MAKALAH KIMIA PANGAN

( Protein 1 )

OLEH :

KELOMPOK 5

1. Alung Magfira Aulia (Q1A119066)

2. Aulia Hamka Tabrani (Q1A119068)
3. Ladi Harloni (Q1A119078)
4. Sitti Luthfia Muthia (Q1A119057)
5. Sarni Yunita Sari (Q1A119093)
6. Wa Ode Neniasti (Q1A119100)
7. Nurmawati (Q1A119087)
8. Sitti Nurfina (Q1A119056)
9. Prita Dwi Damayanti (Q1A119088)

JURUSAN ILMU DAN TEKNOLOGI PANGAN

FAKULTAS PERTANIAN
UNIVERSITAS HALU OLEO
KENDARI
2020

1
 DAFTAR ISI

HALAMAN SAMPUL i
DAFTAR ISI ii
KATA PENGANTAR iii
BAB 1 PENDAHULUAN
A. Latar Belakang 1
B. Rumusan Masalah 3
C. Tujuan Instruksional Umum (TIU) 3
D. Tujuan Instruksional Khusus (TIK) 3
BAB 2 PEMBAHASAN
A. Jenis-jenis Asam Amino 4
B. Hirarkis Struktur Protein 11
C. Prinsip-prinsip Denaturasi Protein 15
BAB 3 PENUTUP
A. Kesimpulan 19
B. Saran 19
DAFTAR PUSTAKA 20
SOAL DAN JAWABAN 21

2
 KATA PENGANTAR

Puji syukur kehadirat Allah SWT atas limpahan rahmat dan anugrah dari-
Nya kami dapat menyelesaikan makalah tentang “Protein 1” ini. Sholawat dan
salam semoga senantiasa tercurahkan kepada junjungan besar kita, Nabi
Muhammad SAW yang telah menunjukkan kepada kita semua jalan yang lurus
berupa ajaran agama islam yang sempurna dan menjadi anugrah terbesar bagi
seluruh alam semesta.

Kami sangat bersyukur karena dapat menyelesaikan makalah yang

menjadi tugas Kimia Pangan dengan judul “Protein 1”. Disamping itu, kami
mengucapkan banyak terimakasih kepada semua pihak yang telah membantu kami
selama pembuatan makalan ini berlangsung sehingga dapat terealisasikanlah
makalah ini.

Demikian yang dapat kami sampaikan, semoga makalah ini dapat

bermanfaat bagi para pembaca. Kami mengharapkan kritik dan saran terhadap
makalah ini agar kedepannya dapat kami perbaiki. Karena kami sadar, makalah
yang kami buat ini masih banyak terdapat kekurangannya.

Kendari, 03 Maret 2020

Penyusun

3
 BAB I PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Protein (protos yang berarti ”paling utama”) adalah senyawa organik
kompleks yang mempunyai bobot molekul tinggi yang merupakan polimer
dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan
ikatan peptida. Peptida dan protein merupakan polimer kondensasi asam
amino dengan penghilangan unsur air dari gugus amino dan gugus
karboksil.Jika bobot molekul senyawa lebih kecil dari 6.000, biasanya
digolongkan sebagai polipeptida. Proetin banyak terkandung di dalam
makanan yang sering dikonsumsi oleh manusia. Seperti pada tempe, tahu, ikan
dan lain sebagainya. Secara umum, sumber dari protein adalah dari sumber
nabati dan hewani. Protein sangat penting bagi kehidupan organisme pada
umumnya, karena ia berfungsi untuk memperbaiki sel-sel tubuh yang rusak
dan suplai nutrisi yang dibutuhkan tubuh. Maka, penting bagi kita untuk
mengetahui tentang protein dan hal-hal yang berkaitan dengannya. Protein
merupakan salah satu dari biomolekul raksasa selain polisakarida, lipid dan
polinukleotida yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Protein
adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan
polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama
lain dengan ikatan peptida. Molekul protein itu sendiri mengandung karbon,
hidrogen, oksigen, nitroge dan kadang kala sulfur serta fosfor.Protein
dirumuskan oleh Jons Jakob Berzelius pada tahun 1938.
Protein adalah polimer dari sekitar 21 asam amino yang berbeda
bergabung bersama oleh ikatan peptida. Karena berbagai sisi rantai yang
terjadi ketika asam amino ini dihubungkan bersama-sama, protein yang
berbeda mungkin memiliki sifat kimia yang berbeda dan banyak berbeda
struktur sekunder dan tersier. Berbagai asam amino bergabung dalam rantai
peptida yang ditunjukkan pada gambar 3-1. Asam amino dikelompokkan
berdasarkan sifat kimia dari rantai samping (Krull dan Wall 1969). Rantai
samping mungkin Polar atau nonpolar. Tingkat tinggi residu asam amino
kutub dalam protein meningkatkan kelarutan air. Rantai sisi yang paling kutub

