LABORATORIUM KIMIA FARMASI

FAKULTAS FARMASI
UNIVERSITAS MUSLIM INDONESIA

TUGAS PENDAHULUAN
“PROTEIN”

NAMA : AISYAH FATHINA ZAHRA A

SATAMBUK : 15020200029
KELAS : C1/C2
KELOMPOK : 3 (TIGA)
ASISTEN : ANDI WULANDASARI AMIR

FAKULTAS FARMASI
UNIVERSITAS MUSLIM INDONESIA
MAKASSAR
2020
 PROTEIN

BAB 1

1.1 Latar Belakang

Protein (protos yang berarti ”paling utama”) adalah senyawa organik
kompleks yang mempunyai bobot molekul tinggi yang merupakan
polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu
sama lain dengan ikatan peptida. Peptida dan protein merupakan
polimer kondensasi asam amino dengan penghilangan unsur air dari
gugus amino dan gugus karboksil.

Jika bobot molekul senyawa lebih kecil dari 6.000, biasanya

digolongkan sebagai polipeptida. Proetin banyak terkandung di dalam
makanan yang sering dikonsumsi oleh manusia. Seperti pada tempe,
tahu, ikan dan lain sebagainya. Secara umum, sumber dari protein
adalah dari sumber nabati dan hewani. Protein sangat penting bagi
kehidupan organisme pada umumnya, karena ia berfungsi untuk
memperbaiki sel-sel tubuh yang rusak dan suplai nutrisi yang
dibutuhkan tubuh. Maka, penting bagi kita untuk mengetahui tentang
protein dan hal-hal yang berkaitan dengannya. Protein merupakan
salah satu dari biomolekul raksasa selain polisakarida, lipid dan
polinukleotida yang merupakan penyusun utama makhluk hidup.

Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang

merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang
dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein itu
sendiri mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitroge dan kadang
kala sulfur serta fosfor.Protein dirumuskan oleh Jons Jakob Berzelius
pada tahun 1938.

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

1.2 Maksud Percobaan

Setelah mengikuti praktikum ini mahasiswa diharapkan mampu:
1. Mahasiswa mampu menjalaskan tentang sifat-sifat protein.
2. Mahasiswa mampu mengidentifikasi senyawa golongan protein.
1.3 Tujuan Percobaan
Adapun tujuan dari percobaan ini,yaitu:
1. Untuk mengetahui dan memahami kelarutan protein dalam air,
senyawa asam, basa dan organik.
2. Untuk mengetahui dan memahami reaksi-reaksi yang terjadi pada
senyawa golongan protein.

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

BAB 2

2.1 Teori Umum

Protein merupakan komponene utama dalam semua sel hidup,baik
tumbuhan maupun hewan. Pada sebagian besar jaringan tubuh,
protein merupakan komponen terbesar setelah air. Kira-kira lebih dari
50% berat kering sel terdiri atas protein. Protein adalah senyawa
organic kompleks yang terdiri atas unsure-unsur Karbon (50-55%),
Hidrogen (± 7%), Oksigen (±13%), dan Nitrogen (±16%). Banyak pula
protein yang mengandung Belerang (S) dan Fosfor (P) dalam jumlah
sedikit (1-2%). Ada beberapa protein lainnya mengandung unsure
logam seperti tembaga dan besi (De man 1997).
Di dalam tubuh, protein mempunyai peranan yang sangat penting.
Fungsi utamanya sebagai zat pembangun atau pembentuk struktur sel,
misalnya untuk pembentukan kulit, otot, rambut, membrane sel,
jantung, hati, ginjal, dan beberapa organ penting lainnya. Kemudian,
terdapat pula protein yang mempunyai fungsi khusus, yaitu protein
yang aktif. Beberapa diantaranya enzim yang berperan sebagai
biokatalisator, hemoglobin sebagai pengangkut oksigen, hormone
sebagai pengatur metabolisme tubuh dan antibody untuk
mempertahankan tubuh dari serangan penyakit. Kekurangan protein
dalam jangka waktu lama dapat mengganggu berbagai proses
metabolism di dalam tubuh serta mengurangi daya tahan tubuh
terhadap serangan penyakit (De man 1997).
Protein dalam tubuh manusia diperoleh dari bahan makanan, baik
yang berasal dari hewan maupun tumbuhan. Protein yang berasal drai
hewan disebut protein hewani, sedangkan yang berasal dari tumbuhan
disebut protein nabati. Sumber protei dari beberapa bahan makanan

