Anda di halaman 1dari 16

PROTEIN & ASAM AMINO

TUGAS KIMIA OLEH KELOMPOK 3 :


FANNY AVIANUARI FAISHAL ANWAR SAID AULIA J. N. HARLINA J. SIGIT ABDUL M. RIKA IRNAWATI.

SMA N 1 DEMAK TAHUN AJARAN 2010/2011

Protein

(asal kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling

utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof). Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid, dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu, protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia. Protein ditemukan oleh Jns Jakob Berzelius pada tahun 1838. Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik yang dibawa DNA ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagai cetakan bagi translasi yang dilakukan ribosom.[1] Sampai tahap ini, protein masih "mentah", hanya tersusun dari asam amino proteinogenik. Melalui mekanisme pascatranslasi, terbentuklah protein yang memiliki fungsi penuh secara biologi.

Ciri-ciri utama molekul protein yaitu ;


1. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino. Asam amino berikatan secara kovalen satu dengan yang lain dalam variasi urutan yang bermacam-macam, membentuk suatu rantai polipeptida. 2. Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkungan-lengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein.

3. strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH, dll. 4. umumnya reaktis sangat speifik hal ini disebabkan karena adanya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya.

Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya menghasilkan asam amino.

Protein adalah senyawa yang jika dihidrolisis menghasilkan hanya asam-asam amino atau menghasilkan senyawa yang bukan asam amino. Zat-zat kimia dan jondisi yang menyebabkan denaturasi protein antara lain : 1) panas 2) Larutan urea 3) Radiasi dengan sinar ultra violet 4) Pelarut organik (etnol, aseton, isopropil alkohol) 5) Asam dan basa kuat 6) Detegen 7) Garam logam (Hg2+ , ag+ , Pb2+) 8) Pengocokan yang kuat(Mastura, 2008)

Asam amino merupakan alfabet dari protein dan menentukan dtrukturstruktur protein penting.Asam amino pertama yang diisolasi dari hidrolisat protein gelatin oleh H. Braconnot pada tahun 1820 adalah glisin. Selanjutnya pada tahun 1935 threonin diisolasi dari hidrolisat fibrin oleh W.C. Rose. Terdapat 20 macam asam amino pembentuk protein dan asam amino biologis lainnya yang bukan berfungsi sebagai buiding block di dalam sel. A. Asam amino pembentuk protein Semua asam amino kecuali prolin mempunyai formula struktur umum L- asam amino sebagai berikut. Satu dengan yang lainnya dibedakan dengan gugus samping R.

1. Asam amino dengan gugus samping R non plar atau hidrofobik. 2. Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan 3. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif 4. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan nrgatif

B. Sifat asam amino Dalam pelarut air, asamamino berupa Zwiter ion sehingga dapat bersifat sebagai asam (proton donor) dan sebagai basa (proton aseptor) Sebagai asam : H3N+CH(CH3)COO- H2NCH(CH3)COO- + H+ Sebagai basa : H+ H3N+CH(CH3)COOH Senyawa yang terdadap asam dan basa seperti asam amino disebut senyawa amfplit ( amfoter ekektrolid )

Zwitter ION

adalah senyawa yang memiliki sekaligus gugus bersifat

asam dan basa. Pada pH netral zwitter-ion akan bermuatan positif (kation) maupun bermuatan negatif (anion). Biasanya zwitter-ion mudah larut dalam air karena bermuatan (air adalah pelarut polar) dan sukar larut dalam pelarut nonpolar. Karena perilakunya, zwitter-ion merupakan larutan penyangga yang baik. Apabila terdapat ion hidrogen berlebih (larutan bersifat asam), zwitter-ion akan menangkapnya (berperan sebagai basa). Sebaliknya, apabila larutan bersifat basa, zwitter-ion akan melepas ion hidrogen ke dalam larutan. Akibatnya pH tidak mudah berubah. Zat dengan karakteristik ini dikenal sebagai zat amfoter.

C. Srektrum Absorsi Asam Amino Dari 20 asam amino pembentuk protein, hany triptofan, phenil alanin dan tyrosin yang dapat mengasorbsi pada daerah ultra lembayung, karena kebanyakan protein yang mengandung residu tyrosin, maka kadar protein dalam larutan dapat ditentukan dengan menggunakan spektrofotometer pada panjang gelombang () 280 nm. Cystein mengabsorbsi lemah pada 240 nm, karena mengandung gugus sulfida.

