Laporan praktikum ke-10 Hari/Tanggal : Selasa/ 10 April 2019

Biokimia Nutrisi Tempat Praktikum : Laboratorium Biokimia

Mikrobiologi Nutrisi
Nama Asisten : Anifah Srifani/D24150002

PENGARUH pH TERHADAP AKTIVITAS ENZIM

Agita Ginting
D24180053
3/G1

DEPARTEMEN ILMU NUTRISI DAN TEKNOLOGI PAKAN

FAKULTAS PETERNAKAN
INSTITT PERTANIAN BOGOR
2019
 PENDAHULUAN

Latar Belakang

Enzim merupakan sekelompok protein yang mengatur dan menjalankan

perubahan-perubahan kimia dalam sistem biologi. Enzim dihasilkan oleh organ-
organ pada hewan dan tanaman yang secara katalitik menjalankan berbagai reaksi,
seperti hidrolisis, oksidasi, reduksi, isomerasi, adisi, transfer radikal, pemutusan
rantai karbon (Sumardjo 2009). Enzim amilase merupakan enzim yang mampu
mengkatalis proses hidrolisa pati untuk menghasilkan molekul lebih sederhana
seperti glukosa, maltosa, dan dekstrin. Beberapa kelompok dari enzim amilase
adalah α-amilase, β-amilase, dan γ-amilase (Nangin dan Sutrisno 2015).
Secara umum, enzim menghasilkan kecepatan, spesifikasi, dan kedali
pengaturan terhadap reaksi dalam tubuh. Enzim berfungsi sebagai katalisator,
yaitu senyawa yang meningkatkan kecepatan reaksi kimia (Marks dan Marks
2000). Enzim adalah biokatalisator yang berfungsi sebagai katalis dalam proses
biologis (Lehninger 1982). Cara kerja enzim di dalam suatu reaksi metabolisme
pada tubuh organisme ialah dengan menurunkan energi aktivasi yakni energi yang
dibutuhkan untuk dapat memulai suatu reaksi. Adapun cara kerja enzim dalam
mempercepat reaksi kimia iyalah dengan berinteraksi bersama substrat, setelah itu
substrat tersebut akan diubah menjadi sebuah produk. Apabila terbentuk produk,
enzim akan melepaskan “diri’ dari substrat tersebut. Hal tersebut dikarenakan
enzim tidak bereaksi dengan substratnya.
Enzim α-amilase merupakan enzim yang mempunyai aktivitas memecah
molekul pati dan glikogen. Kestabilan enzim sangat dipengaruhi oleh struktur dari
enzim itu sendiri. Adanya gangguan pada struktur enzim akan menyebabkan
gangguan pada aktivitas dan kestabilan enzim (Ahern dan Klibanov
1987).Pengujian aktivitas enzim α-amilase biasanya dilakukan pada kondisi
optimum dengan susbtrat amilosa. Pengujian aktivitas enzim biasanya dinyatakan
dalam suatu unit tertentu yang spesifik terhadap deskripsinya. Pengujian aktivitas
enzim biasanya dilakukan untuk menentukan aktivitas enzim α-amilase yang telah
disimpan terlalu lama ( Wahyuni 2015). Hanya hewan yang mengandung enzim
α-amilase. Pada manusia, α-amilase pada ludah dan pankras dalam hidrolisis pati
yang terkandung dalam makanan ke dalam bentuk aligosakarida, dalam perubahan
tersebut dapat dihidrolisis oleh disakarida atau trisakarida dalam jumlah kecil.
Contohnya α-amilase pada mamalia memiliki pH optimum 6-7, bergantung pada
ada atau tidaknya ion halogen ( Kartasapoetra 1994). α-amilase adalah kalsium
metalloenzymes, benar-benar tidak dapat berfungsi dengan tidak adanya kalsium.