4
adalah mereka dari asam amino dasar dan asam. Asam amino ini hadir pada
tingkat tinggi dalam albumin larut dan globulins. Sebaliknya, protein gandum,
gliadin dan glutenin, memiliki tingkat yang rendah dari rantai sisi kutub dan
cukup tidak larut dalam air. Asam amino asam juga dapat hadir dalam protein
dalam bentuk Amida, glutamin dan Asparagina. Hal ini meningkatkan
kandungan nitrogen protein. Gugus hidroksil di rantai samping dapat menjadi
terlibat dalam hubungan Ester dengan asam fosfat dan fosfat. Asam amino
sulfur dapat membentuk disulfida lintas-link antara rantai peptida tetangga
atau antara DIF Illinois dari rantai yang sama. Prolin dan hydroxyproline
memaksakan signifikan struktural keterbatasan pada geometri dari rantai
peptida. Protein terjadi pada hewan serta produk sayur dalam jumlah yang
penting. Di negara maju, orang mendapatkan banyak protein mereka dari
produk hewani. Di bagian lain dunia, porsi utama protein makanan berasal
dari produk tanaman. Banyak protein tanaman kekurangan satu atau lebih
asam amino esensial ( John M dan Demandition, 1999 ).
Nama “Prottein” berasal dari Bahasa Yunani (Greek). “Primary, holding
first place” yang berarti menduduki tempat yang terutama. Mulder, seorang
ahli kimia Belanda, mengisolasi susunan tubuh yang mengandung nitrogen
dan menamakannya protein terdiri dari satuan dasarnya yaitu asam amino
(biasa disebut juga unit pembangun protein). Otot (urat daging ), kkulit,
rambut, jantung, paru-paru, otak, dan alat tubuh lainnya bila dianalisa terdiri
dari protein ( Suhardjo dan Clara M.Kurharto, 1992 ).
Semua protein tersusun dari asam-asam amino yang dihubungkan oleh
ikatan peptida. Ikatan peptida ini terbentuk dari reaksi kondensasi antara
gugusamin dan gugus karboksilat dari asam-asam amino. Peptida-peptida
yang mengandung lebih dari tiga asam-asam amino akan membentuk ko
mpleks kelat yang berwarna dengan ion tembaga pada suasana alkali yang
dikenal dengan reaksi Biuet. Berdasarkan intensitas warna yang terbentuk
konsentrasi total protein dapat diukur dengan spektrofotometer pada panjang
gelombang sinar tampak (Krohn, 2005).

5
B. Rumusan Masalah

1. Apa saja jenis-jenis asam amino

2. Bagaimana hirarkis struktur protein
3. Apa itu denaturasi protein

C. Tujuan Intruksional Umum

Tujuan instruksional umum dari makalah ini adalah mahasiswa mampu

memahami tentang jenis-jenis asam amino dalam protein

D. Tujuan Instruksional Khusus

Tujuan instruksional khusus dari makalah ini adalah sebagai berikut :

1. Mahasiswa dapat meyebutkan hal-hal yang menyebabkan denaturasi

protein?
2. Mahasiswa dapat memahami mengapa protein yang mengalami denaturasi
menjadi kehilangan fungsi biologisnya ?
3. Mahasiswa dapat menjelaskan pengertian denaturasi ?
4. Mahasiswa dapat menyebutkan salah satu ciri yang mengalami denaturasi ?
5. Mahasiswa dapat menjelaskan pengertian asam amino ?
6. Mahasiwa dapat menjelaskan pengertian asam amino non esensial dan asam
amino esensial ?
7. Mahasiswa dapat menjelaskan glikoprotein dan berikan contohnya ?
8. Mahasiswa dapat menjelaskan protein adalah suatu makromolekul yang
komponen utamanya adalah ?
9. Mahasiswa dapat menyebutkan apa saja yang termasuk asam amino
esensial?
10. Mahasiswa dapat mengetahui fungsi sistein ?

