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Centro Educacionl Cozzolino

Alunos: Ana Carolinne B. de Oliveira


Caroline Cristina
Letícia C. Mury
Mateus F.
Wendel D. Ventura

3º Ano F.G.

Professora: Eliete Raposo


Química II

Fragoso, 07 de novembro de 2010


Aminoácidos
e Proteínas
AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos são pequenos blocos nitrogenados, sendo a unidade
formadora das proteínas (responsável pela formação dos músculos). Cada
aminoácido é uma unidade fundamental nos processos anabólicos.

Aminoácidos são compostos orgânicos de função mista que


apresentam os radicais carboxila (COOH) ;amino (NH2) e radical (R) que
determina um dos vinte tipos de aminoácidos
Estrutura Química Geral
• Aminoácidos mais importantes sãos os α.
 O carbono α é um centro
quiral (opticamnte ativo)

• Apresentam carbono assimétrico

• Apresentam :
Estrutura Química Geral
• Formam dois esterioisômeros: L e D
– L  Levorrotatório (esquerda)

– D  Destrorrotatório (direita)

• Observações importantes:
– Os aminoácidos nas moléculas protéicas são sempre L-estereisômeros

– Os D aminoácidos foram encontrados apenas em pequenos peptídeos de


parede celular bacteriana e alguns peptídeos que têm função antibiótica.
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS QUANTO ÀS
PROPRIEDADES FUNCIONAIS
Por este critério são diferenciados em:

1. apolares (valina, alanina, leucina, triptofano, glicina, isoleucina,


fenilalanina, metionina e prolina);

2. polares (serina, tirosina, cisteina, glutamina, treonina e


asparagina);

3. os tipos que acumulam carga positiva ou negativa (ácido


aspártico, lisina, arginina, histidina e ácido glutâmico).
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS QUANTO ÀS
PROPRIEDADES FUNCIONAIS
* Quanto ao Caráter
Os aminoácidos podem apresentar caráter neutro, ácido ou básico.
Aminoácido neutro: - possui número de radicais carboxila igual ao número
de radicais amino

O
R CH C
OH COOH = NH 2
NH 2
Aminoácido ácido: - possui número de radicais carboxila maior que o
número de radicais amino
R
O
O
C C C
COOH > NH 2

HO OH
NH2

Aminoácido básico: - possui número de radicais carboxila menor


que o número de radicais amino
NH2
O
R CH CH C
OH
COOH < NH 2

NH2
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS QUANTO ÀS PROPRIEDADES
FUNCIONAIS

* Quanto à Carga elétrica

Para classificar o aminoácido de acordo com sua carga elétrica, é


preciso primeiro abordar a formação do Zwiterion, que é o
aminoácido polarizado.
A FORMAÇÃO DO ZWITERION
O O
O
R CH C _ OU R CH C _
R CH C _
O H+ O + O
NH 3
..
NH 2 ..NH 2
H+
Zwiterion
Aminoácido (Aminoácido Polarizado)

A formação do Zwiterion é o exemplo característico da aplicação dos


conceitos de ácido e base de Lowry e Bronsted, onde ácido é um
doador e base é um receptor de prótons (H +) .
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS QUANTO ÀS
PROPRIEDADES FUNCIONAIS
* Quanto à Carga elétrica

ZWITERION NEUTRO: As cargas iônicas são compensadas

O
R CH C _
O Nº de cargas (+) = Nº de cargas (-)
+
NH 3

O Zwiterion neutro é originado de um aminoácido de caráter neutro.


ZWITERION NEGATIVO: Prevalecem as cargas elétricas negativas
R
O O
_ C C C _ Nº de cargas (+) < Nº de cargas (-)
O + O
NH3

O Zwiterion negativo se forma a partir de um aminoácido de caráter ácido.

ZWITERION POSITIVO: Prevalecem as cargas elétricas positivas


+
NH3
O
R CH CH C Nº de cargas (+) > Nº de cargas (-)
+
O-
NH3
O Zwiterion positivo se forma a partir de um aminoácido de caráter básico.
NEUTRALIZAÇÃO ELÉTRICA DO AMINOÁCIDO
A neutralização da carga elétrica do aminoácido (ácido aspártico, no
exemplo abaixo) está relacionada ao “Princípio de Le Chatelier”, para os
deslocamentos de equilíbrio.