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

adalah daging, telur, susu, ikan, beras, kacang, dan buah-buahan.

Protein dalam makanan yang dikonsumsi manusia akan dipecah
menjadi asam-asam amino dalam proses pencernaan dengan dibantu
oleh enzim seperti pepsin dan tripsin. Asam-asam amino yang
dihasilkan kemudian diserap oleh usus dan dibawa ke arah hati atau
didistribusikan ke jaringan-jaringan yang membutuhkan. Selain untuk
pembentukan sel-sel tubuh protein dapat pula digunakan sebagai bhan
bakar apabila keperluan energy tubuh tidak terpenuhi oleh karbohidrat
dan lemak (Wirahadikusumah 1989).
Secara kimiawi, protein merupakan senyawa polimer yang tersusun
atas satuan-satuan asam-asam amino sebagai monomernya. Asam-
asam amino terikat satu sama lain melalui ikatan peptide, yaitu ikatan
antara gugus karboksil (-COOH) asam amino yang satu dengan gugus
amino (-NH2) dari asam amino yang lain dengan melepaskan satu
molekul air. Peptide yang terbentuk atas dua asam amino disebut
dipeptida. Sebaliknya peptide yang terdiri atas tiga, empat, atau lebih
asam amino, masing-masing disebut, tripeptida, tetrapeptida, dan
seterusnya (Devi 2010).
Protein adalah suatu polipeptida yang memiliki kira-kira 100 sampai
1.800 atau lebih residu asam amino. Protein alamiah memiliki 20 jenis
asam amino. Untuk setiap protein tertentu, urutan dan jenis-jenis asam
amino yang menyusunnya sangat spesifik. Suatu protein yang hanya
tersusun atas asam amino dan tidak mengandung gugus kimis lain
disebut protein sederhana. Contohnya enzim ribonuklease dan
khimotripsinogen. Namun, banyak protein mengandung bahan lain
selain asam amino seperti derivate vitamin, lipid, atau karbohidrat.
Protein disebut protein konjugasi. Bagian yang bukan asam amino dari

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

jenis protein ini disebut gugus prostetik. Contohnya, lipoprotein

mengandung lipid dan glikoprotein mengandung gula (Devi 2010).
Berdasarkan struktur molekulnya, protein dapat dibagi menjadi dua
golongan utama, yaitu:
1. Protein globuler; yaitu protein berbentuk bulat atau elips
dengan rantai polipeptida yang berlipat. Umumnya, protein globuler
larut dalam air, asam, basa, atau etanol. Contoh: albumin, globulin,
protamin, semua enzim dan antibody.
2. Protein fiber; yaitu protein berbentuk serat atau serabut
dengan rantai polipeptida memanjang pada satu sumbu. Hamper
semua protein fiber memberikan peran structural atau pelindung.
Protein fiber tidak larut dalam air, asam, basa, maupun etanol. Contoh:
keratin pada rambut, kolagen pad tulang rawan, dan fibroin pada
sutera.
Berat molekul protein sangat besar, ribuan sampai jutaan, sehingga
merupakan suatu makromolekul. Sepertu senyawa polimer lain
(misalnya: pati), protein dapat pula dihidrolisis oleh asam, basa, atau
enzim tertentu dan menghasilkan campuran asam-asam amino.
Sifat fisikokimia protein berbeda satu sama lain, tergantung pada
komposisi dan jenis asam amino penyusunnya. Sebaguan besar
protein bila dilarutkan dalam air akan membentuk disperse koloidal dan
tidak dapat berdifusi bila dilewatkan melalui membrane
semipermeabel. Beberapa protein mudah larut dalam air, tetapi ada
pula yang sukar larut. Namun, semua protein tidak dapat larut dalam
pelarut organic seperti eter, kloroform, atau benzene.
Pada umumnya, protein sangat peka terhadap pengaruh-pengaruh
fisik dan zat kimia, sehingga mudah mengalami perubahan bentuk.
Perubahan atau modifikasi pasa struktur molekul protein disebut

