PENDAHULUAN

Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam

protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein.
Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut : mempercepat atau memperlambat
reaksi kimia dan mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.
Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam
lingkungan pada kondisi yang tepat. Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam pankreas,
diaktifkan dengan memecah salah satu peptidanya untuk membentuk enzim tripsin yang aktif.
Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen.
Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya menyebabkan
enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim.
Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.

I. TUJUAN UMUM
Tujuan umum dari modul ini adalah untuk mempelajari tentang enzim.

II. TUJUAN KHUSUS

1. Untuk mengetahui pengertian enzim.
2. Untuk mengetahui karakteristik enzim.
3. Untuk mengetahui klasifikasi enzim.
4. Untuk mengetahui faktor-faktor yang mempengaruhi enzim.
5. Untuk mengetahui kinetika enzim.
III. KEGIATAN BELAJAR
III.1Uraian Materi
1. Pengertian enzim
Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup, dan
mempunyai fungsi penting sebagai katalisator reaksi biokimia yang secara kolektif membentuk
metabolisme perantara (intermediary metabolism) dari sel. Enzim berperan untuk mempercepat
reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut
bereaksi.
Kata enzim berasal dari “ en zyme” yang berarti dalam ragi (yeast), mulai dipakai semenjak
tahun 1877. Sebelum itu telah dikenal diastase (1833, A. Payen dan J. Persoz), pepsin ( 1836, T.
Schwan) dan emulsin ( J.V. Liebig dan F. Wohler1837) yang masing-masing adalah senyawa
organik yang dapat menghidrolisis pati, protein dan glikosida.
Pada tahun 1866 Louis Pasteur mendapatkan bahwa cairan anggur bergula dapat mengalami
perubahan menjadi alkohol dan CO, oleh karena adanya ragi yang tumbuh di dalamnya. Oleh
karena itu Pasteur bahwa yang menyebabkan peristiwa “Fermentasi” itu adalah suatu zat yang
dikeluakan oleh ragi. Zat itu berhubungan erat dengan keidupan jasad tersebut. Pasteur
menyebutny a “ organel sel ferment” untuk membedakannya dengan diastse, pepsin dan emulsin
yang dinamakannya “unorganized ferment”.
Pada tahun 1897 E. Buchner dapat mengekstrak zat yang didapat di dalam ragi yang
selanjutnya senyawa itu dapat melangsungkan fermentasi alkohol tanpa berhubungan dengan
struktur sel ragi itu sendiri. Dengan berhasilnya pekerjaan isolasi ini maka tidak ada lagi
pekerjaan antara kedua istilah yang dikemukakan oleh L. Pasteur diatas.

2. Karakteristik enzim
Enzim mempunyai karakteristik sebagai berikut:
a. Enzim memperlihatkan semua sifat-sifat protein
Semua enzim murni yang telah diamati sampai saat ini adalah protein, dan aktivitas
katalitiknya bergantung kepada integritas strukturnya sebagai protein. Sebagai contoh, jika suatu
enzim didihkan dengan asam kuat atau diinkubasi dengan tripsin, yaitu perlakuan yang
memotong rantai polipeptida, aktivitas katalitiknya biasanya akan hancur, hal ini memperlihatkan
bahwa struktur kerangka primer protein enzim dibutuhkan untuk aktivitas. Selanjutnya, jika kita
mengubah berlipatnya rantai protein yang khas dari suatu protein enzim utuh oleh panas, oleh
perlakuan Ph yang jauh menyimpang dari keadaan normal, atau oleh perlakuan dengan senyawa
perusak lainnya, aktivitas katalitik enzim juga akan lenyap. Jadi, struktur primer, sekunder dan
tertier protein enzim penting bagi aktivitas katalitiknya. Enzim, seperti protein lain, mempunyai
berat molekul yang berkisar dari kira-kira 12000 sampai lebih dari 1juta. Oleh karena itu, enzim
berukuran amat besar dibandingkan dengan substrat atau gugus fungsional targetnya.
Beberapa enzim hanya terdiri dari polipeptida dan tidak mngeandung gugus kimiawi selain
residu asam amino: contohnya adalah ribonuklease pankreas. Akan tetapi, enzim lain,
memerlukan tambahan komponen kimia bagi aktivitasnya, komponen ini disebut kofaktor.
Kofaktor mungkin suatu molekul anorganik seperti ion Fe2+ , Mn2+ atau Zn2+ , atau mungkin juga
suatu molekul organik kompleks yang disebut koenzim. Beberapa enzim membutuhkan baik
koenzim maupun satu atau lebih ion logam bagi aktivitasnya. Pada beberapa enzim, koenzim atau
ion logam hanya terikat secara lemah atau dalam waktu sementara pada protein, tetapi pada
enzim lain, senyawa ini terikat kuat, atau terikat secara permanen yang dalam hal ini disebut
gugus prostetik. Enzim yang strukturnya sempurna dan aktif mengkatalisis, bersama-sama
dengan koenzim atau gugus logamnya disebut holoenzim. Koenzim dan ion logam bersifat stabil
sewaktu pemanasan, sedangkan bagian protein enzim, yang disebut apoenzim, terdenaturasi oleh
pemanasan.

b. Enzim Sebagai Katalisator.

Enzim merupakan katalis yang dapat mengubah laju reaksi tanpa ikut bereaksi. Enzim
bersifat khas (spesifik kerjanya) dan aktivitasnya dapat diatur. Tanpa kehadiran enzim, suatu
reaksi itu sangat sukar terjadi, sementara dengan kehadiran enzim kecepatan reaksinya dapat
meningkat sampai 107 kali. Sebagai contoh, enzim katalase yang mengandung ion besi (Fe)
mampu menguraikan 5.000.000 molekul hidrogen peroksida (H2O2) permenit pada0oC. H2O2
hanya dapat diuraikan oleh atom besi, tetapi satu atom besi akan memerlukan waktu 300 tahun
untuk menguraikan sejumlah molekul H2O2 yang oleh satu molekulkatalase yang mengandung
satu atom besi diuraikan dalam satu detik.
Suatu reaksi kimia dapat terjadi jika molekul yang terlibat memiliki cukup energi internal
untuk membawanya ke puncak bukit energi (Gambar 2.4), menuju bentuk reaktif yang disebut
tahap transisi. Energi aktivasi suatu reaksi adalah jumlah energi dalam kalori yang diperlukan
untuk membawa semua molekul pada 1 mol senyawa pada suhu tertentu menuju tingkat transisi
pada puncak batas energi. Suatu reaksi kimia dapat dipercepat dengan dua cara, yaitu pertama
meningkatkan suhu dan kedua dengan memberinya katalis.

