LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA

ANALISIS KUALITATIF PROTEIN DAN ASAM AMINO

DIsusun Oleh:

Abdul Rasyid

P07134121050

D3 Teknologi Laboratorium Medis

Dosen pengampu :

Muji Rahayu, S.Si, Apt., M.Sc

KEMENTERIAN KESEHATAN REPUBLIK INDONESIA

POLITEKNIK KESEHATAN YOGYAKARTA

JURUSAN TEKNOLOGI LABORATORIUM MEDIS

2021/2022
I. Judul praktikum
Analisis Kualitatif Protein dan Asam Amino
II. Hari, tanggal praktikum
Selasa, 25 Januari 2022
III. Dasar Teori
Protein merupakan zat yang sangat penting bagi tubuh manusia karena
berfungsi sebagai bahan bakar bagi tubuh apabila keperluan energy dalam tubuh
tidak terpenuhi oleh senyawa organik lain seperti karbohidrat lemak. Di samping itu,
protein juga berfungsi sebagai zat pengatur proses dalam tubuh. Protein mengatur
keseimbangan cairan dalam jaringan dan pembuluh darah.
Setiap bahan pangan mengandung kadar protein yang berbeda-beda
tergantung pada jenis bahan pangan tersebut. Terdapat beberapa bahan pangan
yang mengandung kadar protein yang tinggi dan bahan pangan yang mengandung
kadar protein yang rendah. Untuk mengetahui apakah bahan pangan tersebut
mengandung protein serta berapa jumlah protein yang dikandung bahan pangan
tersebut dilakukan pengujian kadar protein terhadap suatu bahan.
Pengujian kadar protein suatu bahan pangan, dapat dilakukan dengan dua
pengujian. Salah satunya adalah dengan uji kualitatif protein yang berguna untuk
mengidentifikasi ada atau tidaknya protein. Pengujian kualitatif ini dapat dilakukan
dengan berbagai metode salah satunya dengan pengendapan alcohol. Untuk
mengetahui kandungan protein pada suatu bahan pangan, maka dilakukanlah
praktikum ini dengan menggunakan metode pengendapan alkohol.
Protein tersusun dari peptide-peptida sehingga membentuk suatu polimer
yang disebut polipeptida. Setiap monomernya tersusun atas asam amino. Peranan
protein diantaranya sebagai katalisator, pendukung, cadangan, sistem imun, dan
sebagainya.
Asam amino adalah senyawa organik yang mengandung setidaknya satu
kelompok amino (-NH2) dan kelompok karboksil (-COOH).Asam amino ini
merupakan bahan penyusun protein.
Hampir semua asam amino, kecuali glisin mempunyai atom karbon kiral.
Asam amino kiral memiliki dua bentuk isomer. Memiliki kemiripan sifat fisika dan
kimia, kecuali kemampuan membedakan arah putar bidang polarisasi.
IV. Dasar Pengujian
1. Uji Nihindrin (untuk menguji adanya gugus asam amino bebas)
Ninhydrin (Triketohydrindene hydrate) bereaksi dengan asam amino jika
dipanaskan pada pH asam ( pH 3-4) menghasilkan NH 3 dan CO2. NH3 bereaksi
dengan ninhydrin tereduksi membentuk senyawa kompleks berwarna biru violet.
Ninhydrin juga dapat bereaksi dengan asam imino seperti prolin membentuk
senyawa berwarna kuning
2. Uji Biuret
Jika senyawa mengandung dua atau lebih ikatan peptide (misalnya
protein) direaksikan dengan Cu2+ dalam suasana basa akan membentuk
senyawa kompleks berwarna ungu. Senyawa yang terbentuk merupakan hasil
reaksi koordinasi Cu2+ dengan atom N pada peptida. Warna yang terbentuk
mempunyai absorbansi maksimal pada 550 nm, intensitas warnanya tergantung
dari konsentrasi protein.
3. Denaturasi Protein
Protein alami nature disebut native proteins. Perubahan pada struktur
protein disebut denaturasi protein. Faktor yang dapat menyebabkan terjadinya
denaturasi protein adalah panas, asam atau alkali kuat, detergent, ion logam,
enzim dan faktor fisik seperti sinar UV, sonifikasi, agitasi dan tekanan.
4. Analisis Asam Amino yang Mengandung Sulfur (S)
Asam amino yang mengandung unsur S jika ditambah NaOH kemudian
dipanaskan maka akan dibebaskan H2S yang dalam larutan alkalis membentuk
Na2S, jika direaksikan dengan Pb-asetat membentuk PbS berupa endapan
kuning sampai hitam, tergantung pada konsentrasi.
5. Reaksi Millon
Asam amino gugus fenol akan membentuk kompleks berwarna merah
dengan pereaksi Millon.
6. Reaksi Xantoprotein
Asam amino yang mengandung inti aromatik bila dipanaskan dengan
HNO3 pekat membentuk derivat nitro berwarna kuning. Garam dari derivat
tersebut berwarna jingga.
7. Reaksi Hopkin-Cole
Gugus indol pada asam amino triptofan jika direaksikan dengan asam
glioksilat dan asam sulfat pekat akan membentuk senyawa berwarna ungu.
V. Reaksi
1. Uji Ninhidrin

