LAS ENZIMAS

Las enzimas son proteínas, casi todas con estructura terciaria globular que se caracteriza por ser
biocatalizadores, es decir, catalizadores de los seres vivos (favorecen las reacciones químicas en los seres
vivos, que suceden con mas rapidez, con mayor facilidad). Es vital para todos los seres vivos, porque van a
ocurrir cuando se necesiten.

Las enzimas tienen características comunes con el resto de catalizadores químicos:

• Se necesitan en muy poca cantidad

• No desaparecen con las reacciones químicas (son reutilizables).

Además las enzimas van a tener características que no van a tener los demás catalizadores:

• Son muy específicos: cualquier enzima no cataliza cualquier reacción química sino que existen
enzimas específicos para reacciones químicas específicas.
• Acelerar las reacciones químicas mucho más que cualquier otro catalizador, es decir, son mucho más
activos.
• Siempre trabajan a temperatura ambiente, temperatura corporal de los seres vivos.
• Son moléculas de elevado peso molecular.

Podemos hacer una clasificación de los enzimas en función de la estructura que presenta en:

• Enzimas estrictamente proteicas: formadas por aminoácidos en estructura secundaria, terciaria (la
mayoría) y la cuaternaria.
• Holoenzimas: tienen unida de forma temporal o permanente una zona no proteica (elemento, Ion,
molécula)

Cuando el enzima trabaja se une al cofactor, cuando no trabaja el enzima, se separa el cofactor (porque sino se
le unen el cofactor las enzimas no funcionan) tienen la ventaja de que un mismo cofactor puede servir para
varias reacciones químicas.

Los cofactores pueden ser inorgánicos u orgánicos.

• Cofactores inorgánicos: elementos químicos, iones, son los que se unen

• Cofactores orgánicos: reciben entonces el nombre de coenzima, los mas frecuentes son los
nucleótidos y vitamina (NAD)(NADP)(FAD)

Cuando la unión es permanente se le llama grupo prostético, se unen al apoenzima con enlaces mucho mas
fuertes que lo que lo hacen los cofactores.

Proteicas apoenzimas

Enzimas holoenzimas

No proteica Grupo prostético (unión permanente)

Cofactor (unión temporal) orgánicos (coenzima)

Inorgánicos

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Mecanismo de las reacciones enzimaticas

Cualquier reacción química se inicia con la rotura de ciertos enlaces entre los átomos que constituyen la
moléculas se los reactivos para formar posteriormente los nuevos enlaces que originan las moléculas de los
productos, ese estado en el que los enlaces de los reactivos están debilitados o rotos pero en el que aun no se
han formado los nuevos se conoce como estado de transición o estado de activado; para acelerar el estado de
transición y en definitiva, para que la reacción química tenga lugar es preciso comunicar a los reactivos cierta
cantidad de energía denominada energía de activación.

En las reacciones espontáneas la energía de activación es tan baja, que se obtiene de la propia energía cinética
de las moléculas o incluso de la luz que incide en el lugar de la reacción, en las reacciones no espontáneas,
esta energía es tan alta que no se produce si no se aplica calor.

La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de activación para llegar fácilmente al
estado de transición y permitir que la reacción se lleve a acabo, en definitiva, sin la presencia del catalizador
no es posible alcanzar el estado de transición espontáneamente, y con él si lo es, los catalizadores realizan su
acción favoreciendo la aproximación de las moléculas de los reactivos, todas las reacciones metabólicas salvo
alguna excepción son reacciones catalizadas por enzimas.

−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−− Estado de transición

Sin

catalizador

−−−−−−−−−−−−−−−−−− Estado de

con transición

catalizador

Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente se produce la reacción catalizada, la cual se
lleva a cabo en tres etapas:

• El sustrato se une al enzima formando el complejo enzima−sustrato (E.S.). Esta unión se caracteriza por un
alto grado de especificidad de modo que cada tipo de sustrato y de reacción necesita un enzima concreto; la
especificidad enzimatica se debe a la estructura proteica del enzima el cual presenta una zona denominada
centro activo con una forma espacial característica en la que se acopla el sustrato. Este acoplamiento es
explicado mediante dos teorías:
• La teoría de la llave−cerradura: el enzima y el sustrato encaja tan exactamente en el centro activo como una
llave en su cerradura, por lo que cualquier cambio que se produzca en la forma impedirá su acoplamiento.
• la teoría del ajuste inducido o del guante y la mano: en algunos enzimas el centro activo es capaz de
modificar su forma para adoptarse al sustrato.