Gambar. Katalisator menurunkan batas energi aktivasi reaksi kimia. Pada puncak pembatas
energi aktivasi, terjadi keadaan transisi.

c. Enzim bersifat Khusus

Fungsi enzim itu tertentu, tiap perubahan zat tertentu diperlukan suatu jenis enzim tertentu
pula. Misalnya enzim katalase hanya digunakan untuk menguraikan H 2O2, amilase hanya untuk
mengkatalisis amilum sebagai substratnya.

d. Enzim ada yang bisa bekerja bolak-balik

Enzim bekerja secara bolak-balik. Reaksi-reaksi yang dikendalikan enzim dapat berbalik,
artinya enzim tidak menentukan arah reaksi tetapi hanya mempercepat laju reaksi sehingga
tercapai keseimbangan. Enzim dapat menguraikan suatu senyawa menjadi senyawa-senyawa lain.
Atau sebaliknya, menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu. Contoh enzim yang
kerjanya dapat bolak balik, misalnya enzim lipase dapat bekerja untuk mengkatalisis molekul
lemak menjadi komponen penyusunnya, yaitu asam lemak dan gliserol atau sebaliknya menyusun
lemak dari komponennya.
 3. Klasifikasi Enzim
Atas dasar jenis reaksinya maka enzim dibagi menjadi 6 golongan yaitu
1. Oksidereduktase
Golongan enzim oksidereduktase dibagi menjadi 5 sub golongan mengkatalisis substrat
yang bergugus fungsional CHOH, C=O, C=CH, CH-NH 2 dan CH-NH. Yang termasuk enzim
ini dengan nama trivial: Dehidrogenase, katalase, reduktase, oksidase, hidroksilase,
peroksidase, dan oksigenase.
2. Transferase
Pada golongan enzim transfarase ini dijumpai 8 subgolongan. Beberapa di antaranya
adalah enzim yang memindahkan gugus, berkarbon satu, aldehid atau ketonik, asil, phosphat
dan gugus yang mengandung S.
Mengkatalis pemindahan suatu gugus yang bukan H antara, substrat dengan senyawa
penerima gugus, seperti:
1. Gugus beratom C 1
2. Gugus aldehid dan keton
3. Gugus asil
4. Gugus alkil
5. Gugus nitrogen
6. Gugus mengandung fosfat
7. Gugus mengandung sulfur
Yang termasuk enzim transferase:
a. Amino transferase
b. Asil karnitin transferase
c. Transkarboksilase
d. Transaldolase dan transketolase
e. Glukokinase
f. Piruvatkinase
3. Hidrolase
Enzim yang bekerjanya menghidrolisis substrat masih dibagi lagi menjadi enzim yang
menghidrolisis senyawa yang berikatan, ester, glikosidik, peptida, ikatan C-N dan anhidrida.
Hidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air.
Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu :
a) Karbohidrase, yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat.
Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya, misalnya :

1. Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9
suatu disakarida).

2. Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa.

3. Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa.
4. Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa.
5. Selulase, emzim yang menguraikan selulosa (suatu) menjadi selobiosa (suatu
disakarida).
6. Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.

b) Esterase,yaitu enzim-enzim yang memecah golongan ester, contoh-contohnya:

1. Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemak.
2. Fosfatase, yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat.

c) Proteinase atau Protease, yaitu enzim enzim yang menguraikan golongan protein.
Contoh-contohnya:
 1. Peptidase, yaitu enzim yang menguraikan peptida menjadi asam amino.
2. Gelatinase, yaitu enzim yang menguraikan gelatin.
3. Renin, yaitu enzim yang menguraikan kasein dari susu.

4. Liase
Golongan enzim ini hanya mempunyai tiga sub golongan yaitu yang mengkatalis reaksi
adisi terhadap ikata : C=C, C=O, dan C=N.
Yang termasuk enzim ini:
a. Dekarboksilase :
b. Aldolase
c. Sintase
d. hidrase atau dehidratase
e. Deaminase
f. nukleotida siklase

5. Isomerase
Enzim golongan isomerase ini mengkatalis semua reaksi isomerasi termasuk reaksi
rasemasi.
Yang termasuk enzim ini:
a. Epimerase
b. Rasemase
c. Mutase
d. Isomerase

6. Ligase
Enzim ligase merupakan sekelompok enzim pembentuk ikatan dengan bentuan energi
yang berasal dari pemecahan ATP. Oleh karena itu golongan enzim ini juga disebut sebagai
sintetase.
Yang termasuk enzim ini:
a. Sintetase
b. karboksilase
4. Faktor-faktor yang mempengaruhi enzim
Faktor-faktor yang mempengaruhi enzim adalah
1. Suhu  (temperature)
2. Derajat keasaman (pH)
3. Konsentrasi enzim
4. Konsentrasi substrat
5. Aktifator dan inhibitor
6. Waktu
7. Konsentrasi ion Hidrogen
8. Ion logam
a. Faktor Lingkungan
1. Suhu
Suatu enzim mempunyai kondisi tertentu dimana enzim tersebut dapat bekerja secara
optimal karena lingkungan tersebut mendukung konformasi yang paling aktif bagi molekul enzim
tersebut. Suhu merupakan salah satu faktor lingkungan penting dalam aktivitas suatu enzim.
Sampai pada suatu titik ,kecepatan suatu reaksi enzimatik menigkat sejalan dengan menigkatnya
suhu, sebagian disebabkan karena struktur substrat akan bertubrukan dengan tempat aktif lebih
sering ketika molekul itu bergerak lebih cepat. Namun demikian, diluar suhu itu kecepatan reaksi
enzimatik akan menurun drastis . agitasi termal pada molekul enzim itu akan menggangu ikatan
hidrogen,ikatan ionik dan interaksi lemah lainnya, sehingga molekul protein itu akan mengalami
denaturasi. Sehingga enzim memiliki suatu suhu optimal dimana laju reaksinya berjalan paling
cepat. Suhu ini memungkinkan terjadinya tubrukan molekuler paling banyak tanpa
mendenaturasikan enzim itu.sebagian besar enzim manusia memiliki suhu optimal sekitar 35 – 40
derajat celsius (mendekati suhu tubuh manusia ).bakteri yang hidup dalam sumber air panas
mengandung enzim dengan suhu optimal 70 dderajat celsius atau lebih.
Selain setiap enzim memiliki suhu optimal, enzim juga memiliki nilai pH optimal untuk
bekerja paling aktif (gambar 6.13b). Nilai pH optimal untuk sebagian besar enzim adalah sekitar
6 sampai 8 akan tetapi terdapat beberapa perkecualian . Misalnya pepsin , enzim pencernaan
dalam lambung bekerja paling baik pada pH 2. Lingkungan asam seperti itu mendenaturasi
sebagian besar enzim akan tetapi konformasi aktif pepsin diadaptasikan dengan lingkungan asam
lambung tersebut . sebaliknya tripsin, enzim pencernaan yang tinggal dalam lingkungan usus
yang bersifat basa memiliki pH optimal 8.

2. Derajat keasaman (pH)

Selain suhu, faktor lingkungan yang mempengaruhi kerja enzim adalah derajat keasaman
(pH). Sebagaimana faktor suhu, enzim juga mempunyai pH tertentu agar dapat bekerja secara
efektif. Enzim dapat bekerja optimal pada pH netral (pH = 7), pH basa (>7) atau pH asam (<7)
tergantung pada jenis enzim masing-masing. Perhatikan Gambar 1.2 . Enzim pencerna protein
misalnya, mempunyai pH paling optimal 1-2, sedangkan enzim pencernaan yang lain mempunyai
pH optimal 8. Pada pH tertentu, enzim dapat mengubah substrat menjadi hasil akhir. Kemudian,
apabila pH tersebut diubah, enzim dapat mengubah kembali hasil akhir menjadi substrat.

