Anda di halaman 1dari 10

PEMERIKSAAN VITAMIN C

A. Tujuan: 1. Mengukur kadar vitamin C 2. Menjelaskan nilai normal vitamin C serta nilai patologis dari hasil praktikum 3. Melakukan diagnosa dini penyakit akibat vitamin C abnormal, melalui bantuan hasil praktikum yang dilakukanlah

B. Dasar teori: Ketika sebagai donor ekuivalen pereduksi, asam askorbat dioksidasi menjadi asam dehidroaskorbat yang dapat bertindak sebagai sumber vitamin tersebut. Asam askorbat merupakan zat pereeduksi dengan potensial hidrogen sebesar +0,08 V, sehingga mampu mereduksi senyawa seperti oksigen molekuler, nitrat dan sitokrom a serta c. Dalam banyak proses, asam askorbat tidak berpartisispasi langsung tetapi diperlukan untuk mempertahankan kofaktor logam dalam keadaan tereduksi. Kofaktor logam ini mencakup Cu+ dalam enzim monoksigenase dan Fe2+ dalam enzim dioksigenase. Peran biologik utama vitamin C adalah sebagai reduktor dalam sejumlah reaksi hidroksilasi di dalam tubuh. Asam askorbat diperlukan untuk hidroksilasi lisin dan prolin dalam protokollagen. Vitamin c juga diperlukan untuk mempertahankan jaringan konektif normal dan untuk penyembuhan luka. Vitamin C juga diperlukan untuk pembentukan tulang dan dinding kapiler. Karena vitamin C terkonsentrasi pada kelenjar adrenal khususnya ketika stress, karena diperlukan untuk reaksi hidroksilasi yang terlibat dalam sintesis beberapa kortikosteroid. Juga membantu absorpsi Fe dengan mereduksinya menjadi ferro dalam lambung dan meningkatkan penggunaan asam folat.

C. Alat dan bahan: Alat:           Blender Pisau Talenan Saringan Pipet tetes Pipet ukur/pipet volumetri Biuret Statif Labu erlenmeyer Beacker glass

Bahan: 1. Larutan yodium 0,01 N yang mengandung 16 gram KJ tiap liter. 1 ml larutan jodium sesuai dengan 0,68 mg vitamin c bentuk lakton. 2. Larutan amilum 1% 3. Buah-buahan (anggur merah) 4. Aquades/air mineral

D. Metode: Vitamin C mudah teroksidasi dan yodium mudah mengoksidasi vitamin C. Vitamin C dititrasi dengan larutan yodium konsentrasi tertentu. Setelah tercapai titik ekuivalensi, sedikit kelebihan akan memberikan warna biru dengan amilum yang ditambahkan sebgai indikator. Metode ini dapat digunakan untuk penentuan vitamin C dalam sari buah.

E. Cara Kerja: 1. Pembuatan sari buah. Buah dipotong kemudian di blender dan disaring sehingga tersisa sari buah yang bening saja. 2. Sari buah diambil sebanyak 12,5 cc kemudian dimasukkan ke dalam beacker glass. 3. Tambahkan amilum (sebagai indikator) sebanyak 2 tetes. 4. Dititrasi dengan larutan yodium secara cepat tetapi tepat. Titrasi harus cepat karena senyawa-senyawa lain seperti glutation dan sistein yang mungkin ada dalam sari buah tersebut juga dapat dioksidasi dengan larutan yodium meskipun secara lambat. Jadi dengan titrasi cepat dapat mengurangi kemungkinan kesalahan. 5. Titrasi dihentikan setelah melewati titik ekuivalensi yang ditandai dengan warna biru dari amilum.

F. Perhitungan: Banyaknya vitamin C dalam sari buah/100ml = ml volume jodium yang digunakanX0,68 mg X 100 5

PENENTUAN AKTIVITAS ENZIM AMILASE SALIVA

A.

Tujuan Instruksional Khusus 1. Mahasiswa akan dapat melakukan pemeriksaan untuk mengetahui aktivitas enzim amilase pada saliva. 2. Mahasiswa akan dapat mengetahui aktivitas enzim amilase saliva dengan bantuan praktikum yang dilakukan.

B.