TINJAUAN PUSTAKA

Enzim
 Enzim merupakan sekelompok protein yang mengatur dan menjalankan
perubahan-perubahan kimia dalam sistem biologi. Enzim dihasilkan oleh organ-
organ pada hewan dan tanaman yang secara katalitik menjalankan berbagai reaksi,
seperti hidrolisis, oksidasi, reduksi, isomerasi, adisi, transfer radikal, pemutusan
rantai karbon (Supriyatna et al 2015). Enzim adalah biokatalisator yang berfungsi
sebagai katalis dalam proses biologis (Lehninger 1982). Enzim yang dikenal luas
penggunaannya adalah enzim amilase, lipase, dan protease yang merupakan enzim
hidrolitik pemecah senyawa makromolkul karbohidrat, lemak, dan ptotein.
Secara umum, enzim menghasilkan kecepatan, spesifikasi, dan kedali
pengaturan terhadap reaksi dalam tubuh. Enzim berfungsi sebagai katalisator,
yaitu senyawa yang meningkatkan kecepatan reaksi kimia (Marks2000). Suatu
enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011kali lebih cepat dibandingkan
ketika reaksi tersebut tidak menggunakan katalis. Seperti katalis lainnya, enzim
juga menurunkan atau memeprkecil energi aktivasi suatu reaksi kimia (Poedjiadi
dan Supriyanti 2009). Dalam reaksi tersebut enzim mengubah senyawa yang
selanjutnya disebut substrat menjadi suatu senyawa yang baru yaitu produk,
namun enzim tidak ikut berubah dalam reaksi tersebut (Palmer, 1991).
pH optimum enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi
sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi. Beberapa enzim
hanya beroperasi dalam keadaan asam atau alkalis. Sebagai contoh pepsin, enzim
yang dikeluarkan asam lambung, hanya akan berfungsi dalam kondisi asam
dengan pH optimum 2.

Enzim α-amilase

Enzim amilase merupakan enzim yang mampu mengkatalis proses hidrolisa

pati untuk menghasilkan molekul lebih sederhana seperti glukosa, maltosa, dan
dekstrin. Proses hidrolisis pati menggunakan enzim amilase dapat mencapai
derajat hidrolis pati hingga 42%-97% tergantung jenis substrat dan waktu
inkubasi. Enzim amilase akan memecah substrat pati melalui tiga tahapan utama
yaitu gelatinisasi, likuifikasi, dan sakarifikasi. Beberapa kelompok dari enzim
amilase adalah α-amilase, β-amilase, dan γ-amilase. (Bahri et al 2012).
Enzim amilase umumnya dihasilkan mulai fase adaptasi dan mencapai
puncaknya pada saat fase eksponensial akhir mikroba. Aktivitas amilase akan
menurun setelah sel mencapai fase eksponensial akhir akibat pati dalam media
yang mulai habis sehingga enzim tidak diproduksi lagi serta adanya toksik dari
metabolit sel yang mulai terakumulasi. Faktor lain yang juga mempengaruhi
aktivitas amilase adalah adanya aktivitas enzim lain seperti enzim protese yang
berperan dalam proses pelisisan sel (Nangin dan Sutrisno 2015).
Enzim α-amilase merupakan enzim yang mempunyai aktivitas memecah
molekul pati dan glikogen. Kestabilan enzim sangat dipengaruhi oleh struktur dari
enzim itu sendiri. Adanya gangguan pada struktur enzim akan menyebabkan
gangguan pada aktivitas dan kestabilan enzim (Ahern dan Klibanov
1987).Pengujian aktivitas enzim α-amilase biasanya dilakukan pada kondisi
optimum dengan susbtrat amilosa. Pengujian aktivitas enzim biasanya dinyatakan
dalam suatu unit tertentu yang spesifik terhadap deskripsinya. Pengujian aktivitas
enzim biasanya dilakukan untuk menentukan aktivitas enzim α-amilase yang telah
disimpan terlalu lama ( Wahyuni 2015). Hanya hewan yang mengandung enzim
α-amilase. Pada manusia, α-amilase pada ludah dan pankras dalam hidrolisis pati
yang terkandung dalam makanan ke dalam bentuk aligosakarida, dalam perubahan
tersebut dapat dihidrolisis oleh disakarida atau trisakarida dalam jumlah kecil.
Contohnya α-amilase pada mamalia memiliki pH optimum 6-7, bergantung pada
ada atau tidaknya ion halogen ( Kartasapoetra 1994). α-amilase adalah kalsium
metalloenzymes, benar-benar tidak dapat berfungsi dengan tidak adanya kalsium.