La especificidad del enzima puede darse en varios grados:

• Especificidad absoluta: se da cuando un enzima solo actúa sobre un sustrato.

• Especificidad de grupo: se da cuando el enzima reconoce un determinado grupo de moléculas.

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 • Especificidad de clase: es la menos específica ya que la actuación del enzima no depende del tipo de
molécula sino del tipo de enlace.

La unión enzima−sustrato es reversible, pues una parte del complejo enzima−sustrato se disocia y debido
precisamente a esta reversibilidad esta primera etapa es la más lenta.

La unión de los radicales de los aminoácidos (aa) del centro activo al sustrato consigue debilitar sus enlaces
provocando cambios energéticos que permiten alcanzar más fácilmente el estado de transición.

• Una vez formado el complejo enzima−sustrato: si el enzima posee cofactor o grupo prostético éste es el que
lleva a cabo la reacción y se obtiene el producto final esta etapa es muy rápida e irreversible, en el caso de
que no existan partes no proteicas en el enzima la acción catalítica la realizan algunos aa del propio centro
activo.
• El producto de libera del centro activo y el enzima queda libre para volver a unirse a nuevas moléculas de
sustrato, es irreversible.

El centro activo de los enzimas

La unión del enzima con el sustrato (para que este actúe sobre el sustrato) se realiza a través del centro activo
del enzima (un hueco sobre la superficie enzimatica y en la que se va a encargar perfectamente el sustrato) en
el centro activo lo único que hay son aa, y son los radicales de algunos aa los que establecen enlaces con el
sustrato para que la unión se pueda realizar y establecer. Los enlaces que se establecen son débiles. El centro
activo de cualquier enzima tiene las siguientes características:

• Ocupa un pequeño volumen del total del enzima

• Posee una estructura tridimensional complementaria a la del sustrato que actúa en él (de manera que
el acople sea perfecto)
• Está exclusivamente formada por aa
• Las cadenas laterales de algunos de estos aa presentan afinidad química con el sustrato (consiguen
atraerlo y unirse a él).

Si se analiza la parte proteica de un enzima nos encontramos que hay tipos de aa:

• Aminoácidos estructurales: dan la forma, soporte, a la molécula enzimatica, son los mayoritarios en el
enzima, nunca establecen enlaces con el sustrato.
• Aminoácidos de fijación: se encuentran situados en el centro activo y son los encargados de fijar el
sustrato formando enlaces débiles con el sustrato, haciendo que el sustrato quede fijado en el centro
activo.
• Aminoácidos catalíticos: estos no van aparecer siempre en el enzima, se encuentran situados también
en el centro activo del enzima y su función es romper los enlaces del sustrato y formar nuevos enlaces
para que aparezca el producto, no aparecen cuando el enzima tiene parte proteica (encargado de
romper los enlaces)

Cinética de la actividad enzimatica

Como varia la velocidad de la reacción en función de la actividad que presentan las enzimas.

A medida que aumentamos la concentración de sustrato en una reacción enzimatica, la velocidad de la

reacción se va haciendo cada vez mayor, porque, a mayor cantidad de sustrato nos encontramos que se va a
favorecer el encuentro del enzima con su sustrato especifico.

Cuando ya no quedan mas enzimas disponibles para trabajar, la velocidad queda constante (llega a la

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velocidad máxima) es decir, se produce la saturación del enzima, se produce cuando todos los encimas están
en la forma enzima−sustrato, cada enzima está unida a un sustrato.

Esta velocidad viene dada por la capacidad de saturación. −−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−

Las enzimas de nuestras células nunca van a estar trabajan−

do al 100% sino, como mucho, los enzimas van a trabajar

a la mitad de lo que pueden y mantendrían siempre esa ve−

locidad, con el fin de que siempre haya enzimas libres por

si ocurre algo poder actuar rápido.

