Anda di halaman 1dari 14

BIOKIMIA II: METABOLISME

"TRANSPOR ELEKTRON"

Dosen Pengampu Mata Kuliah: Dr. Nuniek Herdyastuti, M.Si.

Disusun Oleh:

Nadifa Nur Permata PKA 2018/18030194039


Tariqa Sa'diah PKB 2018/18030194054
Nuril Roudhotul Janah PKB 2018/18030194055
Fairuziyah Aizzatun Nisa PKU 2018/18030194082
Era Melania PKU 2018/18030194085

JURUSAN KIMIA

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

UNIVERSITAS NEGERI SURABAYA

2021
TRANSPOR ELEKTRON

A. Potensial Reduksi Standar


Rantai transpor elektron merupakan serangkaian reaksi oksidasi reduksi
atau biasa disebut dengan redoks, masing-masing melibatkan oksidasi dari
satu molekul yaitu dengan mendonorkan elektronnya disertai dengan reduksi
dari molekul lain yang dinamakan akseptor elektron. Seperti asam dan basa
bronsted-lowry yang kemampuannya berbeda dengan yang lainnya yaitu
untuk mendonasi atau menerima Proton, jadi molekul redoks dalam biologi
juga bervariasi dalam kecondongannya untuk mendonorkan atau menerima
elektron, jadi dari hal tersebut beberapa merupakan bagian pengoksidasi
ataupun bagian dari pereduksi yang lebih kuat daripada yang lain. Dalam
biokimia, kecondongan dari suatu molekul untuk mendapat atau melepaskan
elektron tersebut ditentukan oleh potensial reduksi dengan E,dinyatakan
dalam volt dan E dari suatu reaksi paling sering dinyatakan sebagai potensial
reduksi standar atau biasa disebut sebagai E nol (EO). Seperti suatu nilai ΔG ͦ,
EO mengacu pada suatu nilai mengenai keadaan eksperimental yang khusus.
Menurut konvensi, oksidasi-reduksi dari H2
2H+ + 2e- ↔ H2
Secara arbitrasi atau ditetapkan memiliki suatu potensial reduksi standar
sebesar 0,0 V (volt) jika suhu adalah 25ºC (298 K), [H +] adalah 1,0 M (pH =
0,0) dan tekanan gas H2 adalah 1,0 atm. Jika dikoreksi dengan pH 7,0 untuk
tujuan biokimiawi, maka potensial reduksi standar (EO’) untuk hidrogen
menjadi -0,42 V. Penetapan terbaik (‘) mengidentifikasi suatu nilai EO untuk
pH 7,0.
Tabel 1 mendata sejumlah reaksi biologi (ditulis sebagai reduksi) dan
nilai EO’-nya. Perhatikan bahwa, tergantung pada reaksinya, elektron dapat
diterima (atau didonasikan) dalam bentuk suatu atom hidrogen (H ++e-). Setiap
reaksi paruh dalam Tabel 1 mengidentifikasi suatu akseptor elektron yang
spesifik, contohnya NAD+ atau piruvat, tetapi bukan suatu donor elektron,
dan dengan hal tersebut merupakan paruh dari suatu reaksi oksidasi-reduksi
(redoks). Dipandang dari potensial reduksinya, molekul dengan EO’ yang
lebih positif merupakan bagian pengoksidasi yang lebih kuat (mempunyai
kecondongan yang lebih besar untuk menerima elektron dan menjadi
tereduksi); begitu pula sebaliknya, molekul dengan EO’ yang lebih negatif
merupakan bagian pereduksi yang lebih kuat (memiliki kecondongan yang
lebih besar untuk mendonorkan elektron dan menjadi teroksidasi). Dari
senyawa yang terdata dalam tabel 1, oksigen (EO’ = + 0,82 V) dan hidrogen
(EO’ = -0,42 V) masing-masing merupakan bagian dari pereduksi dan
pengoksidasi yang terbaik.