2. Uji Biuret

3. Denaturasi Protein
4. Uji Sulfur

5. Reaksi Millon

6. Reaksi Xantoprotein

7. Reaksi Hopkin-Cole
VI. Pereaksi dan Cara Pembuatannya
A. Pereaksi
1. Uji Ninhidrin : Larutan Ninhidrin : 4,0% ninhidrin dalam 95% ethanol. Buffer
Na-acetat pH 5
2. Uji Biuret : NaOH dan CuSO4 1% (disimpan terpisah)
3. Denaturasi Protein : 5% larutan Pb-asetat. 5% asam trichloroasetat
(Trichloacetic acid = TCA)
4. Asam Amino yang Mengandung Sulfur : Larutan NaOH 10 N. Larutan Pb-
acetat 1%
5. Reaksi Million : 10 gram HgNO3 dalam 20 ml HNO3 pekat, larutkan, diamkan
hingga uap coklat habis, encerkan dengan 80 ml air.
6. Reaksi Xantoprotein : HNO3 pekat. NaOH 10 M
7. Reaksi Hopkin-Cole : Asam asetat glassial yang telah terkena cahaya (10
– 15 menit). Asam sulfat pekat
B. Cara Pembuatannya
1. Uji Ninhidrin : Siapkan 100 ml etanol 95% dalam gelas kimia 250 ml.
Timbang Ninhidrin di atas aluminium foil. Masukkan Ninhidrin secara
perlahan. Aduk sampai larut. Masukkan ke dalam botol. Tutup rapat. Simpan
di tempat yang sejuk.
2. Uji Biuret : Larutkan 0,15 g Tembaga (II) Sulfat (CuSO4.5H2O) dan 0,6 g
Kalium Natrium Tartat (KNaC4H4O6.4H2O) dalam 50 mL aquades dalam labu
ukur 100 ml. Kemudian tambahkan 30 mL Natrium Hidroksida 10% sambil
dikocok-kocok, selanjutnya tambahkan aquades sampai tanda batas.
3. Denaturasi Protein : 5% larutan Pb-asetat. 5% asam trichloroasetat
(Trichloacetic acid = TCA)
4. Uji Sulfur : Larutan NaOH 10 N. Larutan Pb-acetat 1%
5. Reaksi Millon : Millon-A: Tuangkan 100 mL H2SO4 pekat ke dalam 800 mL
akuades sambil didinginkan. Geruslah 100 gr HgSO4 dalam sebuah lumpang
(mortar) porselin dengan mencampurkan sedikit asam sulfat encer. Larutan
yang terjadi dituangkan ke dalam labu ukur 1 Liter, dan encerkan sampai
garis tanda, kemudian disaring. Millon-B: Larutkan 5 gr NaNO3 dalam 500
mL akuades. Sebelum menggunakan, campurlah terlebih dulu dua bagian
volume Millon-A dengan 1 bagian volume Millon-B. Tuangkan larutan ini ke
 dalam botol yang berwarna coklat atau hijau dan simpan pada suhu yang
dingin.
6. Reaksi Xantoprotein : HNO3 pekat. NaOH 10 M
7. Reaksi Hopkin-Cole : Larutkan HgSO4 1% ke dalam H2SO4 10% kemudian
campurkan 1 tetes larutan formaldehida encer (diencerkan 500 kali) dengan
1 tetes merkuri sulfat.
VII. Alat Pengujian
1. Tabung Reaksi
2. Rak Tabung Reaksi
3. Pipet
4. Penangas Air
VIII. Bahan Uji
1. Uji Ninhidrin
a. 1% glisin
b. 1% alanine
c. 1% methionine
d. 1% threonine
e. 1% cysteine
f. 1% tirosin
g. 1% larutan susu
h. Larutan putih telur dalam NaCl 0.85% (1:10)
i. Buffer Na acetate 0.1 M pH 5.0
j. Larutan Ninhidrin : 4,0% ninhidrin dalam 95% ethanol
2. Uji Biuret
a. 1% threonine
b. Larutan 1% susu skim
c. Larutan putih telur dalam NaCl 0.85% (1:10)
d. NaOH dan CuSO4 1% (disimpan terpisah)
3. Denaturasi Protein
a. 10 % larutan putih telur dalam 1% NaCl
b. 1% larutan susu
c. 5 % larutan Pb-asetat
d. 5% larutan Pb-asetat. 5% asam trichloroasetat (Trichloacetic acid = TCA)
4. Asam Amino yang Mengandung Sulfur
 a. 1% glisin
b. 1% metionin
c. 1% cysteine
d. 1% larutan susu skim
