Terjemahan 

metabolisme hal 16-19
 
didistribusikan ke seluruh organel sel, dengan konsentrasi terbesar ditemukan di
mitokondria. Seperti disebutkan sebelumnya, enzim rantai transpor elektron, di mana transformasi
energi terjadi, terletak di dalam membran dalam mitokondria.
Proses metabolisme yang terjadi di dalam sel diatur oleh enzim yang telah disintesis pada
RER sel di bawah arahan mRNA yang dihasilkan dari DNA inti. Aktivitas fungsional sebagian besar
enzim, bagaimanapun, tidak hanya bergantung pada bagian protein dari molekul tetapi juga pada
kelompok prostetik atau koenzim nonprotein. Jika kelompok nonprotein adalah senyawa organik,
mungkin mengandung vitamin B kompleks yang dimodifikasi secara kimia. Namun, umumnya gugus
prostetik adalah anorganik (yaitu, ion logam seperti Mg, Zn, Cu, Mn, atau Fe).
Enzim memiliki pusat aktif yang memiliki spesifisitas tinggi. Ini berarti bahwa suatu substrat
harus “sesuai” dengan sempurna ke dalam kontur spesifik situs aktif enzim sehingga bagian substrat
yang bereaksi berada di dekat bagian enzim yang bereaksi. Analogi yang paling umum digunakan
untuk menggambarkan ini adalah gembok dan kunci. Konsep potongan teka-teki yang saling terkait
juga telah digunakan untuk menyampaikan bahwa substrat dan enzim harus cocok. Spesifisitas
enzim dapat berasal dari gugus reaktif asam aminonya sebagai bagian dari urutan asam amino atau
struktur primer. Spesifisitas juga dapat berasal dari struktur tiga dimensi atau tersier enzim.
Kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim (jumlah molekul substrat yang direaksikan dalam
waktu tertentu) meningkat jika semua situs aktif pada semua molekul enzim "diisi" dengan
substrat. Dengan meningkatnya konsentrasi substrat, jumlah molekul substrat yang tersedia untuk
enzim meningkat. Hal ini meningkatkan jumlah molekul substrat yang bekerja pada reaksi
yang dikatalisis enzim dan dikatakan meningkatkan laju reaksi. Namun, hubungan ini hanya berlaku
untuk konsentrasi substrat yang kurang dari konsentrasi yang "menjenuhkan" enzim. Pada tingkat
kejenuhan substrat, molekul enzim berfungsi pada kecepatan maksimumnya (Vmax), dan terjadinya
konsentrasi substrat yang lebih tinggi tidak dapat meningkatkan kecepatan lebih lanjut.
Kecepatan reaksi kimia ditentukan oleh konstanta kesetimbangan. Untuk reaksi
yang dikatalisis enzim, konstanta kesetimbangan ini dikenal sebagai Km, atau konstanta
Michaelis. Km adalah parameter yang berguna yang membantu dalam menetapkan bagaimana
enzim bereaksi dalam sel hidup. Km menyatakan konsentrasi substrat yang ditemukan dalam reaksi
yang terjadi ketika reaksi berada pada setengah kecepatan maksimumnya. Jika suatu enzim memiliki
nilai Km yang tinggi, maka substrat yang melimpah harus ada untuk meningkatkan laju reaksi hingga
setengah kecepatan maksimumnya; dengan kata lain, enzim memiliki afinitas yang rendah terhadap
substratnya dan dibutuhkan lebih banyak substrat untuk bereaksi dengan sisi aktif enzim. Contoh
enzim dengan Km tinggi adalah glukokinase, enzim yang bekerja di sel hati. Karena glukosa
dapat berdifusi bebas ke dalam hati, fakta bahwa glukokinase memiliki Km yang tinggi sangat
penting untuk pengaturan glukosa darah. Jika glukokinase memiliki afinitas tinggi terhadap glukosa,
terlalu banyak glukosa akan dikeluarkan dari darah selama periode puasa. Glukokinase (dengan Km-
nya yang tinggi) masih dapat mengubah kelebihan glukosa menjadi glukosa fosfat ketika beban
glukosa tinggi—misalnya, setelah makan berkarbohidrat tinggi. Glukokinase hati tidak berfungsi pada
kecepatan maksimum ketika kadar glukosa dalam kisaran normal. Oleh karena itu, enzim dapat
dianggap sebagai perlindungan terhadap konsentrasi glukosa seluler yang tinggi.