6
 BAB II PEMBAHASAN

A. Jenis-jenis Asam Amino

Asam amino adalah suatu molekul kimia yang ada protein dan
merupakan pembentuk protein. Asam amino memiliki ciri khusus yakni
terdiri dari persenyawaan atom nitrogen (N), karbon (C) , Oksigen (O) dan
hydrogen (H) yang membentuk suatu senyawa, dimana masing-masing
senyawa memiliki gugus fungsi amida (-NH), gugus karboksilat (-COO), dan
sekurang-kurangnya memiliki atom C berkarakter karbon kiral (C*).
- Jenis- jenis Asam Amino
Secara umum asam amino dibagi menjadi dua bagian besar yakni asam
amino esensial dan non esensial. Asam esensial diperlukan oleh tubuh namun
tidak dapat diproduksi sendiri oleh tubuh, sedangkan asam amino non
esensial bisa dibentuk sendiri oleh tubuh.

1. Jenis Asam Amino Esensial

Asam amino esensial adalah jenis asam amino yang tidak bisa
disintesis di dalam tubuh dan hanya terdapat di dalam makanan saja. Anda
harus mengonsumsi makanan yang mengandung asam amino. Asam amino
esensial adalah jenis-jenis asam amino yang tidak dapat disentesa sama sekali
oleh hewan atau yang disentesa dalam jumlah yang kurang mencukupi untuk
mendukung pertumbuhan maksimum. Asam amino esensial , harus diperoleh
dari makanan dalam bentuk siap pakai. Delapan asam amino bersifat esensial
dan harus terdapat dalam makanan manusia dewasa (asam amino yang
kesembilan, histidin, esensial bagi bayi).

Adapun jenis asam amino esensial yaitu:

 Leusin
Untuk kecerdasan, perkembangan otak dan tubuh anak, jenis asam
amino ini juga mampu mengatur kadar gula dan keseimbangan
nitrogen dalam tubuh.

7
  Lisin
Berfungsi dalam mengatur dan menyebarkan vitamin B3 serta
membantu melawan virus dan racun yang masuk ke dalam tubuh.
 Isoleusin
Untuk pembentukan otot dan sumber energi tubuh, jenis asam amino
ini juga berfungsi mencegah kelainan dan kerusakan sel jaringan
tubuh.
 Valin
Valin berfungsi dalam pengendalian kekuatan otot tubuh, mengatur
jaringan dan pembuluh darah.
 Treonin
Mengatur dan mengolah nutrisi yang masuk ke dalam tubuh.
 Histidin
Jenis asam amino yang berfungsi dalam pertumbuhan dan
perkembangan otak bayi, mengatasi alergi, menjaga kesehatan syaraf,
membantu mengeluarkan racun dan kesehatan reproduksi.
 Fenilalanin
Mengatur mood dengan cara mengelola protein dan zat kimia yang
masuk ke dalam tubuh.
 Triptofan
Mengatur mood dengan cara mengelola protein dan zat kimia yang
masuk ke dalam tubuh.
 Metionin
Mengatur zat kolin dan kreatin.

2. Jenis Asam Amino Non Esensial

Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat dibuat di dalam tubuh
manusia. Bahan bakunya berasal dari asam amino lainnya. Asam amino non
esensial adalah jenis asam amino yang bisa disintesis di dalam tubuh
melalui proses transaminasi. Beberapa makanan tertentu juga mengandung

8
asam amino nonesensial. Dari 20 asam amino yang ditemukan pada
manusia, 11 diantaranya merupakan asam amino nonesensial.

Adapun jenis asam amino non esensial yaitu:

 Alanin
Alanin ini digambarkan sebagai pembentuk otot dan penghasil energi
tubuh, alanin juga berfungsi dalam pembentukan kekebalan tubuh.
 Arginin
Arginin fungsinya untuk meregenerasi sel dan jaringan tubuh, jadi
asam amino jenis ini sangat diperlukan dalam penyembuhan luka, juga
berfungsi dalam produksi hormon pertumbuhan badan dan sistem
imunitas tubuh.
 Asparagin
Jenis asama amino yang berfungsi dalam keseimbangan syaraf,
mengurangi kelelahan tubuh, sistem imun dan berperan dalam sintesis
DNA.
 AsamAspartat
Asam amino yang berfungsi dalam meningkatkan stamina tubuh,
pembentukan antibodi, peningkatan aktivitas enzim dan melindungi
organ hati.
 Sistein
Sistein berfungsi sebagai antioksidan, pelindung tubuh dari radikal
bebas, senyawa penyehat rambut, untuk pertumbuhan dan regenarasi
kulit. Jenis asam amino ini termasuk yang mengandung sulfur.
 AsamGlutamat
Jenis asam amino sangat berperan penting dalam mengangkut glutamat
dan asam amino dalam darah. Asam glutamat juga membantu dalam
proses penyembuhan luka dan mengurangi resiko kerusakan sel otak.
 Glutamin
Glutamin berfungsi untuk kekebalan tubuh, anti depresi, berperan
dalam sistem pencernaan dan terlibat pada proses sintesis DNA.

