Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

El
nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("proteios"), que significa
"primario" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas
más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo.
Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

• Inmunológica (anticuerpos),
• Enzimática (sacarasa y pepsina),
• Contráctil (actina y miosina).
• Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH,
• Transducción de señales (rodopsina)
• Protectora o defensiva (trombina y fibrinógeno)

Las proteínas están formadas por aminoácidos.

Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por su
genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no
ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas
tiene una célula, un tejido y un organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes

que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El
conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es
denominado proteoma.

Características

Los prótidos o proteínas son biopolímeros, es decir, están constituidas por gran
número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido a su gran
tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman
siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian de las
disoluciones de moléculas más pequeñas.

Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos

relativamente simples, de masa molecular pequeña, que son las unidades
fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los
aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí
mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar
en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.

Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas
poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el
contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la
molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza
para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición
de N de la misma.

La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las
directrices de la información suministrada por los genes.

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre
el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido
adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen
(una porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético
especifica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea
— la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas
en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula,
o como parte de mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas
para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos
proteicos estables.

Funciones

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas

constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos
biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan
algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que
desempeñan. Son proteínas:

• Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos

vivientes;
• Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;
• La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;
• Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones
o agentes extraños;
• Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de
desencadenar una respuesta determinada;
• La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo
durante la contracción;
• El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.

Estructura
Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. Presentan una
disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas
condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función, proceso
denominado desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene
determinada por la secuencia de aminoácidos.

Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles

de organización, aunque el cuarto no siempre está presente.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:

• Estructura primaria.
• Estructura secundaria.
o Nivel de dominio.
• Estructura terciaria.
• Estructura cuaternaria.

A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.

Propiedades de las proteínas

• Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén

presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
• Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica
analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su
molécula tiene carga negativa y viceversa.
• Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está
determinada por su estructura primaria.
• Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como
amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden
comportarse como ácidos (aceptando electrones) o como bases (donando
electrones).

Desnaturalización

Artículo principal: Desnaturalización de proteínas

Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la

concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la
solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse su
precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular
se rompen y la proteína adopta la conformación filamentosa. De este modo, la capa de
moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales
tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Además, sus
propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo. Las proteínas
que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron
diseñadas, en resumen, no son funcionales.

Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La

desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones
normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la conformación primitiva,
lo que se denomina renaturalización.
Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la
desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al
desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado del
cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.1

Clasificación

Según su forma

Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria

atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos
de éstas son queratina, colágeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica
apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y
grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes
polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra
parte globular (en los extremos).

Según su composición química

Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la

insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).
Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras
sustancias no proteicas con un grupo prostético.

Fuentes de proteínas

Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, soya, granos, leguminosas
y productos lácteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de proteínas
poseen los 20 aminoácidos. Las fuentes vegetales son deficientes en aminoácidos y
se dice que sus proteínas son incompletas. Por ejemplo, la mayoría de las
leguminosas típicamente carecen de cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido
esencial metionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminoácidos
incluyendo el aminoácido esencial lisina.

Calidad proteica

Las diferentes proteínas tienen diferentes niveles de familia biológica para el cuerpo
humano. Muchos alimentos han sido introducidos para medir la tasa de utilización y
retención de proteínas en humanos. Éstos incluyen valor biológico, NPU (Net Protein
Utilization) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue
desarrollado por la FDA mejorando el PER (Protein Efficiency Ratio). Estos métodos
examinan qué proteínas son más eficientemente usadas por el organismo. En general,
éstos concluyeron que las proteínas animales que contienen todos los aminoácidos
esenciales (leche, huevos, carne) y la proteína de soya son las más valiosas para el
organismo.

Reacciones de reconocimiento

• Reacción de Biuret
El reactivo de Biuret está formado por una disolución de sulfato de cobre en medio
alcalino, este reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de
un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no
compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos, lo que produce
una coloración rojo-violeta.

• Reacción de los aminoácidos Azufrados

Se pone de manifiesto por la formación de un precipitado negruzco de sulfuro de

plomo. Se basa esta reacción en la separación mediante un álcali, del azufre de los
aminoácidos, el cual al reaccionar con una solución de acetato de plomo, forma el
sulfuro de plomo.

• Reacción de Millon

Reconoce residuos fenólicos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina. Las
proteínas se precipitan por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando
un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.

