- Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já
existentes, sempre às custas de energia (ATP). São as Sintetases.
São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram em média 109 a 1012 vezes a
velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de
reação.
Atuam em concentrações muito baixas e em condições suaves de temperatura e pH.
Possuem todas as características das proteínas. Podem ter sua atividade regulada. Estão quase sempre
dentro da célula, e compartimentalizadas.
COFATORES ENZIMÁTICOS E COENZIMAS
Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função
de uma enzima. Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na
ausência deles, a enzima é inativa.
A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de apoenzima.
Enzima + Cofator, chamamos de holoenzima.
Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto
com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos:
- Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato.
- Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima.
- Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados.
Composto que é transformado por uma enzima que se une a uma zona ativa, onde se produz ima
catálise, que no exemplo conduz a uma formação de produtos.
A zona sombreada são os aminoácidos desta enzima (proteína) que configuram, neste caso, o centro
ativo da enzima.
Alguns modelos procuram explicar a especificidade substrato/enzima:
- Modelo Chave/Fechadura que prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação, que seria
rígido como uma fechadura. No exemplo da figura abaixo, uma determinada região da proteína - o
módulo SH2 - liga-se à tirosina fosfatada, que se adapta ao sítio ativo da enzima tal como uma chave
faz a sua fechadura.
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
Os inibidores enzimáticos são compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima. A inibição
enzimática pode ser reversível ou irreversível;
Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível:
Inibição Enzimática Reversível Competitiva:
Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio próprio de ligação, podendo estar
ligado à mesma ao mesmo tempo que o substrato;
REGULAÇÃO ENZIMÁTICA
Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do
metabolismo celular. Esta modulação é essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos
pela célula.
Além dos mecanismos já citados de modulação de atividade enzimática - por variação da concentração
do substrato, ou por inibição enzimática, por exemplo - existem 2 modelos de regulação enzimática
mais conhecidos:
- Modulação Alostérica
Ocorre nas enzimas que possuem um sítio de modulação, ou alostérico, onde se liga de forma não-covalente um
modulador alostérico que pode ser positivo (ativa a enzima) ou negativo (inibe a enzima).
Um modelo muito comum de regulação alostérica é a inibição por "feed-back", onde o próprio produto da
reação atua como modulador da enzima que a catalisa.
− Modulação Covalente:
Ocorre quando há modificação covalente da molécula da enzima, com conversão entre formas
ativa/inativa.