e. Larutan putih telur dalam NaCl 0.85% (1:10)
f. Larutan NaOH 10 N
g. Larutan Pb-acetat 1%
5. Reaksi Million
a. 1% tyrosine
b. 10 gram HgNO3 dalam 20 ml HNO3 pekat, larutkan, diamkan hingga uap
coklat habis, encerkan dengan 80 ml air.
6. Reaksi Xantoprotein
a. 1% glisin
b. 1% alanine
c. 1% methionine
d. 1% threonine
e. 1% cysteine
f. 1% tirosin
g. 1% larutan susu
h. Larutan putih telur dalam NaCl 0.85% (1:10)
i. HNO3 pekat. NaOH 10 M
7. Reaksi Hopkin-Cole
a. 1% glisin
b. 1% alanine
c. 1% methionine
d. 1% threonine
e. 1% cysteine
f. 1% tirosin
g. 1% larutan susu
h. Larutan putih telur dalam NaCl 0.85% (1:10)
i. Asam asetat glassial yang telah terkena cahaya (10 – 15 menit).
j. Asam sulfat pekat
IX. Prosedur Uji
A. Uji Ninhidrin
1. Disiapkan alat dan bahan
2. Dipipet sebanyak 1 ml setiap sampel ke tabung reaksi menggunakan pipet
ukur.
3. Ditambahkan buffer Na-acetat pH 5 sebanyak 2 ml ke tabung reaksi berisi
bahan uji.
4. Ditambahkan larutan ninhidrin sebanyak 1 ml ke masing-masing tabung
reaksi.
5. Dipanaskan tabung reaksi menggunakan waferbath selama 5 menit dan
dibiarkan dingin.
6. Diamati perubahan warna pada tabung reaksi
B. Uji Biuret
1. Disiapkan alat dan bahan
2. Dipipet sebanyak 1 ml setiap sampel ke tabung reaksi menggunakan pipet
ukur.
3. Ditambahkan larutan CuSO4 sebanyak 3 tetes ke masing-masing tabung
reaksi
4. Ditambahkan larutan NaOH sebanyak 3 tetes ke masing - masing tabung
reaksi
5. Diamkan pada suhu kamar selama 5 menit
6. Diamati perubahan warna pada tabung reaksi
C. Denaturasi Protein
1. Disiapkan alat dan bahan
2. Dipipet sebanyak 2 ml setiap sampel ke tabung reaksi menggunakan pipet
ukur.
3. Ditambahkan larutan Pb asetat sebanyak 5 tetes ke masing - masing tabung
reaksi
4. Ditambahkan larutan TCA sebanyak 5 tetes ke masing - masing tabung
reaksi
5. Diamati adanya endapan pada tabung reaksi
 D. Asam Amino yang Mengandung Sulfur
1. Disiapkan alat dan bahan
2. Dipipet sebanyak 1 ml setiap sampel ke tabung reaksi menggunakan pipet
ukur.
3. Ditambahkan larutan NaOH sebanyak 1 tetes ke masing - masing tabung
reaksi
4. Ditambahkan larutan Pb-asetat sebanyak 2 tetes ke masing - masing tabung
reaksi
5. Dipanaskan tabung reaksi menggunakan waferbath selama 5 menit dan
dibiarkan dingin.
6. Diamati perubahan warna pada tabung reaksi
E. Reaksi Millon
1. Disiapkan alat dan bahan
2. Dipipet sebanyak 0,5 ml setiap sampel ke tabung reaksi menggunakan pipet
ukur.
3. Ditambahkan larutan HNO3 pekat sebanyak 0,5 ml ke masing - masing
tabung reaksi
4. Dipanaskan tabung reaksi menggunakan waferbath selama 5 menit dan
dibiarkan dingin.
5. Ditambahkan sedikit NaOH sampai larutan menjadi basa
6. Diamati perubahan warna yang terjadi
F. Reaksi Hopkin-Cole
1. Disiapkan alat dan bahan
2. Dipipet sebanyak 1 ml setiap sampel ke tabung reaksi menggunakan pipet
ukur.
3. Ditambahkan 2 ml asam asetat glassial ke masing - masing tabung reaksi
4. Ditambahkan asam sulfat pekat secara hati-hati hingga terbentuk 2 lapisan
5. Diamati perubahan warna pada perbatasan kedua cairan tersebut
X. Hasil Uji

