ENZIM

BY ; Iswari Pauzi, S.KM, M.Sc

A. Pengertian Enzim
a. Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses
reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein.
Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan
enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk.
Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup
cepat.
b. Enzim merupakan senyawa organik bermolekul besar yang berfungsi untuk mempercepat
jalannya reaksi metabolisme di dalam tubuh tumbuhan tanpa mempengaruhi keseimbangan
reaksi

Tubuh yang terdiri atas sel-sel hidup melakukan aktivitas biokimiawi untuk memenuhi
kebutuhan hidup yang disebut metabolisme. Metabolisme ini merupakan proses kimia dan fisik yang
tidak terjadi secara spontan, melainkan dibantu oleh enzim-enzim yang berfungsi sebagai katalisator
reaksi. Tanpa adanya enzim sebagai katalisator, maka reaksi metabolisme akan terjadi sangat
lamban dan tidak dapat mencukupi kebutuhan tubuh.

B. Sifat Enzim

1. Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat hidrofil

2. Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa, kation maupun anion
3. Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu,
pH dll
4. Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya
5. Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah
keseimbangan reaksi
6. Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi
berlangsung
7. Enzim bermolekul besar
8. Enzim bersifat khas/spesifik
9. Tidak mengalami perubahan kimiawi saat reaksi metabolisme.
10.  Dibutuhkan dalam jumlah yang kecil.
11. Spesifik untuk reaksi kimia tertentu.
12. Dipengaruhi oleh banyak faktor seperti suhu, pH dan substrat.

C. Tata Nama Enzim

Biasanya enzim mempunyai akhiran –ase. Di depan –ase digunakan nama substrat di mana enzim itu
bekerja., atau nama reaksi yang dikatalisis. Misal : selulase, dehidrogenase, urease, dan lain-lain.

Tetapi pedoman pemberian nama tersebut diatas tidak selalu digunakann. Hal ini disebabkan nama
tersebut digunakan sebelum pedoman pemberian nama diterima dan nama tersebut sudah umum
 digunakan. Misalnya pepsin, tripsin, dan lain-lain. Dalam Daftar Istilah Kimia Organik (1978), akhiran
– ase tersebut diganti dengan – asa.

D. Struktur Enzim

Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim yang ternyata
hanya tersusun dari protein saja. Misalnya pepsin dan tripsin.Tetapi ada juga enzim-enzim yang
selain protein juga memerlukan komponen selain protein. Komponen selain protein pada enzim
dinamakan kofaktor. Koenzim dapat merupakan ion logam/ metal, atau molekul organik yang
dinamakan koenzim. Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan
holoenzim.
Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim. Ion logam ini
berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer, menjadi tempat untuk mengikat substrat, dan sebagai
stabilisator supaya enzim tetap aktif.

E. Kofaktor dan koenzim

Kofaktor

Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun
beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan
enzim dan menjadi aktif.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun
zat organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat
dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi.

Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut
sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut
holoenzim (bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi
terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen
(contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat
digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda, seperti DNA
polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit
yang diperlukan agar menjadi aktif.

Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat

sebagai bagian dari tapak aktifnya.[39]

Koenzim

Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron
dari satu enzim ke enzim lainnya. [38][40][41] Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina
trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus
 asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat,
dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina,
dan asam folat adalah vitamin.

Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim
merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim
diketahui menggunakan koenzim NADH.[42]

Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya, NADPH
diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina
adenosiltransferase.

F. Faktor-faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor , terutama adalah

1. substrat,
2. suhu,
3. pH,
4. kofaktor dan
5. inhibitor.

Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim
adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar
suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan
mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja
enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas
enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun
adalah inihibitor enzim.
Suhu : optimum 300C, minimum 00C, maksimum 400C
Logam, memacu aktifitas enzim : Mg, Mn, Co, Fe
Logam berat, menghambat aktivitas enzim : Pb, Cu, Zn, Cd, Ag
pH, tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif kondisi masam, amilase kondisi netral, tripsin
kondisi basa)
Konsentrasi substrat, substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim, tetapi kemudian
menghambat karena: penumpukan produk (feed back effect)

F. Penghambatan aktifitas enzim (INHIBISI ENZIM) ada dua tipe:

a. Inhibitor kompetitif.
Pada penghambatan ini zat – zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan
struktur substrat. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi
atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim , jka zat penghambat lebih dulu
 berikatan dengan sisi aktif enzim , maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan
sisi aktif enzim.
b. Inhibitor nonkompetitif
Pada penghambatan ini, substrat sudah tidak dapat berikatan dengan kompleks
enzim- inhibitor, karena sisi aktif enzim berubah.

G. Kegunaan inhibitor
Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai
obat. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Aspirin
menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan
peradangan prostaglandin, sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit.
Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai
contohnya, sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan bergabung
dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok
pernafasan sel

H. Klasifikasi Enzim

Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia
kataliskan dengan akhiran -ase. Contohnya adalah laktase, alkohol
dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol), dan DNA polimerase.

International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu

tatanama untuk enzim, yang disebut sebagai nomor EC; tiap-tiap enzim memiliki empat
 digit nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. Nomor pertama untuk
klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut:

 EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi

 EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi
 EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan
 EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi
 EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal
 EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen

I.