PEMBAHASAN

1. Definisi Enzim
Enzim adalah protein yang dihasilkan oleh organisme dan berfungsi sebagai
katalisator hayati yang sangat efisien( Nugraha,Setya,dkk : 138).
Enzim biasanya terdapat dalam sel dengan konsentrasi yang sangat rendah, dimana
mereka dapat meningkatkan laju reaksi tanpa mengubah posisi kesetimbangan, artinya
baik laju reaksi maju maupun laju reaksi kebalikannya ditingkatkan dengan kelipatan
yang sama (Philip Kuchel, 2006: 49)
Katalis adalah zat yang menyebabkan reaksi kimiawi dapat berlangsung, dan dalam
sel mungkin berlangsung ratusan reaksi yang masing-masing memerlukan enzim tertentu.
Enzim mengkatalisis suatu sintesis yaitu pembentukan senyawa kompleks dari molekul
sederhana, atau mengkatalisis degradasi yaitu molekul kompleks dirombak menjadi unit
yang sederhana dengan cara hidrolisis ( McCahill, T.A, 1999 : 52).

2. Tatanama dan Kekhasan Enzim

a)      Tata Nama pada Enzim
Sebagian besar enzim diberi nama dengan menambahkan akhiran –ase pada
nama substrat enzim tersebut. Sebagai contoh, maltase bekerja pada maltose, urease
pada urea dan sebagainya ( McCahill, T.A, 1999 : 54).
IUB(international union of biochemistry)
Digit: 1 = kode kelas enzim
2 = kode sub kelas enzim
3 = kode sub sub kelas enzim
4 = nama enzim tertentu
b)      Kekhasan Enzim
Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah cirri
suatu enzim. Ini sangat berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja
terhadap berbagai macam reaksi (Anna Poedjiadi dan Titin Supriyanti, 2005: 142).
Ciri-ciri khas pada enzim :
 Enzim adalah protein
 Enzim bekerja paling efisien dalam suatu kisaran suhu yang sempit. Jadi
enzim manusia bekerja paling baik pada suhu 37oC (suhu tubuh) dan ini
disebut suhu optimum.
 Enzim mempunyai pH optimum dimana zat tersebut bekerja paling efisien.
Sebagai contoh, enzim saliva yaitu amilase bekerja paling baik pada pH netral
atau sedikit asam. Enzim lambung pepsin hanya akan berfungsi pada pH
asam sedangkan enzim usus tripsin pada pH basa.
 Laju reaksi yang dikatalisasi oleh enzim meningkat dengan meningkatnya
kadar enzim.
 Laju reaksi yang dikatalisasi oleh enzim meningkat dengan meningkatnya
konsentrasi substrat sampai batas tertentu.
  Biasanya suatu enzim hanya akan mengkatalisasi satu jenis reaksi, suatu sifat
yang disebut spesifisitas. Sebagai contoh, enzim katalase hanya dapat
menguraikan hidrogen peroksida.( McCahill, T.A, 1999 : 53)
 Beberapa enzim dirujuk sebagai protein sederhana karena hanya memerlukan
struktur protein untuk aktivitas katalitik.
Enzim lain merupakan protein konjugasi karena masing-masing memerlukan suatu
komponen nonprotein yang disebut kofaktor, untuk aktivitasnya. Enzim yang
memerlukan kofaktor logam contohnya : Mg2+, Fe2+ Atau Zn2+. (Murray, RK, 2003 :
100).

3. Fungsi dan Cara Kerja Enzim

a)      Fungsi Enzim

Enzim pada hakikatnya merupakan katalis efektif, yang bertanggung jawab bagi terjadinya
reaksi kimia terkoordinasi yang terlibat dalam proses biologi dari sistem kehidupan. Fungsi
utama suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun
di luar sel ( Murray,RK, 2003 : 100).