Bahan Uji Ninhidrin Biuret Denaturasi Xantoprotein Sulfur Reaksi Reaksi

Millon Hopkin-
Cole
Alanine + - - - -
 Glisin + - - - -
Methionine + + - - -
Threonine + + - (putih + -
bening)
Cysteine + + + -
Tirosin + - - - -
Susu + + + + + - +
Putih Telur + + + + + - +

Gambar Hasil Uji

1. Uji Ninhidrin

2. Uji Biuret

3. Uji Sulfur
4. Uji Xantoprotein

5. Uji Millon

6. Uji Hopkin-Cole
 7. Denaturasi Protein

XI. Pembahasan
1. Uji Ninhidrin
Berdasarkan praktikum yang dilakukan pada tabung reaksi 1, 2, 3, 4, 5, 6,
7, dan 8 bertanda positif karena bahan uji bereaksi dengan ninhidrin membentuk
senyawa kompleks berwarna biru violet. Hal ini, menyatakan bahwa pada bahan
uji yang digunakan terdapat aam amino bebas di dalamnya.
2. Uji Biuret
Berdasarkan praktikum yang telah dilakukan, pada tabung reaksi 3
(metionin), 5 (treonin). 6 (susu), dan 7 (putih telur) bertanda positif karena terjadi
perubahan warna menjadi ungu. Hal itu, menyatakan bahwa bahan uji tersebut
mengandung dua atau lebih peptide yang direaksikan dengan Cu + dalam
suasana basa sehingga membentuk senyawa kompleks berwarna ungu.
3. Uji Sulfur
Berdasarkan praktikum yang telah dilakukan, pada tabung reaksi 1 (putih
telur), 4 (susu), dan 6 (sistein) bertanda positif karema terjadi perubahan warna
menjadi warna cokelat. Hal itu, menyatakan bahwa terdapat asam amino yang
mengandung unsur S (Sulfur).
4. Uji Xantoprotein
 Berdasarkan praktikum yang telah dilakukan, pada tabung reaksi 6 (putih
telur), 7 (susu), dan 8 (tirosin) bertanda positif karena terjadi perubahan warna
menjadi warna kuning. Hal itu, menyatakan bahwa terdapat asam amino yang
mengandung inti aromatic.
5. Uji Millon
Berdasarkan pada praktikum yang telah dilakukan, tidak terdapat bahan
uji yang bertanda positif. Hal itu, menyatakan bahwa bahan uji yang digunakan
tidak mengandung asam amino tirosin pada bahan uji.
6. Uji Hopkin-Cole
Berdasarkan praktikum yang dilakukan, tidak terdapat bahan uji yang
bertanda positif. Hal itu, menyatakan bahwa bahan uji yang digunakan tidak
mengandung triptofan dalam protein di dalam bahan uji.
7. Denaturasi Protein
Berdasarkan praktikum yang telah dilakukan, pada tabung reaksi susu krim
ditambah Pb-asetat dan putih telur ditambah Pb-asetat bertanda positif karena
terdapat endapan putih. Hal itu, menyatakan bahwa proses denaturasi protein
terjadi pada bahan uji yang ditambahkan larutan Pb-asetat.
X. Kesimpulan
1. Uji Ninhidrin
Uji Ninhidrin bertujuan untuk membuktikan ada tidaknya asam amino
bebas pada bahan uji yang diuji. Apabila hasi reaksi yang diperoleh adalah
positif (berwarna biru violet), maka menunjukkan bahwa bahan uji yang diuji
terdapat asam amino bebas, begitu pula sebaliknya. Semua bahan uji yang diuji
menghasilkan hasil positif pada uji ini.
2. Uji Biuret
Uji Biuret bertujuan untuk membuktikan ada tidaknya dua atau lebih
ikatan peptida di suatu bahan uji. Apabila hasil reaksi yang diperoleh adalah
positif (berwarna ungu), maka menunjukkan bahwa bahan uji yang diuji terdapat
dua atau lebih ikatan peptida dalam protein, begitu pula sebaliknya. Bahan uji
berupa treonin, susu krim, dan putih telur menghasilkan hasil positif pada uji ini.
3. Uji Sulfur
Uji Sulfur bertujuan untuk membuktikan ada tidaknya belerang pada
bahan uji. Apabila hasil reaksi yang diperoleh adalah positif (berwarna kuning