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

denaturasi. Hal-hal yang dapat menyebabkan terjadinya denaturasi

adalah: panas, pH, tekanan, aliran listrik, dan adanya bahan kimia
seperti urea, alcohol atau sabun. Proses denturasi kadang berlangsung
secara reversible, tetapi ada pula yang irreversible, tergantung pada
penyebabnya. Protein yang mengalami dentaurasi akan menurunkan
aktivitas biologinya dan berkurang kelarutannya, sehingga mudah
mengendap (Lehninger 1982).
Molekul protein mempunyai gugus amino (-NH2) dan gugus
karboksilat (-COOH) pada ujung-ujung rantainya. Hal ini menyebabkan
protein mempunyai banyak muatan (polielektrolit) dan bersifat amfoter,
yaitu dapat bereaksi dengan asam dan basa. Dengan larutan asam
atau pH rendah, gugus amino pada protein akan bereaksi dengan ion
H+ , sehingga protein bermuatan positif. Sebaliknya, dalam larutan
basa guguskarboksilat bereaksi dengan ion OH-. Sehingga protein
bermuatan negative. Adanya muatan pada molekul preotein
menyebabkan protein bergerak dibawah pengaruh medan listrik
(Lehninger 1982).
Setiap jenis protein dalam larutan mempunyai pH tertentu yang
disebut titik isoelektrik (TI). Pada pH isoelektrik (pI), molekul protein
mempunyai muatan positif dan negative yang sama, sehingga saling
menetralkan atau bermuatan nol. Akibatnya, protein tidak bergerak
dibawah pengaruh medan listrik. Pada titik isoelektris, protein akan
mengalami pengendapan (koagulasi) paling cepat dan prinsip dapat
digunakan untuk pemisahan atau pemurnian suatu protein.
2.1 Uraian Bahan
1. Aquadest (Ditjen POM, 1979 : 96)

Nama resmi : AQUA DESTILLATA.

Nama lain : Air suling

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

Berat molekul : 18,02 gr/mol

Rumus molekul : H2O
Rumus struktur :

Pemerian : Cairan jernih, tidak berbau, tidak berasa, dan

tidak memiliki warna
Kelarutan : Tidak larut dalam minyak
Penyimpanan : Dalam wadah tertutup baik
Kegunaan : Sebagai pelarut
2. Argentii Nitrat (Ditjen POM, 1979 : 97)

Nama resmi : ARGENTII NITRAS

Nama lain : Perak nitrat
Berat molekul : 169,87 g/mol
Rumus molekul : AgNO3
Rumus struktur :

Pemerian : Hablur, tidak berwarna atau putih

Kelarutan : Sangat mudah larut dalam air
Kegunaan : Sebagai larutan baku

3 Asam Klorida (Ditjen POM, 1979 : 53)

Nama resmi : ACIDUM HIDROCHIORIDUM
Nama lain : Asam klorida , asam garam
Berat molekul : 36,5 gr/mol
Rumus molekul : HCl
Rumus struktur : H – Cl