9
  Glisin
Glisin membentuk sel darah merah, merupakan bagian dari enzim yang
menghasilkan energi dan terlibat pada proses metabolisme glikogen.
 Prolin
Berperan penting dalam mempengaruhi tingkat gizi seseorang, prolin
ialah komponen dalam penyusunan tulang rawan dan sendi, prolin juga
berfungsi dalam menjaga otot jantung.
 Serin
Serin berperan penting dalam metabolisme lemak, pembentukan
jaringan tubuh dan pembentukan imunitas.
 Tirosin
Tirosin dapat berfungsi mengurangi lemak dan mengendalikan nafsu
makan.

Tabel 1. Asam amino

Asam Amino
Symbol Berat Rumus Struktur
3 1
N Molek-
Nama huru hu
o ul
-f ruf

1 Histidin His I 155.2

2 Alanine Ala A 89.1

10
3 Valin Val V 117.1

4 Leusin Leu L 131.2

5 Isoleusin IIe I 131.2

6 Triptofan Trp W 204.2

7 Metionin Met M 149.2

8 Fenilalani Phe F 165.2

n

9 Prolin Pro P 115.1

11
10 Serin Ser S 105.1

11 Treonin Tre T 119.1

12 Sistein Cys C 121.1

13 Tirosin Tyr Y 181.2

14 Asparigin Asn N 132.1

15 Glutamin Glu E 146.1

16 Asam Asp D 133.1

aspartat

12
17 Asam Glu E 147.1
glutamat

18 Lisin Lys K 146.2

19 Arginine Arg R 174.2

20 Glisin Gly G 75.1

B. Hirarkis Struktur Protein

13
 Protein secara biologis merupakan polimer aktif yang terdiri dari asam
amino yang di hubungkan oleh ikatan kovalen peptide. Protein memiliki
banyak bentuk/struktur tiga dimensi yang berbeda. Struktur yang paling
sederhana dan memiliki aktifitas biologis dari protein disebut struktur bentuk
awal. Struktur protein kebanyakan tidak teratur dalam pengulangannya,
sehingga akibatnya protein disebut senyawa yang digambarkan memiliki
segmen yang besar dengan struktur acak. Struktur acak dari protein juga
biasanya disebut dengan kumparan acak.
Struktur protein merupakan penentu dari fungsi dari protein itu sendiri.
Struktur protein secara garis besar dapat di kelompokkan menjadi empat
kelompok yakni protein primer, protein sekunder, protein tersier dan protein
qurterner.
1. Struktur primer
Struktur primer adalah urutan asam amino yang terikat kovalen
secara bersama-sama. Urutan asam amino dalam suatu protein pada
struktur primer yang dimiliki akan membedakan strukturnya dengan
protein lain walau jenis dan jumlah komponen asam amino yang
terkandung di dalamnya sama.
Struktur utama adalah langkah satu-dimensi pertama dalam
menentukan struktur tiga dimensi protein. Perubahan konformasi protein
akan memiliki aktifitasnya berbeda yang berdampak pada aktivitas
biologisnya pun berubah. Efek hasil sensitusi asam amino tergantung pada
residu protein dan sifat yang diubah.

Gambar 1. Protein primer dengan urutan yang berbeda

menghasilan bentuk yang berbeda pula

2. Struktur sekunder

14
 Protein berstruktur sekunder adalah rangkaian polipeptida yang
memiliki ikatan hydrogen antara asam amino denganasam amino lainnya
dalam saru rantai induk. Sifat dari ikatan dalam rantai induk peptide
berperan penting dalam karakter dari protein itu sendiri. Ikatan yang ada di
rantai induk berdampak pada kebebasan rotasi (jika dipandang secara tiga
dimensi). Selain dari itu, rantai cabang juga memiliki peran dalam bentuk
tiga di mensi dari protein tersebut, akan tetapi hanya dampak ikatan rantai
induk saja yang diperhitungkan dalam jennies protein sekunder.
Protein struktur sekunder memiliki ikatan hidrogan antar
komponen satuan asam amino pembentuknya. Ikatan hydrogen inilah yang
memunculkan adanya lipatan dan lekukan struktur selain dari bentuk
terpelintir dari akibat kovalen antar asam amino. Lipatan dan lekukan
dampak dari adanya ikatan hydrogen memunculkan terbentuknya struktur
alpha heliks dan beta sheet. Gambaran tentang alpha helixs dan beta sheet
ditampilkan pada Gambar.2.