Sifat katalisis enzim dapat digambarkan dengan reaksi berikut: Enzim (E) + substrat (S)
Kompleks ES (reaksi reversibel) Substrat yang diaktifkan oleh kombinasi dengan enzim diubah
menjadi kompleks produk enzim (EP) melalui penataan ulang ion dan atom substrat: ES EP EP E + P
Produk dilepaskan, dan enzim bebas bereaksi dengan lebih banyak substrat
 Reversibilitas Sebagian besar reaksi biokimia bersifat reversibel, artinya enzim yang sama
dapat mengkatalisis reaksi dua arah. Sejauh mana reaksi dapat berlangsung dalam arah sebaliknya
tergantung pada beberapa faktor, yang paling penting adalah konsentrasi relatif substrat (reaktan)
dan produk dan perbedaan kandungan energi antara reaktan dan produk. Dalam kasus ketika
perbedaan besar baik dalam kandungan energi atau konsentrasi ada antara reaktan dan produk,
reaksi dapat berlangsung hanya dalam satu arah. Reaksi seperti itu searah daripada reversibel. Topik
ini dibahas kemudian dalam bab ini. Dalam reaksi searah, enzim yang sama tidak
dapat mengkatalisis di kedua arah. Sebaliknya, enzim yang berbeda diperlukan
untuk mengkatalisis arah kebalikan dari reaksi. Membandingkan glikolisis (oksidasi glukosa) dengan
glukoneogenesis (sintesis glukosa) memungkinkan kita untuk melihat bagaimana reaksi searah dapat
dibalik dengan memperkenalkan enzim yang berbeda.
Reaksi simultan, dikatalisis oleh berbagai sistem atau jalur multienzim, merupakan
metabolisme seluler. Enzim terkotak-kotak di dalam sel dan berfungsi dalam rantai
berurutan. Contoh yang baik dari sistem multienzim adalah siklus asam trikarboksilat (siklus TCA)
yang terletak di matriks mitokondria. Setiap reaksi berurutan dikatalisis oleh enzim yang berbeda,
dan beberapa reaksi reversibel, sedangkan yang lain searah. Meskipun beberapa reaksi di hampir
semua jalur bersifat reversibel, penting untuk dipahami bahwa penghilangan salah satu produk (oleh
produk tersebut bereaksi untuk menghasilkan senyawa berikutnya dalam jalur tersebut) mendorong
reaksi ke arah pembentukan lebih banyak produk tersebut. Menghapus (atau menggunakan)
produk, kemudian, menjadi kekuatan pendorong yang menyebabkan reaksi untuk melanjutkan
terutama ke arah yang diinginkan.
Regulasi Aspek penting dari biokimia nutrisi adalah regulasi jalur metabolisme. Reaksi
anabolik (sintetis) dan katabolik (oksidatif) harus dijaga dalam keseimbangan yang sesuai untuk
kehidupan (dan mungkin pertumbuhan) organisme. Regulasi terutama melibatkan penyesuaian
aktivitas katalitik dari enzim tertentu yang berpartisipasi. Regulasi enzim ini terjadi melalui tiga
mekanisme utama:
● modifikasi kovalen enzim melalui stimulasi hormon
● modulasi enzim alosterik
● peningkatan konsentrasi enzim melalui induksi (sintesis lebih banyak enzim)
Modifikasi Kovalen Dengan yang pertama dari mekanisme ini, modifikasi kovalen, enzim
tidak aktif sampai modifikasi dibuat. Hal ini biasanya dicapai dengan penambahan atau penghilangan
hidrolitik gugus fosfat ke atau dari enzim. Ini adalah mekanisme yang melibatkan aktivasi cAMP dan
protein kinase yang tercakup dalam bagian “Reseptor yang Menghasilkan Sinyal Kimia Internal” dari
bab ini. Contoh modifikasi kovalen enzim adalah regulasi glikogenesis (sintesis glikogen dari unit
glukosa) dan glikogenolisis (pemecahan glikogen menjadi unit glukosa). Beberapa enzim disintesis
sebagai prekursor tidak aktif. Contohnya adalah enzim proteolitik yang disekresikan ke dalam
lambung atau usus sebagai proenzim. Sebagian peptida dihilangkan dengan hidrolisis untuk
membuat enzim yang sepenuhnya aktif. 
