02 - MPE - Struktur Dan Fungsi Protein

Anda mungkin juga menyukai

Anda di halaman 1dari 44

Struktur dan Fungsi Protein

Sri Suharti

DEPARTEMEN ILMU NUTRISI DAN TEKNOLOGI PAKAN


FAKULTAS PETERNAKAN IPB
2016

Materi Kuliah Metabolisme Protein dan Enzim_INP_02


Protein
Molekul yg sangat vital untuk organisme  terdapat
di semua sel
Polimer  disusun oleh 20 mcm asam amino standar
Rantai asam amino dihubungkan dg iktn kovalen yg
spesifik
Struktur & fungsi ditentukan oleh kombinasi, jumlah
dan urutan asam amino
Sifat fisik dan kimiawi  dipengaruhi oleh asam
amino penyusunnya

Materi Kuliah Metabolisme Protein dan Enzim_INP_02


A Polymer
Here are some analogies to better
understand what polymers and monomers
are….
If the train is the whole polymer, what would be the small groups that
make up the train? If the necklace is the polymer, what are the
monomers that make up the necklace?

EXAMPLE of POLYMER MONOMER

A TRAIN THE CARS


A NECKLACE EACH PEARL

Materi Kuliah Metabolisme Protein dan Enzim_INP_02


Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang membentuk suatu untaian
(polimer) dengan ikatan peptida
protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus karboksil (COOH)

Materi Kuliah Metabolisme Protein dan Enzim_INP_02


Anatomy of an amino acid
MACAM PROTEIN

Berdasarkan banyaknya asam amino dapat dibedakan menjadi:


◦ Peptide: 2 – 10 asam amino
◦ Polipeptide: 10 – 100 asam amino
◦ Protein: > 100 asam amino

Beberapa jenis protein antara lain:


◦ Glikoprotein: gabungan glukose dengan protein
◦ Lipoprotein: gabungan lipid dan protein

Materi Kuliah Metabolisme Protein dan Enzim_INP_02


ASAM AMINO
Asam amino esensial adalah golongan asam amino yang harus tersedia dalam diet karena tidak
dapat disintesis oleh tubuh, sedangkan asam amino non-esensial adalah golongan asam amino
yang dapat disintesis oleh tubuh (dalam hati).
Asam amino esensial:
◦ T2L2V HAMIF
(treonin, triptofan, lisin, leusin, valin → histidin, arginin, metionin, isoleusin, fenilalanin)

Asam amino non esensial:


◦ SAGA SATGA
(serin, alanin, glisin, asparadin → sistein, asam aspartat, tirosin, glutamin, asam glutamat)

Materi Kuliah Metabolisme Protein dan Enzim_INP_02


Asam Amino

merupakan unit penyusun protein


Struktur:
satu atom C sentral yang mengikat secara
kovalent:
◦ gugus amino,
◦ gugus karboksil,
◦ satu atom H dan
◦ rantai samping (gugus R)

Materi Kuliah Metabolisme Protein dan Enzim_INP_02


• Gugus R  rantai samping yang berbeda-beda pada setiap
jenis asam amino
• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:
-. Struktur
-. Ukuran
-. Muatan elektrik
-. Sifat kelarutan di dalam air
Primary structure = order of amino acids
in the protein chain
Asam amino standar
Asam amino yang menyusun protein organisme
ada 20 macam disebut sebagai asam amino
standar
Diketahui asam amino ke 21 disebut
selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di
beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase
Selenenosistein mempy kode genetik: UGA 
biasa utk stop kodon  tjd pd mRNA dgn
struktur 2nd yg banyak.

Materi Kuliah Metabolisme Protein dan Enzim_INP_02


Klasifikasi Asam amino
Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)
Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non polar,
ada/tidaknya gugus terionisasi

AROMATIK
NON
POLAR POLAR
Asam amino

BASIC (+) ACIDIC (-)

Materi Kuliah Metabolisme Protein dan Enzim_INP_02


Non-polar amino acids

E E

E E E
Polar, non-charged amino acids

E
Negatively-charged amino acids
Positively-charged amino acids

E
Charged and polar R-groups tend to map to protein surfaces
Non-polar R-groups tend to be
buried in the cores of proteins
Myoglobin
Blue = non-polar
R-group

Red = Heme
Asam amino non standar
Merupakan asam amino diluar 20 mcm as.
Amino standar
Terjadi karena modifikasi yang terjadi
setelah suatu asam amino standar
menjadi protein.
Kurang lebih 300 asam amino non standar
dijumpai pada sel

modifikasi serin yang


mengalami fosforilasi
oleh protein kinase

Materi Kuliah Metabolisme Protein dan Enzim_INP_02


• modifikasi prolin  dlm proses
modifikasi posttranslasi, oleh
prokolagen prolin hidroksilase.