• Reacción xantoproteica

Reconoce grupos aromáticos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina o

fenilalanina, con las cuales el ácido nítrico forma compuestos nitrados amarillos.

Determinación de la estabilidad proteica

La estabilidad de una proteína es una medida de la energía que diferencia al estado

nativo de otros estados "no nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad
termodinámica cuando podamos hacer la diferencia de energía entre el estado nativo y
el desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en el proceso de
desnaturalización. Y hablaremos de estabilidad cinética cuando, dado que la proteína
desnaturaliza irreversiblemente, sólo podemos diferenciar energéticamente la proteína
nativa del estado de transición (el estado limitante en el proceso de desnaturalización)
que da lugar al estado final. En el caso de las proteínas reversibles, también se puede
hablar de estabilidad cinética, puesto que el proceso de desnaturalización también
presenta un estado limitante. Actualmente se ha demostrado que algunas proteínas
reversibles pueden carecer de dicho estado limitante, si bien es un tema aún
controvertido en la bibliografía científica.

La determinación de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas técnicas. La

única de ellas que mide directamente los parámetros energéticos es la calorimetría
(normalmente en la modalidad de calorimetría diferencial de barrido). En esta se mide
la cantidad de calor que absorbe una disolución de proteína cuando es calentada, de
modo que al aumentar la temperatura se produce una transición entre el estado nativo
y el estado desnaturalizado que lleva asociada la absorción de una gran cantidad de
calor.

El resto de técnicas miden propiedades de las proteínas que son distintas en el estado
nativo y en el estado desplegado. Entre ellas se podrían citar la fluorescencia de
triptófanos y tirosinas, el dicroísmo circular, radio hidrodinámico, espectroscopia
infrarroja, resonancia magnética nuclear, etc. Una vez hemos elegido la propiedad que
vamos a medir para seguir la desnaturalización de la proteína, podemos distinguir dos
modalidades: Aquellas que usan como agente desnaturalizante el incremento de
temperatura y aquellas que hacen uso de agentes químicos (como urea, cloruro de
guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes, etc.). Estas últimas relacionan la
concentración del agente utilizado con la energía necesaria para la desnaturalización.
Una de las últimas técnicas que han emergido en el estudio de las proteínas es la
microscopía de fuerza atómica. Esta técnica es cualitativamente distinta de las demás,
puesto que no trabaja con sistemas macroscópicos sino con moléculas individuales.
Mide la estabilidad de la proteína a través del trabajo necesario para desnaturalizarla
cuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo
a una superficie.

La importancia del estudio de la estabilidad proteica está en sus implicaciones

biomédicas y biotecnológicas. Así, enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson
están relacionadas con la formación de amiloides (polímeros de proteínas
desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas enfermedades podría encontrarse en
el desarrollo de fármacos que desestabilizaran las formas amiloidogénicas o bien que
estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez más proteínas van siendo
utilizadas como fármacos. Resulta obvio que los fármacos deben presentar una
estabilidad que les dé un alto tiempo de vida cuando están almacenados y un tiempo
de vida limitado cuando están realizando su acción en el cuerpo humano.

En cuanto a la importancia en las aplicaciones biotecnológicas radica en que pese a

su extrema eficacia catalítica su baja estabilidad dificulta su uso (muchas proteínas de
potencial interés apenas mantienen su configuración nativa y funcional por unas
horas).

Deficiencia de proteínas

Deficiencia de proteínas en el tercer mundo La deficiencia de proteína es una

causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de
proteína juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra, la
hambruna, la sobrepoblación y otros factores incrementaron la tasa de malnutrición y
deficiencia de proteínas. La deficiencia de proteína puede conducir a una inteligencia
reducida o retardo mental. La malnutrición proteico calórica afecta a 500 millones de
personas y más de 10 millones anualmente. En casos severos el número de células
blancas disminuye, de la misma manera se ve reducida drásticamente la habilidad de
los leucocitos de combatir una infección.

Deficiencia de proteínas en países desarrollados La deficiencia de proteínas es

rara en países desarrollados pero un pequeño número de personas tiene dificultad
para obtener suficiente proteína debido a la pobreza. La deficiencia de proteína
también puede ocurrir en países desarrollados en personas que están haciendo dieta
para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las
personas convalecientes, recuperándose de cirugía, trauma o enfermedades pueden
tener déficit proteico si no incrementan su consumo para soportar el incremento en sus
necesidades. Una deficiencia también puede ocurrir si la proteína consumida por una
persona está incompleta y falla en proveer todos los aminoácidos esenciales.