Modulasi Enzim Alosterik Mekanisme pengaturan penting kedua adalah yang diberikan oleh
enzim unik tertentu yang disebut enzim alosterik. Istilah alosterik mengacu pada fakta bahwa enzim-
enzim ini memiliki situs alosterik atau spesifik "lain " selain situs katalitik. Senyawa spesifik, yang
disebut modulator, dapat mengikat situs alosterik ini dan sangat mempengaruhi aktivitas enzim
pengatur ini. Modulator mungkin positif (yaitu, menyebabkan peningkatan aktivitas enzim), atau
mereka dapat memberikan efek negatif (yaitu, menghambat aktivitas). Zat modulasi diyakini
mengubah aktivitas enzim alosterik dengan mengubah konformasi (struktur tiga dimensi)
dari rantai polipeptida atau rantai enzim, sehingga mengubah pengikatan situs katalitiknya dengan
substrat yang dimaksud. Modulator negatif sering kali merupakan produk akhir dari serangkaian
reaksi. Sebagai produk akhir terakumulasi di atas konsentrasi kritis tertentu, dapat menghambat,
melalui enzim alosterik, produksi lebih lanjut sendiri. 
Contoh yang sangat baik dari enzim alosterik adalah fosfofruktokinase dalam jalur
glikolitik. Glikolisis menimbulkan piruvat, yang didekarboksilasi dan dioksidasi menjadi asetil-KoA,
yang memasuki mitokondria dan selanjutnya dioksidasi oleh siklus TCA dengan menggabungkan
dengan oksaloasetat untuk membentuk sitrat. Sitrat adalah modulator negatif dari
fosfofruktokinase. Oleh karena itu, akumulasi sitrat dalam matriks sel menyebabkan jalur glikolitik
dihambat dengan mengatur fosfofruktokinase. Sebaliknya, akumulasi AMP atau adenosine
diphosphate (ADP), yang menunjukkan bahwa ATP habis, menandakan perlunya energi tambahan
dalam sel dalam bentuk ATP. Oleh karena itu AMP atau ADP memodulasi fosfofruktokinase secara
positif. Hasilnya adalah jalur glikolitik aktif yang pada akhirnya mengarah pada pembentukan lebih
banyak ATP melalui koneksi rantai transpor elektron siklus TCA.
Mekanisme regulasi alosterik dianggap sebagai salah satu dari dua jenis. Dalam satu jenis,
seri K, Km terpengaruh, yang mengubah pengikatan substrat ke enzim. Jika efek alosterik positif,
enzim dapat menjadi "jenuh" pada konsentrasi yang lebih rendah. Jenis regulasi alosterik lainnya,
yang disebut deret V, meningkatkan kecepatan maksimum reaksi enzimatik. Jika efektor alosterik
adalah inhibitor, kecepatan maksimum ( Vm ) reaksi akan berkurang.
Induksi Mekanisme ketiga dari regulasi enzim, induksi enzim, menciptakan perubahan
konsentrasi enzim tertentu yang dapat diinduksi dengan meningkatkan sintesis enzim. Enzim yang
dapat diinduksi bersifat adaptif, artinya mereka disintesis pada tingkat yang ditentukan oleh keadaan
seluler. Sebaliknya, enzim konstitutif, yang disintesis pada tingkat yang relatif konstan, tidak
dipengaruhi oleh rangsangan eksternal. Induksi biasanya terjadi melalui aksi hormon tertentu,
seperti hormon steroid dan hormon tiroid, dan diberikan melalui perubahan ekspresi gen yang
mengkode enzim. Perubahan diet dapat menimbulkan induksi enzim yang diperlukan untuk
mengatasi beban nutrisi yang berubah. Namun, mekanisme pengaturan ini relatif lambat,
dibandingkan dengan dua mekanisme pertama yang dibahas, yang memberikan efeknya dalam
hitungan detik atau menit. 
Kebalikan dari induksi adalah penyumbatan sintesis enzim dengan menghalangi
pembentukan mRNA enzim tertentu. Regulasi translasi ini merupakan salah satu cara dimana
molekul kecil, yang bereaksi dengan protein seluler, dapat memberikan efeknya pada konsentrasi
enzim dan aktivitas jalur metabolisme.
