Aminoácido

Aminocido
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Estructura bsica de un aminocido. Un aminocido, como su nombre indica, es una molcula orgnica con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxlico (-COOH; cido). Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin que libera agua formando un enlace peptdico. Estos dos "residuos" aminoacdicos forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, para formar un polipptido. Esta reaccin ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que estn libres en el citosol como los asociados al retculo endoplasmtico. Todos los aminocidos componentes de las protenas son alfa-aminocidos, lo que indica que el grupo amino est unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Por lo tanto, estn formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrgeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminocidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes, pero slo 20 forman parte de las protenas y tienen codones especficos en el cdigo gentico. La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas polipptidos o simplemente pptidos, que se denominan protenas cuando la cadena polipeptdica supera los 50 aminocidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.
Contenido
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1 Estructura general de un aminocido 2 Clasificacin o 2.1 Segn las propiedades de su cadena o 2.2 Segn su obtencin 3 Aminocidos codificados en el genoma 4 Aminocidos modificados 5 Propiedades 6 Reacciones de los aminocidos 7 Referencias 8 Vase tambin 9 Enlaces externos
[editar] Estructura general de un aminocido

La estructura general de un aminocido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul):
"R" representa la cadena lateral, especfica para cada aminocido. Tcnicamente hablando, se los denomina alfa-aminocidos, debido a que el grupo amino (NH2) se encuentra a un tomo de distancia del grupo carboxilo (COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras qumicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la clula prcticamente ningn aminocido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.
Los aminocidos a pH bajo (cido) se encuentran mayoritariamente en su forma catinica (con carga positiva), y a pH alto (bsico) se encuentran en su forma aninica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminocido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molcula es elctricamente neutro. En este estado se dice que el aminocido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterin.
[editar] Clasificacin
Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las tres formas que se presentan a continuacin son las ms comunes.
[editar] Segn las propiedades de su cadena
Otra forma de clasificar los aminocidos de acuerdo a su cadena lateral. Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:
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Neutros polares, polares o hidrfilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cistena (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrfobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptfano (Trp, W). Con carga negativa, o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E). Con carga positiva, o bsicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H). Aromticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptfano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
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[editar] Segn su obtencin

A los aminocidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se los llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos esenciales son:
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Valina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Lisina (Lys) Triptfano (Trp) Histidina (His) Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile) Arginina (Arg) Metionina (Met)
A los aminocidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y son:
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Alanina (Ala) Prolina (Pro) Glicina (Gly) Serina (Ser) Cistena (Cys) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) cido asprtico (Asp) cido glutmico (Glu)
Estas clasificaciones varan segn la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminocido.
Los datos actuales en cuanto a nmero de aminocidos y de enzimas ARNt sintetasas se contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22 aminocidos distintos que intervienen en la composicin de las cadenas polipeptdicas y que las enzimas ARNt sintetasas no son siempre exclusivas para cada aminocido. El aminocido nmero 21 es la Selenocistena que aparece en eucariotas y procariotas y el nmero 22 la Pirrolisina, que aparece slo en arqueas (o arqueobacterias).
[editar] Aminocidos codificados en el genoma

Los aminocidos proteicos, cannicos o naturales son aquellos que estn codificados en el genoma; para la mayora de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cistena, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptfano y valina. Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en algunos seres vivos el cdigo gentico tiene pequeas modificaciones y puede codificar otros aminocidos. Por ejemplo: selenocistena y pirrolisina.[1] [2] [3]
[editar] Aminocidos modificados

Las modificaciones postraduccin de los 20 aminocidos codificados genticamente conducen a la formacin de 100 o ms derivados de los aminocidos. Las modificaciones de los aminocidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la protena. Son numerosos los ejemplo de modificacin postraduccin de aminocidos. La formacin postraduccin de puentes disulfuro, bsicos en la estabilizacin de la estructura terciaria de las protenas est catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilacin de las lisinas. En el colgeno abunda el aminocido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilacin de la prolina. La traduccin comienza con en codn "AUG" que es adems de seal de inicio significa el aminocido metionina, que casi siempre es eliminada por protelisis.[4] Algunos aminocidos no proteicos actan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-alanina, el cido gamma-aminobutrico (GABA) o la biotina.
[editar] Propiedades
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cido-bsicas. Comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza. Cualquier aminocido puede comportarse como cido y como base, se denominan sustancias anfteras. Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico. Si un aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga neta ser cero cuando el pH sea 6,1.
Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn.

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pticas. Todos los aminocidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimtrico, lo que les confiere actividad ptica; esto es, sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrgiro, mientras que si se desva a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levgiro. Un aminocido puede en principio existir en sus dos formas enantiomricas (una dextrgira y otra levgira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar slo una de ellas. Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada aminocido se denominan configuracin D o L dependiendo de la orientacin relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrgiro no quiere decir que tenga configuracin D.
Qumicas. Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin, etc Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin. Las que afectan al grupo R.
[editar] Reacciones de los aminocidos

En los aminocidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminocido se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ah en adelante la transformacin depende de las enzimas, las cuales tienen en comn el uso de la coenzima piridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser: 1. la transaminacin (transaminasa): Necesita la participacin de un -cetocido. 2. la descarboxilacin 3. la racemizacin: Es la conversin de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las protenas de los eucariotas (animales, plantas, hongos...) los aminocidos estn presentes nicamente en la forma estructural levgira (L), en las bacterias podemos encontrar D-aminocidos.
Valina
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Valina
Nombre (IUPAC) sistemtico
Valina
General Otros nombres cido 2-amino-3-metilbutanoico Smbolo Val, V Frmula molecular C5H11NO2 Identificadores Nmero CAS n/d Propiedades fsicas Densidad 1316 kg/m3; 1,316 g/cm3 Masa molar 117.15 g/mol Punto de fusin 298 K (24,85 C) Propiedades qumicas Solubilidad en agua soluble Bioqumica Esencial Si
Valores en el SI y en condiciones normales (0 C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario. Exenciones y referencias
La valina (abreviada Val o V) es uno de los 20 aminocidos naturales ms comunes en la Tierra, cuya frmula qumica es HO2CCH(NH2)CH(CH3)2. En el ARN mensajero, est codificada por GUA, GUG, GUU o GUC. Nutricionalmente, en humanos, es uno de los aminocidos esenciales.Forma parte integral del tejido muscular, puede ser usado para conseguir energa por los msculos en ejercitacin, posibilita un balance de nitrgeno positivo e interviene en el metabolismo muscular y en la reparacin de tejidos).
La Valina es la responsable de una enfermedad gentica conocida como Anemia falciforme, la persona que la padece tiene un tipo de hemoglobina especial llamada Hemoglobina S, que hace que los glbulos rojos tengan una forma de hoz en vez de tener la tradicional forma de plato, y que tengan una vida media entre 6 y 10 veces menor, causando anemia y otras complicaciones. La anemia falciforme se produce por una mala codificacion de la hemoglobina, sustituyendo por valina el cido glutmico que debera ir.
[editar] Biosntesis
Valina es un aminocido esencial, por lo que debe ser digerido, normalmente como un componente de protenas. Es sintetizado en plantas a travs de muchos pasos a partir del cido pirvico. La cascada inicial tambin termina en Leucina. El intermediario, cido oxoisovalerianico, pasar por una aminacin con glutamato. Enzimas involucradas en la biosintesis incluyen:[1]
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Acetolactato Sintasa cido acetohidroxi isomeroreductasa Dihidroxi-cido deshidratasa Valina aminotransferasa
Fuentes Varias fuentes alimenticias de valina pueden ser el requesn, el pescado, las aves, los cacahuates, las semillas de ssamo y las lentejas.
Leucina
Leucina
cido 2-amino-4-metilpentanoico
General Smbolo Leu, L Frmula molecular C6H13NO2 Identificadores Nmero CAS 61-90-5 PubChem 6106 Propiedades fsicas Densidad 1165 kg/m3; 1,165 g/cm3 Masa molar 131,17 g/mol Punto de fusin 566 K (292,85 C) Propiedades qumicas Acidez (pKa) 2,32; 9,58 Bioqumica Familia Aminocido Esencial S Codn UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG Punto isoelctrico (pH) 5,98
La leucina (abreviada Leu o L)[1] es uno de los veinte aminocidos que utilizan las clulas para sintetizar protenas. Est codificada en el ARN mensajero como UUA, UUG, CUU, CUC, CUA o CUG. Su cadena lateral es no polar, un grupo isobutilo (2-metilpropilo).
Biologa
Como un suplemento en la dieta, se ha descubierto que leucina reduce la degradacin del tejido muscular incrementando la sntesis de protenas musculares en ratas viejas.[2] Leucina se usa en el hgado, tejido adiposo, y tejido muscular. En tejido adiposo y muscular, se usa para la formacin de esteroles, y solo el uso en estos dos tejidos, es cerca de siete veces mayor que el uso en el hgado.[3] La toxicidad de la leucina, como es visto en la enfermedad de la orina de jarabe de arce, causa delirio y compromete el sistema nervioso, pudiendo amenazar la vida.
Treonina
Treonina
Treonina
General Otros nombres cido 2-amino-3-hidroxibutanoico Frmula molecular C4H9NO3 Identificadores Nmero CAS n/d Propiedades fsicas Masa molar 119.12 g/mol Propiedades qumicas Solubilidad en agua Si Bioqumica Esencial si Codn ACU, ACA, ACC, y ACG
La treonina (abreviada Thr o T)[1] es uno de los veinte aminocidos que componen las protenas; su cadena lateral es hidrfila. Est codificada en el ARN mensajero como ACU, ACC, ACA o ACG. La L-treonina (levo treonina) se obtiene casi preferentemente mediante un proceso de fermentacin por parte de los microorganismos (por ejemplo levaduras modificadas genticamente), aunque tambin puede obtenerse por aislamiento a partir de hidrolizados de protenas para su uso farmacutico.
Contenido
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1 Biosntesis 2 Fuentes 3 Referencias 4 Enlaces externos
[editar] Biosntesis
Como un aminocido esencial, treonina no es sintetizado en suficiente cantidad en humanos, por lo que debe digerirse en protenas que contengan treonina. En plantas y microorganismos, la treonina es sintetizada a partir del cido asprtico por la va Aspartil-semialdehdo y homoserina. Enzimas involucradas en su sntesis incluyen[2] :
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Aparto quinasa -Aspartil-semialdehdo deshidrogenasa Homoserina deshidrogenasa Homoserina quinasa Treonina sintasa
Lisina
Lisina
cido 2,6-diaminohexanoico
General Smbolo Lys, K Frmula semidesarrollada Ver imagen Frmula estructural Ver imagen Frmula molecular C6H14N2O2 Identificadores Nmero CAS 70-54-2 (ismero L) PubChem 866 Propiedades fsicas Masa molar 146,19 g/mol Punto de fusin 497 K (223,85 C) Propiedades qumicas Acidez (pKa) 2,15; 9,16; 10,67 Solubilidad en agua 64,2 g/100 ml Bioqumica Familia Aminocido Esencial S Codn AAA, AAG Punto isoelctrico (pH) 9,74
La lisina (abreviada Lys o K) es un aminocido componente de las protenas sintetizadas por los seres vivos. Es uno de los 8 aminocidos esenciales para los seres humanos.
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1 Estructura qumica
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2 Biosntesis 3 Metabolismo 4 Sntesis 5 Fuentes dietticas 6 Propiedades 7 Importancia clnica 8 Papel en la nutricin animal 9 Curiosidades 10 Bibliografa 11 Vase tambin 12 Fuentes 13 Enlaces externos
[editar] Estructura qumica

Acta qumicamente como una base, al igual que la arginina y la histidina, ya que su cadena lateral contiene un grupo amino protonable que a menudo participa en puentes de hidrgeno y como base general en catlisis. Este grupo amino, adems de proveer de carga positiva a las protenas, es acetilable por enzimas especficas, conocidas como acetiltransferasas. Se considera que esta acetilacin es una modificacin post-traduccional, puesto que se produce despus de la traduccin de la protena a partir del ARN mensajero. Sin embargo, sus modificaciones post-traduccionales ms comunes incluyen la metilacin del grupo -amino, que da como resultado la metil-, dimetil- y la trimetillisina. Esto ltimo ocurre en la calmodulina. El colgeno contiene hidroxilisina, que se deriva de la lisina a travs de la lisil hidroxilasa. La O-glicosilacin de los residuos de lisina en el retculo endoplsmico o en el aparato de Golgi se utiliza para marcar ciertas protenas para la secrecin de la clula.
[editar] Biosntesis
Como aminocido esencial, la lisina no se sintetiza en el organismo de los animales y, por consiguiente, stos deben ingerirlo como lisina o como protenas que contengan lisina. Existen dos rutas conocidas para la biosntesis de este aminocido. La primera se lleva a cabo en bacterias y plantas superiores, a travs del cido diaminopimlico, y la segunda en la mayor parte de hongos superiores, mediante el cido -aminoadpico. En las plantas y en los microorganismos la lisina se sintetiza a partir de cido asprtico, que se convierte en primer lugar en -aspartil-semialdehdo. La ciclizacin genera dihidropicolinato, que se reduce a [[ 1-piperidina-2,6-dicarboxylato]]. La apertura del anillo de este heterociclo genera una serie de derivados del cido pimlico, que finalmente generar lisina. Algunas de las enzimas que participan en esta biosntesis son las siguientes:[1] 1. Aspartokinasa
2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9.
-aspartato semialdehdo deshidrogenasa dihidropicolinato sintasa 1 -piperidina-2,6-dicarboxilato deshidrogenasa N-succinil-2-amino-6ketopimelato sintasa Succinil diaminopimelato aminotransferasa Succinil diaminopimelato desuccinilasa Diaminopimelato epimerasa Diaminopimelato descarboxilasa
[editar] Metabolismo
La lisina se metaboliza en los mamferos para dar acetil-CoA, a travs de una transaminacin inicial con -cetoglutarato. La degradacin bacteriana de la lisina da como resultado cadaverina, a travs de un proceso de descarboxilacin.
[editar] Sntesis
La lisina sinttica, racmica, se conoce desde hace mucho tiempo.[2] Una sntesis prctica inicia a partir de caprolactam.[3]
[editar] Fuentes dietticas

Los requerimientos nutricionales de lisina son de 1,5 g al da. En cantidades mnimas se encuentra en todos los cereales (gramneas), pero es muy abundante en las legumbres. Contienen cantidades significativas de lisina:
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Alcaravea negra (16,200 - 20,700 ppm) Algarroba (26,320 ppm) Altramuz (19,330 - 21,585 ppm) Amaranto Berros (1340 - 26,800 ppm) Esprrago (21,360 - 23,304 ppm) Espinaca (1,740 - 20,664 ppm) Frijol (2390 - 25,700 ppm) Lenteja (7120 - 23,735 ppm) cultivada en vivero Lenteja (19,570 22,035 ppm) Nuez de la India (5370 - 25,165 ppm) Quinoa Soya (24,290 - 26,560 ppm) Kiwicha
Son buenas fuentes de lisina aquellos alimentos ricos en protena: carnes (especficamente las carnes rojas, la de puerco y la de ave), queso (en particular el parmesano), algunos pescados (bacalao y sardinas) y huevos.
La L-lisina es un elemento necesario para la construccin de todas las protenas del organismo. Desempea un papel central en la absorcin del calcio; en la construccin de las protenas musculares; en la recuperacin de las intervenciones quirrgicas o de las lesiones deportivas, y en la produccin de hormonas, enzimas y anticuerpos.
[editar] Importancia clnica

Se ha sugerido que la lisina puede ser benfica para aquellas personas que presentan infecciones con herpes simple.[4] Sin embargo, hacen falta ms estudios para corroborar esta afirmacin. Vase Herpes simplex - Lysine. Existen conjugados de lisina que resultan prometedoras para el tratamiento del cncer, pues al parecer provocan que las clulas cancerosas se autodestruyan cuando el frmaco se utiliza en combinacin con el uso de fototerapia, sin daar a las clulas no cancerosas.[5] La lisina, ingerida con L-carnitina, ayuda a que la carnitina disminuya notablemente los niveles de colesterol en la sangre. Se dice tambin que la lisina ayuda al desarrollo mental, por lo que es bueno comenzar desde nio a consumir lisina. Por supuesto, a travs de una prescripcin mdica. La lisina estimula la liberacin de la hormona del crecimiento. Esto ha hecho que se utilice, sola o combinada con otros aminocidos, en nios para estimular el crecimiento y en ancianos para retrasar el envejecimiento.
[editar] Papel en la nutricin animal

La lisina es un aminocido esencial limitante para muchas especies animales de importancia zootcnica. Como tal, cuando se equilibran formulaciones de alimentos para ganado se emplea el concepto de "aminocido limitante" para incorporar la cantidad correcta en la dieta en base al contenido de lisina de los distintos alimentos proteicos disponibles y el posible empleo de lisina sinttica. Esto ltimo es comn y muy econmico de hacer en la alimentacin de los cerdos y otras especies de inters zootcnico. El Objetivo es optimizar el crecimiento del ganado. En el caso de la nutricin del ganado lechero la lisina es tambin limitante junto con la metionina, pero no se puede emplear lisina sinttica directamente debido a que la fermentacin microbiana en el rumen la destruye extensamente; sin embargo existen ya opciones de productos comerciales con una proteccin qumica que impide dicha degradacin, aunque el empleo econmico de dicha alternativa es an disputable.
Triptfano
Triptfano
cido 2-amino-3-(1H-indol-3-il) propanoico
General Smbolo Trp, W Frmula molecular C11H12N2O2 Identificadores Nmero CAS 73-22-3 PubChem 6305 Propiedades fsicas Densidad 1.340 kg/m3; 1.34 g/cm3 Masa molar 204,23 g/mol Punto de fusin 501 K (227,85 C) Punto de descomposicin 563,65 K ( C) Propiedades qumicas Acidez (pKa) 2,38; 9,34 Bioqumica Familia Aminocido Esencial S Codn UGG Punto isoelctrico (pH) 5,89
El triptfano (abreviado como Trp o W) es un aminocido esencial en la nutricin humana. Es uno de los 20 aminocidos incluidos en el cdigo gentico (codn UGG). Se
clasifica entre los aminocidos apolares, tambin llamados hidrfobos. Es esencial para promover la liberacin del neurotransmisor serotonina, involucrado en la regulacin del sueo y el placer. Su punto isoelctrico se ubica a pH=5.89. La ansiedad, el insomnio y el estrs se benefician de un mejor equilibrio gracias al triptfano.
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1 Fuentes de triptfano 2 Propiedades del triptfano 3 Vase tambin 4 Lecturas complementarias
[editar] Fuentes de triptfano