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

Pemerian : Cairan tidak berwarna, berasap dan bau

merangsang jika diencerkan dua bagian air dan
asap hilang.
Penyimpanan : Dalam wadah tertutup
Kegunaan : Sebagai zat tambahan
4 Asam Nitrat (Ditjen POM, 1979 : 650)
Nama Resmi : ACIDUM NITRICUM
Nama Lain : Asam Nitrat
Berat Molekul : 169,87
Rumus Molekul : HNO3
Rumus Struktur :

Pemerian : Cairan berasap, sangat korosif, bau khas

merangsang.
Kelarutan : Mudah larut dalam air.
Penyimpanan : Dalam wadah tertutup rapat.
Kegunaan : Sebagai sampel.
5 Besi III Klorida (Ditjen POM, 1979 : 659)
Nama Resmi : FERII CHLORIDUM
Nama Lain : Besi (III) Klorida
Berat Molekul : 162,2 g/mol
Rumus Molekul : FeCl3
Rumus struktur :

Pemerian : Hablur atau serbuk hablur, hitam kehijauan,

bebas warna jingga dari garam nitrat yang telah
dipengaruhi oleh kelembaban.

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

Kelarutan :Larut dalam air, larutan berupa lensesi berwarna

jingga.
Kegunaan : Sebagai pereaksi.
6 Natrium Hidroksida (Ditjen POM, 1979 : 412)
Nama resmi : NATRII HIDROCHIORIDUM
Nama lain : Natrium hidroksida
Berat molekul : 40,00 g/mol
Rumus molekul : NaOH
Rumus Struktur : Na – OH
Pemerian : Bentuk batang massa hablur air keping – keping,
keras dan rapuh, menunjukkan susunan hablur
putih, mudah meleleh, basa sangat katalis, dan
korosif segera menyerap karbondioksida.
Kelarutan : Sangat mudah larut dalam air.
Penyimpanan : Dalam wadah tertutup rapat.
Kegunaan : Sebagai zat tambahan.

7 Natrium Karbonat (Ditjen POM, 1979 : 400)

Nama Resmi : NATRII CARBONAS.
Nama Lain : Natrium Karbonat.
Rumus Molekul : Na2CO3
Berat Molekul : 124,00 gr/ mol
Rumus struktur :

Pemerian : Hablur tidak berwarna atau serbukhablur putih.

Kelarutan : Mudah larut dalam air, lebih mudah larutdalam
air mendidih.

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

Penyimpanan : Dalam wadah tertutup baik.

Kegunaan : Zat tambahan : keratolitikum.
8 Natrium Klorida (Ditjen POM, 1979: 403)
Nama Resmi : NATRII CHLORIDUM
Nama Lain : Natrium klorida
Berat molekul : 58,44 g/mol
Rumus molekul : NaCl
Rumus struktur : Na - Cl
Pemerian : Hablur heksahedral tidak berwarna atau
serbukhablur putih; tidak berbau; rasa asin
Kelarutan : Larut dalam 2,8 bagian air, dalam 2,7 bagian
airmendidih dan dalam lebih kurang 10
bagiangliserol; sukar larut dalam etanol (95%) P
Penyimpanan : Dalam wadah tertutup baik
Kegunaan : Sumber ion klorida dan ion natrium
9 Tembaga (II )Sulfat(Ditjen POM, 1979 : 731)
Nama resmi : Tembaga (II) sulfat
Nama lain : Tembaga (II) sulfat
Berat Molekul : 159,61 g/mol
Rumus Molekul : CuSO4
Rumus Struktur : Cu2+

Pemerian :Serbuk putih atau keabuan, bebas dari sedikit

warna biru. Penambahan sedikit air,
mengakibatkan perubahan warna menjadi biru
Kelarutan : Larut dalam air

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

2.3 Prosedur kerja

1. Uji Kelarutan Protein

Siapkan 4 buah tabung reaksi, isi masing-masing dengan 1 ml

putih telur. Tabung 1 ditambahkan 2 ml akuades. Tabung 2 dit-
ambahkan 2 ml NaOH 0,1 M, tabung 3 ditambahkan 2 ml HCl 0,1
M, tabung 4 ditambahkan 2 ml Na2CO3 0,1 M, homogenkan. Amati
kelarutan protein dalam 4 pelarut yang berbeda.
2. Uji denaturasi protein (pengaruh pemanasan, pH, pelarut or-
ganik)
Siapkan 4 buah tabung reaksi. Isi masing-masing dengan 2 ml
putih telur.
- Tabung 1 dipanaskan pada lampu spiritus secara perlahan-lahan.