Exceso de consumo de proteínas

Como el organismo es incapaz de almacenar las proteínas, el exceso de proteínas es

digerido y convertido en azúcares o ácidos grasos. El hígado retira el nitrógeno de los
aminoácidos, una manera de que éstos pueden ser consumidos como combustible, y
el nitrógeno es incorporado en la urea, la sustancia que es excretada por los riñones.
Estos órganos normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional, pero si
existe enfermedad renal, una disminución en la proteína frecuentemente será
prescrita.

El exceso en el consumo de proteínas también puede causar la pérdida de calcio

corporal, lo cual puede conducir a pérdida de masa ósea a largo plazo. Sin embargo,
varios suplementos proteicos vienen suplementados con diferentes cantidades de
calcio por ración, de manera que pueden contrarrestar el efecto de la pérdida de
calcio.

Algunos sospechan que el consumo excesivo de proteínas está ligado a varios

problemas:

• Hiperreactividad del sistema inmune.

• Disfunción hepática debido a incremento de residuos tóxicos.
• Pérdida de densidad ósea; la fragilidad de los huesos se debe a que el calcio y
la glutamina se filtran de los huesos y el tejido muscular para balancear el
incremento en la ingesta de ácidos a partir de la dieta. Este efecto no está
presente si el consumo de minerales alcalinos (a partir de frutas y vegetales
[los cereales son ácidos como las proteínas; las grasas son neutrales]) es alto.

En tales casos, el consumo de proteínas es anabólico para el hueso. Muchos

investigadores piensan que un consumo excesivo de proteínas produce un incremento
forzado en la excreción del calcio. Si hay consumo excesivo de proteínas, se piensa
que un consumo regular de calcio sería capaz de estabilizar, o inclusive incrementar,
la captación de calcio por el intestino delgado, lo cual sería más beneficioso en
mujeres mayores.

Las proteínas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alérgicas a ciertos

alimentos. Esto ocurre porque la estructura de cada forma de proteína es ligeramente
diferente. Algunas pueden desencadenar una respuesta a partir del sistema inmune,
mientras que otras permanecen perfectamente seguras. Muchas personas son
alérgicas a la caseína (la proteína en la leche), al gluten (la proteína en el trigo) y otros
granos, a la proteína particular encontrada en el maní o aquellas encontradas en
mariscos y otras comidas marinas.

Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a más

de dos tipos diferentes de proteínas, debido a la diversidad entre los tipos de proteínas
o aminoácidos. Aparte de eso, las proteínas ayudan a la formación de la masa
muscular, para todas aquellas personas que les guste hacer ejercicio, en cuyo caso se
recomienda la pechuga de pollo salcochado debido al alto índice de proteína que tiene
(no se debe consumir la grasa).[3]

Análisis de proteínas en alimentos

El clásico ensayo para medir concentración de proteínas en alimentos es el método de

Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrógeno total en una muestra.

El único componente de la mayoría de los alimentos que contiene nitrógeno son las
proteínas (las grasas, los carbohidratos y la fibra dietética no contienen nitrógeno). Si
la cantidad de nitrógeno es multiplicada por un factor dependiente del tipo de proteína
esperada en el alimento, la cantidad total de proteínas puede ser determinada. En las
etiquetas de los alimentos, la proteína es expresada como el nitrógeno multiplicado por
6,25, porque el contenido de nitrógeno promedio de las proteínas es de
aproximadamente 16%. El método de Kjeldahl es usado porque es el método que la
AOAC International ha adoptado y por lo tanto es usado por varias agencias
alimentarias alrededor del mundo.

Digestión de proteínas

La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, cuando el

pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por
la acción de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son
degradadas a péptidos cada vez más pequeños, y éstos hasta aminoácidos y sus
derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorción de
los aminoácidos individuales es altamente dependiente de la fuente de proteínas. Por
ejemplo, la digestibilidad de muchos aminoácidos en humanos difiere entre la proteína
de la soja y la proteína de la leche y entre proteínas de la leche individuales, como
beta-lactoglobulina y caseína. Para las proteínas de la leche, aproximadamente el 50%
de la proteína ingerida se absorbe en el estómago o el yeyuno, y el 90% se ha
absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el íleon.

Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una

importante fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los
carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por gramo, mientras que los lípidos
contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos pueden ser
convertidos en glucosa a través de un proceso llamado gluconeogénesis.

Segunda fuente

¿Qué son las proteínas?

Las proteínas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y

nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo. Son compuestos muy
complejos formados por cadenas de cientos y miles de aminoácidos unidos entre sí
por enlaces peptídicos. Si bien sólo los aminoácidos son 20, las posibilidades de
combinarlos son infinitas. Las propiedades de cada una de las proteínas al igual que
su funcionalidad dependen de la secuencia de aminoácidos que la formen.
Junto con el DNA, RNA, los polisacáridos y los lípidos constituyen una de las cinco
biomoléculas complejas presentes en las células y tejidos. La polimerización de los L-
aminoácidos por síntesis de enlaces peptídicos contribuye a la formación estructural
de las proteínas.

Funciones de las proteínas en nuestro organismo

Son el componente nitrogenado mayoritario de la dieta y el organismo, tienen una

función meramente estructural o plástica, esto quiere decir que nos ayudan a construir
y regenerar nuestros tejidos, no pudiendo ser reemplazadas por los carbohidratos o
las grasas por no contener nitrógeno.
No obstante, además de esta función, también se caracterizan por:

• Funciones reguladoras, Son materia prima para la formación de los jugos

digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas
que llevan a cabo las reacciones químicas que se realizan en el organismo.
• Las proteínas son defensivas, en la formación de anticuerpos y factores de
regulación que actúan contra infecciones o agentes extraños.
• De transporte, proteínas transportadoras de oxígeno en sangre como la
hemoglobina.
• En caso de necesidad también cumplen una función energética aportando 4
kcal. por gramo de energía al organismo.
• Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de
diversos medios como el plasma.
• Las proteínas actúan como catalizadores biológicos: son enzimas que aceleran
la velocidad de las reacciones químicas del metabolismo.
• La contracción muscular se realiza a través de la miosina y actina, proteínas
contráctiles que permiten el movimiento celular.
• Función de resistencia. Formación de la estructura del organismo y de tejidos
de sostén y relleno como el conjuntivo, colágeno, elastina y reticulina.

Consumo de proteínas

Por todas las funciones que realizan, los alimentos proteicos son imprescindibles en
nuestra dieta de todos los días. Los requerimientos proteicos diarios para un adulto se
sitúan entre 0,8-1 gramo por cada kilo de peso corporal. Por ejemplo, en el caso de
una persona de 65 kilos, el consumo recomendado sería entre 52 y 65 gramos,
mientras que otra de 80 kilos, entre 64 y 80 gramos al día.
Como regla general, se recomienda que los adultos consuman entre 45 y 65 gramos
de proteínas diarias, dependiendo de su peso (a mayor peso, mayores requerimientos)
Debe tenerse en cuenta que los requerimientos de este nutriente varían en
determinadas situaciones de la vida, por ejemplo durante la lactancia las mujeres
necesitan cantidades adicionales de proteínas debido a la producción de leche.
También aumentan las necesidades cuando se acaba de pasar una enfermedad o una
lesión grave. Del mismo modo, los requerimientos varían en la edad adulta y en la
infancia. Un niño de entre 7 y 10 años necesita alrededor de 28 o 30 gramos diarios.

Fuentes animales de proteínas

Diariamente, las necesidades proteicas pueden suplirse con alimentos tanto de origen
animal como vegetal. La mayoría de los alimentos contienen proteínas aunque suelen
encontrarse en proporciones reducidas la mayoría de las veces.
El Valor biológico (BV) se determina por el cociente entre el nitrógeno absorbido y
retenido y el absorbido en el tracto intestinal.
Como ya sabemos, las de mayor valor biológico son las de origen animal como las
carnes, pescados, huevos y lácteos. A continuación se detalla el contenido proteínico
cada 100 g. de alimento.

• Pechuga de pollo sin piel 23 g.

• Ternera magra 21 g.
• Bacalao 17 g.
• Carne de cerdo 18 g.
• Huevo 7 g.
• Queso fresco 12 g.
• Yogur 4 g

Tercera fuente
Las proteínas constituyen la estructura básica de todas las células vivas y son
esenciales para la formación y mantenimiento del organismo, por eso se les
conoce como el material de construcción del cuerpo. A su vez, las
construcciones que producen al unirse reciben el nombre de aminoácidos.

