A.

Rumusan Masalah
1. Sejarah dan pengertian Enzim
2. Sifat-Sifat Enzim
3. Klasifikasi Enzim
4. Mekanisme  atau cara kerja reaksi enzim
5. Faktor-faktor  yang  mempengaruhi kerja enzim

1
 peptidanya untuk membentuk enzim tripsin yang aktif. Bentuk enzim yang
tidak aktif ini disebut zimogen.
Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama
lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan
menjadi satu, yang disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu
apoenzim dan koenzim.
1. Apoenzim, adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas,
dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat
yang sama dapat menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari
enzimnya.
2. Koenzim, disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada
apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan
dari apoenzim. Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandung
ribose dan fosfat. Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya,
Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka
reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai
akseptor hydrogen, Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptor
hidrogen, seperti NAD atau donor dari gugus kimia, seperti AT P
(Adenosin Tri Phosfat).
B. Sifat-Sifat Enzim 
1. Enzim adalah Protein Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein,
yaitu sangat dipengaruhi oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH,
konsentrasi substrat). Jika lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan
rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik.
2. Bekerja secara khusus/spesifik , Setiap enzim memiliki sisi aktif yang
sesuai hanya dengan satu jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat
bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi aktifnya.
3. Berfungsi sebagai katalis , Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa
merubah produk yang diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan

2
 substratnya, dengan demikian energi yang dibutuhkan untuk
menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit.
4. Diperlukan dalam jumlah sedikit , Reaksi enzimatis dalam metabolisme
hanya membutuhkan sedikit sekali enzim untuk setiap kali reaksi.
5. Bekerja bolak-balik Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga
dapat bekerja dua arah (bolak-balik). Artinya enzim dapat menguraikan
substrat menjadi senyawsederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat
menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.
C. Klasifikasi Enzim
Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, daya
katalisisnya, dan cara terbentuknya.
1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya
a. Endoenzim
Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang
bekerjanya di dalam sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan
untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi
(ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel,misal dalam proses
respirasi.
b. Eksoenzim
Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang
bekerjanya di luar sel. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan”
substrat secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih
sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati
membran sel. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan
substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel.
2. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis
a. Oksidoreduktase
Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan
pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah
enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase).

3
 Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim
oksidase, oksigenase, hidroksilase dan dehidrogenase.
b. Transferase
Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari
suatu molekul ke molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa
enzim sebagai berikut:
1) Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan
amina.
2) Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan
fosfat.
3) Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.
c. Hidrolase
Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh
enzim adalah:
1) Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan
ester karboksil.
2) Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).
3) Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan
polipeptida.
d. Liase
Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau
penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses
hidrolisis, sebagai contoh adalah:
1) L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis
reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.
2) Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis
reaksi pengambilan gugus karboksil.

4
 e. Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi
isomerisasi, yaitu:
1) Rasemase, merubah l-alanin → D-alanin
2) Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat → D-xylulosa-5-fosfat
3) Cis-trans isomerase, merubah transmetinal → cisrentolal
4) Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-
fosfat                  dihidroksi aseton fosfat
5) Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-
CoA →              suksinil-CoA
f. Ligase
Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan
dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai
contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi
sebagai berikut : Asetat + CoA-SH + ATP → Asetil CoA + AMP + P-P

3. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya

a. Enzim konstitutif
Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan
sel normal, sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam
jumlah tetap pada sel hidup. Walaupun demikian ada enzim yang
jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya, misalnya enzim amilase.
Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi
jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.
b. Enzim adaptif
Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya
enzim tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim
dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. Enzim adaptif adalah
enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat.
Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh

5
bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung
laktosa. Mulamula E. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga
awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi
panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan.
Selama fase lag tersebut E. colimembentuk enzim beta galaktosidase
yang digunakan untuk merombak laktosa.
Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme
reaksi yang dikatalisis. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang
dikenal, dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan
kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran
–ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Contoh:
lipase menghidrolisis lipid, amilase menghidrolisis amilum, protease
menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan tersebut terbukti tidak
memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama
tetapi dengan reaksi yang berbeda. Contohnya ada enzim yang
megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula
yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama.
Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase,
namun ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. Contoh:
enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen,
enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. Untuk
menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan
enzim yang baru, maka International Union of Biochemistry (IUB)telah
mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan
berdasarkan mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang masih
banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama
yang lebih pendek.

6
D. Mekanisme Kerja Enzim
Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim
meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi
yang diperlukan untuk reaksi) dari EA1 menjadi EA2. (Lihat Gambar 2.4).
Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks dengan
substrat. Setelah produk dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas
untuk membentuk kompleks baru dengan substrat yang lain.
Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai
katalis. Pada sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai
zat elektrofilik sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi
aktif sangat spesifik sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya
molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim.
Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer.
1. Mekanisme reaksi enzimatis dapat digambarkan dengan beberapa
metode atau model:
a. Model Fischer (model kaku)/  (Lock and key theory)
Teori ini menyatakan bahwa enzim akan mengikat substrat jika
ukuran dan bentuknya sama dengan active site enzyme. Enzim
bersifat kaku. Enzim dan substrat bergabung bersama membentuk
kompleks, seperti kunci yang masuk dalam gembok. Di dalam
kompleks, substrat dapat bereaksi dengan energi aktivasi yang
rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan melepaskan produk
serta membebaskan enzim.
b. Model Koschland/ ketepatan induksi (Induced fit theory)
Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif enzim
merupakan bentuk yang fleksibel. Ketika substrat memasuki sisi
aktif enzim, bentuk sisi aktif termodifikasi melingkupi substrat
membentuk kompleks. Ketika produk sudah terlepas dari kompleks,
enzim tidak aktif menjadi bentuk yang lepas. Sehingga, substrat
yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut.