Gambar. 2. Struktur alpha heliks.

Struktur periodic di rantai induk alpha helix dan beta sheet, protein
merupakan struktur berperiodik berulang secara berkala. Struktur protein
alpha helikx bergulung melingkar hanya melinatkan satu rantai
polopeptida. Sedangkan, struktur protein beta sheet merupakan lipatan
dua dimensi dapat melibatkan satu atau lebih rantai polipeptida.

15
3. Struktur tersier
Struktur protein tersier adalah susunan tiga dimensi semua atom
dalam molekul. Konformasi dari rantai samping dua posisi dari setiap
kelompok prostetik adalah bagian dari struktur tersier, seperti susunan
dalam molekul. Konformasi dari rantai samping dan posisi dari setiap
kelompok prostetik adalah bagian dari struktur tersier, seperti susunan
bagian helikx dan pleated-sheet (lipit-lembar) berhubungan satu dengan
yang lain. Pada struktur sekunder rantai induk tidak terjadi lipatan lagi
antar rantai induknya. Hal inilah yang membedakan struktur sekunder
terhadap struktur tersier. Pada struktur tersier juga terjadi pengaruh pada
interaksi rantai samping terhadap rantai induknya.
Banyak jenis komponen dan interaksi yang perperan dalam protein
tersier. Beberapa komponen terikat dengan ikatan kovalen. Struktur utama
dari protein adalah ururtan asam amino dalam rantai polipeptida yang
tergantung pada pembentukan ikatan peptide dimana rantai polipeptida
terbentuk dari ikatan kovalen.

Gambar.3. Struktur protein tersier (digambarkan dalam bentuk pria)

Pada protein dengan struktur tersier bukan hanya tergantung pada

ikatan kovalen tetapi juga dipengaruhi oleh ikatan non kovalen. Ikatan non
kovalen yang terjadi pada suatu protein merupakan bentuk paling
stabildari protein itu sendiri dengan energi paling rendah. Salah satu jenis
ikatan non kovalen yang terjadi pada protein yakni ikatan hydrogen. Ikatan
hydrogen berkontribusi pada struktur protein sekunder, tersier, dan
kuartener.

16
 4. Struktur protein kuarter
Struktur kuarter adalah tingkat akhir dari struktur protein. Struktur
kuarter terbentuk terdiri dari lebih satu rantai polipeptida. Setiap rantai
polipeptida disebut satu subunit. Jumlah rantai dapat berkisar dua sampai
lebih dari dua belas, dan dapat terdiri dari rantai polipeptida sejenis atau
berbeda sejenis.Struktur protein kuarter serinig terjadi contoh adalah
dimer,trimer, dan tetramer, yang terdiri dari dua, tiga, empat rantai
polipeptida. Dalam istilah generic untuk molekul tersebut, terdiri dari
sejumlah kecil subunit adalah oligomer. Rantai polipeptida berinteraksi
satu sama lainnya dengan ikatan non kovalen yakni melalui interaksi
elektrostatik, ikatan hydrogen, dan interaksi hidrifibik.

Gambar. 4. Struktur potein kuarter

Sebagai hasil dari interaksi nonkovalen, perubahan kecil dalam

struktur di satu rangkaian pada molekul protein dapat menyebabkan
perubahan drastic dalam bentuk di rangkaian yang lain. Protein yang
menunjukkan bentuk seperti ini disebut alosterik. Tidak semua protein
dengan banyak rangkaian memiliki efek alesterik, namun kebanyakan
struktur protein kuarter memiliki efek alosterik.