El triptfano es un aminocido esencial, es decir, que slo se obtiene a travs de la alimentacin. Abunda en los huevos, la leche, los cereales integrales, el chocolate, la avena, los dtiles, las semillas de ssamo, los garbanzos, las pipas de girasol, las pipas de calabaza, los cacahuetes y la espirulina. Las personas que no ingieren estos alimentos tienen mayor riesgo de deficiencia de triptfano as como aquellas personas sometidas a altos niveles de estrs. Para un buen metabolismo del triptfano se requieren niveles adecuados de vitamina B6 y de magnesio.
[editar] Propiedades del triptfano

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Como aminocido esencial ayuda a que el organismo elabore sus propias protenas. El triptfano es esencial para que el cerebro segregue la serotonina que es un neurotransmisor cerebral. Favorece el sueo, ya que la serotonina es precursora de la hormona melatonina, vital para regular el ciclo diario de sueo-vigilia. En algunos casos se observa un efecto antidepresivo debido a la serotonina. El efecto tranquilizante de la serotonina acta con un ansioltico. El triptfano es muy til en problemas de obesidad donde el componente ansioso sea muy importante (por ejemplo en bulimias). El triptfano ayuda a que la serotonina controle el apetito evitando as la tpica ansiedad por la comida, sobre todo en aquellas personas que no pueden dejar de comer todo el da. Al actuar sobre el estrs nos puede ayudar "de rebote" a controlar los niveles de insulina, ya que esta hormona acusa, en gran manera, el estado de nuestro sistema nervioso. En casos de agresividad debido a tensin nerviosa por ansiedad. Ayuda a la formacin de vitamina B3 o niacina. De hecho, con cada 60 miligramos de triptfano en la dieta, nuestro cuerpo elabora 1 mg de niacina.
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Es muy importante tomarlo media hora antes de los alimentos o fuera de las comidas ya que si no, acta como simple aminocido o protena, pero no efecta su funcin beneficiosa sobre el sistema nervioso. El triptfano no debe usarse junto con medicamentos antidepresivos o tranquilizantes sin el consentimiento de un mdico especialista. El L-5-Hidroxitriptfano (5-HTP) es una variante ms eficaz que el triptfano.
Histidina
Histidina
cido 2-amino-3-(1H-imidazol-4-il) propanoico
General Smbolo His, H Frmula molecular C6H9N3O2 Identificadores Nmero CAS 71-00-1 PubChem 6274 Propiedades fsicas Masa molar 155,16 g/mol Punto de fusin 560 K (286,85 C) Propiedades qumicas Acidez (pKa) 1,70; 6,04; 9,09 Bioqumica Familia Aminocido Esencial S
Codn Punto isoelctrico (pH)
CAU, CAC 7,59
Fenilalanina
Fenilalanina
cido 2-amino-3-fenilpropanoico
General Smbolo Phe, F Frmula molecular C9H11NO2 Identificadores Nmero CAS 63-91-2 PubChem 994 Propiedades fsicas Masa molar 165,19 g/mol Punto de fusin 556 K (282,85 C) Propiedades qumicas Acidez (pKa) 1,83; 9,13
Bioqumica Familia Aminocido Esencial S Codn UUC, UUU Punto isoelctrico (pH) 5,48
La fenilalanina es un aminocido. Se encuentra en las protenas como L-fenilalanina (LFA), siendo uno de los diez aminocidos esenciales para humanos. La fenilalanina es parte tambin de muchos psicoactivos.
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1 Bioqumica 2 Fuentes de fenilalanina 3 Patologas 4 Referencias
[editar] Bioqumica
La cadena lateral caracterstica de este aminocido contiene un anillo bencnico, y es por tanto uno de los aminocidos aromticos, su uso excesivo produce efectos Laxantes, junto con la tirosina y el triptfano. La L-fenilalanina se puede transformar, por medio de una reaccin catalizada por la enzima fenilalanina hidroxilasa, en tirosina. La L-fenilalanina es tambin el precursor de las catecolaminas como la L-dopa (L-3,4-dihidroxifenilalanina), la norepinefrina y la epinefrina, a travs de una etapa en la que se forma tirosina. Por otro lado, la L-fenilalanina se encuentra en la estructura de neuropptidos como la somatostatina, vasopresina, melanotropina, encefalina, hormona adrenocorticotrpica (ACTH), angiotensina, sustancia P y colecistoquinina.
[editar] Fuentes de fenilalanina

La fenilalanina se encuentra principalmente en alimentos ricos en protenas; tanto de origen animal como la carne, pescado, huevos, productos lcteos; como de origen vegetal como los esprragos, garbanzos, lentejas, cacahuetes, soja; y dulces. Asimismo se encuentra en muchas de las drogas psicotrpicas usadas habitualmente. La fenilalanina, debido a su anillo aromtico no es edulcorante por s mismo, necesita estar unido al cido asprtico para este cometido.
La fenilalanina es parte de la composicin del aspartamo, un edulcorante artificial que se encuentra en alimentos dietticos y es muy habitual en bebidas refrescantes; no se recomienda el consumo de fenilalanina por embarazadas ni pacientes fenilcetonricos. Debido a la fenilcetonuria, normalmente los productos que contienen aspartamo llevan una advertencia en el etiquetado sobre la presencia de fenilalanina. Se ha visto que la fenilalanina tiene la habilidad nica de bloquear ciertas enzimas, las encefalinasas en el sistema nervioso central, que normalmente se encargan de degradar las hormonas naturales parecidas a la morfina. Estas hormonas se llaman endorfinas y encefalinas y actan como potentes analgsicos endgenos. La fenilalanina es efectiva como tratamiento para el dolor de espalda baja, dolores menstruales, migraas, dolores musculares, de artritis reumatoide y de osteoartritis. Asimismo es usada en tratamientos antidepresivos.
[editar] Patologas
La enfermedad gentica fenilcetonuria se debe a la carencia de la enzima fenilalanina hidroxilasa o de la dihidropterina reductasa (DPHR), y esta deficiencia hace que la fenilalanina se degrade en una ruta metablica alterna hacia fenilpiruvato, un neurotxico que afecta gravemente al cerebro durante el crecimiento y el desarrollo. Los efectos de la acumulacin de este neurotxico causan oligofrenia fenilpirvica, caracterizada por un cociente intelectual inferior a 20. Una deficiencia en el metabolismo de la fenilalanina puede producir alcaptonuria, una enfermedad hereditaria que causa orinas negruzcas y frecuentes clculos renales.[1
Isoleucina
Isoleucina
cido 2-amino-3-metilpentanoico
General Otros nombres cido 2-amino-3-metilpentanoico Smbolo Ile, I Frmula molecular C6H13NO2 Identificadores Nmero CAS 73-32-5 PubChem 791 Propiedades fsicas Densidad 1.700 kg/m3; 1.7 g/cm3 Masa molar 131,17 g/mol Punto de fusin 557 K (283,85 C) Propiedades qumicas Acidez (pKa) 2,26; 9,60 Bioqumica Familia Aminocido Esencial S Codn AUU, AUC, AUA Punto isoelctrico (pH) 6,02
La isoleucina (abreviada Ile o I)[1] es uno de los aminocidos naturales ms comunes, adems de ser uno de los aminocidos esenciales para el ser humano (el organismo no lo puede sintetizar). Su composicin qumica es idntica a la de la leucina, pero la colocacin de sus tomos es ligeramente diferente, dando lugar a propiedades diferentes; su cadena lateral es no polar (por tanto hidrofobica), un grupo sec-butilo (1-metilpropilo).
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1 Biosntesis 2 Catabolismo 3 Fuentes de isoleucina 4 Vase tambin 5 Enlace externo 6 Referencias
[editar] Biosntesis
Siendo esencial a nuestro cuerpo, ya que no lo podemos sintetizar en cantidades viables, debe ser digerido como un componente protenas. En plantas y microorganismos, es sintetizado por una va de varios pasos, comenzando por el cido pivrico y cetoglutarato. Las enzimas involucradas en su biosntesis incluyen[2] :
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Acetolactato sintasa (tambin conocido como cido Acetohidroxi Sintetasa) Dihidroxi-cido deshidratasa Valina aminotransferasa
[editar] Catabolismo
Isoleucina esta tanto un glucgeno como un cetgeno. Despus de una transaminacin con -cetoglutarato, el esqueleto de carbn puede ser convertido en Succinil CoA, y entregado al ciclo del cido tricarboxlico para oxidacin o conversin en Oxaloacetato para la glucognesis. Tambin puede ser convertido en Acetil CoA y entregado al ciclo del cido tricarboxilico al condensarse con Oxaloacetato para formar Citrato. En mamferos, Acetil CoA no puede ser revertido a un carbohidrato pero puede ser usado para sintetizar cuerpos cetnicos o cidos grasos, por lo que es cetgeno.
[editar] Fuentes de isoleucina

A pesar de que no es producido en animales, estos lo tienen almacenado en altas cantidades; estas comidas incluyen huevos, protenas de soya, algas marinas, pavo, pollo, cordero, queso y pescado. [3]
Arginina
Arginina

cido 2-amino-5-(diaminometilidenoamino) pentanoico
General cido 2-aminoOtros nombres 5-guanidinopentanoico Smbolo Arg, R Frmula molecular C6H14N4O2 Identificadores Nmero CAS 74-79-3 PubChem 6322 Propiedades fsicas Densidad 1100 kg/m3; 1,1 g/cm3 Masa molar 174,2 g/mol Punto de fusin 517 K (243,85 C) Propiedades qumicas Acidez (pKa) 2,03; 9,00; 12,10 Bioqumica Familia Aminocido Esencial S Codn AGA, AGG, CGU, CGC, CGA, CGG Punto isoelctrico (pH) 10,76
La arginina es uno de los 20 aminocidos que se encuentran formando parte de las protenas. En tejidos extrahepticos, la arginina puede ser sintetizada en el ciclo de la ornitina (o ciclo de la urea). Se clasifica, en poblacin peditrica, como un aminocido esencial. Este aminocido se encuentra involucrado en muchas de las actividades de las glndulas endocrinas.[1]
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1 Empleo 2 Historia 3 Sntesis 4 Referencias 5 Vase tambin 6 Enlaces externos
[editar] Empleo
La arginina es un aminocido esencial, y puede estimular la funcin inmunolgica al aumentar el nmero de leucocitos. La arginina est involucrada en la sntesis de creatina, poliaminas y en el ADN. Puede disminuir el colesterol para mejorar la capacidad del aparato circulatorio,[2] as como estimular la liberacin de hormona de crecimiento (somatropina),[3] reducir los niveles de grasa corporal y facilitar la recuperacin de los deportistas debido a los efectos que tiene de retirar amonaco (residuo muscular resultante del ejercicio anaerbico) de los msculos y convertirlo en urea que se excreta por la orina.[4] Se emplea en la biosntesis de la creatina. Se suele encontrar en ciertos productos ergognicos que contienen xido Ntrico (NO) ya que potencia los efectos vasodilatadores. Se ha comprobado que un exceso de L-arginina provoca problemas de pncreas en ratas.[5] La arginina es un aminocido que se incluye en las dietas equilibradas de los gatos, su ausencia puede provocar serios trastornos relacionados con exceso de amonaco en sus tejidos.[6]
[editar] Historia
La arginina fue aislada por primera vez de extracto de semillas de lupino, en 1886 por el qumico suizo Ernst Schulze. La arginina es un aminocido que se utiliza en ingredientes de muchas cremas cosmticas, con la falsedad paradigmtica de suponer que su aplicacin epidrmica sera capaz de estimular la protena y trasformarla en msculo. Muchos estudios han intentado sustraer de diversos modos la arginina de forma pura o en aceites, pero resulta complicado, ya que al igual que la Vitamina C y otros muchos sustratos, se destruye con el calor, entre 39 y 50 C. La arginina se encuentra en la gran mayora de productos del mar, pescado, mariscos, crustceos, grandes mamferos acuticos como las ballenas hacen un aceite con ellas, ese aceite es demandado por diversas empresas cosmticas por su contenido en arginina.
[editar] Sntesis
La arginina se sintetiza de citrulina por accin secuencial de las enzimas citoslicas argininosuccinato sintetasa (ASS) y de la argininosuccinato liasa (ASL). Esto es energticamente costoso, ya que la sntesis de cada molcula de argininosuccinato requiere la hidrlisis de adenosn trifosfato (ATP) a adenosn monofosfato (AMP); i.e., dos ATP equivalentes. La Citrulina puede proveerse de mltiples fuentes:
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de la arginine va xido ntrico sintetasa (NOS); de la ornitina va catabolismo de la prolina o de la glutamina/glutamato; de la dimetilarginina asimtrica (ADMA) va DDAH.
Los caminos de enlaces arginina, glutamina, prolina son bidireccionales. O sea, la utilizacin neta o produccin de esos aminocidos es altamente dependiente del tipo de clula y del estadio de desarrollo. En el cuerpo, la sntesis de arginina ocurre principalmente va el eje intestinalrenal, donde los epitelios del intestino delgado, que produce citrulina primariamente desde la glutamina y de glutamato, colabora con las clulas tubulares proximales del pncreas, que extrae citrulina de la circulacin y la convierte en arginina, que es colocado en la circulacin. Consecuentemente, anomalas intestinales o de funcin renal puede reducir la sntesis endgena de arginina, haciendo necesario subir el requerimiento del aminocido en la dieta. La sntesis de arginina desde la citrulina ocurre a bajo nivel en muchos otros tejidos, y la capacidad tisular de sintetizar arginina puede incrementarse marcadamente bajo circunstancias que tambin inducen la sintetasa xido ntrico (iNOS). As, la citrulina, un coproducto de la reaccin NOS-catalizada, puede reciclarse a arginina en el camino bioqumico citrulina-NO o camino arginina-citrulina. Esto se demuestra por el tipo de tejidos, la citrulina puede substituirse por arginina en varios grados para soportar la sntesis de NO. Sin embargo, la citrulina se acumula junto con nitratos y nitritos, las formas finales estables de NO, en las clulas productoras de NO.[7] [8
Metionina
Metionina
cido 2-amino-4-metiltiobutanoico
General Smbolo Met, M Frmula molecular C5H11NO2S Identificadores Nmero CAS 63-68-3 PubChem 6137
Propiedades fsicas Densidad 1340 kg/m3; 1,34 g/cm3 Masa molar 149,21 g/mol Punto de fusin 554 K (280,85 C) Propiedades qumicas Acidez (pKa) 2,16; 9,08 Solubilidad en agua soluble Bioqumica Familia Aminocido Esencial S Codn AUG Punto isoelctrico (pH) 5,74
La metionina ( abreviada como Met o M) es un -aminacido con la frmula qumica HO2CCH(NH2)CH2CH2SCH3. Este aminocido esencial est clasificado como no polar.
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1 Funcin 2 Biosntesis 3 Otras vas biomdicas 4 Regeneracin de la metionina 5 Conversin a cistena 6 Aspectos dietticos 7 Restricciones en la Metionina 8 Vase tambin 9 Referencias 10 Enlaces externos
[editar] Funcin
Junto a la cistena, la metionina es uno de los dos aminocidos proteinognicos que contienen azufre. Este deriva del adenosil metionina (SAM) sirviendo como donante de metiles. La metionina es un intermediario en la biosntesis de la cisterna, la carnitina, la taurina, la lecitina, la fosfatidilcolina y otros fosfolpidos. Fallos en la conversin de metionina pueden desembocar en arterioesclerosis.
Este aminocido es usado tambin por las plantas en la sntesis del etileno. Este proceso es conocido como el ciclo de Yang o el ciclo de la metionina. La metionina es uno de los dos aminocidos codificados por un nico codn (AUG) del cdigo gentico. (el otro es el triptfano que est codificado por UGG). El codn AUG es tambin el inicio del mensaje para el ribosoma que indica la iniciacin de la traduccin de una protena desde el ARNm. Como consecuencia la metionina es incorporada en la posicin de la archea durante la traduccin, a pesar de que suele ser eliminada en las modificaciones postraduccionales.
[editar] Biosntesis
Como aminocido esencial la metionina no es sintetizada en los humanos, por lo tanto hemos de ingerir metionina o protenas que la contengan. En las plantas y los microorganismos, la metionina es sintetizada por una va que utiliza tanto cido asprtico como cisterna. Primero, el cido asprtico se convierte, via la -aspartilo-semialdehdo, en homoserina, intrudiciendo un par de grupos metilenos contiguos. La homoserina pasa a convertirse en 0-succinilhomoserina que tras esto reacciona con la cisterna para producir cistationina que es clave para dar paso a la homocistena. Posteriormente va la metilacin del grupo tiol a partir de fosfatos lo que forma la metionina. Tanto la cistationina- sintetasa y la cistationina- -sintetasa requieren Piridoxil-5-fosfato como cofactor, mientras que la metiltransferasa homocistena requiere de Vitamina B12 como cofactor. Enzimas que participan en la biosntesis de la metionina:
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Aspartokinasa -aspartato semialdehdo deshidrogenasa homoserina dehidrogenasa homoserina acetiltransferasa cistationina- -sintetasa cistationina- -liasa metionina sintetasa(en mamferos, este paso es efectuada por la homocistena metiltransferasa)
[editar] Otras vas biomdicas

A pesar de que los mamferos no pueden sintetizar metionina, aun as todava se puede utilizar en una gran variedad de vas biomdicas: Generacin de la homocistena La metionina es convertida a S-adenosilmetionina (SAM) por la metionina adenosiltransferasa. SAM sirve como donadnte de metiles en muchas reacciones de transferencia de metilos y es convertido en S-adenosilhomocistena (SAH). La adenocilhomocistenasa convierte el SAH a homocistena. Hay dos destinos de la homocistena, puede ser la regeneracin de la metionina o para formar cistena.
[editar] Regeneracin de la metionina

La metionina puede ser regenerada a travs de la va de la homocistena, participando la metionina sintetasa. Tambin puede ser remetilado usando la betaina glicina (NNN-trimetil glicina) a travs de la va de la metionina en la que la enzima beatina-homocistena metiltransferasa (E.C.2.1.1.5, BHMT). La BHMT representa un 1.5% de todas las protenas solubles en el hgado y evidencias recientes sugieren que puede tener una gran influencia en la homeostasis de la emtionina y la homocistena an mayor que la metionina sintetasa.
[editar] Conversin a cistena