Gambar 1.2. Grafik pengaruh pH terhadap aktivitas satu jenis enzim

b. Faktor Kimia
1. Konsentrasi enzim
Konsentrasi enzim yang tinggi akan mempengaruhi kecepatan reaksi secara linear
(kecepatan bertambah secara konstan). Dapat dikatakan bahwa hubungan antara konsentrasi
enzim dengan kecepatan reaksi enzimatis berbanding lurus. Kecepatan reaksi suatu enzim
satu dengan yang lain berbeda-beda meskipun mempunyai konsentrasi enzim yang sama.
Konsentrasi enzim yang sangat tinggi dalam suatu sistem yang kompleks akan berpengaruh
terhadap kecepatan reaksi.

Gambar 1.3. Hubungan laju reaksi dengan konsentrasi beberapa

enzim.

Gambar 1.4. Hubungan V dengan [E] sangat tinggi pada

sistem yang kompleks.

Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar konsentrasi enzim
makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus dengan
kecepatan reaksi.
 2. Konsentrasi substrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka
pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.Untuk dapat terjadi kompleks
enzim substrat, diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat. Kontak ini terjadi pada
suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian aktif. Pada konsentrasi substrat yang rendah,
kenaikan substrat akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis hampir secara linear.
Jika konsentrasi substrat tinggi, maka peningkatan kecepatan reaksi enzimatis akan semakin
menurun sejalan dengan peningkatan jumlah substratnya. Kecepatan maksimum (Vmax) reaksi
enzimatis ditunjukkan dengan garis mendatar yang menggambarkan peningkatan
kecepatan reaksi yang rendah seiring penambahan konsentrasi substrat.

Gambar 1.5. Hubungan konsentrasi substrat

kecepatan reaksi enzimatik

3. Aktifator dan inhibitor

a. Zat-zat Penggiat (Aktivator)
 Terdapat zat kimia tertentu yang dapat meningkatkan aktivitas enzim. Misalnya, garam-
garam dari logam alkali dalam kondisi encer (2%–5%) dapat memacu kerja enzim. Demikian
pula dengan ion logam Co, Mg, Ni, Mn, dan Cl. Akan tetapi, mekanisme kerja zat penggiat ini
belum diketahui secara pasti.

b. Zat-Zat Penghambat (Inhibitor)

Beberapa zat kimia dapat menghambat aktivitas enzim,misalnya garam-garam yang
mengandung merkuri (Hg) dan sianida. Dengan adanya zat penghambat ini, enzim tidak dapat
berikatan dengan substrat sehingga tidak dapat menghasilkan suatu produk.
Kerja enzim dapat terhalang oleh zat lain. Zat yang dapat menghambat kerja enzim disebut
inhibitor. Zat penghambat atau inhibitor dapat menghambat kerja enzim untuk sementara atau
secara tetap. Inhibitor enzim dibagi menjadi dua, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor
nonkompetitif.
1) Inhibitor kompetitif
Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing dengan substrat untuk
mendapatkan sisi aktif enzim. Contohnya, sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan
hemoglobin dalam rantai respirasi terakhir. Penghambatan inhibitor kompetitif bersifat sementara
dan dapat diatasi dengan cara menambah konsentrasi substrat.

2) Inhibitor nonkompetitif
Inhibitor nonkompetitif adalah molekul penghambat enzim yang bekerja dengan cara
melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim. Sehingga, bentuk enzim berubah dan sisi aktif
enzim tidak dapat berfungsi. Hal ini menyebabkan substrat tidak dapat masuk ke sisi aktif enzim.
Penghambatan inhibitor nonkompetitif bersifat tetap dan tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi
substrat.
Selain inhibitor, terdapat juga aktivator yang mempengaruhi kerja enzim. Aktivator
merupakan molekul yang mempermudah enzim berikatan dengan substratnya. Contohnya, ion
klorida yang berperan dalam aktivitas amilase dalam ludah.
 4. Waktu
Waktu kontak/reaksi antar enzim dan substrat menentukan efektivitas kerja enzim. Semakin
lama waktu reaksi maka kerja enzim juga akan semakin optimum

5. Konsentrasi ion Hidrogen

Kecepatan dari hampir semua reaksi enzim yang terkatalisis menunjukkan ketergantungan
yang signifikan dari konsentrasi ion hydrogen. Kebanyakan enzim intraseluler menunjukkan
aktivitas optimal pada nilai pH 5 dan 9. Hubungan dari aktivitas konsentrasi ion H menunjukkan
keseimbangan antara denaturasi enzim pada pH yang tinggi dan rendah serta efek pada enzim,
substrat, atau keduanya.
6. Ion logam
Ion-ion logam, yang menjalankan peranan katalitik dan structural pada lebih seperempat
dari semua enzim yang dikenal dapat pula mengisi peranan pengatur, khususnya bagi reaksi
dimana ATP merupakan substrat. Kalau kompleks ATP ion logam tersebut merupakan substrat,
aktifitas maksimal secara khas akan terlihat pada rasio molar ATP terhadap logam di sekitar satu.

5. KINETIKA ENZIM
A. Kinetika reaksi kimia
1. Tingkat reaksi
 Sebelum kita sampai pada kinetika reaksi enzim,perlu di tinjau terlebih dahulu persoalan
dalam kinetika reaksi kimia biasa.Reaksi kimia di klasifikasikan berdasarkan jumlah molekul
yang berpatisipasi dalam reaksi kimia tersebut,untuk menghasilkan produk. Jadi,kita dapat
mempunyai reaksi monomolekuler,biomolekuler,atau termolekuler.
Reaksi kimia juga dapat di klasifikasikan berdasarkan kinetika reaksinya,yaitu tingkat
reaksinya (reaction order). Dalam hal ini kita dapat mempunyai reaksi tingkat ke-nol,tingkat
pertama (first order),tingkat kedua,atau reaksi tingkat ketiga.
Pada reaksi tingkat pertama,laju reaksi berbanding lurus dengan konsentrasi satu reaktan.
Lalu reaksi dari A P berbanding lurus dengan berkurangnya reaktan A atau dengan
terbentuknya hasil reaksi,P. Laju reaksi pada waktu tertentu adalah :
−d [ A ]
V= = k [A ]
dt
−d [ A ]
V = laju reaksi, [A] = konsentrasi reaktan A, = berkurangnya reaktan A per satuan
dt
waktu, K = konstanta laju reaksi.
Integral persamaan di atas,menghasilkan :
A0 k .t
Log =
[A] 2,303
[ A0 ] = konsentrasi semula dari reaktan, [A] = konsentrasi reaktan pada waktu t. waktu setengah
umur ,t 1/ 2,dari reaksi tingkat pertama adalah bila [A] = 1/2[ A0 ],sehingga di dapatkan t 1/ 2= 0,693/k
Grafik konsentrasi versus t dapat dilihat pada gambar di bawah ini :