- Tabung 2 ditambahkan 1 ml HNO3 2 M.

- Tabung 3 ditambahkan 1 ml NaOH 2 M.

- Tabung 4 ditambahkan 1 ml etanol 70%.

- Amati perubahan yang terjadi.

3. Uji denaturasi protein (logam/logam berat)

Buat larutan putih telur (1:1). Siapkan 5 tabung reaksi. Isi mas-
ing-masing dengan 2 ml larutan putih telur.
- Tabung 1 ditambahkan 5 tetes larutan AgNO3 0,1 M.

- Tabung 2 ditambahkan 5 tetes larutan NaCl 0,1 M.

- Tabung 3 ditambahkan 5 tetes larutan FeCl3 0,1 M.

- Amati perubahan yang terjadi.

4. Uji reaksi warna protein

Buat larutan putih telur (1:1). Siapkan 4 tabung reaksi, isi masing-

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

masing dengan 2 ml larutan putih telur.

- Uji Biuret : tabung 1 ditambahkan 0,5 ml NaOH 0,1 M, lalu
ditambahkan beberapa tetes CuSO4 0,1 M.
- Uji Ninhidrin : tabung 2 ditambahkan 0,5 ml larutan ninhindrin 0,1

%, panaskan hingga mendidih.

- Uji sistein : tabung 3 ditambahkan dengan 0,5 ml larutan

natrium nitroprusida 1% dan 0,5 ml amonium hidroksida 0,1 M.

- Amati perubahan yang terjadi.

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

TUGAS PENDAHULUAN PERC.4 PROTEIN

1. Jelaskan yang dimaksud dengan:
a. Protein
b. Ikatan Peptida
2. Tuliskan sifat sifat protein!
3. Jelaskan macam macam struktur protein!
4. Jelaskan:
a) Jelaskan yang dimaksud dengan denaturasi
b) Jelaskan factor yang mempengaruhi denaturasi!
5. Jelaskan mechanism reaksi yang terjadi pada Uji Biuret, Uji Ninhidrin
dan Uji Sistein!
6. Jelaskan kelarutan dari sampel yang akan digunakan pada setiap uji!

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

1. Jelaskan yang dimaksud dengan

a. Protein
Protein merupakan komponene utama dalam semua sel
hidup,baik tumbuhan maupun hewan. Pada sebagian besar
jaringan tubuh, protein merupakan komponen terbesar setelah air.
Kira-kira lebih dari 50% berat kering sel terdiri atas protein.
Protein adalah senyawa organic kompleks yang terdiri atas
unsure-unsur Karbon (50-55%), Hidrogen (± 7%), Oksigen
(±13%), dan Nitrogen (±16%). Banyak pula protein yang
mengandung Belerang (S) dan Fosfor (P) dalam jumlah sedikit (1-
2%). Ada beberapa protein lainnya mengandung unsure logam
seperti tembaga dan besi (De man 1997).