 Kegunaan biomedis enzim :

 Enzim fungsional: enzim intrasel atau ekstrasel yangmasih melakukan fungsi reaksi
enzimatis. Contoh enzimekstrasel: lipoprotein lipase, proenzim untuk pembekuan
darah
 Enzim nonfungsional:Jika sel mengalami kerusakan,maka enzim intrasel keluar dan
masuk ke dalamperedaran darah dan tidak berfungsi.
 Kegunaan enzim di klinik:
a. Sebagai alat diagnostik suatu penyakit (abnormalitas)
b. Untuk mengetahui perjalanan suatu penyakit.
c. Untuk mengetahui respon terhadap terapi. (Meisenberg, G dan Simmons WH.
2006. Principles of Medical Biocemistry.Hal. 43-68. Elsivier Mosby).

b)      Cara Kerja Enzim

Kerja Enzim dapat dijelaskan dengan hipotesis “gembok kunci” yaitu enzim di pandang
sebagai gembok yang hanya dapat dibuka dengan kunci tertentu (substrat). Dengan cara
demikian enzim dan substrat dapat disatukan dan reaksi dapat berlangsung ( McCahill, T.A,
1999 : 54).

REGULASI AKTIVITAS ENZIM

 Berbagai reaksi enzimatis tidaklah berjalan secaramekanis begitu saja, tanpa ada
pengendalian
 Reaksi enzimatis berjalan secara sangat terkoordinasi satu sama lain
  Pengendalian reaksi enzimatis berlangsung pada berbagai tingkat di dalam sel,
semenjak dari gen sampaimolekul enzim itu sendiri.
 Regulasi aktivitas enzim dilakukan oleh:

1. Pengendalian pada tingkat Gen

2. Pengendalian ditingkat molekul enzim oleh produk

3. Pengendalian enzim melalui perubahan struktur molekul

Dua teori mengenai cara kerja enzim yaitu :

1)      Teori Kunci dan Gembok

            Pada tahun 1890-an, Fischer mengajukan model kunci dan lubang kunci, yang
menyebabkan pengikatan substrat melalui pencocokan dari substrat komplementer dan
struktur tempat aktif.Selama bertahun-tahun teori ini terbukti berharga dalam penelitian
mengenai spesifisitas stereo dari reaksi enzimatik.

2)      Teori Kecocokan Induksi

            Suatu modifikasi dari model kunci dan lubang kunci yang diajukan oleh Daniel
Koshland menggambarkan suatu jenis hubungan tangan dalam sarung tangan antara enzim
dan substratnya, sebagai akibat suatu kecocokan yang timbul. Model cocok yang ditimbulkan
merupakan interpretasi yang mempertimbangkan bahwa tempat pengikatan dari suatu enzim
bukan sebagai suatu struktur kaku, tetapi malah sebagai sesuatu yang berubah dalam
konfirmasi dengan terjadinya pengikatan substrat untuk menghasilkan suatu kecocokan
enzim-substrat yang tepat. Jadi, model Koshland menggabungkan sifat dinamis ke dalam
pengikatan substrat ( Murray, RK, 2003 : 111).

Persamaan Michaelis-Menten

            Pada tahun 1913 Leonor Michaelis dan Maud L. Menten mengajukan suatu teori
umum mengenai aksi dan kinetikan enzim. Teori ini menjelaskan perjalanan dari reaksi
enzimatik sebagai berikut :
            Enzim ( E) pertama kali bereaksi dengan substrat (S) untuk membentuk suatu
kompleks enzim-substrat (ES), yang pada langkah kedua, menghasilkan enzim dan produk
(P). Kedua reaksi dianggap reversible, dan empat kecepatan elementer konstan disebut
sebagai k1,k2,k-1,k-2 ( Murray, RK, 2003 : 105).
Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi
kompleks enzim-substrat (ES), sebab apabila tergantung konsentrasi substrat (S), maka
penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang
apabila digambarkan akan merupakan garis lurus ( Murray, RK, 2003 : 105).

4. Klasifikasi Enzim
 Pada tahun 1960-an, International Union of Biochemistry (IUB) mendirikan
Commission on Enzyme Nomenclature untuk menyetujui suatu klasifikasi dan
nomenklatur sistematik untuk jumlah enzim yang semakin banyak diidentifikasi dan
dilaporkan.