La homocistena puede ser convertida a cistena. 1. La cistationina-beta-sintetasa (una enzima dependiente del PLP) combina homocistena y serina para producir cistationina. En vez de degradar cistationina via cistationina-beta-liasa, caracterstica esta degradacin de la biosntesis, en este caso la cistationina es rota pasando a cistena y en la -ketobutirato produciendo cistationina-Y-liasa. 2. La alfa-ketocido deshidrogenada convierte alfaketobutirato en propionilo-CoA que es metabolizado a propionil-CoA en un proceso de tres pasos.
Alanina
Alanina
cido 2-aminopropanoico
General
Smbolo Ala, A Frmula molecular C3H7NO2 Identificadores Nmero CAS 56-41-7 PubChem 5950 Propiedades fsicas Densidad 1401 kg/m3; 1,401 g/cm3 Masa molar 89,09 g/mol Punto de fusin 570 K (296,85 C) Propiedades qumicas Acidez (pKa) 2,33; 9,71 Solubilidad en agua 166,5 g/l Bioqumica Familia Aminocido Esencial No Codn GCU, GCC, GCA, GCG Punto isoelctrico (pH) 6,11
Alanina (Ala o A) es uno de los aminocidos que forman las protenas de los seres vivos. Es codificada por los codones GCU, GCC, GCA y GCG. Es el aminocido ms pequeo despus de la glicina y se clasifica como hidrfobico. La alanina es un aminocido no esencial para el ser humano pero es de una importancia. Existe en dos distintos enantimeros - L-alanina y D-alanina. La L-alanina es uno de los 20 aminocidos ms ampliamente usados en biosntesis de protena, detrs de la leucina, encontrndose en un 7,8 % de las estructuras primarias, en una muestra de 1.150 protenas.[1] La D-alanina est en las paredes celulares bacteriales y en algunos pptidos antibiticos. Se encuentra tanto en el interior como en el exterior de las protenas globulares.
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1 Estructura 2 Sntesis 3 Funcin 4 Fuentes de alanina 5 Referencias 6 Vase tambin
7 Enlaces externos
[editar] Estructura
El tomo de carbono de la alanina est enlazado con un grupo metil (-CH3), siendo por tanto clasificada como un aminocido aliftico.
[editar] Sntesis
La alanina es muy comn por transferir su grupo amino al piruvato. Debido a las reacciones de transaminacin es rpidamente reversible, por lo tanto la alanina puede fcilmente biosintetizarse del piruvato, por lo que est presente en los ciclos metablicos de la gliclisis, gluconeognesis, y en el ciclo del cido ctrico.
[editar] Funcin
El grupo metil de la alanina es muy poco reactivo, por lo que no es comn verlo en la funcin protica. Sin embargo, lla puede jugar un rol en el reconocimiento del sustrato o especificidad, particularmente en interacciones con otros tomos no reactivos como el carbono. Interviene en el metabolismo de la glucosa.
Prolina
Prolina
cido pirrolidin-2-carboxlico
General Smbolo Pro, P Frmula molecular C5H9NO2 Identificadores
Nmero CAS PubChem
147-85-3 614 Propiedades fsicas Masa molar 115,13 g/mol Punto de fusin 494 K (220,85 C) Propiedades qumicas Acidez (pKa) 1,95; 10,47 Bioqumica Familia Aminocido Esencial No Codn CCA, CCU, CCG, CCC Punto isoelctrico (pH) 6,3
La prolina (Pro, P) es uno de los aminocidos que forman las protenas de los seres vivos. En el ARN mensajero est codificada como CCU, CCC, CCA o CCG. Se trata del nico aminocido proteinognico cuya -amina es una amina secundaria en lugar de una amina primaria. Aunque no posee un grupo imino, en ocasiones es referida errneamente como un iminocido. Se forma directamente a partir de la cadena pentacarbonada del cido glutmico, y por tanto no es un aminocido esencial. Es una molcula hidrfoba. Su masa molar es 115,13 g/mol. La prolina est involucrada en la produccin del colgeno. Est tambin relacionada con la reparacin y mantenimiento de los msculos y huesos.
Glicina
Glicina
cido 2-aminoetanoico
General Otros nombres glicocola Smbolo Gly, G Frmula molecular C2H5NO2 Identificadores Nmero CAS 56-40-6 PubChem 5950 Propiedades fsicas Apariencia slido blanco Densidad 1607 kg/m3; 1,607 g/cm3 Masa molar 75,07 g/mol Punto de fusin 509 K (235,85 C) Propiedades qumicas Acidez (pKa) 2,4; 9,8 Solubilidad en agua 225 g/l Bioqumica Familia Aminocido Esencial No Codn GGU, GGC, GGA, GGG Punto isoelctrico (pH) 5,97 Termoqumica 0 -528.6 kJ/mol fH slido
Para ver la planta con el mismo nombre, vase Glicina (planta). La glicina (Gly, G) es uno de los aminocidos que forman las protenas de los seres vivos. En el cdigo gentico est codificada como GGT, GGC, GGA o GGG.
Es el aminocido ms pequeo y el nico no quiral de los 20 aminocidos presentes en la clula. Su frmula qumica es NH2CH2COOH y su masa es 75,07. La glicina es un aminocido no esencial. Otro nombre (antiguo) de la glicina es glicocola. La glicina acta como neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central. Fue propuesta como neurotransmisor en 1965. La glicina se utiliza -in vitro- como medio gstrico, en disolucin 0,4 M, amortiguada al pH estomacal para determinar bioaccesibilidad de elementos potecialmente txicos (metales pesados) como indicador de biodisponibilidad.
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1 Metabolismo o 1.1 Sntesis o 1.2 Eliminacin o 1.3 Receptores 2 Funciones 3 Presencia de glicina en el espacio 4 Vase tambin 5 Bibliografa 6 Enlaces externos
[editar] Metabolismo
[editar] Sntesis
La glicina no es esencial en la dieta humana, ya que el propio cuerpo se encarga de sintetizarla. Todas las clulas tienen capacidad de sintetizar glicina. Hay dos vas para sintetizarla: la fosforilada y la no-fosforilada. El precursor ms importante es la serina. La fosfoserina fosfatasa, desfosforila a la fosfoserina hasta serina. La enzima serina hidroximetil transferasa da lugar a la glicina a partir de la serina. La glicina usada como neurotransmisor es almacenada en vesculas, y es expulsada como respuesta a sustancias. Industrialmente se prepara mediante una reaccin de un solo paso entre el cido cloroactico y el amonaco. ClCH2COOH + NH3 H2NCH2COOH + HCl
[editar] Eliminacin
El mecanismo de recaptacin es dependiente de sodio y cloruro.
[editar] Receptores
La glicina tiene un receptor (distinto de los receptores para el GABA) que adems puede unir -alanina, taurina, L-alanina, L-serina y prolina. No se activa con GABA. Un antagonista es el alcaloide estricnina, que bloquea la glicina y no interacciona con el sistema del GABA. Aumenta la conductancia para el cloro (parecido al receptor de la glicina al GABA-A). Este receptor se ha purificado utilizando el alcaloide estricnina. Este receptor es un complejo de subunidades y , con estructura pentamrica, con homologa al GABA-A y el receptor nicotnico. Tambin posee 4 dominios transmembranales. En el citosol, se unen a gefinina para anclarse al citoesqueleto. Se piensa que otros receptores ionotrpicos pueden tener un sistema similar de anclaje a la membrana.
La glicina tambin es un co-agonista del receptor NMDA para glutamato. El nmero 9 seala su lugar de unin
[editar] Funciones
La glicina se utiliza para sintetizar gran nmero de sustancias; por ejemplo, el grupo C2N de todas las purinas se consigue gracias a la glicina. Tambin es un neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central, especialmente en la mdula espinal, tallo cerebral y retina. Normalmente causa la muerte por hiperexcitabilidad a dosis mayores de 60 gramos por 10 das .
Esquema que muestra cmo la glicina participa en la estructura de las purinas
[editar] Presencia de glicina en el espacio

En el 2009 la Nasa parece estar confirmando que, definitivamente, la vida en el espacio, fuera de la tierra, es algo completamente normal. El nuevo indicio es muy contundente. Segn le explic a Radio Nacional de Colombia la cientfica Jaime Elsila Cook, integrante del laboratorio de Astroqumica de la Divisin de Exploracin del Sistema Solar de la Nasa. Segn Cook, la sonda Stardust vol en 2004 muy cerca de la cola del cometa Wild 2 y se unt de glicina, una sustancia indispensable para el origen de la vida en la tierra. Stardust tena una malla que capturaba dichas sustancias y que fue traa de nuevo a la tierra en 2006. Los cientficos iniciaron las investigaciones y hallaron que, sin duda, se trata de la vital sustancia. Sin embargo, siempre hubo dudas, pues como est en la tierra, se pensaba que posiblemente la malla estaba contaminada desde cuando se fabric la sonda. Pero, finalmente, descubrieron que, en efecto, la glicina provena del cometa. Cook explic a Radio Nacional que lo que sabemos es que la tierra fue golpeada por muchos cometas hace millones de aos y ahora lo que estamos comprobando es que estos cometas podan haber portado estos aminocidos que seran un ingrediente clave en el inicio de la vida en nuestro planeta. Y coment que "nuestro descubrimiento apoya la teora de que algunos ingredientes de la vida surgieron en el espacio y llegaron a la tierra a travs del impacto de meteoritos y cometas". Por eso, Carl Pilcher, director del Instituto de Astrobiologa de la Nasa, le dijo a la agencia de noticias EFE que el descubrimiento de su equipo de trabajo sustenta la sospecha de que en el espacio abundan las sustancias bsicas para dar la vida, por lo que considera que sta puede ser ms comn de lo que se cree en el resto del universo. Los resultados y la explicacin completa de la investigacin sern publicados en la revista Meteorites and Planetary Science.
En 1994, un equipo de astrnomos de la Universidad de Illinois, a cargo de Lewis Snyder, asegur haber encontrado la molcula de glicina en el espacio. De acuerdo con simulaciones por ordenador y experimentos en laboratorio, la glicina se form probablemente cuando trozos de hielo que contenan molculas orgnicas simples fueron expuestos a la luz ultravioleta. En 2009 la NASA confirm la presencia de esta molcula en el cometa Wild 2 gracias a las muestras obtenidas por la sonda Stardust que quedaron atrapadas en un aerogel especial y posteriormente fueron enviadas a la Tierra en una cpsula de descenso.
Serina
Serina. La serina (abreviada Ser o S) es uno de los quince aminocidos naturales ms comunes en la Tierra. La cadena lateral de la serina puede experimentar glicosilacin. Es uno de los tres aminocidos habitualmente fosforilados durante la sealizacin celular en los organismos eucariotas. Unida al cido fosfatdico origina el fosfolpido fosfatidilserina. la serina es clasificada como un aminoacido polar. La serina junto con un palmitoil-CoA pueden formar una esfingosina en la sntesis de los esfingolpidos
Cistena
Cistena
cido 2-amino-3-sulfanilpropanoico
General Smbolo Cys, C Frmula molecular C3H7NO2S Identificadores Nmero CAS 52-90-4 PubChem 5862 Propiedades fsicas Masa molar 121,16 g/mol Punto de fusin 513,15 K (240 C) Propiedades qumicas Acidez (pKa) 1,91; 8,14; 10,28 Solubilidad en agua 280 g/l Bioqumica Familia Aminocido Esencial No Codn UGU, UGC Punto isoelctrico (pH) 5,07
No confundir con cistina, se trata de un dmero oxidado La cistena ( abreviada como Cys o C) es un -aminocido con la frmula qumica HO2CCH(NH2)CH2SH. Se trata de un aminocido no esencial, lo que significa que puede ser sintetizado por los humanos. Los codones que codifican a la cistena son UGU y UGC. La parte de la cadena donde se encuentra la cistena es el tiol que es no polar y por esto la cistena se clasifica normalmente como un aminocido hidrofbico. La parte tiol de la cadena suele participar en reacciones enzimticas, actuando como nuclefilo. El tiol es
susceptible a la oxidacin para dar lugar a puentes disulfuros derivados de las cistena que tienen un importante papel estructural en muchas protenas. La cistena tambin es llamada cistina, pero esta ltima se trata de un dmero de dos cistenas a travs de un puente disulfuro.
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1 Fuentes o 1.1 Fuente Alimenticia o 1.2 Fuente Industrial o 1.3 Biosntesis 2 Funciones Biolgicas o 2.1 Precursor de glutatin antioxidante o 2.2 Puentes disulfuro o 2.3 Precursores de grupos hierro-sulfuro o 2.4 Unin al in metlico o 2.5 Modificaciones postraduccional 3 Aplicaciones 4 Oveja 5 Reduccin de los efectos txicos del alcohol o 5.1 N-acetilcistena (NAC) 6 Vase tambin 7 Enlaces externos
[editar] Fuentes
[editar] Fuente Alimenticia
A pesar de que est clasificada como aminocido no esencial, en algunos casos, la cistena podra ser esencial para bebes, ancianos y personas con ciertas enfermedades metablicas o que sufren de sndromes de malabsorcin. La cistena normalmente es sintetizada por el cuerpo humano dentro de condiciones fisiolgicas normales, siempre que haya metionina suficiente. La cistena es potencialmente txica y es catabolizada en el aparato digestivo y en el plasma de la sangre. La cistena viaja de forma segura a travs del aparato digestivo y del plasma y es reducida rpidamente a las dos molculas de cistena que entran en la clula. La cistena se encuentra la mayora de los alimentos con alto contenido proteico, como son: - Recursos animales: cerdo, carne embutida, pollo, pavo, pato, fiambre, huevos, leche, requesn, yogurt. - Recursos vegetales: pimientos rojos, ajos, cebollas, brcolis , coles de Bruselas, muesli , germen de trigo.
Como otros aminocidos la cistena tiene un carcter anfotrico.
(R)-Cistena (izquierda) (S)-Cistena (derecha) en un zwitterion inico de pH neutro
[editar] Fuente Industrial

La L-Cistena fue obtenida industrialmente por hidrlisis de pelo y queratina. Pero actualmente la principal ruta de obtencin de esta trata de la fermentacin utilizando un mutante de E. Coli. Wacker Chemie introdujo una ruta a partir de sustituyentes tiazonilos. Mediante esta ruta la L-Cisteina es producida por la hidrlisis del la mezcla racmica de cido 2-amino- 2-tiazolin-4-carboxylico usando Pseudomas thiazolinophilum.
[editar] Biosntesis
Sntesis de la cistena. La cistena beta sintetasa cataliza la reaccin superior y la cistationina gamma-liasa cataliza la reaccin inferior. En animales, la biosntesis comienza con el aminocido serina. El sulfuro se deriva de la metionina que es convertida en homocistena mediante el intermedio Sadenosilmetionina.Tras esto la Cistationina beta-sintetasa combina homocistena y serina para formar el tioter asimtrico cistationina. La enzima cistationina gamma-liasa convierte la cistationina en cistena y alpha-ketobutirato. En plantas y bacterias la biosntesis de la cistena empieza tambin a partir de la serina que pasa a convertirse en O-acetilserina por actuacin de la enzima serina transacetilasa. La enzima O-acetilserina (tiol)-liasa, usando azufre, convierte este ster en cistena emitiendo acetato.
[editar] Funciones Biolgicas
El grupo tiol de la cistena es nucleoflico y fcilmente oxidable. La reactividad aumenta cuando el tiol es ionizado y los residuos de cistena en protenas tienen valores de pK cercanos a la neutralidad, por lo que a menudo se encuentran tioles en forma reactiva en la clula. Debido a su alta reactividad, el grupo tiol de la cistena tiene numerosas funciones biolgicas.
[editar] Precursor de glutatin antioxidante

Debido a la habilidad de los tioles de sufrir reacciones redox, la cistena tiene propiedades antioxidantes. Estas propiedades antioxidantes de la cistena son mayoritariamente expresadas en glutationes tripptidos que se producen tanto en humanos como en otros organismos. La disponibilidad sistemtica de glutatin oral (GSH) es insignificante, por esto ha de ser biosintetizado a partir de los aminocidos que lo constituyen como son la cistena, la glicina y el cido glutmico. El cido glutmico y la glicina se encuentran abundantemente en la mayora de las dietas occidentales, as que la disponibilidad de cistena puede ser el substrato limitante.
[editar] Puentes disulfuro

Los puentes disulfuro tienen un papel importante en el ensamblaje y la estabilidad de algunas protenas, normalmente las protenas secretadas al medio extracelular. Desde que la mayora de los compartimentos celulares son medios reducidos, los puentes disulfuros son generalmente inestables en el citosol, excepto algunas excepciones que vemos a continuacin. Los puentes disulfuros en protenas se forman por la oxidacin de grupos tioles de residuos de cistena. Los otros aminocidos que tambin contienen azufre, como la metionina no pueden formar puentes disulfuro. Oxidantes muy agresivos convierten la cistena en los correspondientes cido sulfnico y cido sulfnico. Los residuos de cistena tienen un papel de gran valor en protenas reticuladas, ya que incrementa la rigidez de las protenas y tambin confiere resistencia proteoltica. Dentro de la clula, los puentes disulfuros entre residuos de cistena actan de soporte en la estructura secundaria de polipptidos. La insulina es un ejemplo de protenas con cistenas reticuladas, en donde dos cadenas separadas de pptidos son conectadas por un par de puentes disulfuros.Las protenas disulfuro isomerasas catalizan la propia formacin de puentes disulfuros; la clula transfiere cido deshidroascrbico al retculo endoplasmtico. En la naturaleza, las cistenas se encuentran , en general, oxidadas a cistinas siendo su nica funcin la nucleoflica.
Figura 2: Cistina (en forma neutral) se deriva de dos molculas de cistena. Formando un puente disulfuro.
[editar] Precursores de grupos hierro-sulfuro

Cistena es una importante fuente de azufre en el metabolismo humano. El azufre de los grupos hierro-sulfuro y de las nitrogenasas es extrado de la cistena y pasa a convertirse en alanina durante el proceso.
[editar] Unin al in metlico

Aparte de las hierro-sulfuro-protenas, muchas otros cofactores metlicos en enzimas son uniones para el sustituyente del tiol de los residuos de cistena. Ejemplos de esto son el zinc en los dedos de zinc y el alcohol desidrogenasa; el cobre en las protenas azules cuprosas, el hierro en el citocromo P450; y el nquel en las [NiFe]-hidrogenasa. El grupo tiol tambin tiene gran afinidad con los metales pesados, por lo que protenas que contienen cistena como la metalotionina que unir metales como el [[mercurio], plomo y cadmio fuerte.
[editar] Modificaciones postraduccional

Aparte de su oxidacin a cistina, la cistena participa en numerosas modificaciones postraduccionales. El grupo tiol nucleoflico permite a la cistena conjugar otros grupos, como por ejemplo en la prenilacin, las ligasas de la ubiquitina transfieren ubiquitina a sus colgantes, protenas y a las caspasas que participan en la protelisis en el ciclo apopttico. Las intenas (intrones de protenas) normalmente actan como ayuda para la cistena cataltica. Estos papeles de la cistena son tpicos limitados al medio intracelular, donde el medio est reducido y la cistena no se encuentra oxidada en cistina.
[editar] Aplicaciones
La cistena, principalmente como L-enantimero, es un precursor en la industria alimenticia, en la industria farmacutica y en la industria del cuidado personal. Una de sus mayores apliciones es la produccin de sabores. Por ejemplo, la reaccin de cistena con azcares en la reaccin de Maillard produce sabores de la carne. el campo del cuidado
personal, la cistena es usada como permanente predominantemente en Asia. Ya que la cistena es usada para romper los puentes disulfuros que se encuentran en la queratina del cabello.La cistena es un objetivo muy popular en laboratorios a la hora de investigar estructuras biomoleculares. En 1994 , en estudios en cinco de las principales compaas tabaqueras se observa que la cistena es uno de los 599 aditivos de los cigarros. Como muchos aditivos del tabaco, su uso a propsito es desconocido.
[editar] Oveja
La cistena es necesitada por las ovejas para poder producir lana, esta es un aminocido esencial que ha de ser ingerido como comida del csped. Como consecuencia, durante etapas de sequa, las ovejas paran de producir lana, sin embargo ovejas transgnicas que puedan producir su propia cistena han sido desarrolladas.
[editar] Reduccin de los efectos txicos del alcohol