O O O O

_ C CH2 CH C _ + H+ _ C CH2 CH C
O
NH3
+ O Ácido O
NH3
+ OH
(doador de próton)
Aminoácido ácido Aminoácido ácido
Zwiterion negativo Zwiterion neutro
pH ~_ 5 pH > pHi _3
pHi ~

Obs.: pHi (ponto isoelétrico) é o pH em que o aminoácido encontra sua


neutralidade elétrica.
NEUTRALIZAÇÃO ELÉTRICA DO AMINOÁCIDO
+ _ _
H3N CH COO H2N CH COO

CH2 CH2

-
CH2 + OH CH2 + H2O

CH2 Base CH2


(receptor de
+ próton) +
H3N CH2 H3N CH2

Lisina ( Ácido 2,6 diamino – hexanóico )

Aminoácido básico Aminoácido básico


Zwiterion positivo Zwiterion neutro
_8
pH ~ pH < pHi _ 10
pHi~

Lembre-se: pHi (ponto isoelétrico) é o pH em que o aminoácido encontra sua


neutralidade elétrica.
Propriedades ácido-base

O ponto isoelétrico (pi) é o pH para o qual a molécula não conduz


eletricidade. Para aminoácidos-α, temos

pi = ½(pKi + pKj)
onde Ki e Kj são as constantes de dissociação.
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS QUANTO ÀS
NECESSIDADES NUTRICIONAIS
É variável de espécie para espécie, obedecendo a capacidade que cada um
possui de sintetizar os aminoácidos ou adquirí-los através da alimentação.

Para os seres humanos, são subdivididos em:

1. aminoácidos essenciais, aqueles que o metabolismo não consegue produzir, e


somente pela ingestão de alimentos conseguimos suprir sua carência;

2. aminoácidos não essenciais, sintetizados pelo organismo a partir de outros.


Na natureza existem cerca de 200 aminoácidos, mas só 20 são
metabolizados pelo organismo humano.
Dentre estes, nove são chamados essenciais, isto é, não sendo
sintetizados pelo nosso organismo, devem ser fornecidos pelos alimentos.
Aminoácidos não-essenciais são aqueles os quais o corpo
humano pode sintetizar e são os 11 restantes.
Entre os aminoácidos essenciais, existem três - leucina,
isoleucina e valina - que apresentam estrutura em forma de cadeia
ramificada e por isso são denominados aminoácidos de cadeia ramificada
ou BCAAs (branched chain aminoacids).
Aminoácidos não-essenciais.

Ácido Cisteína O
Glicina: ácido amino -
Aspártico Glicina C CH2
HO etanóico
NH2
Alanina Glutamato ou: ácido aminoacético

Arginina Glutamina O O

Prolina Tirosina C CH CH2 CH2 C


HO NH2
NH2
Serina Glutamina: ácido 2-
aminoglutarâmico
Asparagina

O OÁcido aspártico:
C CH CH2 C
ácido 2-amino-butanodióico
HO OH
NH2 Ou: ácido 2-aminosuccínico
CH 3
Aminoácidos essenciais: O
C CH CH CH 3
HO
NH 2
BCAA - Valina Valina: ácido 2 amino-3-metil - butanóico
Ou: ácido 2 – aminovalérico
Leucina
CH 3
Isoleucina O
C CH CH 2 CH CH 3
Lisina HO
NH 2
Leucina: ácido 2-amino-4-metil-pentanóico
Histidina Ou: ácido 2-aminoisocapróico
Metionina
CH 3
Triptofano O
C CH CH CH 2 CH 3
Treonina HO
NH 2
Isoleucina: ácido 2 amino-3-metil-pentanóico
Fenilalanina Ou: ácido 2-amino-3-metil-valérico
Peptídios

Uma cadeia de aminoácidos denomina-se de “peptídeo”, estas podem possuir:

• Dois aminoácidos (dipeptídeo);


• Três aminoácidos (tripeptídeo);
• Quatro aminoácidos (tetrapeptídeo);
• Muitos aminoácidos (polipeptídeo).
LIGAÇÃO PEPTÍDICA (OU AMÍDICA)
O O
R CH C + H N CH C
OH OH
NH 2 H R

O
R CH C O
N CH C
+ H2O
NH2 OH
H R

Ligação peptídica
Proteínas
• Proteínas são substâncias formadas por macromoléculas resultantes
da condensação de grande número de moléculas de aminoácidos
carboxílicos. São sintetizadas pelos organismos vivos através da
condensação de um grande número de moléculas de alfa-aminoácidos,
através de ligações peptídicas.
Todos contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas
contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente
fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado.

Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem,


são construídas a partir de um conjunto de vinte aminoácidos, arranjados m
várias seqüências específicas. Uma grande parte das proteínas são
completamente sintetizadas no citosol das células pela tradução do RNA enquanto
as proteínas destinadas à membrana citoplasmática, lisossomas e as proteínas de
secreção possuem um sinal que é reconhecido pela membrana do retículo
endoplasmático rugoso onde terminam sua síntese.
Citosol
O Citosol ou matriz citoplasmática compreende o espaço entre as
organelas e depostos de substância (grânulos de glicogênio ou gotículas de
lipídio), que contém água, íons diversos, aminoácidos, precursores de ácidos
nucléicos, numerosas enzimas, incluindo
as que participam da degradação e síntese
de hidratos de carbono, de ácidos graxos
e de outras moléculas importantes
para a célula.
Composição das Proteínas
* Quanto à estrutura molecular as proteínas são classificadas em:
• Proteínas constituídas somente por aminoácidos: como, por exemplo, a
queratina (cabelo). A hidrólise completa dessas proteínas produz unicamente
α-aminoácidos.

• Proteínas complexas, conjugadas ou heteroproteínas: apresentam a cadeia de


aminoácidos ligada a um radical diferente (grupo prostético)

Um componente de uma proteína não peptídica, orgânico ou inorgânico


estreitamente ligado. Os grupos prostéticos podem ser lipídeos,
carboidratos, íons metálicos, grupos fosfato, etc. Algumas coenzimas são
consideradas mais corretamente como grupos prostéticos.
Proteínas Conjugadas
Dependendo do grupo prostético, as proteínas podem ser classificadas em:

• Glicoproteínas: o grupo é um glicídio. Exemplo: mucina (saliva) e osteomucóide (osso).

• Cromoproteínas: o grupo é um pigmento. Exemplo: clorofila (vegetais verdes) e


hemoglobina (sangue).

• Fosfoproteínas: o grupo é o ácidos fosfórico. Exemplos: vitelina (gema do ovo) e


caseína (leite)

• Nucleoproteína: o grupo é um ácido heterocíclico complexo.


Funções das Proteínas
Estrutural ou plástica

São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes, rigidez, consistência e


elasticidade.
São proteínas estruturais:

Colágeno (constituinte das cartilagens);


Actina e miosina (presentes na formação das fibras musculares);
Queratina (principal proteína do cabelo);
Albumina (encontrada em ovos), entre outras.
Hormonal
Exercem alguma função específica sobre algum órgão ou estrutura de
um organismo como, por exemplo, a insulina (embora tecnicamente a
insulina seja considerada apenas um polipeptídeo, devido a seu pequeno
tamanho).
Defesa
Os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo,
especializados no reconhecimento e neutralização de vírus, bactérias e
outras substâncias estranhas.
O fibrinogênio e a trombina são outras proteínas responsáveis pela
coagulação do sangue e prevenção de perda sanguínea em casos de cortes e
machucados.
Enzimática

As enzimas são proteínas capazes de catalizar, ou seja, aumenta a velocidade


de uma reação bioquímica seja esta reação dentro do organismo ou em processo
externos. Exemplo: Lípases (reduz os triglicérides e conseqüentemente a gordura
armazenada). As enzimas não reagem, são reutilizadas (sempre respeitando o
sítio ativo) e são específicas.