D. Reaksi Kimia dari Asam Amino Karakteristik reaksi reaksi organic asam amino terletak pads gugus fungsinya yaitu gugus karbosilat, gugus -amino dan gugus-gugus fungsional dari rantai-rantai samping yang berbeda-beda. 1. Reaksi kimia gugus karbosilat dari asam amino mengalani perubahan yang menuju keperbentukan amida, ester dan asam halida. 2. reaksi kimia gugus Amino dan Asam Amino gugus -amino dari asam amino dapat diasilasi dengan asam halide atau anhidria. 3. Reaksi kimia gugus R Asam Amino Asam am ino juga memberi reaksi warna kualitatif khas yang ditunjukkan oleh gugus fungsi tertentu pada gugus R nya.

Dan protein merupakan komponen utama dalam semua sel hidup. Fungsinya terutama adalah sebagai unsur pembentuk struktur sel, a. Klalifikasi Protein 1) Berdasarkan komposisi protein dibagi menjadi dua kelompok utama yaitu ; a) Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hany menghasilkan asam amino.

b) Protein konjugasi adalah protein yang pada hidrolisis tidak hanya menghasilkan asam amino. 2) Berdasarkan Konformasi protein dibagi menjadi tiga kekompok utama Yaitu ; a) Protrin serat b) Protein globular c) Protein dengan konformasi antara protein serat dan protein globular. b. Konfirmasi struktur tiga dimensi protein 1) Struktur primer 2) dan struktur sekunder

Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau ). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

Struktur Protein

Struktur tersier protein. Protein ini memiliki banyak struktur sekunder beta-sheet dan alpha-helix yang sangat pendek. Model dibuat dengan menggunakan koordinat dari Bank Data Protein (nomor 1EDH). Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa struktur primer (tingkat satu), sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat): struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Frederick Sanger merupakan ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret asam amino pada protein, dengan penggunaan beberapa enzim protease yang mengiris ikatan antara asam amino tertentu, menjadi fragmen peptida yang lebih pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas kromatografik. Urutan asam amino menentukan fungsi protein, pada tahun 1957, Vernon Ingram menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut memicu mutasi genetik. struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:

alpha helix (-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral; b. beta-sheet (-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H); c. beta-turn, (-turn, "lekukan-beta"); dan d. gamma-turn, (-turn, "lekukan-gamma").[4]
a.

struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk

struktur kuartener. contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin.

Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian komposisi asam

amino ditentukan dengan instrumen amino acid analyzer, (2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman, (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan (4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa. Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR).[6] Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah. Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. Struktur ini terdiri dari 40-350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain. Pada protein yang lebih kompleks, ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya. Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya. Bila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur domain dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional.

Struktur asam amino

Struktur asam -amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah kanan.Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.Atom C pusat tersebut dinamai atom C ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C ini, senyawa tersebut merupakan asam -amino.Asam amino biasanya

diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar. Isomerisme pada asam aminoDua model molekul isomer optis asam amino alanin

Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam aminokecuali glisinmemiliki isomer optik:
L

dan

D.

Cara

sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN, dari singkatan COOH - R - NH2). Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe tipe D.
L

meskipun

beberapa siput laut menghasilkan tipe D. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino

Polimerisasi asam amino

Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptida

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomermonomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA.

Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.(Team Bima, 2008)

Zwitter-ion

Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ionKarena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina
+

pada

asam

amino

menjadi

bermuatan

positif

(terprotonasi, NH3 ), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.

Asam amino dasar (standar)


Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik.

Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya:

Fungsi biologi asam amino


1. Penyusun protein, termasuk enzim. 2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon dan asam nukleat). 3. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi enzimatik (kofaktor).

Asam amino esensial


molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof. Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusin, leusin, lisin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan, dan valin. Histidin dan arginin disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam amino karnitin juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan. Berikut asam esensial beserta fungsinya : Histidine, penting untuk pertumbuhan fisik dan mental yang sempurna, sebagai penyembuh diketahui dapat menanggulangi penyakit rematik. Isoleucine, penting bagi pertumbuhan bayi dan keseimbangan nitrogen bagi orang dewasa. Leucine, penting untuk pertumbuhan.