Tabel 1. Potensial reduksi dari reaksi paruh oksidasi-reduksi tertentu


Reaksi paruh (ditulis sebagai reduksi) E0' (V)
2H+ + 2e  H2
-
-04,2
Feredoksin-Fe3+ + 1e-  Feredoksin-Fe2+ -0,39
Ketoglutarat- + CO2 + NADH H+ -0,38
NAD+ + 2H+ + 2e-  NADH + H+ -0,32
Riboflavin + 2H+ + 2e-  Riboflavin-H2 -0,20
Dihidroksiaseton fosfat + 2H+ +2e-  Gliserol 3-fosfat -0,19
Piruvat + 2H+ + 2e-  Laktat -0,19
Oksaloasetat + 2H+ + 2e-  L-Malat -0,17
Sitokrom b-Fe3+ + 1e-  Sitokrom b-Fe2+ -0,04
Fumarat + 2H+ + 2e-  Suksinat +0,03
Sitokrom c-Fe3+ + 1e-  Sitokrom c-Fe2+ +0,25
Sitokrom a3-Fe3+ + 1e-  Sitokrom a3-Fe2+ +0,38
1/2 O2 + 2H+ + 2e-  H2O +0,82

B. Perangkai dari Dua Reaksi Paruh


Jika dua reaksi paruh dirangkai untuk menetapkan suatu reaksi oksidasi-
reduksi, maka salah satu dengan potensial reduksi yang lebih positif akan
berlangsung sebagai reduksi (seperti tertulis dalam tabel 1), dan yang lain
sebagai oksidasi (kebalikan dari reaksi reduksi). Perangkai dari reaksi paruh
untuk O2 (EO’= + 0,82 V) dan NAD+ (-0,32 V) contohnya, ditulis sebagai
berikut:
Reduksi : 1/2 O2 + 2H+ + 2e-  H2O
Oksidasi : NADH + H+  NAD+ + 2H+ + 2e-
Reaksi Redoks : 1/2 O2 + NADH + 2H+  H2O + NAD+
Pada reaksi ini, oksigen menerima elektron yang disumbangkan oleh
NADH, dan dengan demikian, oksigen direduksi dan NADH dioksidasi.
C. Perhitungan ∆G0 Reaksi Oksidasi-Reduksi
Nilai E0’ daei dua reaksi paruh dapat digunakan unuk menghitung ∆ G 0
dari reaksi redoks dengan pernyataan berikut:
∆ G0 =−nF ∆ E 0
Dimana n merupakan jumlah electron yang ditransfer, F merupakan
konstata Faraday (23,063 kal per V ekuiv.), dan ∆ E 0 merupakan perbedaan
antara potensial reduksi standar dari dua reaksi paruh.
∆ G0 negative yang besar berarti sejumlah energy dapat dilepaskan oleh
reaksi reduksi. Contohnya untuk reaksi di atas yang melibatkan reduksi O 2
oleh NADH, n=2, dan ∆ E 0 = 0,82 –(-0,32) atau 1.14V. jadi
∆ G0 =−(2)(23,063)(1,14)
∆ G0 =−52,583 kalmol−1 (−52,6 kkal mol−1)
∆ G0 dari reaksi O2- NADH menyimpulkan energetika transport electron,
dimana reoksidasi awal dari NADH selanjutnya mnegakibatkan reduksi dari
O2. Jumlah energy yang dilepaskan melalui rantai transport electron oleh
oksidasi satu molekul NADH adalah sebandin dengan energy yang
dibebaskan olek konversi anaerobic (Glikolisis) dari satu molekul D-glukosa
menjadi dua mol L-laktat (∆ G0 =−47,0 kkal ).
D. Komponen Dari Sistem Transpor Elektron
Mengenai perincian structural dan fungsional dari transport electron,
beberapa kelas khas dari karier protein redoks telah diketahui berpartisipasi.
Spesies molecular dari biomolekul ini adalah dehydrogenase terkait-pridin,
dehydrogenase terkait-flavin, protein zat besi-sulfur, ubikuinoin, dan
sitokrom.
Dehidrogenase adalah enzim milik kelompok Oksidoreduktase yang
mengoksidasi substrat dengan mengurangi akseptor electron. Lalu, Ubikinoin
adalah komponen penting yang terdapat pada membrane mitokondria
[ CITATION Dia09 \l 1057 ].
E. Dehidrogenase Terkait-Piridin
Kebanyakan pasangan elektron yang masuk ke dalam rantai respirasi
dihasilkan dari aktivitas dehidrogenase yang menggunakan koenzim NAD+
atau NADP+ (Gambar 1) sebagai penerima elektron. Golongan senyawa ini
termasuk kedalam NAD(P) pengikat dehidrogenase.