C. Prinsip-prinsip denaturasi protein

1) Pengertian denaturasi

17
 Denaturasi adalah proses yang mengubah struktur molekul tanpa
melanggar salah satu ikatan peptida protein. Proses ini khas untuk protein
dan mempengaruhi protein yang berbeda untuk derajat yang berbeda,
tergantung pada struktur protein. Denaturasi dapat dibawa oleh berbagai
agen, yang paling penting adalah panas, pH, garam, dan efek permukaan.
Mengingat kompleksitas banyak sistem makanan, tidak mengherankan
bahwa denaturasi adalah proses yang kompleks yang tidak dapat dengan
mudah dijelaskan dalam istilah sederhana. Denaturasi biasanya melibatkan
hilangnya aktivitas biologis dan perubahan signifikan dalam beberapa sifat
fisik atau fungsional seperti kelarutan. Penghancuran aktivitas enzim oleh
panas merupakan operasi penting dalam pengolahan makanan. Dalam
kebanyakan kasus, denaturasi adalah nonreversibel; Namun, ada beberapa
pengecualian, seperti pemulihan beberapa jenis aktivitas enzim setelah
pemanasan. Denaturasi panas terkadang diinginkan-misalnya, denaturasi
protein whey untuk produksi susu bubuk yang digunakan dalam baking.
Hubungan antara suhu, pemanasan waktu, dan tingkat whey protein
denaturasi dalam susu skim (Harland et al. 1952).
Protein putih telur yang mudah didenaturasi dengan panas dan oleh
kekuatan permukaan ketika putih telur dicambuk ke busa. Protein daging
didenaturasi dalam kisaran suhu 57 sampai 75 ° c, yang memiliki efek
mendalam pada tekstur, kapasitas menahan air, dan penyusutan.
Denaturasi terkadang dapat mengakibatkan flokasi protein gugus bola,
tetapi juga dapat menyebabkan pembentukan gel. Makanan dapat
didenaturasi, dan protein mereka destabilisasi, selama pembekuan dan beku
penyimpanan. Protein ikan sangat rentan terhadap destabilisasi. Setelah
pembekuan, ikan dapat menjadi sulit dan kenyal dan kehilangan
kelembaban. Yang caseinate Misel susu, yang cukup stabil untuk panas,
mungkin destabilisasi dengan pembekuan. Pada Penyimpanan beku susu,
stabilitas caseinate semakin menurun, dan ini dapat menyebabkan
koagulasi lengkap.

18
 Denaturasi protein dan koagulasi adalah aspek stabilitas panas yang
dapat berhubungan dengan komposisi asam amino dan urutan protein.
Denaturasi dapat diartikan sebagai perubahan besar dalam struktur asli
yang tidak melibatkan perubahan urutan asam amino. Efek panas biasanya
melibatkan perubahan dalam struktur tersier, yang mengarah ke susunan
yang kurang tertata dari rantai polipeptida. Kisaran suhu di mana denaturasi
dan koagulasi sebagian besar protein berlangsung adalah sekitar 55 sampai
75 ° c. Ada beberapa pengecualian penting untuk pola umum ini. Kasein
dan gelatin adalah contoh protein yang dapat direbus tanpa perubahan jelas
dalam stabilitas. Stabilitas kasein yang luar biasa memungkinkan untuk
merebus, mensterilisasi, dan berkonsentrasi susu, tanpa koagulasi. Alasan
untuk stabilitas yang luar biasa ini telah dibahas oleh Kirchmeier (1962). Di
tempat pertama, pembatasan pembentukan ikatan disulfida karena
rendahnya kandungan sistin dan Sistein mengakibatkan peningkatan
stabilitas.
Hubungan antara suhu koagulasi sebagai ukuran stabilitas dan
kandungan asam amino sulfur Peptides, yang rendah dalam asam amino
tertentu, kurang kemungkinan untuk menjadi terlibat dalam jenis
aglomerasi sulfhidril. Kasein, dengan kandungan asam amino sulfur yang
sangat rendah, memberikan contoh perilaku ini. Stabilitas panas kasein juga
dijelaskan oleh pembatasan terhadap pembentukan struktur tersier dilipat.
Pembatasan ini disebabkan oleh kandungan yang relatif tinggi dari Proline
dan hydroxyproline dalam protein stabil panas. Dalam rantai peptida yang
bebas dari Proline, kemungkinan pembentukan ikatan hidrogen antar dan
intramolekuler lebih baik daripada dalam rantai yang mengandung banyak
residu prolin. Pertimbangan ini menunjukkan bagaimana komposisi asam
amino berhubungan langsung dengan struktur sekunder dan tersier protein;
struktur ini, dalam Tum, bertanggung jawab untuk beberapa sifat fisik
protein dan makanan yang merupakan bagian.
Selain sifat-sifat yang umum,kebanyakan protein alam masih
mempunyai satau atau dua lebih sifat khusus. Sifat khusus tersebut