Contoh spesifik dari regulasi enzim dijelaskan dalam bab-bab berikutnya yang berhubungan
dengan metabolisme nutrisi utama. Perlu dicatat pada titik ini, bagaimanapun, bahwa enzim yang
ditargetkan untuk regulasi pada dasarnya mengkatalisis reaksi searah. Dalam setiap jalur
metabolisme, setidaknya satu reaksi pada dasarnya ireversibel, eksergonik, dan enzim
terbatas. Artinya, laju reaksi hanya dibatasi oleh aktivitas enzim
yang mengkatalisisnya . Seperti enzim sering disebut enzim peraturan, mampu dirangsang atau
ditekan oleh salah satu mekanisme yang dijelaskan. Logikanya, enzim mengkatalisis reaksi reversibel
di dekat keseimbangan dalam sel tidak bisa menjadi enzim peraturan karena yang atas atau bawah
regulasi akan mempengaruhi kegiatan maju dan mundur nya sama. Efek ini, pada gilirannya, tidak
akan mencapai tujuan regulasi, yaitu untuk merangsang laju jalur metabolisme dalam satu arah
untuk melebihi laju jalur dalam arah sebaliknya.
Contoh Jenis Enzim Enzim yang berpartisipasi dalam reaksi seluler terletak di seluruh sel baik
dalam matriks sitoplasma (sitoplast) dan berbagai organel. Lokasi enzim tertentu tergantung pada
lokasi jalur metabolisme atau reaksi metabolisme di mana enzim tersebut berpartisipasi. Klasifikasi
enzim, oleh karena itu, didasarkan pada jenis reaksi yang dikatalisis oleh berbagai enzim. Enzim
termasuk dalam enam klasifikasi umum:
● Oksidoreduktase (dehidrogenase, reduktase, oksidase, peroksidase, hidroksilase, dan oksigenase )
adalah enzim yang mengkatalisis semua reaksi di mana satu senyawa dioksidasi dan senyawa lainnya
direduksi. Contoh oksidoreduktase adalah enzim yang ditemukan dalam rantai transpor elektron
yang terletak di membran dalam mitokondria. Contoh lain adalah enzim sitokrom P450 yang terletak
di RE sel hati.
● Transferase adalah enzim yang mengkatalisis reaksi yang tidak melibatkan oksidasi dan reduksi di
mana gugus fungsi ditransfer dari satu substrat ke substrat lainnya. Termasuk dalam kelompok
enzim ini adalah transketolase, transaldolase , transmethylase , dan transaminase. Transaminase (α-
amino transferase), yang sangat menonjol dalam metabolisme protein, terletak terutama di matriks
mitokondria.
● Hidrolase ( esterase , amidase, peptidase, fosfatase, dan glikosidase) adalah enzim
yang mengkatalisis pemutusan ikatan antara atom karbon dan beberapa jenis atom lainnya dengan
menambahkan air. Enzim pencernaan termasuk dalam klasifikasi ini, seperti halnya enzim yang
terkandung dalam lisosom sel.
● Liase (dekarboksilase, aldolase, sintetase, enzim pembelahan, deaminase, nukleotida siklase ,
hidrase atau hidratase, dan dehidratase) adalah enzim yang mengkatalisis pemutusan ikatan karbon-
karbon, karbon- sulfur , dan karbon-nitrogen tertentu (tidak termasuk ikatan peptida) tanpa
hidrolisis atau reduksi oksidasi. Sitrat liase, yang membebaskan asetil-KoA untuk sintesis asam lemak
dalam sitoplast, adalah contoh yang baik dari enzim yang termasuk dalam klasifikasi ini.
● Isomerase (isomerase, rasemase, epimerase, dan mutase) adalah enzim
yang mengkatalisis interkonversi isomer optik atau geometri. Fosfoheksosa isomerase, yang
mengubah glukosa-6-fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat dalam glikolisis (terjadi di sitoplast),
menunjukkan kelas khusus enzim ini.
● Ligase adalah enzim yang mengkatalisis pembentukan ikatan antara karbon dan berbagai atom
lain, termasuk oksigen, belerang , dan nitrogen. Pembentukan ikatan yang dikatalisis oleh ligase
membutuhkan energi yang biasanya disediakan oleh hidrolisis ATP. Contoh ligase yang baik adalah
asetil-KoA karboksilase, yang diperlukan untuk memulai sintesis asam lemak dalam sitoplast. Melalui
aksi asetil-KoA karboksilase, ion bikarbonat (HCO3 ) terikat pada asetil-KoA untuk membentuk
malonil-KoA, senyawa awal dalam memulai sintesis asam lemak.