La calidad de la proteína como materia de edificación se considera como:

• Completa: que contiene los aminoácidos esenciales y en la cantidad

suficiente para cubrir las necesidades de la vida, crecimiento, desarrollo y
mantenimiento

• Incompleta: si no cumple con las condiciones anteriores.

Por lo mismo, la calidad de la proteína solo se puede determinar en función de

su capacidad como formadora de aminoácidos.

Donde se encuentran las proteínas

• Las proteínas completas de origen animal: carne, pollo, pescado, leche y

huevos. La mejor calidad y cantidad de aminoácidos esenciales están en la
albúmina del huevo (en la clara).
• Las proteínas incompletas: son aquellas que carecen de uno o más de los
aminoácidos esenciales, y son de origen vegetal; granos, leguminosas,
semillas y nueces.

Como funcionan

La digestión y absorción de las proteínas ocurre en el intestino delgado. En su

composición básica de aminoácido, se transporta vía el torrente sanguíneo al
hígado, donde es utilizada como componente en la edificación de la estructura
del cuerpo.

Las proteínas que se ingieren en la dieta cotidiana son completamente

digeridas y absorbidas por el organismo, sin embargo, cuando entran al hígado,
son metabolizadas en energía, en un promedio de cuatro calorías por gramo.

Que cantidad se necesita el organismo

No todas las personas necesitan la misma cantidad de proteínas en su

alimentación, por lo que se deben de tomar en cuenta los siguientes factores
para establecer el requerimiento básico:

• Crecimiento y mantenimiento: Durante el crecimiento, embarazo, lactancia,

y para sanar de una lesión; aumenta la necesidad de proteína. Lo mismo
sucede cuando alguna persona desea aumentar su masa muscular.

• Enfermedades: Un trauma físico aumenta drásticamente la necesidad de

proteína, porque se requiere pare reparar, edemas de que proporciona energía.

• Dieta: La evaluación de la cantidad de proteína requerida por el cuerpo se

basa en la calidad de la proteína y su digestión por el tracto gastrointestinal.
Para conservar la salud se recomienda consumir una variedad de proteínas
animales y vegetales en la dieta diaria, en un promedio de 0.8 gramos por kilo
del peso del cuerpo. Cabe recorrer que la proteína es parte de la mezcla de
nutrientes que contienen los alimentos, y por peso es la mitad o menos de la
grasa en la carne y los productos lácteos.

Cuarta fuente
Estructura de las proteínas
Estructura de las proteínas. Proyecto del Genoma Humano.

La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el

espacio de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de
aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de
compuestos, simples o complejos que las estabilicen y/o conduzcan a un
plegamiento específico, distinto del espontáneo. Por ello, deriva de sus
componentes, es decir de la propia estructura de los aminoácidos, de
cómo interaccionan químicamente éstos, de forma jerarquizada y
específica, y evidentemente está en relación con la función a acometer en
el destino celular.

Representación de la estructura proteica a tres niveles: arriba, el primario,

compuesto por los aminoácidos; en el centro, el secundario, definido por
las estructuras en alfa hélice, beta lámina y semejantes; y abajo el
terciario, que detalla todos los aspectos volumétricos.

La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie de

niveles, interdependientes. Estos niveles corresponden a:

1. Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de

aminoácidos.
2. Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos
estructurales.
3. Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas
compuestas por un sólo polipéptido.
 4. Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.

Estructura primaria

Artículo principal: Estructura primaria de las proteínas

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de

aminoácidos., es decir, la combinación lineal de los aminoácidos
mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los
aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus
características mas importante la coplanaridad de los radicales
constituyentes del enlace.

La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades

de niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es
consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce
la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar
lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria
de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la
conforman.

Estructura secundaria

Artículo principal: Estructura secundaria de las proteínas

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena

polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno
entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de
enlace no covalente.

Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.

Hélice alfa

Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura

helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada
aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α de
dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La hélice está
estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre
dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están
dispuestas hacia el exterior de la hélice.6

El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de

hidrógeno con el grupo carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma,
cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su
enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4).
En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza
enormemente la hélice. Esta dentro de los niveles de organización de la
proteína.
Lámina beta

La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas

de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino
de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos
carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a
resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación
de la hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están
posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Dichos sustituyentes
no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se
vería afectada la estructura de la lámina.