Gambar 1. Nikotinamida Adenin Dinukleotida (NAD+) dan Nikotinamida


Adenin Dinukleotida Fosfat (NADP+). (a) Bentuk teroksidasi (NAD+ dan
NADP+). Nikotinamida (bayangan abu-abu) merupakan senyawa vitamin B
kompleks dan merupakan bagian dari molekul yang berpartisipasi di dalam
pemindahan elektron. (b) Reduksi cincin nikotinamida NAD + oleh substrat.
Kedua ekuivalen senyawa pereduksi dipindahkan dari substrat (ditunjukkan
oleh RCH2OH) ke NAD+ dalam bentuk ion hidrida (: H-). Hidrogen lainnya
yang dipindahkan dari substrat menjadi H+.
Dehidrogenase pengikat piridin memindahkan dua atom hidrogen dari
substratnya. Salah satu diantaranya dipindahkan sebagai ion hidrida (: H -) ke
NAD+ atau NADP+; yang lain muncul sebagai H+ di dalam medium. Setiap
ion hidrida mengangkut dua ekuivalen pereduksi; yang satu dipindahkan
sebagai atom hidrogen ke karbon no 4 pada cincin nikotinamida, yang lain
sebagai elektron ke cincin nitrogen (Gambar 1). Beberapa golongan yang
penting dicantumkan pada gambar tabel 2.

Tabel 2. Reaksi Penting yang Dikatalisis Pengikat NAD(P) Dehidrogenase


Yang Berikatan dengan NAD Letak
Isositrat + NAD+ ⇄ -ketoglutarat + CO2 + NADH + H+ M
-ketoglutarat + KoA + NAD+ ⇄ subsinil-KoA + CO2 +
M
NADH + H+
L-Malat + NAD+ ⇄ oksaloasetat + NADH + H+ M dan C
Piruvat + KoA + NAD+ ⇄ asetil KoA + CO2 + NADH +
M
H+
Gliseraldehida 3-fosfat + Pf + NAD ⇄ 1,3-difisfigliserat +
C
NADH
Laktat + NAD+ ⇄ Piruvat + NADH + H+ C
Yang Berikatan dengan NADP Letak
Isositrat + NADP+ ⇄ -ketoglutarat + CO2 + NADPH + H+ M dan C
Glukosa-6-fosfat + NADP+ ⇄ 6-fosfoglukonat + NADPH +
C
H+
NAD atau NADP Letak
L-Glutamat + H2O + NAD + (NADP+) ⇄ -ketoglutarat +
M
NH3 + NADH (NADPH) + H+

Semua mengkatalis reaksi dapat balik dari jenis reaksi seperti keterangan
berikut ini:
 Substrat tereduksi + NAD+ ↔ substrat teroksidasi + NADH + H+
 Substrat tereduksi + NADP+ ↔ substrat teroksidasi + NADPH + H+

Dehidrogenase yang berikatan dengan piridin sebagian besar bersifat


spesifik bagi NAD+, tetapi jenis lain memerlukan NADP+ sebagai penerima
elektron, seperti glukosa 6-fosfat dehidrogenase. Sebagian kecil seperti
glutamat dehidrogenase, dapat bereaksi dengan NAD+ atau NADP+.
Beberapa dehidrogenase yang berikatan dengan piridin terletak di dalam
sitosol, mitokondria, dan yang lain di dalam kedua organ. Dehidrogenase
sitosol hanya dapat bereaksi dengan nukleotida piridin sitosol. Begitupun juga
dengan dehidrogenase mitokondria hanya dapat bereaksi dengan nukleotida
piridin mitokondria di dalam matriks. Kumpulan NAD dan NADP sitosol dan
mitokondria dipisahkan oleh membrane mitokondria sebelah dalam, yang
bersifat tidak permeable terhadap koenzim ini.
Dehidrogenase yang berikatan dengan NAD yang berfungsi di dalam
katabolisme karbohidrat yaitu gliseraldehida fosfat dihirgenase dan laktat
dehidrogenase pada sistem glikolitik yang terletak dalam sitosol, dan piruvat
dehidrogenase yang terdapat dalam mitokondria. Terdapat tiga NAD pengikat
dehidrogenase yang berpartisipasi di dalam siklus asam sitrat di dalam
mitokondria yaitu malat dehidrogenase, isositrat, dan α-ketoglutarat.
dehidrogenase mitokondria yang penting lainnya adalah 3-hidroksiasil-KoA
dehidrogenase pada siklus oksidasi asam lemak. β-hidroksibutirat
dehidrogenase dan glutamate dehidrogenase yang berfungsi di dalam
katabolisme asam amino [ CITATION ALL82 \l 1057 ].
F. Dehidrogenase Terkait-Flavin
Sepasang ekuivalen pereduksi dipindahkan dari NADH ke NADH
dehidrogenase yang terletak di dalam membran mitokondria sebelah dalam
pada tahap selanjutnya di dalam jalur utama transport elektron. Gugus
prostetik yang terikat kuat pada NADH dehidrogenase menjadi tereduksi pada
rekasi ini (gambar 2). Gugus prostetik ini yaitu flavin mononukleotida (FMN)
mengandung suatu molekul B2 atau riboflavin. NADH dehidrogenase
merupakan anggota golongan flavin pengikat dehidrogenase atau
flavoprotein. Pemindahan dua ekuivalen pereduksi dari NADH ke NADH
dehidrogenase (Di sini ditunjukkan oleh E-FMN) mereduksi FMN menjadi
FMNH2. Dehidrogenase terkait-flavin mengkatalisis reaksi umum berikut ini:

NADH + H+ + E-FMN ↔ NAD+ + E-FMNH2


Gambar 2. Pemindahan ekuivalen pereduksi NADH ke flavin
mononukleotida (FMN), gugus prostetik dehidrogenase. R menggambarkan
rantai sisi lima karbon yang terfosforilasi.

G. Protein Zat Besi-Sulfur


Komponen ini merupakan protein yang karakteristik dengan kandungan
zat besi dan sulfur asam labil stoikiometrik. Karena penemuan pertama dari
protein zat besi-sulfur, feredoksin, dalam suatu bakterium anaerobik, yang
lain diisolasi dari mikroorganisme lain. Sebagai karier elektron (Fe 3+ ↔ Fe2+),
protein dari jenis ini berkaitan dengan transpor elektron fotosintetik, demikian
juga dengan fotorespirasi. Sejumlah bermakna dari protein zat besi-sulfur
telah diidentifikasi dalam rantai transpor elektron yang berkaitan dengan
karier pernafasan lain. Contohnya, flavoprotein dehidrogenase NADH dan
dehidrogenase suksinat masing-masing memiliki 24 dan tujuh pusat zat besi-
sulfur (Fe.S) per molekul.
H. Sistem Transpor Elektron Pada Mamalia
Matriks suatu mitokondrion, dimana oksidasi atom karbon dari molekul
bahan bakar bertranspirasi, bertindak sebagai suatu sumber yang kaya NaDH,
donor elektron utama dari pernafasan, dan juga FADH2.
Gambar 3. Hem A dari sitokrom a dan a3

Berikut ini skema transpor elektron dari NADH dan FADH2 yang
dihasilkan melalui siklus TCA, ke oksigen (Fe.S dan KoQ masing-masing
merupakan pusat zat besi-sufur dan koenzim Q ubikuinon, H+ mengacu pada
translokasi proton dari matriks ke sisi sitosilik membran mitokondria bagian
dalam).

Sukisinat

FAD sit b560 Kompleks II


Fe.S

Kompleks I Kompleks III Kompleks IV

NADH FMN KoQ Sit. b566 sit. b562 sit. c sit aa3 O2
Fe.S Fe.S sit. c1

H+

Gambar 4. Skema transpor elektron dari NADH dan FADH2

Reaksi yang mentransfer elektron pada askeptor terminal O2 pada


membran bagian dalam dari suatu mitokondrion mamalia diringkaskan dalam
gambar. Secara fungsional, transpor elektron terdiri dari empat kompleks
enzim protein-lemak:
1. Kompleks I NADH: Ubikuinon oksidoreduktase
2. Kompleks II Suksinat: Ubikuinon oksidoreduktase
3. Kompleks III Ubikuinol: Ferisitokrom c oksidoreduktase
4. Kompleks IV Ferisitokrom c: Oksigen reduktase