Nomer
Enzim Fungsi Katalik
Kelas
1 Oksidoreduktase Reaksi oksidasi-reduksi
2 Transferase Reaksi transfer gugusan
3 Hidrolase Reaksi hidrolitik
4 Reaksi yang melibatkan eliminasi dari suatu gugusan melalui
Liase pembelahan suatu ikatan (meninggalkan suatu ikatan ganda)
atau penambahan suatu gugusan pada suatu ikatan ganda
5 Isomerase Reaksi yang melibatkan isomerisasi
6 Reaksi yang menggabungkan bersama dua molekul yang
Ligase dirangkai dengan hidrolisis dan ikatan pirofosfat berenergi
tinggi

I. Oksidoreduktase
Enzim yang membantu dalam proses oksidasi dan reduksi antara suatu substrat
dengan senyawa lain.
Terbagi 2 bagian :
a. Dehidrogenase : reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor),
hidrogen yang dilepas diterima senyawa lain (akseptor)
contoh : reaksi pembentukan aldehida dari alkohol

b. Oksidase : bekerja sebagai katalis pada reaksi pengambilan hidrogen dari suatu
substrat, dan yang bertindak sebagai akseptor hidrogen ialah oksigen.
Contoh : enzim glukosa oksidase (katalis) pada reaksi oksidasi glukosa menjadi asam
glukonat

II. Transferase
Enzim yang mengkatalisis pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa lain.
AB + C → A + BC
Contoh enzim dalam golongan ini :
 Metiltransferase, hidroksimetil transferase, karboksiltransferase, asiltransferase dan
amino transferase(transaminase). Enzim metiltransferase bekerja pada reaksi
pembentukan kreatin dari asam guanidino asetat.

III. Hidrolase
Enzim yang bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis

AB + H₂O → AOH + BH

Tiga jenis golongan enzim hidrolase :

 Enzim yang memecah ikatan ester

 Enzim yang memecah glikosida
 Enzim yang memecah ikatan peptida

Enzim yang memecah ikatan ester

 enzim yang memecah ikatan ester dengan cara hidrolisis/
 Lipase : enzim yang memecah ikatan ester pada lemak sehingga terjadi asam lemak
dan gliserol
 Fosfatese : enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat
Enzim yang memecah glikosida
Amilase : memecah ikatan pada amilum(polisakarida) menjadi maltosa (disakarida)
Ada tiga macam :
α amilase → ada di saliva dan pankreas (endo amilase)
ᵦ amilase → ada di tumbuhan (ekso amilase)
ɣ amilase → ada di hati
Enzim yang memecah ikatan peptida(peptidase)
Endopeptidase : memecah protein pada tempat tertentu dalam molekul protein dan tidak
mempengaruhi gugus di ujung molekul
Contoh : pepsin di usus halus
papain di papaya
Eksopeptidase : bekerja pada kedua ujung molekul protein

IV. Liase
Enzim yang bekerja dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat dengan cara
bukan hidrolisis
A B

C C → C=C + A-B
Contoh :
- Enzim Piruvat dekarboksilase → pada reaksi dekarboksilasi asam piruvat dan
menghasilkan aldehida

- Enzim aldolase → pada reaksi pemecahan molekul fruktosa 1,6-difosfat menjadi dua
molekul triosa

V. Isomerase
Enzim yang bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler, misalnya reaksi perubahan
glukosa menjadi fruktosa, senyawa L menjadi senyawa D, senyawa sis menjadi senyawa
trans

Contoh :
- Ribulosafosfat epimerase
- Glukosafosfat isomerase
Glukosa-6-fosfat fruktosa-6-fosfat

VI. Ligase / Sintetase

Enzim yang bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan dua molekul (sintetase).
Ikatan yang terbentuk ikatan C-O, C-S, C-N, C-C
Contoh :
- Enzim Glutamin sintetase → terdapat di otak dan hati
- Enzim Piruvat Karboksilase → sebagian dari reaksi metabolisme karbohidrat