sampai hitam), maka menunjukkan bahwa bahan uji yang diuji terdapat belerang
 di dalam protein, begitu pula sebaliknya. Bahan uji berupa sistein, susu krim,
dan putih telur yang menghasilkan hasil positif pada uji ini.
4. Uji Xantoprotein
Uji Xantoprotein bertujuan untuk membuktikan ada tidaknya gugus
benzena pada bahan uji. Apabila hasil reaksi yang diperoleh adalah positif
(berwarna kuning), maka menunjukkan bahwa bahan uji yang diuji terdapat
gugus benzena di dalam protein, begitu pula sebaliknya. Bahan uji berupa
tirosin, putih telur, dan susu krim yang menghasilkan hasil positif pada uji ini.
5. Uji Millon
Uji Millon bertujuan untuk membuktikan ada tidaknya asam amino tirosin
pada bahan uji. Apabila hasil reaksi yang diperoleh adalah positif (berwarna
coklat kemerahan), akan tetapi bahan uji ini tidak terdapat bahan uji yang
bertanda positif. Hal itu, menyatakan bahwa bahan uji yang digunakan tidak
mengandung asam amino tirosin pada bahan uji ini.
6. Uji Hopkin-Cole
Uji Hopkin-Cole bertujuan untuk membuktikan ada tidaknya kandungan
asam amino triptofan pada bahan uji. Apabila hasil reaksi yang diperoleh adalah
positif (berwarna ungu), maka menunjukkan baha bahan uji yang diuji terdapat
kandungan asam amino triptofan di dalam protein, begitu pula sebaliknya. Akan
tetapi bahan uji ini tidak terdapat bahan uji yang betanda positif. Hal itu,
menyatakan bahwa bahan uji yang digunakan tidak mengandung asam amino
triptofan pada bahan uji ini.
7. Denaturasi Protein
Denaturasi protein adalah pemutusan ikatan yang lemah dalam molekul
protein sehingga mengubah struktur yang sangat teratur dalam protein dan juga
menghilangkan fungsi biologisnya.

XI. Referensi
Rahayu, M., Martiningsish, A., & Sunardi. (2018). MODUL PRAKTIKUM BIOKIMIA.
Laporan Praktikum Denaturasi Protein | Gallery Biology (virdaarifakf.blogspot.com)
https://123dok.com/document/ye8mnw0y-laporan-praktikum-biokimia-asam-
amino-pr.html
https://www.edubio.info/2013/11/uji-hopkins-cole.html
XII. Tugas
A. Tugas 1
1. Bagaimana mekanisme denaturasi protein dengan ion logam berat ?
Jawaban :
Garam logam berat mendenaturasi protein sama dengan halnya asam
dan basa. Garam logam berat umumnya mengandung Hg+2, Pb+2,
Ag+1, Tl+1, Cd+2 dan logam lainnya dengan beratatom yang besar.
Reaksi yang terjadi antara garam logam berat akan mengakibatkan
terbentuknya garam protein-logam yang tidak larutProtein akan
mengalami presipitasi bila bereaksi dengan ion logam. Pengendapan
oleh ion positif (logam) diperlukan ph larutan diatas pi karena protein
bermuatan negatif, pengendapan oleh ion negatif diperlukan ph larutan
dibawah pi karena protein bermuatan positif. Ion-ion positif yang dapat
mengendapkan protein adalah; Ag+, Ca++, Zn++, Hg++, Fe++,Cu++ dan
Pb++ sedangkan ion-ion negatif yang dapat mengendapkan
protein adalah; ionsalisilat, triklorasetat, piktrat, tanat dan sulfosalisilat

2. Mengapa protein mengendap dengan penambahan asam ?

Jawaban :
Protein yang terdenaturasi akan mengendap karena gugus-gugus yang
bermuatan positif dan negatif dalam jumlah yang sama atau netral atau
dalam keadaan titik isoelektrik. Pada denaturasi terjadi pemutusan ikatan
hidrogen, interaksi hidrofobik dan ikatan garam hingga
molekul protein tidak punya lipatan lagi.

