Anda di halaman 1dari 3

Nama : Rohimatul khodijah

NIM : 2010247594
Ujian : enzimologi dan rekayasa protein

1. TERANGKAN FAKTOR FAKTOR YANG MEMPENGARUHI SIFAT SIFAT


KATALISIS REAKSI SUATU ENZIM.
Jawab :
pH dan Suhu : enzim akan bekerja optimum pada suhu dan kondisi pH tertentu. Ph
dan suhu optimum yaitu kondisi dimana konformasi terbentuk sempurna sehingga
membentuk strutur yg komplementer, namun ada beberapa enzim yg mudah rusak
pada suhu tinggi atau ph yg ekstrim sehingga beberapa inovasi yg dapat dilakukan
dengan menambah gugus- gugus tertentu yang diharapkan enzim mampu bertahan
pada suhu yg tinggi.

Konsentrasi Substrat : Laju suatu reaksi enzim akan meningkat seiring dengan
penurunan konsentrasi substrat dan akan berada pada laju optimumnya.

Konsentrasi Enzim : Konsentrasi enzim dengan laju reaksi enzim berbanding lurus,
hal ini diartikan bahwa laju reaksi enzim akan bertambah secara konstan seiring
dengan adanya penambahan konsentrasi enzim.

Aktivator : Zat pengaktif seperti bahan kimia tertentu mampu meningkatkan kerja
enzim yang berupa kofaktor baik dari ion anorganik maupun organik

Inhibitor : merupakan senyawa yang mampu menghambat kerja enzim. Inhibitor


menyebabkan aktivitas enzim terganggu, baik melalui proses kompetitif, ankompetitif
mapun non-kompetitif

2. JELASKAN PERBEDAAN AZAS KESEIMBANGAN MICHAELIS-MENTEN


DENGAN AZAS THEORY KEADAAN TUNAK (STEADY STATE THEORY)
Jawab:
micahelis-menten menjelaskan bahwa substrat akan berikatan dengan enzim menghasilkan
kompleks ES. Reaksi ini berada dalam kesetimbangan dengan konstanta reaksi ke kiri yaitu
tetapan Michaelis-Menten, KM. Kompleks enzim-substrat selanjutnya diubah menjadi enzim
dan produk dengan konstanta laju reaksi Kcat.
apabila menggunakan reaksi elementer
tahap 1: E+ S menghasilkan ES ( dengan parameter k 1) dan apabila rx di balikkan maka akan
menjadi (k-1)
tahap 2 : ES mengasilkan E + P (dengan parameter k2 atau Kcat)
tahap penentu laju ditentukan dengan tahap lambat seperti tahap 2 sehingga:
V= K 2 [ES] ( laju rx yg dikatalisis oleh enzim tidak bisa diterima karena ES merupakan zat
tantara, sehingga dalam hitungan nanodetik akan sangat cepat terbentuk dan menghilang baik
itu akan memebentuk EP mapun Kembali ke E+S.) sehingga ES di subtitusi menjadi
[ES] = [ET] [S] / Km + [S]
sehingga: V = K2 [ET] [S] / Km + [S]
Vmax = Kcat . [ET]
enzim total dapat di ukur[ET]
K2 diganti Kcat karena parameter sebagai tahap penentu laju
dan di peroleh persamaan micaelis meneten V= Vmax . [S]/ Km+ [S]
menurut teori steady state : semakin banyak ES yang terbentuk, maka semakin cepat pula ia
akan terdisosiasi membentuk produk, oleh karena itu konsentrasi ES akan tetap konstan .

3. JELASKAN HUBUNGAN KUANTITATIF LAJU REAKSI (v) INHIBISI


BERSAING (COMPETITIVE INHIBITION) DENGAN KONSENTRASI
SUBSTRAT DAN KONSENTRASI INHIBITOR MENURUT MICHAELIS-
MENTEN.
Jawab :

inhibisi kompetitif / bersaing merupakan kondisi dimana inhibitor berloma untuk menempati
situs aktif pada substrat sehingga enzim tidak dapat berikatan dengan substrat. Pengaruh
inhibitor kompetitif, ini tidak tergantung pada konsentrasi inhibitor semata, tetapi juga pada
konsentrasi substrat. Pengaruh inhibitor dapat dihilangkan dengan cara menambah substrat
dalam konsentrasi besar. Pada konsentrasi substrat yang sangat besar, peluang terbentuknya
kompleks ES juga makin besar. Kecepatan reaksi maksimum (Vmax ) dapat tercapai
pada konsentrasi substrat yang besar. Hubungan antara kecepatan reaksi V dengan
konsentrasi substrat S pada reaksi
yang dihambat oleh inhibitor bersaing

4. Jelaskan Hubungan Kuantitatif Laju Reaksi (V) Inhibisi Tidak Bersaing (Non
Competitive Inhibition) Dengan Konsentrasi Substrat Dan Konsentrasi Inhibitor
Menurut Michaelis-Menten.
Jawab :

inhibisi non kompetitif merupakan penghambatan melalui perubahan struktur dari


substrat, inhibitor berikatan pada sisi lain substrat tanpa mengganggu enzim mengikat
subtstrat, namun meskipun demikian, proses katalitik tetap terganggung, sehingga
juga mempengaruhi laju reaksinya. inhibitor non kompetitif tidak dipengaruhi oleh
besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak
bersaing. Adanya inhibitor akan memperkecil harga Vmaks, sedangkan harga Km
tidak berubah. Dari grafik tersebut, tampak bahwa baik grafik reaksi tanpa inhibitor
maupun dengan inhibitor memotong sumbu –x pada titik yang sama, yaitu pda harga
-1/ Km. Titik potong grafik denga sumbu –y untuk rekasi tanpa inhibitor terdapat
pada harga 1/ Vmaks . dari grafik dibawah ini terlihat bahwa konsentrasi S yang
besarpun tidak dapat mempengaruhi inhibitor non kompetitif

Anda mungkin juga menyukai