Las enzimas son proteí

proteínas que catalizan

químicas en los seres vivos. Las enzimas
reacciones quí
son catalizadores, es decir, sustancias que, sin
consumirse en una reacció
reacción, aumentan notablemente
su velocidad. No hacen factibles las reacciones
imposibles, sino que solamente aceleran las que
espontá
espontáneamente podrí
podrían producirse. Ello hace
posible que en condiciones fisioló
fisiológicas tengan lugar
reacciones que sin catalizador requerirí
requerirían
condiciones extremas de presió
presión, temperatura o pH.

ASPECTOS GENERALES SOBRE LAS ENZIMAS

Prá
Prácticamente todas las reacciones quí
químicas que

tienen lugar en los seres vivos está

están catalizadas por

enzimas. Las enzimas son catalizadores específicos:

específicos:

cada enzima cataliza un solo tipo de reacció

reacción, y casi

siempre actú
actúa sobre un único sustrato o sobre un

grupo muy reducido de ellos.

Las enzimas, a diferencia de los catalizadores

inorgá
inorgánicos catalizan reacciones especí
específicas. Sin

embargo hay distintos grados de especificidad.

especificidad.

La enzima sacarasa es muy específico: rompe el

específico:

enlace β-glucosí
glucosídico de la sacarosa o de

compuestos muy similares.

1
Así
Así, para la enzima sacarasa,
sacarasa, la sacarosa es su

natural, mientras que la maltosa y la

sustrato natural,

isomaltosa son sustratos análogos. La enzima actú

análogos. actúa

con má
máxima eficacia sobre el sustrato natural y con

menor eficacia sobre los sustratos aná

análogos.

Entre las enzimas poco especí

específicas está
están las

proteasas digestivas como la quimotripsina,

quimotripsina, que

rompe los enlaces amida de proteí

proteínas y pé
péptidos

de muy diverso tipo.

Caracterí
Características de los catalizadores bioló
biológicos o
biocatalizadores:

- Aumentan la velocidad de la reacció

reacción

- Proteí
Proteínas globulares que catalizan las reacciones
metabó
metabólicas

- Solubles en H2O, difunden bien en lí

líquidos
orgá
orgánicos

- Lugar de acció
acción intracelular y extracelular

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 Propiedades:

- Durante la reacció
reacción no se alteran
- No desplazan la constante de equilibrio para que
se obtenga mas producto, sino que favorecen que la
misma cantidad de producto se obtenga en menos
tiempo

- Gran especificidad

- Actú
Actúan a temperatura ambiente

Las propiedades de las enzimas derivan del hecho

de ser proteí
proteínas y de actuar como catalizadores.

Como proteí
proteínas, poseen una conformació
conformación natural

más estable que las demá

demás conformaciones

posibles. Así
Así, cambios en la conformació
conformación suelen

ir asociados en cambios en la actividad catalí

catalítica.

Los factores que influyen de manera más directa sobre

la actividad de una enzima son: pH, temperatura y
cofactores.
cofactores

pH: Las enzimas poseen grupos quí

Efecto del pH: químicos

ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH;

imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus

aminoá
aminoácidos. Segú
Según el pH del medio, estos grupos pueden
tener carga elé
eléctrica positiva, negativa o neutra.

3
Como la conformació
conformación de las proteí
proteínas depende, en
parte, de sus cargas elé
eléctricas, habrá
habrá un pH en el cual
la conformació
conformación será
será la má
más adecuada para la actividad
catalí
catalítica. Este es el llamado pH óptimo.
ptimo.
La mayorí
mayoría de las enzimas son muy sensibles a los
cambios de pH. Desviaciones de pocas dé
décimas por
encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar
drá
drásticamente su actividad.

Así
Así, la pepsina gá
gástrica tiene un pH óptimo de 2, la
ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10.

Como ligeros cambios del pH pueden provocar la

desnaturalizació
desnaturalización de la proteí
proteína, los seres vivos

han desarrollado sistemas má

más o menos

complejos para mantener estable el pH

intracelular: Los amortiguadores fisioló gicos.

fisiológicos.

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 temperatura: En general, los aumentos de
Efecto de la temperatura:

temperatura aceleran las reacciones quí

químicas: por cada

10º
10ºC de incremento, la velocidad de reacció
reacción se duplica.

Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley

general.

Sin embargo, al ser proteí

proteínas, a partir de cierta

temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor.

La temperatura a la cual la actividad catalí

catalítica es
máxima se llama temperatura óptima.

Por encima de esta temperatura, el aumento de

velocidad de la reacció
reacción debido a la temperatura
es contrarrestado por la pé
pérdida de actividad
catalí
catalítica debida a la desnaturalizació
desnaturalización té
térmica, y
la actividad enzimá
enzimática decrece rá
rápidamente hasta
anularse.