Condutoras de gases

O transporte de gases (principalmente de O2 e um pouco do CO2) é realizado


por proteínas como a hemoglobina.
Classificação das Proteínas
*Quanto a Composição
Proteínas Simples – por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
Proteínas Conjugadas – por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não
peptídico, denominado grupo prostético. Ex.: Metaloproteínas, lipoproteínas,
glicoproteínas.
*Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas
Proteínas Monoméricas – formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.
Proteínas Oligoméricas – formadas por mais de uma cadeia polipeptídica.
São as proteínas de estruturas e funções mais complexas.
*Quanto a Forma

Proteínas Fibrosas – são formadas geralmente por longas moléculas mais


ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. À essa categoria
pertencem: o colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelo, a
fibrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos.

Proteínas Globulares – de estrutura espacial mais complexa, são mais ou


menos esféricas. Nesta categoria situam-se proteínas ativas como as
enzimas, transportadores como a hemoglobina.
Organização Estrutural das Proteínas
1 - Estrutura Primária
Dada pela seqüência de aminoácidos e
ligações peptídicas da molécula. Nível estrutural
mais simples e mais importante, pois dele deriva
todo o arranjo espacial da molécula. A estrutura
primária resulta em uma longa cadeia de
aminoácidos semelhante a um “colar de contas”,
com uma extremidade “amino terminal” e uma
extremidade “carboxi terminal”.
2 - Estrutura Secundária
É dada pelo arranjo espacial de
aminoácidos próximo entre si na
seqüência primária da proteína.
Ocorre graças à possibilidade de
rotação das ligações entre os
carbonos a dos aminoácidos e seus
grupamentos amina e carboxila.
3 - Estrutura Terciária
Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos
distantes entre si na seqüência polipeptídica. É a
forma tridimensional como a proteína se “enrola”.
Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas
estrutural e funcionalmente. Cadeias polipeptídicas
muito longas podem se organiza em domínios,
regiões com estruturas terciárias semi-
independentes ligadas entre si por segmentos
lineares da cadeia polipeptídica.
4 - Estrutura Quaternária
Surge apenas nas proteínas oligoméricas.
Dada pela distribuição espacial de mais de
uma cadeia polipeptídica no espaço, as
subunidades da molécula, estas mantém-se
unidas por força covalente, como pontes
dissulfeto, e ligações não covalentes, como
pontes de hidrogênio, interações
hidrofóbicas, etc. As subunidades podem
atuar de forma independente ou
cooperativamente no desempenho da
função bioquímica da proteína
Desnaturação de Proteínas
É o desmantelamento das estruturas
secundária, terciária e quaternária por
algum agente externo. Exemplo de
desnaturação protéica:

Obs: A desnaturação protéica é


acompanhada de mudanças nas
propriedades físicas, químicas e biológicas.
(A proteína perde sua atividade biológica)
Agentes Externos que podem provocar a desnaturação

protéica:
- Calor: capaz de romper todas as interações facilmente;

- Agitação: rompe as interações não covalentes (ex.: bater um ovo);

- Detergente: quebra as interações hidrofóbicas;

- Solventes orgânicos: interferem nas pontes de hidrogênio (ex: etanol, destrói

asbactérias, pois desnaturam suas proteínas);

- Meio muito ácido/básico: H+ ou OH- interferem nas pontes salinas;

-Sais inorgânicos: interferem nas pontes salinas (ex.: cloreto de mercúrio).


Hidrólise Protéica
É a reação reversa da síntese protéica, isto é, a proteína ao a
proteína ao hidrolisar-se regenera os amino ácidos que lhe deram
origem:
De forma geral:
Enzimas
São tipos especiais de proteínas que atuam como catalisadores das reações

• orgânicas e/ou bioquímicas. Possui as mesmas propriedades e características


das proteínas.

• - Sítio ativo: é uma região na molécula de enzima que possui uma forma e

• constituição química específica, o que permite ligação a um substrato.específico.

• - Substrato: é o reagente que sofrerá a ação da enzima.

• - Especificidade de uma enzima: é a limitação da atividade de uma enzima para

poder ligar-se a um único substrato, catalisar uma única reação química/bioquímica.

• - Cofator: é a parte não protéica de uma enzima que é essencial para ativar a

• capacidade catalítica da enzima; pode ser um metal ou uma coenzima


Obs: Os agentes externos que alteram as propriedades das proteínas são os
mesmos que alteram as propriedades das enzimas.