Untuk reaksi tingkat kedua ,laju reaksi berbanding lurus dengan hasil kali konsentrasi kedua
reaktan yang berpartisipasi dalam reaksi A + B P ; dan laju reaksinya adalah :
−d [ A ] −d [ A ] d [P ]
, , atau
dt dt dt
 −d [ A ] −d [B ] d [P ]
Jadi, = = = k [A] [B]
dt dt dt
K = konstanta laju reaksi tingkat kedua.
Untuk bentuk persamaan reaksi A + A P, akan di dapatkan persamaan laju reaksi sebagai
berikut :
−d [ A ]
= k [A] [A] = k [ A ]2
dt
Bentuk integral persamaan ini adalah :
1 1
- = k (t-t 0)
A0 [ A ]
Dan untuk persamaan laju reaksi sebelumnya adalah :
B0[ A ]
Log = k .t ¿¿
A 0 [B ]
Reaksi tingkat ketiga, jarang terjadi,laju reaksinya berbanding lurus dengan perkalian
ketiga konsentrasi reaktan yang berpartisipasidalam reaksi. Reaksi yang tidak berlangsung pada
konsentrasi reaktan yang di sebut reaksi tingkat ke-nol. Banyak dari reaksi yang di katalisis
merupakan reaksi tingkat ke-nol terhadap reaktannya,sehingga laju reaksinya hanya bergantung
pada koonsentrasi katalisator. Pada umumnya suatu reaksi tidak merupakan salah satu tingkat
reaksi secara ekslusif,tetapi seringkali merupakan campuran tingkat reaksi pada kondisi-kondisi
tertentu.

2. katalisis
Suatu reaksi kimia dapat berlangsung karena molekul-molekul reaktan A pada suatu
waktu tertentu mengalami keadaan aktif,yaitu apabila energy molekul tersebut dalam keadaan
energy pengaktifan. Dalam keadaan demikian ikatan kimia dalam molekul itu dapat pecah
sehingga memungkinkan terbentuknya produk , P. keadaan ketika molekul A ada dalam keadaan
aktif disebut keadaan transisi,dan energy pengaktifan diartikan sebagai jumlah energy,dalam
kalori yang di butuhkan eleh satu mol zat pada temperaturr tertentu,untuk membawa semua
molekul (dari satu mol zat) ke-keadaan aktifnya.
 Keterangan gambar:
Ea1 ≡ energi aktivasi reaksi tanpa katalis
(complex atau intermediates yang mempunyai energi potensial yang tinggi
mengakibatkan kecepatan reaksi yang rendah)
Ea2 ≡ energi aktivasi reaksi dengan katalis
(barrier energy yang lebih rendah dibandingkan dengan reaksi tanpa katalis
mengakibatkan kecepatan reaksi yang makin tinggi)
ΔHr ≡ panas reaksi = H reaktan – H produk reaksi

Laju reaksi berbanding lurus dengan konsentrasi senyawa keadaan transisi.

A ↔ [ keadaan transisi] ↔ P
reaktan produk

Dengan menaikkan temperatur ,jumlah molekul yang dapat masuk ke keadaan transisi
bertambah.Dalam banyak reaksi kimia,pertambahan suhu 10◦C menyebabkan berlipat gandanya
laju reaksi.
Fungsi katalisator adalah mempercepat reaksi kimia dengan cara menurunkan energi bebas
pengaktifan. Dalam hal ini, katalisator bergabung dengan reaktan, sedemikian rupa sehingga
dihasilkan keadaan transisi yang mempunyai energi bebas lebih rendah daripada keadaan transisi
reaksi tanpa katalisator. Setelah hasil reaksi terbentuk (produk),katalisator di bebaskan kembali
ke keadaan semula.

B. Kinetika Reaksi Enzim

Reaksi Enzim :
k1 k3

E + S ↔ ES ↔ E + P ……………………………………………………(3.1)
k2 k3

E = enzim; S= substrat; ES = keadaan transisi daipada kompleks E dengan S;P = hasil reaksi
(produk).
Analisis kuantitatif kinetika reaksi enzim dapat di lakukan dengan dua asas pendekatan :(1) asas
keseimbangan menurut Michaelis-Menten, dan (2) asas teori keadaan tunak (steady state theory)
menurut Briggs-Haldane.

1. Pendekatan dengan asas keseimbangan menurut Michaelis-Menten

[ E ] [S]
Konstanta disosiasi K M = lihat persamaan (3.1) ………………………(3.2)
[ ES]
[E], [S] dan [ES] adalah konsentrasi dalam keadaan keseimbangan,masing-masing dari
E,S dan ES. Jika konsentrasi enzim semuula adalah [ E¿¿ 0]¿, maka konsentasi enzim
bebas yaitu:
[E] = [ E]0 - [ES] = ¿- [P] ……………………………………………….(3.3)
[ES] = konsentrasi enzim yang berikatan dengan substrat,yang juga sama dengan
konsentrasi produk [P]. maka,bila persamaan (3.3) dimasukkan ke dalam persamaan
(3.2),di dapatkan :

KM =
([E ]¿¿ 0 – [P])[ P]
¿ atau KM =
[ E ¿¿¿ 0 – [ ES ] ) [S ]
[P] [ ES]
………………………………..(3.4)

Analisis lebih lanjut adalah sebagai berikut :

 K M [ ES] = ¿[S] – [ES] [S] …………………………………(3.5)

[ES] = ¿ ¿
Laju reaksi, V = k3 [ES],sehingga bila persamaan (3.5)di masukkan kedalamnya,di
peroleh :

v = k3 ¿ ¿ atau v = k 3 ¿ ¿ ………………………………..(3.6)

Bila konsentrasi substrat cukup besar sehingga semua enzim terikat kepadanya,yaitu
dalam bentuk kompleks ES, maka akan di dapat laju reaksi yang maksimum, V maks.
V maks = k3 [ E]0 …………………………(3.7)

Bila persamaan (3.6) di bagi dengan persamaan (3.7), yaitu :

v
= k 3¿¿¿
V maks

V maks [S ]
Di peroleh harga v = …………………………… (3.8)
K M +[ S ]
Persamaan ini adalah persamaan Michaelis-Menten, yaitu hubungan kuantitatif antara laju
reaksi enzim dan konsentrasi substrat, bila V maks ,atau K M di ketahui .
Keadaan luar biasa ialah apabila v = ½ V maks,sehingga
1 V maks [S ]
V maks =
2 K M +[ S ]
Dan di dapat (gambar 3.3), K M = [S] …………………………(3.9)
Harga K M akan sama dengan konsentrasi substrat pada waktu laju reaksi sama dengan
superdua dari laju reaksi maksimum. Satuan K M adalah mol per liter.