La cistena ha sido propuesta como preventiva o antdoto para alguno de los efectos negativos del alcohol, incluyendo daos en el hgado o la resaca. La cistena contrarresta los efectos dainos del acetaldehdo que es el mayor producto del metabolismo del alcohol y es responsable de la mayora de los efectos tardos del alcohol y de los daos de larga duracin asociados con el uso de alcohol ( pero no referidos a efectos inmediatos como la embriagadez). La cistena supone el siguiente paso en el metabolismo, que significa convertir el acetilaldehdo en el relativamente daino cido actico. En estudios a roedores, los animales testados recibieron dosis de LD50 de aldehdo ( la cantidad que normalmente mata a la mitad de todos los animales.) Estos que recibieron cistena tuvieron una cifra del 80% de supervivencia, mientras que a los que se les aadi tiamina, sobrevivieron en su totalidad. Todava no existe ninguna clara evidencia en contra de su efectividad en humanos que consumen alcohol en niveles normales.
[editar] N-acetilcistena (NAC)

La N-acetil-L-cistena (NAC) es un derivado de la cistena en la que el grupo acetilo se ha unido a un tomo de hidrgeno. Este compuesto puede ser considerado como un suplemento diettico, a pesar de que esta no es una va ideal, ya que se cataboliza en el intestino. El NAC suele ser utilizado como medicina para la tos ya que rompe los puentes disulfuros en la mucosa licuando esta, haciendo ms sencilla expulsin. Tambin esta accin de romper los puentes disulfuros hace que el NAC sea muy til a la hora de disminuir las anomalas en el grosor de la mucosa en pacientes que padecen Fibrosis qustica. El NAC tambin es usado como antdoto especfico en casos de sobredosis de paracetamol.
Asparagina
Asparagina
cido 2-amino-3-carbamoilpropanoico
General Smbolo Asn, N Frmula molecular C4H8N2O3 Identificadores Nmero CAS 70-47-3 PubChem 236 Propiedades fsicas Densidad 1.000 kg/m3; 1 g/cm3 Masa molar 132,12 g/mol Punto de fusin 508 K (234,85 C) Propiedades qumicas Acidez (pKa) 2,16; 8,73 Bioqumica Familia Aminocido Esencial No Codn AUU, AAC Punto isoelctrico (pH) 5,41
La asparagina (abreviada como Asn o N) es uno de los 20 aminocidos codificados en el cdigo gentico. Tiene un grupo carboxamida como su cadena lateral o grupo funcional. En el ser humano no es un aminocido esencial. Los codones que la codifican son AAU y AAC.[1]
Una reaccin entre la asparagina y un azcar reductor o carbonilo reactivo produce acrilamida (amida acrlica) en los alimentos cuando son calentados a temperatura suficientemente alta. Estos productos estn presentes en frituras, como papas al hilo, en hojuelas, y caf tostado.
Contenido
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1 Historia 2 Funcin estructural en las protenas 3 Fuentes o 3.1 Fuentes dietarias o 3.2 Biosntesis 4 Degradacin 5 Funcin 6 Referencias 7 Enlaces externos
[editar] Historia
La asparagina fue aislada por primera vez en 1806 a partir del jugo del esprrago, en el que abunda, convirtindose en el primer aminocido en ser aislado. El olor caracterstico de la orina de los individuos despus del consumo de esprrago es atribuido a varios subproductos metablicos de la asparagina. El nombre asparagina proviene del ingls, asparagine, derivado de asparagus, esprrago. Se suele utilizar los nombres asparragina y asparraguina, ms fieles al origen del nombre, que siguiendo la misma lgica, debi haber sido esparraguina, en espaol.
[editar] Funcin estructural en las protenas

Dado que la cadena lateral de asparagina puede formar interacciones de enlaces de hidrgeno con el esqueleto del pptido, los residuos de asparagina suelen ser encontrados al principio y al final de la estructura de hlice alfa, y en vueltas o asas en lminas beta. Se cree que su rol es acaparar las interacciones de enlace de hidrgeno que de otro modo estaran satisfechas por el esqueleto del polipptido. La glutamina, con un grupo metileno extra, tiene mayor entropa conformacional y en consecuencia es menos til en este sentido. La asparagina tambin provee sitios clave para la N-glicosilacin, una modificacin de la cadena de protena con la adicin de cadenas de carbohidratos.
[editar] Fuentes
[editar] Fuentes dietarias

La asparagina no es un aminocido esencial, lo que significa que puede ser sintetizado a apatir de intermediarios de ruta metablica principal en humanos y no se requiere en la dieta. La asparagina se encuentra en:
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Fuentes animales: productos lcteos y suero lcteo, carne de ternera, aves de corral, huevos, pescado y marisco. Fuentes vegetales: esprragos, patatas, legumbres (incluida la soja), frutos secos y semillas.
[editar] Biosntesis
El precursor de la asparagina es el oxalacetato. El oxalacetato es convertido a aspartato usando una enzima transaminasa. La enzima transfiere el grupo amino del glutamato al oxalacetato, produciendo -cetoglutarato y aspartato. La enzima asparagina sintasa produce asparagina, AMP, glutamato y pirofosfato a partir de aspartato, glutamina, y ATP. En la reaccin de la sintasa de la asparagina, el ATP se usa para activar el aspartato, formando aspartil-AMP. La glutamina dona un grupo amonio, que reacciona con -aspartil-AMP para formar asparagina y tres AMP.
[editar] Degradacin
El aspartato es un aminocido glucognico. La L-asparginasa hidroliza al grupo amida para formar aspartato y amonio. Una transaminasa convierte el aspartato a oxalacetato que puede luego ser metabolizado en el ciclo del cido ctrico o gluconeognesis.
Glutamina
Glutamina
cido 2-amino-4-carbamoilbutanoico
General Smbolo Gln, Q Frmula molecular C5H10N2O3 Identificadores Nmero CAS 56-85-9 PubChem 738 Propiedades fsicas Masa molar 146,14 g/mol Punto de fusin 458 K (184,85 C) Propiedades qumicas Acidez (pKa) 2,17; 9,13 Solubilidad en agua soluble Bioqumica Familia Aminocido Esencial No Codn CAG, CAA Punto isoelctrico (pH) 5,65
La glutamina (abreviada Gln o Q) es uno de los 20 aminocidos ms comunes empleados en la codificacin del cdigo gentico; es una cadena lateral de una amida del cido glutmico, formada mediante el reemplazo del hidroxilo del cido glutmico con un grupo funcional amina . Est codificada en el ARN mensajero como 'CAA' o 'CAG'. Se trata de un aminocido no esencial, lo que significa que el organismo puede sintetizarlo a partir de otros aminocidos presentes en las protenas o en los alimentos. Se trata del aminocido ms abundante en los msculos humanos (llegando a casi el 60% de los aminocidos presentes) y est muy relacionado con el metabolismo que se realiza en el cerebro.[1] Sin embargo en ciertas circunstancias resulta necesaria su ingestin en la dieta mediante suplementacin ya que evita la disminucin del msculo debido a stress antioxidativo.
Contenido
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1 Funciones 2 Biosntesis 3 Ocurrencia 4 Usos 5 Protocolo 6 Referencias
7 Vase tambin
[editar] Funciones
La glutamina es una de las pocas molculas de aminocido que posee dos tomos de nitrgeno (normalmente solo poseen un tomo de N). Esta caracterstica le convierte en una molcula ideal para proporcionar nitrgeno a las actividades metablicas del cuerpo. Su biosntesis en el cuerpo ayuda a 'limpiar' de amonaco algunos tejidos (txicos en algunas concentraciones), en especial en el cerebro haciendo que se transporte a otras regiones del cuerpo. La glutamina se encuentra en grandes cantidades en los msculos del cuerpo (casi un 60% del total de aminocidos),as como en la sangre y su existencia se emplea en la sntesis de protenas (lo que le convierte en un suplemento culturista debido a los efectos ergognicos de reparacin de las fibras musculares). La glutamina se emplea en biosntesis del oxidante glutationa. Los niveles de glutamina en sangre son a veces indicadores de un trastorno en el organismo de carcter catablico, como pueda ser la necrosis intestinal. La glutamina posee un efecto tampn que neutraliza el exceso de cido en los msculos (tal y como es el cido lctico) generado especialmente en la prctica del ejercicio anaerbico intenso. Este tipo de cidos, acumulados en los msculos de los deportistas son una de las principales causas de la fatiga, adems de la denominada catablisis muscular, el efecto tampn se plasma en la disminucin de la carga positiva de los iones H+ procedentes de los cidos.[2] Algunas investigaciones han mostrado que la ingesta de suplementos de glutamina pueden proporcionar una capacidad adicional de tampn cuando el balance muscular cido/alcalino en los msculos tiende a romperse para ser ms cido (permitiendo de esta forma que se puedan realizar ejercicios de musculacin durante ms tiempo y a una mayor intensidad).[3] La glutamina retira el amoniaco (residuo de la actividad deportiva anaerbica) de ciertos tejidos y lo pone en el torrente sanguneo, la glutamina junto con la alanina transportan ms de la mitad del nitrgeno del organismo. Cabe mencionar que este aminocido previene la prdida de masa muscular en tiempo de reposo, o bien cuando se desea realizar trabajo aerbico intenso, el cual puede llevarnos a una prdida temporal de este. En el rin la glutamina ejerce un rol importante en las clulas del tbulo renal, junto a la glutaminasa, para la sntesis del amoniaco (NH3), el cual es uno de los compuestos que utiliza el rin como un buffer urinario, para la estabilizacin del pH sanguneo.
[editar] Biosntesis
La sntesis de la glutamina consiste en la reaccin qumica entre el glutamato con la molcula de NH4+ y a raz de esta sntesis se insertan dos grupos aminos por cada molcula sintetizada).
[editar] Ocurrencia
Se encuentra en alimentos de origen animal y vegetal con alto contenido proteico, el problema que existe es que se destruye con el cocinado de los mismos y en muchas ocasiones se deben comer crudos (el perejil y las espinacas crudas son una buena fuente de glutamina[1] ); los lcteos, carnes (cruda y ahumada) y frutos secos tienen alto contenido en glutamina, sobre todo el queso fresco; mnimamente en la leche y el yogurt (en general los productos lcteos). Se han encontrado trazas de L-Glutamina en alimentos fermentados como puede ser el miso[4]
[editar] Usos
Este aminocido en suplemento diettico srve para que los msculos ejercitados no bajen de volumen, esto significa que si el msculo crece un cm no disminuye de ah. En ciertas ocasiones, como el estrs, traumas o infecciones, puede ser considerado como "semiesencial". Se emplea en casos en los que algunas dolencias han postrado a un paciente en cama durante un periodo largo de tiempo, los atletas de musculacin lo emplean debido a sus efectos "constructores" de msculo, as como en los pacientes de cancer y sida.[1] Esto es debido a que las situaciones de trauma, ciruga y dems situaciones de stress hacen que los msculos liberen glutamina al torrente sanguneo con la consiguiente prdida de masa muscular. La suplementacin de L-glutamina puede ser beneficiosa en casos de artritis, enfermedades inmunodeficientes, fibrosis, desordenes intestinales, lceras ppticas, daos en los tejidos debido a radiacin, cancer (en algunos casos se detectan niveles anormales submnimos de glutamina) , etc. La glutamina se comercializa en polvo y en capsulas. Los suplementos deben guardarse en un ambiente seco ya que la humedad los "degrada" y convierte en amonaco y en cido piroglutmico. La glutamina no debera ser administrada a personas con cirrosis, problemas renales, sndrome de Reye,[5] o cualquier otro problema de salud resultante de un exceso de amoniaco en sangre. Investigaciones realizadas en animales han mostrado que la administracin de glutamina tena efectos de reduccin del apetito, sin embargo este efecto no se ha estudiado en humanos.[6] Se ha administrado con xito en la nutricin parenteral de los pacientes hospitalarios (en dosis estndares, que van desde los 2.8 hasta los 7.3 gramos/1000 caloras). L-Glutamina es biosintetizada por el hgado y los pulmones. Durante el ejercicio de musculacin intenso se liberan ciertas cantidades de glutamina superiores a las cantidades que sintetiza el cuerpo humano. Los estudios cientficos han demostrado que este consumo desgasta las reservas naturales de glutamina en los msculos,[7] es por esta razn por la que ciertos atletas lo emplean como suplemento diettico. Por ejemplo los atletas que realizan ejercicio anaerbico liberan cerca de un 45% comparado con los niveles anteriores a la realizacin del ejercicio. Cuando los mismos atletas prosiguen con ejercicio aerbico durante 10 das, su concentracin de glutamina en el plasma desciende hasta un 50%. Existiendo un descenso de glutamina incluso seis das tras la recuperacin del ejercicio. Estos datos sugieren que este tipo de atletas necesita una suplementacin de glutamina en sus dietas capaz de reponer las reservas en los msculos. Los atletas que someten a un sobre-esfuerzo a sus msculos (sin un adecuado reemplazo de glutamina) incrementan su riesgo de infeccin y a menudo se recuperan ms lentamente de los daos sufridos.[7
Tirosina
Tirosina. La tirosina es uno de los 20 aminocidos que forman las protenas. Se clasifica como un aminocido no esencial en los mamferos ya que su sntesis se produce a partir de la hidroxilacin de otro aminocido: la fenilalanina. Esto se considera as siempre y cuando la dieta de los mamferos contenga un aporte adecuado de fenilalanina. Por tanto el aminocido fenilalanina s que es esencial. Su nombre en ingls es Tyrosine. Sus abreviaturas son Tyr e Y. Como todos los aminocidos est formado por un carbono central alfa (C ) unido a un tomo de hidrgeno (-H), un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral. En la tirosina, la cadena lateral es un grupo fenlico. La palabra tirosina proviene del griego tyros, que significa queso. Se llama as ya que este aminocido fue descubierto por un qumico alemn llamado Justus Von Liebig a partir de la protena casena, que se encuentra en el queso. Se conocen tres ismeros distintos del aminocido tirosina: para-tirosina, meta- tirosina i la orto-tirosina. Aunque la forma ms conocida y estudiada es la para-tirosina o tambin llamada L-tirosina.
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1 Propiedades 2 Biosntesis o 2.1 Mamferos: Hidroxilacin de la fenilalanina o 2.2 Microorganismos 3 El metabolismo de la tirosina 4 La tirosina como precursor o 4.1 Las catecolaminas o 4.2 La melanina o 4.3 Hormonas del tiroides: triyodotironina y tiroxina 5 Enfermedades relacionadas con el metabolismo de la tirosina o 5.1 Tirosinemias o 5.2 Alcaptonuria o 5.3 Albinismo o 5.4 Parkinson 6 La fosforilacin de la tirosina 7 La sulfatacin de la tirosina 8 La tirosina como terapia 9 Referencias
De forma general, las propiedades de los aminocidos se deben a la naturaleza de su cadena lateral, su reactividad y la conformacin de las cadenas proteicas que forman. Lo mismo sucede en la tirosina. La tirosina es un slido que forma cristales y que generalmente presenta un color blanquecino, aunque tambin puede ser incoloro. Se considera un aminocido polar y protonable. Aunque normalmente se clasifica como aminocido hidrofbico a causa de su anillo aromtico. Hay que tener en cuenta que tambin contiene un grupo hidroxilo. Normalmente se encuentra sin carga, aunque a pH muy bsico presenta carga negativa. Por lo que respecta a su solubilidad sabemos que es soluble en agua y ligeramente soluble en alcohol. Tambin conocemos su insolubilidad en ter. Se trata de una molcula pticamente activa, lo cual significa que hace girar el plano de la luz polarizada. Como la mayora de los aminocidos (todos excepto la glicina) presenta una asimetra en el carbono alfa, de manera que no puede superponerse a su imagen en el espejo. Decimos que presenta quiralidad. El punto isoelctrico de este aminocido se encuentra en 5,7. El punto isoelctrico es el pH en el cual la protonizacin tiene la misma extensin que la desprotonizacin. Por lo que respecta al punto de fusin de la tirosina adquiere valores distintos segn el tipo de calentamiento. En calentar la tirosina de forma rpida y en un tubo cerrado se funde descomponindose a 342 C aproximadamente. En cambio, en calentar la tirosina de forma lenta se funde a 290 C. La masa de la cadena lateral de la tirosina es cercana a los 163,1 Daltons y el promedio de aparicin de dicho aminocido en las protenas es del 3,5%. Este aminocido absorbe la luz ultravioleta. La eficiencia en la absorcin de la energa luminosa est relacionada con su coeficiente de extincin molar. La absorbancia ms usual es de una longitud de onda comprendida entre 260 y 300nm, debido a su cadena lateral. Aunque se sabe que a pH elevado (cuando la cadena lateral de la tirosina tiene un pKa= 10) la absorbancia de la tirosina se desplaza hacia longitudes de onda ms elevadas (hacia el rojo).
[editar] Biosntesis
La sntesis de la tirosina se puede dar de dos formas distintas. En los mamferos se obtiene a partir de la hidroxilacin de la fenilalanina, mientras que en algunos microorganismos se consigue directamente a partir del profenato. El hecho de que la tirosina sea un precursor de catecolaminas (dopamina, adrenalina y noradrenalina), de la melanina y de la tiroxina influye en su sntesis. Esto es debido a que la produccin de tirosina est regulada por la demanda de dichas molculas.
[editar] Mamferos: Hidroxilacin de la fenilalanina
En los mamferos, la tirosina se sintetiza a partir de un proceso de hidroxilacin del aminocido esencial fenilalanina. En esta reaccin interviene la enzima fenilalanina hidroxilasa, la cual precisa un cofactor llamado tetrahidropterina. Esta reaccin es irreversible ya que no es posible la sntesis de fenilalanina a partir de la tirosina.
[editar] Microorganismos
En los microorganismos el proceso de obtencin de la tirosina es el siguiente: 1. Condensacin del fosfoenolpiruvato (un intermediario de la gluclisis) con la eritrosa 4-fosfato (un intermediario de la va de las pentosas fosfato). Esta reaccin da lugar a un glcido abierto de siete carbonos. 2. Oxidacin del glcido que se haba formado. Pierde su grupo fosforilo y forma un anillo de 3-deshidroquinato. 3. Deshidratacin de dicha molcula para obtener 3-deshidrosiquimato. 4. Reduccin del 3-deshidrosiquimato a siquimato por la accin del NADPH. 5. Fosforilacin del siquimato mediante ATP para formar siquimato 3-fosfato. 6. Condensacin del siquimato 3-fosfato con una molcula de fosfoenolpiruvato para dar lugar a 5-enolpiruvil-inermediario. Esta ltima molcula pierde su grupo fosforilo y se convierte en corismato. El corismato es el precursor comn de los tres aminocidos aromticos. 7. Conversin del corismato a prefenato, el precursor inmediato de los anillos aromticos de los aminocidos fenilalanina y tirosina. Esta conversin tiene lugar mediante la accin de una mutasa. 8. Descarboxilacin oxidativa del prefanato para obtener p-hidroxifenilpiruvato. 9. Transaminacin hasta obtener tirosina.
[editar] El metabolismo de la tirosina