Por ello aparece el concepto de Km= constante que recibe el nombre de michaelis−menten. La Km se define
como aquella concentración de sustrato que permite a los enzimas trabajar a la mitad de su velocidad máxima
(velocidad semi−máxima). Que tienen una constante de cada tipo de enzima diferente, la Km es muy
importante como indicador de la especificidad (de lo especifico) que es el enzima para un sustrato en
concreto. Cuanto mas pequeño sea el valor de Km, mayor especificidad, cuanto mayor sea el valor de Km
menor especificidad. Con un solo sustrato el enzima a reconocido el sustrato rápidamente (mayor
especificidad) si necesitan mayor sustrato para que el enzima pueda reconocerlo es menos especifico.

B El enzima B es menos específico para este sustrato que el enzima A

Otros factores que afectan a la actividad enzimatica

• Concentración de sustrato (anteriormente)

• La temperatura: es importante porque cambia la actividad enzima por dos razones:

♦ Si se aplica calor: al calentarse las moléculas adquieren mayor energía térmica, presenta
mayor energía cinética (mayor velocidad), si aumenta la velocidad del sustrato y el enzima,
facilita el encuentro de los dos (el calor puede ser en un principio beneficioso ya que aumenta
la velocidad y facilita el encuentro), pero si se aplica demasiada calor puede provocar la
desnaturalización de la proteína (decae la actividad catalítica), desnaturalización del enzima.

♦ Pero si disminuye la temperatura, disminuye la velocidad, la energía cinética, no se van a

encontrar con tanta velocidad, su posterior unión y su posterior formación. Si se disminuye
tanto la temperatura, puede ocurrir la desnaturalización de la proteína del enzima.

Se desnaturaliza antes si se aplica demasiada temperatura que si se disminuye demasiado la temperatura.

Todos los enzimas van a tener una temperatura optima, para que la actividad de los enzimas sea perfecta,
trabajan mejor que nunca (la de los seres humanos es la de 36.5º)

• El pH: las enzimas tiene que trabajar en unas concentraciones de pH concreta (como proteínas que
son) si se salen de esas condiciones de pH se pone al enzima en condiciones desfavorables y se puede
producir la desnaturalización del enzima. Es malo tanto el pH básico como el pH ácido. Nuestros
enzimas tienen un pH óptimo de trabajo, sobre pH 7.

• Inhibidores: disminuyen la actividad enzimatica e incluso la pueden llegar a anular. Son sustancias

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 perjudiciales pero también beneficiosas:

• Inhibidores Irreversibles: anula para siempre la actividad enzimatica, alteran el centro activo del
enzima de manera que esta alteración queda permanente, se conocen como venenos y serían
inhibidores perjudiciales para el individuo.
• Inhibidores Reversibles: inutilizan temporalmente al enzima, en función del mecanismo que empleen
para inutilizarlos se clasifica:

♦ Competitivos: sustancias que se caracterizan por tener una forma muy parecida a la del
sustrato especifico de ese enzima, y por lo tanto compite con ese sustrato para instalarse en el
centro activo, el hecho de que posean la misma forma, permiten a los organismos disminuir la
acción del inhibidor aumentando la concentración de sustrato. Este es un mecanismo
beneficioso en algunas ocasiones y es el que hace que el enzima no esté siempre trabajando.

♦ Acompetitivos: no suelen unirse nunca al centro del enzima por lo tanto no va a tener una
forma parecida al sustrato. Este se une a uno de los muchos huecos que tiene en su superficie
el enzima pero no va a ser el centro activo. Provoca un impedimento fisco para la actuación
del enzima, o bien, el inhibidor se coloca antes de que lo haga el sustrato en el centro activo e
impide la unión sustrato−enzima porque va a estar tapando el centro activo, o bien, se coloca
después de que se hayan unido enzima−sustrato e impide su separación. La mayoría son
perjudiciales.

LAS ENZIMAS

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Km = especificidad

Km = especificidad

[s]= velocidad

[s]= velocidad