Nama : Daffa Aulia Syaharani

NIM : 31101900023
SGD : 9

Learning Issue
1. Apa saja karakteristik dari immunoglobulin?

karakteristik IgG IgM IgA IgD IgE

Struktur monomer pentamer Dimer monomer monomer

dengan
komponen
sekretoris
Jumlah 80% 5 – 10% 10 – 15 % 0,2% 0,002%
antibody
dalam serum
Lokasi Darah, limfe, Permukaan sel Produk Permukaan Terikat pada
lumen usus B sekresi sel B permukaan
basofil
Rantai gamma α(alpha) µ(mu) delta epsilon
Fungsi Mengaktifkan Sebagai Melindungi Sebagai Ikut serta dalam
fagositosis, antibody permukaan Reseptor mendeteksi alergi
menetralisir pertama yang mukosa untuk antigen dan melawan
antigen, dihasilkan dengan yang memicu parasite
melindungi dalam suatu mencegah aktivasi sel B
neonatus respon imun proteolisis
Berat 160.000 dalton 165.000 200.000 dalton
dalton
Berat 150.000 900.000 320.000 185.000 200.000
molekul sebagai seperti
pentamer keping logam
Ikatan sel Mononuclear Neutrophil Limfosit Reseptor sel Basophil
Limfosit limfosit reseptor sel B B Sel mast
 Neutrophil limfosit
trombosit
Rantai H delta mu alpha delta etta

Parameter IgG1 IgG2 IgG3 IgG4

Tipe rantai H Gamma 1 Gamma 2 Gamma 3 Gamma 4
Berat molekul 146.000 146.000 dalton 170.000 dalton 146.000 dalton
dalton
Ikatan disulfida 2 4 11 2
rantai inter H
pada hinge
Jumlah alotipe 4 1 13 0

Sumber : Mahfudloh, Laukha. 2015. Perubahan Imunoglobulin G dan

Imunoglobulin A pada Qori Penghafal Al – Quran di
Yayasan Baitul Quran Indonesia – Depok. Fakultas
 Kedokteran dan Ilmu Kesehatan, UIN Syarif
Hidayatullah Jakarta
Bratawidjaja, Karnen Garna dan Iris Rengganis. 2018. Imunologi
Dasar. Jakarta : Fakultas Kedokteran Universitas
Indonesia
Murphy, Kenneth and Casey Weaver. 2017. Janeway’s
Immunobiology 9th Edition. New York : Garland Science
Abbas AK, Lichtman AH, Piillai S. 2016. Basic Immunology.
Singapore: Elsevier Inc

2. Apa saja variasi dari struktur molekul immunoglobulin dan

jelaskan!
- Kombinasi rantai polipeptida dari immunoglobulin adalah rantai ringan dan
berat yang dihubungan dengan ikatan disulfida.
Sebagian besar merupakan kombinasi dari masing masing 2 rantai berat
dan ringan, namun juga ada sampai 10 rantai berat dan ringan.
Tiap rantai berat sejajar dengan 1 rantai ringan sehingga membentuk 1
pasang berat dan ringan serta selalu ada sedikitnya 2 pasang dan paling
banyak 10 pasang didalam setiap immunoglobulin.

Sumber : Hall, John E.2016. Guyton and Hall : Textbook of Medical

Physiology 12th Edition. Singapore : Elsevier

- Semua molekul immunoglobulin mempunyai 4 rantai polipeptida dasar

yang terdiri atas 2 rantai berat ( heavy chain) dan 2 rantai ringan (light
chain) yang identik serta dihubungkan satu samalain oleh ikatan disulfida.
Sumber : Bratawidjaja, Karnen Garna dan Iris Rengganis. 2018. Imunologi
Dasar. Jakarta : Fakultas Kedokteran Universitas
Indonesia
- Bagian variable rantai L dan rantai H yang membentuk ujung dari Fab
menentukan sifat khas dari antibody. Oleh karena itu setiap
immunoglobulin memiliki 2 Fab, maka struktur dasar immunoglobulin
dapat mengikat dua determinan antigen.
1). Rantai L
Pada setiap manusia sehat dijumpai 2 macam rantai L, masing
masing dinamakan sebagai rantai K ( rantai kappa ) dan rantai
lambda dengan perbandingan rantai K 65% dan rantai lambda
35% atau dengan rasio 2:1. Kedua rantai ini memiliki berat molekul
yang sama 23000.
2). Rantai H
Rantai H ini menyebabkan perbedaan diantara kelima khas
immunoglobulin, walaupun sama sama memiliki rantai K dan rantai
gamma.
Rantai H dari IgA dinamakan rantai α(alpha)
Rantai H dari IgM dinamakan rantai µ(mu)
Rantai H dari IgD dinamakan rantai delta
Rantai H dari IgE dinamakan rantai etta
Rantai H dari IgG dinamakan rantai gamma
Sumber : Mahfudloh, Laukha. 2015. Perubahan Imunoglobulin G dan
Imunoglobulin A pada Qori Penghafal Al – Quran di
Yayasan Baitul Quran Indonesia – Depok. Fakultas
Kedokteran dan Ilmu Kesehatan, UIN Syarif
Hidayatullah Jakarta
Abbas AK, Lichtman AH, Piillai S. 2016. Basic Immunology.
Singapore: Elsevier Inc