Secara kimiawi, protein merupakan senyawa polimer yang ter-

susun atas satuan-satuan asam-asam amino sebagai monomern-
ya. Asam-asam amino terikat satu sama lain melalui ikatan pep-
tide, yaitu ikatan antara gugus karboksil (-COOH) asam amino
yang satu dengan gugus amino (-NH2) dari asam amino yang lain
dengan melepaskan satu molekul air. Peptide yang terbentuk atas
dua asam amino disebut dipeptida. Sebaliknya peptide yang
terdiri atas tiga, empat, atau lebih asam amino, masing-masing
disebut, tripeptida, tetrapeptida, dan seterusnya (Devi 2010).
b. Ikatan peptida
Peptide adalah suatu amida yang dibentuk dari sedikitnya dua
molekul asam amino. Ikatan yang terbentuk disebut ikatan pep-
tide. Berdasarkan jumlah asam amino yang berikatan,dikenal
adanya tri,tetra,dan seterusnya (polipeptida). Gugus amino dari

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

satu asam amino akan berikatan dengan gugus gugus amino dari
asam amino berikutnya. ( Riswayanto, 2009:400).
2. Tuliskan sifat sifat Protein!
Sifat-sifat protein yang penting :
 Ionisasi : apabila larut dalam air akan membentuk ion ( + dan - )
 Denaturasi : perubahan konformasi serta posisi protein sehingga
aktivitasnya berkurang atau kemampuannya menunjang aktivitas
organ tertentu dalam tubuh hilang → tubuh mengalami keracunan.
 Viskositas : tahanan yang timbul adanya gesekan antara molekul
didalam zat cair yang mengalir.
 Kristalisasi : proses yang sering dilakukan dengan jalan
penambahan garam amonium sulfat atau NaCl pada larutan
dengan pengaturan pH pada titik isolistriknya.
 Sistim Koloid : sistem yang heterogen terdiri atas dua fase yaitu
partikel kecil yang terdispersi dari medium atau pelarutnya

( Poedjiadi ,1994).

3. Jelaskan
a) Jelaskan yang dimaksud dengan denaturasi
Denaturasi dapat dikatakan suatu proses terpecahnya ikatan hy-
drogen,ikatan garam, atau bila susunan ruang atau rantai polipepti-
da suatu molekul protein berubah. Dengan perkataan lain de-
naturasi. Denaturasi adlaah terjadi karena kerusakan struktur
sekunder,tersier,kuarterner, tetapi struktur primer (ikatan peptide)
masih utuh. (Simanjuntak.2003)
b) Jelaskan factor yang mempengaruhi denaturasi
Salah satu penyebab denaturasi protein adalah perubahan
temperatur, dan juga perubahan pH. Faktor-faktor lain yang dapat

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

menyebabkan denaturasi adalah detergent, radiasi zat

pengoksidasi atau pereduksi, dan perubahan jenis pelarut.
Denaturasi dapat bersifat reversibel, jika suatu protein hanya
dikenai kondisi denaturasi yang lembut seperti perubahan pH. Jika
protein dikembangkan kelingkungan alamnya, hal ini untuk
memperoleh kembali struktur lebih tingginya yang alamiah dalam
suatu proses yang disebut denaturasi. Denaturasi umumnya sangat
lambat atau tidak terjadi sama sekali(Fessenden, 1989).
4. Jelaskan macam macm struktur protein!

1. Struktur primer

Struktur primer merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-

urutan asam amino yang tersusun secara linear yang mirip seperti
tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak terjadi percabangan rantai.

Gambar: Struktur primer dari protein (Campbell et al., 2009).

Struktur primer terbentuk melalui ikatan antara gugus α–amino
dengan gugus α–karboksil (Gambar 3). Ikatan tersebut dinamakan
ikatan peptida atau ikatan amida. Struktur ini dapat menentukan urutan
suatu asam amino dari suatu polipeptida.

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

2. Struktur sekunder

Struktur sekunder protein bersifat reguler, pola lipatan berulang dari

rangka protein.Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta
sheet.Struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari
berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh
ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah se-
bagai berikut:

 alpha helix (α-helix, “puntiran-alfa”), berupa pilinan rantai asam-

asam amino berbentuk seperti spiral;
 beta-sheet (β-sheet, “lempeng-beta”), berupa lembaran-
lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam
amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol
(S-H);
 beta-turn, (β-turn, “lekukan-beta”); dan gamma-turn, (γ-turn,
“lekukan-gamma”).

