TUGAS IKD 2 ENZIM

Nama : Stephanie Ivana Naomi Hosea

NIM : J011201170

Kelas : Reguler

1.

No Nama dan Enzim (Umum dan Kode Tipe Reaksi Tipe Lokasi Enzim
. IUB) Enzim Kofaktor
1. Hexokinase EC Fosforilasi keto- Mg2+ Terdapat empat
(ATP:D-hexose 6- 2.7.1.1 dan aldo- (metal isozim
phosphotransferase) heksosa ion) dari heksokinase:
(contoh: Isozim I: semua sel
glukosa, pada mamalia;
mannosa, khususnya sel otak
fruktosa) Isozim II: sel otot
skelet dan otot
jantung
Isozim III: eritrosit
Isozim IV
(=glucokinase): sel
hati
2. Alcohol EC (1) a primary NAD+ Protein zinc. Bekerja
dehydrogenase 1.1.1.1 alcohol + pada alkohol primer
(alcohol:NAD+ oxidoreductase) NAD+ = an atau sekunder atau
aldehyde + hemisetal dengan
NADH + H+ spesifisitas yang
(2) a secondary sangat luas; namun
alcohol +
enzim mengoksidasi
NAD+ = a
metanol jauh lebih
ketone + NADH
buruk daripada
+ H+
etanol. Pada hewan,
tetapi tidak pada
ragi, enzim juga
bekerja pada alkohol
sekunder siklik.
3. Carboxypeptidase A EC Menghidrolisis Zn2+ Enzim zinc yang
3.4.17.1 ikatan peptida (metal dibentuk dari
dari residu ion) procarboxypeptidase
terminal-C A. Diisolasi dari
dengan rantai pankreas sapi, babi
samping dan dogfish, dan
 aromatik atau sumber lain
alifatik. termasuk sel mast
[3] dan otot rangka.
4. Carbonic anhydrase EC mengkatalisis Zn2+ tersebar luas pada
(carbonic acid hydro-lyase) 4.2.1.1 interkonversi (metal hewan, tumbuhan,
antara karbon ion) dan mikroorganisme
dioksida dan air yang mengkatalis
dan ion asam konversi CO2 dan air
karbonat yang menjadi bikarbonat.
terdisosiasi
(yaitu ion
bikarbonat dan
hidrogen). [1]
Situs aktif
sebagian besar
karbonat
anhidrase
mengandung ion
zinc.
5. Alanine racemase EC mengkatalisis NAD Enzim ini tidak ada
(alanine racemase) 5.1.1.1 reaksi kimia L- pada tingkatan
alanine = D- eukariota yang tinggi
alanine Oleh tetapi ditemukan
karena itu, pada semua
enzim ini prokariota. Alanin
memiliki satu Racemase juga
substrat, L- dapat ditemukan
alanine, dan pada beberapa
satu produk, D- invertebrata.
alanine.
6. Pyruvate EC mengkatalis Biotin ditemukan di
carboxylase 6.4.1.1 reaksi berbagai macam
(pyruvate:carbon-dioxide karboksilasi prokariota dan
ligase) terhadap asam eukariota termasuk
piruvat guna jamur, bakteri,
menghasilkan tumbuhan, dan
asam hewan.
oksaloasetat
2. A. Jelaskanlah perbedaan antara koenzim dan gugus prostetik! Berilah masing-masing contoh!
Jawaban :
a. Koenzim adalah senyawa yang membantu enzim sebagai katalisator. Koenzim berikatan
lemah dengan enzim atau bisa disebut ikatan non-kovalen.
Contoh : FADH, NADH, dan Vit. B.
b. Gugus Prostetik berikatan atau melekat kuat dengan enzim atau bisa disebut ikatan kovalen.
Contoh : molybdopterin, lipoamide, dan biotin.

B. Berilah dua contoh reaksi yang memerlukan bentuk aktif vitamin sebagai koenzimnya?
Jawaban :
a. Oksidasi – Reduksi
Vitamin : Riboflavin (vitamin B2)
Koenzim : Flavin Mononucleotide
b. Transfer Hidrogen
Vitamin : Nikotinamida
Koenzim : NAD+

C. Berilah dua contoh reaksi yang memerlukan ion logam sebagai kofaktor!

Jawaban :

a. Oksidasi – Reduksi
Ion Logam : Fe
Enzim : Cytochrome oxidase
b. Mengikat NAD+
Ion Logam : Zn
Enzim : Alcohol dehydrogenase

3. A. Jelaskan bagaimana mekanisme kerja enzim!

Jawaban :
Enzim mengikat substratnya pada bagian active side, dimana dibagian ini enzim akan
menstabilkan substratnya dan membentuk suatu kompleks transisi enzim substrat dan akan
menurunkan energi aktivasinya.