Kecambah Kacang Hijau

Kacang hijau termasuk tanaman pangan semusim berupa semak yang

tumbuh tegak. Kecambah kacang hijau mengandung tinggi vitamin E dan
antioksidan lainnya. Penelitian terbaru menunjukkan bahwa kecambah kacang
hijau memiliki aktivitas antioksidan dalam level menengah dan level tinggi pada
aktivitas pengikat ion logam. Kecambah kacang hijau mengandung 44 jenis
flavonoid yang dapat dimanfaatkan untuk menurunkan serum kolesterol darah.
Kecambah kacang hijau mengandung 12 jenis asam fenol (Asrullah 2015). Pada
kecambah kacang hijau terdapat enzim α-amilase. Enzim α-amilase dalam biji
dibentuk pada waktu awal perkecambahan oleh asam giberilik. Pemilihan kacang
hijau sebagai sumber enzim α-amilase karena dalam bentuk kecambah
mengandung tokoferol (pro vitamin E) 936,4 ppm, fenolik 11,3 ppm ( Suarni dan
Patong 2009).

Pati

Pati merupakan karbohidrat cadangan yang terdapat dalam batang dan biji
suatu tanaman(Otman et al 2011). Pati merupakan salah satu polimer alami yang
tersusun dari struktur bercabang yang disebut amilopektin dan struktur lurus yang
disebut amilosa. Pati diperoleh dengan cara mengekstraksi tanaman yang kaya
akan karbohidrat seperti sagu, singkong, jagung, gandum, dan ubi jalar. Pati juga
dapat diperoleh dari hasil ekstraksi biji buah-buahan seperti pada biji nangka, biji
alpukat, dan biji durian (Cornelia et al 2013). Ekstraksi pati merupakan proses
untuk mendapatkan pati dari suatu tanaman dengan cara memisahkan pati dari
komponen lainnya yang terdapat pada tanaman tersebut (Cave et al 2013).
Pati alami akan mengalami berbagai perubahan fisikokima selama proses
termal. Khususnya, ketika dipanaskan dalam air, butiran pati akan membengkak,
diikuti dengan perubahan struktur kristal pati tersebut (Zhu et al 2009). Sumber
pati terbesar adalah berasal dari jagung dan beras. Pati merupakan serbuk amorf
lunak berwarna putih dan tanpa rasa manis. Pati tidak larut dalam air, alkohol dan
eter (Jain et al 2014).

Aquades

Aquades adalah air (H2O) yang dimurnikan dengan didestilasi dan biasanya
dilakukan pemurnian sebanyak dua kali untuk menjamin mutu kemurnianya.
Aquades berfungsi sebagai pengencer (pelarut) yang dengan penambahannya
dapat memperkecil konsentrasi larutan (Fessenden 1995). Pelarut ini bersifat
netral dan tidak berbahaya sehingga aman bila digunakan dalam bahan pangan.
Lebih baik untuk digunakan kerena aquades atau air yang telah disuling memiliki
kadar mineral sangat minim. Kelemahannya hanya pada proses evaporasi
( penguapan ) yang lebih lama karena titik didihnya lebih tinggi dibandingkan
dengan pelarut lainnya (Guenter1987).
Buffer Asetat

Buffer atau larutan penyangga memiliki keterkaitan antar konsep yang

cukup rumit misalnya penentuan pH larutan yang ditambahkan sedikit larutan
asam atau larutan basa. Dalam larutan penyangga terdapat asam atau basa lemah
dan konjugasinya yang berasal dari garamnya (Isnaini et al 2015). Konsep-
konsep dalam larutan buffer adalah konsep asam, basa, pH, kesetimbangan
larutan, dan ion senama. Sifat konsep kimia lainnya adalah abstrak Konsep
molekul, atom, elektron, mol, konsentrasi merupakan konsep dalam larutan
buffer. yang tidak tampak sehingga untuk memahami konsep ini perlu
diimajinasikan Buffer asetat adalah larutan penyangga yang dibuat dengan
mencampurkan asam asetat ke dalam larutan garamnya(Nakhleh, 1992).

I2 dalam KI

Iod atau Yodium yang sangat murni dapat diperoleh dengan mereaksikan
kalium iodida dengan tembaga sulfat. Senyawa iod sangat penting dalam kimia
organik dan sangat berguna dalam dunia pengobatan. Iodida dan tiroksin yang
mengandung iod, digunakan sebagai obat, dan sebagai larutan KI dan iod dalam
alkohol digunakan sebagai pembalut luar. Kalium iodida juga digunakan dalam
fotografi. Warna biru tua dengan larutan kanji merupakan karakteristik unsur
bebas iod (Fessenden dan Fessenden 1994 ).