2. Pendekatan dengan prinsip ‘teori keadaan tunak’ menurut Briggs-Haldane.

Apabila di masukkan harga [E] = [ E]0 -[ES] dan [P] = [ES].diperoleh
K 1([ E]0]) [S] = [ES] ¿ ¿)

K 1 [ E]0 [S] - K 1 [ES] [S] = [ES] ¿ ¿)

 K 1 [E ]0 [S ]
[ES] = …………………………………..
K 1 [ S ] +(K ¿ ¿ 2+ K 3 ) ¿
(3.11)
Bila pembilang dan penyebut di bagi dengan K 1 maka :
[ E]0 [ S]
[ES] = ………………………………(3.12)
[ ES ] +¿ ¿ ¿ ¿
Karena ¿ ¿ ¿ menunjukkan konstanta keseimbangan dari disosiasi ES,
(K ¿ ¿ 2+ K 3 )
Maka ¿ = Km ………………………………………...
K1
(3.13)
Jika harga ini dimasukan ke dalam persamaan (3.12),maka diperoleh
[ E]0 [S]
[ES] =
[ S ]+ K m
Apabila harga ini dimasukkan (3.13) di masukkan ke persamaan v = K 3 [ ES],
Di dapatkan :
[ E]0 [S]
[ES] = ………………………………(3.14)
[ S ]+ K m
Karena V maks= K 3 [ E]0 ,maka persamaan (3.14)menjadi identik dengan persamaan (3.8)
V maks [S ]
V=
[ S] + K m
Jadi,jelaslah bahwa hasil analisis dengan kedua cara pendekatan tersebut di atas,menghasilkan
persamaan yang sama hubungan antara laju reaksi enzim dan konsentrasi substrat. Grafik
persamaan Michaelis-Menten dapat dilihat pada gambar 3.3
 Gambar 3.3 Hubungan antara laju reaksi enzim dan konsentrasi substrat menurut persamaan
Michaelis-Menten.

3.3.3Transformasi persamaan Michaelis-Menten

Bila kedua bagian persamaan Michaelis-Menten di atas (3.8) kita balikkan,akan di dapat :
1 [ S] + K m
= …………………..(3.15)
v V maks [S ]
Yang kemudian menjadi
1 1 Km 1
= + . ………………………….(3.16)
v V maks V maks [S ]

Persamaan (3.16) ini merupakan persamaan kebalikan berganda yang linier dari Michaelis-
Menten, dan di sebut persamaan lineweaver-Burk, yang grafiknya di tunjunkan pada gambar 3.4
Persamaan ini dapat memberikan informasi mengenai reksi enzim yang diinhibisi.
 1 1 Km
Gambar 3.4 Grafik Lineweaver-Burk dari versus deengan merupakan sudut
V [S ] V maks
1 1 1
tangennya (kemiringan ); adalah perpotongan dengan sumbu san - perpotongan
V maks V KM
dengan sumbu absis.

Transformasi cara lain dilakukan dengan mengalikan kedua bagian persamaan 3.16 dengan V maks
[v],sehingga diperoleh :

V maks [v ] V maks [v ] V maks [v ] K m

T = V + V . .
v maks maks [S]

Dan selanjutnya menjadi :

V maks
H V maks = v +
[S]

V = - Km ( [S]v ) + V maks ………………………………….(3.17)

Persamaan (3.7) ini di sebut persamaan Eadie-Hofstee. Persamaan ini tidak saja menghasilkan
V maks dan K m secara sederhana, tetapi juga memperbesar sifat kelinieran yang mungkin terlihat
kurang jelas dalam jarak Lineweaver-Burk.

3.3.4. Analisa Kuantitatif aktivitas enzim.

Jumlah enzim dalam ekstrak suatu jaringan, di tentukan secara kuantitatif berdasarkan efek
katalisisnya. Untuk penentuan ini perlu di ketahui beberapa faktor,yaitu :

1. Persamaan reaksi yang di katalisis olrh enzim tersebut.

2. Di butuhkan atau tidaknya ko-faktor tertentu,seperti misalnya, ion-ion logam atau ko-
enzim ( aktifitas kebanyakan enzim di abntu oleh ko-enzim, yaitu yang berperan sebagai
tempat atau bagian aktif ( reactif site) dalam reaksi enzim.
3. Pengaruh konsentrasi substrat dan ko-faktor.
 4. pH optimum ( aktivitas suatu enzim di pengaruhi pH medium). Pada keadaan aktifitas
enzim paling besar pHnya merupakan pH optimum untuk reaksi enzim tersebut (tabel
3.2)

Tabel 3.2 angka pH optimum bebrapa enzim

Enzim Substrat pH optimum

Pepsin Albumin telur 1,5

hemoglobin 2,2
Piruvatkarboksilate Piruvat 4,8
Fumarase Fumarat 6,5
Malasa 8,0
Katalasi H2O2 7,6
Tripsin Benzoilargininamida 7,7
Benzoilarginina etil-ester 7,0
Alkalinfosfatase Gliserol-3-fosfat 9,5
Arginase Arginin 9,7

5. Daerah temperature saat enzim mantap dan mempunyai aktivitas yang tinggi. Pada suhu
yang terlalu rendah kemantapan enzim tinggi,tetapi aktivitasnya rendah,sedangkan pada
suhu yang terlalu tinggi aktivitasnya tinggi,tettapi kemantapan rendah. Daerah temperatur
saat kemantapan dan aktivitas enzim cukup besar di sebut temperatur optimum nuntuk
enzim tersebut.
6. Berbagai cara analisis yang sederhana untuk penentuan berkurangnya substrata tau
bertambahnya hasil reaksi.

Penentuan aktivitas enzim tersebut biasanya dilakukan pada pH optimum dan dengan
konsentrasi substrat dank ko-faktor yang berlebih ,sehingga laju reaksi yang terjadi merupakan
reaksi tingkat ke-nol (zero order reaction) terhadap substrat. Dalam hal ini laju reaksi permulaan
berbanding lurus dengan konsentrasi enzim,sehingga faktor pembatas laju reaksi (rate-limting
faktor)yang sebenarnya adalah konsentrasi enzim. Pengamatan reaksi biasanya di tentukan
dengan penentuan terbentuknya hasil reaksi dengan berbagai cara kimia atau spectrofotometri.
Cara yang terahir ini lebih baik,karena dapat dilakukan secara kontinu danm dapat dicatat dalam
suatu bagan.
Menurut perjanjian internasional,satu unit aktivitas enzim adalah jumlah enzim yang
menyebabkan transformasi satu micromole (10-6 mole) substrat per menit pada suhu 25◦C dalam
keadaan optimum sisterm tersebut. Aktivitas spesifik (specific activity) adalah jumlah unit
aktivitas enzim per milligram protein. Angka pergantian (turnover number) adalah angka yang
menunjukkan jumlah molekul substrat yang ditransformasi per satuan waktu oleh satu molekul
enzim,bbila enzim tersebut merupakan faktor pembatas laju reaksi (daftar 3.3)
Dengan menggunakan berbagai cara penentuan kuantitatif aktivitas enzim ini,cara isolasi
dan pemurnian suatu enzim dapat di lakukan dengan lebih baik.