7
 2. Cara Kerja Enzim :
a. Menurunkan energy aktivasi dengan mengubah bentuk substrat
menjadi keadaan transisi sebelum membentuk produk
b. Menurunkan energy keadaan transisi
c. Menyediakan lintasan reaksi alternative
d. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan desabilisasi keadaan
dasar
E. Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim
1. Suhu
Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim
masih tetap mempuyai sifat protein yang kerjanyas dipengaruhi oleh
suhu. Enzim dapat bekerja optimum pada kisaran suhu tertentu, yaitu
sekitar suhu 40°C. Pada suhu 0°C, enzim tidak aktif. Jika suhunya
dinaikkan, enzim akan mulai aktif. Jika suhunya dinaikkan lebih tinggi lagi
sampai batas sekitar 40 – 50°C, enzim akan bekerja lebih aktif lagi.
Namun, pemanasan lebih lanjut membuat enzim akan terurai atau
terdenaturasi seperti halnya protein lainnya. Pada keadaan ini enzim
tidak dapat bekerjadisebabkan oleh :
a. Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada 0oC.
b. Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap
kenaikan suhu 10oC.
c. Kadar tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37 oC. Enzim
terdenaturasi pada suhu tinggi yaitu lebih dari 50oC.
2. Derajat Keasaman (pH)
Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali
beberapa jenis enjim yang bekerja pada suasana asam atau suasana basa.
Jika enzim yang bekerja optimum pada suasana netral ditempatkan pada
suasana basa ataupun asam, enzim tersebut tidak akan bekerja atau
bahkan rusak. Begitu juga sebaliknya, jila suatu enzim bekerja optimal
pada suasana basa atau asam tetapi ditempatkan pada keadaan asam

8
 atau bas, enzimtersebut akan rusak. Sebagai contohnya, enzim pepsin
yang terdpat di dalam lambung, efektif bekerja pada pH rendah.
a. Setiap enzim bertindak paling cekap pada nilai pH tertentu yang
disebut sebagai pH optimum.
b. pH optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7.
c. Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam
perut bertindak balas paling cekap pada pH 2, sementara enzim
tripsin di dalam usus kecil bertindak paling cekap pada pH 8.
3. Inhibitor
Hal lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah feed back
inhibitor. Feed back inhibitor adalah keadaan pada saat substansi hasil
(produk) kerja enzim yang terakumulasi dalam jumlah yang berlebihan
akan menghambat kerja enzim yang bersangkutan.
a. Inhibitor Kompetitif
Inhibitor kompetitif, substrat dan inhibitor bersaing untuk
merebutkan active site enzim. Jika substrat yang menempati active
site maka produk terbentuk, sebaliknya jika inhibitor yang menempati
enzim maka produk tidak terbentuk, Misalnya enzim suksinat
dehidrogenase yang berfungsi mengkatalisis reaksi oksidasi asam
uksinat menjadi fumarat, jika dalam proses ini dutambahkan asam
malonat, maka enzim suksinat dehidrogenase akan menurun
aktivitasnya. Tetapi jika diberikan lagi asam suksinat sebagai substrat
reaksi akan normal kembali. Sehingga aktivitas inhibitor ini sangat
bergantung pada konsentrasi inhibitor, konsentrasi substrat, dan 
aktivitas relatif inhibitor dan substrat.
b. Inhibitor Non-kompetitif
Inhibitor non-kompetitif, inhibitor menempel pada enzim tetapi
bukan pada active site, sehingga substrat masih dapat berikatan
dengan enzim, namun adanya inhibitor non – kompetitif membuat
enzim dan substrat tidak dapat tersebut terlepas, maka enzim dan

9
 substat dapat dipecah dan produk dapat dihasilkan. Sehingga daya
kerja inhibitor sangat tergantung dari  konsentrasi inhibitor dan
aktivitas inhibitor terhadap enzim.
c. Konsentrasi Substrat
Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau
konsentrasi substrat yang tersedia. Jika jumlah substratnya sedikit,
kecepatan kerja enzim juga rendah. Sebaliknya, jika jumlah substrat
yang tersedia banyak, kerja enzim juga cepat. Pada keadaan substrat
berlebih, kerja enzim tidak sampai menurun tetapi konstan.
1) Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi
bilangan molekul substrat. Oleh itu,cuma sebilangan kecil molekul
enzim bertindak balas dengan molekul substrat.
2) Apabila kepekatan substrat bertambah, lebih molekul enzim dapat
bertindak balas dengan molekul substrat sehingga ke satu kadar
maksimum.
3) Penambahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan
menambahkan kadar tindak balas kerana kepekatan enzim
menjadi faktor pengehad.

10
11