PROTENAS
PROTENAS FUNCIONES Enzimas Transporte Protenas plasmticas, hemoglobina, lipoprotenas Nutricin y reserva
5 preceptos bsicos La estructura de una protena depende de su secuencia aminoacdica. La funcin de una protena depende de su estructura. Una protena dada habitualmente existe en una nica o un pequeo nmero de formas estructurales estables. Las fuerzas ms importantes que mantienen la estructura tridimensional de una protena son dbiles (no covalentes). A pesar del gran nmero de protenas diferentes es posible reconocer patrones estructurales comunes en la arquitectura proteica.
Protenas polimrficas
20-30% de las protenas humanas Secuencias conservadas (crticas) Secuencias variables
Las interacciones dbiles son las principales fuerzas que dictan la estructura tridimensional de las protenas
Estructura secundaria
-hlice
Estructura secundaria
Hoja
Estructura secundaria
Giros
Estructura terciaria
Protenas fibrosas
Forma filamentosa o alargada En general un nico tipo de estructura secundaria Estructura terciaria simple Funciones estructurales o de soporte en clulas y tejidos
Protenas globulares
Estructura 3D compacta y globular En general presentan varios tipos de estructura secundaria Estructura terciaria compleja Funciones catalticas, reguladoras, de reconocimiento, etc.
Interacciones
Puentes de H (tropocolgeno) Puentes cruzados entre Lys (covalentes)
Dominios
Familias y superfamilias
protenas que tienen un alto parecido a nivel de secuencia y, por lo tanto, a nivel de funcin y estructura. Las protenas se consideran de la misma familia de homlogas si cumplen una de estas condiciones:
evidencia de similitud de secuencia significativa. evidencia de similitud de estructura significativa. evidencia de similitud funcional, ubicacin y configuracin del sitio activo.
Puentes de hidrgeno
Aminocidos polares, histidina Grupos amida y carbonilo (enlace peptdico) que no participen en la estabilizacin de estructuras secundarias.
Efecto hidrofbico
Aumento de la entropia del sistema (protena+agua)
Puentes disulfuro
Se forman una vez que se ha producido el plegado No son esenciales para un correcto plegado sino que aportan estabilidad a la conformacin nativa Ms abundantes en protenas pequeas y polipptidos que se exportan fuera de la clula.
La estabilidad de la estructura nativa de una protena depende de: El cambio de entropa conformacional desfavorable La entalpa favorable de las interacciones dbiles intramoleculares El cambio de entropa favorable a causa del efecto hidrofbico
Desnaturalizacin-renaturalizacin
La secuencia aminoacdica determina la estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Protenas multimricas: formadas por 2 o ms cadenas polipeptdicas Protenas oligomricas : pocas subunidades Monmeros: cada una de las subunidades
Pueden ser idnticos o diferentes
Fuerzas que estabilizan la estructura cuaternaria: Interacciones dbiles En ocasiones puentes disulfuro
Enfermedades conformacionales
Fibrosis qustica Mutacin en la protena CRTF (canal de Cl-) Alteracin ms frecuente: delecin Phe508 Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (encefalopata espongiforme)
Protena prionica normal PrPc Protena prionica alterada PrPSc 3 formas : espordica, hereditaria, infecciosa
Chaperoninas
Complejo de protenas que asiste el plegamiento de protenas que no se pliegan espontneamente.
Muy variable 10.000 3.000.000 Da Factores que limitan el tamao de las protenas Capacidad codificadora de los cidos nucleicos. Exactitud de la biosntesis de protenas