• Ditemukan pada kolagen untuk


menstabilkan struktur

• Dari modifikasi Glu oleh vit K.


•  karboksi glutamat mampu
mengikat Ca  penting utk
penjendalan darah.
• Ditemukan pd protein protombin
•Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein
kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya
polisakarida
•Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak
menyusun protein  merupakan senyawa antara
metabolisme (biosintesis arginin dan urea)
Amino Acids Are Joined By Peptide
Bonds In Peptides

- a-carboxyl of one amino acid is joined to a-amino of a


second amino acid (with removal of water)
- only a-carboxyl and a-amino groups are used, not R-
group carboxyl or amino groups

Materi Kuliah Metabolisme Protein dan Enzim_INP_02


Chemistry of peptide bond formation
The peptide bond is planar

This resonance
restricts the number
of conformations in
proteins -- main
chain rotations are
restricted to f and y.
The a-helix
• In the a-helix, the carbonyl
oxygen of residue “i” forms a
hydrogen bond with the
amide of residue “i+4”.

• Although each hydrogen


bond is relatively weak in
isolation, the sum of the
hydrogen bonds in a helix
makes it quite stable.

• The propensity of a peptide


for forming an a-helix also
depends on its sequence.
The b-sheet
• In a b-sheet, carbonyl
oxygens and amides form
hydrogen bonds.

• These secondary
structures can be either
antiparallel (as shown) or
parallel and need not be
planar (as shown) but can
be twisted.

• The propensity of a peptide


for forming b-sheet also
depends on its sequence.
b turns

• b-turns allow the protein backbone to make abrupt turns.

• Again, the propensity of a peptide for forming b-turns


depends on its sequence.
Tertiary structures are quite varied
Quaternary structure = Higher-order
assembly of proteins
Examples of other quaternary
structures
Tetramer Hexamer Filament

SSB DNA helicase Recombinase


Allows coordinated Allows coordinated DNA binding Allows complete
DNA binding and ATP hydrolysis coverage of an
extended molecule
Classes of proteins
Functional definition:
Enzymes: Accelerate biochemical reactions

Structural: Form biological structures

Transport: Carry biochemically important substances

Defense: Protect the body from foreign invaders

Structural definition:
Globular: Complex folds, irregularly shaped tertiary structures

Fibrous: Extended, simple folds -- generally structural proteins

Cellular localization definition:


Membrane: In direct physical contact with a membrane; generally
water insoluble.

Soluble: Water soluble; can be anywhere in the cell.


Metabolisme protein Meliputi:
Degradasi protein (makanan dan protein intraseluler) mjd asam amino
Oksidasi asam amino
Biosintesis asam amino
Biosintesis protein

Materi Kuliah Metabolisme Protein dan Enzim_INP_02


DEGRADASI PROTEIN
≈ PENCERNAAN PROTEIN
Degradasi protein dr makanan  asam amino : tjd di saluran pencernaan
Protein diabsorpsi di usus halus dalam bentuk asam amino → masuk darah
Dalam darah asam amino disebar keseluruh sel untuk disimpan
Didalam sel asam amino disimpan dalam bentuk protein (dengan menggunakan enzim)
Hati merupakan jaringan utama untuk menyimpan dan mengolah protein