5. Faktor-Faktor yang Memengaruhi Kerja Enzim

Kecepatan reaksi kerja enzim dipengaruhi oleh :

1) Suhu
 Karena enzim merupakan protein globular, maka sebagian besar adalah
termolabil dan mulai mengalami denaturasi (ditunjukan dengan kehilangan aktivitas
enzimatik) pada suhu antara 45o dan 50oC. ( Biokimia Harper : 104)
2) Keasaman atau pH
Kekuatan ionik dan pH juga merupakan parameter yang penting karena
menentukan muatan residu asam amino, dan dapat berpengaruh terhadap struktur
berdimensi tiga dari enzim dan dengan demikian aktivitas kataliknya. (Biokimia
Harper : 104)
Beberapa Enzim Dengan pH Optimumnya

Enzim Sumber Substrat pH Optimum

Sukrase Usus Halus Sukrosa 6,2

Amilase Saliva, pankreas Amilum 5,6 – 7,2

Lipase Pankreas Etil butirat 7,0

Pepsin Lambung Albumin 1,5 – 2,5

Tripsin Pankreas Kasein 8 – 11

3) Ada tidaknya senyawa inhibitor

Inhibitor adalah zat yang secara spesifik menurunkan kecepatan reaksi
enzimatik.
Inhibitor enzim ada tiga macam yaitu :
a) Inhibitor kompetitif
Inhibitor berkompetisi dengan suatu substrat alamiah dari enzim untuk
memperebutkan tempat aktif.
b) Inhibitor non-kompetitif
Tidak seperti inhibitor kompetitif, inhibitor nonkompetitif tidak dapat
berinteraksi pada tempat aktif, tetapi berikatan dengan beberapa bagian lain
dari suatu enzim atau kompleks enzim-substrat.
c) Inhibitor ireversibel
Inhibitor ireversibel biasanya tidak mengaktifkan enzim dengan berikatan secara
kovalen pada tempat aktifnya.
4) Kadar enzim
Kecepatan reaksi bergantung pada konsentrasi enzim yang berperan sebagai
katalisator. (staff.unud.ac.id)
5) Konsentrasi substrat
Kecepatan reaksi tidak tergantung pada peningkatan lebih lanjut dari konsentrasi
substrat.Kecepatan meningkat dengan konsentrasi substrat hingga mencapai
kecepatan maksimum (Vmaks) dimana setelah ini konsentrasi yang lebih besar dari
substrat tidak meningkatkan kecepatan reaksi secara bermakna.
6. Enzim Sebagai Alat Diagnosis
 Enzim untuk tujuan diagnosis dibagi menjadi :
a. Penggunaan enzim sebagai petanda (marker) dari kerusakan suatu jaringan
organ akibat penyakit tertentu
b. Penggunaan enzim sebagai suatu reagensia untuk mengukur konsentrasi suatu
senyawa yang mempunyai nilai diagnostik dalam cairan tubuh atau ekstra
jaringan
c. kelompok ketiga mirip dengan kelompok kedua

Perbedaannya pada yg kedua enzim langsung berinteraksi dengan senyawa

yang akan diukur konsentrasinya Sedangkan pada yang ketiga enzim sering sama
sekali tidak mempunyai hubungan apapun juga dengan senyawa kimia yang akan
dilacak dan diukur, hanya semata-mata bertindak bagaikan saksi

 Dasar Penggunaan Enzim sebagai Petanda Kerusakan Jaringan

Enzim yang berperan dalam metabolisme antara ini biasanya adalah enzim-
enzim dari kelas oksidoreduktase, transferase, isomerase, liase, dan ligase.
Oksidoreduktase /transferase yang paling sering digunakan sebagai petanda adanya
kesrusakan sel dan jaringan. Apabila enzim atau isoenzim yang aktivitasnya didalam
serum tersebut khas untuk suatu jaringan, dapatlah dipastikan bahwa telah terjadi
sesuatu pada jaringan tersebut.