Dasar Teori Enzim sebagai biokatalisator menyebabkan organisme hidup dapat memperoleh dan menggunakan energi dengan cepat. Enzim mengubah kecepatan reaksi, tetapi tidak mempengaruhi keseimbangan akhir. Enzim bekerja khusus pada reaksi-reaksi tertentu dan hanya bekerja di bawah syarat-syarat tertentu, yaitu pH, suhu, kadar substrat, kofaktor, koenzim, dan lain-lain. pH optimum untuk enzim yang bekerja di lambung adalah 1-2, di usus halus 7-8, di dalam sel 7,4. Untuk suhu optimum misalnya enzim-enzim yang bekerja di dalam tubuh manusia 37 C dan untuk enzim pada tumbuh-tumbuhan ada yang sampai 60 C. Enzim kadang sulit ditentukan karena kadarnya rendah, sehingga dapat ditentukan dengan cara tidak langsung yaitu dengan mengikuti perubahan koenzim dan dengan enzim tidak aktif. Sebagian enzim mudah dijadikan inaktif dengan pemanasan 100 C selama kira-kira 5 menit. Tubuh manusia menghasilkan berbagai macam enzim yang tersebar di berbagai bagian dan memiliki fungsi tertentu. Salah satu enzim yang penting dalam sistem pencernaan manusia adalah enzim amilase. Enzim ini terdapat dalam saliva atau air liur manusia. Saliva yang disekresikan oleh kelenjar liur selain mengandung enzim amilase juga mengandung 99,5% air, glikoprotein, dan musin yang bekerja sebagai pelumas pada waktu mengunyah dan menelan makanan. Amilase yang terdapat dalam saliva adalah amilase liur yang mampu membuat polisakarida (pati) dan glikogen dihidrolisis menjadi maltosa dan oligosakarida lain dengan menyerang ikatan glikosidat. Amilase akan segera terinaktivasi pada pH 4,0 atau kurang sehingga kerja pencernaan makanan dalam mulut akan terhenti apabila lingkungan lambung yang asam menembus partikel makanan. Amilase menghidrolisis unit-unit D-glukosa yang terangkai dengan ikatan rantai C-1,4. Hidrolisis berlangsung dengan cara acak dan menghasilkan disakarida maltosa sebagai hasil akhirnya. Amilase bekerja pada bermacam-macam polisakarida dan oligosakarida tetapi pengaruhnya paling mudah ditunjukkan dengan menggunakan amilum sebagai

substrat. Pada pH 6-7, dalam larutan yang mengandung ion klorida, amilase mengkatalisis hidrolisis amilum menjadi maltosa dengan pembentukan hasil antara bermacam-macam dekstrin. Amilum dan dekstrin yang molekulnya masih besar dengan iodium memberi warna biru, dekstrin-dekstrin antaranya (eritrodekstrin) memberi warna coklat kemerahmerahan. Dekstrin yang molekul-molekulnya sudah kecil lagi (akhrodekstrin) dan maltosa tidak memberi reaksi dengan iodium. Jadi amilase pengaruhnya dapat diikuti dengan mengamati waktu yang diperlukan untuk mencapai titik saat campuran reaksi tidak memberikan warna lagi dengan larutan iodium. Titik ini disebut titik akromik. C. Alat dan Bahan Alat 1. Tabung reaksi 5 ml dan 10 ml\ 2. Rak tabung reaksi 3. Cawan petri 4. Gelas kimia 5. Pipet tetes 6. Penjepit tabung reaksi 7. Bunsen Bahan 1. Saliva 2. Larutan NaCl 0,2 % 3. Larutan amilum 1 % 4. Larutan iod 0,01 N D. Cara Kerja 1. Disiapkan gelas kimia dan diisi dengan larutan NaCl. 2. Ditambahkan sampel/saliva ke dalam larutan NaCl dalam gelas kimia. 3. Campuran dimasukkan ke dalam 2 tabung reaksi, masing-masing sebanyak 2,5 cc. 4. Salah satu tabung kemudian dipanaskan, sedangkan tabung yang lain didiamkan. 5. Campuran baik dari tabung yang telah dipanaskan maupun yang tidak, diteteskan pada cawan petri. 6. Hasil tetesan pada cawan petri ditetesi dengan larutan iodium secukupnya dan ditunggu selama 5 menit hingga terjadi perubahan warna. 7. Penetesan dilakukan berturut-turut hingga larutan tidak menghasilkan warna lagi dan kemudian dibandingkan.