Estructura terciaria

Artículo principal: Estructura terciaria de las proteínas

Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es

decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o
fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.

La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares

se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios
acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas,
de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro1 (covalentes, entre
aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante
enlaces iónicos.

Estructura cuaternaria

Artículo principal: Estructura cuaternaria de las proteínas

La hemoglobina es una proteína tetramérica que suele emplearse como

ejemplo de proteína con estructura cuaternaria.

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas

peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee
propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas
subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes,
como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o
puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos
monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los
monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.

Ángulos de rotación y representaciones de Ramachandran

Ángulos de rotación en la cadena peptídica. La convención de la

dirección de rotación positiva se muestra por el sentido de la flecha.

En una cadena polipeptídica, se definen dos enlaces del armazón capaces

de rotar: uno es el enlace entre el nitrógeno y el Cα, y el otro el enlace
entre el Cα y el oxígeno del carbonilo. Ambos definen dos ángulos de
rotación:

• El ángulo de rotación φ, definido por los cuatro átomos sucesivos

del esqueleto CO-NH-Cα-CO, implicando a dos aminoácidos.
• El ángulo de rotación ψ, definido por los cuatro átomos sucesivos
del esqueleto: NH-Cα-CO-NH, que implica a dos aminoácidos.

La orientación del eje de giro considerada positiva por convención se

muestra en la imagen; corresponde a la propia de las agujas del reloj.3

Existen dos excepciones en los aminoácidos que se representan en estos

diagramas: la glicina, carente de un sustituyente, y la prolina, cíclica
debido a la tenencia de una estructura tipo pirrol, no cumplen los
requisitos requeridos para una representación convencional
Diagrama de Ramachandran de una proteína. Las zonas energéticamente
favorables son representadas mediante contornos coloreados. Cada
aminoácido está representado mediante un punto rojo. Se marcan con
cruces las glicinas, carentes de cadena lateral.

Se puede describir, por tanto, la conformación del armazón de cualquier

residuo concreto de una proteína especificando estos dos ángulos.3 Con
estos dos parámetros podemos describir la conformación de dicho
residuo en un mapa mediante un punto, con coordenadas φ y ψ. Para
determinados tipos de estructura secundaria, como la hélice alfa, todos
los residuos comparten dichos ángulos, por lo que un punto en el mapa
en determinada posición puede describir una estructura secundaria.
Estos mapas, denominados representaciones de Ramachandran, por el
bioquímico G. N. Ramachandran9 que los usó por ampliamente en [1963],
permiten deducir dichas conformaciones.

Dominios, motivos y otros elementos conformacionales

Artículo principal: Nivel de dominio de las proteínas

Es común que algunas zonas de la proteína tengan entidad estructural

independiente, y a menudo funciones bioquímicas específicas, como, por
ejemplo, alguna actividad catalítica. Su naturaleza depende de las
estructuras anteriormente citadas a todos los niveles.

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas

peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, con
propiedades distintas.

Dominio de unión a calcio de calmoldulina; las esferas azules representan

al metal.

Las proteínas están organizadas en muchas unidades. Un dominio

estructural es un elemento de la estructura de las proteínas que se
autoestabiliza y a menudo estabiliza a los motivos conformacionales
independientemente del resto de la cadena de proteína. Muchos dominios
son únicos y proceden de una secuencia única de un gen o una familia
génica pero en cambio otros aparecen en una variedad de proteínas. Los
dominios son, a menudo, seleccionados evolutivamente porque poseen
una función prominente en la biología de la proteína pertenecen; por
ejemplo, "el domino de unión a calcio de calmodulina". La ingeniería
genética permite modificar los dominios de una proteína a otra para
generar proteínas quiméricas con funciones novedosas. Un motivo en
este sentido se refiere a una combinación específica de elementos
estructurales secundarios (como los hélice-giro-hélice). Estos elementos
son llamados a menudo superestructuras secundarias.

