Oleh:

Dr. Eko Suhartono, Drs., M.Si

Fakultas Kedokteran UNLAM
 Enzim disebut juga
biokatalis, yakni zat
organik yang
berperan
meningkatkan
kecepatan reaksi
biokimia pada
organisme.
 Enzim Mitokondria
 reaksi pengadaan energi, reaksi oksidasi
yang menghasilkan energi
 Enzim Ribosomal
 reaksi biosintesis protein
 Enzim Inti
 berkaitan dgn perangkat genetik
 Enzim Lisosim
 proses digestif intraselluler
 destruksi hidrolititk bahan yg tak
diperlukan sel
 Enzim Mikrosomal
 reaksi hidroksilasi pd sintesis hormon
steeroiid
 metabolisme dan inaktivasi obat
 Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat
kuat bahkan terikat dengan ikatan kovalen
dengan enzim  gugus prostetik
 Enzim aktif lengkap dengan semua
komponennya  holoenzim
 Bagian yang terdiri dari protein saja pada
suatu enzim  Apoenzim / apoprotein
 Fungsi koenzim adalah sebagai karier
sementara dari gugus fungsional yg berperan
dalam reaksi ensimatis tersebut.
 kead. transisi

G tanpa katalisator
E. level

Ea
=

dgn katalisator inorg

E. bebas
Ea'
dgn enzim

Ea''
kead. awal G = Perubahan
E. bebas

kead. akhir

Perjalanan
reaksi
 Mempercepat reaksi dengan cara menurunkan
energi aktivasi
 Enzim ikut serta dalam reaksi biokimia, tetapi
pada akhir reaksi akan didapatkan enzim
kembali
 Tidak mengubah konstanta keseimbangan ,
mempercepat terjadinya keseimbangan
 Tidak mengubah ΔG suatu reaksi
 Efisiensi katalitik katalisator dinyatakan sebagai
jumlah mole bahan pereaksi yg diubah per mole
katalisator per satuan waktu
 Mis : EC.2.7.1.1 Enzim yg dimaksud
Heksokinase

Transferase Akseptor gugus alkohol

Transfer fosfat

-D-GLUKOSA  -D-GLUKOSA 6-P

Glukokinase/Heksokinase

12
 Terbentuk produk,
Membentuk
Substrat memasuki dan sisi aktif dapat
kompleks Enzim-
sisi aktif enzim dimasuki substrat
Substrat
yang baru
 Bagian yang mengenal substrat dan kemudian
mengikatnya.
 Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah substrat diikat
oleh enzim.
 Lock and Key analogy/ Teori Fischer
 Kata kunci: satu enzim hanya untuk satu substrat
 Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok
dengan substrat.
 Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp tidak dapat
menerangkan stabilitas fase transisi enzim

 Induced Fit theory/ Teori Koscland

 Kata kunci: satu enzim bisa untuk beberapa substrat
 mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga
pengikatan substrat pada enzim menyebabkan sisi
aktif mengubah konformasinya sehingga cocok dgn
substratnya.
 dapat menerangkan fase transisi ES komplek
 Pada suhu di
bawah optimum,
kecepatan reaksi
meningkat seiring
dengan
peningkatan suhu.
 Pada suhu di atas
suhu optimum
terjadi denaturasi,
sehingga
aktivitasnya
menurun.
 pH

Pada pH di atas pH optimum, akan terjadi deprotonasi

–NH3+ terminal amino mengubah konformasi di tempat
aktif dan aktivitas menurun.
 Kecepatan reaksi
enzimatik meningkat
seiring dengan
bertambahnya
konsentrasi substrat,
sampai titik jenuh.
 Hal ini menyebabkan
kecepatan reaksi
enzimatik menjadi
tetap.
 Kecepatan reaksi
enzimatik meningkat
seiring dengan
bertambahnya
konsentrasi enzim.
Model reaksi enzimatik

V max[S ]
V
Km  [ S ]
 Km menunjukkan
afinitas enzim terhadap
substrat
 Km > enzim mengikat
lemah terhadap substrat
 Km < enzim mengikat kuat
terhadap substrat
 Afinitas enzim adalah
kecenderungan enzim
dalam mengikat substrat
 Inhibitor kompetitif
terjadi karena adanya
kesamaan antara
struktur substrat (S)
dengan struktur
inhibitor (I), sehingga
enzim tidak mampu
mengenali.

23
 Penggunaan antibiotik jenis sulfa yang
digunakan untuk luka.
 Mekanisme kerja obat jenis ini menggunakan
model inhibitor yang kompetitif.

25
 ENZIM
Asam Folat

INHIBITOR
Makanan
Bakteri

26
 Inhibitor nonkompetitif
terjadi karena enzim
memiliki tapak aktif
lebih dari satu yang
substrat & analog
dengan inhibitor,
sehingga enzim dapat
mengikat substrat dan
inhibitor secara
bersamaan.

27
 Inhibitor Pb (timbal) terhadap enzim
ferokelatase.
 Ferokelatase adalah enzim yang mengkatalisis
pemindahan Fe pada sistem kelat senyawa
porfirin, pada metabolisme hem.
 Enzim ini memiliki gugus prostetik –SH
(sulfihidril) yang mampu mengikat Pb.
Akibatnya, selain Fe, ferokelatase juga dapat
mengikat Pb, sehingga metabolisme
pembentukan hem dapat terganggu.
29
 Pb (inhibitor)

FEROKELATASE

CINCIN PORFIRIN Fe
HEM

30
 Defisiensi enzim dapat menyebabkan
penumpukan substrat dan berkurangnya
produk.
 Defisiensi enzim berakibat pada gangguan
metabolisme yang berujung pada terjadinya
penyakit
 Laktase merupakan
enzim yang berperan
dalam hidrolisa laktosa
yang terdapat pada
susu.
 Laktase ditemukan pada
bagian luar brush border
dan di antara semua
disakaridase, laktase
yang paling sedikit.
 Kerusakan mukosa
karena gastroenteritis,
akan aktivitas enzim
laktase akan terganggu.
 Defisensi laktose menyebabkan
penumpukan laktosa  laktosa
sumber energi mikroorganisme
di kolon.
 Laktosa difermentasi oleh
mikroorganisme menghasilkan:
 Asam laktat: aktif secara osmotik
dan menarik air ke lumen usus
 Gas CH4, dan H2: memberikan
perasaan tidak nyaman dan
distensi usus dan flatulensia.
 Laktosa yang tidak tercerna juga
menarik air sehingga
menyebabkan diare.
 Berdasarkan fungsinya, enzim dibedakan
atas enzim fungsional dan nonfungsional.
 Enzim fungsional: enzim yang terdapat di dalam
sel dan mengkatalisis substrat yang sesuai.
 Enzim nonfungsional: enzim yang terdapat di
dalam sel tetapi tidak terdapat substrat yang
dikatalisisnya.

34
 Berdasarkan sifat ini, beberapa enzim digunakan untuk
penegakan diagnosis. Contoh:

Enzim Penyakit yang berhubungan

Glutamat aminotransferase
Aspartat aminotransferase
Alanin aminotransferase
Fosfatase asam
Kreatin kinase
Penyakit jantung, hepar
Penyakit jantung, hepar
Penyakit jantung, hepar
Karsinoma prostat
Jantung, otot,otak

35
 MK Biomedik 2: Biokimia & Patologi Anatomi
 Proporsi Materi: 60% Biokimia + 4o% PA
 Evaluasi:
 Biokimia 2 Quiz + 1 UTS
 PA: 1 Q + 1 UAS
 Nilai Akhir: 60% Biokimia + 40% PA