Lysine, dapat menolong menyembuhkan penya-kit herpes kelamin. Methionine, diperlukan bagi produksi sulfur, menjaga kenormalan metabolisme, dan merangsang serotonin sehingga dapat menghilangkan kantuk. Phenylalanine, dibutuhkan untuk produksi tyrosine yang penting bagi pertumbuhan. Threonine dan Valine, menyeimbangkan nitrogen. Tryptophan, untuk produksi serotonin pada otak.

Asam amino yang lain disebut sebagai non-esensial


karena tubuh dapat membentuknya. Fungsinya antara lain untuk menjaga kesehatan fungsi ginjal dan fungsi seksual pria seperti arginine, berguna menjaga fungsi hati seperti alanine, pengaturan tekanan darah dan fungsi seksual pria. Glutamic Acid dan Choline menjaga fungsi kesehatan otak. Proline untuk pembentukan kolagen dan penyerapan zat-zat gizi bagi tubuh.

Asam Amino penyusun protein


Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya: Asam amino alifatik sederhana

Glisina (Gly, G) Alanina (Ala, A) Valina (Val, V) Leusina (Leu, L) Isoleusina (Ile, I)

Asam amino hidroksi-alifatik


Serina (Ser, S) Treonina (Thr, T)

Asam amino dikarboksilat (asam)


Asam aspartat (Asp, D) Asam glutamat (Glu, E)

Amida

Asparagina (Asn, N) Glutamina (Gln, Q)

Asam amino basa


Lisina (Lys, K) Arginina (Arg, R) Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik)

Asam amino dengan sulfur


Sisteina (Cys, C) Metionina (Met, M)

Prolin

Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)

Asam amino aromatik


Fenilalanina (Phe, F) Tirosina (Tyr, Y) Triptofan (Trp, W)

SESI PERTANYAAN:
1.Lihat data dibawah ini: TES Susu Putih telur Gelatin Biuret ungu ungu ungu Xantoproteat jingga jingga kuning tak berwarna Pb-asetat putih hitam Protein yang mengandung ikatan peptide & inti benzene adalah. a. susu & putih telur
yang Memberikan Cashback Tak Terbatas

Agar - agar jingga jingga


tak berwarna

Kapas biru
tak berwarna tak berwarna

b. putih telur& gelatin

c. gelatin & agar agar d. agar agar & kapas e. kapas & susu

2. Basa nitrogen yang hanya terdapat dalam RNA adalah. a. adenine b. guanine c. timin d. sitosin e. urasil

3. . Uji yang menunjukkan adanya ikatan peptide, inti benzene, gugus fenol berturut turut adalah. a. biuret, millon, xantoproteat b. millon, xantoproteat, biuret c. biuret, xantoproteat, millon d. millon, biuret, xantoproteat e. xantoproteat, millon, biuret

4.Dalam struktur protein, struktur sekunder yang berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat adalah
a. b. c. d. e.

alpha helix alpha sheet beta-sheet (-sheet, beta-turn, (-turn, gamma sheet

5.Berikut asam amino essensial yang berfungsi dalam menjaga kenormalan metabolisme adalah a. b.
Methionine

Histidine

c. d. e.

Isoleucine. Leucine Phenylalanine

SEKIAN DAN TERIMA KASIH

Sekian informasi mengenai protein dan asam amino sebagai penambah ilmu tentang bab POLIMER. Semoga bermanfaat bagi kita semua, terima kasih.

KELOMPOK 3 :

SALAM HANGAT

FANNY AVIANUARI FAISHAL ANWAR SAID AULIA J. N. HARLINA J. SIGIT ABDUL M. RIKA IRNAWATI.

DAFTAR PUSTAKA
http://id.wikipedia.org/wiki/Asam_amino file:///D:/NETWORK/POLIMER/Asam_amino.htm#Isomerisme_pada_asam_a mino http://takadakatakata.blogspot.com/search?updated-min=2008-0101T00%3A00%3A00%2B07%3A00&updated-max=2009-0101T00%3A00%3A00%2B07%3A00&max-results=41