Struktur sekunder merupakan kombinasi antara struktur primer yang

linear distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan =NH di
sepanjang tulang belakang polipeptida. Salah satu contoh struktur
sekunder adalah α-heliks dan β-. Struktur ini memiliki segmen-segmen
dalam polipeptida yang terlilit atau terlipat secara berulang. (Campbell
et al., 2009; Conn, 2008).

3. Struktur tersier

Struktur tersier protein adalah lipatan secara keseluruhan dari rantai

polipeptida sehingga membentuk struktur 3 dimensi tertentu.Sebagai
contoh, struktur tersier enzim sering padat, berbentuk globuler.Struktur
tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

sekunder. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan.Beberapa mole-

kul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen mem-
bentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer)
dan membentuk struktur kuartener. (Murray et al, 2009; Lehninger et
al, 2004).

4.Struktur kuaterner
Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai
polipeptida.Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang
berbeda dipakai bersama-sama membentuk struktur protein.

Struktur kuarterner adalah gambaran dari pengaturan sub-unit atau

promoter protein dalam ruang. Struktur ini memiliki dua atau lebih dari
sub-unit protein dengan struktur tersier yang akan membentuk protein
kompleks yang fungsional. ikatan yang berperan dalam struktur ini ada-
lah ikatan nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis, hidrogen, dan hi-
drofobik. Protein dengan struktur kuarterner sering disebut juga dengan
protein multimerik. Jika protein yang tersusun dari dua sub-unit disebut
dengan protein dimerik dan jika tersusun dari empat sub-unit disebut
dengan protein tetramerik. (Lodish et al., 2003; Murray et al, 2009).

5. Jelaskan mekanisme reaksi yang terjadi pada Uji biuret, Uji Ninhidrin
dan Uji Sistein!
 Uji Biuret

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

Larutan protein dibuat alkalis dengan NaOH encer kemudian

ditambahkan dengan CuSO4 encer. Uji ini untuk menunjukkan adanya
senyawa-senyawa yang mengandung gugus amida asam yang
berada bersama gugus amino yang lain. Uji ini memberikan reaksi
positif yaitu ditandai dengan timbulnya warna merah violet atau biru
violet (Sudarmadji, 2010)
 Uji Ninhidrin
Uji ninhidrin kitosan hasil sintesis menunjukkan positif yang dapat
dilihat dari perubahan warna ungu yang terjadi setelah kitosan
diinteraksikan dengan larutan ninhidrin. Hidrogen merupakan
oksidator kuat yang bereaksi dengan gugus Amina dari senyawa
kitosan pada pH 4 - 8 menghasilkan senyawa hasil ikatan antara
hidrindantin dan ninhidrin melalui jembatan nitrogen yang berwarna
ungu (Sanjaya at al 2007). Mekanisme reaksi antara Aminah dengan
yang lain dapat dilihat dari persamaan reaksi pada gambar dibawah ini

 Uji Sistein/Natriumnitroprusida

[Fe3+(CN5NO]2- + NH3 + RSH NH4+[Fe2+(CN3NOSR]2

warna salmon warna merah

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

Natrium nitroprusida dalam larutan amonia akan menghasilkan

warna merah dengan protein yang mempunyai gugus -SH bebas jadi
protein mengandung sistein dapat berikatan hasil positif (Sumardjo,
2008).
6. Jelaskan kelarutan dari sampel yang akan digunakan pada setiap uji!
Pada percobaan pertama kita akan menguji Kelarutan protein (telur
ayam) air, NaOH, HCl, Na2CO3 . Adapun alasan menggunakan air ka-
rena jika protein dalam air akan terurai menjadi gugus karboksil dan
gugus amina yang memiliki sifat Kepolaran yang dapat membentuk
ikatan hydrogen antara protein dalam air. Dalam literatur putih telur
bersifat polar sehingga dapat larut dalam air yang bersifat polar. Ber-
dasarkan teori albumin juga larut dalam larutan basa, di mana teori
yang menyatakan dalam suasana Bahasa COOH melepaskan 1H+ se-
hingga menghasilkan -COO- yang bereaksi dengan protein yang
mengakibatkan protein larut dalam basa.

