Anda di halaman 1dari 3

ENZIM

A. SEJARAH ENZIM Thn 1850-an, louis Pasteur : fermentasi gula menjadi alcohol oleh ragi dikatalisis oleh ferments yg kemudian disebut enzymes ( artinya didalam ragi ). Eduard Buchner : mengekstraks suatu bahan aktif yg larut dlm air dari sel ragi yg mrpkn kumpulan enzyme yg mengkatalisis fermentasi gula menjadi alcohol. Abad 20, Emil Fischer, sifat kekhususan enzim terhadap substrat. Thn 1926, enzim pertama kali berhasil diisolasi dlm btk kristal murni. B. ENZIM MEMILIKI SELURUH SIFAT PROTEIN Enzim murni merupakan protein, memiliki berat molekul sangat besar antara 12000->1 juta. C. KOMPOSISI ENZIM Kofaktor anorganik dgn enzimnya: Fe2+ atau Fe3+ : Sitokrom oksidase, katalase, peroksidase Cu2+ : sitokrom oksidase Zn2+ : DNA polymerase, karbonik anhidrase, alcohol dehidrogenase Mg2+ : Heksokinase, glukosa-6-fosfatase, piruvat kinase Mn2+ : arginase K+ : piruvat kinase Ni2+ : urease Mo : nitrat reduktase Se : glutation peroksidase

Koenzim dgn gugus fungsi yg ditanganinya: - tiamin pirofasfat - flavin adenine dinukelotida ( FAD ) - nikotinamid adenine dinukleotida - Koenzim A - pirodoksal fosfat - 5-deoksiadenosilkobalamin ( B12 ) - biotin - tetrahidrofolat : aldehid : atom hydrogen : ion hidrida ( H+) : gugus asli : gugus amino : Atom H dan gugus alkyl : CO2 : gugus dgn satu atom C

D. KLASIFIKASI ENZIM Klasifikasi enzim beserta reaksi yg dikatalisinya : 1. oksidoreduktase : transfer electron 2. transferase : transfer gugus fungsi 3. hidrolase : hidrolisis menghasilkan air 4. liase : reaksi adisi dan eliminase 5. isomerase : transfer gugus dlm molekul membentuk isomer 6. ligase : pembentukan ikatan C-C, C-S, C=O dan C-N dengan reaksi kondensasi yg dikopling dgn pemutusan ATP.

E. INTERAKSI ENZIM-SUBSTRAT Ada 2 model enzim nberikatan dgn substrat saat melakukan katalisis : 1. model lock-and-key : struktur enzim bersifat kaku, hanya substrat dgn struktur tertentu yg dpt masuk kedalam enzim sesuai dgn struktyr enzim tsbt. 2. model induced-fit : enzim akan mengalami sedikit perubahan struktur konformasi jika berikatan dgn substrat. Struktur enzim tdk kaku, tetapi memiliki bagian berupa ruang yg mudah mengalami konformasi jk substrat masuk kedalamnya.

KINETIKA KATALISIS ENZIM


Hubungan antara konsentrasi substrat dgn kecepatan reaksi dpt dinyatakan scr kuantitaif. Persamaan michaelis-menten : Vmax (S) Vo = Km +(S) Vo = kecepatan awal Vmax = kecepatam max Km = tetapan Michael-menten

MEKANISME KATALISIS 2 MACAM SUBSTRAT ATP + Glukosa ADP + Glukosa-6-fosfat

Mekanisme enzim dlm mengikat dua macam substrat: 1.reaksi ping-pong atau double displacement 2.reaksi single displacement FAKTOR LAIN YG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM 1. Ph Optimum 2. Temperatur optimum 3. Inhibitor PENGENDALIAN KERJA ENZIM Kerja enzim dapat dihambat oleh inhibitor. Ada 2 macam inhibitor : 1. inhibitor reversible 2. Inhibitor tak reversible Enzim-enzim pada reaksi metabolisme pd umumnya mrpkn system multi enzim yaitu System katalisis bertahap yg menggunakan byk enzim. Ada 2 sistem pengendalian kerja enzim : 1. System pengendalian alosterik 2. system pengendalian menggunakan ikatan kovalen.