MATERI DAN METODE

Materi

Alat
Percobaan pengaruh pH terhadap aktivitas enzim membutuhkan alat-alat
laboratorium sebagai penunjang jalannya percobaan. Alat-alat yan digunakan
dalam percobaan ini adalah tabung reaksi, rak tabung reaksi, pipet 10 ml, sendok,
arloji,bulb, cawan, saringan, kain mori, timbangan, mortal dan alue,
spektrofotometer, beaker glass, kompor, dan waterbath.
Bahan
Bahan-bahan yang digunakan dalam percobaan kali ini adalah kecambah
kacang hijau, larutan pati 1%, larutan buffer asetat 0,2M pH 5 dan larutan blanko.
Kecambah kacang hijau akan dijadikan sampel enzim dengan perlakuan pH yang
berbeda-beda.

Metode

Pembuatan sempel
 Disiapkan kecambah kacang hijau dan dimasukan ke dalam mortal lalu di
haluskan. Ditimbang kecambah kacang hijau yang telah dihaluskan sebanyak 15
gram. Ditambahkan 30 ml larutan buffer asetat 0,2 pH 5 ke dalam kecambah
kacang hijau yang telah dihaluskan. Larutan campuran antara kecambah kacang
hijau dan larutan buffer asetat pH 5 disaring. Larutan dibagi ke 5 tabung reaksi,
setiap tabung reaksi berisi larutan ekstrak kecambah kacang hijau yang telah
dicampur dengan larutan buffer asetat pH 5 sebanyak 5 ml.
Perlakuan pada tabung pertama
Tabung reaksi pertama diberi label dan diiisi 2 ml larutan pati.
Ditambahkan 1 ml aquadestilasi.
Perlakuan pada tabung kedua
Tabung reaksi kedua diberi label dan diiisi 2 ml larutan pati. Ditambahkan
1 ml buffer pH 3.
Perlakuan pada tabung ketiga
Tabung reaksi ketiga diberi label dan diiisi 2 ml larutan pati. Ditambahkan
1 ml buffer pH 5.
Perlakuan pada tabung keempat
Tabung reaksi keempat diberi label dan diiisi 2 ml larutan pati.
Ditambahkan 1 ml buffer pH 7.
Perlakuan pada tabung kelima
Tabung reaksi kelima diberi label dan diiisi 2 ml larutan pati.
Ditambahkan 1 ml buffer pH 9.
Perhitungan nilai absorbansi
Kelima tabung reaksi yang telah diisi larutan pati dikocok. Di inkubasi
dalam waterbath suhu 380C selama 2 menit. Ditambakan 2ml larutan enzim
(ekstrak kecambah kacang hijau) ke dalam masing-masing tabung reaksi dan
dikocok kembali. Di inkubasi kembali selama 10 menit setiap tabung reaksi.
Ditambahkan 5 tetes larutan reagan I2 dalam KI pada setiap tabung reaksi dan
diukur nilai absorbansinya dengan panjang gelombang 620λ menggunakan
spektrofotometer.

HASIL DAN PEMBAHASAN

Hasil

Tabel berikut merupakan data hasil pengamatan nilai absorbansi larutan.

Tebal berikut terdiri atas perlakuan pH yang berbeda dan nilai absorbansi yang
diperoleh.

Tabel 1 Pengamatan nilai absorbansi larutan

Perlakuan Nilai Absorbansi
Aquadestilata 0,8640
pH 3 1,1349
pH 5 0,8725
pH 7 1,0531
pH 9 0,6123
 Kurva berikut merupakan data hasil pengamatan nilai absorbansi larutan.
Tebal berikut terdiri atas perlakuan pH yang berbeda dan nilai absorbansi yang
diperoleh.
1.2