PENENTUAN AMYLASE DARAH

A. Pendahuluan Amilase dan lipase adalah enzim-enzim pencernaan yang diproduksi oleh pankreas. Tes amilase dan lipase digunakan untuk membedakan apendisitis akut dari pankreatitis akut. Kedua tes dilakukan pada darah, tetapi amilase juga dapat diuji dari sampel urin. Peningkatan kedua enzim ini mengindikasikan adanya gondok, gagal ginjal, penyakit hati alkoholik, atau kondisi lainnya. Amilase berfungsi untuk memecah zat tepung dan polisakarida lainnya menjadi monosakarida, bentuk gula yang dapat diserap tubuh. Sumber utama amilase adalah pankreas, yang menyekresikan amilase dan enzim lain ke dalam duodenum. Selain itu, air liur juga mengandung amilase yang memulai proses pencernaan saat makanan masuk ke dalam mulut. B. Produksi amilase Amilase pada saliva (air liur) berasal dari kelenjar parotis, submandibular, dan sublingual. Kelenjar ini terbentuk dari unit lebih kecil yang disebut acini (asinus), yang dilapisi oleh selsel yang menghasilkan amilase. Selama produksi saliva, ditambahkan bikarbonat dan kalium sedangkan natrium dan klorida diserap. Tubuh memproduksi saliva sekitar 50 ons setiap hari, terutama ketika menanggapi rangsangan parasimpatis. Kerongkongan (Esophagus) Ketika sedang mengunyah dan saat makanan berada di kerongkongan setelah ditelan, amilase secara aktif membantu memecah ikatan kimia polisakarida atau zat tepung, sehingga molekul menjadi lebih kecil dan lebih mendekati bentuk yang dapat diserap oleh tubuh. Produk hidrolisi karbohidrat oleh amilase adalah gula yang disebut maltosa, maltotriose, dan alpha-limit dextrins. Namun produk gula tersebut belum cukup kecil untuk diserap tubuh. Lambung Begitu makanan mencapai lambung, fokus pencernaan makanan akan bergeser dari karbohidrat ke pencernaan protein. Kadar keasaman atau pH optimum untuk amilase saliva adalah sekitar 6,8 (mendekati pH mulut). Kondisi lambung yang lebih asam menyebabkan aktivitas amilase saliva melambat secara drastis. Usus

Setelah makanan melewati lambung, bikarbonat disekresikan ke duodenum sehingga meningkatkan pH ke level yang lebih netral. Pada saat itu, amilase tambahan memasuki usus dari saluran pankreas. Maltosa dan gula lain hasil dari pemecahan zat tepung oleh amilase dipecah lebih lanjut di usus kecil, sehingga menghasilkan monosakarida yang dapat diserap tubuh. Amilase sendiri kemudian dipecah menjadi asam amino dan diserap di usus kecil bersama protein dari makanan. Namun, beberapa bukti menunjukkan bahwa amilase ditransportasikan secara utuh ke dalam darah dan didaur ulang kembali di pankreas dan kelenjar ludah. C. Kadar Lab Normal Kadar normal amilase dan lipase dapat berbeda dari satu laboratorium ke yang lain, namun kadar tersebut biasanya tetap mampu memberikan gambaran tentang rentang yang dapat diterima. Setiap laboratorium akan memberikan rentang normal mereka sendiri sebagai referensi. Kadar normal amilase umumnya berkisar dari 30 hingga 100 U/liter pada orang dewasa, sementara nilai normal untuk lipase adalah 10-140 U/liter. Banyak pengobatan dan kondisi medis memengaruhi hasil pengukuran. Pengencer darah, narkotika, diabetes, penyakit ginjal, tekanan darah tinggi, dan kolesterol tinggi bisa memengaruhi tes sehingga hasilnya tidak lagi akurat. Penyebab Peningkatan Amilase Pankreatitis akut adalah salah satu penyebab paling umum meningkatnya amilase. Penyebab lain kadar amilase yang meningkat termasuk obstruksi duktus pankreas, penggunaan alkohol, gondok, penyakit ginjal, dan tukak lambung. Tingkat amilase pada pankreatitis akut akan mulai naik 2-12 jam setelah onset nyeri perut yang parah. Kenaikan tingkat amilase bisa mencapai enam kali rentang normal. Kenaikan tertinggi akan terjadi dalam rentang 12 sampai 72 jam, dan kembali normal dalam empat hari. Penyebab Penurunan Amilase Kadar amilase yang lebih rendah dari normal mengindikasikan kerusakan hati atau pankreatitis serta fibrosis kistik. Penyebab Peningkatan Lipase Pankreas adalah satu-satunya organ dalam tubuh yang mengeluarkan lipase. Itu sebab, peningkatan kadar lipase menunjukkan adanya gangguan pankreas. Lipase disimpan dalam jaringan pankreas dan dilepaskan ketika terjadi kerusakan pada pankreas. Tingkat tinggi