Suele denominarse motivo conformacional de forma global a un tipo de

motivo, como los barriles-beta. La estructura de los motivos a menudo
consiste en solo unos pocos elementos, por ejemplo, las hélice-giro-
hélice, que sólo tienen tres. Se denota que la “secuencia espacial” es la
misma en todas las instancias del motivo. Su orden es bastante irregular
dentro del gen subyacente. Los motivos estructurales de la proteína a
menudo incluyen giros de longitud variable en estructuras
indeterminadas, lo que en efecto crea la plasticidad necesaria para unir
dos elementos en el espacio que no están codificados por una secuencia
de ADN inmediatamente adyacente en un gen. Se denota también que
incluso cuando están codificados los elementos estructurales
secundarios de un motivo en el mismo orden en dos genes, la
composición cuantitativa de aminoácidos puede variar. Esto no sólo es
cierto debido a las complicadas relaciones entre la estructura terciaria y
primaria, sino por cuestiones relativas al tamaño. Si bien en la base de
datos de levadura hay descritas unas 6.000 proteínas,10 hay muchos
menos dominios, motives estructurales y pliegues. Esto es, en parte,
consecuencia de la evolución. Esto significa, por ejemplo, que un dominio
de una proteína puede ser trasladado de una a otra, dando así una nueva
función a las proteínas. Debido a estos mecanismos, los dominios o
motivos estructurales pueden ser comunes a varias familias de proteínas.

Cinética del plegado de las proteínas

Aunque el plegamiento de las proteínas parta de un estado lineal inicial y

uno final bien definidos, el proceso de plegamiento no es algo brusco con
un lugar de partida y un fin, sino que está plagado de intermedios
temporalmente mensurables y de vital importancia. Incluso, la estructura
final dista mucho de ser estática: algunos autores imaginan a las
proteínas como entidades dinámicas que continuamente cambian de
estructura, de un modo similar al latido cardíaco

Si bien el plegamiento de una proteína es un suceso rápido, que se

completa en apenas un segundo, topológicamente es un problema muy
complejo. Este hecho dio lugar a la paradoja de Levinthal, propia de
Cyrus Levinthal en 1968: un cálculo aproximado indica que una cadena
polipeptídica de unos 120 residuos posee unas 1050 conformaciones.
Aunque la molécula pudiera intentar una nueva conformación cada 10-13
segundos, se necesitarían unos 1030 años para intentar un número
significativo de ellas.3 No obstante, proteínas de estas características se
pliegan in vitro en un minuto.
La resolución de la paradoja pasa por la aceptación de la existencia de
estados de plegamiento intermedios, en los que la proteína se encuentra
parcialmente desplegada, en una ruta como sigue:

1. Proteína desplegada.
2. Nucleación del plegado.
3. Estados intermedios.
4. Estado de glóbulo fundido.
5. Reordenamientos finales.
6. Proteína plegada.

Elementos moduladores
Temperatura

El papel de la temperatura es crucial puesto que su entidad físico-

química, la energía cinética contenida en los átomos, dota de reactividad
a los aminoácidos y, por ello, a las proteínas. No obstante, existe un
límite, a unos 50 °C, sobrepasado el cual las proteínas pierden su
conformación, esto es, se desnaturalizan.

La desnaturalización, producida por la temperatura y otros agentes

desnaturalizantes, ocurre a varios niveles:

• En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las

subunidades de proteínas se separan o su posición espacial se
corrompe.
• La desnaturalización de la estructura terciaria implica la
interrupción de:
o Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los
aminoácidos (como los puentes disulfuro entre las cisteínas).
o Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales
polares de aminoácidos.
o Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre
cadenas laterales no polares de aminoácidos.
• En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas
pierden todos los patrones de repetición regulares como las alfa
hélices y adoptan formas aleatorias.
• La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por
enlaces peptídicos, no es interrumpida por las desnaturalización.

pH

El pH afecta al estado iónico de los aminoácidos, zwitteriones en

definitiva, que no tienen implicado su grupo amino ni carboxilo en el
enlace peptídico y, especialmente, a aquéllos polares, con algún grupo
cargado en su cadena lateral. El estado de ionización de éste afecta a la
reactividad y posibilidad, por tanto, de producir un enlace químico.1

Chaperonas
Artículo principal: Chaperona

Las proteínas tipo chaperona son un conjunto de proteínas presentes en

todas las células cuya función es la de ayudar al plegamiento de otras
proteínas, tras su síntesis o durante su ciclo de actividad (por ejemplo, en
defensa de estrés térmico).Estas chaperonas no forman parte de la
estructura primaria de la proteína funcional, sino que sólo se unen a ella
para ayudar en su plegamiento, ensamblaje y transporte celular a otra
parte de la célula donde la proteína realiza su función. Los cambios de
conformación tridimensional de las proteínas pueden estar afectados por
un conjunto de varias chaperonas que trabajan coordinadas,
dependiendo de su propia estructura y de la disponibilidad de las
chaperonas.