 Faktor yang Menentukan Konsentrasi Enzim di Dalam Serum

 Laju Sintesis
Laju sintesis yang tinggi dengan faktor lain yang biasa saja, tentulah
menyebabkan jumlah enzim yang keluar dari sel menjadi besar.
 Ukuran Molekul Enzim
Ukuran molekul enzim menentukan jumlah enzim yang terdapat di
dalam serum. Digunakan protein serum yang terkecil yang tidak dapat
menembus membran glomerulus, yaitu albumin serum (BM sekitar
60.000)
 Sifat biokimia dan biologi enzim
Enzim-enzim intrasel yang lepas dari jaringan dan masuk ke dalam
darah akan dihancurkan oleh sel-sel sistem retikuloendetel, terutama
sel-sel kupffer di dalam hati.
 Jenis Enzim dalam Plasma Darah dan Perubahan yang Mempunyai Nilai
Diagnosis
A. Enzim yang bekerja atau fungsional dalam plasma
Enzim fungsional di dalam plasma darah ialah
 enzim atau faktor penggumpalan darah
 enzim pengancur gumpalan darah atau fibrinolis
 enzim yang menjadi komponen komplemen
  enzim kinin lipase, lipoprotein, dan enzim sistem renin-EKA-
angiotensinase
B. Enzim-enzim ekstrasel yang memang sengaja disekresikan oleh sel-sel
pembuatannya ke dalam aliran darah dan bekerja ditempat tersebut
apabila diperlukan
C. Enzim kelompok kedua ialah enzim yang dengan pasti diketahui tidak
bekerja didalam plasma, namun ada ditempat tersebut
- enzim ekstrasel
- enzim intrasel

Sumber Enzim yang Sering digunakan untuk Diagnosis

Enzim Sumber Untuk diagnosis

Alanin aminotranferase Hati, otot rangka, jantung
Aldolase Otot rangka, jantung
Amilase Kel.liur, pankreas, ovarium
Aspartat Hati, otot rangka, jantung,
aminotranferase ginjal, sel darah merah
Fosfatase alkali Hati, tulang, mukosa usus,
plasenta, ginjal
Fosfatase asam Kel.prostat, sel darah merah
y-glutamiltranferase Hati, ginjal
Glutamat Hati
dehidrogenase
Kolin esterase Hati
Kreatin kinase Otot rangka, otak, jantung,
otot polos
Laktat dehidrogenase Jantung, hati, otot rangka,
sel darah merah, trombosit,
kel.getah bening
Sorbitol dehidrogenase Hati
Tripsin Pankreas
Penyakit parenkim hati
Penyakit otot
Penyakit pankreas
Infark otot jantung, penyakit
parenkim hati, penyakit otot
Penyakit tulang, penyakit
hepatobiliaris
Karsinoma prostat
Penyakit hepatobiliaris,
alkoholisme
Penyakit parenkim hati
Keracunan insektisida
organofosfor, peka terhadap
suxamethonium, peny.parenkim
hati
Infrak otot jantung, penyakit otot
Infrak otot jantung, hemolisis,
penyakit parenkim hati
Penyakit parenkim hati
Penyakit pankreas
 KESIMPULAN

1. Menurut pengertiannya enzim merupakan protein yang dihasilkan oleh organisme dan
berfungsi sebagai katalisator hayati yang sangat efisien.
2. Enzim memiliki tatanama dan ciri khas tersendiri.
3. Fungsi utama suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi
dalam sel maupun di luar sel. Sedangkan, kerja enzim dapat dijelaskan dengan
hipotesis “gembok kunci” yaitu enzim di pandang sebagai gembok yang hanya dapat
dibuka dengan kunci tertentu (substrat).
4. Enzim digolongkan dalam enam golongan utama.
5. Kerja enzim dipengaruhi beberapa faktor antara lain suhu, keasaman, inhibitor, kadar
enzim, dan konsentrasi substrat.
6. Menurut pengertiannya koenzim merupakan molekul organik kecil, tahan terhadap
panas, yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara
dialisis.