CAPÍTULO 7
A ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL DAS PROTEÍNAS
Toda proteína possui estrutura tridimensional única que reflete a sua função
e está estabilizada por ligações fracas. A maioria das proteínas solúveis, de forma
globular, estabilizam-se graças às interações hidrofóbicas. Já nas estruturas
protéicas termodinamicamente mais estáveis, as pontes de hidrogênio e as
interações iônicas são otimizadas.
São quatro os níveis da estrutura protéica:
1. Estrutura primária: refere-se à seqüência de aminoácidos e das
pontes de dissulfeto.
2. Estrutura secundária: refere-se à relação espacial de aminoácidos
adjacentes.
3. Estrutura terciária: conformação tridimensional de toda a cadeia
polipeptídica.
4. Estrutura quaternária: envolve a relação espacial de cadeias
polipeptídicas múltiplas que estão firmemente associadas.
A ligação peptídica é caracterizada por um caráter parcial de dupla ligação
que mantém todo o grupo amida em uma configuração planar rígida.
Existem duas classes gerais de proteínas: fibrosas e globulares.
Fibrosas: desempenham funções principalmente estruturais, possuem
estruturas simples repetitivas e fornecem excelentes modelos para os primeiros
estudos da estrutura protéica. Através da construção de modelos baseados em
informações obtidas de proteínas fibrosas, forma preditos os dois principais tipos
de estruturas secundárias: a α-hélice e a conformação β. Caracterizadas por
ótimas ligações de pontes de hidrogênio entre os nitrogênios do grupo amida e os
oxigênios do grupo carbonila. Têm a estabilidade influenciada pelo conteúdo de
aminoácidos e pela colocação destes na proteína.
Nas proteínas fibrosas predomina um único tipo de estrutura secundária.
As cadeias polipeptídicas são superenroladas em cordas e então
combinadas em feixes maiores para obterem resistência a tensão. Porém, a
elastina possui uma estrutura que lhe confere estiramento.
Globulares: possuem estrutura terciária mais complexa com várias
estruturas secundárias na cadeia polipeptídica e compacta.
Freqüentemente observa-se que as proteínas diferentes diferem na
estrutura terciária.
Acredita-se que seu enovelamento começa com o desenvolvimento de
regiões locais de estrutura secundária, seguido por interações e ajustamentos
seguidos até que se atinja a estrutura terciária final.
A estrutura tridimensional pode ser destruída por desnaturação; processo
que destrói a função da proteína, demonstrando um processo entre a estrutura e a
função. Algumas proteínas desnaturadas podem renaturar-se naturalmente, como
é o caso da ribonuclease.
Algumas regiões das cadeias polipeptídicas, chamadas domínios,
enovelam-se separadamente e podem ter funções separadas. Mesmo a nível de
estrutura terciária são encontradas em proteínas, alguns padrões que embora
comuns, não tem relação funcional conhecida.
Estruturas protéicas muito grandes, consistindo de muitas cópias de apenas
uma, ou de poucas proteínas diferentes, são chamadas de complexos
supramoleculares.