Aplikasi Klinis Enzim Seluler Semua dari ratusan enzim yang ada dalam tubuh manusia
disintesis secara intraseluler, dan sebagian besar berfungsi di dalam sel tempat mereka dibentuk. Ini
adalah enzim yang bertanggung jawab untuk mengkatalisis berbagai reaksi metabolisme yang terjadi
di setiap sel. Beberapa disekresikan dalam bentuk tidak aktif dan menjadi aktif dalam cairan
ekstraseluler di mana mereka berfungsi. Mereka yang berfungsi dalam aliran darah disebut enzim
spesifik plasma.
Enzimologi diagnostik berfokus pada enzim intraseluler, yang, karena masalah dalam
struktur sel, keluar dari sel dan akhirnya mengekspresikan aktivitasnya dalam serum. Dengan
mengukur aktivitas serum dari enzim yang dilepaskan, baik lokasi maupun tingkat kerusakan sel
dapat ditentukan. Jika lokasi kerusakan harus ditentukan dengan akurasi yang memadai, enzim
yang diukur harus menunjukkan tingkat spesifisitas organ atau jaringan yang relatif tinggi. Misalnya,
laktat dehidrohenase (LDH) adalah enzim yang didistribusikan secara luas di antara sel-sel jantung,
hati, otot rangka, dan kelenjar getah bening; eritrosit; dan trombosit. Peningkatan kadar LDH serum
tidak memiliki nilai diagnostik sampai enzim dipisahkan menjadi lima bentuk isozim yang berbeda
dan masing-masing diukur secara individual. Setiap isozim bersifat spesifik organ. Jumlah
peningkatan isozim dari jantung merupakan indikasi tingkat kerusakan jaringan setelah infark (yang
menyebabkan iskemia pada sebagian otot jantung setelah bekuan darah di arteri jantung).
 Enzim intraseluler biasanya disimpan di dalam sel di mana mereka diproduksi oleh membran
plasma. Membran plasma aktif secara metabolik, dan integritasnya bergantung pada konsumsi
energi sel dan oleh karena itu status nutrisinya. Setiap proses yang mengganggu penggunaan nutrisi
oleh sel dapat membahayakan integritas struktural membran plasma. Kegagalan membran juga
dapat timbul dari gangguan mekanis, seperti yang disebabkan oleh serangan virus pada
sel. Kerusakan pada membran plasma dimanifestasikan sebagai kebocoran dan akhirnya kematian
sel, memungkinkan lewatnya zat tanpa hambatan, termasuk enzim, dari kompartemen intraseluler
ke ekstraseluler.
Faktor-faktor yang berkontribusi terhadap kerusakan sel dan mengakibatkan keluarnya
enzim seluler secara abnormal meliputi peristiwa berikut: iskemia jaringan (iskemia mengacu pada
gangguan aliran darah ke jaringan atau bagian dari jaringan; itu menghilangkan sel-sel yang terkena
oksigen dan nutrisi yang dapat dioksidasi), jaringan nekrosis, serangan virus pada sel tertentu,
kerusakan dari bahan kimia organik seperti alkohol dan pestisida organofosfat, dan hipoksia (asupan
oksigen yang tidak memadai).
Peningkatan konsentrasi enzim seluler dalam serum darah dapat menjadi indikator yang baik
untuk kerusakan seluler yang kecil sekalipun karena konsentrasi enzim intraseluler ratusan atau
ribuan kali lebih besar daripada di dalam darah dan juga karena pemeriksaan enzim sangat sensitif.
Kondisi untuk Kesesuaian Diagnostik Tidak semua enzim intraseluler berguna dalam
mendiagnosis kerusakan sel di mana enzim tersebut terkandung. Beberapa kondisi harus dipenuhi
agar enzim dapat mendiagnosis dengan tepat:
● Enzim harus memiliki tingkat spesifisitas organ atau jaringan yang cukup tinggi. 
● Gradien konsentrasi yang curam dari aktivitas enzim harus ada antara interior dan eksterior sel
dalam kondisi normal. Hal ini membuat peningkatan kecil dalam aktivitas serum dapat dideteksi. 
● Enzim harus berfungsi dalam kompartemen sitoplasma sel sehingga bocor keluar setiap kali
membran plasma mengalami kerusakan yang signifikan. 
● Enzim harus stabil untuk jangka waktu yang wajar dalam kompartemen vaskular.