Perhatikan bahwa sementara dua elektron NADH memasuki rantai


transfer ke FMN (koenzim NADH dehidrogenase) dari kompleks I, dua
elektron yang dihasilkan oleh oksidasi suksinat masuk melalui reduksi
koenzim FAD dari dehidrogenase suksinat, yang merupakan suatu komponen
kompleks II. Pusat redoks (akseptor dan donor elektron) dalam kompleks I
dalah FMN dan pusat Fe.S dan pada kompleks II, FAD, sit b 560 dan pusat
Fe.S. Kedua kompleks mentransfer elektron ke ubikuinon untuk
menghasilkan ubikuinol (ubikuinon tereduksi). Pada kompleks II, peranan sit
b560 sebagai pusat redoks masih dipermasalahkan. Kompleks III mentransfer
elektron dari ubikuinol ke ferisitokrom c (status Fe 3+) dan karier elektron
termasuk tiga sitokrom (b566, b562, dan c1) dan pusat Fe.S. Kompleks IV
melengkapi transfer elektron dari ferisitokrom c (Fe2+) ke oksigen molekular
melalui sitokrom a dan a3 dari kompleks IV.
I. Ubikuinon (KoQ)
Kuinon yang berperan serta dalam transpor elektron adalah kuinon yang
dapat larut dalam lipid. Ubikuinon merupakan koenzim larut lemak yang
bertindak sebagai karier elektron. Ubi mengacu pada keberadaan melimpah
dari kelas kuinon. Kuinon merupakan senyawa yang larut dalam lipid yang
banyak terdistribusi di alam dan ditemukan pada hampir di semua
organisme[ CITATION Muh14 \l 1057 ]. Kuinon dapat ditemukan pada
mikroorganisme, tumbuh-tumbuhan, dan hewan. Suatu ubikuinon juga
disebut koenzim Q (KoQ). Kuinon digolongkan ke dalam dua kelompok
utama yaitu ubikuinon (1-methyl-2-isoprenyl-3,4-
dimethoxyparabenzoquinone) dan menakuinon (1-isoprenyl-2-methyl-
naphtho-quinone).
OH
O
C
C
OCH3 C C CH3 CH3
OCH3 C C CH3 CH3
2H+ + 2e
OCH3 C C (CH3 C C CH2)n H
OCH3 C C (CH3 C C CH2)n H H
C H C

O OH

Ubikuinon teroksidasi (KoQ) Ubikuinon tereduksi (KoQH2)

Ubikuinon berfungsi dalam mengumpulkan ekuivalen pereduksi dari


NADH dehidrogenase dan flavin pengikat dehidrogenase yakni suksinat
dehidrogenase dan asil lemak KoA dehidrogenase pada siklus oksidasi lemak
[ CITATION NiM16 \l 1057 ].
Ubikuinon merupakan suatu turunan kuinon dengan rantai samping non-
polar, panjang, terdiri dari unit isoprenoid (lima-karbon bercabang). Beberapa
jenis KoQ ditemukan berbeda dalam jumlah unit isopren dalam rantai
sampingnya. Mitokondria mamalia memiliki suatu KoQ dengan sepuluh
isoprenoid pada rantai sampingnya (KoQ10), sementara beberapa
mikroorganisme mempunyai suatu KoQ dengan enam unit isoprenoid pada
rantai sampingnya (KoQ6). Jika KoQ berpartisipasi dalam transfer elektron,
maka didapatkan atau hilang dua atom hidrogen (2H+ + 2e).
Ubikuinon merupakan kuinon utama dari sistem transpor elektron
mitokondria, yang juga memiliki peranan pada transpor elektron pada bakteri.
Pada kebanyakan organisme Gram-positif, menakuinon menggantikan
ubikuinon, dan kedua kuinon tersebut terdapat pada Enterobacteriaceae.
J. Sitokrom
Sitokrom merupakan suatu kelas protein, seperti protein zat besi-sulfur,
mengandalkan potensial redoks dari atom zat besi (Fe3+ ↔ Fe2+) untuk
mentransfer elektron. Pada eukariot, suatu varietas dari sitokrom ditemukan
dalam mitokondria (rantai pernafasan) dan retikulum endoplasmik (reaksi
hidroksilasi). Sitokrom diklasifikasi sebagai famili, dikenal sebagai a, b, atau
c. Sebutan tersebut mengacu pada karakteristik khas dari pita aborbans α
pada setiap jenis, status tereduksi, terdapat dalam rentang hijau-merah dari
spektrum.
Semua sitokrom memiliki gugusan zat besi poririn dan dengan demikian
merupakan protein hem. Sitokrom b dan c, seperti mioglobin dan
hemoglobin, memiliki zat besi-protoporfirin IX sebagai gugusan hemnya,
yang terikat secara kovalen dengan protein dalam sitokrom c tetapi bukan
dalam sitokrom b. Pada sitokrom c dan c 1 (sit c dan sit c1) dari transpor
elektron, hem terikat secara kovalen melalui ikatan tiosfer kepada dua residu
sisteinil. Gugusan zat besi-porifirin dari sitokrom a dan a 3 (sit a dan sit a 3)
merupakan hem A yang terikat secara non kovalen. Suatu moelekul yang
berbeda dari protoporifin IX dalam suatu rantai hidrokarbon panjang yang
menggantikan satu dari gugusan metil. Perbedaan dalam struktur hem ini atau
perlekatan hem merupakan penyebab dari spekta absorpsi khas dari sitokrom
yang tereduksi.
Tujuh sitokrom telah diidentifikasi dalam rantai transpor elektron
mamalia (b560, b566, c, c1, a, dan a3). Sitokrom c, salah satu dari beberapa karier
elektron yang mudah diekstraksi, telah dimurnikan dari banyak sumber dan
perbandingan rangkaian asam amino protein dari banyak spesies sangat
menyumbang pada pendekatan molekular untuk penelitian evolusi biokimia
dari makromolekul.