Dalam percobaan Uji denaturasi protein dimana pereaksi asam nitrat

(HNO3) dan Natrium Hiroksida (NaOH) diperoleh hasil mula-mula putih
telur ditambahkan dengan larutan HNO3 dan sebelum dipanaskan ter-
jadi koagulasi. Menurut teori, terputusnya jembatan disulfida atau ter-
ganggunya gaya tarik lemah yang disebabkan dalam suasana asam
(penambahan asam nitrat) molekul protein akan membentuk ion positif,
sedangkan dalam suasana basa (penambahan NaOH) protein akan
membentuk ion negatif. Pada titik isolistrik protein mempunyai muatan
positif dan negatif yang sama, sehingga tidak bergerak ke arah el-
ektroda positif maupun negatif sehingga terjadi penggumpalan protein.
Pada percobaan mengetahui reaksi protein dengan ion-ion logam
dengan pereaksi perak nitrat (AgNO3),tembaga sulfat (CuSO4),natrium
klorida (NaCl), besi III klorida (FeCl3) diperoleh hasil Albumin dalam

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

larutan AgNO3 terjadi koagulasi dan warna merah bata. Albumin pada
larutan CuSO4 terjadi denaturasi dan berwarna kuning. Albumin pada
larutan NaCl menjadi berkeruh .Sedangkan albumin pada FeCl3
larutan terjadi koagulasi dan berwarna merah bata. Dan albumin pada
larutan FeCl3 terjadi koagulasi dan berwarna putih susu.Menurut teori,
terbentuknya gumpalan dan endapan putih disebabkan pengendapan
oleh ion positif pada masing-masing sampel, dimana pengendapan
protein ion-ion logam ini dilakukan pada pH larutan di atas isolistrik (da-
lam suasana asam).
(Yazid E. 2006)

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

DAFTAR PUSTAKA

Anonim ,2020, Penuntun Praktikum Kimia Organik.Universitas Islam Indo-

nesia; Makassar

Dirjen POM. 1979, Farmakope Indonesia Edisi II.Jakarta: Depkes RI

Ditjen POM. 2014. Farmakope Indonesia Edisi V. Jakarta: Depkes RI

De man. 1997. Kimia Makanan. Bandung. ITB Press.

Devi N. 2010. Nutrition and Food Gizi untuk Keluarga. Jakarta: PT Kompas
Media Nusantara.

Lehninger AL. 1982. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: Erlangga

Sirajuddin S. 2012. Penuntun Praktikum Biokimia. Makassar: Uni-

versitas Hasanuddin.

Sumardjo D. 2008. Pengantar Kimia: Buku Panduan Kuliah Mahasiswa

Kedokteran dan Program Strata I Fakultas Bioeksakta. Jakarta: Penerbit
Buku Kedokteran EGC.

Wirahadikusumah M. 1989. Biokimia Protein, Enzim, dan Asam Nukleat.

Bandung: Institut Teknologi Bandung.

Yazid E. 2006. Penuntun Praktikum Biokimia. Yogyakarta: ANDI.

Lodish et al., 2003. Molecular Cell Biology (Lodish, Molecular Cell Biology)
Murray, Robert K. Daryl K. Granner. Victor W. Radwell. 2009.Biokimia
Harper Edisi 27.Jakarta: Penerbit Buku Kedokeran (EGC)
Sloane, Ethel.2003.Anatomi Dan Fisiologi Untuk Pemula.jakarta: Penerbit
Buku Kedokteran (EGC)

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

BUKTI LITERATUR

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029
 PROTEIN

AISYAH FATHINA ZAHRA A ANDI HESTI WULANDASARI AMIR

15020200029