Peningkatan Faktor Produksi Penyebab paling umum dari peningkatan produksi enzim yang
mengakibatkan lonjakan konsentrasi serum adalah penyakit ganas (kanker). Zat yang terdapat dalam
cairan tubuh akibat penyakit keganasan disebut penanda tumor . Sebuah tumor marker dapat
dihasilkan oleh tumor itu sendiri atau oleh tuan rumah, dalam menanggapi tumor . Selain enzim dan
isoenzim, bentuk lain dari penanda tumor termasuk hormon, antigen protein onkofetal seperti
antigen karsinoembrionik (CEA), dan produk onkogen. Onkogen adalah gen bermutasi yang
mengkode protein abnormal yang menandakan mitosis yang menyebabkan pembelahan sel yang
tidak terkendali.
Apoptosis Sekarat dikatakan sebagai bagian normal dari kehidupan. Begitu pula dengan
sel. Seperti setiap makhluk hidup, sel memiliki rentang hidup yang terdefinisi dengan baik, setelah
itu integritas struktural dan fungsionalnya berkurang dan dikeluarkan oleh sel lain melalui
fagositosis. Sel-sel terus-menerus dibalik dalam tubuh. Misalnya, 1010 neutrofil (sejenis sel darah
putih) mati dan diganti setiap hari [18]. Saat sel mati, mereka digantikan oleh sel baru yang terus
menerus terbentuk melalui mitosis sel. Namun, kedua sel anak yang terbentuk dalam proses mitosis
tidak selalu menikmati masa hidup penuh induknya. Jika mereka melakukannya, jumlah sel, dan
akibatnya massa jaringan, dapat meningkat tanpa batas. Oleh karena itu, salah satu dari dua sel yang
dihasilkan oleh mitosis umumnya diprogram untuk mati sebelum saudara perempuannya. Faktanya,
sebagian besar sel yang sekarat sudah hancur pada saat mereka terbentuk. Mereka yang ditargetkan
untuk mati biasanya lebih kecil dari saudara perempuan mereka yang masih hidup, dan fagositosis
mereka dimulai bahkan sebelum mitosis yang menghasilkan mereka selesai. Proses pembelahan sel
dan kematian sel harus diatur dengan hati-hati untuk menghasilkan jumlah sel yang tepat selama
perkembangan. Setelah sel matang, jumlah sel yang sesuai harus dipertahankan. Mekanisme
kematian sel yang terjadi secara alami telah menjadi sasaran penelitian intensif dalam beberapa
tahun terakhir [18-23]. Mekanisme yang terlibat dalam kematian sel dan reaksi yang
mengendalikannya penting dalam pertumbuhan dan perkembangan sel telur yang dibuahi serta
perkembangan kanker tertentu dan reaksi imunologis.
Kematian Terprogram Banyak istilah telah digunakan untuk menggambarkan kematian sel
yang terjadi secara alami. Sekarang paling sering disebut sebagai kematian sel terprogram, untuk
membedakannya dari kematian sel patologis, yang bukan merupakan bagian dari proses fisiologis
normal. Istilah yang menggambarkan kematian sel terprogram adalah apoptosis, sebuah kata yang
dipinjam dari bahasa Yunani yang berarti “jatuh.
Mekanisme Potensial Kematian sel apoptosis (dan kelangsungan hidup sel) disebabkan oleh
beberapa mekanisme. Ini adalah area penelitian aktif, dan banyak yang telah dipelajari tentang
faktor-faktor yang memulai proses dan yang menghambatnya. Rincian tambahan dari biologi sel dan
biokimia apoptosis dapat ditemukan di beberapa ulasan yang sangat baik dan dalam buku teks
biologi sel dan biokimia [18-23]. Selama perkembangan embriologis, apoptosis adalah salah satu
mekanisme yang digunakan oleh tubuh untuk mengontrol neuron yang mempersarafi organ
target. Apoptosis dianggap penting dalam perkembangan beberapa penyakit degeneratif neurologis
seperti penyakit Alzheimer, penyakit Parkinson [24], dan penyakit Huntington.
Pada sel mamalia, apoptosis dapat dipicu oleh jalur intra dan ekstraseluler. Jalur intraseluler
dapat dipicu oleh beberapa rangsangan yang berbeda seperti kerusakan DNA yang tidak dapat
diperbaiki, kekurangan oksigen, atau tingginya kadar Ca+2 yang tidak normal [20]. (Kalsium ionik
umumnya terikat membran.) Kerusakan yang disebabkan oleh rangsangan ini menghasilkan
pelepasan faktor proapoptosis dari mitokondria ke dalam sitoplasma dengan meningkatkan
permeabilitas membran.