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Cofactores: A veces, un enzima requiere para su
Cofactores:

funció
función la presencia de sustancias no proteicas que

colaboran en la catá
catálisis: los cofactores.
cofactores. Los

cofactores pueden ser iones inorgá

inorgánicos como el

Fe++, Mg++,
Mg++, Mn++,
Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los

enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el

cofactor es una molé

molécula orgá
orgánica se llama coenzima.
coenzima.

Segú
Según su estructura, hay 2 tipos de enzimas:

Apoenzima Enzimas estrictamente

proteicas

cofactor
Holoenzimas = apoenzima +
coenzima

fracció
fracción fracció
fracción
polipeptidica no polipeptidica

Cofactores

Inorgánicos: Iones metá

Inorgá metálicos

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 Coenzimas: Orgá
Orgánicos

Molé
Moléculas que actú
actúan asociadas a enzimas: ATP,
NAD, vitaminas.

Características de las coenzimas:

• No tienen naturaleza proteica.

• Bajo peso molecular

• No son responsables de la especificidad de la

reacción enzimática

• No son responsables del tipo de reacción.

No son especificas de un solo tipo de apoenzima

Funcionalidad especifica:

NAD (nicotinamida-
(nicotinamida-adení
adenín-dinucleó
dinucleótido)
tido)

NADP (fosfato de NAD)

FMN (flav
(flavíín-mononucleó
mononucleótido)
tido)

FAD (flav
(flavíín-adení
adenín-dinucleó
dinucleótido)
tido)

Enzimas deshidrogenadas (NAD NADH2)

Coenzimas A (grupo acilo –CO-

CO-CH3) los transfiere

ATP (adenos
(adenosíín-trifosfato) transfiere grupos fosfato

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Actúan de distintas formas:
• No se fijan a la enzima.
• Actúan conjuntamente en la transformación del
sustrato.
• Sirven como sitio adicional de fijación del
sustrato.
•Se fijan a la apoenzima forman parte del sitio
activo.
• Puede alterarse durante la reacción enzimática.
•Una vez terminada la reacción puede regenerarse
rápidamente, por lo tanto, vuelven a ser funcionales.

Las enzimas se clasifican segú

según la reacció
reacción
catalizada

Antiguamente, los enzimas recibí

recibían nombres

particulares, asignados por su descubridor. Al ir

particulares,

aumentando el nú
número de enzimas conocidos, se

hizo necesaria una nomenclatura sistemá

sistemática que
informara sobre la acció
acción especí
específica de cada
enzima y los sustratos sobre los que actuaba.

El nombre sistemá
sistemático de un enzima consta
actualmente de 3 partes:

1. el sustrato preferente
2. el tipo de reacció
reacción realizado
3. terminació
terminación "asa"

Un ejemplo serí
sería la glucosa fosfato isomerasa que
cataliza la isomerizació
isomerización de la glucosa-
glucosa-6-fosfato en
fructosa-
fructosa-6-fosfato.

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 Muchas enzimas catalizan reacciones reversibles.
reversibles. No

hay una manera única para fijar cual de los dos

sentidos se utiliza para nombrar la enzima. Así

Así, la

glucosa fosfato isomerasa tambié

también podrí
podría llamarse

fructosa fosfato isomerasa.

isomerasa.

Cuando la acció
acción tí
típica de la enzima es la hidró
hidrólisis del

sustrato, el segundo componente del nombre se omite y

por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente

lactasa.

En funció
función de su acció
acción catalí
catalítica especí
específica, los
enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases:

9
 OXIDORREDUCTASAS.-
OXIDORREDUCTASAS.- Catalizan reacciones de
oxidorreducció
oxidorreducción, es decir, transferencia de
hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro,
hidró
segú
según la reacció
reacción general:

AH2 + B A + BH2

Ared + Box Aox + Bred

TRANSFERASAS.-
TRANSFERASAS.- Catalizan la transferencia de un
grupo quí
químico (distinto del hidró
hidrógeno) de un sustrato a
otro, segú
según la reacció
reacción:
A-B + C A + C-
C-B
A A
-
B +

+ C
-
C B

glucosa + ATP ADP + glucosa-

glucosa-6-fosfato

HIDROLASAS.-
HIDROLASAS.- Catalizan las reacciones de hidró
hidrólisis:

A-B + H2O AH + B-
B-OH

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacció

reacción:

lactosa + agua glucosa + galactosa

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LIASAS.- Catalizan reacciones de ruptura o soldadura
LIASAS.-
de sustratos:

A-B A+B

Un ejemplo es la acetoacetato descarboxilasa, que

cataliza la reacció
reacción:

ácido acetoacé
acetoacético CO2 + acetona

ISOMERASAS.-
ISOMERASAS.- Catalizan la interconversió
interconversión de
isó
isómeros:
A B

Ejemplo la fosfoglucosa isomerasa

LIGASAS.-
LIGASAS.- Catalizan la unió
unión de dos sustratos con
hidró
hidrólisis simultá
simultánea de un nucleó
nucleótido trifosfato
(ATP, GTP, etc.):

A + B + XTP A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la

reacción:

piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi

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