En el metabolismo de la tirosina se producen dos molculas: fumarato y acetoacetato. Tiene las etapas siguientes: 1. Transaminacin de la tirosina a p-hidroxifenilpiruvato mediante la accin de una enzima llamada tirosina aminotransferasa. 2. Produccin de cido homogentsico a partir del p-hidroxifenilpiruvato. Este paso tiene lugar a partir de una compleja reaccin que incluye una descarboxilacin, una oxidacin, una migracin de la cadena carbonada lateral y una hidroxilacin. 3. Escisin del anillo aromtico del cido homogentsico mediante la enzima homogentisato oxidasa para obtener maleilacetoacetato. 4. Isomerizacin de la forma cis a la forma trans mediante una reaccin catalizada por la maleilacetoacetato isomerasa, que da lugar a fumarilacetato . 5. Escisin a fumarato y acetoacetato. El fumarato puede ser utilizado para producir energa en el ciclo de Krebs (o ciclo del cido tricarboxlico) o bien para la gluconeognesis. El acetoacetato puede ser utilizado para la sntesis lipdica o para la produccin de energa en forma de acetil CoA.
[editar] La tirosina como precursor

Los aminocidos son las unidades a partir de las cuales se obtienen pptidos y protenas. Pero adems actan como precursores de muchas otras molculas ms pequeas, pero que desempean funciones biolgicas importantes y muy variadas. En el caso de la tirosina, se trata de un precursor de las hormonas del tiroides, de las catecolaminas (la adrenalina, la dopamina, la noradrenalina) y de la melanina.
[editar] Las catecolaminas

Una parte del acetoacetato y del fumarato metabolizado a partir de tirosina que no se ha utilizado para la sntesis de protenas se utiliza para obtener catecolaminas mediante las etapas siguientes: 1. Hidroxilacin de la tirosina a partir de una enzima llamada tirosina hidroxilasa, la cual tambin precisa la biopterina como cofactor. Se obtiene dihidroxifenilalanina, ms conocida como DOPA. 2. Descarboxilacin de la DOPA mediante la DOPA descarboxilasa, dando lugar a dopamina (un neurotransmisor). 3. En la mdula suprarrenal se convierte la dopamina en noradrenalina mediante una reaccin de hidroxilacin donde acta la dopamina -hidroxilasa. 4. Tambin en la mdula suprarrenal se convierte la noradrenalina en adrenalina.
Las catecolaminas son conocidas por su regulacin de los estados de nimo. Se ha observado que en niveles bajos de catecolaminas las personas tienden a sufrir ansiedad y depresin.
[editar] La melanina
La melanina es un pigmento que da color al pelo y a la piel. Adems protege de las radiaciones ultravioletas. La conversin de tirosina a melanina requiere la participacin de tirosinasa, una protena cataltica que se caracteriza por contener cobre. El proceso se puede apreciar en el esquema:
[editar] Hormonas del tiroides: triyodotironina y tiroxina

Las hormonas bsicas de la glndula tiroides son la tiroxina (T4) y su forma celular activa: la triyodotironina (T3). El aminocido tirosina est involucrado en el proceso de formacin de estas hormonas necesarias para el organismo. El proceso de sntesis es el siguiente: 1. Captacin y concentracin del yodo. El yodo que ingerimos con la dieta se dirige prcticamente todo a la glndula tiroides. Una vez all, entra a los tirocitos en su forma ionizada (I-) por la membrana basal gracias a la accin de una protena transportadora llamada NIS (Natrium-Iodide Symporter). 2. El yodo sale del tirocito por la membrana apical mediante la ayuda de otra protena llamada pendrina. 3. El yodo es oxidado por la enzima tiroperoxidasa (TPO). 4. La misma enzima, la TPO, incorpora el yodo al aminocido tirosina para formar 3monoiodotirosina (MIT) o diiodotirosina (DIT). 5. La enzima tiroperoxidasa (TPO), tambin permite la unin de dos diiodotirosina para formar la hormona tiroxina. Para la formacin de la hormona triiodotironina se necesita la unin de una molcula MIT con una molcula DIT, tambin mediante la catlisis de la enzima TPO.
Cuando estn sintetizadas, las hormonas van a parar al torrente sanguneo donde de transportan hasta los tejidos donde ejecutan su funcin.
[editar] Enfermedades relacionadas con el metabolismo de la tirosina

[editar] Tirosinemias
Consiste en una acumulacin y/o excrecin de la tirosina y de sus metabolitos como consecuencia de la ausencia o la deficiencia de la enzima tirosina aminotransferasa. Hay diversos tipos: tirosinemia hepatorrenal o de tipo I y tirosinemia oculocutnea o de tipo II. Ambas enfermedades son autosmicas recesivas. El tipo I se trata de una disfuncin de los tbulos renales, raquitismo y polineuropata. Est causada por la falta de fumarilacetoacetato hidrolasa. La acumulacin de fumarilacetoacetato y maleilacetato conduce a la alquilacin del ADN y a la generacin de tumores. El tipo II produce lesiones en los ojos y en la piel. Adems de un retraso mental.
[editar] Alcaptonuria
Es una enfermedad que padecen las personas que tienen una deficiencia en homogentisato oxidasa, las cuales excretan casi toda la tirosina que ingieren en su forma de cido homogentsico mediante la orina. En los primeros aos de vida, la nica consecuencia de la enfermedad es un color oscuro de la orina. Pero conforme se van acumulando en los huesos y el tejido conjuntivo los pigmentos que se forman en la oxidacin del homogentisato, se puede producir ocronosis. Tambin se trata de una enfermedad autosmica recesiva.
[editar] Albinismo
Consiste en una enfermedad que se caracteriza por el hecho de que la piel y el cabello estn poco o nada pigmentados. Se produce por la falta de una enzima llamada tirosinasa, la cual acta en el proceso de formacin de melanina a partir de tirosina. La falta de pigmentos en la piel causa a los albinos ms sensibilidad a las radiaciones solares. Esta se puede manifestar como quemaduras en la piel y/o carcinomas. Adems la falta de pigmentacin en los ojos contribuye a la fotofobia.
[editar] Parkinson
Se trata de una enfermedad que acostumbra a afectar a poblacin de ms de 60 aos de edad, aunque tambin se ha observado en gente ms joven. Consiste en unos temblores que de forma gradual van interfiriendo en la funcin motora de diversos grupos musculares. El defecto que causa esta enfermedad es la degeneracin de unas clulas que se encuentran en una zona del cerebro llamada substantia nigra y en el locus coeruleus del cerebro. Est relacionada con el aminocido tirosina ya que en situaciones normales, estas clulas producen el neurotransmisor dopamina.
[editar] La fosforilacin de la tirosina

La tirosina puede sufrir una fosforilacin en su grupo hidroxilo (-OH) a causa de la accin de numerosas enzimas del tipo tirosina quinasa. Estas enzimas estn implicadas en la transduccin de seales y en la regulacin de la actividad enzimtica ya que se conoce que la fosforilacin de residuos de tirosina tiene la capacidad de activar o inhibir enzimas y receptores.
La sulfatacin de la tirosina
El aminocido tambin puede sulfatarse. Se trata de una modificacin postraduccional que solo se produce en aquellas protenas que pasan a travs del aparato de Golgi y que se van a secretar al exterior o que tienen algn dominio extracelular. La enzima que se encarga de catalizar el proceso de sulfatacin se llama proteintirosil sulfotransferasa, la cual se encuentra en la membrana del aparato de Golgi con su sitio activo orientado hacia el lumen de este compartimento. El donante de grupos sulfatos en esta reaccin es el 3fosfoadenosina-5-fosfosulfato. La sulfatacin es una modificacin que afecta a las actividades biolgicas de los neuropptidos, al proceso de protelisis de protenas precursoras y al transporte intracelular de protenas secretoras. Fundamentalmente reforzara las interacciones protena-protena. Se conoce que la gastrina y la colecistoquinina poseen una tirosina sulfatada, lo cual aumenta considerablemente la potencia de ambas hormonas.
La tirosina como terapia
La tirosina se utiliza teraputicamente en algunos casos de depresin y estrs. Tambin se usa en pacientes esquizofrnicos, ya que se ha visto que en estas personas el transporte de tirosina en los fibroblastos de la piel es ms reducido.
cido asprtico
cido asprtico
cido 2-aminobutanodioico
General Smbolo Asp, D Frmula molecular C4H7NO4 Identificadores Nmero CAS 56-84-8 PubChem 5960 Propiedades fsicas Densidad 1.700 kg/m3; 1.7 g/cm3 Masa molar 133,10 g/mol Punto de fusin 543,15 K (270 C) Punto de descomposicin 597,15 K ( C) Propiedades qumicas Acidez (pKa) 1=1,990; 2=3,900 3=10,002 Solubilidad en agua 0,45 g/100 ml Bioqumica Familia Aminocido Esencial No Codn GAU, GAC Punto isoelctrico (pH) 2,85
El cido asprtico o su forma ionizada, el aspartato (smbolos Asp y D) es uno de los veinte aminocidos con los que las clulas forman las protenas. En el ARN se encuentra codificado por los codones GAU o GAC. Presenta un grupo carboxilo (-COOH) en el extremo de la cadena lateral. Su frmula qumica es HO2CCH(NH2)CH2CO2H. A pH fisiolgico, tiene una carga negativa (es cido); pertenece al grupo de aminocidos con cadenas laterales polares cargadas. No es un aminocido esencial ya que puede ser sintetizado por el organismo humano. Su biosntesis tiene lugar por transaminacin del cido oxalactico, un metabolito intermediario del ciclo de Krebs.
Metabolismo
Formacin de aspartato
El aspartato no es esencial en mamferos, siendo producido a partir del oxalacetato por una reaccin de transaminacin. Tambin se sintetiza del dietil sodio eftalimidomalonato, (C6H4(CO)2NC(CO2Et)2).
Paso de oxalacetato y glutamato a aspartato y -cetoglutarato a travs de la aspartato transaminasa
Rutas metablicas relacionadas

El aspartato participa en la formacin de glutamato a travs de la glutamato-aspartato transaminasa citoslica. El aspartato es tambin un metabolito del ciclo de la urea y participa en la gluconeognesis.
Ciclo de la urea
Inactivacin
El mecanismo de inactivacin es la recaptacin. Se han descrito distintos sistemas de transporte en las membranas neuronales y gliales. En la neurona est el EGAC1, que transporta glutamato y aspartato. En la clula glial est el GLAST (aspartato-glutamato). Estos sistemas de transporte son dependientes de sodio e independiente de cloro.
Receptores
Los receptores para aspartato son un mundo muy complejo. Los hay ionotrpicos y metabotrpicos. Estimula los receptores NMDA, aunque no tan fuertemente como la hace el glutamato.
Funciones
El aspartato es uno de los aminocidos que actan como neurotransmisores
cido asprtico
cido asprtico
cido 2-aminobutanodioico
General Smbolo Asp, D Frmula molecular C4H7NO4 Identificadores Nmero CAS 56-84-8 PubChem 5960 Propiedades fsicas Densidad 1.700 kg/m3; 1.7 g/cm3 Masa molar 133,10 g/mol Punto de fusin 543,15 K (270 C) Punto de descomposicin 597,15 K ( C) Propiedades qumicas Acidez (pKa) 1=1,990; 2=3,900 3=10,002 Solubilidad en agua 0,45 g/100 ml Bioqumica Familia Aminocido Esencial No Codn GAU, GAC Punto isoelctrico (pH) 2,85
El cido asprtico o su forma ionizada, el aspartato (smbolos Asp y D) es uno de los veinte aminocidos con los que las clulas forman las protenas. En el ARN se encuentra codificado por los codones GAU o GAC. Presenta un grupo carboxilo (-COOH) en el extremo de la cadena lateral. Su frmula qumica es HO2CCH(NH2)CH2CO2H. A pH fisiolgico, tiene una carga negativa (es cido); pertenece al grupo de aminocidos con cadenas laterales polares cargadas. No es un aminocido esencial ya que puede ser sintetizado por el organismo humano. Su biosntesis tiene lugar por transaminacin del cido oxalactico, un metabolito intermediario del ciclo de Krebs.
Metabolismo
Formacin de aspartato
El aspartato no es esencial en mamferos, siendo producido a partir del oxalacetato por una reaccin de transaminacin. Tambin se sintetiza del dietil sodio eftalimidomalonato, (C6H4(CO)2NC(CO2Et)2).
Paso de oxalacetato y glutamato a aspartato y -cetoglutarato a travs de la aspartato transaminasa
Rutas metablicas relacionadas

El aspartato participa en la formacin de glutamato a travs de la glutamato-aspartato transaminasa citoslica. El aspartato es tambin un metabolito del ciclo de la urea y participa en la gluconeognesis.
Ciclo de la urea
Inactivacin
El mecanismo de inactivacin es la recaptacin. Se han descrito distintos sistemas de transporte en las membranas neuronales y gliales. En la neurona est el EGAC1, que transporta glutamato y aspartato. En la clula glial est el GLAST (aspartato-glutamato). Estos sistemas de transporte son dependientes de sodio e independiente de cloro.
Receptores
Los receptores para aspartato son un mundo muy complejo. Los hay ionotrpicos y metabotrpicos. Estimula los receptores NMDA, aunque no tan fuertemente como la hace el glutamato.
Funciones
El aspartato es uno de los aminocidos que actan como neurotransmisores
http://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido
Gluconeognesis
Artculo principal: Gluconeognesis
La gluconeognesis es la ruta anablica por la que tiene lugar la sntesis de nueva glucosa a partir de precursores no glucosdicos (lactato, piruvato, glicerol y algunos aminocidos). Se lleva a cabo principalmente en el hgado, y en menor medida en la corteza renal. La glucognesis es estmulada por la hormona glucagn, secretada por las clulas (alfa) de los islotes de Langerhans del pncreas y es inhibida por su contrarreguladora, la hormona insulina, secretada por las clulas (beta) de los islotes de Langerhans del pncreas, que estmula la ruta catablica llamada glucogenlisis para degradar el glucgeno almacenado y transformarlo en glucosa y as aumentar la glucemia (azcar en sangre). Desde el punto de vista enzimtico, producir glucosiliosas desde lacticosinidas cuesta ms de lo que produjo su degradacin fosfrica. La ecuacin extrafundamental es: 2 ac. piruviconio + 4 ATP + 2 GTP + 9 NADH + 7 H + 3 H2O --> Glucosa + 4 ADP + 2 GDP + 6 P + 2 NAD+ El proceso de Glucognesis, tambin conocido como sntesis de nueva glucosa. La mitocondria es el orgnulo encargado de la respiracin celular y la produccin de ATP.
http://es.wikipedia.org/wiki/Gluc%C3%B3lisis
Gluconeognesis
Nombres en azul indican los sustratos de la via, flechas en rojo las reacciones nicas de esta va, flechas cortadas indican reacciones de la glucolisis, que van en contra de esta va, flechas en negrita indican la direccion de la via. La gluconeognesis es una ruta metablica anablica que permite la sntesis de glucosa a partir de precursores no glucdicos. Incluye la utilizacin de varios aminocidos, lactato, piruvato, glicerol y cualquiera de los intermediarios del ciclo de los cidos tricarboxlicos (o ciclo de Krebs) como fuentes de carbono para la va metablica. Todos los aminocidos, excepto la leucina y la lisina, pueden suministrar carbono para la sntesis de glucosa. Algunos tejidos, como el cerebro, los eritrocitos, el rin, la crnea del ojo y el msculo, cuando el individuo realiza actividad extenuante, requieren de un aporte continuo de glucosa, obtenindola a partir del glucgeno proveniente del hgado, el cual solo puede
satisfacer estas necesidades durante 10 a 18 horas como mximo, lo que tarda en agotarse el glucgeno almacenado en el hgado. Posteriormente comienza la formacin de glucosa a partir de sustratos diferentes al glucgeno. La gluconeognesis tiene lugar casi exclusivamente en el hgado (10% en los riones). Es un proceso clave pues permite a los organismos superiores obtener glucosa en estados metablicos como el ayuno.
Contenido
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y
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1 Reacciones de la gluconeognesis o 1.1 Conversin del piruvato en fosfoenolpiruvato o 1.2 Conversin de la fructosa-1,6-bisfosfato en fructosa-6-fosfato o 1.3 Conversin de la glucosa-6-fosfato en glucosa 2 Regulacin o 2.1 Regulacin por los niveles de energa o 2.2 Regulacin por fructosa 2,6-bisfosfato o 2.3 Regulacin de la fosforilacin o 2.4 Regulacin alostrica 3 Balance energtico 4 Importancia biomdica 5 Referencias
[editar] Reacciones de la gluconeognesis

Las enzimas que participan en la va glucoltica participan tambin en la gluconeognesis; ambas rutas se diferencian por tres reacciones irreversibles que utilizan enzimas especficas de este proceso y que condicionan los dos rodeos metablicos de esta va. Estas reacciones son: 1. De glucosa a glucosa-6P. 2. De fructosa-6P a fructosa-1,6-bisfosfato. 3. De fosfoenolpiruvato a piruvato.
[editar] Conversin del piruvato en fosfoenolpiruvato

El oxaloacetato es intermediario en la produccin del fosfoenolpiruvato en la gluconeognesis. La conversin de piruvato a fosfoenolpiruvato en la gluconeognesis se lleva a cabo en dos pasos. El primero de ellos es la reaccin de piruvato y dixido de carbono para dar oxaloacetato. Este paso requiere energa, la cual queda disponible por hidrlisis de ATP.
La enzima que cataliza esta reaccin es la piruvato carboxilasa, una enzima alostrica que se encuentra en la mitocondria. El acetil-CoA es un efector alostrico que activa la piruvato carboxilasa. Cuando hay ms acetil-CoA del necesario para mantener el ciclo del cido ctrico, el piruvato se dirige a la gluconeognesis. El ion magnesio y la biotina son necesarios para una catlisis eficaz. La biotina, enlazada covalentemente con la enzima, reacciona con el CO2, que se une de manera covalente. Despus el CO2 se incorpora al piruvato, formando as oxaloacetato. La conversin de oxaloacetato a fosfoenolpiruvato la cataliza la enzima fosfoenolpiruvato carboxiquinasa, que se encuentra en la mitocondria y en el citosol. Esta reaccin tambin incluye la hidrlisis de un nuclesido-trifosfato, en este caso el GTP en vez del ATP.
[editar] Conversin de la fructosa-1,6-bisfosfato en fructosa-6-fosfato