Gambar 4. Hem C dari sitokrom c dan c1 yang berikatan secara kovalen


dengan gugusan sulfhidril dari dua sistein

Sitokrom a dan a3 terdapat sebagai suatu protein oligomerik disebut


sitokrom oksidasi (sit aa3) dan merupakan akseptor sitokrom terminal dalam
mentransfer elektron ke O2. Kompleks sit aa3 memiliki dua hem A (Fe), dua
atom tembaga, dan kedua ion logam berfungsi dalam transfer elektron.
Transfer elektron dalam stadium akhir dari transpor diduga berlangsung
sebagai berikut: Sit a → Sit a3 → O2, dengan tembaga (Cu2+ ↔ Cu+) yang
berpartisipasi dalam transfer elektron dari sit a menjadi sit a3.
K. Energetika Transpor Elektron dan Sistesis ATP
Elektron mengalir melalui komponen rantai transpor elektron seiring
dengan meningkatkanya potensial reduksi. Potensial reduksi masing-masing
redoks berada di antara reduktor kuat NADH sampai oksidator terminal O 2
[ CITATION Rob06 \l 1057 ].
Transfer elektron pernafasan menghasilkan penurunan yang berlanjut
dalam energi bebas sebagai pasangan elektron yang disampaikan dari NADH
ke O2 (-52,6 kkal/mol). Mobile koenzim ubikuinon  (Q) dan sitokrom c
berfungsi sebagai penghubung antara kompleks yang berbeda pada rantai
transpor elektron .Ubikuinon mentransfer elektron dari kompleks I atau II
menuju kompleks III . Sitokrom c mentransfer elektron dari kompleks III
menuju kompleks IV . Kompleks IV menggunakan elektron untuk mereduksi
O2 menjadi air.
Gambar 5. Skema penurunan energi bebas sebagai pasangan elektron
yang diangkut ke oksigen

Sejumlah besar energi dilepaskan selama proses transpor elektron.


Sebagian besar energi ini disimpan dalam kekauatn protonmotive yang
mendorong sintesis ATP. Ini adalah rangkaian transpor elektron menuju
kekuatan protonmotive yang membedakan transpor elektron membran terkait
dari contoh-contoh lain pada transpor elektron.
DAFTAR PUSTAKA

Hanif, M. (2014). Aplikasi Teknologi Hijau Untuk Pemantauan Kualitas


Lingkungan Berbasis Struktur Komunitas Mikroba. Jurnal Teknologi
Lingkungan, 51-58.

Horton, R. (2006). Principles of Biochemistry. USA: Pearson Education.

Lehninger, A. L. (1982). Principles of Biochemistry. New York: Worth Publisher.

Martina, D. (2009). Peran Suplementasi Koenzim Q10, Vitamin C, E, dan Ekstrak


Jahe pada Penyakit Degeneratif hingga Infertilitas. Jurnal Kedokteran
Indonesia, 836.

Sukmawati, N. M. (2016). Bioenergitika. Denpasar: Universitas Udayana.