Tabel 3.3 angka pergantian beberapa enzim,dalam satuan per menit pada daerah suhu 20-
38◦ C.

Enzim Angka pergantian

Karbonikahidrase C 36.000.000
3-ketosteroidisomerase 17.100.000
β- Amilase 1.100.000
β –Galaktosidase 12.500
Fostoglukomutase 1.240
Suksinatdehidrogenase 1.150

3.3.5. Inhibisi Reaksi Enzim

Pada umumnya,proses inhibisi merupakan suatu cara control daripada reaksi enzim di
dakam sel. Proses inhibisi reaksi ada dua maca : yaitu reversible dan ireversibel. Inhibisi
irreversible biasanya berlangsung dalam proses destruksi atau modifikasi suatu gugus fungsi
dalam molekul enzim. Inhivisi reversible ditentukan secara kuantitatif dengan menggunakan
persamaan-persamaan kinetic Michaelis-Menten.
Ada dua macam inhibisi reversible,yaitu :bersaing (kompetitive) dan tak bersaing. Inhibisi
bersaing dapat di hilangkan dengan memperbesar konsentrasi substrat,sedangkan inhibisi tak
bersaing tidak dapat.
 a. Inhibisi bersaing ( competitive inhibitor)
Reaksi inhibisi malonat terhadap enzim sukinatdehidrogenase merupakan suatu contoh
reaksi inhibisi yang reversible. Dalam proses inhibisi ini,malonat sebagai inhibitor bersaing
dengan suksinat sebagai substrat terhadap tempat (active site) yang sama pada molekul enzim.
Derajat inhibisi yang di capai merupakan fungsi dari nilai banding (ratio) konsentrasi
substrat dan inhibitor.
Jika E = enzim, S = substrat, I = inhibitor bersifat bersaing, (competitive inhibitor).ES =
kompleks yang terjadi antara E dan S, dan EI = kompleks yang terjadi antara E dan
I,maka reaksi enzim yang terjadi yaitu :
K1
[ E ] [S]
S + E ↔ ES , K s = ………………………………….(3.18)
[ ES]
K2

K3
[ E ] [I ]
I = E ↔ EI , KI = ………………………………..(3.19)
[EI ]
K4
K5
ES E + P, v = K5 [ES] ………………………………….(3.29)

[I] = konsentrasi inhibitor, [EI] = konsentrasi enzim yang terikat oleh inhibitor (enzim tak
aktif ), tanda lainnya sama dengan yang sebelumnya.
Bila konsentrasi enzim semula [[ E]0 maka :

[ E0 ¿ = [E] + [ES] + [EI] atau [E] = [ E0 ¿ - [ES] - [EI]

[E] = konsentrasi enzim bebas.

Apabila hanya [S] di masukkan ke dalam persamaan 3.18 maka

{ [ E ] o – [ ES ] −[ EI ] } [ S]
KS =
[ES ]
Dan jika hanya (E) di masukkan kedalam persamaan 3.19 ,maka

{ [ E ] o−[ ES ] } [ I ]
KI =
KI +[ I ]
Atau
 { [ E ] o−[ ES ] } [ I ]
[EI] =
KI +[ I ]

Dengan memasukkan [EI] dari persamaan 3.22 ke dalam persamaan 3.21, kemudian
mengevaluasi [ES] dari persamaan yang baru ini, dan selanjutkan memasukkan [Es] ke
dalam persamaan 3.20 maka di peroleh

K 5 [ E ] 0 [S]
V= [I ]
[ S ] + Ks( 1+ )
K1
Karena telah di buktikan sebelumnya bahwa K5 [E]0 = V maks. Maka

V maks[ S]
¿
V= [ I]
[ S ] + Ks {1+
KI ¿

Atau

V maks
V= Ks [I] …………………………(3.23)
1+ {1+
[S] KI

Persamaan 3.23 ini adalah persamaan Michaeslis – Menten unruk reaksi inhibisi enzim
yang bersaing, yaitu merupakan hubungan kuantitatif antara laju reaksi (v) dengan
konsentrasi substrat [S] dan inhibitor [I]. persamaan ini juga dapat diturunkan dengan
menggunakan cara cara pendekatan menurut prinsip Briggs- Haldane yang telah
diuraikan di atas. Juga persamaan perbandingan terbalik ganda dari lineweaver- Burk
dapat di turunkan dengan cara perhitungan yang sama seperti di atas, sehingga diperoleh
persamaan :

1 1 Ks [I] 1
V
= [S ] { V maks ( 1+ KI )} + V maks ………………………(3.24)

Ks [I] 1 1
I V maks (1+ KI ) adalah sudut tangent atau kemiringan daripada gravik v versus [ S ]
1
dan adalah titik potong grafik dengan sumbu ordinat ( gambar 3.5)
V maks
 Karena Ks, V maks dan KI tetap, maka kemiringan grafik merupakan fungsi [I] saja.
Makin besar [I] , kemiringan bertambah besar.
Dari gambar 3.5 terlihat bahwa untuk konsentrasi inhibitor ([I] ) yang berubah , Ks akan
berubah pula (Ks di dapat dari titik potong grafik dengan sumbu absis0, sedangkan V
maks tetap.

b. Inhibisi tak bersaing (non competitive inhibitor)

Pada reaksi inhibisi ini, substrat dan inhibitor masing-masing berikatan dengan enzim
pada tempat yang berbeda.
Inhibitor dapat berikatan, baik dengan molekul enzim bebas maupun dengan kompleks
ES. Reaksi enzim terjadi adalah :

1 1
Gambar 3.5 grafik versus untuk reaksi inhibisi enzim yang bersaing. Makin besar [I] ,[i]3
v [S ]
> [I]2 > [I]1 >[i]0), makin besar kemiringan grafik

[ E ] [S]
E + S ↔ ES, Ks =
[ ES]

[ E ] [I ]
E + I ↔ EI, KI =
[EI ]

[ EI ] [I ]
EI + S ↔ EIS, KI =
[ EIS]
 [ ES ] [I ]
ES + I ↔ EIS, KS =
[EIS ]

ES [E] + P, v = [ES]

Konsentrasi enzim semula :

[E]0 [E] + [ES] + [EI] + [EIS]

Dengan menggunakan prinsip perhitungan yang sama seperti pada reaksi enzim yang bersaing ini
dapat di turunkan sebagai berikut :

1 1 Ks [I] 1 [I]
G = { ( 1+ }+ (1+ )
v [S ] V maks KI V maks KI

Ks [I] 1 1
(1 + ) adalah kemiringan grafik versus , dan titik potong dengan sumbu
V maks KI V [S ]
1
ordinat
V

1 [I]
Adalah ( 1+ ). Ternyata baik kemiringan maupun V maks akan berubah bila [I]
V maks KI
berubah (gambar 3.6). sedangkan Ks tetap.