La reaccin de la fosfofructoquinasa 1 de la gluclisis es esencialmente irreversible pero slo debido a que est impulsada por la transferencia de fosfato del ATP. La reaccin que tiene lugar en la gluconeognesis para evitar este paso consiste en una simple reaccin hidroltica, catalizada por la fructosa-1,6-bisfosfatasa. La enzima con mltiples subunidades requiere la presencia de Mg2+ para su actividad y constituye uno de los principales lugares de control que regulan la ruta global de la gluconeognesis. La fructosa-6-fosfato formada en esta reaccin experimenta posteriormente la isomerizacin a glucosa-6-fosfato por la accin de la fosfoglucoisomerasa.
[editar] Conversin de la glucosa-6-fosfato en glucosa

La glucosa-6-fosfato no puede convertirse en glucosa por la accin inversa de la hexoquinasa o la glucoquinasa; la trasferencia de fosfato desde el ATP hace a la reaccin virtualmente irreversible. Otra enzima especfica de la gluconeognesis, la glucosa-6fosfatasa, que tambin requiere Mg2+, es la que entra en accin en su lugar. Esta reaccin de derivacin se produce tambin mediante una simple hidrlisis. La glucosa-6-fosfatasa se encuentra fundamentalmente en el retculo endoplsmico del hgado con su lugar activo sobre el lado citoslico. La importancia de su localizacin en el hgado es que una funcin caracterstica del hgado es sintetizar glucosa para exportarla a los tejidos a travs de la circulacin sangunea.
[editar] Regulacin
La regulacin de la gluconeognesis es crucial para muchas funciones fisiolgicas, pero sobre todo para el funcionamiento adecuado del tejido nervioso. El flujo a travs de la ruta debe aumentar o disminuir, en funcin del lactato producido por los msculos, de la glucosa procedente de la alimentacin, o de otros precursores gluconeognicos.
La gluconeognesis est controlada en gran parte por la alimentacin. Los animales que ingieren abundantes hidratos de carbono presentan tasas bajas de gluconeognesis, mientras que los animales en ayunas o los que ingieren pocos hidratos de carbono presentan un flujo elevado a travs de esta ruta. Dado que la gluconeognesis sintetiza glucosa y la gluclisis la cataboliza, es evidente que la gluconeognesis y la gluclisis deben controlarse de manera recproca. En otras palabras, las condiciones intracelulares que activan una ruta tienden a inhibir la otra.
[editar] Regulacin por los niveles de energa

La fructuosa 1,6-bisfosfatasa es inhibida por concentraciones altas de AMP, asociadas con un estado energticamente pobre. Es decir, la elevada concentracin de ATP y reducida de AMP estimulan la gluconeognesis.
[editar] Regulacin por fructosa 2,6-bisfosfato

La fructosa 1,6-bisfosfatasa es inhibida por la fructosa 2,6-bisfosfato, un modulador alostrico cuya concentracin viene determinada por la concentracin circulante en sangre de glucagn; la fructuosa 1,6-bisfosfatasa est presente tanto en el hgado como en los riones.
[editar] Regulacin de la fosforilacin

Este proceso es dependiente de la concentracin de ATP; al disminuir la concentracin de ATP, la fosforilacin tambin se observa disminuida y viceversa. En el hgado, este proceso aumenta al aumentar la sntesis de glucocinasa, proceso que es promovido por la insulina. La membrana de los hepatocitos es muy permeable a la glucosa, en el msculo y el tejido adiposo la insulina acta sobre la membrana para hacerla permeable a ella.
[editar] Regulacin alostrica

La inanicin aumenta el acetil-CoA y ste estimula la piruvato carboxilasa y por lo tanto la gluconeognesis, al mismo tiempo que inhibe la PDH; la elevacin de alanina y glutamina estimulan la gluconeognesis. El cortisol aumenta la disponibilidad de sustrato y la fructosa 2,6-bisfosfato inhibe a la fructosa 1,6-bisfosfatasa.
[editar] Balance energtico

Hemos resaltado que las rutas catablicas generan energa, mientras que las anablicas comportan un coste energtico. En el caso de la gluconeognesis podemos calcular este coste; la sntesis de glucosa es costosa para la clula en un sentido energtico. Si partimos desde piruvato se consumen seis grupos fosfato de energa elevada 4 ATP (debido a las reacciones de la piruvato carboxilasa y a la de fosfoglicerato quinasa) y 2 GTP (consecuencia de la descarboxilacin del oxalacetato), as como 2 de NADH, que es el
equivalente energtico de otros 5 ATP (ya que la oxidacin mitocondrial de 1 NADH genera 2,5 ATP). En cambio, si la gluclisis pudiera actuar en sentido inverso, el gasto de energa sera mucho menor: 2 NADH y 2 ATP
http://es.wikipedia.org/wiki/Gluconeog%C3%A9nesis
4. COMPOSICION QUIMICA
4.1 Principales constituyentes 4.2 Lpidos 4.3 Protenas 4.4 Compuestos extractables que contienen nitrgeno 4.5 Vitaminas y minerales
4.1 Principales constituyentes

La composicin qumica de los peces vara considerablemente entre las diferentes especies y tambin entre individuos de una misma especie, dependiendo de la edad, sexo, medio ambiente y estacin del ao. Los principales constituyentes de los peces y los mamferos pueden ser divididos en las mismas categoras. En el Cuadro 4.1 se ilustran ejemplos de las variaciones entre ellos. La composicin del msculo de la carne vacuna ha sido incluida para comparacin. Cuadro 4.1 Principales constituyentes (porcentaje) del msculo de pescado y de vacuno Pescado (filete) Mnimo Variacin normal Mximo 6 16-21 28 0,1 0,4 28 0,2 - 25 < 0,5 1,2-1,5 66-81 1,5 96 67
Constituyente Protenas Lpidos Carbohidratos Cenizas Agua
Carne vacuna (msculo aislado) 20 3 1 1 75
FUENTES: Stansby, 1962; Love, 1970
Como se evidencia en el Cuadro 4.1, una variacin normal substancial se observa en los constituyentes del msculo de pescado. Los valores mximos y mnimos son casos extremos y se encuentran raramente. Las variaciones en la composicin qumica del pez estn estrechamente relacionadas con la alimentacin, nado migratorio y cambios sexuales relacionados con el desove. El pez tiene perodos de inanicin por razones naturales o fisiolgicas (como desove o migracin) o bien por factores externos como la escasez de alimento. Usualmente el desove, independientemente de que ocurra luego de largas migraciones o no, requiere mayores niveles de energa. Los peces que tienen energa almacenada en la forma de lpidos recurrirn a ella. Las especies que llevan a cabo largas migraciones antes de alcanzar las zonas especficas de desove o ros, degradarn -adems de los lpidos- las protenas almacenadas para obtener energa, agotando las reservas tanto de lpidos como de protenas, originando una reduccin de la condicin biolgica del pez. En adicin, muchas especies generalmente no ingieren mucho alimento durante la migracin para el desove y por lo tanto no tienen la capacidad de obtener energa a travs de los alimentos. Durante los perodos de intensa alimentacin, el contenido de protenas del msculo aumenta hasta una extensin que depende de la cantidad de protena agotada; por ejemplo con relacin a la migracin por el desove. Posteriormente, el contenido de lpidos muestra un marcado y rpido aumento. Despus del desove el pez recobra su comportamiento de alimentacin y generalmente migra hasta encontrar fuentes adecuadas de alimento. Las especies que se alimentan de plancton, como el arenque, experimentan una variacin estacional natural dado que la produccin de plancton depende de la estacin. La fraccin lipdica es el componente que muestra la mayor variacin. A menudo, dentro de ciertas especies la variacin presenta una curva estacional caracterstica con un mnimo cuando se acerca la poca de desove. La Figura 4.1 muestra la variacin caracterstica del arenque del Mar del Norte (4.1a) y de la caballa (4. 1b). Figura 4.1 Variacin estacional en la composicin qumica de: (a) arenque (Clupea harengus) y (b) filetes de caballa (Scomber scombrus). Cada punto es el valor medio de ocho filetes.
A pesar de que la fraccin proteica es bastante constante en la mayora de las especies, se han observado variaciones, como la reduccin de protenas en salmn durante largas migraciones por desove (Ando et al., 1985 b; Ando y Hatano, 1986) y en el bacalao del Bltico durante la estacin de desove, que para estas especies se extiende desde enero hasta junio/julio (Borresen, 1992). La variacin en el ltimo caso se ilustra en la Figura 4.2. Figura 4.2 Variacin en el porcentaje de materia seca en msculo de bacalao del Bltico. Las barras verticales representan la desviacin estndar de la media (Borrensen, 1992).
Algunas especies tropicales presentan una marcada variacin estacional en su composicin qumica. El sbalo del Oeste africano (Ethmalosa dorsalis) muestra una variacin en el contenido de grasa del 2-7 por ciento (peso hmedo) durante el ao, con un mximo en el mes de julio (Watts, 1957). La corvina (Micropogon furnieri) y el "pescada-foguete" (Marodon ancylodon) capturados en la costa brasilea, presentaron contenidos de grasa del 0,2 - 8,7 por ciento y 0,1 - 5,4 por ciento, respectivamente (Ito y Watanabe, 1968). Tambin se ha observado que el contenido de grasa de estas especies vara con el tamao, as los peces grandes contienen cerca del 1 por ciento ms de grasa que los pequeos. Watanabe (1971) analiz pescados de agua dulce de Zambia y encontr una variacin del 0,1 - 0,5 por ciento en el contenido de grasa de cuatro especies, incluyendo las pelgicas y las demersales. Un posible mtodo para distinguir entre las especies de pescado magro y las especies grasas, es denominar como especies magras aquellas que almacenan lpidos slo en el hgado y como especies grasas las que almacenan lpidos en clulas distribuidas en otros tejidos del cuerpo. Las tpicas especies magras son peces que habitan en el fondo acutico, como el bacalao, el carbonero y la merluza. Las especies grasas incluyen los pelgicos como el arenque, la caballa y la sardineta. Algunas especies almacenan lpidos solo en limitadas partes de sus tejidos corporales o en menor cantidad que las especies grasas tpicas, y en consecuencia son denominadas especies semi-grasas (como por ejemplo la barracuda, la lisa y el tiburn). El contenido de lpidos en filetes de pescado magro es bajo y estable, mientras que el contenido de lpidos en filetes de especies grasas vara considerablemente. Sin embargo, la variacin en el porcentaje de grasas se refleja en el porcentaje de agua, dado que la grasa y el agua normalmente constituyen el 80 por ciento del filete. Esta proporcionalidad se puede emplear para "estimar" el contenido de grasa, a partir de la determinacin del contenido de agua en el filete. De hecho, este principio ha sido utilizado con mucho xito en un instrumento analizador de grasas denominado Medidor Torry de Grasas en Pescado, el cual en realidad mide el contenido de agua (Kent et al., 1992).
El contenido de grasa en el pescado, independientemente de que sea magro o graso, tiene consecuencias sobre las caractersticas tecnolgicas post mortem. Los cambios que ocurren en el pescado magro fresco pueden ser anticipados mediante el conocimiento de las reacciones bioqumicas en la fraccin proteica, mientras que en las especies grasas deben incluirse los cambios en la fraccin lipdica. Las implicaciones pueden ser una reduccin en el tiempo de almacenamiento debido a la oxidacin lipdica, o debern tomarse precauciones especiales para evitar este problema. En el Cuadro 4.2 se muestran las variaciones en el contenido de agua, lpidos y protenas de varias especies de pescados. Cuadro 4.2 Composicin qumica de los filetes de varias especies de pescados Especie Nombre cientfico Agua (%) 79-80 78-83 60-71 60-80 81 67-77 70-79 71 77 80 81,6 67,0 67,1 69,3 70,8 67,9 79,0 Lpidos (%) 1,9-3,0 0,1-0,9 8,0-31,0 0,4-22,0 1,1-3,6 0,3-14,0 1,2-10,8 4,1 0,6-2,0 0,7-3,6 2,1 4,3 18,0 15,6 8,9 5,9 3,7 Protenas (%) 13,8-15,9 15,0-19,0 14,4 16,0-19,0 15,7-17,8 21,5 18,8-19,1 25,2 19,5 17,3-17,9 16,0 23,4 14,1 15,8 15,8 21,7 14,8 581 369 332-452 Energa (kJ/100g) 314-388 295-332
Bacaladilla a) Micromesistius poutassou Bacalao Anguila Arenque Solla Salmn Trucha Atn Cigala Pejerrey Carpa Sbalo Pacu a) Gadus morhua a) Anguilla anguilla a) Clupea harengus a) Pleuronectes platessa a) Salmo salar a) Salmo trutta a) Thunnus spp. a) Nephrops norvegicus b) Basilichthys bornariensis b) Cyprinus carpio c) Prochilodus platensis c) Colossoma macropomum
Tambaqui c) Colossoma brachypomum Chincuia c) Pseudoplatystoma tigrinum Corvina Bagre FUENTES: c) Plagioscion squamosissimus c) Ageneiosus spp.
a) Murray y Burt, 1969, b) Poulter y Nicolaides, 1985a, c) Poulter y Nicolaides, 1985b El contenido de carbohidratos en el msculo de pescado es muy bajo, generalmente inferior al 0,5 por ciento. Esto es tpico del msculo estriado, en el cual los carbohidratos se encuentran en forma de glucgeno y como parte de los constituyentes qumicos de los nucletidos. Estos ltimos son la fuente de ribosa liberada como una consecuencia de los cambios autolticos post mortem. Como se demostr anteriormente, la composicin qumica de las diferentes especies de pescados muestra diferencias dependiendo de la estacin del ao, comportamiento migratorio, maduracin sexual, ciclos alimenticios, entre otros. Estos factores son observados en peces silvestres, del mar abierto y de aguas continentales. Los peces criados en acuicultura tambin pueden mostrar variaciones en la composicin qumica, pero en este caso varios factores son controlados y por lo tanto se puede predecir la composicin qumica. Hasta cierto punto el acuicultor tiene la posibilidad de disear la composicin del pez, seleccionando las condiciones de cultivo. Se ha reportado que factores como la composicin del alimento, ambiente, tamao del pez y rasgos genticos, tienen un impacto en la composicin y la calidad del pescado de acuicultura (Reinitz et al., 1979). Se considera que el factor de mayor impacto en la composicin qumica del pez es la composicin de su alimento. El acuicultor esta interesado en hacer crecer el pez lo ms rpido posible empleando la menor cantidad de alimento, dado que el alimento constituye el mayor componente del costo en acuicultura. El potencial de crecimiento es mayor cuando el pez es alimentado con una dieta rica en lpidos, para propsitos energticos, y alto contenido de protenas con una composicin balanceada de aminocidos. Sin embargo, la cantidad de lpidos que pueden ser metabolizados con relacin a la protena, est limitada por el patrn del metabolismo bsico del pez. Dado que, dentro de la composicin del alimento las protenas resultan ms costosas que los lpidos, numerosos experimentos han sido llevados a cabo con el fin de sustituir la mayor cantidad posible de protenas por lpidos. Entre la literatura que puede ser consultada se encuentra la siguiente: Watanabe et al., 1979; Watanabe, 1982; Wilson y Halver, 1986; y Watanabe et al., 1987). Generalmente, muchas especies de peces usan algo de la protena para propsitos energticos independientemente del contenido de lpidos. Cuando el contenido de lpidos excede el nivel mximo que puede ser metabolizado para propsitos energticos, el remanente es depositado en los tejidos, dando como resultado un pescado con muy alto contenido de grasa. Apartando el hecho del impacto negativo en la calidad general del pescado, el exceso de grasa tambin puede ocasionar disminucin del rendimiento, pues los excedentes de grasa son depositados en la cavidad ventral y de este modo son descartados como desperdicio despus de la evisceracin y fileteado. La va normal para reducir el contenido de grasa en el pescado de acuicultura, antes de la cosecha, es privar al pez de alimento por un tiempo. Se ha demostrado tanto para especies
magras como grasas, que esto afecta el contenido de lpidos (vase Reinitz, 1983; Johansson y Kiessling, 1991; Lie y Huse, 1992). Debe mencionarse que el mantener el pez en cautiverio bajo condiciones controladas, adems de brindar la posibilidad - dentro de ciertos limites - de predeterminar la composicin del pez en las operaciones de acuicultura, tambin ofrece la posibilidad de conducir experimentos en los cuales se inducen las variaciones en la composicin qumica observadas en el pez silvestre. Los experimentos pueden ser diseados para elucidar los mecanismos que originan las variaciones observadas en los peces silvestres.
4.2 Lpidos
Los lpidos presentes en las especies de peces seos pueden ser divididos en dos grandes grupos: los fosfolpidos y los triglicridos. Los fosfolpidos constituyen la estructura integral de la unidad de membranas en la clula, por lo tanto, a menudo se le denomina lpidos estructurales. Los triglicridos son lpidos empleados para el almacenamiento de energa en depsitos de grasas, generalmente dentro de clulas especiales rodeadas por una membrana fosfolipdica y una red de colgeno relativamente dbil. Los triglicridos son a menudo denominados depsitos de grasa. Algunos peces contienen ceras esterificadas como parte de sus depsitos de grasa. El msculo blanco de un pez magro tpico como el bacalao, contiene menos del 1 por ciento de lpidos. De este porcentaje, los fosfolpidos constituyen el 90 por ciento (Ackman, 1980). La fraccin fosfolipdica en el pescado magro consiste en un 69 por ciento de fosfatidil-colina, 19 por ciento de fosfatil-etanolamina y 5 por ciento de fosfatidil-serina. Adicionalmente, existen otros fosfolpidos pero en cantidades inferiores. Todos los fosfolpidos se encuentran almacenados en las estructuras de la membrana, incluyendo la membrana celular, el retculo endoplasmtico y otros sistemas tubulares intracelulares, como tambin en membranas de los organelos como las mitocondrias. Adems de fosfolpidos, las membranas tambin contienen colesterol, que contribuye a la rigidez de la membrana. En el tejido muscular de pescados magros se puede encontrar colesterol hasta en un 6 por ciento del total de los lpidos. Este nivel es similar al encontrado en los msculos de mamferos. Segn se explic anteriormente, las especies de pescado pueden ser clasificadas en magras o grasas dependiendo de como almacenan los lpidos de reserva energtica. Los pescados magros usan el hgado como su depsito de energa y las especies grasas almacenan lpidos en clulas grasas en todas partes del cuerpo. Las clulas grasas -que constituyen los depsitos de lpidos en las especies grasas- estn localizadas generalmente en el tejido subcutneo, en los msculos del vientre y en los msculos que mueven las aletas y la cola. En algunas especies que almacenan cantidades extraordinariamente elevadas de lpidos, la grasa tambin puede ser depositada en la cavidad ventral. Dependiendo de la cantidad de cidos grasos poliinsaturados, la mayor parte de las grasas en el pescado son ms o menos lquidas a baja temperatura.
Finalmente, los depsitos de grasa tambin se encuentran esparcidos por toda la estructura muscular. La concentracin de clulas grasas parece ser ms elevada cerca de las miocomatas y en las regiones entre el msculo blanco y el oscuro (Kiessling et al., 1991). El msculo oscuro contiene algunos triglicridos dentro de las clulas musculares, incluso en peces magros, dado que este msculo es capaz de metabolizar directamente lpidos para la obtencin de energa. Las clulas del msculo claro dependen del glucgeno como fuente de energa para el metabolismo anaerbico. En el msculo oscuro las reservas de energa son catabolizadas completamente a CO2 y agua, mientras en el msculo claro se forma cido lctico. La movilizacin de energa es mucho ms rpida en el msculo claro que en el oscuro, pero la formacin de cido lctico genera fatiga, dejando el msculo incapacitado para trabajar por largos perodos a mxima velocidad. De esta forma, el msculo oscuro es usado para actividades de nado continuo y el msculo claro para movimientos sbitos como cuando el pez est a punto de atrapar una presa o para escapar de un depredador. En la Figura 4.3, se muestra un ejemplo de la variacin estacional del contenido de grasa en la caballa y el capeln, aprecindose que el contenido de lpidos entre los diferentes tejidos vara considerablemente. Los lpidos almacenados son usados tpicamente durante las largas migraciones del desove y durante el desarrollo de las gnadas (Ando et al., 1985a). La movilizacin de los lpidos para los propsitos sealados genera diferentes preguntas, como por ejemplo, si los diferentes cidos grasos presentes en los triglicridos son utilizados selectivamente. Aparentemente, este no es el caso del salmn, pero en el bacalao se ha observado una utilizacin selectiva del C22:6 (Takama et al., 1985). Figura 4.3 Distribucin de la grasa total en distintas partes del cuerpo de la caballa (parte superior) y el capeln (parte inferior) de origen noruego (Lohne, 1976).
Los fosfolpidos tambin pueden ser parcialmente movilizados durante migraciones ininterrumpidas (Love, 1970), a pesar de que esta fraccin lipdica se considera ms de reserva que los triglicridos. En elasmobranquios, como el tiburn, una cantidad significativa de los lpidos es almacenada en el hgado y puede estar constituida por teres alqulicos de los acilglicridos o por el hidrocarburo escualeno. Algunos tiburones contienen un mnimo del 80 por ciento de los aceites del hgado como sustancias insaponificables, principalmente en la forma de escualeno (Buranudeen y Richards-Rajadurai, 1986). Los lpidos de los peces difieren de los lpidos de los mamferos. La principal diferencia radica en que estn compuestos por cidos grasos de cadena larga (14-22 tomos de carbono) con un alto grado de instauracin. Los cidos grasos de los mamferos raramente contienen ms de dos dobles enlaces por molcula mientras que los depsitos grasos del pez contienen muchos cidos grasos con cinco o seis dobles enlaces (Stansby y Hall, 1967).
El porcentaje total de cidos grasos poliinsaturados con cuatro, cinco o seis dobles enlaces es levemente menor en los lpidos de peces de agua dulce (aproximadamente 70 por ciento) que en los lpidos de peces de agua de mar (aproximadamente 88 por ciento) (Stansby y Hall, 1967). Sin embargo, la composicin de lpidos no es completamente fija sino que puede variar un poco con la alimentacin del animal y la estacin del ao. En la nutricin del hombre, algunos cidos como el linoleico y linolnico se consideran esenciales pues no son sintetizados por el organismo. En los peces estos cidos grasos solamente constituyen alrededor del 2 por ciento del total de lpidos, un porcentaje pequeo comparado con muchos aceites vegetales. Sin embargo, los aceites de pescado contiene otros cidos grasos poliinsaturados que pueden curar las enfermedades de la piel del mismo modo que el cido linoleico y el cido araquidnico. Como miembros de la familia del cido linolnico (primer doble enlace en la tercera posicin [ -3, contando desde el grupo metilo terminal), tambin favorecen el crecimiento de los nios. De estos cidos grasos, el cido eicosapentaenoico (C20:5[ 3) ha sido objeto recientemente de considerable atencin por parte de algunos cientficos daneses, quienes encontraron este cido en la sangre y rgimen alimenticio de un grupo de esquimales de Groenlandia, virtualmente libres de ateroesclerosis. Investigadores ingleses han documentado que el cido eicosapentaenoico es un factor antitrombtico extremadamente potente (Simopoulos et al., 1991).
4.3 Protenas
Las protenas del msculo del pez se pueden dividir en tres grupos: 1 Protenas estructurales (actina, miosina, tropomiosina y actomiosina), que constituyen el 70-80 por ciento del contenido total de protenas (comparado con el 40 por ciento en mamferos). Estas protenas son solubles en soluciones salinas neutras de alta fuerza inica (u 0,5 M). 2. Protenas sarcoplasmticas (mioalbmina, globulina y enzimas), que son solubles en soluciones salinas neutras de baja fuerza inica (0,15 M). Esta fraccin constituye el 25-30 por ciento del total de protenas. 3. Protenas del tejido conectivo (colgeno), que constituyen aproximadamente el 3 por ciento del total de las protenas en telesteos y cerca del 10 por ciento en elasmobranquios (comparado con el 17 por ciento en mamferos). Las protenas estructurales conforman el aparato contrctil responsable de los movimientos musculares segn lo explicado en la Seccin 3.2. La composicin de aminocidos es aproximadamente la misma que en las correspondientes protenas del msculo de mamferos, a pesar de que las propiedades fsicas pueden ser ligeramente diferentes. El punto isoelctrico (pI) est alrededor del pH 4.5-5.5. A estos valores de pH las protenas presentan su menor solubilidad, segn se ilustra en la Figura 4.4. La estructura conformacional de las protenas de los peces es fcilmente modificada mediante cambios en el ambiente fsico. La Figura 4.4 muestra como cambian las
caractersticas de solubilidad de las protenas miofibrilares despus de una congelacin/deshidratacin. Tratamientos con altas concentraciones salinas o calor pueden ocasionar la desnaturalizacin, causando cambios irreversibles en la estructura nativa de la protena. Cuando las protenas son desnaturalizadas bajo condiciones controladas, sus propiedades pueden ser utilizadas con propsitos tecnolgicos. Un buen ejemplo es la produccin de productos a partir de surimi, en los cuales se emplea la capacidad de las protenas miofibrilares para formar geles. Las protenas forman un gel muy resistente cuando se aade sal y estabilizadores a una preparacin de protenas musculares (carne finamente picada), que posteriormente se somete a un proceso de calentamiento y enfriamiento controlado (Suzuki, 1981). Figura 4.4 Solubilidad de las protenas miofibrilares antes y despus del congelado por sublimacin a valores de pH en un rango de 2 a 12 (Spinelli et al., 1972)
La mayor parte de las protenas sarcoplasmticas son enzimas que participan en el metabolismo celular, como en el caso de la conversin de energa anaerbica del glucgeno a ATP. Si los organelos dentro de las clulas musculares se rompen, pueden tambin estar presentes en la fraccin proteica las enzimas metablicas localizadas dentro del retculo endoplasmtico, las mitocondrias y los lisosomas. Cuando los organelos se rompen, ocurren cambios en la composicin de la fraccin de protenas sarcoplasmticas. Este hecho fue sugerido como mtodo para diferenciar pescado fresco de pescado congelado, asumiendo que los organelos estaban intactos hasta la congelacin (Rehbein et al., 1978; Rehbein, 1979; Salfi et al., 1985). Sin embargo, posteriormente se estableci que estos mtodos deben ser empleados con gran precaucin, dado que algunas enzimas son liberadas de los organelos incluso durante el almacenamiento del pescado en hielo (Rehbein, 1992).
Las protenas de la fraccin sarcoplasmtica estn muy bien adaptadas y permiten distinguir entre diferentes especies de peces, dado que las diferentes especies tienen su patrn de banda caracterstico cuando son separadas mediante el mtodo de enfoque isoelctrico. El mtodo fue introducido satisfactoriamente por Lundstrom (1980) y ha sido usado por muchos laboratorios y en muchas especies de pescados. La literatura relacionada ha sido revisada por Rehbein (1990). Las propiedades qumicas y fsicas de las protenas de colgeno difieren segn el tipo de tejido como la piel, vejiga natatoria y los miocomatas del msculo (Mohr, 1971). En general, las fibras de colgeno forman una delicada estructura de redes, de complejidad variable, segn los diferentes tipos de tejido conectivo, siguiendo un patrn similar al encontrado en mamferos. Sin embargo, el colgeno en peces es mucho ms termolbil y contiene menos pero ms lbiles entrecruzamientos que el colgeno presente en los vertebrados de sangre caliente. El contenido de hidroxiprolina es en general menor en peces que en mamferos, aunque se ha observado una variacin total del colgeno entre 4.7 y 10 por ciento (Sato et al., 1989). Diferentes especies contienen diversas cantidades de colgeno en sus tejidos corporales. Esto ha llevado a una teora: la distribucin del colgeno puede reflejar el comportamiento natatorio de las especies (Yoshinaka et al., 1988). Ms an, las diversas cantidades y los diferentes tipo de colgeno en diferentes peces pueden de igual forma tener una influencia en las propiedades texturales del msculo del pez (Montero y Borderas, 1989). Borresen (1976) desarroll un mtodo para el aislamiento de la red de colgeno que rodea cada clula muscular. La estructura y composicin de estas estructuras ha sido caracterizada posteriormente en bacalao por Almaas (1982). El papel del colgeno en peces ha sido revisado por Sikorsky et al., (1984). Una excelente revisin es suministrada por Bremner (1992), en la cual presenta la ms reciente literatura sobre los diferentes tipos de colgeno encontrados en pescado. Las protenas del pescado contienen todos los aminocidos esenciales y al igual que las protenas de la leche, los huevos y la carne de mamferos, tienen un valor biolgico muy alto (Cuadro 4.3). Cuadro 4.3 Aminocidos esenciales (porcentaje) de varias protenas Aminocido Lisina Triptfano Histidina Fenilalanina Leucina Isoleucina Treonina Pescado Leche Carne vacuna Huevos 8,8 8,1 9,3 6,8 1,0 2,0 3,9 8,4 6,0 4,6 1,6 2,6 5,3 10,2 7,2 4,4 1,1 3,8 4,5 8,2 5,2 4,2 1,9 2,2 5,4 8,4 7,1 5,5
Metionina-cistena Valina
4,0 6,0
4,3 7,6
2,9 5,0
3,3 8,1
FUENTES: Braekkan, 1976; Moustard, 1957 Los granos de cereales tienen generalmente bajo contenido de lisina y/o aminocidos que contienen azufre (metionina y cistena), mientras que el pescado resulta una excelente fuente de estos aminocidos. En regmenes alimenticios basados principalmente en cereales, un suplemento de pescado puede aumentar significativamente el valor biolgico. Adems de las protenas del pescado mencionadas anteriormente, existe un renovado inters en fracciones proteicas especficas que pueden ser recuperadas de subproductos, particularmente en las vsceras. Uno de estos ejemplos es la protena bsica o protamina encontrada en la lecha del pez macho. El peso molecular es generalmente inferior a 10.000 kD y el pI es mayor de 10. Este es el resultado de la composicin extrema de aminocidos, que puede presentar hasta un 65 por ciento de arginina. La presencia de las protenas bsicas se conoce desde hace tiempo, sabindose tambin que no estn presentes en todas las especies de peces (Kossel, 1928). La mejor fuente son los salmnidos y los arenques, considerando que las protaminas no han sido detectadas en peces como el bacalao. El carcter extremadamente bsico de las protaminas las hace de inters por diferentes razones. Se adhieren a la mayora de las protenas menos bsicas. Por lo tanto, tienen el efecto de realzar las propiedades funcionales de otras protenas en el alimento (Poole et al., 1987; Phillips et al., 1989). Sin embargo, la remocin de todos los lpidos presentes en la lecha resulta un problema en la preparacin proteica, dado que, su presencia ocasiona sabores y olores objetables en las concentraciones a ser empleadas en los alimentos. Otra interesante caracterstica de las protenas bsicas es su habilidad para prevenir el crecimiento de microorganismos (Braekkan y Boge, 1964; Kamal et al., 1986). Este parece ser el uso ms promisorio para las protenas bsicas en el futuro.
4.4 Compuestos extractables que contienen nitrgeno