19
misalnya : (a).mempunyai daya angkut oksigen, (b).mempunyai daya
sebagai alat pengangkut lipida; (c).mempunyai kelarutan tertentu dalam
garam encer dan asam encer; dan (d).mempunyai aktivitas sebagai enzim
atau hormone.
Protein tersebut yang dipengaruhi oleh pemanasan, sinar ultraviolet,
gelombang ultrasonic, pengocokan yang kuat atau bahan-bahan kimia
tertentu dapat mengalami proses denaturasi. Denaturasi protein itu
sendridapat diartikan sebagai suatu proses perubahan konfigurasi tiga
dimensi molekul protein tanpa menyebabkan kerusakan ikatan peptide.
Denaturasi dapat mengubah sifat protein alam, dan untuk
bermacam-macam protein, perubahan initidak seidentik menurut jenis
proteinnya, misalnya(a) aktivitasnya sebagai enzim atau hormone
berkurang; (b) kelarutannyadalam garam-garam atau asam-asam encer
menurun; (c) kemampuannya membentuk Kristal berkurang dan (d)
stabilitasnya menurun sehingga menggumpal.
Rantai-rantai peptide yang membentuk protein, satu sama lainnya
dihubungkanoleh gaya-gaya yang lemah dan pada denaturasi, gaya-gaya
yang lemah atau ikatan sekunder, seperti ikatan hydrogen, ikatan ionic dan
interaksi hidrofobik dapat dihillangkan. Rantai-rantai peptide yang awalnya
dapat dikatakantergulung atau terlipat, sekarang mendapat kesempatan
untuk membentangkan diri. Karena pembentangkan diri ini, beberapa
bagian protein alam yang awalnyaada di bagian dalam, pindah ke
permukaan . pada proses ini, protein yang semula mempunyai bentuk
globular, kemungkinan berubah menjadibentuk fibrosa.

Gambar. 5. Ilustrasi denaturasi protein globular.

Tetap atau tidaknya rantai peptide yang telah terbentang tersebut
tergantung padapenyebab denaturasinya. Pada denaturasi ringan yang

20
disebabkan oleh penambahan salah satu reagensia, ada kemungkinan rantai
peptida yang telah terbentang menjadi terlipat kembali sehingga bentuk
protein menyerupai bentuk protein semula. Peristiwa ini di kenal sebagai
renaturasi.

BAB III PENUTUP

21
A. Kesimpulan
Protein adalah salah satu bio-makromolekul yang penting perananya
dalam makhluk hidup. Fungsi dari protein itu sendiri secara garis besar dapat
dibagi ke dalam dua kelompok besar, yaitu sebagai bahan struktural dan
sebagai mesin yang bekerja pada tingkat molekular. Protein ini terdiri atas
beberapa rantai peptida berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain sehingga
menyerupai batang yang kaku.
Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa struktur
primer (tingkat satu), sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan
kuartener (tingkat empat). Struktur primer protein merupakan urutan asam
amino penyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida).
Sementara itu, struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal
dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan
hidrogen.
B. Saran
Dalam penyusunan makalah ini, penulis menggunakan sumber yang
cukup mendasar bagi judul makalah ini. Selain itu, bentuk pemaparan dan
penjelasannya menggunakan metode pendeskripsian dan argumentasi untuk
masalah yang dituangkan dalam makalah ini. Penggunaan gaya bahasa yang
mudah dipahami membuat sebuah kajian baru dalam menyelesaikan suatu
studi kasus.
Dalam penyusunan makalah ini, penulis menyadari bahwa masih
banyak kekurangan yang perlu ditambah dan diperbaiki. Untuk itu penulis
mengharapkan inspirasi dan kritik dari para pembaca dalam hal membantu
menyempurkan makalah ini. Untuk terakhir kalinya penulis berharap agar
dengan hadirnya makalah ini akan memberikan sebuah perubahan khususnya
dunia pendidikan, dalam mengetahui tentang struktur dan fungsi protein bagi
kehidupan.

DAFTAR PUSTAKA

22
Campbell Neil A, Jane B Reece dan Lawrence G.Mitchell., 2004. Biologi
Jilid ketiga Edisi kelima. Penerbit Erlangga : Yogyakarta.
Demandition, John M., 1999. Prinsip-prinsip Makanan. Departemen Universitas
Guelph : Kanada.
Fennema, Owen R., 1996. Kimia Makanan Edisi Ketiga. University Of
Wisconsin : Amerika.
Subandiyono dan Sri Wahyuni. 2016. Buku Ajar Nutrisi Ikan. Universitas
Diponegoro Semarang : Semarang.
Suhardjo dan Clara M.Kusharto. 1992. Prinsip-prinsip Ilmu Gizi. Penerbit
Konisius : Yogyakarta.
Suharsono. 1988. Biokimia jilid pertama. UGM Press : Yogakarta.
Sumardjo, Damin. 2009. Pengantar Kimia. Penerbit Buku Kedokteran EGC :
Jakarta.
Sumbono, Aung. 2016. Biokimia Pangan Dasar. Penerbit Deepublish :
Yogyakarta.
Suprayitno Effi dan Sulistiyati Titik Dwi. 2017. Metabolisme Protein. UB Press :
Malang.