1 1
Gambar 3.6 grafik versus untuk reaksi inhibisi enzim yang tak bersaing. Makin besar [I],
V [S ]
[I]3 > [I]2 > [I]1 > [I]0. Makin besar kemiringannya dan perpotongannya dengan sumbu ordinat.
3.3.6. Pengaruh Temperatur terhadap K

Persamaan hubungan antara temperature dengan konstanta keseimbangan reaksi, K, di turunkan

dari persamaan termodinamika :

∆G = ∆H - T∆S

Dan persamaan

∆G = - RT ln K

G = energy bebas, H = entalpi ( panas reaksi ), S = entropi, R = konstanta gas, dan T =

temperature.

Dengan mempersamakan kedua persamaan itu, di dapatkan

∆H - T∆S = - RT ln K

−∆ H ∆S
Ln K = +
RT R

Persamaan ini di sebut persamaan Van’t Hoff. Selanjutkan untuk temperature T1 dan T2
,konstanta keseimbangannya adalah T1 dan T2, sedangkan ∆S tetap. Maka

∆H ∆S ∆H ∆S
ln K2 – ln K1 = (- + ) – (- + )
RT 2 R RT 1 R

K2 ∆ H 1 1
ln = ( - )
K1 R T1 T2

K2 ∆H T 2−T 1
ln K 1 = R ( T 1.T 2 ) …………………………..
(3.25)
Persamaan 3.25 adalah turunan persamaan Van’t Hoff, yang meupakan hubungan temperature
dengan konstanta keseimbangan , K. persamaan ini biasanya di pakai untukmencari entalpi, ∆H,
suaru reaksi keseimbangan, yaitu dengan mengukur (menghitung) harga k pada berbagai
temperatur tertentu.
III.2 Soal Latihan
1. Jelaskan apa yang dimaksud dengan enzim!
2. Sebutkan karakteristik dari enzim!
3. Sebutkan dan jelaskan klasifikasi dari enzim!
4. Sebutkan dan jelaskan faktor-faktor yang mempengaruhi enzim!
5. Bagaimana cara kerja enzim ?

III.3 Petunjuk Jawaban Soal Latihan

1. Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup, dan
mempunyai fungsi penting sebagai katalisator reaksi biokimia yang secara kolektif
membentuk metabolisme perantara (intermediary metabolism) dari sel.

2. Karakteristik enzim:
a. Enzim memperlihatkan semua sifat-sifat protein
b. Enzim Sebagai Katalisator.
c. Enzim bersifat Khusus
d. Enzim ada yang bisa bekerja bolak-balik

3. Atas dasar jenis reaksinya maka enzim dibagi menjadi 6 golongan yaitu
a. Oksidereduktase
Golongan enzim oksidereduktase dibagi menjadi 5 sub golongan mengkatalisis
substrat yang bergugus fungsional CHOH, C=O, C=CH, CH-NH2 dan CH-NH.
b. Transferase
Pada golongan enzim transfarase ini dijumpai 8 subgolongan. Beberapa di
antaranya adalah enzim yang memindahkan gugus, berkarbon satu, aldehid atau ketonik,
asil, phosphat dan gugus yang mengandung S.
c. Hidrolase
 Enzim yang bekerjanya menghidrolisis substrat masih dibagi lagi menjadi enzim
yang menghidrolisis senyawa yang berikatan, ester, glikosidik, peptida, ikatan C-N dan
anhidrida.
d. Liase
Golongan enzim ini hanya mempunyai tiga sub golongan yaitu yang mengkatalis
reaksi adisi terhadap ikata : c=c, c=o, dan C=N.
e. Isomerase
Enzim golongan isomerase ini mengkatalis semua reaksi isomerasi termasuk
reaksi rasemasi.
f.Ligase
Enzim ligase merupakan sekelompok enzim pembentuk ikatan dengan bentuan
energi yang berasal dari pemecahan ATP. Oleh karena itu golongan enzim ini juga
disebut sebagai sintetase.

4. Faktor-faktor yang mempengaruhi enzim:

a. Suhu
Suhu merupakan salah satu faktor lingkungan penting dalam aktivitas suatu enzim.
b. Derajat keasaman (pH)
Enzim dapat bekerja optimal pada pH netral (pH = 7), pH basa (>7) atau pH asam
(<7) tergantung pada jenis enzim masing-masing. misalnya, mempunyai pH paling
optimal 1-2, sedangkan enzim pencernaan yang lain mempunyai pH optimal 8
c. Konsentrasi enzim
Enzim yang tinggi akan mempengaruhi kecepatan reaksi secara linear (kecepatan
bertambah secara konstan). Dapat dikatakan bahwa hubungan antara konsentrasi enzim
dengan kecepatan reaksi enzimatis berbanding lurus.
d. Konsentrasi substrat
Konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan
menaikkan kecepatan reaksi.Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan
adanya kontak antara enzim dengan substrat. Jika konsentrasi substrat tinggi, maka
peningkatan kecepatan reaksi enzimatis akan semakin menurun sejalan dengan
peningkatan jumlah substratnya
 e. Aktifator dan inhibitor
 Zat-zat Penggiat (Aktivator)
Terdapat zat kimia tertentu yang dapat meningkatkan aktivitas enzim.

 Zat-Zat Penghambat (Inhibitor)

Zat yang dapat menghambat kerja enzim disebut inhibitor. Zat penghambat atau
inhibitor dapat menghambat kerja enzim untuk sementara atau secara tetap. Inhibitor
enzim dibagi menjadi dua, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.

5. Cara enzim bekerja adalah dengan membentuk senyawa enzim-substrat, kemudian

menghasilkan suatu produk tanpa merubah senyawa enzim itu sendiri, setelah produk
terbentuk maka enzim akan melepaskan diri untuk membentuk senyawa baru dengan
substrat yang lain.
Ada 2 cara kerja enzim :
 Lock and key (gembok dan anak kunci)
 Induced fit (induksi pas)
4.4 Rangkuman

1. Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup, dan
mempunyai fungsi penting sebagai katalisator reaksi biokimia yang secara kolektif
membentuk metabolisme perantara dari sel.
2. Enzim berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh makhluk
hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi.
3. Enzim mempunyai karakteristik, yaitu : enzim memperlihatkan semua sifat-sifat protein,
enzim Sebagai Katalisator, enzim bersifat Khusus dan enzim ada yang bisa bekerja bolak-
balik.
4. Atas dasar jenis reaksinya maka enzim dibagi menjadi 6 golongan, yaitu : oksidereduktase,
transferase, hidrolase, liase, isomerase dan ligase.
5. Faktor-faktor yang mempengaruhi enzim, yaitu : suhu (temperature), derajat keasaman
(pH), konsentrasi enzim, konsentrasi substrat, aktifator dan inhibitor, waktu, konsentrasi
ion hidrogen dan ion logam.
6. Kinetika enzim adalah studi reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim. Pada kinetika enzim,
laju reaksi diukur dan dampak dari berbagai kondisi reaksi. Mempelajari kinetika enzim
dalam hal ini dapat mengungkapkan mekanisme katalitik enzim, perannya dalam
metabolisme, bagaimana aktivitasnya dikendalikan, dan bagaimana suatu obat atau agonis
dapat menghambat sebuah enzim.
7. Enzim adalah molekul protein yang biasanya memanipulasi molekul lain - substrat
enzim. Ini target molekul mengikat ke situs aktif enzim dan diubah menjadi produk melalui
serangkaian langkah yang dikenal sebagai mekanisme enzimatik.Mekanisme ini dapat
dibagi ke dalam mekanisme tunggal-substrat dan multiple-substrat.
8. Hubungan Antara Kinetika Enzim dengan persamaan Michaelis-Menten Salah satu
kontribusi utama pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua
tahapan. Pada tahap pertama, subtrat terikat ke enzim secara reversible, membentuk
 kompleks enzim-substrat. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks
Michaelis. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk.
9. Inhibitor Merupakan zat yang dapat menghambat kerja enzim. Bersifat reversible dan
irreversible. Inhibitor reversible dibedakan menjadi inhibitor kompetitif dan nonkompetitif .
10. Persamaan Michaeslis – Menten unruk reaksi inhibisi enzim yang bersaing, yaitu
merupakan hubungan kuantitatif antara laju reaksi (v) dengan konsentrasi substrat [S] dan
inhibitor [I]. persamaan ini juga dapat diturunkan dengan menggunakan cara cara
pendekatan menurut prinsip Briggs- Haldane yang telah diuraikan di atas. Juga persamaan
perbandingan terbalik ganda dari lineweaver- Burk dapat di turunkan dengan cara
perhitungan yang sama seperti di atas, sehingga diperoleh persamaan :
1 1 Ks [I] 1
V
= {
[S ] V maks
( 1+ )} + V maks
KI

Ks [I] 1 1
I V maks (1+ KI ) adalah sudut tangent atau kemiringan daripada gravik v versus [ S ] dan

1
adalah titik potong grafik dengan sumbu ordinat.
V maks
4.5 Soal Tes Formatif
Pilihan Ganda
1. Apa yang dimaksud dengan enzim?
A. Senyawa organik atau katalis karbohidrat yang dihasilkan sel dalam suatu reaksi
B. Senyawa kompleks yang dihasilkan sel dalam suatu reaksi
C. Senyawa organik atau katalis protein yang dihasilkan sel dalam suatu reaksi
D. Senyawa kompleks yang menghasilkan protein
E. Senyawa kompleks yang menghasilkan glukosa

2. Enzim merupakan biokatalisator pada proses-proses metabolisme dalam tubuh makhluk

hidup, karena itu enzim mempunyai sifat-sifat berikut, kecuali...
A. Sifatnya sama dengan sifat protein pada umumnya
B. Bekerja baik ekstra maupun intraseluler
C. Banyak dihasilkan organel mitokondria
D. Hanya bekerja pada substrat tertentu yang sesuai
E. Oleh enzim, segala proses kimia berjalan cepat dan memerlukan sedikit energi
3. Berikut ini adalah jenis enzim yang termasuk dalam golongan karbohidrase, kecuali...
A. Katalase
B. Hidrolase
C. Karboksilase
D. Sitokrom
E. Selulose

4. Berikut ini adalah faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim, kecuali...

A. Suhu
B. Konsentrasi enzim
C. Konsentrasi pelarut
 D. Konsentrasi substrat
E. Aktifator dan inhibitor

5. Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu...

A. Liase
B. Isomerase
C. Oksidereduktase
D. Transferase
E. Karbohidrase
6. Enzim tidak menentukan arah reaksi tetapi hanya mempercepat laju reaksi sehingga
tercapai keseimbangan, karena enzim memiliki sifat...
A. Enzim berfungsi sebagai protein
B. Enzim berfungsi sebagai biokatalisator
C. Enzim dipengaruhi oleh temperatur
D. Enzim dapat bekerja bolak-balik
E. Enzim mempunyai sifat yang khusus

7. Kata enzim berasal dari “ en zyme” yang berarti...

A. Dalam tepung
B. Dalam ragi
C. Dalam roti
D. Dalam gula
E. Dalam mentega

8. Pada pH berapa enzim bekerja secara optimal ...

A. 5
B. 6
C. 7
D. 8
E. 9
9. Enzim urease dapat menghidrolisis urea menjadi ammonia + CO2. Pada suhu 21o C
hidrolisis urea memerlukan energi untuk memulai reaksi sebesar 125 kJ/mol, sementara jika
ada urease energi yang diperlukan sebesar 46 kJ/mol. Mengapa hal ini dapat terjadi?
A. Karena enzim urease bersifat katalisator yang dapat menurunkan energi aktivasi
B. Karena enzim urease berperan untuk menaikkan energy aktivasi
C. Karena suhunya 21o C
D. Karena enzim urease bekerja pada suhu 21oC
E. Karena enzim urease memerlukan energy untuk bereaksi sebesar 125 kJ/mol

Essay :

1. Jelaskan perbedaan inhibitor kompetitif dengan inhibitor non-kompetitif ?

2. Sebagian besar energi yang diubah oleh hewan tingkat tinggi diperoleh dari oksidasi
glukosa:
C6H1206 + 6O2  6CO2 + 6H2O
Jika diketahui ∆H = -2808 kJ mol -1 dan ∆S = 182,4 JK-1 mol-1 untuk reaksi ini, berapa
energi yang dihasilkan dari oksidasi 1 mol glukosa pada 310 K ?
4.6 Petunjuk Jawaban Soal Tes Formatif

Pilihan Ganda

1. C. Senyawa organik atau katalis protein yang dihasilkan sel dalam suatu reaksi
2. C. Banyak dihasilkan organel mitokondria
3. D. Sitokrom
4. C. Konsentrasi pelarut
5. E. Karbohidrase
6. D. Enzim dapat bekerja bolak-balik
7. B. Dalam ragi
8. C. 7
9. A. Karena enzim urease bersifat katalisator yang dapat menurunkan energi aktivasi

Soal Essay

1. Inhibitor kompetitif merupakan suatu protein yang menempel pada sisi aktif dari enzim
sehingga substrak tidak dapat memasuki sisi aktif dari enzim dan gagal terjadi reaksi,
sedangkan inhibittor non kompetitif memasuki bagian lain dari enzim yang menyebabkan
bentuk enzim dan sisi aktifnya berubah dan substrak pun tidak bisa menempel sisi aktif dari
enzim.

2. ∆G = ∆H - T∆S
= - (2808 x 103 + 310 x 182,4) J mol-1
= -2865 kJ mol-1
karena itu, pencenaan 1 mol (180,2 g) glukosa pada suhu 310 K memberikan tenaga untuk
hewan sebesar 2865 KJ
IV. DAFTAR PUSTAKA

Campbell. 1999. Biogi. Jakarta : Erlangga.

Kuchel,philip. 2006. Biokimia. Jakara : Erlangga.
Martoharsono,soeharsono. 2006. Biokimia I. Yokyakarta : gajah mada university prees.
Wirahadikusumah,muhammad. 19977.Biokimia Protein,Enzim,dan Asam Nukleat.Bandung:
IPB.s