Los compuestos extractables que contienen nitrgeno pueden definirse como compuestos de naturaleza no proteica, solubles en agua, de bajo peso molecular y que contienen nitrgeno. Esta fraccin NNP (nitrgeno no proteico) constituye en los telesteos entre un 9 y un 18 por ciento del nitrgeno total. Los principales componentes de esta fraccin son: bases voltiles como el amoniaco y el xido de trimetilamina (OTMA), creatina, aminocidos libres, nucletidos y bases purnicas y, en el caso de peces cartilaginosos, urea.
En el Cuadro 4.4 se enumeran algunos de los componentes de la fraccin NNP del msculo de varios peces, de aves y de mamferos. Cuadro 4.4 Principales diferencias en las sustancias extractables del msculo Compuesto en mg/100g peso neto) 1) Extractables totales 2) Aminocidos libres totales Arginina Glicina Acido glutmico Histidina Prolina 3) Creatina 4) Betana 5) Oxido de trimetilamina 6) Anserina 7) Carnosina 8) Urea
1)
Msculo de Bacalao Arenque Tiburn Bogavante Msculo de mamfero sp. la pata 1.200 1.200 3.000 5.500 1.200 3.500 75 <10 20 <10 <1,0 <1,0 400 0 350 150 0 0 300 <10 20 <10 86 <1,0 400 0 250 0 0 0 100 <10 20 <10 <1,0 <1,0 300 150 5001.000 0 0 2.000 3.000 750 100-1.000 270 750 0 100 100 0 0 440 <20 <20 55 <10 <10 0 280 180 350 <10 <10 36 <10 <10 550 0 150 200 35
Pescado
Crustceos
Aves de carral
En este cuadro, la unidad hace referencia al peso molecular total del compuesto FUENTE: Shewan, 1974. En la Figura 4.5 se muestra un ejemplo de la distribucin de los diferentes componentes de la fraccin NNP en peces marinos y de agua dulce. Cabe sealar que la composicin vara no slo entre especies diferentes sino tambin dentro de la misma especie, dependiendo de la talla, estacin del ao, muestra de msculo, etc. Figura 4.5 Distribucin del nitrgeno no proteico en el msculo del pez: dos especies marinas con estructura sea (A,B), un elasmobranquio (C) y una especie de agua dulce (D) (Konosu y Yamaguchi, 1982; Suyama et al., 1977)
El OTMA constituye una parte caracterstica e importante de la fraccin NNP en las especies de agua de mar y merece, por lo tanto, una mencin ms amplia. Este compuesto se encuentra en todas las especies de peces de agua de mar en cantidades del 1 al 5 por ciento del tejido muscular (peso seco), pero est virtualmente ausente en especies de agua dulce y en organismos terrestres (Anderson y Fellers, 1952; Hebard et al., 1989). Una excepcin fue encontrada recientemente en un estudio sobre la percha del Nilo y la tilapia del Lago Victoria, en las cuales se encontr tanto como 150-200 mg de OTMA/100g de pescado fresco (Gram et al; 1989). Aunque se han efectuado muchos trabajos sobre el origen y el papel del OTMA, hay todava mucho por esclarecer. Stroem et al. (1979) han demostrado que el OTMA se forma por biosntesis de ciertas especies del zooplancton. Estos organismos poseen una enzima (TMA monooxigenasa) que oxida la TMA a OTMA. La TMA comnmente se encuentra en plantas marinas, al igual que otras aminas metiladas (monometilamina y dimetilamina). El pez que se alimenta de plancton puede obtener OTMA de su alimentacin (origen exgeno). Belinski (1964) y Agustsson y Stroem (1981) han demostrado que algunas especies de peces son capaces de sintetizar OTMA a partir de TMA, pero esta sntesis se considera de menor importancia. El sistema de la TMA-oxidasa se encuentra en los microsomas de las clulas y es dependiente de la presencia de Dinucletido de nicotinamida y de adenina fosfato (NADPH): (CH3)3N + NADPH + H+ + O2 p (CH3)3NO + NADP+ + H2O
Resulta enigmtico que esta monooxigenasa pueda ser encontrada tan extensamente en mamferos (en los que se cree funciona como desintoxicante), mientras que en la mayora de los peces la actividad de esta enzima es baja o imperceptible. Un estudio japons (kawabata, 1953) seala que hay un sistema OTMA-reductor presente en el msculo de ciertas especies pelgicas. La cantidad de OTMA en el tejido muscular depende de la especie, estacin del ao, rea de pesca, etc. En general, las mayores cantidades se encuentran en elasmobranquios y calamares (75-250 mg N/100 g), el bacalao tiene algo menos (60-120 mg N/100 g), mientras que los peces planos y pelgicos tienen el mnimo. Una extensa recopilacin de datos fue hecha por Hebard et al. (1982). Segn Tokunaga (1970), los peces pelgicos (sardinas, atn, caballa) presentan mayor concentracin de OTMA en el msculo oscuro mientras que los demersales, peces de carne blanca, tienen ms alto contenido en el msculo blanco. En elasmobranquios, el OTMA parece desempear un papel en la osmorregulacin y ha sido demostrado que al pasar pequeas rayas por una mezcla de agua dulce y agua de mar (1:1) se origina una reduccin del OTMA intracelular en el orden del 50 por ciento. En los telesteos el papel del OTMA es ms incierto. Se han propuesto varias hiptesis respecto al papel del OTMA, a saber: y El OTMA es esencialmente un residuo, la forma desintoxicada de la TMA. y El OTMA es un osmorregulador. y El OTMA tiene funciones "anticongelantes". y El OTMA no tiene una funcin significativa. Se acumula en el msculo cuando el pez ingiere alimentos que contienen OTMA. Segn Stroem (1984), actualmente se acepta el papel osmorregulador del OTMA. Dado que la presencia del OTMA haba sido determinada previamente y virtualmente slo en especies marinas, hasta las observaciones publicadas por Gram et al. (1989), se especulaba que el OTMA, junto con altas cantidades de taurina, podran tener efectos adicionales por lo menos en pescados de agua dulce (Anthoni et al., 1990a). Cuantitativamente, el principal componente de la fraccin NNP es la creatina. Cuando el pez est quieto, la mayor parte de la creatina es fosforilada y proporciona energa para la contraccin muscular. La fraccin NNP contiene tambin una cierta cantidad de aminocidos libres. Estos constituyen en la caballa (Scomber scombrus) 630 mg/100 g de msculo blanco, en el arenque (Clupea harengus) 350-420 mg/100 g y en el capeln (Mallotus villosus) 310-370
mg/100 g. La importancia relativa de los diferentes aminocidos vara con la especie. En la mayora de los peces parecen predominar la taurina, alanina, glicina y aminocidos que contienen imidazol. De estos ltimos, la histidina ha concentrado la mayor atencin debido a que la misma puede descarboxilarse microbiolgicamente a histamina. Especies activas, veloces, con msculo oscuro como el atn y la caballa, tienen un alto contenido de histamina. La cantidad de nucletidos y fragmentos de nucletidos en el pescado muerto depende del estado del pescado, este tema se discute en el Captulo 5.
4.5 Vitaminas y minerales