lipase juga menunjukkan gagal ginjal, karena ginjal menyekresikan lipase. Seperti amilase, banyak obat yang dapat meningkatkan level lipase. Pengukuran Amilase vs. Lipase Amilase dan lipase biasanya diperiksa untuk mendiagnosis pankreatitis. Hanya saja, menggunakan pengukuran lipase dianggap lebih akurat. Namun perlu diingat bahwa diagnosa tidak boleh hanya didasarkan pada pemeriksaan kedua enzim ini saja. Pemeriksaan fisik, riwayat kesehatan, dan riwayat pengobatan juga perlu diperhatikan dalam diagnosa. D. Amilase dalam serum dan urine. Amilase adalah protein yang dapat melalui glomeruli dan sebagian diserap kembali oleh tubuli. Amilase banyak didapatkan dalam jaringan pankreas dan kelenjar liur. Jaringan lain yang mengandung amilase adalah ovarium, usus besar, usus kecil dan otot skelet. Pemeriksaan amilase merupakan pemeriksaan yang sangat penting meskipun tidak patognomonis. Dalam kepustakaan dilaporkan bahwa sensitifitas dan spesifisitas dari pemeriksaan ini cukup tinggi, bahkan dapat mencapai 95%. Hal-hal yang mempengaruhi spesifisitas adalah : 1. Terdapatnya amilase dalam jaringan di luar pankreas. 2. Fungsi ginjal yang terganggu umpama pada kegagalan ginjal. Untuk mengatasi kelemahan ini dikerjakan pemeriksaan lipase sekaligus. Sesudah serangan akut, maka amilase serum dan urine ini dapat meningkat 2 hingga 3 jam setelah serangan, puncak akan dicapai 2030 jam setelah serangan, dan biasanya akan kembali normal dalam waktu 10 hari. Kelainan didalam urine akan lebih lama menghilangnya. Serum amilase yang tetap tinggi setelah 3 hingga 4 minggu dapat disebabkan oleh karena tumor ganas atau pseudocysl. Pada keadaan-keadaan dimana terdapat nekrosis yang luas, obstruksi, pseudocyst atau abses maka kadar amilase itu dapat lebih tinggi dan bertahan untuk waktu yang lebih lama. Beberapa kelemahan pemeriksaan amilase dalam menunjang diagnosa adalah . 1. Pengambilan sampel harus sedini mungkin. 2. Tidak ada korelasi antara kadar amilase dengan luasnya keradangan; 3. Tak dapat dipakai untuk membedakan pankreatitis dengan kelainan yang klinis menyerupai pankreatitis. 4. Serum lipemik merupakan inhibitor amilase.

Amilase dalam urine juga merupakan suatu pemeriksaan yang banyak dipakai. Kelemahan pemeriksaan ini adalah bahwa : 1. Pada penderita dengan kelainan ginjal, amilase dalam serum akan tetap tinggi, meskipun amilase dalam urine rendah. 2. Nilai normalnya mempunyai variasi yang lebar. 3. Pemeriksaan harus dikerjakan pada urine yang dikumpulkan dalam waktu tertentu. 4. Protein akan meningkatkan aktifitas amilase didalam urine. Pemeriksaan amilase dalam cairan ascites sangat dianjurkan pada pankreatitis akuta, kebocoran pseudocyst pankreas, tumor ganas pankreas dan perforasi dari alat-alat berongga. Pada keradangan pankreas menahun sering didapatkan peningkatan amilase dalam cairan ascites meskipun amilase serum dalam batas normal.

BAB I PENDAHULUAN

1. Judul Praktikum 2. Tanggal Praktikum 3. Tujuan Praktikum

BAB II TINJAUAN PUSTAKA 1. Dasar Teori AMILASE DARAH 2. Penjelasan mekanisme pembentukan amylase darah 3. Cara kerja enzim amylase darah 4. Fungsi enzim amylase darah 5. Hal2 yg mempengaruhi kenaikan dan penurunan enzim amylase darah

BAB III METODE PEMERIKSAAN 1. Alat dan Bahan 2. Cara Kerja 3. Nilai Normal

BAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN 1. Hasil praktikum

2. Identitas Probandus 3. Hasil Nilai 4. Pembahasan 5. Aplikasi Klinis

BAB III KESIMPULAN DAFTAR PUSTAKA

Anda mungkin juga menyukai