B. Tugas 2
1. Apa yang dimaksud pH isoelektrik ?
Jawaban :
 Titik Isoelektrik adalah derajat keasaman atau pH ketika suatu
makromolekul bermuatan nol akibat bertambahnya proton atau
kehilangan muatan oleh reaksi asam-basa. Sebaliknya jika pH berada di
atas titik isoelektrik maka muatan koloid akan berubah menjadi netral
atau bahkan menjadi negatif.
2. Mengapa protein mempunyai kelarutan minimal pada pH
isoelektriknya?
Jawaban :
Seperti asam amino, protein yang larut dalam air akan membentuk ion
yang mempunyai muatan positif dan negatif. Dalam suasana asam
molekul protein akan membentuk ion positif, sedangkan dalam suasana
basa akan membentuk ion negatif. Pada titik isolistrik protein mempunyai
muatan positif dan negatif yang sama, sehingga tidak bergerak ke arah
elektroda positif maupun negatif apabila ditempatkan di antara kedua
elektroda tersebut. Protein mempunyai titik isolistrik yang berbeda-beda.
Titik isolistrik protein mempunyai arti penting karena pada umumnya sifat
fisika dan kimia erat hubungannya dengan pH isolistrik ini. Pada pH di
atas titik isolistrik protein bermuatan negatif, sedangkan di bawah titik
isolistrik, protein bermuatan positif. Titik isolistrik pada albumin adalah
pada pH 4,55-4,90
Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai
molekul protein, menyebabkan protein mempunyai banyak muatan
(polielektrolit) dan bersifat amfoter (dapat bereaksi dengan asam maupun
basa). Daya reaksi berbagai jenis protein terhadap asam dan basa tidak
sama, tergantung dari jumlah dan letak gugus amino dan karboksil dalam
molekul. Dalam larutan asam (pH rendah), gugus amino bereaksi dengan
H+, sehingga protein bermuatan positif. Sebaliknya, dalam larutan basa
(pH tinggi) molekul protein akan bereaksi sebagai asam atau bermuatan
negatif. Pada pH isolistrik muatan gugus amino dan karboksil bebas akan
saling menetralkan sehingga molekul bermuatan nol (Winarno, 2002).

3. Carilah pH isoelektrik protein putih telur, casein dan albumin !

Jawaban :
 • Putih telur merupakan agregasi protein yang telah ...
mempunyai pH tertentu yang disebut pH isoelektrik (berkisar 4-4,5).
• Titik isoelektrik kasein pada pH sekitar 4,6-4,7, pada pH
tersebut kasein memiliki kelarutan sangat rendah.
• pH Isoelektrik albumin bervariasi antara 4,6 (albumin telur
ayam) sampai 4,9 (albumin serum) (Eddy Suprayitno, 2003).

Tugas C
1. Gambarlah struktur kimia asam amino sistein dan metionin !

Jawaban : sistein
(http://taufik-ardiyanto.blogspot.com/2011/10/rumus-struktur-asam-
amino.html)

metionin
(https://www.pngwing.com/id/free-png-karyz)
2. Asam amino apa sajakah yang menyusun protein putih telur ?
Jawaban :
Isoleusin, lisin, eosin, valin, treonin, histidin, metionin, fenilalanin dan
triptofan

C. Tugas 4
1. Gambarlah struktur kimia asam amino triptofan!
 Jawaban : (https://id.wikipedia.org/wiki/Triptofan)
2. Sumber protein apakah yang mengandung asam amino triptofan?
Jawaban :
 Unggas. Daging cenderung tinggi protein dan juga merupakan
pilihan yang baik untuk triptofan.
 Telur. Telur kaya akan triptofan.
 Ikan salmon.
 Biji-bijian.
 Produk berbahan dasar kedelai.
 Produk susu.
 Buah pisang
 Daging merah
 Kacang kenari