Existen sustancias químicas no proteicas que pueden estabilizar a las

proteínas mediante el establecimiento de enlaces de puente de hidrógeno,
en sustitución a los del agua. Por ejemplo, es el caso de la trehalosa, un
azúcar que se emplea en biotecnología para favorecer la viabilidad de las
soluciones ricas en proteína incluso en condiciones de estrés ambiental13

Las chaperonas, localizadas en todos los compartimentos celulares, se

agrupan en dos familias generales.

Chaperonas moleculares

Que se unen y estabilizan a proteínas desplegadas o parcialmente

plegadas, evitando así que se agrupen y que sean degradadas. Integran la
familia de las Hsp70 en el citosol y la matriz de la mitocondria, BiP en el
retículo endoplasmático y DnaK en las bacterias.

Chaperoninas

Que facilitan directamente el plegado de las proteínas. Incluyen a: TriC, en

eucariotas; y GroEL, en bacterias y cloroplastos,

Clasificación estructural

Muchos métodos han sido desarrollados para la clasificación estructural

de las proteínas; la recopilación de datos es almacenada en el Banco de
Datos de Proteínas. Muchas bases de datos existentes clasifican las
proteínas usando diferentes métodos. El SCOP, CATH y FSSP son los
más usados.

Los métodos usados podrían clasificarse en: puramente manuales,

manuales y automáticos y puramente automáticos. El mayor problema de
estos métodos es la integración de los datos. La clasificación es
constante entre SCOP, CATH Y FSSP para la mayoría de las proteínas que
han sido clasificadas, pero hay todavía algunas diferencias e
inconsistencias.

Determinación de la estructura proteica

Alrededor del 90% de las estructuras de las proteínas disponibles en el

Banco de Datos de Proteínas han sido determinadas por cristalografía de
rayos X. Este método permite medir la densidad de distribución de los
electrones de la proteína en las 3 dimensiones (en el estado de
cristalización), lo que permite obtener las coordenadas 3D de todos los
átomos para determinar su posición con certeza. Aproximadamente el 9%
de las estructuras de proteínas conocidas han sido obtenidas por
técnicas de resonancia magnética nuclear, que también pueden ser
usadas para identificar estructuras secundarias.

El efecto del dicroismo circular en la transmisión de ondas polarizadas se

emplea en la determinación de la estructura de las proteínas.

Nótese que los aspectos de las estructuras secundarias pueden ser

detectados mediante medios bioquímicos como el dicroísmo circular14 El
microscopio crioelectrónico que se ha convertido recientemente en un
medio para determinar las estructuras proteicas con una resolución baja
(menos de 5 Å ó 0,5 nm) y se prevé que será una herramienta importante
para los trabajos de alta resolución en la década próxima. Esta técnica es
aún un recurso importante para científicos que están trabajando en
complejos muy grandes de proteínas, como la cubierta y cápside de los
virus y las proteínas amiloideas.

Aproximación a la estructura proteica a distintas resoluciones

Resolución Interpretación
>4.0 Coordenadas individuales sin significado
Plegamiento posiblemente correcto, pero comúnmente con
3.0 - 4.0
errores. Algunas cadenas laterales poseen mal los rotámeros.
2.5 - 3.0 Plegamiento bien dilucidado salvo en algunos pliegues
superficiales, mal modelados. Algunas cadenas laterales
largas (Lys, Glu, Gln) y otras cortas (Ser, Val, Thr) mal
orientadas.
2.0 - 2.5 El número de cadenas laterales con un rotámero incorrecto es
mucho menor. Los errores, pequeños, son detectados
normalmente. Los pliegues superficiales están bastante bien
definidos. Los ligandos y el agua son visibles.
1.5 - 2.0 Pocos residuos poseen mal rotámero. Los errores pequeños
son detectados. Los pliegues incorrectos son muy raros,
incluso en superficie.
0.5 - 1.5 En general, todo está correctamente resuelto. Las librerías de
rotámeros y os estudios geométricos se hacen a este nivel de
precisión.