1
Nilai Absorbansi

0.8

0.6

0.4

0.2

0
0 3 5 7 9
pH

Kurva 1 Pengamatan nilai absorbansi larutan

Pembahasan

Enzim dalam tubuh memiliki peranan yang penting. Tanpa adanya enzim-
enzim tersebut, makanan akan dicerna dalam waktu yang lama sehingga dapat
diserap sarinya dan digunakan untuk menopang metabolisme tubuh. Sebagian
besar enzim bekerja secara khas yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat
bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan
perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Adapun perbedaan
struktur kimiatiap-tiap enzim tersebut sedikit banyak berpengaruh terhadap cara
kerja enzim sebagai biokatalisator dalam proses penceraan makanan. Cara kerja
enzim sebagai biokatalisator dilakukan melalui percepatan reaksi dengan cara
menurunkan energi yang diperlukan untuk berlangsungnya energi kimia di dalam
sel hidup. Zat yang akan dikatalis disebut substrat. Substrat akan berikatan dengan
enzim pada daerah yang disebut sisi aktif. Sisi aktif pada enzim hanya dapat
berikatan dengan substrat tertentu. Oleh karena itu enzim bekerja secara spesifik
dan satu jenis enzim hanya akan terlibat dalam satu jenis reaksi saja ( Murray et al
2009).
Faktor- faktor yang mempengaruhi cara kerja enzim adalah suhu, pH,
konsetrasi enzim dan substrat, zat-zat penggiat(aktivator) dan zat-zat penghambat
(inhibitor). Percobaan kali ini, membahas lebih dalam faktor pH terhadap aktivitas
enzim. Molekul enzim pada umumnya adalah protein globular, bentuk dan
fungsinya dapat dipengaruh oleh perubahan pH cairan disekitarnya. Enzim
memiliki pH optimum antara 6-8. Perubahan pH mengakibatkan sisi aktif enzim
berubah keefektifannya dalam membentuk kompleks enzim dan substrat sehingga
dapat menghalangi terikatnya substrat pada sisi aktif enzim. Selain itu, perubahan
pH juga akan memngakibatkan proses denaturasi(kerusakan ) pada enzim.
Denaturasi oleh pH yang ekstrim biasanya bersifat bolak-balik, tetapi tidak bolak
balik pada suhu panas (Supriyatna et al 2015).
Setiap enzim memiliki pH optimum agar bisa berfungsi. Dengan demikian
pH optimum suatu enzim akan berbeda dari enzim lain. pH di definisikan sebagai
satuan pengukuran untuk sifat asam dan basa suatu larutan. Untuk lebih tepatnya
pH menunjukan konsentrasi ion hidrogen terlarut dalam larutan tertentu.
Peningkatan atau penurunan pH mengubah konsentrasi ion dalam larutan. Ion ini
akan mengubah struktur enzim dan substrat karena terjadinya pembentukan ikatan
baru atau penguraian ikatan yang sudah ada. Pada akhirnya susunan kimiawi
enzim dan substrat akan berubah dan akan mempengaruhi aktivitas enzim.
Berdasarkan percobaan digunakan beberapa larutan yaitu larutan pati, I2
dalam KI, buffer asetat, dan aquades. Larutan pati berfungsi sebagai substrat yang
akan dipecah oleh enzim amilase. Larutan iod akan menunjukana adanya pati.
Buffer asetat digunukan untuk mempertahankan harga pH ( sebagai penyangga).
Aquades merupakan air murni, dengan asumsi hanya berisi molekul-mulekul H2O
tanpa adanya penambahan unsure lain seperti ion.
Berdasarkan percobaan didapatkan data nilai absorbansi pada setiap
perlakuan pH. Nilai absorbansi pada aquadestilasi adalah 0.8640, pH 3 adalah
1.1349, pH 5 adalah 0.8725, pH 7 adalah 1.0531, dan pH 9 adalah 0.6123. Kurva
hasil percobaan menunjukan bahwa nilai absorbansi terendah terdapat pada pH 9.
Nilai absorbansi terendah merupakan pH optimum enzim tersebut. Hal ini
menunjukan bahwa pH 9 merupakan pH optimum enzim amilase. Menurut
literatur yaitu Wahyuni (2015) aktivitas enzim α-amilase akan bekerja optimum
pada kisaran pH 4,8-8,5. Hal ini menunjukan bahwa terjadi kesalahan dalam
percobaan. Kesalahan dalam percobaan dapat diakibatkan oleh kurang telitinya
dalam praktikum.