Materi Kuliah Metabolisme Protein dan Enzim_INP_02


PROTEIN

Stimulate mukosa lambung 


hormone gastrin

Stimulate sekresi HCl oleh sel


parietal & pepsinogen oleh chief cell

pH rendah  antiseptic

& protein mengalami degradasi  mudah


dipecah oleh enzim2

pepsinogen  pepsin oleh aktifitas pepsin


USUS HALUS sendiri

 diputus 42 aa pd N terminal

Masuknya as. Amino : stimulate sekresi hormone Pepsin menghidrolisis iktn peptide pd N
cholecystokinin terminal dkt Tyr, Phe and Trp
Kondisi asam 
sekresi hormonePankreas
Kondisi pH  Zymogen mjd aktif:
sekretin Lambung
Sekresi
Tripsinogen Trypsin, (oleh bikarbonat
enteropeptidase) Menetralisir pH  ± 7

Trypsin activate  Sekresi bbrp enzim: trypsinogen,


chymotrypsinogen, procarboxypeptidase
chymotrypsin, carboxypeptidase
Secret aminopeptidase Asam Amino Bebas
ASAM AMINO
Asam amino yang berasal dari makanan (diet) dan dari pemecahan protein tubuh selanjut
dibawa oleh sirkulasi darah ke dalam amino acid pool (gudang penimbunan asam amino) yaitu
darah dan cairan jaringan (interseluler).
Asam amino selanjutnya digunakan untuk: biosintesis protein tubuh, mengganti jaringan yang
rusak, dan jika diperlukan dapat diubah menjadi sumber energi.
Kira-kira 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein.
Asam-asam amino juga menyediakan kebutuhan nitrogen untuk:
◦ Struktur basa nitrogen DNA dan RNA
◦ Heme dan struktur lain yang serupa seperti mioglobin, hemoglobin, sitokrom, enzim dll.
◦ Asetilkolin dan neurotransmitter lainnya.
◦ Hormon dan fosfolipid

Materi Kuliah Metabolisme Protein dan Enzim_INP_02


Jalur metabolik utama asam amino

I. pertama, produksi asam amino dari pembongkaran protein tubuh, digesti protein diet serta
sintesis asam amino di hati.
II. pengambilan nitrogen dari asam amino.
III. katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus urea sebagai
proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino.
IV. sintesis protein dari asam-asam amino.

Materi Kuliah Metabolisme Protein dan Enzim_INP_02


Jalur-jalur metabolik utama asam amino

Materi Kuliah Metabolisme Protein dan Enzim_INP_02


Katabolisme asam amino
Asam-asam amino tidak dapat disimpan oleh tubuh. Jika jumlah asam amino berlebihan atau
terjadi kekurangan sumber energi lain (karbohidrat dan protein), tubuh akan menggunakan
asam amino sebagai sumber energi.
Tidak seperti karbohidrat dan lipid, asam amino memerlukan pelepasan gugus amin.
Gugus amin ini kemudian dibuang karena bersifat toksik bagi tubuh

Jika jumlah protein terus meningkat → protein sel dipecah jadi asam amino untuk dijadikan
energi atau disimpan dalam bentuk lemak
Katabolisme asam amino terjadi di hati dengan proses:
1. deaminasi atau
2. transaminasi

Materi Kuliah Metabolisme Protein dan Enzim_INP_02


Transaminasi
Adalah proses perubahan asam amino menjadi jenis asam amino lain.
Proses transaminasi didahului oleh perubahan asam amino menjadi bentuk asam keto, secara
skematik digambarkan sebagai berikut:

Alanin + α-ketoglutarat ↔ piruvat + glutamate

Materi Kuliah Metabolisme Protein dan Enzim_INP_02


Materi Kuliah Metabolisme Protein dan Enzim_INP_02
Deaminasi oksidatif
adalah proses pemecahan (hidrolisis) asam amino menjadi asam keto dan ammonia (NH4+),
Proses deaminasi kebanyakan terjadi di hati,
Deaminasi menghasilkan 2 senyawa penting yaitu senyawa nitrogen dan nonnitrogen.
1. Senyawa nonnitrogen yang mengandung gugus C, H, dan O selanjutnya diubah menjadi
asetil Co-A untuk sumber energi melalui jalur siklus Kreb’s atau disimpan dalam bentuk
glikogen.
2. Senyawa nitrogen dikeluarkan lewat urin setelah diubah lebih dahulu menjadi ureum

Materi Kuliah Metabolisme Protein dan Enzim_INP_02


Materi Kuliah Metabolisme Protein dan Enzim_INP_02

Anda mungkin juga menyukai