B. Apa perbedaan antara teori/model lock and key dengan induced-fit?

Jawaban :

a. Lock and Key

Menurut teori gembok dan anak kunci, enzim memiliki sisi aktif yang kosong. Sisi aktif
tersebut merupakan tempat menempelnya substrat agar enzim dapat bekerja. Ketika substrat
menempati sisi aktif enzim, enzim tersebut menjadi kompleks enzim. Sisi aktif enzim
memiliki bentuk yang spesifik dan tidak fleksibel. Karena itu, hanya bentuk substrat tertentu
yang dapat melekat pada enzim.

b. Induced-fit
 Teori Induced-fit mengungkapkan bahwa enzim dan sisi aktifnya merupakan suatu
stuktur yang fleksibel. Pada struktur enzim ditemukan adanya suatu interaksi dinamis yang
dapat menyebabkan adanya perubahan pada struktur enzim tersebut. Setelah proses tersebut
telah menghasilkan produk, maka enzim tersebut akan melepaskan diri dan kembali ke
bentuk semula.

4. A. Mengapa beberapa jenis enzim diproduksi dalam bentuk inaktif (proenzim)?

Jawaban :
Beberapa jenis enzim khususnya enzim pencernaan berpotensi menyebabkan kerusakan
sel-sel yang memproduksinya, contohnya protease dan phospoliphase. Jika enzim-enzim ini
diproduksi secara aktif, kimotripsin akan menjadikan body protein sebagai substratnya. Enzim ini
akan aktif jika ada substratnya yaitu makanan yang akan diputuskan ikatan peptidanya. Jika pada
saluran pencernaan tidak ada makanan, maka enzim ini tidak aktif karena mekanisme fisiologis
yang mengaktifkan enzim akan terhenti.

B. Berilah contoh mekanisme di dalam tubuh yang melibatkan proenzim! Jelaskanlah peran
proenzim dan logika ilmiah mengapa enzim diproduksi dalam bentuk proenzim pada mekanisme
tersebut?
Jawaban :
Pepsinogen akan aktif menjadi pepsin ketika ada makanan yang masuk dalam lambung. Ketika
makanan masuk, maka hormone gastrine akan terstimulasi untuk dilepaskan dan akan menstimulasi
mukosa lambung untuk memproduksi HCl yang akan menjadi aktivator bagi pepsinogen sehingga
aktif menjadi pepsin yang berfungsi sebagai protease. Jika tidak ada makanan, maka HCl akan
diproduksi dalam konsentrasi yang sangat rendah sehingga aktivasi pepsinogen tidak terjadi dan tidak
akan tersedia pepsin yang aktif. Tetapi, jika pepsinogen ini secara terus menerus diaktivasi menjadi
pepsin, maka pepsin yang aktif akan mencerna mukosa lambung itu sendiri (autodigesti) yang akan
menjadi dasar terjadinya luka pada lambung.

5. Beberapa enzim memiliki makna diagnostik. Berilah contoh dengan mengisi tabel berikut!

No. Nama Enzim Organ yang memproduksi Makna Diagnostik

1. Amilase Pankreas Normalnya amilase ditemukan sangat
(EC. 3.2.1.1) sedikit di dalam darah/ serum,
peningkatan konsentrasi amilase
serum menunjukkan adanya radang
pada organ pancreas.
2. Lactate Jantung, hati, otot Sering digunakan untuk mengkonfirmasi
dehydrogenase adanya kelainan pada jantung, hati, atau
otot rangka.
3. Creatine kinase Otot dan otot jantung Digunakan untuk menkonfirmasi adanya
(EC. 2.7.3.2) kelainan pada otot rangka dan otot
jantung.
4. Gama glutamil Sel epithelial, terutama Sel epitel tubuli ginjal mengandung
transpeptidase pada hati banyak GGT, sedangkan hati dan
(E.C 2.3.2.2) pancreas memiliki kadar GGT sedang.
 Enzi mini berasal dari hati bersama
saluran empedu. Peningkatan kadar GGT
berkaitan dengan penyakit hepatobiliar.
berisi agak banyak enzim itu. Enzim yang
ada dalam terutama berasal dari hati
bersama saluran empedu, jadi
peningkatan kadar mengarah ke
penyakit hepatobiliar. GGT meningkat
bersama dengan fosfatase alkalis yang
bermakna adanya penyakit karsinoma
hepatoseluler dan degenerasi
hepatoseluler. sama maknanya dengan
fospatase alkalis yang meningkat,
sedangkan polanya juga sama.
5. Fosfatase Hati, tulang, dan usus ALP dihasilkan oleh berbagai macam
(EC 3.1.3.1) organ. Hati, tulang, dan usus merupakan
penghasil ALP. Kadar ALP bermanfaat
pada diagnosis penyakit hati dan tulang.
Kegiatan osteoblastik dan osteoklastik
meningkatkan kadar ALP dalam serum,
kadar itu bertambah pada waktu terjadi
pertumbuhan tulang maupun
perombakan tulang.