SOAL DAN JAWABAN

23
1. Sebutkan hal-hal yang menyebabkan denaturasi protein?
Jawaban :
Hal-hal yang menyebabkan denaturasi protein yaitu suhu tinggi,
perubahan pH yang ekstrim, pelarut organic, zat kimia tertentu (urea dan
detergen) atau pengaruh mekanik (guncangan).
2. Mengapa protein yang mengalami denaturasi menjadi kehilangan fungsi
biologisnya ?
Jawaban :
Denaturasi protein menjadi kehilangan fungsi biologisnya karena protein
mengalami perubahan struktur sehingga dapat menyebabkan gangguan
terhadap aktivitas sel dan kemungkinan kematian sel.
3. Jelaskan pengertian denaturasi ?
Jawaban :
Denaturasi adalah proses yang mengubah struktur molekul tanpa
melanggar salah satu ikatan peptida protein.
4. Sebutkan salah satu ciri yang mengalami denaturasi ?
Jawaban :
Salah satu ciri denaturasi protein adalah dari perubahan struktur fisiknya,
protein yang terdenaturasi biasanya mengalami pembukaan lipatan pada
bagian-bagian tertentu. Selain itu protein yang terdenaturasi kan berkurang
kelarutannya.
5. Jelaskan pengertian asam amino ?
Jawaban :
Asam amino adalah suatu molekul kimia yang ada protein dan merupakan
pembentuk protein. Asam amino memiliki ciri khusus yakni terdiri dari
persenyawaan atom nitrogen (N), karbon (C) , Oksigen (O) dan hydrogen
(H) yang membentuk suatu senyawa, dimana masing-masing senyawa
memiliki gugus fungsi amida (-NH), gugus karboksilat (-COO), dan
sekurang-kurangnya memiliki atom C berkarakter karbon kiral (C*).

24
6. Jelaskan pengertian asam amino non esensial dan asam amino esensial ?
Jawaban :
-Asam amino esensial adalah jenis asam amino yang tidak bisa disintesis
di dalam tubuh dan hanya terdapat di dalam makanan saja.
- Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat dibuat di dalam
tubuh manusia.
7. Jelaska glikoprotein dan berikan contohnya ?
Jawaban :
Glikoprotein adalah jenis molekul protein yang memiliki karbohidrat yang
melekat padanya. Proses tersebut terjadi selama translasi protein atau
sebagai modifikasi posttranslasional dalam proses yang disebut glikosilasi.
Contohnya yaitu alpha-1-acid glycoprotein (AGP) atau orosomucaid
(ORM). Yaitu suatu fase akut plasma alpha globulin glikoprotein dan
dimodulasi oleh dua gen polymorphic.
8. Protein adalah suatu makromolekul yang komponen utamanya adalah ?
Jawaban :
Komponen utama protein suatu makromolekul adalah asama amino
dimana protein adalah senyawa terpenting penyusun sel hidup. Senyawa
ini terdapat dalam semua jaringan hidup baik tumbuhan maupun hewan.
Molekul protein memiliki massa mlekul relative yang besar karena
merupakan polimer dari molekul sederhana. Jika protein didihkan dengan
asam kuat atau basa kuat yang pekat molekulnya akan terhidrolisis
menjadi asam amino. Molekul protein disusun oleh pengulangan satuan
(unit) molekul sederhana yaitu asam amino.
9. Sebutkan yang termasuk asam amino esensial?
Jawaban :
Yang termasuk asam amino esensial yaitu
o Leusin
o Lisin
o Isoleusin
o Valin

25
 o Treonin
o Histidin
o Fenilalanin
o Triptofan.
o Metionin
10. Apa fungsi sistein ?
Jawaban :
Sistein berfungsi sebagai antioksidan, pelindung tubuh dari radikal bebas,
senyawa penyehat rambut, untuk pertumbuhan dan regenarasi kulit. Jenis
asam amino ini termasuk yang mengandung sulfur.

26