menyebabkan
kecepatan reaksi paling tinggi. pH tersebut dinamakan pH optimum.
(aurel.2010)
3. Konsentrasi enzim

Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar


konsentrasi enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain
konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
4. Konsentrasi substrat

Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya


kontak antara enzim dengan substrat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat
atau bagian enzim yang disebut bagian aktif. Pada konsentrasi substrat
rendah, bagian aktif enzim ini hanya menampung sedikit substrat. Bila
konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat yang dapat
berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Dengan demikian,
konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan
makin besarnya kecepatan reaksi. Namun dalam keadaan ini, bertambah
besarnya konsentrasi susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya
konsentrasi kompleks enzim substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun
tidak bertambah besar.(aurel.2010)

Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan


reaksi bila jumlah enzim tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim
berikatan dengan substrat, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan
kecepatan reaksi enzim selanjutnya.(e-dukasi.2010)

Enzim mempunyai spesifitas yang tinggi. Apabila substrat cocok


dengan enzim naka kinerja enzim juga akan optimal.(Pradhana.2008)

5. Aktifator dan inhibitor

Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara


enzim dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim
amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan
enzim dengan substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim
membentuk kompleks enzim-inhibitor.
Ada 2 jenis inhibitor, yaitu :

 Inhibitor kompetitif

Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga


molekul tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada
sisi aktif enzim. Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk
mendapatkan Hemoglobin pada rantai akhir respirasi. Inhibitor
kompetititf dapat diatasi dengan penambahan konsentrasi substrat.

 Inhibitor nonkompetitif
Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri
pada bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi
aktif berubah sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor
nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.(e-
dukasi.2010).

6. Waktu

Waktu kontak/reaksi antar enzim dan substrat menentukan efektivitas


kerja enzim. Semakin lama waktu reaksi maka kerja enzim juga akan
semakin optimum.(Pradhana.2008)

7. Konsentrasi ion Hidrogen

Kecepatan dari hampir semua reaksi enzim yang terkatalisis


menunjukkan ketergantungan yang signifikan dari konsentrasi ion
hydrogen. Kebanyakan enzim intraseluler menunjukkan aktivitas optimal
pada nilai pH 5 dan 9. Hubungan dari aktivitas konsentrasi ion H
menunjukkan keseimbangan antara denaturasi enzim pada pH yang tinggi
dan rendah serta efek pada enzim, substrat, atau keduanya.(aurel.2010)
8. Ion logam

Ion-ion logam, yang menjalankan peranan katalitik dan structural


pada lebih seperempat dari semua enzim yang dikenal dapat pula mengisi
peranan pengatur, khususnya bagi reaksi dimana ATP merupakan substrat.
Kalau kompleks ATP ion logam tersebut merupakan substrat, aktifitas
maksimal secara khas akan terlihat pada rasio molar ATP terhadap logam
di sekitar satu. Kelebihan logam atau kelebihan ATP merupakan hambatan
karena senyawa-senyawa nukleosida di– dan trifosfat membentuk
kompleks yang stabil dengan kation-kation dwi-valensi, konsentrasi
intraseluler nukleotida dapat mempengaruhi konsentrasi intraseluler ion-ion
logam bebas dan dengan demikian mempengaruhi pula aktivitas enzim-
enzim tertentu.(aurel.2010)

 
BAB III
METODOLOGI
1.1. Alat dan bahan
3.1.1 Alat
 Gelas kimia
 Tabung reaksi
 Pipet ukur
 Hot stirrer
 Pendingin
 Pipet tetes
 Pipet volume
3.1.2 Bahan
 Larutan amylum 2 %
 Saliva
 Larutan iodium
 Pereaksi benedict
 Laruatan HCl 0,4 %
 Ph 7,Ph 9,ph 1
 Aquades
 Larutan Na2CO3 1 %
1.2 Prosedur kerja
a. Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim

5 Tabung reaksi

+ 2 ml amylum pada setiap tabung


+ 1 ml enzim amylase
Tabung rx 1(berisi es),Tabung rx 2 (suhu
kamar),tabung rx 3(masukan penangas air
pada T=37-40C),Tabung 4 (T= 75-80C),
tabung rx 5 (masukan ke air mendidih)
Biarkan selama 15 menit
masing-masing diuji dengan iodium

Amati dan catat


perubahan warna

diuji dengan pereaksi benedict

Amati dan catat


perubahan warna

b. Pengaruh ph terhadap aktivitas enzim

3 tabung reaksi
tabung 1 (2 ml asam klorida), tabung
2 (aquades),tabung 3 (Na2CO3 1%)
+ 2 ml larutan amilum dan 1 ml
enzim
campur hingga homogeny diamkan
selama 15 menit
uji dengan iodium

Amati dan catat


perubahan warna

uji lagi dengan benedict

Amati dan catat


perubahan warna
c. Pengaruh konsentrasi terhadap aktivitas enzim

Tabung 1, 2,3 diisi


enzim amylase: 0,5
ml,1 ml,1,5 ml

+ 2 ml amilum pada tiap tabung


Diamkan 15 menit
Diuji dengan larutan iodium

Amati dan catat


perubahan warna
diuji dengan pereaksi benedict

Amati dan catat


perubahan warna

d. Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim

4 tabung masing-masing
diidi : 1 ml,2 ml,4 ml,6
ml
+ 1 ml enzim amylase tiap tabung
campur biarkan selama 15 menit
Diuji dengan larutan iodium

Amati dan catat


perubahan warna

diuji dengan pereaksi benedict

Amati dan catat


perubahan warna
DAFTAR PUSTAKA 

Aurel. Faktor–aktor yang mempengaruhi kerja enzim. Pharmacyblogspot.com.12-12-


2010.

Aziz,pradhana. 2008. Enzim  dan factor-faktor yang mempengaruhi laju kerja enzim.
Biochemical experiment .

Suharto,yanto. Enzim .e-dukasi.com.2010

Thenawijaya, Maggy. 1988. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: Erlangga.

Campble, Neil A., dkk. 2002. Biologi Jilid 1. Jakarta: Erlangga.

Fessenden, Ralp J. dan Joan S. Fessenden. 2007. Kimia Organik Jilid 2. Jakarta:
Erlangga.

Filzahazny. 2009. Enzim. http://filzahazny.wordpress.com/2009/07/10/enzim-2/ [21


Mei 2010].

Heru. 2009. Kandungan Air Liur dan Manfaat.


http://blognyaheru.wordpress.com/2009/10/27/ kandungan-air-liur-dan-manfaat/ [24
Mei 2010

Anda mungkin juga menyukai