SIMPULAN
Enzim memiliki pH optimum antara 6-8. Dibawah dan diatas pH tersebut
akan menyebabkan enzim rusak. Perubahan pH mengakibatkan sisi aktif enzim
berubah keefektifannya dalam membentuk kompleks enzim dan substrat sehingga
dapat menghalangi terikatnya substrat pada sisi aktif enzim. Selain itu, perubahan
pH juga akan memngakibatkan proses denaturasi(kerusakan)pada enzim.

DAFTAR PUSTAKA

Ahern TJ, Klibanov AM. 1987. Why Do Enzyme Irreversibly Inactive At High
Temperature Biotec 1. Microbial Genetic Engineering and Enzyme. New
York(US):Cambridge.
Asrullah M. 2015. Kecambah kacang hijau dan efikasinya terhadap kesehatan.
Jurnal Gizi Masyarakat. 3(2): 31-35.
Bahri S, Mizan M, Hasan M. 2012. Karakterisasi enzim amilase dari kecambah
biji jagung ketan (Zea mays ceratina L.). Jurnal Natural Science 1(1):132-
143.
Caye M, Drapcho NPN, Terry HW. 2008. Biofuels Engineering Process
Technology. USA : The McGraw-Hill Companies Inc.
Cornelia M, Syarief R, Effendi H, Nurtama B. 2011. Pemanfaatan
Fessenden RJ, FessendenJS. 1995. Kimia Organik. Jakarta(ID) : Erlangga.
Guenther E. 1987. Minyak Atsiri Jilid I. Jakarta (ID) : Penerbit Universitas
Indonesia.
Isnaini, Masriani, Sartika RP. 2015. Pemahaman konsep materi larutan penyangga
menggunakan two-tier multiple choicediagnostic instrument di SMA .
Jurnal Pendidikan. 2(1):4-11.
Jain JL, Jain S, Jain N. 2014. Fundamentals of Biochemistry Seventh Edition.
New Delhi : S Chand & Company Pvt. Ltd.
Kartasapoetra AG. 1994. Teknologi Penanganan Pasca Panen. Jakarta (ID) :
Rineka Cipta.
Lehninger AL.1982. Dasar-Dasar Biokimia Jilid 1. Jakarta(ID): Erlangga.
Marks DBAD, Marks CM, Smith. 2000. Biokimia Kedokteran Dasar: Sebuah
Pendekatan Klinis. Jakarta (ID) : Buku Kedokteran EGC.
Murry RK, Graner DK, Rodwell VW. 2009. Biokimia Harper Edisi 27. Jakarta
(ID) : EGC.
Nakhleh, MB. 1992. Why Some Students Don't Learn Chemistry. Journal of
Chemical Education.69 (3):191-196.
Nangin D, Sutrisno A. 2015. Enzim amylase pemecah pati mentah dari mikroba :
kajian pustaka. Jurnal Pangan dan Agroindustri. 3(3):1032-1039.
Othman N, Manan ZA, Alwi SRW, Sarmidi MR. 2010. A review of extraction
technology for carotenoids and vitamin E recovery from palm oil. J. of
Applied Sci. 10 (12): 1187-1191.
Palmer T. 1991. Understanding Enzyme Third Edition. England(UK): Ellis
Horwood Limited.
Poedjiadi A, Supriyant FMT. 2009. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta (ID):
Universitas Indonesia.
Suarni, Patong R. 2009. Potency of mung bean sprout as enzyme source (α-
amilase). J.Chem.7(3):332-336.
Sumardjo D. 2009. Pengantar Kimia : Buku Panduan Kuliah Mahasiswa
Kedokteran dan Program strata I Fakultas Bioksata. Jakarta(ID) : EGC.
Supriyatna A, Amalia D, Jauhari AA, Holydaziah D. 2015. Aktivitas enzim
amilase, lipase, dan protease dari larva. Jurnal Teknologi Petanian. 9(2) :
18-32.
Wahyuni. 2015. Pengujian aktivitas enzim α-amilase. Jurnal Teknologi Pertanian.
4(2): 12-18.
Zhu F, Cai YZ, Sun M, Corke H.2009. Effect of phytochemical extracts on the
pasting, thermal, and gelling properties of wheat starch. Food Chemistry
journal. 112(3): 919–923.
LAMPIRAN