La cantidad de vitaminas y minerales es especfica de la especie y, adems, puede variar con la estacin del ao. En general, la carne de pescado es una buena fuente de vitamina B y en el caso de las especies grasas, tambin de vitaminas A y D. Algunas especies de agua dulce, como la carpa, tienen una alta actividad tiaminasa razn por la cual el contendido de tiamina en esta especie es por lo general bajo. Respecto a los minerales, la carne de pescado se considera una fuente particularmente valiosa de calcio y fsforo, as como tambin de hierro y cobre. Los peces de mar tienen un alto contenido de yodo. En los Cuadros 4.5 y 4.6 se indican los contenidos de algunas vitaminas y minerales. Debido a la variacin natural de estos componentes no es posible dar cifras exactas. Cuadro 4.5 Vitaminas en el pescado Pescado A D (UI/g) (UI/g) 0-50 0 B1 (tiamina) (Q /g) 0,7 0,4 B2 (riboflavina) (Q /g) 0,8 3,0
1)
Niacina (Q /g) 20 40
1)
Acido Pantotnico 1.7 10

1)
B6 (Q /g) 1,7 4,5 -
Filete de bacalao Filete de arenque Aceite de hgado de bacalao

1)
20-400 3001000 200- 20-300 10000
3,4
15
4,3
Hgado entero FUENTE: Murray y Burt, 1969
Cuadro 4.6 Algunos constituyentes minerales del msculo de pescado Elemento Valor promedio (mg/100g) Rango (mg/100g) Sodio Potasio 72 278 30 - 134 19 - 502
Calcio Magnesio Fsforo
79 38 190
19 - 881 4,5 - 452 68 - 550
FUENTE: Murray y Burt, 1969 El contenido de vitaminas es comparable con el de los mamferos excepto en el caso de las vitaminas A y D, que se encuentran en grandes cantidades en la carne de las especies grasas y en abundancia en el hgado de especies como el bacalao y el hipogloso. Debe sealarse que el contenido de sodio en la carne de pescado es relativamente bajo lo cual le hace apropiado para regmenes alimenticios de tal naturaleza. En los peces de acuicultura, se considera que el contenido de vitaminas y minerales refleja la composicin de los constituyentes en el alimento del pez, aunque los datos deben ser interpretados con gran cuidado (Maage et al., 1991). A fin de proteger los cidos grasos poliinsaturados n-3, considerados de gran importancia tanto para el pez como para la salud humana, debe aadirse vitamina E en el alimento del pez, como antioxidante. Se ha demostrado que el nivel de vitamina E presente en los tejidos del pescado se corresponde con la concentracin aadida en el alimento (Waagbo et al., 1991).
http://www.fao.org/docrep/v7180s/v7180s05.htm
Cetceos
Los cetceos comprenden 79 especies diferentes de ballenas, delfines y marsopas, con tamaos que varan entre 1,3 hasta los 30 metros de longitud, incluyendo a los animales ms grandes del mundo (la ballena Azul). Son mamferos exclusivamente acuticos que viven principalmente en los ocanos y algunas especies de delfines habitan ros y lagos de Sudamrica y Asia. Se caracterizan por tener un cuerpo fusiforme o hidrodinmico y cabeza con la zona del hocico alargada. Debido a que su respiracin es pulmonar, el animal inhala aire fuera del agua, los orificios nasales estn ubicados en la parte superior de la cabeza y dan lugar al respiradero o espirculo. Los rganos de los sentidos tambin sufrieron las modificaciones para funcionar en el medio acutico. Sus ojos les permiten ver a corta distancia en el agua y a larga en el aire. De todos los sentidos, el que ms se ha modificado es el odo, el externo qued reducido a un pequeo orificio detrs del ojo, seguido por un corto canal auditivo.
Sus extremidades anteriores se transformaron en aletas pectorales (estabilizadores), desaparecieron sus miembros posteriores y se sumaron una aleta dorsal y una caudal, ambas con soporte fibrocartilaginoso. La aleta caudal es horizontal (a diferencia de los peces que la tienen en posicin vertical), con dos lbulos laterales iguales y es la responsable de la propulsin por medio de movimientos hacia arriba y abajo. Los cetceos actuales en general no tienen pelos en su cuerpo, aunque ste puede aparecer como bigotes o vibrisas. Bajo su piel existe un poderoso aislante trmico con el que mantienen la temperatura, consistente en una capa de grasa de aproximadamente unos 15 cm.; adems, esta capa supone una gran reserva de energa para la estacin de cra y apareamiento, el cual suele ocurrir en mares templados escasos de alimentos. La diversidad es un caracterstica notable dentro del grupo y sta es extensible a todos los aspectos de su biologa, estrategias reproductivas, modelos migratorios e incluso las actividades cotidianas varan mucho de una especie a otra. Esto permite que diferentes especies ocupen el territorio con una mnima competencia por sus recursos. La gestacin puede llegar a durar hasta 16 meses segn la especie, y la cra cuando nace puede medir un tercio del tamao de la madre. Pueden permanecer sumergidos durante media hora, e incluso ms segn la especie. Cuando emergen a la superficie exhalan el aire de sus pulmones a travs del orificio que tienen en el dorso. El aire caliente que expulsan cargado de vapor de agua puede ser visto desde muy lejos. Los cetceos se engloban en dos subrdenes, los odontocetos (dentados) cuyos orificios nasales estn unidos en uno solo como los delfines, y los misticetos (desdentados o con barbas) los cuales poseen en la mandbula superior una barbas filamentosas que les sirven para filtrar el alimento, generalmente plancton y krill, base de la dieta de estos animales. La cantidad de alimento que ingieren es notable, se ha podido constatar la existencia de hasta dos toneladas de krill en el estmago de alguno de estos cetceos. Las especies antrticas ms comunes y su clasificacin son las siguientes: ORDEN: Cetcea SUBORDEN: Mysticeti (ballenas de barbas). Barbas en forma de lminas, aventadores pareados. FAMILIA: Balaenopteridae (Rorcuales). Barbas cortas, muchos surcos ventrales. SUBFAMILIA: Balaenopterinae. Cuerpo largo y delgado con forma de torpedo. Pequea aleta dorsal falciforme o falcada, cola con puntas ligeramente curvadas y muesca media poco marcada. Ballena Azul o Rorcual Gigante (Balaenoptera musculus)
Ballena de Aleta o Rorcual Comn (Balaenoptera physalus) Ballena Boba o Rorcual del Norte o de Rudolphi (Balaenoptera borealis) Ballena Enana o Rorcual Aliblanco (Balaenoptera acuturostrata) SUBFAMILIA: Megapterinae. Aletas largas con borde desigual, borde de la cola desigual, joroba y aleta dorsal pequeas, callosidades en la cabeza, cuerpo ms robusto que los otros rorcuales. Yubarta o Ballena Jorobada (Megaptera novaeangliae) FAMILIA: Balaenidae (Ballenas Francas). Barbas largas y finas, aleta de cola de lneas regulares con muesca media, sin aleta dorsal, sin surcos bajo la cabeza. Ballena Franca Meridional o Austral (Eubalaena australis) SUBORDEN: Odontoceti (ballenas dentadas). Dientes, aventadero nico, frente abultada formando lo que se conoce como "meln". FAMILIA: Physeteridae (Cachalotes). Cabeza muy grande en proporcin al cuerpo. Cachalote (Physeter macrocephalus) FAMILIA: Ziphiidae (Zifios o Ballenas picudas). Aleta dorsal en posicin muy atrasada, aletas pectorales pequeas que a menudo encajan en unas depresiones del cuerpo llamadas "bolsillos" o "depresiones de la pectoral", cuerpo largo, la mayora sin muesca en la cola. Caldern austral (Hyperoodon planifrons). ORCAS Las Orcas fueron clasificadas por Linnaeus en 1758 con el nombre original de Delphinus orca, orden Dolphin. En 1860 se cre el nuevo gnero Orcinus, en reconocimiento de las diferencias entre esta especie y los delfines ms pequeos. A pesar de su tamao, aunque se le considere un cetceo, la Orca es realmente el ms grande de los delfines y est ms estrechamente relacionado con ellos que con las ballenas. El nombre cientfico de la Orca o Ballena Asesina es Orcinus orca. Evolucin de los cetceos
Los cetceos son el grupo de mamferos marinos ms diverso y antiguo, con evidencia fsil que data de unos 40 millones a 52 millones de aos.. Todas las familias de los Odontocetos y Misticetos han evolucionado hace 5-25 millones de aos. Los datos aportados por anlisis de fsiles, as como estudios bioqumicos indican que los cetceos comparten un antecesor comn con los ungulados (hipoptamos, elefantes, vaca, ciervos, etctera). Los cetceos arcaicos o arqueocetos aparecieron a mediados del Eoceno y fueron los primeros cetceos, aunque no fueron los antecesores directos de los modernos cetceos. Los arqueocetos desaparecieron hace unos 30 millones de aos. Es posible que los cetceos ms antiguos se acercaron a las aguas costeras en busca de alimento o huyendo de predadores. Tenan entonces cuatro patas y llevaban una vida anfibia. Sentidos Visin Han adquirido una fuerte musculatura ocular que puede modificar la forma del cristalino para que se adapte a ambos tipos de visin, bajo el agua y fuera de ella. Bajo el agua, sobre todo a gran profundidad, la luz es muy escasa mientras que en la superficie es muy intensa. Poseen una pupila que recoge gran cantidad de luz; en cambio, a pleno sol, esta puede cerrarse hasta dejar tan solo una estrechsima rendija por lo que tambin puede usarse en superficie donde reinan las condiciones luminosas. Adems, tienen la capacidad de mover rpidamente un solo ojo en todas direcciones para obtener un amplio campo visual. Algunas especies como los delfines nariz de botella pueden concentrarse en objetos que tengan muy cerca utilizando la visin binocular. Tacto Su piel es muy especializada y tiene un complejo sistema de terminaciones nerviosas organizadas que son ms abundantes en zonas de mayor sensibilidad. La piel es muy suave y se daa fcilmente as como tambin se cura muy de prisa. Una funcin importante de la piel es ayudar a nadar ms eficazmente, ya que funciona como sensor de presin detectando en qu punto de la superficie del cuerpo se produce un exceso de presin o una deformacin y as mantener en cada momento la forma adecuada del cuerpo para poder nadar. Algunas especies utilizan la regin de la mandbula para detectar fuentes de vibraciones de baja frecuencia; mediante receptores de presin que les permite calcular a qu velocidad nadar. Gusto y olfato El olfato es bastante limitado dentro del agua como tambin fuera de ella. Aunque la presencia de quimiorreceptores permite suponer que podran ubicar a otros delfines del grupo a travs de heces y orina, captar las caractersticas qumicas de las corrientes de agua,
y el paso de su comida. En los cetceos no existe esa relacin olfato-gusto como en los mamferos terrestres. Sin embargo, los rganos gustativos les permiten a los delfines nariz de botella diferenciar sabores demostrando la preferencia por ciertos peces. El sentido acstico y la ecolocalizacin El sonido avanza cinco veces ms de prisa en el agua que en el aire a causa de la mayor densidad del medio acuoso. Los cetlogos todava no han podido establecer la funcin de los sonidos de las ballenas, pero es posible que estas seales, en un medio como el acutico con visibilidad muy restringida, puedan proveer de comunicacin e informacin sobre la identidad, posicin, disponibilidad de alimentos o presencia de predadores. La mayora de los expertos en bioacstica concuerdan en que los sonidos de ecolocalizacin de los delfines tiene relacin con la emisin de sonidos desde los sacos nasales y vlvulas ubicados en la cabeza son enfocados con el meln y el rgano de espermaceti. En los odontocetos la recepcin de los sonidos de alta frecuencia penetra por el hueso hueco lleno de lpidos de la mandbula y son trasmitidos hacia la bulla timpnica, de all al odo interno y luego al cerebro. Adems, en este grupo la bulla timpnica est aislada acsticamente del resto del crneo, por lo cual pueden detectar los sonidos de manera independiente un odo del otro, determinando as la direccin. Los misticetos poseen el meato auditivo externo (un canal en forma de S) cerrado por un tapn de cera, responsable, segn se cree, de la transmisin de los sonidos hasta el odo interno. Los odontocetos son los nicos cetceos que han adquirido un verdadero sistema sensorial nico: aprendieron a "ver con los odos". La ecolocalizacin supone la emisin de una amplia gama de sonidos en rfagas de breves impulsos sonoros y la obtencin de informacin del entorno, mediante el anlisis de los ecos. Esta capacidad de utilizar sonidos tanto de baja como de alta frecuencia, combinada con una audicin direccional muy sensible, proporciona una ecolocalizacin extremadamente precisa. Sentido magntico Hay pruebas que demuestran que muchos organismos tienen la facultad de recibir informacin sensorial del campo magntico de la Tierra para orientarse, esto tambin est presente en algunas especies de cetceos. En el ambiente marino los puntos fijos que pudieran usarse como referencia para navegar son escasos, por lo que la adquisicin de un sistema de navegacin basado en el campo magntico de la tierra sera de gran importancia para los cetceos -de la misma forma que la invencin de la brjula lo es para los marineros-.
Normalmente las lneas de fuerza del campo magntico natural van de norte a sur con una densidad uniforme. Sin embargo, en determinados lugares el campo se distorsiona a causa de cierto tipo de formaciones geolgicas (por ejemplo, zonas ricas en hierro). Estas distorsiones se llaman anomalas geomagnticas. Se supone que los varamientos masivos de cetceos son resultado de graves errores de navegacin cometidos mientras utilizaban su sentido magntico para orientarse. Quizs se trate de una facultad sensorial que en los cetceos an no se ha desarrollado completamente. Reproduccin y desarrollo La adquisicin de forma hidrodinmica ha conllevado modificaciones en los genitales. La nica diferencia visible entre ambos sexos es la distancia que hay entre el ano y el pliegue genital (en la hembra el ano y el pliegue genital parecen estar unidos, incluso las glndulas mamarias de la hembra, son difciles de distinguir ). Los pezones de la hembra, uno a cada lado del pliegue genital, quedan dentro de un pequeo pliegue mamario. En el caso del macho los pliegues anales y genitales estn separados. En la reproduccin de los cetceos, un caso interesante es el de la cra de la ballena Azul que al nacer puede alcanzar los 7 m de longitud y pesar unas 2,5 toneladas luego de un perodo de gestacin que no sobrepasa los 12 meses. Esta combinacin de preez corta con un rpido desarrollo uterino, es costosa en trminos de energa para la madre y debe estar acompaada por una alta disponibilidad de alimento. El parto ocurre generalmente de cola primero y cabeza despus, como para asegurar, en caso de complicarse o demorarse el nacimiento, que la cra no trague agua por la boca y se ahogue. La lactacin ocurre debajo del agua con la cra en apnea, as que esta no puede lactar durante mucho tiempo como ocurre entre los humanos o los mamferos terrestres.
Nacimiento de un delfn. Fisiologa Todos los cetceos respiran aire. A pesar de algunas especies que permanecen largos perodos debajo del agua en apnea, sus pulmones, no tienen, en proporcin, mayor volumen que los del hombre. Esto es posible gracias a la existencia de una serie de adaptaciones
anatmicas y fisiolgicas que les permiten ahorrar y distribuir el oxgeno a aquellos rganos que ms lo necesitan. Los cachalotes que bucean a gran profundidad estn sometidos a unas 200 atmsferas de presin y sin embargo pueden volver a la superficie rpidamente, sin sufrir los efectos generados por el aumento o variacin de la presin. Esto es posible debido a que los cetceos slo bucean con el aire contenido en sus pulmones y con el oxgeno asociado a la mioglobina en los msculos. En ellos, la cantidad de nitrgeno es casi nula en comparacin, por ejemplo, con la de la mezcla respiratoria de los tanques de los buceadores. Todos los cetceos mantienen una alta temperatura corporal, muy semejante a la de los seres humanos (37 C). Para ello, y por la necesidad de no perder calor hacia el medio externo marino ms fro, cuentan con un sistema de aislamiento trmico muy eficiente. Desde pequeos, cuando la hembra alimenta a su cra con leche muy rica en grasa (40 %) y protenas, sta se deposita por debajo del tegumento cubriendo el cuerpo desde el hocico hasta el extremo de la aleta caudal. En las grandes ballenas, este tejido graso alcanza espesores de hasta 40 50 cm y protege trmicamente al animal de las temperaturas de menos de 0 C en las heladas aguas del Antrtico o el Artico. Varamientos Un misterio apasionante es el referido a los varamientos que suelen protagonizar los cetceos. Pueden ser de tres tipos: individuales, masivos de ejemplares vivos y masivos de ejemplares moribundos. En el primer caso se trata de animales enfermos, altamente infectados por endoparsitos en los pulmones, corazn, hgado o estmago, y en oportunidades, ejemplares viejos con distintas patologas. Los varamientos masivos de ejemplares son relativamente comunes en casi todas las latitudes y en todas las pocas del ao. Generalmente abarcan tres especies: el caldern, la falsa orca y el cachalote. Todos ellos tienen una compleja estructura social, en estos casos el error es del lder que normalmente conduce la manada, al acercarse demasiado a la costa persiguiendo presas o escapando puede llevar a un desastre masivo. Distintas teoras intentan explicar las causas de los varamientos masivos: "Suicidio" colectivo de la manada (descartado por la mayora de los cetlogos). Fallas en el campo magntico que atrae a los delfines hacia zonas peligrosas, alejndolos de sus rutas normales, fallas en la recepcin del eco del sistema biosonar o finalmente, la aproximacin a aguas someras en combinacin con amplias mareas.
Los veterinarios, patlogos y cetlogos que han estudiado y recogido muestras de centenares de cadveres coinciden en que buena parte de las muertes son atribuibles a la elevada contaminacin de las aguas costeras. Esta se debe especialmente a productos qumicos txicos, que producen un debilitamiento del sistema inmunolgico de los individuos dejndolos expuestos a infecciones secundarias y al ataque de distintos tipos de virus. Una vez ms, el hombre sera el responsable, a travs de actitudes irresponsables, de la muerte innecesaria de muchos animales.
http://www.profesorenlinea.cl/fauna/cetaceos.htm

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